✖


Jump to content

Кофактор (биохимия)

(Перенаправлено с Коэнзима )
Комплекс сукцинатдегидрогеназы содержит несколько кофакторов, включая флавин , железо-серные центры и гем .

Кофактор — это небелковое (катализатор — это вещество , химическое соединение или ион металла , который необходим ферменту в качестве катализатора которое увеличивает скорость химической реакции ). Кофакторы можно считать «молекулами-помощниками», которые помогают в биохимических преобразованиях. Скорость, с которой это происходит, характеризуется областью исследований, называемой кинетикой ферментов . Кофакторы обычно отличаются от лигандов тем, что они часто выполняют свою функцию, оставаясь связанными.

Кофакторы можно разделить на два типа: неорганические ионы и сложные органические молекулы, называемые коферментами . [1] Коэнзимы в основном получают из витаминов и других органических питательных веществ в небольших количествах. (Некоторые ученые ограничивают использование термина «кофактор» для неорганических веществ; сюда включены оба типа. [2] [3] )

Коэнзимы делятся на два типа. Первую называют « простетической группой », которая состоит из кофермента, прочно (или даже ковалентно) и постоянно связанного с белком. [4] Коферменты второго типа называются «косубстратами» и временно связываются с белком. Косубстраты могут в какой-то момент высвобождаться из белка, а затем снова связываться. И простетические группы, и косубстраты выполняют одну и ту же функцию: облегчают реакцию ферментов и белков. Неактивный фермент без кофактора называется апоферментом , а полный фермент с кофактором — голоферментом . [5] [ нужна страница ] (Международный союз теоретической и прикладной химии (IUPAC) определяет «коэнзим» несколько иначе, а именно как низкомолекулярное, небелковое органическое соединение, слабо присоединенное, участвующее в ферментативных реакциях в качестве диссоциируемого переносчика химических групп. или электроны, простетическая группа определяется как прочно связанная неполипептидная единица в белке, которая регенерируется при каждом ферментативном обороте. [6] )

Некоторым ферментам или ферментным комплексам требуется несколько кофакторов. Например, мультиферментный комплекс пируватдегидрогеназа [7] на стыке гликолиза и цикла трикарбоновых кислот необходимы пять органических кофакторов и один ион металла: слабосвязанный тиаминпирофосфат (TPP), ковалентно связанные липоамид и флавинадениндинуклеотид (ФАД), косубстраты никотинамидадениндинуклеотид (НАД) . + ) и кофермент А (КоА), а также ион металла (Mg 2+ ). [8]

Органические кофакторы часто представляют собой витамины или производятся из витаминов. Многие из них содержат нуклеотид аденозинмонофосфат (АМФ) как часть своей структуры, например АТФ , кофермент А , ФАД и НАД. + . Эта общая структура может отражать общее эволюционное происхождение рибозимов в древнем мире РНК . Было высказано предположение, что часть молекулы АМФ можно рассматривать как своего рода «ручку», с помощью которой фермент может «захватывать» кофермент и переключать его между различными каталитическими центрами. [9]

Классификация

[ редактировать ]

Кофакторы можно разделить на две основные группы: органические кофакторы , такие как флавин или гем ; и неорганические кофакторы , такие как ионы металлов Mg 2+ , С + , Мн 2+ и железо-серные кластеры .

Органические кофакторы иногда подразделяют на коферменты и простетические группы . Термин «коэнзим» относится конкретно к ферментам и, как таковым, к функциональным свойствам белка. С другой стороны, «простетическая группа» подчеркивает характер связывания кофактора с белком (плотное или ковалентное) и, таким образом, относится к структурному свойству. В разных источниках даны несколько разные определения коферментов, кофакторов и простетических групп. Некоторые считают прочно связанные органические молекулы простетическими группами, а не коферментами, в то время как другие определяют все небелковые органические молекулы, необходимые для активности ферментов, как коферменты, а те, которые прочно связаны, классифицируют как простетические группы коферментов. Эти термины часто используются свободно.

В письме 1980 года, опубликованном в журнале «Тенденции биохимических наук», отмечена путаница в литературе и по существу произвольное различие между простетическими группами и группой коферментов, и предложена следующая схема. Здесь кофакторы были определены как дополнительное вещество, помимо белка и субстрата , которое необходимо для активности фермента, а простетическая группа - как вещество, которое проходит весь свой каталитический цикл , присоединяясь к одной молекуле фермента. Однако автор не смог прийти к единому всеобъемлющему определению понятия «кофермент» и предложил исключить этот термин из употребления в литературе. [10]

Неорганические кофакторы

[ редактировать ]

Ионы металлов

[ редактировать ]
Дополнительная информация: Металлопротеин.

