✖


Jump to content

Аминокислотная аминотрансфераза с разветвленной цепью

Аминокислотная аминотрансфераза с разветвленной цепью
Кристаллографическая структура аминотрансферазы с разветвленной цепью аминокислота из Mycobacterium smegmatis [ 1 ]
Идентификаторы
Символ BCAT
Альт. символы Бентс
Ген NCBI 587
HGNC 977
Омим 113530
Refseq NM_001190
Uniprot O15382
Другие данные
ЕС номер 2.6.1.42
Локус Хр. 19 Q13
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro

Аминокислотная аминотрансфераза с разветвленной цепью ( BCAT ), также известная как аминокислотная трансаминаза с разветвленной цепью , представляет собой аминотрансфераза фермент ( EC 2.6.1.42 ), который действует на аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA). Он кодируется BCAT2 геном у людей. Фермент BCAT катализирует преобразование BCAA и α-кетоглутарат в разветвленную цепь α-кето кислоты и глутамат .

Структура справа от разветвленной цепной аминокислотной аминотрансферазы была обнаружена с использованием рентгеновской дифракции с разрешением 2,20 Å. Аминокислотная аминотрансфераза с разветвленной цепью, обнаруженная на этом изображении, была выделена из микобактерий . Этот белок состоит из двух идентичных полипептидных цепей , на общей сложности 372 остатка. [ 2 ]

Биологическая функция аминокислотных аминотрансфез аминокислот разветвленной цепи состоит в том, чтобы катализировать синтез или деградацию аминокислот разветвленной цепи лейцина , изолецина и валина . [ 3 ] У людей аминокислоты разветвленной цепи необходимы и деградируются BCAT.

Структура и функция

[ редактировать ]

У людей BCAT являются гомодимерами, состоящими из двух доменов, небольшой субъединицы (остатки 1-170) и большой субъединицы (остатки 182-365). Эти субъединицы соединены короткой, зацикленной соединительной областью (остатки 171-181). [ 4 ] Обе субъединицы состоят из четырех альфа-списков и бета-выплаченного листа . [ 5 ] Структурные исследования аминокислотных аминотрансфез аминокислот (HBCAT) человека (HBCAT) показали, что все пептидные связи в обеих изоформах являются транс, за исключением связи между остатками Gly338-Pro339. [ 5 ] Активный сайт фермента лежит на границе раздела между двумя доменами. [ 5 ] Как и другие ферменты трансаминазы (а также многие ферменты других классов), BCAT требуют кофактора пиридоксаль-5'-фосфата (PLP) для активности. Было обнаружено, что PLP изменяет конформацию ферментов аминотрансферазы, блокируя конформацию фермента через связь основания Schiff (IMINE) в реакции между остатком лизина фермента и карбонильной группой кофактора. [ 6 ] Это конформационное изменение позволяет субстратам связываться с активным карманом сайта ферментов.

Активный сайт

[ редактировать ]

В дополнение к базовой связи Schiff PLP прикрепляется к активному участку фермента через водородную связь в остатках Tyr 207 и Glu237. Кроме того, атомы фосфатного кислорода на молекуле PLP взаимодействуют с остатками ARG99, Val269, Val270 и THR310. [ 5 ] BCAT млекопитающих показывают уникальный структурный мотив CXXC (Cys315 и Cys318), чувствительный к окислительным агентам [ 7 ] и модулируется с помощью S-нитросации, [ 8 ] Посттрансляционная модификация, которая регулирует передачу сигналов клеток. [ 9 ] Было обнаружено, что модификация этих двух остатков цистеина посредством окисления (in vivo/vitro) или титрования (in vitro) ингибирует активность ферментов, [ 4 ] указывает на то, что мотив CXXC имеет решающее значение для оптимального складывания и функции белка. [ 10 ] Чувствительность обоих изоферментов к окислению делает их потенциальными биомаркерами для окислительно -восстановительной среды в клетке. [ 11 ] Хотя мотив CXXC присутствует только в BCAT млекопитающих, было обнаружено, что окружающие аминокислотные остатки высоко консервативны как в прокариотических, так и в эукариотических клетках. [ 12 ] Conway, Yeenawar et al. обнаружил, что активный сайт млекопитающего содержит три поверхности: поверхность A (PHE75, TYR207 и THR240), поверхность B (PHE30, TYR141 и ALA314) и поверхность C (TYR70, LEU153 и VAL155, расположенная на противоположном домене), которая связывается с Субстрат во взаимодействии типа Ван-дер-Ваальса с разветвленными боковыми цепями аминокислотных субстратов. [ 12 ]

