Формиат дегидрогеназа
| Формиат дегидрогеназа N, трансмембранный | |||
|---|---|---|---|
 Гетеро9мер формиатдегидрогеназы-N, E.Coli | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Форма-deh_trans | ||
| Пфам | PF09163 | ||
| ИнтерПро | ИПР015246 | ||
| СКОП2 | 1kqf / SCOPe / СУПФАМ | ||
| Суперсемейство OPM | 3 | ||
| белок OPM | 1ккф | ||
| |||
Формиатдегидрогеназы представляют собой набор ферментов , которые катализируют окисление формиата до углекислого газа , отдавая электроны второму субстрату, такому как НАД. + в формиате: НАД+ оксидоредуктаза ( КФ 1.17.1.9 ) или к цитохрому в формиате: оксидоредуктаза феррицитохром-b1 ( КФ 1.2.2.1 ). [1] Это семейство ферментов привлекло внимание как источник вдохновения или руководство по методам фиксации углекислого газа, имеющим отношение к глобальному потеплению . [2]
Функция
[ редактировать ]НАД-зависимые формиатдегидрогеназы важны для метилотрофных дрожжей и бактерий , играя жизненно важную роль в катаболизме соединений C1, таких как метанол . [3] Цитохром-зависимые ферменты играют более важную роль в анаэробном метаболизме у прокариот. [4] Например, в E. coli формиат: оксидоредуктаза феррицитохром-b1 представляет собой внутренний мембранный белок с двумя субъединицами и участвует в анаэробном нитратном дыхании. [5] [6]
НАД-зависимая реакция
Формат + НАД + ⇌ СО 2 + НАДН + Н +
Цитохромзависимая реакция
Формиат + 2 феррицитохром b1 ⇌ CO 2 + 2 ферроцитохром b1 + 2 H +
Молибдоптерин, молибденовая и селеновая зависимость
[ редактировать ]Металлозависимые Fdh содержат Mo или W в своих активных центрах. Эти активные центры напоминают мотив, наблюдаемый в ДМСО-редуктазе , с двумя кофакторами молибдоптерина, связанными с Mo/W бидентатно. Пятый и шестой лиганды являются сульфидными и либо цистеиновыми, либо селеноцистеиновыми. [7]
Механизм действия, по-видимому, включает 2e-окислительно-восстановительный процесс металлических центров, вызванный переносом гидрида из формиата и выделением диоксида углерода :
- С=М МЫ (Scys)(SR) 4 + HCO − 2 ⇌ HS−M IV (Scys)(SR) 4 + CO 2
- С=М МЫ (Secys)(SR) 4 + HCO − 2 ⇌ HS−M IV (Secys)(SR) 4 + CO2
В этой схеме (SR) 4 представляет собой четыре тиолат-подобных лиганда, обеспечиваемые двумя дитиоленовыми кофакторами, молибдоптеринами . Дитиоленовые и цистеинил/селеноцистеинильные лиганды не являются окислительно-восстановительными . Что касается молекулярных деталей, механизм остается неопределенным, несмотря на многочисленные исследования. Большинство механизмов предполагают, что формиат не координируется с Mo/W, в отличие от типичных оксотрансфераз Mo/W (например, ДМСО-редуктазы ). Популярное механистическое предложение предполагает передачу H - от формиата до Пн/З МЫ =S группа. [8]
Трансмембранный домен
[ редактировать ]Формиатдегидрогеназа состоит из двух трансмембранных доменов; три α-спирали β-субъединицы и четыре трансмембранные спирали гамма-субъединицы.
β-субъединица формиатдегидрогеназы присутствует в периплазме с единственной трансмембранной α-спиралью, охватывающей мембрану путем прикрепления β-субъединицы к внутренней поверхности мембраны. β-субъединица имеет два субдомена, каждый из которых содержит два кластера ферредоксина [4Fe-4S] . Разумное расположение кластеров [4Fe-4S] в цепочке через субъединицу имеет низкие расстояния разделения, что обеспечивает быстрый поток электронов через [4Fe-4S]-1, [4Fe-4S]-4, [4Fe-4S]- 2, и [4Fe-4S]-3 к периплазматическому гему b в γ-субъединице. Затем поток электронов направляется через мембрану к цитоплазматическому гему b в γ-субъединице.