металлов Ионы являются распространенными кофакторами. [11] Изучение этих кофакторов относится к области бионеорганической химии . В питании список незаменимых микроэлементов отражает их роль в качестве кофакторов. У людей в этот список обычно входят железо , магний , марганец , кобальт , медь , цинк и молибден . [12] Хотя дефицит хрома вызывает нарушение толерантности к глюкозе , не выявлено ни одного человеческого фермента, использующего этот металл в качестве кофактора. [13] [14] Йод также является важным микроэлементом, но этот элемент используется как часть структуры гормонов щитовидной железы, а не как кофактор фермента. [15] Кальций является еще одним особым случаем, поскольку он необходим как компонент рациона человека и необходим для полной активности многих ферментов, таких как синтаза оксида азота , протеинфосфатазы и аденилаткиназа , но кальций активирует эти ферменты в организме. аллостерическая регуляция , часто связывающаяся с этими ферментами в комплексе с кальмодулином . [16] Таким образом, кальций является сигнальной молекулой клетки и обычно не считается кофактором ферментов, которые он регулирует. [17]

Другим организмам требуются дополнительные металлы в качестве кофакторов ферментов, например ванадий в нитрогеназе азотфиксирующих бактерий рода Azotobacter . [18] вольфрам в альдегид-ферредоксин-оксидоредуктазе термофильных архей Pyrococcus Furiosus , [19] и даже кадмий в карбоангидразе морской диатомовой водоросли Thalassiosira weissflogii . [20] [21]

Во многих случаях кофактор включает как неорганический, так и органический компонент. Одним из разнообразных примеров являются гемовые белки, которые состоят из порфиринового кольца, координированного с железом . [22]

Ион Примеры ферментов, содержащих этот ион
медный Цитохромоксидаза
Черные или железные Каталаза
Цитохром (через гем )
Нитрогеназа
Гидрогеназа
Магний Глюкозо-6-фосфатаза
Гексокиназа
ДНК-полимераза
Марганец Аргиназа
Молибден Нитратредуктаза
Нитрогеназа
Ксантиноксидаза
Никель Уреаза
Цинк Алкогольдегидрогеназа
Карбоангидраза
ДНК-полимераза
Простой кластер [Fe 2 S 2 ], содержащий два атома железа и два атома серы, координированный четырьмя белковыми цистеиновыми остатками.

Железо-серные кластеры

[ редактировать ]
Дополнительная информация: Железо-серный белок.

Кластеры железо-сера представляют собой комплексы атомов железа и серы, удерживаемые внутри белков цистеинильными остатками. Они играют как структурную, так и функциональную роль, включая перенос электронов, окислительно-восстановительное зондирование, а также в качестве структурных модулей. [23]

Органический

[ редактировать ]

Органические кофакторы — это небольшие органические молекулы (обычно с молекулярной массой менее 1000 Да), которые могут быть слабо или прочно связаны с ферментом и непосредственно участвовать в реакции. [5] [24] [25] [26] В последнем случае, когда ее трудно удалить без денатурации фермента, ее можно назвать простетической группой . Резкого разделения на слабо и прочносвязанные кофакторы не существует. [5] Многие, такие как NAD + может быть прочно связан с одними ферментами и слабо связан с другими. [5] Другим примером является тиаминпирофосфат (TPP), который прочно связан с транскетолазой или пируватдекарбоксилазой , тогда как он менее прочно связан с пируватдегидрогеназой . [27] Другие коферменты, , флавинадениндинуклеотид (ФАД), биотин и липоамид , прочно связаны. например [28] Прочно связанные кофакторы, как правило, регенерируются в течение одного и того же реакционного цикла, тогда как слабосвязанные кофакторы могут быть регенерированы в последующей реакции, катализируемой другим ферментом. В последнем случае кофактор также можно считать субстратом или косубстратом.

Витамины могут служить предшественниками многих органических кофакторов (например, витамины , , B2 , или B6 , . B12 , B1 ниацин кислота фолиевая ) самими коферментами (например, витамин C ) Однако витамины выполняют и другие функции в организме. [29] Многие органические кофакторы также содержат нуклеотиды , такие как переносчики электронов НАД и ФАД , а также кофермент А , несущий ацильные группы. Большинство из этих кофакторов встречаются у огромного разнообразия видов, а некоторые универсальны для всех форм жизни. Исключением из этого широкого распространения является группа уникальных кофакторов, которые развились в метаногенах и характерны только для этой группы архей . [30]

Витамины и производные

[ редактировать ]
Кофактор Витамин Дополнительный компонент Химическая группа(ы) передана Распределение
Тиамин пирофосфат [31] Тиамин (В 1 ) пирофосфат 2-углеродные группы, α-расщепление Бактерии , археи и эукариоты
ОНИ + и НАДП + [32] Ниацин (В 3 ) АДП Электроны Бактерии , археи и эукариоты
Пиридоксальфосфат [33] Пиридоксин (В 6 ) Никто Амино- и карбоксильные группы Бактерии , археи и эукариоты
Метилкобаламин [34] Витамин В 12 Метильная группа ацильные группы Бактерии , археи и эукариоты
Кобаламин [5] Кобаламин (В 12 ) Никто водород , алкильные группы Бактерии , археи и эукариоты
Биотин [35] Биотин (H) Никто СО 2 Бактерии , археи и эукариоты
Коэнзим А [36] Пантотеновая кислота (В 5 ) АДП Ацетильная группа и другие ацильные группы Бактерии , археи и эукариоты
Тетрагидрофолиевая кислота [37] Фолиевая кислота (В 9 ) глутамата Остатки Метильные , формильные , метиленовые и формимино группы. Бактерии , археи и эукариоты
Менахинон [38] Витамин К Никто Карбонильная группа и электроны Бактерии , археи и эукариоты
Аскорбиновая кислота [39] Витамин С Никто Электроны Бактерии , археи и эукариоты
Флавинмононуклеотид [40] Рибофлавин ( В2 ) Никто Электроны Бактерии , археи и эукариоты
Флавинадениндинуклеотид [40] Рибофлавин ( В2 ) АДП Электроны Бактерии , археи и эукариоты
Коэнзим F420 [41] Рибофлавин ( В2 ) Аминокислоты Электроны Метаногены и некоторые бактерии

Невитамины

[ редактировать ]
Кофактор Химическая группа(ы) передана Распределение
Аденозинтрифосфат [42] Фосфатная группа Бактерии , археи и эукариоты
S-аденозилметионин [43] Метильная группа Бактерии , археи и эукариоты
Коэнзим Б [44] Электроны Метаногены
Коэнзим М [45] [46] Метильная группа Метаногены
Коэнзим Q [47] Электроны Бактерии , археи и эукариоты
Цитидинтрифосфат [48] Диацилглицерины и головные группы липидов Бактерии , археи и эукариоты
Глутатион [49] [50] Электроны Некоторые бактерии и большинство эукариотов
Гем [51] Электроны Бактерии , археи и эукариоты
Липоамид [5] Электроны , ацильные группы Бактерии , археи и эукариоты
Метанофуран [52] Формильная группа Метаногены
Молибдоптерин [53] [54] кислорода Атомы Бактерии , археи и эукариоты
Нуклеотидные сахара [55] Моносахариды Бактерии , археи и эукариоты
3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфат [56] Сульфатная группа Бактерии , археи и эукариоты
Пирролохинолинхинон [57] Электроны Бактерии
Тетрагидробиоптерин [58] Атом кислорода и электроны Бактерии , археи и эукариоты
Тетрагидрометаноптерин [59] Метильная группа Метаногены

Кофакторы как промежуточные продукты метаболизма

[ редактировать ]
реакции Окислительно- никотинамидадениндинуклеотида восстановительные .

Метаболизм включает в себя широкий спектр химических реакций, но большинство из них подпадают под несколько основных типов реакций, связанных с переносом функциональных групп . [60] Эта общая химия позволяет клеткам использовать небольшой набор метаболических промежуточных продуктов для переноса химических групп между различными реакциями. [61] Эти промежуточные соединения группового переноса представляют собой слабосвязанные органические кофакторы, часто называемые коферментами .

Каждый класс реакций группового переноса осуществляется определенным кофактором, который является субстратом для набора ферментов, его продуцирующих, и набора ферментов, его потребляющих. Примером этого являются дегидрогеназы , которые используют никотинамидадениндинуклеотид (NAD + ) в качестве кофактора. Здесь сотни отдельных типов ферментов отрывают электроны от своих субстратов и восстанавливают НАД. + к НАДХ. Этот восстановленный кофактор затем является субстратом для любой из редуктаз в клетке, которым требуются электроны для восстановления своих субстратов. [32]

Следовательно, эти кофакторы постоянно перерабатываются в рамках метаболизма . Например, общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,1 моля . Этот АТФ постоянно расщепляется на АДФ, а затем снова превращается в АТФ. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным. Энергия, используемая клетками человека, требует ежедневного гидролиза от 100 до 150 молей АТФ, что составляет от 50 до 75 кг. В типичных ситуациях люди расходуют АТФ в течение дня. [62] Это означает, что каждая молекула АТФ перерабатывается от 1000 до 1500 раз в день.

Эволюция

[ редактировать ]
Дополнительная информация: Абиогенез.

Органические кофакторы, такие как АТФ и НАДН , присутствуют во всех известных формах жизни и составляют основную часть метаболизма . Такая универсальная консервация указывает на то, что эти молекулы возникли на очень ранних стадиях развития живых существ. [63] Таким образом, по крайней мере некоторые из нынешнего набора кофакторов могли присутствовать у последнего вселенского предка , жившего около 4 миллиардов лет назад. [64] [65]

Органические кофакторы могли присутствовать еще раньше в истории жизни на Земле. [66] Нуклеотид аденозин присутствует в кофакторах, которые катализируют многие основные метаболические реакции, такие как перенос метильной, ацильной и фосфорильной групп, а также окислительно-восстановительные реакции. Таким образом, было высказано предположение, что этот вездесущий химический каркас является остатком мира РНК , при этом ранние рибозимы эволюционировали для связывания ограниченного набора нуклеотидов и родственных соединений. [67] [68] Считается, что кофакторы на основе аденозина действовали как взаимозаменяемые адаптеры, которые позволяли ферментам и рибозимам связывать новые кофакторы посредством небольших модификаций в существующих аденозинсвязывающих доменах , которые изначально были разработаны для связывания другого кофактора. [9] Этот процесс адаптации ранее развитой структуры для нового использования известен как экзаптация .

Вычислительный метод IPRO недавно предсказал мутации, которые экспериментально переключили специфичность кофактора ксилозоредуктазы Candida boidinii с НАДФН на НАДН. [69]

История

[ редактировать ]
Дополнительная информация: История биохимии.