Изоформы

[ редактировать ]

Млекопитающее

[ редактировать ]

BCAT у млекопитающих катализируют первую стадию в метаболизме аминокислот разветвленной цепи, обратимой трансаминации, сопровождаемой окислительным декарбоксилированием продуктов трансаминации α-кетоизокапроат, α-кето-β-метилвалера метилбутирил-COA и изобутирил-COA соответственно. [ 13 ] Эта реакция регулирует метаболизм аминокислот и является важным шагом в переплетении азота по всему телу. [ 14 ] Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) вездесущи во многих организмах, составляющих 35% всех белков и 40% аминокислот, необходимых у всех млекопитающих. [ 13 ] BCAT млекопитающих бывают двух изоформ: цитозольные (BCATC) и митохондриальные (BCATM). Изоформы имеют 58% гомологии, [ 15 ] но варьируется по местоположению и каталитической эффективности.

BCATC

[ редактировать ]

Цитозольная аминокислотная аминотрансферазы в цитозольной цепочке является менее распространенной из двух изоформ, обнаруженных в цитоплазме клеток млекопитающих, почти исключительно по всей нервной системе. [ 15 ] Хотя BCATC экспрессируются только в нескольких взрослых тканях, они экспрессируются на высоком уровне во время эмбриогенеза. [ 16 ] Цитозольная изоформа имеет более высокую скорость оборота, примерно в 2-5 раз быстрее, чем митохондриальная изоформа. [ 17 ] Было обнаружено, что BCATC более стабилен, чем BCATM, с доказательствами, свидетельствующими о 2 сульфидных связях. Цитозольный изозим не демонстрирует потери активности при титровании одной тиол группы [ 17 ] HBCATC демонстрирует более низкий окислительно -восстановительный потенциал (приблизительно 30 мВ), чем HBCATM. [ 11 ] Человеческий BCATC кодируется BCAT1 [ 18 ]

BCATM

[ редактировать ]
Аминокислотная аминотрансфераза с разветвленной цепью, митохондриальная, гомодимер, человек

Митохондриальная аминокислотная аминотрансферазы с разветвленной цепью является более повсеместной из двух изоформ, присутствующих во всех тканях в митохондриях клетки. [ 8 ] Было обнаружено, что ацинальная ткань поджелудочной железы несет самые высокие уровни BCATM в организме [ 19 ] Кроме того, были обнаружены два гомолога для нормального BCATM. Один гомолог обнаружен в ткани плаценты, а другой ко-репрессирует ядерные рецепторы гормонов щитовидной железы. [ 16 ] [ 20 ] BCATM более чувствителен к окислительно -восстановительной среде клетки и может быть ингибирован ионами никеля, даже если окружающая среда уменьшается. Было обнаружено, что BCATM не образует дисульфидных связей, а титрование двух групп с 5,5'-дитиобисом (2-нитробензойная кислота) полностью устраняет ферментную активность в случае изозима BCATM. [ 17 ] У людей BCATM кодируется геном BCAT2 . [ 21 ]

Растительные изоформы

[ редактировать ]

