Ада

Ада
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1QBJ, 1QGP, 1XMK, 2ACJ, 2GXB, 2L54, 2MDR, 3F21, 3F22, 3F23, 3IRQ, 3IRR
Идентификаторы
Псевдонимы	Adar , Adar1, Adar2, Adar3, Adarb1, Adarb2, Adar1p150, Adar1p110, ifi-4, DSH, P136, специфичная для аденозин-деаминаза, Drada, ifi4, ags6, g1p1, k88dsrbp, dsrad
Внешние идентификаторы	Омим : 146920 ; MGI : 1889575 ; Гомологен : 9281 ; GeneCards : Adar ; OMA : Adar - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	154,628,013 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	89,660,753 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	endothelial cell; ; middle temporal gyrus; ; middle frontal gyrus; ; visceral pleura; ; parietal pleura; ; palpebral conjunctiva; ; thymus; ; paraflocculus of cerebellum; ; internal globus pallidus; ; Brodmann area 23;
	Top expressed in
	dorsal tegmental nucleus; ; paraventricular nucleus of hypothalamus; ; dorsomedial hypothalamic nucleus; ; ventral tegmental area; ; lateral hypothalamus; ; ventromedial nucleus; ; subiculum; ; anterior amygdaloid area; ; mammillary body; ; arcuate nucleus;
	More reference expression data
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	DNA binding; metal ion binding; double-stranded RNA adenosine deaminase activity; adenosine deaminase activity; protein binding; hydrolase activity; RNA binding; double-stranded RNA binding; tRNA-specific adenosine deaminase activity;
Cellular component	cytoplasm; membrane; supraspliceosomal complex; nucleoplasm; nucleolus; nucleus;
Biological process	hematopoietic stem cell homeostasis; cellular response to virus; RNA processing; protein import into nucleus; immune system process; negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway; mRNA processing; response to virus; base conversion or substitution editing; negative regulation of apoptotic process; in utero embryonic development; pre-miRNA processing; negative regulation of viral genome replication; defense response to virus; type I interferon signaling pathway; osteoblast differentiation; hematopoietic progenitor cell differentiation; protein export from nucleus; response to interferon-alpha; negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation; erythrocyte differentiation; somatic diversification of immune receptors via somatic mutation; definitive hemopoiesis; positive regulation of viral genome replication; negative regulation of RNA interference; gene silencing; innate immune response; adenosine to inosine editing; production of miRNAs involved in gene silencing by miRNA;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	103
	56417
	ENSG00000160710
	ENSMUSG00000027951
	P55265
	Q99MU3
showNM_001025107 ; NM_001111 ; NM_001193495 ; NM_015840 ; NM_015841 ;
	NM_001365045; NM_001365046; NM_001365047; NM_001365048; NM_001365049
	NM_001038587 ; NM_001146296 ; NM_019655 ; NM_001357958
	NP_001020278 ; NP_001102 ; NP_001180424 ; NP_056655 ; NP_056656
	NP_001033676 ; NP_001139768 ; NP_062629 ; NP_001344887
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Двухцепочечное РНК-специфическое семейство ферментов аденозин-деаминазы кодируется ADAR семейства генами . ^{[ 5 ]} Адар обозначает аденозин -деаминазу, действующую на РНК . ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} Эта статья посвящена белкам ADAR; В этой статье подробно рассказывается о эволюционной истории, структуре, функциях, механизмах и важности всех белков в этом семействе. ^{[ 5 ]}

Адарные ферменты связываются с двумя целевой РНК (дцРНК) и преобразуют аденозин в иннозин ( гипоксантин ) путем дезаминирования . ^{[ 8 ]} Белки ADAR действуют посттранскрипционно, изменяя содержание нуклеотидов в РНК. ^{[ 9 ]} Преобразование от аденозина в инозин (от А -i) в РНК нарушает нормальное соединение A: U, дестабилизируя РНК. Инозин структурно похож на гуанин (G), который приводит к связыванию инозина с цитозином (I: C). ^{[ 10 ]} Инозин обычно имитирует гуанозин во время трансляции, но также может связываться с урацилом, цитозином и аденозином, хотя он не пользуется предпочтением.

Изменения кодона могут возникнуть в результате редактирования РНК, что приводит к изменениям в кодирующих последовательностях для белков и их функций. ^{[ 11 ]} Большинство участков редактирования встречаются в некодирующих областях РНК, таких как нетранслируемые области (UTRS), элементы ALU и длинные вкрапленные ядерные элементы (линии). ^{[ 12 ]} Изменения кодона могут привести к альтернативным вариантам транскрипции сплайсинга. ADAR влияет на транскриптом независимыми от редактирования способов, вероятно, вмешиваясь в другие РНК-связывающие белки. ^{[ 9 ]}

Мутации в этом гене связаны с несколькими заболеваниями, включая ВИЧ, кори и меланому. Недавние исследования подтверждают связь между редактированием РНК и нарушениями нервной системы, такими как амиотрофический боковой склероз (БАС). Атипичное редактирование РНК, связанное с адаром, также может коррелировать с психическими расстройствами, такими как шизофрения, эпилепсия и суицидальная депрессия. ^{[ 13 ]}

Открытие

Фермент Adar и связанный с ним ген были обнаружены случайно в 1987 году в результате исследования Бренды Басс и Гарольда Вайнтрауба . ^{[ 14 ]} Эти исследователи использовали ингибирование антисмысловой РНК , чтобы определить, какие гены играют ключевую роль в развитии Xenopus laevis эмбрионов . Предыдущие исследования о Xenopus ооцитах были успешными. Однако, когда бас и Вайнтрауб применяли идентичные протоколы к эмбрионам Xenopus , они не смогли определить гены развития эмбриона. Чтобы понять, почему метод был неудачным, они начали сравнивать дуплексную РНК как в ооцитах, так и в эмбрионах. Это привело их к обнаружению активности, регулируемой развитием, которая денатурует РНК: РНК -гибриды у эмбрионов.

В 1988 году Ричард Вагнер и соавт. Далее изучал активность, происходящую на Xenopus . эмбрионах ^{[ 15 ]} Они определили, что белок был ответственен за разматывание РНК из -за отсутствия активности после обработки протеиназы . Этот белок специфичен для дцРНК и не требует АТФ . Стало очевидно, что активность этого белка на дцРНК модифицирует его за пределами точки регибридизации, но не полностью денатурирует его. Наконец, исследователи определили, что это разматывание происходит из -за дезаминирования остатков аденозина в Инозин . Эта модификация приводит к несоответствующему базовому партию между иноозином и уридина , что приводит к дестабилизации и распутыванию дцРНК.

Эволюция и функция

Адары являются одной из наиболее распространенных форм редактирования РНК и обладают как селективной, так и неселективной активностью. ^{[ 16 ]} ADAR способен изменять и регулировать выходной продукт генового продукта, поскольку клетка интерпретируется клеткой как гуанозин . Адар может изменить функциональность малых молекул РНК. Недавно ADAR также были обнаружены в качестве регулятора биогенеза сплайсинга и циррНК с их способностью редактировать или функцию связывания РНК. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Считается, что ADAR развивался из ADAT (аденозин -деаминаза, действующая на тРНК), критический белок, присутствующий во всех эукариотах , в начале периода метазоа через добавление домена связывания дцРНК . Это, вероятно, произошло в линии, которая приводит к Crown Metazoa. Когда дублированный ген ADAT был связан с другим геном, который кодировал, по крайней мере, одно двойное связывание РНК. Семейство генов Adar в значительной степени сохранилось в истории его существования. Это, наряду с его присутствием в большинстве современных Phyla , указывает на то, что редактирование РНК имеет важное значение для регуляции генов для организмов метазои. Адар не был обнаружен в различных неметазоанских эукариотах, таких как растения , грибы и хоанофлагелляты .