Первым открытым органическим кофактором был НАД. + , который был идентифицирован Артуром Харденом и Уильямом Янгом в 1906 году. [70] Они заметили, что добавление кипяченого и профильтрованного дрожжевого экстракта значительно ускоряло алкогольное брожение в некипяченных дрожжевых экстрактах. Неизвестный фактор, ответственный за этот эффект, они назвали коферментом . В результате долгой и трудной очистки дрожжевых экстрактов этот термостабильный фактор был идентифицирован как нуклеотидный сахарофосфат Гансом фон Эйлером-Хельпином . [71] Другие кофакторы были идентифицированы в начале 20 века: АТФ был выделен в 1929 году Карлом Ломанном. [72] и коэнзим А, открытый в 1945 году Фрицем Альбертом Липманом . [73]

Функции этих молекул поначалу были загадочными, но в 1936 году Отто Генрих Варбург определил функцию НАД. + при гидридном переносе. [74] За этим открытием в начале 1940-х годов последовала работа Германа Калькара , который установил связь между окислением сахаров и образованием АТФ. [75] Это подтвердило центральную роль АТФ в передаче энергии, предложенную Фрицем Альбертом Липманом в 1941 году. [76] Позже, в 1949 году, Моррис Фридкин и Альберт Л. Ленинджер доказали, что НАД + связанные метаболические пути, такие как цикл лимонной кислоты и синтез АТФ. [77]

Кофакторы белкового происхождения

[ редактировать ]

В ряде ферментов фрагмент, действующий как кофактор, образуется путем посттрансляционной модификации части белковой последовательности. Это часто заменяет необходимость внешнего связывающего фактора, такого как ион металла, для функции белка. Потенциальными модификациями могут быть окисление ароматических остатков, связывание между остатками, расщепление или образование кольца. [78] Эти изменения отличаются от других посттрансляционных модификаций белков, таких как фосфорилирование , метилирование или гликозилирование, тем, что аминокислоты обычно приобретают новые функции. Это увеличивает функциональность белка; немодифицированные аминокислоты обычно ограничиваются кислотно-основными реакциями, а изменение остатков может придать белку электрофильные участки или способность стабилизировать свободные радикалы. [78] Примеры продукции кофактора включают триптофан-триптофилхинон (TTQ), полученный из двух боковых цепей триптофана, [79] и 4-метилиденимидазол-5-он (МИО), полученный из мотива Ala-Ser-Gly. [80] Характеристика кофакторов белкового происхождения проводится с использованием рентгеновской кристаллографии и масс-спектроскопии ; структурные данные необходимы, поскольку секвенирование не позволяет легко идентифицировать измененные сайты.

Неферментативные кофакторы

[ редактировать ]

Этот термин используется в других областях биологии для более широкого обозначения небелковых (или даже белковых) молекул, которые либо активируют, ингибируют или необходимы для функционирования белка. Например, лиганды , такие как гормоны , которые связываются с белками-рецепторами и активируют их , называются кофакторами или коактиваторами, тогда как молекулы, ингибирующие белки-рецепторы, называются корепрессорами. Одним из таких примеров является семейство рецепторов, связанных с G-белком, которые часто встречаются в сенсорных нейронах. Связывание лиганда с рецепторами активирует белок G, который затем активирует фермент, активирующий эффектор. [81] Во избежание путаницы было предложено называть такие белки, которые имеют лиганд-связывающую активацию или репрессию, называть корегуляторами. [82]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Хасим, Онн Х.; Аднан, Нор Азила (2010). «Кофермент, кофактор и простетическая группа — неоднозначный биохимический жаргон» (PDF) . Биохимическое образование . 22 (2): 93–94. дои : 10.1016/0307-4412(94)90088-4 .
  2. ^ «коферменты и кофакторы» . Архивировано из оригинала 26 августа 1999 г. Проверено 17 ноября 2007 г.
  3. ^ «Кофакторы ферментов» . Архивировано из оригинала 5 мая 2003 г. Проверено 17 ноября 2007 г.
  4. ^ Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2008). Ленингерские принципы биохимии (Пятое изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. п. 184. ИСБН  978-1429224161 .
  5. ^ Jump up to: а б с д и ж Сауке DJ, Мецлер Д.Э., Мецлер К.М. (2001). Биохимия: химические реакции живых клеток (2-е изд.). Сан-Диего: Харкорт/Академическая пресса. ISBN  978-0-12-492540-3 .
  6. ^ де Больстер, MWG (1997). СЛОВАРЬ ТЕРМИНОВ, ИСПОЛЬЗУЕМЫХ В БИООРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ (PDF) . Чистый и прикладной. хим.
  7. ^ Джордан Ф., Патель М.С. (2004). Тиамин: каталитические механизмы в норме и при болезненных состояниях . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Марсель Деккер. п. 588. ИСБН  978-0-8247-4062-7 .
  8. ^ «Пируватдегидрогеназный комплекс» . Химия LibreTexts . 02.10.2013 . Проверено 10 мая 2017 г.
  9. ^ Jump up to: а б Денессюк К.А., Рантанен В.В., Джонсон М.С. (август 2001 г.). «Распознавание аденина: мотив, присутствующий в АТФ-, КоА-, НАД-, НАДФ- и ФАД-зависимых белках». Белки . 44 (3): 282–91. дои : 10.1002/прот.1093 . ПМИД   11455601 . S2CID   10848692 .
  10. ^ Брайс (март 1979 г.). «СЭМ – семантика и недоразумения». Тенденции биохимии. Наука . 4 (3): N62–N63. дои : 10.1016/0968-0004(79)90255-X .
  11. ^ «Биохимия: Ферменты: Классификация и катализ (Кофакторы)» . vle.du.ac.in. ​Проверено 7 февраля 2018 г. [ постоянная мертвая ссылка ]
  12. ^ Аггетт П.Дж. (август 1985 г.). «Физиология и обмен эссенциальных микроэлементов: очерк». Клиники эндокринологии и обмена веществ . 14 (3): 513–43. дои : 10.1016/S0300-595X(85)80005-0 . ПМИД   3905079 .
  13. ^ Стернс ДМ (2000). «Является ли хром незаменимым металлом?». Биофакторы . 11 (3): 149–62. дои : 10.1002/biof.5520110301 . ПМИД   10875302 . S2CID   19417496 .
  14. ^ Винсент Дж. Б. (апрель 2000 г.). «Биохимия хрома» . Журнал питания . 130 (4): 715–8. дои : 10.1093/jn/130.4.715 . ПМИД   10736319 .
  15. ^ Кавальери Р.Р. (апрель 1997 г.). «Обмен йода и физиология щитовидной железы: современные представления». Щитовидная железа . 7 (2): 177–81. дои : 10.1089/thy.1997.7.177 . ПМИД   9133680 .
  16. ^ Клэпхэм DE (2007). «Сигнализация кальция» . Клетка . 131 (6): 1047–58. дои : 10.1016/j.cell.2007.11.028 . ПМИД   18083096 . S2CID   15087548 .
  17. ^ Ники И, Ёкокура Х, Судо Т, Като М, Хидака Х (октябрь 1996 г.). «Передача сигналов Ca2+ и внутриклеточные белки, связывающие Ca2+». Журнал биохимии . 120 (4): 685–98. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021466 . ПМИД   8947828 .
  18. ^ Иди Р.Р. (июль 1988 г.). «Ванадийсодержащая нитрогеназа Azotobacter». Биофакторы . 1 (2): 111–6. ПМИД   3076437 .
  19. ^ Чан М.К., Мукунд С., Клецин А., Адамс М.В., Рис, округ Колумбия (март 1995 г.). «Структура гипертермофильного фермента вольфстоптерина, альдегид-ферредоксин-оксидоредуктазы». Наука . 267 (5203): 1463–9. Бибкод : 1995Sci...267.1463C . дои : 10.1126/science.7878465 . ПМИД   7878465 . S2CID   20868012 .
  20. ^ Лейн Т.В., Морель FM (апрель 2000 г.). «Биологическая функция кадмия в морских диатомовых водорослях» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (9): 4627–31. Бибкод : 2000PNAS...97.4627L . дои : 10.1073/pnas.090091397 . ЧВК   18283 . ПМИД   10781068 .