Растительные BCAT также были идентифицированы, но различаются между видами с точки зрения количества и последовательности. В исследованиях Arabidopsis thaliana (Thale Cress) были идентифицированы шесть изоформ BCAT, которые разделяют 47,5-84,1% гомологии друг с другом. Эти изоформы также имеют около 30% гомологии последовательности для изоформ человека и дрожжей ( Saccharomyces cerevisiae) . [ 22 ] BCAT1 расположен в митохондриях, BCAT2, 3 и 5 расположены в хлоропластах, а BCAT4 и 6 расположены в цитоплазме A. thaliana . [ 23 ] Тем не менее, исследования BCAT в тубелере Solanum (картофель) выявили две изоформы, которые составляют 683 (BCAT1) и 746 (BCAT2) BP длиной, расположенные в основном в хлоропластах. [ 24 ]

Бактериальные изоформы

[ редактировать ]

У бактерий есть только одна изоформа фермента BCAT. Однако структура фермента различна между организмами. В Escherichia coli фермент представляет собой гексамер, содержащий шесть идентичных субъединиц. Каждая субъединица имеет молекулярную массу 34 кДа и состоит из 308 аминокислот. [ 25 ] Напротив, Lactococcus lactis BCAT является гомодимер, сходного с изоформами млекопитающих. Каждая субъединица L. lactis BCAT состоит из 340 аминокислот для молекулярной массы 38 кДа. [ 26 ]

Физиологические роли

[ редактировать ]

Люди

[ редактировать ]

Поскольку аминокислоты разветвленной цепи имеют решающее значение для образования и функции многих белков, BCATS несет много обязанностей в физиологии млекопитающих. Было обнаружено, что BCAT взаимодействуют с белковыми дисульфидными изомеразами, классом ферментов, которые регулируют восстановление клеток и правильное складывание белка. [ 10 ] Вторая стадия метаболизма аминокислот разветвленной цепи (окислительное карбоксилирование разветвленной цепной кетоциддегидрогеназой) стимулирует секрецию инсулина. Потеря BCATM коррелирует с потерей в секреции инсулина, стимулированной BCKD, но не была связана с потерями в секреции инсулина из других метаболических путей. [ 19 ] BCATC регулирует пути передачи сигналов MTORC1 и TCR-индуцированного гликолитического метаболизма во время CD4 + Активация Т -клеток. [ 27 ] В мозге BCATC регулирует количество продукции глутамата для использования в качестве нейротрансмиттера или для будущего синтеза γ-аминобутирической кислоты (ГАМК). [ 28 ]

Растения

[ редактировать ]

BCAT также играют роль в физиологии видов растений, но они не изучались так же широко, как BCAT млекопитающих. В Cucumis melo (Melon) было обнаружено, что BCAT играют роль в развивающихся ароматических летучих соединениях, которые придают дыне их отчетливый аромат и аромат. [ 29 ] В Solanum lycopersicum (помидоры) BCAT играют роль в синтезе аминокислот с разветвленной цепью, которые действуют как доноры электронов в цепи транспорта электронов. В целом, растительные BCAT имеют катаболические и анаболические регуляторные функции. [ 30 ]

Бактерии

[ редактировать ]

При бактериальной физиологии BCAT выполняют обе реакции, образуя как α-кетоциды, так и аминокислоты разветвленной цепи. Бактерии, растущие на среде, в которой нет правильных аминокислотных соотношений для роста, должны быть способны синтезировать аминокислоты разветвленной цепи, чтобы пролиферировать. [ 31 ] У Streptococcus mutans грамположительные бактерии, которые живут в полостях полости рта человека и ответственны за распад зубов, было обнаружено, что биосинтез/деградация аминокислоты регулирует гликолиз и поддерживает внутренний рН клетки. Это позволяет бактериям выживать в кислотных условиях полости рта человека от разрушения углеводов. [ 32 ]

Использование

[ редактировать ]

Синтетическая органическая химия

[ редактировать ]