Предполагается, что адары имеют две функции: увеличить разнообразие протеома, индуцируя создание безвредных негеномически кодируемых белков и защиты важных трансляционных сайтов. Традиционным убеждением является их основная роль в том, чтобы увеличить разнообразие транскриптов и расширить вариацию белка, способствуя эволюции белков. ^{[ 5 ]}

Формы ферментов адара

У млекопитающих есть три типа адарских ферментов: Adar (Adar1), Adarb1 (Adar2) и Adarb2 (Adar3). ^{[ 5 ]}

Adar (Adar1) и Adar2 (Adarb1)

Адар один и два обнаруживаются в различных тканях тела. Эти две формы адара также обнаружены каталитически активными, что означает, что их можно использовать в качестве катализатора в реакции. Обе формы также имеют сходные структуры рисунка экспрессии белков и требуют двухцепочечных структур РНК субстрата. ^{[ 11 ]} Тем не менее, они различаются по своей активности редактирования тем, что оба и два Adar могут редактировать до-мРНК Glur-B на сайте R/G, и только Adar2 может изменить сайт Q/R. ^{[ 20 ]} ADAR1 был найден, что две имеют две изоформы, ADAR1P150 и ADARP110. ADAR1P110 обычно обнаруживается в ядре, в то время как ADAR1P150 перетасовывается между ядром и цитоплазмой, в основном присутствующей в цитоплазме.

Adar3 (Adarb2)

Adar 3 варьируется от двух других форм адара в том, что он находится только в тканях мозга. Это также считается неактивным, когда дело доходит до каталитической активности. ^{[ 11 ]} Было обнаружено, что ADAR3 связан с памятью и обучением у мышей, показывая, что он играет решающую роль в нервной системе. Исследования in vitro также показали, что ADAR3 может играть роль в регуляции ADAR One и Two. ^{[ 21 ]}

Каталитическая активность

Биохимическая реакция

Адары катализируют реакцию гидролитической диаминации от аденозина до инозина. ^{[ 8 ]} Активированная молекула воды будет реагировать с аденозином в реакции нуклеофильной замещения с группой аминов углерода-6. Гидратированный промежуточный соединение будет существовать в течение короткого периода времени, тогда группа амина останется в качестве иона аммиака.

Превращение аденозина в Инозин через адар

Активный сайт

У людей ферменты ADAR имеют от двух до трех доменов связывания дсРНК амино концевых дцРНК (DSRBDS) и один карбокси терминальный домен каталитического деаминазы. ^{[ 22 ]} В DSRBD существует консервативная конфигурация α-β-β-α. ^{[ 11 ]} ADAR1 содержит две области для связывания z-ДНК, известной как Zα и Zβ. ^{[ 23 ]}^{[ 24 ]} RNA (SSRNA) , богатый аргининовым, ADAR2 и ADAR3 имеют антицепочечный ангаргиновый домен. Кристаллическая структура ADAR2 была решена. ^{[ 22 ]} В активном участке фермента существует остаток глутаминовой кислоты (E396), который водородные связывания с водой. Гистидин ( H394 ) и два остатка цистеина (C451 и C516) координируются с ионом цинка . Цинк активирует молекулу воды для нуклеофильного гидролитического дезаминирования. В рамках каталитического ядра существует гесакисфосфат инозитола (IP6), который стабилизирует аргинина и лизина остатки .

Димеризация

У млекопитающих преобразование из A в I требует гомодимеризации ADAR1 и ADAR2, но не ADAR3. ^{[ 11 ]} Исследования in vivo не являются окончательными, если для димеризации требуется связывание РНК. Исследование с мутантами семейства ADAR показало, что мутанты не были способны связываться с дцРНК, но все еще были способны димеризировать , предполагая, что они могут связываться на основе взаимодействия белка. ^{[ 11 ]}^{[ 25 ]}

Роль в болезнях

Синдром Айкарди -Гутья и двусторонний стриатальный некроз/дистония

ADAR1 является одним из нескольких генов, которые часто способствуют синдрому Айкарди -Гутьер при мутировании. ^{[ 26 ]} Синдром Aicardi-goutières представляет собой генетическое воспалительное заболевание, в первую очередь, влияющее на кожу и мозг, и характеризуется высокими уровнями IFN-α в мозговой позвоночнике. ^{[ 27 ]} Воспаление вызвано неправильной активацией индуцируемых интерфероном генов, таких как активированные для борьбы с вирусными инфекциями. Мутация и потеря функции ADAR1 предотвращает дестабилизацию двухсековой РНК (дцРНК). ^{[ 28 ]} Это наращивание дцРНК стимулирует выработку IFN без вирусной инфекции, вызывая воспалительную реакцию и аутоиммунный ответ. ^{[ 29 ]} Фенотип у нокаутированных мышей спасен формой p150 ADAR1, содержащей домен Zα, который специфически связывается с двойной конформацией левшей, обнаруженной в Z-ДНК и Z-RNA, но не из-за изоформы P110. домен. ^{[ 30 ]} У людей мутация P193A в домене Zα является причинной для синдрома Aicardi -Goutières ^{[ 26 ]} и для более тяжелого фенотипа, обнаруженного в двустороннем стриатальном некрозе/дистонии. ^{[ 31 ]} Результаты устанавливают биологическую роль для конформации Z-ДНК левой. ^{[ 32 ]}

Амиотрофический боковой склероз (БАС)

В моторных нейронах наиболее хорошо обоснованным маркером амиотрофического бокового склероза (ALS) является ДНК-связывающий ДНК-белок (TDP-43) . Когда возникает неудача редактирования РНК из-за подавления TDP-43, моторные нейроны, лишенные ферментов Adar2 ²⁺ каналы. Мыши, нокаутированные на ADAR2, показывают признаки сходства фенотипа ALS. Нынешние исследователи разрабатывают терапию молекулярной нацеливанием путем нормализации экспрессии ADAR2. ^{[ 33 ]}

Рак

(ADAR)-Индуцированное редактирование A-I-I РНК может вызывать опасные аминокислотные мутации. Редактирование мРНК обычно придает миссенс -мутации, ведущие к изменениям в начале и прекращению областей перевода. Однако могут произойти важные аминокислотные изменения, что приводит к изменению функции нескольких клеточных процессов. Аминокислотные изменения могут привести к структурным изменениям белка в вторичных, третичных и четвертичных структурах. Исследователи наблюдали высокие уровни онкогенетического редактирования A-I-I в круговых предшественниках РНК, непосредственно подтверждая связь Адара с раком. Список сайтов редактирования РНК, связанных с опухолями, можно найти здесь . ^{[ 34 ]}

Гепатоцеллюлярная карцинома

Исследования пациентов с гепатоцеллюлярной карциномой (HCC) показали тенденции повышенного ADAR1 и подавленного ADAR2. Результаты показывают, что нерегулярное регулирование отвечает за нарушение схемы редактирования A до I, наблюдаемое в HCC, и что ADAR1 действует как онкоген в этом контексте, в то время как ADAR2 обладает активностью супрессора опухолей. ^{[ 35 ]} Дисбаланс в экспрессии ADAR может изменить частоту переходов A к I в кодирующей области белка генов, что приводит к мутированным белкам, которые управляют заболеванием. Дисрегуляция ADAR1 и ADAR2 может использоваться в качестве возможного прогностического маркера.