γ-субъединица формиатдегидрогеназы представляет собой мембраносвязанный цитохром b, состоящий из четырех трансмембранных спиралей и двух групп гема b, которые образуют пучок из четырех спиралей, который способствует связыванию гема. Кофакторы гема b, связанные с гамма-субъединицей, позволяют электронам перепрыгивать через субъединицу. Трансмембранные спирали поддерживают обе группы гема b, в то время как только три обеспечивают лиганды гема, тем самым закрепляя Fe-гем. Периплазматическая группа гема b принимает электроны от кластеров [4Fe-4S]-3 периплазматического домена β-субъединицы. Цитоплазматическая группа гема b принимает электроны от периплазматической группы гема b, где поток электронов затем направляется к месту восстановления менахинона (витамина К) , присутствующего в трансмембранном домене гамма-субъединицы. Сайт восстановления менахинона в γ-субъединице принимает электроны посредством связывания гистидинового лиганда цитоплазматического гема b. [9]
См. также
[ редактировать ]
- Формиатдегидрогеназа (цитохром)
- Формиатдегидрогеназа (цитохром-с-553)
- Формиатдегидрогеназа (НАДФ+)
- Микробный метаболизм
Дополнительное чтение
[ редактировать ]- Ферри Дж.Г. (1990). «Формиатдегидрогеназа» . ФЭМС Микробиол. Преподобный . 7 (3–4): 377–82. дои : 10.1111/j.1574-6968.1990.tb04940.x . ПМИД 2094290 .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хилле, Расс; Холл, Джеймс; Басу, Парта (2014). «Моноядерные молибденовые ферменты» . Химические обзоры . 114 (7): 3963–4038. дои : 10.1021/cr400443z . ПМК 4080432 . ПМИД 24467397 .
- ^ Амао, Ютака (2018). «Формиатдегидрогеназа для утилизации CO2 и ее применение» . Журнал использования CO2 . 26 : 623–641. дои : 10.1016/j.jcou.2018.06.022 . S2CID 189383769 .
- ^ Попов В.О., Ламзин В.С. (1994). «НАД(+)-зависимая формиатдегидрогеназа» . Биохим. Дж . 301 (3): 625–43. дои : 10.1042/bj3010625 . ПМК 1137035 . ПМИД 8053888 .
- ^ Йормакка М., Бирн Б., Ивата С. (2003). «Формиат дегидрогеназа - универсальный фермент в изменяющихся условиях». Курс. Мнение. Структура. Биол . 13 (4): 418–23. дои : 10.1016/S0959-440X(03)00098-8 . ПМИД 12948771 .
- ^ Грэм А., боксер Д.Х. (1981). «Организация формиатдегидрогеназы в цитоплазматической мембране Escherichia coli» . Биохим. Дж . 195 (3): 627–37. дои : 10.1042/bj1950627 . ПМЦ 1162934 . ПМИД 7032506 .
- ^ Руис-Эррера Дж., ДеМосс Дж.А. (1969). «Нитратредуктазный комплекс Escherichia coli К-12: участие специфической формиатдегидрогеназы и компонентов цитохрома b1 в восстановлении нитратов» . Дж. Бактериол . 99 (3): 720–9. дои : 10.1128/JB.99.3.720-729.1969 . ПМК 250087 . ПМИД 4905536 .
- ^ Стрипп, Свен Т.; Даффус, Бенджамин Р.; Фурмонд, Винсент; Леже, Кристоф; Леймкюлер, Силке; Хирота, Шун; Ху, Илинь; Ясневский, Эндрю; Огата, Хидеаки; Риббе, Маркус В. (2022). «Эффекты второй и внешней координационной сферы в нитрогеназе, гидрогеназе, формиатдегидрогеназе и CO-дегидрогеназе» . Химические обзоры . 122 (14): 11900–11973. doi : 10.1021/acs.chemrev.1c00914 . ПМЦ 9549741 . ПМИД 35849738 .
- ^ Фожерон, Тибо; Ли, Юн; Фонтекейв, Марк (2022). «Имитаторы формиатдегидрогеназы как катализаторы восстановления углекислого газа» . Молекулы . 27 (18): 5989. doi : 10,3390/molecules27185989 . ПМК 9506188 . ПМИД 36144724 .
- ^ Стифель, Эдвард (31 марта 2002 г.). «Рекомендации профессорско-преподавательского состава о молекулярных основах генерации протонной движущей силы: структура формиатдегидрогеназы-N» . дои : 10.3410/ф.1004770.61154 .
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь )