ГТФаза

ГТФазы представляют собой большое семейство гидролаз ферментов , которые связываются с нуклеотидом гуанозинтрифосфата (ГТФ) и гидролизуют его до гуанозиндифосфата (ГДФ) . ^{[ 1 ]} Связывание и гидролиз GTP происходят в высококонсервативном « P-петли G-домене» , белковом домене , общем для многих GTPases. ^{[ 1 ]}

Функции

ГТФазы действуют как молекулярные переключатели или таймеры во многих фундаментальных клеточных процессах. ^{[ 2 ]}

Примеры таких ролей включают в себя:

Передача сигнала в ответ на активацию рецепторов клеточной поверхности, включая трансмембранные рецепторы, такие как те, которые опосредуют вкус , обоняние и зрение . ^{[ 2 ]}
Биосинтез белка (он же трансляция ) на рибосоме .
Регуляция дифференцировки , пролиферации , деления и движения клеток .
Транслокация белков через мембраны .
Транспорт везикул внутри клетки , а также опосредованная везикулами секреция и поглощение посредством ГТФазы, контролирующей сборку оболочки везикул.

GTPases активны, когда связаны с GTP, и неактивны, когда связаны с GDP. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} В обобщенной модели передачи сигналов рецептор-преобразователь-эффектор Мартина Родбелла сигнальные ГТФазы действуют как преобразователи, регулируя активность эффекторных белков. ^{[ 3 ]} Это переключение между неактивным и активным происходит из-за конформационных изменений в белке, отличающем эти две формы, особенно в областях «переключателя», которые в активном состоянии способны устанавливать белок-белковые контакты с белками-партнерами, которые изменяют функцию этих эффекторов. ^{[ 1 ]}

Механизм

Гидролиз GTP, связанного с (активной) G-домен-GTPазой, приводит к дезактивации сигнальной/таймерной функции фермента. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Гидролиз третьего (γ) фосфата ГТФ с образованием гуанозиндифосфата (ГДФ) и P _i , неорганического фосфата , происходит по механизму S _N 2 (см. нуклеофильное замещение ) через пентакоординационное переходное состояние и зависит от присутствия магния ион Mg ²⁺. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Активность ГТФазы служит механизмом отключения сигнальной роли ГТФаз, возвращая активный, связанный с ГТФ, белок в неактивное, связанное с ВВП состояние. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Большинство «ГТФаз» обладают функциональной активностью ГТФазы, что позволяет им оставаться активными (то есть связанными с ГТФ) только в течение короткого времени, прежде чем деактивироваться путем преобразования связанного ГТФ в связанный ВВП. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Однако многие ГТФазы также используют дополнительные белки, называемые белками, активирующими ГТФазу , или GAP, для ускорения своей ГТФазной активности. Это еще больше ограничивает активное время жизни сигнальных GTPases. ^{[ 4 ]} Некоторые ГТФазы практически не обладают собственной активностью ГТФазы и полностью зависят от белков GAP в плане дезактивации (таких как фактор ADP-рибозилирования или семейство ARF небольших GTP-связывающих белков, которые участвуют в везикулярном транспорте внутри клеток). ^{[ 5 ]}

Чтобы активироваться, GTPases должны связаться с GTP. Поскольку механизмы преобразования связанного GDP непосредственно в GTP неизвестны, неактивные GTPases вынуждены высвобождать связанный GDP под действием отдельных регуляторных белков, называемых факторами обмена гуаниновых нуклеотидов или GEF. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Безнуклеотидный белок ГТФаза быстро повторно связывает ГТФ, которого в здоровых клетках значительно больше, чем ВВП, позволяя ГТФазе перейти в активное конформационное состояние и усилить свое воздействие на клетку. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Для многих ГТФаз активация GEF является основным механизмом контроля стимуляции сигнальных функций ГТФазы, хотя GAP также играют важную роль. Для гетеротримерных G-белков и многих малых GTP-связывающих белков активность GEF стимулируется рецепторами клеточной поверхности в ответ на сигналы вне клетки (для гетеротримерных G-белков рецепторы, связанные с G-белками , сами являются GEF, тогда как для активированных рецептором малых GTPases их GEF отличаются от рецепторов клеточной поверхности).

Некоторые ГТФазы также связываются с дополнительными белками, называемыми ингибиторами диссоциации гуаниновых нуклеотидов или GDI, которые стабилизируют неактивное, связанное с GDP состояние. ^{[ 6 ]}

Количество активной ГТФазы можно изменить несколькими способами:

Ускорение диссоциации ВВП со стороны ГЭФ ускоряет накопление активной ГТФазы.
Ингибирование диссоциации GDP ингибиторами диссоциации гуаниннуклеотидов (GDI) замедляет накопление активной ГТФазы.
Ускорение гидролиза ГТФ GAP снижает количество активной ГТФазы.
Искусственные аналоги ГТФ, такие как ГТФ-γ-S , β,γ-метилен-ГТФ и β,γ-имино-ГТФ, которые не поддаются гидролизу, могут блокировать ГТФазу в ее активном состоянии.
Мутации (например, те, которые снижают собственную скорость гидролиза ГТФ) могут блокировать ГТФазу в активном состоянии, и такие мутации в малой ГТФазе Ras особенно распространены при некоторых формах рака. ^{[ 7 ]}

GTPазы домена G

В большинстве GTPases специфичность основания гуанина по сравнению с другими нуклеотидами обеспечивается мотивом распознавания оснований, который имеет консенсусную последовательность [N/T]KXD. Следующая классификация основана на общих чертах; в некоторых примерах есть мутации в мотиве распознавания оснований, которые смещают их субстратную специфичность, чаще всего в сторону АТФ. ^{[ 8 ]}

Класс ТРАФАК

Класс белков G-домена TRAFAC назван в честь прототипного члена, белков G-фактора трансляции. Они играют роль в трансляции, передаче сигналов и подвижности клеток. ^{[ 8 ]}

Суперсемейство факторов трансляции

Множественные классические факторы трансляции семейства GTPases играют важную роль в инициации , элонгации и прекращении биосинтеза белка . Обладая сходным способом связывания рибосом благодаря домену β-EI, следующему за GTPase, наиболее известными членами семейства являются EF-1A / EF-Tu , EF-2 / EF-G , ^{[ 9 ]} и факторы высвобождения класса 2 . Другие члены включают EF-4 (LepA), BipA (TypA), ^{[ 10 ]} SelB (бактериальный паралог селеноцистеинил-тРНК EF-Tu), Tet ( резистентность к тетрациклину за счет рибосомальной защиты), ^{[ 11 ]} и HBS1L ( белок спасения эукариотических рибосом, аналогичный факторам высвобождения).

Суперсемейство также включает семейство Bms1 дрожжей. ^{[ 8 ]}

Рас-подобное суперсемейство

Гетеротримерные G-белки

Гетеротримерные комплексы G-белка состоят из трех отдельных белковых субъединиц, называемых альфа- (α), бета- (β) и гамма - субъединицами . ^{[ 12 ]} Альфа-субъединицы содержат GTP-связывающий/GTPase-домен, фланкированный длинными регуляторными областями, тогда как бета- и гамма-субъединицы образуют стабильный димерный комплекс, называемый бета-гамма-комплексом . ^{[ 13 ]} При активации гетеротримерный G-белок диссоциирует на активированную, GTP-связанную альфа-субъединицу и отдельную бета-гамма-субъединицу, каждая из которых может выполнять различные сигнальные роли. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Субъединицы α и γ модифицируются липидными якорями , чтобы усилить их связь с внутренним листком плазматической мембраны. ^{[ 14 ]}

Гетеротримерные G-белки действуют как преобразователи рецепторов, связанных с G-белком , связывая активацию рецептора с нижестоящими сигнальными эффекторами и вторичными мессенджерами . ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 15 ]} В нестимулированных клетках гетеротримерные G-белки собираются в виде связанного с GDP неактивного тримера ( _Gα -GDP- _{Gβγ ).} комплекс ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} При активации рецептора активированный внутриклеточный домен рецептора действует как GEF, высвобождая GDP из комплекса G-белка и способствуя связыванию GTP вместо него. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Комплекс, связанный с GTP, претерпевает активирующий конформационный сдвиг, который диссоциирует его от рецептора, а также расщепляет комплекс на компоненты альфа-компонента G-белка и субъединицы бета-гамма. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Хотя эти активированные субъединицы G-белка теперь могут свободно активировать свои эффекторы, активный рецептор также может активировать дополнительные G-белки - это обеспечивает каталитическую активацию и амплификацию, когда один рецептор может активировать множество G-белков. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Передача сигналов G-белка завершается гидролизом связанного GTP до связанного GDP. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Это может происходить за счет внутренней активности ГТФазы α-субъединицы или ускоряться отдельными регуляторными белками, которые действуют как белки, активирующие ГТФазу (GAP), такие как члены семейства регуляторов передачи сигналов G-белка (RGS). ^{[ 4 ]} Скорость реакции гидролиза работает как внутренние часы, ограничивающие длину сигнала. Как только G _α возвращается к GDP-связанному состоянию, две части гетеротримера снова связываются в исходное неактивное состояние. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Гетеротримерные G-белки можно классифицировать по гомологии последовательностей α-единицы и по их функциональным мишеням на четыре семейства: семейство Gs _, семейство Gi _, семейство Gq _и семейство _G12 . ^{[ 12 ]} Каждое из этих семейств Gα _- белков содержит несколько членов, так что млекопитающие имеют 16 различных _{α -субъединицы.} генов ^{[ 12 ]} G _β и G _γ также состоят из многих членов, что увеличивает структурное и функциональное разнообразие гетеротримеров. ^{[ 12 ]} Среди молекул-мишеней специфических G-белков есть ферменты, генерирующие второй мессенджер, аденилатциклаза и фосфолипаза C , а также различные ионные каналы . ^{[ 16 ]}

Малые ГТФазы

Малые ГТФазы функционируют как мономеры и имеют молекулярную массу около 21 килодальтон и состоят в основном из домена ГТФазы. ^{[ 17 ]} Их также называют малыми или мономерными регуляторными белками, связывающими гуаниновые нуклеотиды, малыми или мономерными GTP-связывающими белками или малыми или мономерными G-белками, и поскольку они имеют значительную гомологию с впервые идентифицированным таким белком, названным Ras , их также называют называемые GTPases суперсемейства Ras . Малые ГТФазы обычно служат молекулярными переключателями и преобразователями сигналов для широкого спектра клеточных сигнальных событий, часто с участием мембран, везикул или цитоскелета. ^{[ 18 ]}^{[ 17 ]} В соответствии с их первичными аминокислотными последовательностями и биохимическими свойствами многие малые ГТФазы суперсемейства Ras далее делятся на пять подсемейств с различными функциями: Ras , Rho («Ras-гомология»), Rab , Arf и Ran . ^{[ 17 ]} В то время как многие малые GTPases активируются своими GEF в ответ на внутриклеточные сигналы, исходящие от рецепторов клеточной поверхности (особенно рецепторов факторов роста ), регуляторные GEF для многих других малых GTPases активируются в ответ на внутренние клеточные сигналы, а не сигналы клеточной поверхности (внешние).

Суперсемейство миозина-кинезинов

Этот класс определяется потерей двух бета-цепей и дополнительных N-концевых цепей. Оба тезки этого суперсемейства, миозин и кинезин , перешли на использование АТФ. ^{[ 8 ]}

Большие ГТФазы

Рассматривайте динамин как прототип больших мономерных ГТФаз.

класс СИМИБИ

Большая часть GTPases класса SIMIBI активируется путем димеризации. ^{[ 8 ]} Названный в честь частицы распознавания сигнала (SRP), MinD и BioD, этот класс участвует в локализации белка, разделении хромосом и мембранном транспорте. Некоторые представители этого класса, включая MinD и Get3, изменили субстратную специфичность и стали АТФазами. ^{[ 19 ]}

Факторы транслокации

Для обсуждения факторов транслокации и роли GTP см. Частицу распознавания сигнала (SRP).