Меланома

Исследования показали, что потеря ADAR1 способствует росту меланомы и метастазированию. Адарские ферменты могут действовать на микроРНК и влиять на ее биогенез, стабильность и/или ее связывающую мишень. ^{[ 36 ]} ADAR1 может подавлять белком, связывающим элемент CAMP-ответа (CREB), ограничивая его способность действовать на miRNA. ^{[ 37 ]} Одним из таких примеров является miR-455-5p, который редактируется ADAR1. Когда ADAR подавляется CREB, неотредактированный miR-455-5p понижает регулирование белка-супрессора опухоли, называемого CPEB1, способствуя прогрессированию меланомы в модели in vivo.

Дисхроматоз Symmetrica hereditaria (DSH1)

Мутация GLY1007ARG в ADAR1, а также в других усеченных версиях была замечена в качестве причины в некоторых случаях DSH1. ^{[ 38 ]} Это заболевание, характеризующееся гиперпигментацией в руках и ногах, и может возникнуть в японских и китайских семьях.

ВИЧ

Уровни экспрессии белка ADAR1 показали, что во время ВИЧ -инфекции повышены, и было высказано предположение, что он отвечает за мутации A до G в геноме ВИЧ, ингибируя репликацию. ^{[ 39 ]} Мутация в геноме ВИЧ с помощью ADAR1 может в некоторых случаях привести к полезным вирусным мутациям, которые могут способствовать устойчивости к лекарственным средствам.

^{[ 37 ]}

Вирусная активность

Противовирусное средство

ADAR1-это интерферон ( IFN ), индуцируемый белком (один, высвобождаемый клеткой в ответ на патоген или вирус), способный помочь в иммунном пути клетки. Данные показывают устранение репликона HCV , лимфоцитарного хориомененизинга LCMV и полиомавируса . ^{[ 40 ]}^{[ 41 ]}

Провирал

Adar1 является провирусным в других обстоятельствах. Редактирование ADAR1 A TO I было обнаружено во многих вирусах, включая вирус кори, ^{[ 42 ]}^{[ 41 ]}^{[ 43 ]} вирус гриппа, ^{[ 44 ]} вирус лимфоцитарного хориомененизинга, ^{[ 45 ]} полиомавирус, ^{[ 46 ]} Вирус дельта гепатита ^{[ 47 ]} и вирус гепатита С. ^{[ 48 ]} Хотя ADAR1 был замечен в других вирусах, он был тщательно изучен только в нескольких. Исследования вируса кори показывают, что ADAR1 усиливает репликацию вируса с помощью двух различных механизмов: редактирование РНК и ингибирование дцРНК-активированной протеинкиназы ( PKR ). ^{[ 40 ]}^{[ 41 ]} В частности, считается, что вирусы используют ADAR1 в качестве положительного фактора репликации, избирательно подавляя дцРНК-зависимые и противовирусные пути. ^{[ 49 ]}

Смотрите также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000160710 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000027951 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Савва Я., Ридер Ле, Рейнан Р.А. (декабрь 2012 г.). «Семейство белков адара» . Биология генома . 13 (12): 252. DOI : 10.1186/GB-2012-13-12-252 . PMC 3580408 . PMID 23273215 .
^ «Ген Entrez: адар аденозин деаминаза, действующая на РНК» .
^ Ким У, Ван Ю., Сэнфорд Т., Зенг Ю., Нишикура К (ноябрь 1994 г.). «Молекулярное клонирование кДНК для двухцепочечной РНК аденозин-деаминазы, фермента кандидата для редактирования ядерной РНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (24): 11457–11461. Bibcode : 1994pnas ... 9111457K . doi : 10.1073/pnas.91.24.11457 . PMC 45250 . PMID 7972084 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Сэмюэль Се (2012). Аденозин деминаз, действующие на РНК (адары) и редактирование A-to-I . Гейдельберг: Спрингер. ISBN 978-3-642-22800-1 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} "Адар" . NCBI . Национальная библиотека медицины США.
^ Licht K, Hartl M, Amman F, Anrather D, Janisiw MP, Jantsch MF (январь 2019 г.). «Инозин индуцирует контекстно-зависимое перекодирование и трансляционное затяжение» . Исследование нуклеиновых кислот . 47 (1): 3–14. doi : 10.1093/nar/gky1163 . PMC 6326813 . PMID 30462291 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Нишикура К (7 июня 2010 г.). «Функции и регуляция редактирования РНК адаром деминаз» . Ежегодный обзор биохимии . 79 (1): 321–349. doi : 10.1146/annurev-biochem-060208-105251 . PMC 2953425 . PMID 20192758 .
^ Tajaddod M, Jantsch MF, Licht K (март 2016 г.). «Динамический эпитранскриптом: редактирование от I модулирует генетическую информацию» . Хромосома . 125 (1): 51–63. doi : 10.1007/s00412-015-0526-9 . PMC 4761006 . PMID 26148686 .
^ Савва Я., Ридер Ле, Рейнан Р.А. (декабрь 2012 г.). «Семейство белков адара» . Биология генома . 13 (12): 252. DOI : 10.1186/GB-2012-13-12-252 . PMC 3580408 . PMID 23273215 .
^ Сэмюэль Се (март 2011 г.). «Аденозин деминаз, действующие на РНК (адары), являются как противовирусными, так и провирусными» . Вирусология . 411 (2): 180–193. doi : 10.1016/j.virol.2010.12.004 . PMC 3057271 . PMID 21211811 .
^ Вагнер Р.В., Смит Дж., Куперман Б.С., Нишикура К (апрель 1989 г.). «Двухцепочечная РНК разматывающая активность вводит структурные изменения посредством аденозина в конверсии инозина в клетках млекопитающих и яйцах ксенопуса» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (8): 2647–2651. Bibcode : 1989pnas ... 86.2647W . doi : 10.1073/pnas.86.8.2647 . PMC 286974 . PMID 2704740 .
^ Grice LF, Degnan BM (январь 2015 г.). «Происхождение семейства генов адара и редактирования РНК животных» . BMC Эволюционная биология . 15 (1): 4. Bibcode : 2015bmcee..15 .... 4G . doi : 10.1186/s12862-015-0279-3 . PMC 4323055 . PMID 25630791 .
^ Тан С.Дж., Шен Х, А. О., Хонг Х, Ли Дж, Сонг Ю. и др. (Февраль 2020 г.). «Цис- и транс-регуляции сплайсинга пре-мРНК с помощью РНК-редактирования ферментов влияют на развитие рака» . Природная связь . 11 (1): 799. Bibcode : 2020natco..11..799t . doi : 10.1038/s41467-020-14621-5 . PMC 7005744 . PMID 32034135 .
^ Hsiao Ye, Bahn JH, Yang Y, Lin X, Tran S, Yang EW, et al. (Июнь 2018 г.). «Редактирование РНК в зарождающейся РНК влияет на сплайсинг до мРНК» . Исследование генома . 28 (6): 812–823. doi : 10.1101/gr.231209.117 . PMC 5991522 . PMID 29724793 .
^ Shen H, an O, Ren X, Song Y, Tang SJ, Ke XY, et al. (Март 2022 г.). «Адары действуют как мощные регуляторы круговой транскриптома при раке» . Природная связь . 13 (1): 1508. Bibcode : 2022natco..13.1508s . doi : 10.1038/s41467-022-29138-2 . PMC 8938519 . PMID 35314703 .
^ Källman AM, Sahlin M, Ohman M (2003-08-15). «Adar2 A-> I Редактирование: селективность сайта и эффективность редактирования-это отдельные события» . Исследование нуклеиновых кислот . 31 (16): 4874–4881. doi : 10.1093/nar/gkg681 . ISSN 1362-4962 . PMC 169957 . PMID 12907730 .
^ Ван Ю., Чунг Д.Х., Монтелеоне Л.Р., Ли Дж, Чианг Ю., Тони М.Д., Бил П.А. (2019-11-18). «РНК -связывающие кандидаты для человека ADAR3 от субстратов усиления функционального мутанта, экспрессируемого в нейрональных клетках» . Исследование нуклеиновых кислот . 47 (20): 10801–10814. doi : 10.1093/nar/gkz815 . ISSN 1362-4962 . PMC 6846710 . PMID 31552420 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Савва Я., Ридер Ле, Рейнан Р.А. (декабрь 2012 г.). «Семейство белков адара» . Биология генома . 13 (12): 252. DOI : 10.1186/GB-2012-13-12-252 . PMC 3580408 . PMID 23273215 .
^ Шринивасан Б., Куш К, Атанасиадис А (август 2022 г.). «Термодинамический анализ взаимодействий Zα-домен-нуклеиновой кислоты» . Биохимический журнал . 479 (16): 1727–1741. doi : 10.1042/bcj20220200 . PMID 35969150 .
^ Габриэль Л., Шринивасан Б., Куш К., Мата Дж. Ф., Жуао Аморим М., Янсен Л.Е., Атанасиадис А (май 2021). «Обогащение доменов Zα в гранулах цитоплазматического стресса обусловлено их врожденной способностью связываться с нуклеиновыми кислотами» . Журнал сотовой науки . 134 (10): JCS2584446. doi : 10.1242/jcs.258446 . PMID 34037233 . S2CID 235202242 .
^ CHO DS, Yang W, Lee JT, Shiekhattar R, Murray JM, Nishikura K (май 2003 г.). «Требование димеризации для активности РНК редактирования аденозин -деаминаз, действующих на РНК» . Журнал биологической химии . 278 (19): 17093–17102. doi : 10.1074/jbc.m213127200 . PMID 12618436 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Rice GI, Kasher PR, Forte GM, Mannion NM, Greenwood SM, Szynkiewicz M, et al. (Ноябрь 2012). «Мутации в Adar1 вызывают синдром Aicardi-Goutieres, связанный с интерфероном типа I типа» . Природа генетика . 44 (11): 1243–1248. doi : 10.1038/ng.2414 . PMC 4154508 . PMID 23001123 .
^ Ян С., Дэн П., Чжу З, Чжу Дж., Ван Г., Чжан Л. и др. (Октябрь 2014). «Аденозин-деаминаза, действующая на РНК 1, ограничивает обнаружение РНК RIG-I и подавляет продукцию IFN, реагирующую на вирусные и эндогенные РНК» . Журнал иммунологии . 193 (7): 3436–3445. doi : 10.4049/jimmunol.1401136 . PMC 4169998 . PMID 25172485 .
^ Галло А., Вукич Д., Михалик Д., О'Коннелл М.А., Киган Л.П. (сентябрь 2017 г.). «Редактирование ADAR РНК при заболевании человека; больше, чем встречает I». Человеческая генетика . 136 (9): 1265–1278. doi : 10.1007/s00439-017-1837-0 . PMID 28913566 . S2CID 3754471 .
^ Liddicoat BJ, Piskol R, Chalk AM, Ramaswami G, Higuchi M, Hartner JC, et al. (Сентябрь 2015). «Редактирование РНК с помощью ADAR1 предотвращает ощущение MDA5 эндогенной дсРНК как непревзойдного» . Наука . 349 (6252): 1115–1120. Bibcode : 2015sci ... 349.1115L . doi : 10.1126/science.aac7049 . PMC 5444807 . PMID 26275108 .
^ Ward SV, George CX, Welch MJ, Liou Ly, Hahm B, Lewicki H, et al. (Январь 2011). «Редакция РНК -редактирования фермента аденозин -деаминаза является ограничительным фактором для контроля репликации вируса кори, которая также требуется для эмбриогенеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (1): 331–336. Bibcode : 2011pnas..108..331W . doi : 10.1073/pnas.1017241108 . PMC 3017198 . PMID 21173229 .
^ Livingston JH, Lin JP, Dale RC, Gill D, Brogan P, Munnich A, et al. (Февраль 2014 г.). «Подпись интерферона типа I идентифицирует двусторонний стриатальный некроз из -за мутаций в ADAR1». Журнал медицинской генетики . 51 (2): 76–82. doi : 10.1136/jmedgenet-2013-102038 . PMID 24262145 . S2CID 8716360 .
^ Герберт А (январь 2020 г.). «Менделейская болезнь, вызванная вариантами, влияющими на распознавание Z-ДНК и Z-РНК доменом Zα двухцепочечного фермента РНК-редактирования Adar» . Европейский журнал человеческой генетики . 28 (1): 114–117. doi : 10.1038/s41431-019-0458-6 . PMC 6906422 . PMID 31320745 .
^ Yamashita T, Kwak S (июль 2019). «Каскада гибели клеток и молекулярная терапия в моторных нейронах ADS-дефицита ADAR2». Нейробиологические исследования . 144 : 4–13. doi : 10.1016/j.neures.2018.06.004 . PMID 29944911 . S2CID 49433496 .
^ Wang H, Chen S, Wei J, Song G, Zhao Y (2021). «Редактирование A-to-I при раке: от оценки уровня редактирования до изучения эффектов редактирования» . Границы в онкологии . 10 : 632187. DOI : 10.3389/fonc.2020.632187 . PMC 7905090 . PMID 33643923 .
^ Чан Т. Т., Лин Ч., Ци Л., Фей Дж, Ли Й., Юн К.Дж. и др. (Май 2014). «Разрушенный баланс редактирования РНК, опосредованный адарами (аденозин -деаминаз, которые действуют на РНК) при гепатоцеллюлярной карциноме человека» . Кишечник 63 (5): 832–843. doi : 10.1136/gutjnl-2012-304037 . PMC 3995272 . PMID 23766440 .
^ Хил Б.С., Киган Л.П., МакГурк Л., Михлвски Г., Бриндл Дж., Стэнтон С.М. и др. (Октябрь 2009 г.). «Редактирование независимых эффектов ADAR на пути miRNA/siRNA» . Embo Journal . 28 (20): 3145–3156. doi : 10.1038/emboj.2009.244 . PMC 2735678 . PMID 19713932 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Shoshan E, Mobley AK, Braeuer RR, Kamiya T, Huang L, Vasquez ME, et al. (Март 2015 г.). «Снижение редактирования аденозина в иназин miR-455-5p способствует росту меланомы и метастазированию» . Природная клеточная биология . 17 (3): 311–321. doi : 10.1038/ncb3110 . PMC 4344852 . PMID 25686251 .
^ Tojo K, Sekijima Y, Suzuki T, Suzuki N, Tomita Y, Yoshida K, et al. (Сентябрь 2006 г.). «Дистония, психическое ухудшение и дискроматоз Symmetrica Hereditaria в семье с мутацией Adar1». Движение расстройства . 21 (9): 1510–1513. doi : 10.1002/mds.21011 . PMID 16817193 . S2CID 38374943 .
^ Weiden MD, Hoshino S, Levy DN, Li Y, Kumar R, Burke SA, et al. (2014). «Аденозин-деаминаза, действующая на РНК-1 (ADAR1), ингибирует репликацию ВИЧ-1 в альвеолярных макрофагах человека» . Plos один . 9 (10): E108476. Bibcode : 2014ploso ... 9J8476W . doi : 10.1371/journal.pone.0108476 . PMC 4182706 . PMID 25272020 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Gélinas JF, Shaw E, Gagnan. Исследование РНК-активируемого белка » Журнал вирусологии 85 (17) (17): 8460–8 doi : 10.1128/ jvi.00240-1 PMC 3165853 . 21490091PMID
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Pfaller CK, George CX, Сэмюэль CE (сентябрь 2021 г.). «Аденозин деминаз, действующие на РНК (адары) и вирусные инфекции» . Ежегодный обзор вирусологии . 8 (1): 239–264. doi : 10.1146/annurev-virology-091919-065320 . PMID 33882257 .
^ Baczko K, Lampe J, Liebert UG, Brinckmann U, Ter Meulen V, Pardowitz I, et al. (Ноябрь 1993). «Клональное расширение вируса гипермутации кори в мозге SSPE». Вирусология . 197 (1): 188–195. doi : 10.1006/viro.1993.1579 . PMID 8212553 .
^ Cattaneo R, Schmid A, Eschle D, Baczko K, Ter Meulen V, Billeter MA (октябрь 1988 г.). «Предвзятые гипермутация и другие генетические изменения в дефектных вирусах кори при инфекциях головного мозга человека» . Клетка . 55 (2): 255–265. doi : 10.1016/0092-8674 (88) 90048-7 . PMC 7126660 . PMID 3167982 .
^ Tenoever BR, NG SL, Chua MA, McWhirter SM, García-Sastre A, Maniatis T (март 2007 г.). «Многочисленные функции киназы иккепсилона, связанной с IKK, при интерфероно-опосредованном противовирусном иммунитете». Наука . 315 (5816): 1274–1278. doi : 10.1126/science.1136567 . PMID 17332413 . S2CID 86636484 .
^ Zahn RC, Schelp I, Umermöhlen O, Von Laer D (январь 2007 г.). «Гипермутация A-To-G в геноме вируса лимфоцитарного хориомиинтита » Журнал вирусологии 81 (2): 457–4 Doi : 10.1128/ jvi.00067-0 1797460PMC 17020943PMID
^ Кумар М., Кармайкл Г.Г. (апрель 1997 г.). «Ядерная антисмысловая РНК индуцирует обширные модификации аденозина и удержание ядерных транскриптов целевых транскриптов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3542–3547. Bibcode : 1997pnas ... 94.3542K . doi : 10.1073/pnas.94.8.3542 . PMC 20475 . PMID 9108012 .
^ Luo GX, Chao M, Sieh Sy, Sureau C, Nishikura K, Taylor J (март 1990 г.). «Конкретный базовый переход происходит при реплицирующей РНК дельта -вируса гепатита» . Журнал вирусологии . 64 (3): 1021–1027. doi : 10.1128/jvi.64.3.1021-1027.1990 . PMC 249212 . PMID 2304136 .
^ Тейлор Д.Р., Пуиг М., Дарнелл М.Е., Михалик К., Фейнстон С.М. (май 2005). «Новый антивирусный путь, который опосредует чувствительность интерферона вируса вируса гепатита С через ADAR1» . Журнал вирусологии . 79 (10): 6291–6298. doi : 10.1128/jvi.79.10.6291-6298.2005 . PMC 1091666 . PMID 15858013 .
^ Toth Am, Li Z, Cattaneo R, Samuel CE (октябрь 2009 г.). «РНК-специфическая аденозин-деаминаза Adar1 подавляет индуцированный вирусом кори апоптоз и активацию PKR протеинкиназы» . Журнал биологической химии . 284 (43): 29350–29356. doi : 10.1074/jbc.m109.045146 . PMC 2785566 . PMID 19710021 .

Дальнейшее чтение

Валенсуэла А., Бланко Дж., Каллебаут С., Якотот Е., Ллюис С., Хованессиян А.Г., Франко Р. (1997). «GP120 ВИЧ-1 GP120 и вирусные частицы блокируют связывание аденозин-деаминазы с аденозин-деаминазой с человеческим CD26». Клеточные пептидазы в иммунных функциях и заболеваниях . Достижения в области экспериментальной медицины и биологии. Тол. 421. С. 185–92. doi : 10.1007/978-1-4757-9613-1_24 . ISBN 978-1-4757-9615-5 Полем PMID 9330696 .
Wathelet MG, Szpirer J, Nols CB, Clauss IM, De Wit L, Islam MQ, et al. (Сентябрь 1988 г.). «Клонирование и хромосомное расположение человеческих генов, индуцируемых интерфероном I типа». Соматическая клеточная и молекулярная генетика . 14 (5): 415–426. doi : 10.1007/bf01534709 . PMID 3175763 . S2CID 42406993 .
Ван Ю., Зенг Ю., Мюррей Дж. М., Нишикура К (ноябрь 1995). «Геномная организация и хромосомное расположение гена аденозин-деаминазы дсРНК человека: фермент для редактирования РНК-ионного канала, активируемого глутаматом» . Журнал молекулярной биологии . 254 (2): 184–195. doi : 10.1006/jmbi.1995.0610 . PMID 7490742 .
Паттерсон Дж.Б., Сэмюэль Се (октябрь 1995 г.). «Экспрессия и регуляция интерфероном двухцепочечной РНК-специфической аденозин-деаминазы из клеток человека: свидетельство двух форм деаминазы» . Молекулярная и клеточная биология . 15 (10): 5376–5388. doi : 10.1128/mcb.15.10.5376 . PMC 230787 . PMID 7565688 .
Паттерсон Дж. Б., Томис, округ Колумбия, Ханс С.Л., Сэмюэль Се (июль 1995 г.). «Механизм действия интерферона: двухцепочечная РНК-специфическая аденозин-деаминаза из клеток человека индуцируется альфа и гамма-интерферонами» . Вирусология . 210 (2): 508–511. doi : 10.1006/viro.1995.1370 . PMID 7618288 .
О'Коннелл М.А., Краузе С., Хигучи М., Хсуан Дж.Дж., Тотти Н.Ф., Дженни А., Келлер В. (март 1995 г.). «Клонирование кДНК, кодирующих двухцепочечную РНК-специфическую РНК-специфическую аденозин-деаминазу» . Молекулярная и клеточная биология . 15 (3): 1389–1397. doi : 10.1128/mcb.15.3.1389 . PMC 230363 . PMID 7862132 .
Вейер Ху, Джордж К.Х., Грелих К.М., Сэмюэль Се (ноябрь 1995 г.). «Индуцируемый интерфероном, двухцепочечный РНК-специфический ген аденозин-деаминаза (DSRAD) отображает хромосому человека 1Q21.1-21.2» человека 1Q21.1-21.2 ». Геномика . 30 (2): 372–375. doi : 10.1006/geno.1995.0034 . PMID 8586444 .
Лю Y, Джордж CX, Паттерсон JB, Сэмюэль CE (февраль 1997 г.). «Функционально различные двухцепочечные РНК-связывающие домены, связанные с альтернативными вариантами сайта сплайсинга, индуцируемой интерфероном двухцепочечной РНК-специфической аденозин-деаминазы» . Журнал биологической химии . 272 (7): 4419–4428. doi : 10.1074/jbc.272.7.4419 . PMID 9020165 .
Валенсуэла А., Бланко Дж., Каллебаут С., Якотот Э., Ллюис С., Хованессиян А.Г., Франко Р. (апрель 1997 г.). «Связывание аденозин-деаминазы с человеком CD26 ингибируется гликопротеином GP120 ГП120 ВИЧ-1 и вирусными частицами» . Журнал иммунологии . 158 (8): 3721–3729. doi : 10.4049/jimmunol.158.8.3721 . PMID 9103436 . S2CID 22609553 .
Герберт А., Альфкен Дж., Ким Юг, Миан И.С., Нишикура К., Рич А (август 1997 г.). «Домен связывания z-ДНК, присутствующий в ферменте редактирования человека, двухцепочечная РНК-аденозин-деаминаза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (16): 8421–8426. Bibcode : 1997pnas ... 94.8421H . doi : 10.1073/pnas.94.16.8421 . PMC 22942 . PMID 9237992 .
Лю Й., Герберт А., Рич А., Сэмюэль Се (июль 1998 г.). «Двухцепочечная РНК-специфическая аденозин-деаминаза: свойства связывания нуклеиновой кислоты». Методы 15 (3): 199–205. doi : 10.1006/meth.1998.0624 . PMID 9735305 .
Джордж CX, Сэмюэль Се (апрель 1999 г.). «РНК-специфическая РНК-специфическая аденозин-деаминаза ADAR1 транскриптов обладают альтернативными структурами экзона 1, которые инициируются от разных промоторов, одного конститутивно активного и другого индуцируемого интерфероном» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (8): 4621–4626. Bibcode : 1999pnas ... 96.4621g . doi : 10.1073/pnas.96.8.4621 . PMC 16382 . PMID 10200312 .
Шварц Т., Рулд М.А., Лоуэнхаупт К., Герберт А., Рич А (июнь 1999 г.). «Кристаллическая структура домена Zalpha фермента редактирования человека Adar1, связанного с левой Z-ДНК». Наука . 284 (5421): 1841–1845. doi : 10.1126/science.284.5421.1841 . PMID 10364558 .
Schade M, Turner CJ, Kühne R, Schmieder P, Lowenhaupt K, Herbert A, et al. (Октябрь 1999). «Структура раствора домена Zalpha фермента редактирования РНК человека Adar1 выявляет подпозиционную связывающую поверхность для z-ДНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12465–12470. Bibcode : 1999pnas ... 9612465S . doi : 10.1073/pnas.96.22.12465 . PMC 22950 . PMID 10535945 .
Бланко Дж., Валенсуэла А., Эррера С., Ллюис С, Хованессиян А.Г., Франко Р. (июль 2000 г.). «ВИЧ-1 GP120 ингибирует связывание аденозин-деаминазы с CD26 с помощью механизма, модулируемого экспрессией CD4 и CXCR4». Письма Febs . 477 (1–2): 123–128. doi : 10.1016/s0014-5793 (00) 01751-8 . PMID 10899322 . S2CID 22229481 .
Herrrora C, Momortoto CD26 Cemultrition Журнал биологической биологической химии 276 (22): 19532–1 doi : 10.1074/ jbc PMID 11278278 .
Wong SK, Sato S, Lazinski DW (июнь 2001 г.). «Распознавание субстрата Adar1 и Adar2» . РНК . 7 (6): 846–858. doi : 10.1017/s135583820101007x . PMC 1370134 . PMID 11421361 .
Eckmann CR, Neunteufl A, Pfaffstetter L, Jantsch MF (июль 2001 г.). «Человеческий, но не фермент, редактирующий РНК Xenopus Adar1, имеет атипичный сигнал локализации ядерной локализации и демонстрирует характеристики шаттливого белка» . Молекулярная биология клетки . 12 (7): 1911–1924. doi : 10.1091/mbc.12.7.1911 . PMC 55639 . PMID 11451992 .

Ян С., Дэн П., Чжу З, Чжу Дж., Ван Г., Чжан Л. и др. (Октябрь 2014). «Аденозин-деаминаза, действующая на РНК 1, ограничивает обнаружение РНК RIG-I и подавляет продукцию IFN, реагирующую на вирусные и эндогенные РНК» . Журнал иммунологии . 193 (7): 3436–3445. doi : 10.4049/jimmunol.1401136 . PMC 4169998 . PMID 25172485 .

Внешние ссылки

Омим на дискроматозе симметричный симметричный 1
Adar Human Gene Location в браузере генома UCSC .
Адар человеческий ген детали в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000160710 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000027951 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[:0-5] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Савва Я., Ридер Ле, Рейнан Р.А. (декабрь 2012 г.). «Семейство белков адара» . Биология генома . 13 (12): 252. DOI : 10.1186/GB-2012-13-12-252 . PMC 3580408 . PMID 23273215 .

[entrez-6] «Ген Entrez: адар аденозин деаминаза, действующая на РНК» .

[pmid7972084-7] Ким У, Ван Ю., Сэнфорд Т., Зенг Ю., Нишикура К (ноябрь 1994 г.). «Молекулярное клонирование кДНК для двухцепочечной РНК аденозин-деаминазы, фермента кандидата для редактирования ядерной РНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (24): 11457–11461. Bibcode : 1994pnas ... 9111457K . doi : 10.1073/pnas.91.24.11457 . PMC 45250 . PMID 7972084 .

[Samuel-8] Jump up to: ^а ^{беременный} Сэмюэль Се (2012). Аденозин деминаз, действующие на РНК (адары) и редактирование A-to-I . Гейдельберг: Спрингер. ISBN 978-3-642-22800-1 .

[NCBI-9] Jump up to: ^а ^{беременный} "Адар" . NCBI . Национальная библиотека медицины США.

[10] Licht K, Hartl M, Amman F, Anrather D, Janisiw MP, Jantsch MF (январь 2019 г.). «Инозин индуцирует контекстно-зависимое перекодирование и трансляционное затяжение» . Исследование нуклеиновых кислот . 47 (1): 3–14. doi : 10.1093/nar/gky1163 . PMC 6326813 . PMID 30462291 .

[Nishikura-11] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Нишикура К (7 июня 2010 г.). «Функции и регуляция редактирования РНК адаром деминаз» . Ежегодный обзор биохимии . 79 (1): 321–349. doi : 10.1146/annurev-biochem-060208-105251 . PMC 2953425 . PMID 20192758 .

[12] Tajaddod M, Jantsch MF, Licht K (март 2016 г.). «Динамический эпитранскриптом: редактирование от I модулирует генетическую информацию» . Хромосома . 125 (1): 51–63. doi : 10.1007/s00412-015-0526-9 . PMC 4761006 . PMID 26148686 .

[13] Савва Я., Ридер Ле, Рейнан Р.А. (декабрь 2012 г.). «Семейство белков адара» . Биология генома . 13 (12): 252. DOI : 10.1186/GB-2012-13-12-252 . PMC 3580408 . PMID 23273215 .

[14] Сэмюэль Се (март 2011 г.). «Аденозин деминаз, действующие на РНК (адары), являются как противовирусными, так и провирусными» . Вирусология . 411 (2): 180–193. doi : 10.1016/j.virol.2010.12.004 . PMC 3057271 . PMID 21211811 .

[pmid2704740-15] Вагнер Р.В., Смит Дж., Куперман Б.С., Нишикура К (апрель 1989 г.). «Двухцепочечная РНК разматывающая активность вводит структурные изменения посредством аденозина в конверсии инозина в клетках млекопитающих и яйцах ксенопуса» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (8): 2647–2651. Bibcode : 1989pnas ... 86.2647W . doi : 10.1073/pnas.86.8.2647 . PMC 286974 . PMID 2704740 .

[16] Grice LF, Degnan BM (январь 2015 г.). «Происхождение семейства генов адара и редактирования РНК животных» . BMC Эволюционная биология . 15 (1): 4. Bibcode : 2015bmcee..15 .... 4G . doi : 10.1186/s12862-015-0279-3 . PMC 4323055 . PMID 25630791 .

[17] Тан С.Дж., Шен Х, А. О., Хонг Х, Ли Дж, Сонг Ю. и др. (Февраль 2020 г.). «Цис- и транс-регуляции сплайсинга пре-мРНК с помощью РНК-редактирования ферментов влияют на развитие рака» . Природная связь . 11 (1): 799. Bibcode : 2020natco..11..799t . doi : 10.1038/s41467-020-14621-5 . PMC 7005744 . PMID 32034135 .

[18] Hsiao Ye, Bahn JH, Yang Y, Lin X, Tran S, Yang EW, et al. (Июнь 2018 г.). «Редактирование РНК в зарождающейся РНК влияет на сплайсинг до мРНК» . Исследование генома . 28 (6): 812–823. doi : 10.1101/gr.231209.117 . PMC 5991522 . PMID 29724793 .

[19] Shen H, an O, Ren X, Song Y, Tang SJ, Ke XY, et al. (Март 2022 г.). «Адары действуют как мощные регуляторы круговой транскриптома при раке» . Природная связь . 13 (1): 1508. Bibcode : 2022natco..13.1508s . doi : 10.1038/s41467-022-29138-2 . PMC 8938519 . PMID 35314703 .

[20] Källman AM, Sahlin M, Ohman M (2003-08-15). «Adar2 A-> I Редактирование: селективность сайта и эффективность редактирования-это отдельные события» . Исследование нуклеиновых кислот . 31 (16): 4874–4881. doi : 10.1093/nar/gkg681 . ISSN 1362-4962 . PMC 169957 . PMID 12907730 .

[21] Ван Ю., Чунг Д.Х., Монтелеоне Л.Р., Ли Дж, Чианг Ю., Тони М.Д., Бил П.А. (2019-11-18). «РНК -связывающие кандидаты для человека ADAR3 от субстратов усиления функционального мутанта, экспрессируемого в нейрональных клетках» . Исследование нуклеиновых кислот . 47 (20): 10801–10814. doi : 10.1093/nar/gkz815 . ISSN 1362-4962 . PMC 6846710 . PMID 31552420 .

[Savva-22] Jump up to: ^а ^{беременный} Савва Я., Ридер Ле, Рейнан Р.А. (декабрь 2012 г.). «Семейство белков адара» . Биология генома . 13 (12): 252. DOI : 10.1186/GB-2012-13-12-252 . PMC 3580408 . PMID 23273215 .

[23] Шринивасан Б., Куш К, Атанасиадис А (август 2022 г.). «Термодинамический анализ взаимодействий Zα-домен-нуклеиновой кислоты» . Биохимический журнал . 479 (16): 1727–1741. doi : 10.1042/bcj20220200 . PMID 35969150 .

[24] Габриэль Л., Шринивасан Б., Куш К., Мата Дж. Ф., Жуао Аморим М., Янсен Л.Е., Атанасиадис А (май 2021). «Обогащение доменов Zα в гранулах цитоплазматического стресса обусловлено их врожденной способностью связываться с нуклеиновыми кислотами» . Журнал сотовой науки . 134 (10): JCS2584446. doi : 10.1242/jcs.258446 . PMID 34037233 . S2CID 235202242 .

[Cho-25] CHO DS, Yang W, Lee JT, Shiekhattar R, Murray JM, Nishikura K (май 2003 г.). «Требование димеризации для активности РНК редактирования аденозин -деаминаз, действующих на РНК» . Журнал биологической химии . 278 (19): 17093–17102. doi : 10.1074/jbc.m213127200 . PMID 12618436 .

[Rice_2012-26] Jump up to: ^а ^{беременный} Rice GI, Kasher PR, Forte GM, Mannion NM, Greenwood SM, Szynkiewicz M, et al. (Ноябрь 2012). «Мутации в Adar1 вызывают синдром Aicardi-Goutieres, связанный с интерфероном типа I типа» . Природа генетика . 44 (11): 1243–1248. doi : 10.1038/ng.2414 . PMC 4154508 . PMID 23001123 .

[27] Ян С., Дэн П., Чжу З, Чжу Дж., Ван Г., Чжан Л. и др. (Октябрь 2014). «Аденозин-деаминаза, действующая на РНК 1, ограничивает обнаружение РНК RIG-I и подавляет продукцию IFN, реагирующую на вирусные и эндогенные РНК» . Журнал иммунологии . 193 (7): 3436–3445. doi : 10.4049/jimmunol.1401136 . PMC 4169998 . PMID 25172485 .

[28] Галло А., Вукич Д., Михалик Д., О'Коннелл М.А., Киган Л.П. (сентябрь 2017 г.). «Редактирование ADAR РНК при заболевании человека; больше, чем встречает I». Человеческая генетика . 136 (9): 1265–1278. doi : 10.1007/s00439-017-1837-0 . PMID 28913566 . S2CID 3754471 .

[29] Liddicoat BJ, Piskol R, Chalk AM, Ramaswami G, Higuchi M, Hartner JC, et al. (Сентябрь 2015). «Редактирование РНК с помощью ADAR1 предотвращает ощущение MDA5 эндогенной дсРНК как непревзойдного» . Наука . 349 (6252): 1115–1120. Bibcode : 2015sci ... 349.1115L . doi : 10.1126/science.aac7049 . PMC 5444807 . PMID 26275108 .

[30] Ward SV, George CX, Welch MJ, Liou Ly, Hahm B, Lewicki H, et al. (Январь 2011). «Редакция РНК -редактирования фермента аденозин -деаминаза является ограничительным фактором для контроля репликации вируса кори, которая также требуется для эмбриогенеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (1): 331–336. Bibcode : 2011pnas..108..331W . doi : 10.1073/pnas.1017241108 . PMC 3017198 . PMID 21173229 .

[31] Livingston JH, Lin JP, Dale RC, Gill D, Brogan P, Munnich A, et al. (Февраль 2014 г.). «Подпись интерферона типа I идентифицирует двусторонний стриатальный некроз из -за мутаций в ADAR1». Журнал медицинской генетики . 51 (2): 76–82. doi : 10.1136/jmedgenet-2013-102038 . PMID 24262145 . S2CID 8716360 .

[32] Герберт А (январь 2020 г.). «Менделейская болезнь, вызванная вариантами, влияющими на распознавание Z-ДНК и Z-РНК доменом Zα двухцепочечного фермента РНК-редактирования Adar» . Европейский журнал человеческой генетики . 28 (1): 114–117. doi : 10.1038/s41431-019-0458-6 . PMC 6906422 . PMID 31320745 .

[33] Yamashita T, Kwak S (июль 2019). «Каскада гибели клеток и молекулярная терапия в моторных нейронах ADS-дефицита ADAR2». Нейробиологические исследования . 144 : 4–13. doi : 10.1016/j.neures.2018.06.004 . PMID 29944911 . S2CID 49433496 .

[34] Wang H, Chen S, Wei J, Song G, Zhao Y (2021). «Редактирование A-to-I при раке: от оценки уровня редактирования до изучения эффектов редактирования» . Границы в онкологии . 10 : 632187. DOI : 10.3389/fonc.2020.632187 . PMC 7905090 . PMID 33643923 .

[35] Чан Т. Т., Лин Ч., Ци Л., Фей Дж, Ли Й., Юн К.Дж. и др. (Май 2014). «Разрушенный баланс редактирования РНК, опосредованный адарами (аденозин -деаминаз, которые действуют на РНК) при гепатоцеллюлярной карциноме человека» . Кишечник 63 (5): 832–843. doi : 10.1136/gutjnl-2012-304037 . PMC 3995272 . PMID 23766440 .

[36] Хил Б.С., Киган Л.П., МакГурк Л., Михлвски Г., Бриндл Дж., Стэнтон С.М. и др. (Октябрь 2009 г.). «Редактирование независимых эффектов ADAR на пути miRNA/siRNA» . Embo Journal . 28 (20): 3145–3156. doi : 10.1038/emboj.2009.244 . PMC 2735678 . PMID 19713932 .

[Melanoma_Ref-37] Jump up to: ^а ^{беременный} Shoshan E, Mobley AK, Braeuer RR, Kamiya T, Huang L, Vasquez ME, et al. (Март 2015 г.). «Снижение редактирования аденозина в иназин miR-455-5p способствует росту меланомы и метастазированию» . Природная клеточная биология . 17 (3): 311–321. doi : 10.1038/ncb3110 . PMC 4344852 . PMID 25686251 .

[38] Tojo K, Sekijima Y, Suzuki T, Suzuki N, Tomita Y, Yoshida K, et al. (Сентябрь 2006 г.). «Дистония, психическое ухудшение и дискроматоз Symmetrica Hereditaria в семье с мутацией Adar1». Движение расстройства . 21 (9): 1510–1513. doi : 10.1002/mds.21011 . PMID 16817193 . S2CID 38374943 .

[39] Weiden MD, Hoshino S, Levy DN, Li Y, Kumar R, Burke SA, et al. (2014). «Аденозин-деаминаза, действующая на РНК-1 (ADAR1), ингибирует репликацию ВИЧ-1 в альвеолярных макрофагах человека» . Plos один . 9 (10): E108476. Bibcode : 2014ploso ... 9J8476W . doi : 10.1371/journal.pone.0108476 . PMC 4182706 . PMID 25272020 .

[Enhancement-40] Jump up to: ^а ^{беременный} Gélinas JF, Shaw E, Gagnan. Исследование РНК-активируемого белка » Журнал вирусологии 85 (17) (17): 8460–8 doi : 10.1128/ jvi.00240-1 PMC 3165853 . 21490091PMID

[Pfaller-41] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Pfaller CK, George CX, Сэмюэль CE (сентябрь 2021 г.). «Аденозин деминаз, действующие на РНК (адары) и вирусные инфекции» . Ежегодный обзор вирусологии . 8 (1): 239–264. doi : 10.1146/annurev-virology-091919-065320 . PMID 33882257 .

[42] Baczko K, Lampe J, Liebert UG, Brinckmann U, Ter Meulen V, Pardowitz I, et al. (Ноябрь 1993). «Клональное расширение вируса гипермутации кори в мозге SSPE». Вирусология . 197 (1): 188–195. doi : 10.1006/viro.1993.1579 . PMID 8212553 .

[43] Cattaneo R, Schmid A, Eschle D, Baczko K, Ter Meulen V, Billeter MA (октябрь 1988 г.). «Предвзятые гипермутация и другие генетические изменения в дефектных вирусах кори при инфекциях головного мозга человека» . Клетка . 55 (2): 255–265. doi : 10.1016/0092-8674 (88) 90048-7 . PMC 7126660 . PMID 3167982 .

[44] Tenoever BR, NG SL, Chua MA, McWhirter SM, García-Sastre A, Maniatis T (март 2007 г.). «Многочисленные функции киназы иккепсилона, связанной с IKK, при интерфероно-опосредованном противовирусном иммунитете». Наука . 315 (5816): 1274–1278. doi : 10.1126/science.1136567 . PMID 17332413 . S2CID 86636484 .

[45] Zahn RC, Schelp I, Umermöhlen O, Von Laer D (январь 2007 г.). «Гипермутация A-To-G в геноме вируса лимфоцитарного хориомиинтита » Журнал вирусологии 81 (2): 457–4 Doi : 10.1128/ jvi.00067-0 1797460PMC 17020943PMID

[46] Кумар М., Кармайкл Г.Г. (апрель 1997 г.). «Ядерная антисмысловая РНК индуцирует обширные модификации аденозина и удержание ядерных транскриптов целевых транскриптов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3542–3547. Bibcode : 1997pnas ... 94.3542K . doi : 10.1073/pnas.94.8.3542 . PMC 20475 . PMID 9108012 .

[pmid2304136-47] Luo GX, Chao M, Sieh Sy, Sureau C, Nishikura K, Taylor J (март 1990 г.). «Конкретный базовый переход происходит при реплицирующей РНК дельта -вируса гепатита» . Журнал вирусологии . 64 (3): 1021–1027. doi : 10.1128/jvi.64.3.1021-1027.1990 . PMC 249212 . PMID 2304136 .

[pmid15858013-48] Тейлор Д.Р., Пуиг М., Дарнелл М.Е., Михалик К., Фейнстон С.М. (май 2005). «Новый антивирусный путь, который опосредует чувствительность интерферона вируса вируса гепатита С через ADAR1» . Журнал вирусологии . 79 (10): 6291–6298. doi : 10.1128/jvi.79.10.6291-6298.2005 . PMC 1091666 . PMID 15858013 .

[49] Toth Am, Li Z, Cattaneo R, Samuel CE (октябрь 2009 г.). «РНК-специфическая аденозин-деаминаза Adar1 подавляет индуцированный вирусом кори апоптоз и активацию PKR протеинкиназы» . Журнал биологической химии . 284 (43): 29350–29356. doi : 10.1074/jbc.m109.045146 . PMC 2785566 . PMID 19710021 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]

[ 48 ]

[ 49 ]

v Т и Гидролазы : непептид углерода-азота ( EC 3.5)
3.5.1: Linear amides / Amidohydrolases	Asparaginase Glutaminase Urease Biotinidase Aminoacylase ACY1 Aspartoacylase(ACY2) ACY3 Ceramidase Aspartylglucosaminidase Fatty acid amide hydrolase Histone deacetylase Sirtuin
3.5.2: Cyclic amides/ Amidohydrolases	Barbiturase Beta-lactamase Dihydroorotase
3.5.3: Linear amidines/ Ureohydrolases	Arginase Agmatinase Protein-arginine deiminase
3.5.4: Cyclic amidines/ Aminohydrolases	Guanine deaminase Adenosine deaminase AMP deaminase Inosine monophosphate synthase DCMP deaminase GTP cyclohydrolase I Cytidine deaminase AICDA Activation-induced cytidine deaminase
3.5.5: Nitriles/ Aminohydrolases	Nitrilase
3.5.99: Other	Riboflavinase Thiaminase II

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)