Аннексин А2

АНХА2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1W7B, 1XJL, 2HYU, 2HYV, 2HYW, 4DRW, 4FTG, 4HRH
Идентификаторы
Псевдонимы	ANXA2 , ANX2, ANX2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, аннексин A2
Внешние идентификаторы	Опустить : 151740 ; МГИ : 88246 ; Гомологен : 20857 ; Генные карты : ANXA2 ; ОМА : ANXA2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 15 (human)
End	60,402,883 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	69,399,077 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	bronchial epithelial cell; ; amniotic fluid; ; nasal epithelium; ; epithelium of nasopharynx; ; synovial joint; ; mucosa of pharynx; ; visceral pleura; ; parietal pleura; ; oral cavity; ; hair follicle;
	Top expressed in
	corneal stroma; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; granulocyte; ; gastrula; ; calvaria; ; skin of external ear; ; dermis; ; belly cord; ; conjunctival fornix; ; right lung lobe;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	phospholipase inhibitor activity; calcium ion binding; S100 protein binding; phospholipase A2 inhibitor activity; calcium-dependent protein binding; protease binding; cytoskeletal protein binding; protein binding; calcium-dependent phospholipid binding; phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding; cadherin binding involved in cell-cell adhesion; RNA binding; identical protein binding; bone sialoprotein binding; molecular function regulator; phosphatidylserine binding; calcium channel activity; virion binding; voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of cytosolic calcium levels;
Cellular component	vesicle; cytosol; endosome; membrane; late endosome membrane; melanosome; ruffle; plasma membrane; lipid droplet; myelin sheath adaxonal region; Schmidt-Lanterman incisure; PCSK9-AnxA2 complex; macropinosome; basement membrane; cell surface; lysosomal membrane; basolateral plasma membrane; cell cortex; midbody; early endosome; perinuclear region of cytoplasm; sarcolemma; extrinsic component of plasma membrane; extracellular exosome; nucleus; extracellular space; azurophil granule lumen; cytoplasm; membrane raft; extracellular matrix; extracellular region; protein-containing complex; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process; positive regulation of protein phosphorylation; protein heterotetramerization; fibrinolysis; body fluid secretion; collagen fibril organization; positive regulation of fibroblast proliferation; response to thyroid hormone; positive regulation of binding; positive regulation of vesicle fusion; membrane raft assembly; angiogenesis; vesicle budding from membrane; osteoclast development; cell-cell adhesion; negative regulation of catalytic activity; positive regulation of receptor recycling; neutrophil degranulation; positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance; positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding; positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity; positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport; negative regulation of formation of structure involved in a symbiotic process; positive regulation of vacuole organization; interleukin-12-mediated signaling pathway; protein localization to plasma membrane; growth plate cartilage development; regulation of plasminogen activation; biomineral tissue development; positive regulation of chondrocyte differentiation; positive regulation by host of viral process; regulation of cytosolic calcium ion concentration; positive regulation of calcium ion transport; endocardial cell differentiation; calcium ion transmembrane transport; positive regulation of viral life cycle;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	302
	12306
	ENSG00000182718
	ENSMUSG00000032231
	P07355
	P07356
	НМ_001002857 ; НМ_001002858 ; НМ_001136015 ; НМ_004039
	НМ_007585
	НП_001002857 ; НП_001002858 ; НП_001129487 ; НП_004030
	НП_031611
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Аннексин А2, также известный как аннексин II, представляет собой белок , который у человека кодируется ANXA2 геном . ^{[ 5 ]}

Аннексин 2 участвует в различных клеточных процессах, таких как подвижность клеток (особенно эпителиальных клеток ), связывание мембран-ассоциированных белковых комплексов с актиновым цитоскелетом , эндоцитоз , фибринолиз, образование ионных каналов и взаимодействия клеточного матрикса . Это кальций-зависимый фосфолипидсвязывающий белок, функция которого заключается в организации экзоцитоза внутриклеточных белков во внеклеточный домен. Аннексин II представляет собой плейотропный белок, что означает, что его функция зависит от места и времени в организме.