  21. ^ Лейн Т.В., Сайто М.А., Джордж Г.Н., Пикеринг И.Дж., Принс Р.К., Морель Ф.М. (2005). «Биохимия: фермент кадмия из морской диатомовой водоросли» . Природа . 435 (7038): 42. Бибкод : 2005Natur.435...42L . дои : 10.1038/435042а . ПМИД   15875011 . S2CID   52819760 .
  22. ^ Ли Т, Бонковский Х.Л., Го Дж.Т. (март 2011 г.). «Структурный анализ гемовых белков: значение для проектирования и прогнозирования» . BMC Структурная биология . 11:13 . дои : 10.1186/1472-6807-11-13 . ПМК   3059290 . ПМИД   21371326 .
  23. ^ Мейер Дж. (февраль 2008 г.). «Складки железо-серного белка, химия железа и серы и эволюция». Ж. Биол. Неорг. Хим . 13 (2): 157–70. дои : 10.1007/s00775-007-0318-7 . ПМИД   17992543 . S2CID   21961142 .
  24. ^ Палмер Т. (1981). Понимание ферментов . Нью-Йорк: Хорвуд. ISBN  978-0-85312-307-1 .
  25. ^ Кокс М., Ленинджер А.Л., Нельсон Д.Р. (2000). Ленингерские принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. ISBN  978-1-57259-153-0 .
  26. ^ Фаррелл С.О., Кэмпбелл МК (2009). Биохимия (6-е изд.). Пасифик Гроув: Брукс Коул. ISBN  978-0-495-39041-1 .
  27. ^ Мори А.В., Джуни Э. (июнь 1968 г.). «Исследование природы связывания тиаминпирофосфата с ферментами» . Журнал биологической химии . 243 (11): 3009–19. дои : 10.1016/S0021-9258(18)93372-7 . ПМИД   4968184 .
  28. ^ Ханукоглу I (декабрь 2017 г.). «Сохранение фермент-коферментных интерфейсов в FAD и НАДФ-связывающем адренодоксинредуктазе-повсеместном ферменте». Журнал молекулярной эволюции . 85 (5–6): 205–218. Бибкод : 2017JMolE..85..205H . дои : 10.1007/s00239-017-9821-9 . ПМИД   29177972 . S2CID   7120148 .
  29. ^ Боландер ФФ (2006). «Витамины: не только для ферментов». Curr Opin по расследованию наркотиков . 7 (10): 912–5. ПМИД   17086936 .
  30. ^ Рувьер П.Е., Вулф Р.С. (июнь 1988 г.). «Новая биохимия метаногенеза» . Журнал биологической химии . 263 (17): 7913–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)68417-0 . ПМИД   3131330 .
  31. ^ Фрэнк Р.А., Липер Ф.Дж., Луизи Б.Ф. (2007). «Структура, механизм и каталитическая двойственность тиаминозависимых ферментов» . Клетка. Мол. Наука о жизни . 64 (7–8): 892–905. дои : 10.1007/s00018-007-6423-5 . ПМЦ   11136255 . ПМИД   17429582 . S2CID   20415735 .
  32. ^ Jump up to: а б Поллак Н., Дёлле С., Циглер М. (2007). «Сила восстановления: пиридиновые нуклеотиды — маленькие молекулы с множеством функций» . Биохим. Дж . 402 (2): 205–18. дои : 10.1042/BJ20061638 . ПМК   1798440 . ПМИД   17295611 .
  33. ^ Элиот AC, Кирш Дж. Ф. (2004). «Ферменты пиридоксальфосфата: механистические, структурные и эволюционные соображения». Анну. Преподобный Биохим. 73 : 383–415. doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021 . ПМИД   15189147 .
  34. ^ Банерджи Р., Рэгсдейл SW (2003). «Многоликость витамина B 12 : катализ кобаламин-зависимыми ферментами» . Анну. Преподобный Биохим. 72 : 209–47. doi : 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828 . ПМИД   14527323 . S2CID   37393683 .
  35. ^ Джитрапакди С., Уоллес Дж. К. (2003). «Семейство ферментов биотина: консервативные структурные мотивы и перестройки доменов». Курс. Белковый пепт. Наука . 4 (3): 217–29. дои : 10.2174/1389203033487199 . ПМИД   12769720 .
  36. ^ Леонарди Р., Чжан Ю.М., Rock CO, Джековски С. (2005). «Коэнзим А: снова в действии». Прог. Липидный Рес . 44 (2–3): 125–53. дои : 10.1016/j.plipres.2005.04.001 . ПМИД   15893380 .
  37. ^ Доннелли Дж.Г. (июнь 2001 г.). «Фолиевая кислота». Критические обзоры клинических лабораторных наук . 38 (3): 183–223. дои : 10.1080/20014091084209 . ПМИД   11451208 . S2CID   218866247 .
  38. ^ Сёбалле Б., Пул Р.К. (август 1999 г.). «Микробные убихиноны: многочисленные роли в дыхании, регуляции генов и управлении окислительным стрессом» (PDF) . Микробиология . 145 (8): 1817–30. дои : 10.1099/13500872-145-8-1817 . ПМИД   10463148 .
  39. ^ Линстер К.Л., Ван Шафтинген Э. (2007). «Витамин С. Биосинтез, переработка и деградация у млекопитающих» . ФЕБС Дж . 274 (1): 1–22. дои : 10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x . ПМИД   17222174 .
  40. ^ Jump up to: а б Йоостен В., ван Беркель В.Дж. (2007). «Флавоферменты». Curr Opin Chem Biol . 11 (2): 195–202. дои : 10.1016/j.cbpa.2007.01.010 . ПМИД   17275397 .
  41. ^ Мак М., Гриль С. (2006). «Аналоги рибофлавина и ингибиторы биосинтеза рибофлавина». Прил. Микробиол. Биотехнология . 71 (3): 265–75. дои : 10.1007/s00253-006-0421-7 . ПМИД   16607521 . S2CID   12634062 .
  42. ^ Багг Т. (1997). Введение в химию ферментов и коферментов . Оксфорд: Блэквелл Сайенс. стр. 95 . ISBN  978-0-86542-793-8 .