BCAT были использованы в синтезе некоторых фармацевтических препаратов в качестве альтернативы катализаторам тяжелых металлов, которые могут быть дорогими/экологически недружелюбными. Аминотрансферазы (трансаминазы) в целом использовались для создания неестественных аминокислот, важных строительных блоков для пептидомиметических препаратов и сельскохозяйственных продуктов. BCAT из E. coli обычно спроектируется для сверхэкспрессии и извлечения из целых клеток, которые будут использоваться для химического синтеза. [ 33 ] Аминотрансферазы используются, потому что они могут выполнять типично многоэтапную реакцию на один шаг, могут выполнять реакции на широком диапазоне субстратов и обладать высокой региоселективностью и энантиоселективностью. [ 34 ] В синтетической органической химии BCAT обычно используются для преобразования L-Leacine в 2-кетоглутарат.

Лекарственная цель

[ редактировать ]

Противосудорожный габапентин [Нейронтин; 1- (аминометил) циклогексанековая кислота] является препаратом, часто используемым для лечения пациентов с нейропатической болью. [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] Эта невропатическая боль может быть вызвана рядом вещей, включая диабетическую невропатию и посттерпетическую невралгию. [ 38 ] Габапентин является аминокислотным препаратом, структурно сходным с двумя нейротрансмиттерами глутаматом (синтезированным BCAT) и ГАМК. Препарат соревновательно ингибирует обе изоформы BCAT в мозге, замедляя выработку глутамата. [ 39 ] Габапентин также ингибирует ГАМК-аминотрансферазу (GABA-T) и глутаматдегидрогеназу (GDH), два других фермента в метаболическом пути глутамата и ГАМК.

Вылеченная мясо и сырная промышленность

[ редактировать ]

Бактерии L. Lactis - это основные бактерии, ответственные за созревание сыров, а ферменты в бактериях играют ключевую роль в развитии аромата, текстур и ароматических профилей. [ 40 ] Аминокислотные аминотрансферазы с разветвленной цепью помогают продуцировать соединения, такие как изовальроиковая кислота, изобютирическая кислота, 2- и 3-метилбутан (Al) (al) и 2-метилпропан (Al), которые придают фруктовые или солодовые ароматы в зависимости от количества. Соединенного присутствия. [ 41 ] Наряду с ароматическими аминотрансферазами (ARAT) BCAT в L. lactis помогают развивать аромат/аромат, возникающий в результате летучих соединений серы, полученных во время ферментации.

Бактерий Staphylococcus carnosus и Enterococcus faecalis часто используются в тандеме с другими молочной кислотой бактерией для начала процесса ферментации мяса. BCAT в этих двух бактериях выполняют трансаминации во время ферментации мяса, вызывая соответствующие α-кетокислоты из аминокислот. По мере того, как ферментация проходит, эти α-кетоциды разрываются в класс соединений, известных как метилбуленные летучие вещества, которые включают альдегиды, спирты и карбоновые кислоты, которые способствуют отдельным ароматам и ароматам вылеченного мяса. [ 42 ]

Идеальные условия

[ редактировать ]

Исследование BCAT от Lactococcus lactis от Yvon, Chambellon et al. Нашел идеальные условия для бактериального изозима следующим образом:

  • PH: ~ 7,5
  • Температура: ~ 35-40 ° C (хранение при 6 ° C сохраняет фермент стабильным в течение ~ 1 недели)
  • Отсутствие карбонила, сульфгидрила или Cu 2+ или co 2+ реагенты/соединения
  • Фермент катализирует реакцию лучше всего с аминокислотами разветвленной цепи (в порядке от большей части активности до наименьшего: изолейцин, лейцин, валин)
  • Фермент также показывает минимальную активность с метионином, цистеином и аланином. [ 26 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Сводка структуры для 3DTF - Структурный анализ микобактериальной разветвленной цепной аминотрансферазы - последствия для конструкции ингибиторов» . RCSB Белковой банк данных .
  2. ^ «Банк данных белка RCSB - Сводка структуры для 3DTF - Структурный анализ микобактериальной цепной цепной аминотрансферазы для дизайна ингибиторов» .
  3. ^ Хатсон С. (2001). «Структура и функция разветвленных цепи аминотрансферазы». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 70 : 175–206. doi : 10.1016/s0079-6603 (01) 70017-7 . ISBN  9780125400701 Полем PMID   11642362 .
  4. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Conway ME, Yennawar N, Wallin R, Poole LB, Hutson SM (июль 2002 г.). «Идентификация чувствительного к перекиси окислительно-восстановительного переключателя в мотиве CXXC в митохондриальной цепной аминотрансферазе человека». Биохимия . 41 (29): 9070–8. doi : 10.1021/bi020200i . PMID   12119021 .
  5. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый Yennawar N, Dunbar J, Conway M, Hutson S, Farber G (апрель 2001 г.). «Структура митохондриальной митохондриальной аминотрансферазы». Acta Crystallographica Раздел d . 57 (Pt 4): 506–15. doi : 10.1107/s0907444901001925 . PMID   11264579 .
  6. ^ Toney MD (ноябрь 2011 г.). «Пиридоксальная фосфатная феррология». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - белки и протеомика . 1814 (11): 1405–6. doi : 10.1016/j.bbapap.2011.08.007 . PMID   21871586 .
  7. ^ Йеннавар Н.Х., Ислам М.М., Конвей М., Валлин Р., Хатсон С.М. (декабрь 2006 г.). «Митохондриальная митохондриальная цепная аминотрансфераза изозим: структурная роль центра CXXC в катализе» . Журнал биологической химии . 281 (51): 39660–71. doi : 10.1074/jbc.m607552200 . PMID   17050531 .
  8. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Халл Дж., Хинди Я, Кехо П.Г., Чалмерс К., Лав С., Конвей Я (декабрь 2012 г.). «Распределение белков разветвленной цепи аминотрансферазы в мозге человека и их роль в регуляции глутамата». Журнал нейрохимии . 123 (6): 997–1009. doi : 10.1111/jnc.12044 . PMID   23043456 . S2CID   206088992 .
  9. ^ Thomas DD, Jourd'heuil D (октябрь 2012 г.). «S-Nitrosation: текущие концепции и новые разработки» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 17 (7): 934–6. doi : 10.1089/ars.2012.4669 . PMC   3411337 . PMID   22530975 .
  10. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Эль -Хинди М., Хезвани М., Корри Д., Халл Дж., Эль -Амрауи Ф., Харрис М., Ли С., Форшоу Т., Уилсон А., Мансбридж А., Хасслер М., Патель В.Б., Кехо П.Г., Лав С., Конвей меня (июнь 2014 г.) Полем «Белки аминотрансферазы разветвленной цепи: новые окислительно-восстановительные шапероны для белковой дисульфид изомеразы-импликации при болезни Альцгеймера» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 20 (16): 2497–513. doi : 10.1089/ars.2012.4869 . PMC   4026213 . PMID   24094038 .
  11. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Coles SJ, Hancock JT, Conway ME (февраль 2012 г.). «Дифференциальный окислительно-восстановительный потенциал между цитозольной и митохондриальной аминотрансферазой разветвленной цепь» . Acta Biochimica et Biophysica Sinica . 44 (2): 172–6. doi : 10.1093/abbs/gmr103 . PMID   22107788 .
  12. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Conway ME, Yennawar N, Wallin R, Poole LB, Hutson SM (апрель 2003 г.). «Человеческая митохондриальная цепная аминотрансфераза: структурная основа для субстратной специфичности и роли окислительно -восстановительных активных цистеинов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - белки и протеомика . 3 -й международный симпозиум по витамину В6, PQQ, карбонильному катализу и хинопротеинам. 1647 (1–2): 61–5. doi : 10.1016/s1570-9639 (03) 00051-7 . PMID   12686109 .
  13. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Harper AE, Miller RH, Block KP (1984-01-01). «Аминокислотный метаболизм с разветвленной цепью». Ежегодный обзор питания . 4 (1): 409–54. doi : 10.1146/annurev.nu.04.070184.002205 . PMID   6380539 .
  14. ^ Биксель М., Шимомура Ю., Хатсон С., Хампрхт Б (март 2001 г.). «Распределение ключевых ферментов метаболизма аминокислот разветвленной цепочки в глиальных и нейрональных клетках в культуре» . Журнал гистохимии и цитохимии . 49 (3): 407–18. doi : 10.1177/002215540104900314 . PMID   11181743 .
  15. ^ Подпрыгнуть до: а беременный D'Emello JP (2012). Аминокислоты в питании и здоровье человека . Каби ISBN  978-1-84593-901-4 .
  16. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Лин Х.М., Канешиге М., Чжао Л., Чжан Х, Ганновер Дж.А., Ченг Си (декабрь 2001 г.). «Изоформа аминотрансферазы разветвленной цепь является новым со-репрессором ядерных рецепторов гормонов щитовидной железы» . Журнал биологической химии . 276 (51): 48196–205. doi : 10.1074/jbc.m104320200 . PMID   11574535 .
  17. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Davoodi J, Trown PM, Bledsoe RK, Wallin R, Reinhart GD, Hutson SM (февраль 1998 г.). «Сверхэкспрессия и характеристика митохондриальных и цитозольных аминотрансфез митохондриальной и цитозольной цепочки» . Журнал биологической химии . 273 (9): 4982–9. doi : 10.1074/jbc.273.9.4982 . PMID   9478945 .
  18. ^ «Вход OMIM - * 113520 - Аминотрансфераза 1 разветвленной цепи 1; BCAT1» .
  19. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Zhou Y, Jetton TL, Goshorn S, Lynch CJ, она P (октябрь 2010 г.). «Трансаминация требуется для {alpha} -ketoisocaproate, но не лейцина для стимуляции секреции инсулина» . Журнал биологической химии . 285 (44): 33718–26. doi : 10.1074/jbc.m110.136846 . PMC   2962470 . PMID   20736162 .
  20. ^ Чем ng, sümegi b, чем Gn, Bellyei S, Bohn H (2001). «Молекулярное клонирование и характеристика белка 18-х плацентской ткани 18 (PP18A)/митохондриальной аминотрансферазы (BCATM) человека (BCATM) и его новый альтернативно сплайсированный вариант PP18B». Плацента . 22 (2–3): 235–43. doi : 10.1053/plact.2000.0603 . PMID   11170829 .
  21. ^ «Вход OMIM - * 113530 - Аминотрансфераза 2 разветвленной цепи 2; BCAT2» .
  22. ^ Diebold R, Schuster J, Däschner K, Binder S (июнь 2002 г.). «Семейство генов аминокислот-трансаминазы с разветвленной цепью у арабидопсиса кодирует пластидные и митохондриальные белки» . Физиология растений . 129 (2): 540–50. doi : 10.1104/pp.001602 . PMC   161671 . PMID   12068099 .