Ген

Ген ANXA2 , расположенный по адресу 15q22.2, имеет три псевдогена, расположенных на хромосомах 4, 9 и 10 соответственно. Для этого гена было обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскрипта, кодирующих разные изоформы. ^{[ 6 ]}

Функция

Этот белок является членом семейства аннексинов . Члены этого семейства кальций-зависимых фосфолипидсвязывающих белков играют роль в регуляции клеточного роста и в путях передачи сигнала. Этот белок действует как аутокринный фактор, который усиливает образование остеокластов и резорбцию кости. ^{[ 6 ]} Эпигенетическая регуляция аннексина А2 была идентифицирована как ключевой детерминант мезенхимальной трансформации при опухолях головного мозга. ^{[ 7 ]} Материнский дефицит гена ANXA2 способствует поверхностной децидуальной инвазии клетками плацентарного цитотрофобласта. Эти данные подчеркивают материнский вклад в патогенез тяжелой преэклампсии . ^{[ 8 ]}

Было высказано предположение, что аннексин А2 действует внутри клетки при сортировке эндосом и вне клетки при антикоагулянтных реакциях.

Взаимодействия

Было показано, что аннексин А2 взаимодействует с прохибитином . ^{[ 9 ]} СЕАКАМ1 , ^{[ 10 ]} С100А10 , ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} ПКНА , ^{[ 13 ]} дополнения фактор H , ^{[ 14 ]} и ряд вирусных факторов, включая HPV16 минорный капсидный белок L2 . ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}