Другие ГТФазы

Хотя тубулин и родственные структурные белки также связывают и гидролизуют GTP в рамках своей функции по формированию внутриклеточных канальцев, эти белки используют отдельный домен тубулина , который не связан с доменом G, используемым для передачи сигналов GTPases. ^{[ 20 ]}

Существуют также GTP-гидролизующие белки, которые используют P-петлю из суперкласса, отличного от белка, содержащего G-домен. Примеры включают белки NACHT собственного суперкласса и белок McrB суперкласса AAA+ . ^{[ 8 ]}

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с Стоутен, ПФ; Сандер, К; Виттингхофер, А; Валенсия, А (1993). «Как работает регион переключения II G-доменов?». Письма ФЭБС . 320 (1): 1–6. дои : 10.1016/0014-5793(93)81644-ф . ПМИД 8462668 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п ^д Гилман, АГ (1987). «G-белки: преобразователи сигналов, генерируемых рецепторами». Ежегодный обзор биохимии . 56 : 615–649. дои : 10.1146/annurev.bi.56.070187.003151 . ПМИД 3113327 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п Родбелл, М. (1995). «Нобелевская лекция: Преобразование сигналов: эволюция идеи» . Отчеты по биологическим наукам . 15 (3): 117–133. дои : 10.1007/bf01207453 . ПМК 1519115 . ПМИД 7579038 . S2CID 11025853 .
^ Jump up to: ^а ^б Берман, Д.М.; Гилман, АГ (1998). «Белки RGS млекопитающих: варвары у ворот» . Журнал биологической химии . 273 (3): 1269–1272. дои : 10.1074/jbc.273.3.1269 . ПМИД 9430654 .
^ Кан, РА; Гилман, АГ (1986). «Белковый кофактор, необходимый для АДФ-рибозилирования G холерным токсином, сам по себе является GTP-связывающим белком» . Журнал биологической химии . 261 (17): 7906–7911. дои : 10.1016/S0021-9258(19)57489-0 . ПМИД 3086320 .
^ Сасаки, Т; Такай, Ю. (1998). «Система семейства Rho Small G-белков-Rho GDI как временной и пространственный детерминант цитоскелетного контроля». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 245 (3): 641–645. дои : 10.1006/bbrc.1998.8253 . ПМИД 9588168 .
^ Муруган, АК; Греко, М; Цучида, Н. (2019). «Мутации RAS при раке человека: роль в точной медицине». Семинары по биологии рака . 59 : 23–35. doi : 10.1016/j.semcancer.2019.06.007 . ПМИД 31255772 . S2CID 195761467 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Лейпе Д.Д.; Вольф Ю.И.; Кунин Е.В. и Аравинд Л. (2002). «Классификация и эволюция ГТФаз P-петли и родственных АТФаз» . Дж. Мол. Биол . 317 (1): 41–72. дои : 10.1006/jmbi.2001.5378 . ПМИД 11916378 .
^ Пармеджиани, А; Сандер, Г. (1981). «Свойства и регуляция активности ГТФазы факторов элонгации Tu и G, а также фактора инициации 2». Молекулярная и клеточная биохимия . 35 (3): 129–158. дои : 10.1007/BF02357085 . ПМИД 6113539 . S2CID 1388090 .
^ Гиббс, MR; Фредрик, К. (2018). «Роль неуловимых трансляционных ГТФаз выявляется и дает информацию о процессе биогенеза рибосом у бактерий» . Молекулярная микробиология . 107 (4): 445–454. дои : 10.1111/mmi.13895 . ПМК 5796857 . ПМИД 29235176 .
^ Маргус, Тыну; Ремм, Майдо; Тенсон, Танель (декабрь 2007 г.). «Филогенетическое распределение трансляционных ГТФаз у бактерий» . БМК Геномика . 8 (1): 15. дои : 10.1186/1471-2164-8-15 . ПМК 1780047 . ПМИД 17214893 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Гуровиц Э.Х., Мельник Дж.М., Чен Ю.Дж., Курос-Мехр Х., Саймон М.И., Шизуя Х. (апрель 2000 г.). «Геномная характеристика генов альфа-, бета- и гамма-субъединиц гетеротримерного G-белка человека» . Исследование ДНК . 7 (2): 111–20. дои : 10.1093/dnares/7.2.111 . ПМИД 10819326 .
^ Клэпхэм Д.Э., Нир Э.Дж. (1997). «Бета-гамма-субъединицы G-белка». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 37 : 167–203. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.37.1.167 . ПМИД 9131251 .
^ Чен, Калифорния; Мэннинг, Д.Р. (2001). «Регуляция G-белков путем ковалентной модификации» . Онкоген . 20 (13): 1643–1652. дои : 10.1038/sj.onc.1204185 . ПМИД 11313912 .
^ Пирс, КЛ; Премонт, RT; Лефковиц, Р.Дж. (2002). «Семь-трансмембранные рецепторы». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 3 (9): 639–650. дои : 10.1038/nrm908 . ПМИД 12209124 . S2CID 23659116 .
^ Невес, СР; Рам, ПТ; Айенгар, Р. (2002). «Пути G-белка». Наука . 296 (5573): 1636–1639. Бибкод : 2002Sci...296.1636N . дои : 10.1126/science.1071550 . ПМИД 12040175 . S2CID 20136388 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Такай, Ю; Сасаки, Т; Матозаки, Т (2001). «Малые GTP-связывающие белки». Физиологические обзоры . 81 (1): 153–208. дои : 10.1152/physrev.2001.81.1.153 . ПМИД 11152757 .
^ Холл, А (1990). «Клеточные функции малых GTP-связывающих белков». Наука . 249 (4969): 635–640. Бибкод : 1990Sci...249..635H . дои : 10.1126/science.2116664 . ПМИД 2116664 .
^ Шан, СО (декабрь 2016 г.). «АТФаза и ГТФаза Танго управляют внутриклеточным транспортом белков» . Тенденции биохимических наук . 41 (12): 1050–1060. дои : 10.1016/j.tibs.2016.08.012 . ПМЦ 5627767 . ПМИД 27658684 .
^ Ногалес Э., Даунинг К.Х., Амос Л.А., Лёве Дж. (июнь 1998 г.). «Тубулин и FtsZ образуют отдельное семейство GTPases». Нат. Структура. Биол . 5 (6): 451–8. дои : 10.1038/nsb0698-451 . ПМИД 9628483 . S2CID 5945125 .

Внешние ссылки

ГТФаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
MBInfo — RhoGTPases , заархивировано 31 марта 2013 г. в Wayback Machine.

[pmid8462668-1] Jump up to: ^а ^б ^с Стоутен, ПФ; Сандер, К; Виттингхофер, А; Валенсия, А (1993). «Как работает регион переключения II G-доменов?». Письма ФЭБС . 320 (1): 1–6. дои : 10.1016/0014-5793(93)81644-ф . ПМИД 8462668 .

[pmid3113327-2] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п ^д Гилман, АГ (1987). «G-белки: преобразователи сигналов, генерируемых рецепторами». Ежегодный обзор биохимии . 56 : 615–649. дои : 10.1146/annurev.bi.56.070187.003151 . ПМИД 3113327 .

[pmid7579038-3] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п Родбелл, М. (1995). «Нобелевская лекция: Преобразование сигналов: эволюция идеи» . Отчеты по биологическим наукам . 15 (3): 117–133. дои : 10.1007/bf01207453 . ПМК 1519115 . ПМИД 7579038 . S2CID 11025853 .

[pmid9430654-4] Jump up to: ^а ^б Берман, Д.М.; Гилман, АГ (1998). «Белки RGS млекопитающих: варвары у ворот» . Журнал биологической химии . 273 (3): 1269–1272. дои : 10.1074/jbc.273.3.1269 . ПМИД 9430654 .

[pmid3086320-5] Кан, РА; Гилман, АГ (1986). «Белковый кофактор, необходимый для АДФ-рибозилирования G холерным токсином, сам по себе является GTP-связывающим белком» . Журнал биологической химии . 261 (17): 7906–7911. дои : 10.1016/S0021-9258(19)57489-0 . ПМИД 3086320 .

[pmid9588168-6] Сасаки, Т; Такай, Ю. (1998). «Система семейства Rho Small G-белков-Rho GDI как временной и пространственный детерминант цитоскелетного контроля». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 245 (3): 641–645. дои : 10.1006/bbrc.1998.8253 . ПМИД 9588168 .

[pmid31255772-7] Муруган, АК; Греко, М; Цучида, Н. (2019). «Мутации RAS при раке человека: роль в точной медицине». Семинары по биологии рака . 59 : 23–35. doi : 10.1016/j.semcancer.2019.06.007 . ПМИД 31255772 . S2CID 195761467 .