  23. ^ Binder S, Knill T, Schuster J (ноябрь 2006 г.). «Аминокислотный метаболизм с разветвленной цепью у более высоких растений». Physiologia plantarum . 129 (1): 68–78. doi : 10.1111/j.1399-3054.2006.00800.x .
  24. ^ Кэмпбелл М.А., Патель Дж.К., Мейерс Дж.Л., Мирик Л.К., Густин Дж.Л. (октябрь 2001 г.). «Гены, кодирующие аминокислотную аминотрансферу, аминотрансферазу разветвленной цепи, дифференциально экспрессируются в растениях». Физиология растений и биохимия . 39 (10): 855–860. doi : 10.1016/s0981-9428 (01) 01306-7 .
  25. ^ Окада К., Хироцу К., Сато М., Хаяси Х, Кагамияма Х (апрель 1997 г.). «Трехмерная структура аминокислотной аминотрансферазы Escherichia coli, аминокислота, при 2,5, в разрешении». Журнал биохимии . 121 (4): 637–41. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021633 . PMID   9163511 .
  26. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Ивон М., Чамбеллон Е., Болотин А., Родот-Альгарон Ф (февраль 2000 г.). «Характеристика и роль аминотрансферазы (BCAT) разветвленной цепью (BCAT), выделенной из Lactococcus lactis subsp. Cremoris NCDO 763» . Прикладная и экологическая микробиология . 66 (2): 571–7. Bibcode : 2000apenm..66..571y . doi : 10.1128/aem.66.2.571-577.2000 . PMC   91865 . PMID   10653720 .
  27. ^ Ananieva EA, Patel CH, Drake CH, Powell JD, Hutson SM (июль 2014 г.). «Цитозольная разветвленная цепная аминотрансфераза (BCATC) регулирует передачу сигналов MTORC1 и гликолитический метаболизм в CD4+ T -клетках» . Журнал биологической химии . 289 (27): 18793–804. doi : 10.1074/jbc.m114.554113 . PMC   4081922 . PMID   24847056 .
  28. ^ STEWTT AJ, Garcia-Espinosa MA, Wallin R, Hutson SM (сентябрь 2004 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью и метаболизм нейротрансмиттеров: экспрессия цитозольной аминотрансферазы (BCATC) цитозольной цепь (BCATC) в мозжечке и гиппокампе». Журнал сравнительной неврологии . 477 (4): 360–70. doi : 10.1002/cne.20200 . PMID   15329886 . S2CID   18780804 .
  29. ^ Gonda I, Bar E, Portnoy V, Lev S, Burger J, Schaffer AA, Tadmor Y, Gepstein S, Giovannoni JJ, Katzir N, Lewinsohn E (февраль 2010 г.). «Катаболизм в ароматической цепи и ароматическую аминокислоту в летучих веществах аромата у Cucumis melo L. плода» . Журнал экспериментальной ботаники . 61 (4): 1111–23. doi : 10.1093/jxb/erp390 . PMC   2826658 . PMID   20065117 .
  30. ^ Малони Г.С., Кочевенко А., Тиман Д.М., Тохге Т., Кригер У, Замир Д., Тейлор М.Г., Ферни А.Р., Кли Х.Дж. (июль 2010 г.). «Характеристика семейства ферментов аминотрансферазы разветвленной цепи в томате» . Физиология растений . 153 (3): 925–36. doi : 10.1104/pp.110.154922 . PMC   2899903 . PMID   20435740 .
  31. ^ Engels WJ, Alting AC, Arntz MM, Gruppen H, Voragen AG, Smit G, Visser S (август 2000 г.). «Частичная очистка и характеристика двух аминотрансфераз из Lactococcus lactis subsp. Cremoris B78, участвуя в катаболизме аминокислот метионина и разветвленной цепи». Международный молочный журнал . 10 (7): 443–452. doi : 10.1016/s0958-6946 (00) 00068-6 .
  32. ^ Santiago B, Macgilvray M, Faustoferri RC, Quivey RG (апрель 2012 г.). «Аминокислотная аминотрансфераза в разветвленной цепи, кодируемая ILVE, участвует в устойчивостью к кислоте у Streptococcus mutans» . Журнал бактериологии . 194 (8): 2010–9. doi : 10.1128/jb.06737-11 . PMC   3318461 . PMID   22328677 .
  33. ^ Тейлор П.П., Панталеоне Д.П., Сенкпейл Р.Ф., Фотерингем IG (октябрь 1998 г.). «Новые биосинтетические подходы к производству неестественных аминокислот с использованием трансаминаз». Тенденции в биотехнологии . 16 (10): 412–8. doi : 10.1016/s0167-7799 (98) 01240-2 . PMID   9807838 .