  43. ^ Чан П.К., Гордон Р.К., Тал Дж., Цзэн Г.К., Доктор Б.П., Пардхасарадхи К., Макканн П.П. (март 1996 г.). «S-Аденозилметионин и метилирование» . Журнал ФАСЭБ . 10 (4): 471–80. дои : 10.1096/fasebj.10.4.8647346 . ПМИД   8647346 . S2CID   11214528 .
  44. ^ Нолл К.М., Райнхарт К.Л., Таннер Р.С., Вулф Р.С. (июнь 1986 г.). «Структура компонента B (7-меркаптогептаноилтреонинфосфат) метилкоэнзима М метилредуктазной системы Methanobacterium thermoautotropicum» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (12): 4238–42. Бибкод : 1986PNAS...83.4238N . дои : 10.1073/pnas.83.12.4238 . ПМК   323707 . ПМИД   3086878 .
  45. ^ Тейлор К.Д., Вулф Р.С. (август 1974 г.). «Структура и метилирование кофермента M(HSCH2CH2SO3)» . Журнал биологической химии . 249 (15): 4879–85. дои : 10.1016/S0021-9258(19)42403-4 . PMID   4367810 .
  46. ^ Балч В.Е., Вулф Р.С. (январь 1979 г.). «Специфичность и биологическое распределение кофермента М (2-меркаптоэтансульфоновой кислоты)» . Журнал бактериологии . 137 (1): 256–63. дои : 10.1128/JB.137.1.256-263.1979 . ПМК   218444 . ПМИД   104960 .
  47. ^ Крейн, Флорида (декабрь 2001 г.). «Биохимические функции коэнзима Q10» . Журнал Американского колледжа питания . 20 (6): 591–8. дои : 10.1080/07315724.2001.10719063 . ПМИД   11771674 . S2CID   28013583 . Архивировано из оригинала 16 декабря 2008 года.
  48. ^ Бьюкенен Б.Б., Груиссем В., Джонс Р.Л. (2000). Биохимия и молекулярная биология растений (1-е изд.). Американское общество физиологии растений. ISBN  978-0-943088-39-6 .
  49. ^ Гриль Д., Тауш Т., Де Кок Л.Дж. (2001). Значение глутатиона в адаптации растений к окружающей среде . Спрингер. ISBN  978-1-4020-0178-9 .
  50. ^ Мейстер А., Андерсон М.Е. (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии . 52 : 711–60. дои : 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431 . ПМИД   6137189 .
  51. ^ Виджаянти Н., Кац Н., Имменшу С. (2004). «Биология гема в здоровье и болезни». Курс. Мед. Хим . 11 (8): 981–6. дои : 10.2174/0929867043455521 . ПМИД   15078160 .
  52. ^ Ворхольт Дж.А. , Тауэр Р.К. (сентябрь 1997 г.). «Активные виды CO2, используемые формилметанфурандегидрогеназой метаногенных архей» . Европейский журнал биохимии . 248 (3): 919–24. дои : 10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x . ПМИД   9342247 .
  53. ^ Мендель Р.Р., Хэнш Р. (август 2002 г.). «Молибдоферменты и кофактор молибдена в растениях» . Журнал экспериментальной ботаники . 53 (375): 1689–98. дои : 10.1093/jxb/erf038 . ПМИД   12147719 .
  54. ^ Мендель Р.Р., Биттнер Ф (2006). «Клеточная биология молибдена». Биохим. Биофиз. Акта . 1763 (7): 621–35. дои : 10.1016/j.bbamcr.2006.03.013 . ПМИД   16784786 .
  55. ^ Гинзбург В. (1978). «Сравнительная биохимия нуклеотид-связанных сахаров». Прогресс клинических и биологических исследований . 23 : 595–600. ПМИД   351635 .
  56. ^ Негиши М., Педерсен Л.Г., Петрченко Е., Шевцов С., Горохов А., Какута Ю., Педерсен Л.К. (июнь 2001 г.). «Структура и функции сульфотрансфераз» . Архив биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. дои : 10.1006/abbi.2001.2368 . ПМИД   11396917 .
  57. ^ Солсбери С.А., Форрест Х.С., Круз В.Б., Кеннард О. (август 1979 г.). «Новый кофермент бактериальных первичных алкогольдегидрогеназ». Природа . 280 (5725): 843–4. Бибкод : 1979Natur.280..843S . дои : 10.1038/280843a0 . ПМИД   471057 . S2CID   3094647 .
  58. ^ Тони Б., Ауэрбах Г., Блау Н. (апрель 2000 г.). «Биосинтез, регенерация и функции тетрагидробиоптерина» . Биохимический журнал . 347 (1): 1–16. дои : 10.1042/0264-6021:3470001 . ПМЦ   1220924 . ПМИД   10727395 .
  59. ^ ДиМарко А.А., Бобик Т.А., Вулф Р.С. (1990). «Необычные коферменты метаногенеза». Ежегодный обзор биохимии . 59 : 355–94. дои : 10.1146/annurev.bi.59.070190.002035 . ПМИД   2115763 .
  60. ^ Митчелл П. (март 1979 г.). «Девятая лекция сэра Ганса Кребса. Компартментация и коммуникация в живых системах. Лигандная проводимость: общий каталитический принцип в химических, осмотических и хемиосмотических реакционных системах» . Европейский журнал биохимии . 95 (1): 1–20. дои : 10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x . ПМИД   378655 .
  61. ^ Виммер М.Дж., Роуз И.А. (1978). «Механизмы реакций переноса группы, катализируемых ферментами». Ежегодный обзор биохимии . 47 : 1031–78. дои : 10.1146/annurev.bi.47.070178.005123 . ПМИД   354490 .
  62. ^ Ди Карло С.Э., Коллинз Х.Л. (2001). «Оценка ресинтеза АТФ во время марафонского бега: метод введения метаболизма» . Адван. Физиол. Эду . 25 (2): 70–1.
  63. ^ Чен X, Ли Н, Эллингтон А.Д. (2007). «Рибозимный катализ метаболизма в мире РНК». Химия и биоразнообразие . 4 (4): 633–55. дои : 10.1002/cbdv.200790055 . ПМИД   17443876 . S2CID   44873410 .