[pmid11916378-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Лейпе Д.Д.; Вольф Ю.И.; Кунин Е.В. и Аравинд Л. (2002). «Классификация и эволюция ГТФаз P-петли и родственных АТФаз» . Дж. Мол. Биол . 317 (1): 41–72. дои : 10.1006/jmbi.2001.5378 . ПМИД 11916378 .

[pmid6113539-9] Пармеджиани, А; Сандер, Г. (1981). «Свойства и регуляция активности ГТФазы факторов элонгации Tu и G, а также фактора инициации 2». Молекулярная и клеточная биохимия . 35 (3): 129–158. дои : 10.1007/BF02357085 . ПМИД 6113539 . S2CID 1388090 .

[pmid29235176-10] Гиббс, MR; Фредрик, К. (2018). «Роль неуловимых трансляционных ГТФаз выявляется и дает информацию о процессе биогенеза рибосом у бактерий» . Молекулярная микробиология . 107 (4): 445–454. дои : 10.1111/mmi.13895 . ПМК 5796857 . ПМИД 29235176 .

[11] Маргус, Тыну; Ремм, Майдо; Тенсон, Танель (декабрь 2007 г.). «Филогенетическое распределение трансляционных ГТФаз у бактерий» . БМК Геномика . 8 (1): 15. дои : 10.1186/1471-2164-8-15 . ПМК 1780047 . ПМИД 17214893 .

[pmid10819326-12] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Гуровиц Э.Х., Мельник Дж.М., Чен Ю.Дж., Курос-Мехр Х., Саймон М.И., Шизуя Х. (апрель 2000 г.). «Геномная характеристика генов альфа-, бета- и гамма-субъединиц гетеротримерного G-белка человека» . Исследование ДНК . 7 (2): 111–20. дои : 10.1093/dnares/7.2.111 . ПМИД 10819326 .

[pmid9131251-13] Клэпхэм Д.Э., Нир Э.Дж. (1997). «Бета-гамма-субъединицы G-белка». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 37 : 167–203. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.37.1.167 . ПМИД 9131251 .

[pmid11313912-14] Чен, Калифорния; Мэннинг, Д.Р. (2001). «Регуляция G-белков путем ковалентной модификации» . Онкоген . 20 (13): 1643–1652. дои : 10.1038/sj.onc.1204185 . ПМИД 11313912 .

[pmid12209124-15] Пирс, КЛ; Премонт, RT; Лефковиц, Р.Дж. (2002). «Семь-трансмембранные рецепторы». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 3 (9): 639–650. дои : 10.1038/nrm908 . ПМИД 12209124 . S2CID 23659116 .

[pmid12040175-16] Невес, СР; Рам, ПТ; Айенгар, Р. (2002). «Пути G-белка». Наука . 296 (5573): 1636–1639. Бибкод : 2002Sci...296.1636N . дои : 10.1126/science.1071550 . ПМИД 12040175 . S2CID 20136388 .

[pmid11152757-17] Jump up to: ^а ^б ^с Такай, Ю; Сасаки, Т; Матозаки, Т (2001). «Малые GTP-связывающие белки». Физиологические обзоры . 81 (1): 153–208. дои : 10.1152/physrev.2001.81.1.153 . ПМИД 11152757 .

[pmid2116664-18] Холл, А (1990). «Клеточные функции малых GTP-связывающих белков». Наука . 249 (4969): 635–640. Бибкод : 1990Sci...249..635H . дои : 10.1126/science.2116664 . ПМИД 2116664 .

[pmid27658684-19] Шан, СО (декабрь 2016 г.). «АТФаза и ГТФаза Танго управляют внутриклеточным транспортом белков» . Тенденции биохимических наук . 41 (12): 1050–1060. дои : 10.1016/j.tibs.2016.08.012 . ПМЦ 5627767 . ПМИД 27658684 .

[pmid9628483-20] Ногалес Э., Даунинг К.Х., Амос Л.А., Лёве Дж. (июнь 1998 г.). «Тубулин и FtsZ образуют отдельное семейство GTPases». Нат. Структура. Биол . 5 (6): 451–8. дои : 10.1038/nsb0698-451 . ПМИД 9628483 . S2CID 5945125 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)