  34. ^ Hwang BY, Cho BK, Yun H, Koteshwar K, Kim BG (декабрь 2005 г.). «Пересмотр аминотрансферазы в эпоху генома и ее применение к биокатализу». Журнал молекулярного катализа B: ферментатив . 37 (1–6): 47–55. doi : 10.1016/j.molcatb.2005.09.004 .
  35. ^ Wiffen PJ, Derry S, Bell RF, Rice AS, Tölle TR, Phillips T, Moore RA (2017-06-09). «Габапентин для хронической невропатической боли у взрослых» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 6 (2): CD007938. doi : 10.1002/14651858.cd007938.pub4 . ISSN   1469-493X . PMC   6452908 . PMID   28597471 .
  36. ^ Габапентин для взрослых с невропатической болью: обзор клинических данных и руководящих принципов [Интернет] . Отчеты о ответах Cadth -Rapid. Оттава: Канадское агентство по лекарствам и технологиям в области здравоохранения. 26 сентября 2014 года. PMID   25411680 .
  37. ^ Габапентин для взрослых с невропатической болью: обзор клинической эффективности и безопасности [Интернет] . Отчеты о ответах Cadth -Rapid. Оттава: Канадское агентство по лекарствам и технологиям в области здравоохранения. 14 апреля 2015 года. PMID   26180879 .
  38. ^ Backonja M, Glanzman RL (январь 2003 г.). «Дозирование габапентина при невропатической боли: данные рандомизированных плацебо-контролируемых клинических испытаний». Клиническая терапия . 25 (1): 81–104. doi : 10.1016/s0149-2918 (03) 90011-7 . PMID   12637113 .
  39. ^ Goldlust A, Su TZ, Welty DF, Taylor CP, Oxender DL (сентябрь 1995 г.). «Влияние противосудорожного препарата Габапентин на ферменты в метаболических путях глутамата и ГАМК». Исследование эпилепсии . 22 (1): 1–11. doi : 10.1016/0920-1211 (95) 00028-9 . PMID   8565962 . S2CID   22622907 .
  40. ^ García-Cayuela T, Gómez de Cadiñanos LP, Peláez C, Requena T (октябрь 2012 г.). «Экспрессия в Lactococcus lactis функциональных генов, связанных с аминокислотным катаболизмом и образованием сыра, зависит от аминокислот разветвленной цепи». Международный журнал продовольственной микробиологии . 159 (3): 207–13. doi : 10.1016/j.ijfoodmicro.2012.09.002 . PMID   23107499 .
  41. ^ Rijnen L, Yvon M, Van Kranenburg R, Courtin P, Verheul A, Chambellon E, Smit G (2003-01-01). «Лактококковые аминотрансферазы арат и BCAT являются ключевыми ферментами для образования ароматических соединений из аминокислот в сыре». Международный молочный журнал . 13 (10): 805–812. doi : 10.1016/s0958-6946 (03) 00102-x .
  42. ^ Freiding S, Ehrmann MA, Vogel RF (апрель 2012 г.). «Сравнение различных аминотрансфез ILVE в Lactobacillus sakei и исследование их вклада в образование аромата из аминокислот разветвленной цепи». Пищевая микробиология . Ферментированное мясо мяса. 29 (2): 205–14. doi : 10.1016/j.fm.2011.07.008 . PMID   22202874 .
[ редактировать ]
Wikimedia Commons имеет средства массовой информации, связанные с аминотрансферазой аминотрансферазы с разветвленной цепью .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Branched-chain_amino_acid_aminotransferase&oldid=1218033667"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 9fed5c29ad14a9cda040c02b4b28969e__1712645460
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/9f/9e/9fed5c29ad14a9cda040c02b4b28969e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Branched-chain amino acid aminotransferase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)