  64. ^ Кох А.Л. (1998). Как появились бактерии? . Достижения микробной физиологии. Том. 40. С. 353–99. дои : 10.1016/S0065-2911(08)60135-6 . ISBN  9780120277407 . ПМИД   9889982 .
  65. ^ Узунис С., Кирпидес Н. (июль 1996 г.). «Появление основных клеточных процессов в эволюции» . Письма ФЭБС . 390 (2): 119–23. дои : 10.1016/0014-5793(96)00631-X . ПМИД   8706840 . S2CID   39128865 .
  66. ^ Белый ХБ (март 1976 г.). «Коферменты как окаменелости более раннего метаболического состояния». Журнал молекулярной эволюции . 7 (2): 101–4. Бибкод : 1976JMolE...7..101W . дои : 10.1007/BF01732468 . ПМИД   1263263 . S2CID   22282629 .
  67. ^ Саран Д., Фрэнк Дж., Берк Д.Х. (2003). «Тирания распознавания аденозина среди аптамеров РНК коэнзима А» . БМК Эвол. Биол . 3:26 . дои : 10.1186/1471-2148-3-26 . ПМК   317284 . ПМИД   14687414 .
  68. ^ Jadhav VR, Yarus M (2002). "Coenzymes as coribozymes". Biochimie . 84 (9): 877–88. doi : 10.1016/S0300-9084(02)01404-9 . PMID  12458080 .
  69. ^ Хури Г.А., Фазелиния Х., Чин Дж.В., Пантазес Р.Дж., Чирино ПК, компакт-диск Маранас (октябрь 2009 г.). «Вычислительный дизайн ксилозоредуктазы Candida boidinii для изменения специфичности кофактора» . Белковая наука . 18 (10): 2125–38. дои : 10.1002/pro.227 . ПМК   2786976 . ПМИД   19693930 .
  70. ^ Харден А., Янг У.Дж. (24 октября 1906 г.). «Алкогольная закваска дрожжевого сока» . Труды Королевского общества B: Биологические науки . 78 (526): 369–75. дои : 10.1098/rspb.1906.0070 .
  71. ^ «Ферментация сахаров и ферментативные ферменты: Нобелевская лекция, 23 мая 1930 г.» (PDF) . Нобелевский фонд . Проверено 30 сентября 2007 г.
  72. ^ Ломанн К. (август 1929 г.). «О пирофосфатной фракции в мышцах». естественные науки . 17 (31): 624–5. Бибкод : 1929NW.....17..624. . дои : 10.1007/BF01506215 . S2CID   20328411 .
  73. ^ Липманн Ф (1 сентября 1945 г.). «Ацетилирование сульфаниламида гомогенатами и экстрактами печени» . Ж. Биол. Хим . 160 (1): 173–90. дои : 10.1016/S0021-9258(18)43110-9 .
  74. ^ Варбург О, Кристиан В. (1936). «Пиридин, переносящий водород компонент ферментов ферментации (пиридиннуклеотид)». Биохимическая газета . 287 : E79–E88. дои : 10.1002/hlca.193601901199 .
  75. ^ Калькар Х.М. (ноябрь 1974 г.). «Истоки понятия окислительного фосфорилирования». Молекулярная и клеточная биохимия . 5 (1–2): 55–63. дои : 10.1007/BF01874172 . ПМИД   4279328 . S2CID   26999163 .
  76. ^ Липманн Ф (1941). «Метаболическое образование и использование энергии фосфатных связей». Справочник по химии, 1900–1950 гг . Адв Энзимол. Том. 1. С. 99–162. doi : 10.4159/harvard.9780674366701.c141 . ISBN  9780674366701 .
  77. ^ Фридкин М., Ленингер А.Л. (1949). «Этерификация неорганического фосфата, связанная с транспортом электронов между дигидродифосфопиридиновым нуклеотидом и кислородом» . Ж. Биол. Хим . 178 (2): 611–23. дои : 10.1016/S0021-9258(18)56879-4 . ПМИД   18116985 .
  78. ^ Jump up to: а б Дэвидсон В.Л. (2007). «Кофакторы белкового происхождения. Расширение возможностей посттрансляционных модификаций †». Биохимия . 46 (18): 5283–5292. дои : 10.1021/bi700468t . ПМИД   17439161 .
  79. ^ Дэвидсон В.Л., Уилмот С.М. (2013). «Посттрансляционный биосинтез белкового кофактора триптофана триптофилхинона» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 531–50. doi : 10.1146/annurev-biochem-051110-133601 . ПМК   4082410 . ПМИД   23746262 .
  80. ^ Хуан С.С., Ломан-младший, Хуан Т., Шен Б. (май 2013 г.). «Новый член семейства аминомутаз, содержащих 4-метилиденимидазол-5-он, из пути биосинтеза эндиин-кедарцидина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (20): 8069–74. Бибкод : 2013PNAS..110.8069H . дои : 10.1073/pnas.1304733110 . ПМЦ   3657804 . ПМИД   23633564 .
  81. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (1 января 2000 г.). «Рецепторы, связанные с G-белком, и их эффекторы». Молекулярно-клеточная биология (4-е изд.).
  82. ^ О'Мэлли BW, Маккенна, штат Нью-Джерси (октябрь 2008 г.). «Коактиваторы и корепрессоры: что в названии?» . Молекулярная эндокринология . 22 (10): 2213–4. дои : 10.1210/me.2008-0201 . ПМЦ   2582534 . ПМИД   18701638 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cofactor_(biochemistry)&oldid=1233402904"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 605acfded00b23e902b613a998790e73__1720464540
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/60/73/605acfded00b23e902b613a998790e73.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Cofactor (biochemistry) - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)