См. также

Аннексин

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000182718 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: Ensembl, выпуск 89: ENSMUSG00000032231 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Такахаши С., Редди С.В., Чиргвин Дж.М., Девлин Р., Хайпек С., Андерсон Дж., Рудман Г.Д. (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного/паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости» . Журнал биологической химии . 269 (46): 28696–28701. дои : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . ПМИД 7961821 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: аннексин А2 ANXA2» .
^ Клинг Т., Феррарезе Р., Охаилин Д., Йоханссон П., Хейланд Д.Х., Дай Ф. и др. (октябрь 2016 г.). «Интегративное моделирование раскрывает опосредованный аннексином А2 эпигенетический контроль мезенхимальной глиобластомы» . Электронная биомедицина . 12 : 72–85. дои : 10.1016/j.ebiom.2016.08.050 . ПМЦ 5078587 . ПМИД 27667176 .
^ Нг СВ, Норвиц Г.А., Павличев М., Тилбургс Т., Саймон С., Норвиц Э.Р. (июнь 2020 г.). «Децидуализация эндометрия: основной фактор здоровья беременности» . Международный журнал молекулярных наук . 21 11):4092.doi : ( 10.3390/ijms21114092 . ПМК 7312091 . ПМИД 32521725 .
^ Бахер С., Ахац Г., Шмитц М.Л., Ламерс М.К. (декабрь 2002 г.). «Прохибитин и прогибон содержатся в высокомолекулярных комплексах и взаимодействуют с альфа-актинином и аннексином А2». Биохимия . 84 (12): 1207–1220. дои : 10.1016/S0300-9084(02)00027-5 . ПМИД 12628297 .
^ Киршнер Дж., Шуман Д., Шивели Дж.Э. (декабрь 2003 г.). «CEACAM1, молекула межклеточной адгезии, напрямую связывается с аннексином II в трехмерной модели морфогенеза молочной железы» . Журнал биологической химии . 278 (50): 50338–50345. дои : 10.1074/jbc.M309115200 . ПМИД 14522961 .
^ Рети С., Сопкова Дж., Ренуар М., Остерло Д., Герке В., Табарис С. и др. (январь 1999 г.). «Кристаллическая структура комплекса р11 с N-концевым пептидом аннексина II». Структурная биология природы . 6 (1): 89–95. дои : 10.1038/4965 . ПМИД 9886297 . S2CID 26400923 .
^ Хе К.Л., Деора А.Б., Сюн Х., Линг К., Векслер Б.Б., Несвизки Р., Хаджар К.А. (июль 2008 г.). «Аннексин А2 эндотелиальных клеток регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего партнера по связыванию S100A10/p11» . Журнал биологической химии . 283 (28): 19192–19200. дои : 10.1074/jbc.M800100200 . ПМЦ 2443646 . ПМИД 18434302 .
^ Охта С., Сиоми Ю., Сугимото К., Обусе С., Цуримото Т. (октябрь 2002 г.). «Протеомный подход к идентификации белков, связывающих ядерный антиген пролиферирующих клеток (PCNA), в лизатах клеток человека. Идентификация комплекса CHL12/RFCs2-5 человека как нового PCNA-связывающего белка» . Журнал биологической химии . 277 (43): 40362–40367. дои : 10.1074/jbc.M206194200 . ПМИД 12171929 .
^ Леффлер Дж., Герберт А.П., Норстрем Э., Шмидт К.К., Барлоу П.Н., Блом А.М., Мартин М. (февраль 2010 г.). «Аннексин-II, ДНК и гистоны служат лигандами фактора H на поверхности апоптотических клеток» . Журнал биологической химии . 285 (6): 3766–3776. дои : 10.1074/jbc.M109.045427 . ПМК 2823518 . ПМИД 19951950 .
^ Вудхэм А.В., Да Силва Д.М., Скит Дж.Г., Рафф А.Б., Амбросо М.Р., Брэнд Х.Э. и др. (2012). «Субъединица S100A10 гетеротетрамера аннексина А2 облегчает L2-опосредованную инфекцию вируса папилломы человека» . ПЛОС ОДИН . 7 (8): е43519. Бибкод : 2012PLoSO...743519W . дои : 10.1371/journal.pone.0043519 . ПМЦ 3425544 . ПМИД 22927980 .
^ Вудхэм А.В., Рафф А.Б., Рафф Л.М., Да Силва Д.М., Ян Л., Скит Дж.Г. и др. (май 2014 г.). «Ингибирование созревания клеток Лангерганса вирусом папилломы человека типа 16: новая роль гетеротетрамера аннексина А2 в подавлении иммунитета» . Журнал иммунологии . 192 (10): 4748–4757. doi : 10.4049/jimmunol.1303190 . ПМК 4019435 . ПМИД 24719459 .

Дальнейшее чтение

Квон М., Маклауд Т.Дж., Чжан Ю., Вайсман Д.М. (январь 2005 г.). «S100A10, аннексин A2 и гетеротетрамер аннексина a2 как кандидаты на рецепторы плазминогена» . Границы бионауки . 10 (1–3): 300–325. дои : 10.2741/1529 . ПМИД 15574370 .
Бабийчук Е.Б., Дрегер А. (июнь 2006 г.). «Регуляция активности экто-5'-нуклеотидазы посредством Ca2+-зависимой аннексина 2-опосредованной перестройки мембраны?». Труды Биохимического общества . 34 (Часть 3): 374–376. дои : 10.1042/BST0340374 . ПМИД 16709165 .
Бон Э., Герке В., Кресс Х., Леффлер Б.М., Кунце Х. (январь 1992 г.). «Аннексин II ингибирует кальций-зависимую фосфолипазу А1 и лизофосфолипазу, но не ингибирует активность триацилглицеринлипазы липазы печени крысы» . Письма ФЭБС . 296 (3): 237–240. дои : 10.1016/0014-5793(92)80294-Q . ПМИД 1531641 . S2CID 19633878 .
Доусон С.Дж., Уайт, Лос-Анджелес (май 1992 г.). «Лечение эндокардита, вызванного Haemophilus aphrophilus, ципрофлоксацином». Журнал инфекции . 24 (3): 317–320. дои : 10.1016/S0163-4453(05)80037-4 . ПМИД 1602151 .
Джиндал Х.К., Чейни В.Г., Андерсон К.В., Дэвис Р.Г., Вишванатха Дж.К. (март 1991 г.). «Субстрат протеин-тирозинкиназы, тяжелая цепь кальпактина I (p36), является частью белкового комплекса распознавания праймера, который взаимодействует с ДНК-полимеразой альфа» . Журнал биологической химии . 266 (8): 5169–5176. дои : 10.1016/S0021-9258(19)67770-7 . ПМИД 1825830 .
Филипек А., Герке В., Вебер К., Кузницкий Дж. (февраль 1991 г.). «Характеристика белка кальциклина, регулирующего клеточный цикл, из асцитных опухолевых клеток Эрлиха. Идентификация двух связывающих белков, полученных с помощью Са2 (+)-зависимой аффинной хроматографии» . Европейский журнал биохимии . 195 (3): 795–800. дои : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15768.x . ПМИД 1999197 .
Беккер Т., Вебер К., Джонссон Н. (декабрь 1990 г.). «Белко-белковое распознавание посредством коротких амфифильных спиралей; мутационный анализ сайта связывания аннексина II для p11» . Журнал ЭМБО . 9 (13): 4207–4213. дои : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb07868.x . ПМК 552202 . ПМИД 2148288 .
Спано Ф., Раужей Г., Палла Э., Колелья С., Мелли М. (ноябрь 1990 г.). «Характеристика мультигенного семейства, кодирующего липокортин-2 человека: его структура предполагает существование короткой аминокислотной единицы, подвергающейся дупликации». Джин . 95 (2): 243–251. дои : 10.1016/0378-1119(90)90367-Z . ПМИД 2174397 .
Джонссон Н., Джонссон К., Вебер К. (август 1988 г.). «Прерывистый эпитоп на р36, основном субстрате тирозин-протеин-киназы src, приближает сайт фосфорилирования к консенсусной последовательности для Ca2+/липидсвязывающих белков». Письма ФЭБС . 236 (1): 201–204. дои : 10.1016/0014-5793(88)80314-4 . ПМИД 2456953 . S2CID 38734898 .
Гулд К.Л., Вуджетт-младший, Исаке К.М., Хантер Т. (июль 1986 г.). «Субстрат протеин-тирозинкиназы p36 также является субстратом протеинкиназы C in vitro и in vivo» . Молекулярная и клеточная биология . 6 (7): 2738–2744. дои : 10.1128/mcb.6.7.2738 . ПМЦ 367834 . ПМИД 2946940 .
Хюбнер К., Канниццаро Л.А., Фрей А.З., Хехт Б.К., Хехт Ф., Кроче СМ, Валлнер Б.П. (май 1988 г.). «Хромосомная локализация человеческих генов липокортина I и липокортина II». Онкогенные исследования . 2 (4): 299–310. ПМИД 2969496 .
Хуанг К.С., Валлнер Б.П., Матталиано Р.Дж., Тизард Р., Бёрн С., Фрей А. и др. (июль 1986 г.). «Два человеческих ингибитора фосфолипазы А2 массой 35 кДа связаны с субстратами pp60v-src и рецептора/киназы эпидермального фактора роста». Клетка . 46 (2): 191–199. дои : 10.1016/0092-8674(86)90736-1 . ПМИД 3013422 . S2CID 24557024 .
Будай Л., Иган С.Э., Родригес Висиана П., Кантрелл Д.А., Даунвард Дж. (март 1994 г.). «Комплекс адаптерного белка Grb2, фактора обмена Sos и мембраносвязанного тирозинового фосфопротеина массой 36 кДа участвует в активации ras в Т-клетках» . Журнал биологической химии . 269 (12): 9019–9023. дои : 10.1016/S0021-9258(17)37070-9 . ПМИД 7510700 .
Чунг С.И., Эриксон Х.П. (июль 1994 г.). «Аннексин II на клеточной поверхности является рецептором с высоким сродством к альтернативно сплайсированному сегменту тенасцина-С» . Журнал клеточной биологии . 126 (2): 539–548. дои : 10.1083/jcb.126.2.539 . ПМК 2200039 . ПМИД 7518469 .
Като С., Секине С., О С.В., Ким Н.С., Умезава Ю., Абэ Н. и др. (декабрь 1994 г.). «Создание банка полноразмерной кДНК человека». Джин . 150 (2): 243–250. дои : 10.1016/0378-1119(94)90433-2 . ПМИД 7821789 .
Ришар И, Бру О, Кианнилкулчай Н, Фужерус Ф, Алламанд В, Бург Н и др. (октябрь 1994 г.). «Региональная локализация локусов 15 хромосомы человека». Геномика . 23 (3): 619–627. дои : 10.1006/geno.1994.1550 . ПМИД 7851890 .
Такахаши С., Редди С.В., Чиргвин Дж.М., Девлин Р., Хайпек С., Андерсон Дж., Рудман Г.Д. (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного/паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости» . Журнал биологической химии . 269 (46): 28696–28701. дои : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . ПМИД 7961821 .
Хаятт С.Л., Ляо Л., Чаплин С., Джейкен С. (февраль 1994 г.). «Идентификация и характеристика белков, связывающих альфа-протеинкиназу C, в нормальных и трансформированных клетках REF52». Биохимия . 33 (5): 1223–1228. дои : 10.1021/bi00171a023 . ПМИД 8110754 .
Райт Дж. Ф., Куроски А., Васи С. (февраль 1994 г.). «Форма аннексина II на поверхности эндотелиальных клеток связывает цитомегаловирус человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 198 (3): 983–989. дои : 10.1006/bbrc.1994.1140 . ПМИД 8117306 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–174. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .

Внешние ссылки

Аннексин + A2 в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
человека Местоположение генома ANXA2 и страница сведений о гене ANXA2 в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000182718 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: Ensembl, выпуск 89: ENSMUSG00000032231 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid7961821-5] Такахаши С., Редди С.В., Чиргвин Дж.М., Девлин Р., Хайпек С., Андерсон Дж., Рудман Г.Д. (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного/паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости» . Журнал биологической химии . 269 (46): 28696–28701. дои : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . ПМИД 7961821 .

[entrez-6] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: аннексин А2 ANXA2» .

[pmidTBD-7] Клинг Т., Феррарезе Р., Охаилин Д., Йоханссон П., Хейланд Д.Х., Дай Ф. и др. (октябрь 2016 г.). «Интегративное моделирование раскрывает опосредованный аннексином А2 эпигенетический контроль мезенхимальной глиобластомы» . Электронная биомедицина . 12 : 72–85. дои : 10.1016/j.ebiom.2016.08.050 . ПМЦ 5078587 . ПМИД 27667176 .

[8] Нг СВ, Норвиц Г.А., Павличев М., Тилбургс Т., Саймон С., Норвиц Э.Р. (июнь 2020 г.). «Децидуализация эндометрия: основной фактор здоровья беременности» . Международный журнал молекулярных наук . 21 11):4092.doi : ( 10.3390/ijms21114092 . ПМК 7312091 . ПМИД 32521725 .

[pmid12628297-9] Бахер С., Ахац Г., Шмитц М.Л., Ламерс М.К. (декабрь 2002 г.). «Прохибитин и прогибон содержатся в высокомолекулярных комплексах и взаимодействуют с альфа-актинином и аннексином А2». Биохимия . 84 (12): 1207–1220. дои : 10.1016/S0300-9084(02)00027-5 . ПМИД 12628297 .

[pmid14522961-10] Киршнер Дж., Шуман Д., Шивели Дж.Э. (декабрь 2003 г.). «CEACAM1, молекула межклеточной адгезии, напрямую связывается с аннексином II в трехмерной модели морфогенеза молочной железы» . Журнал биологической химии . 278 (50): 50338–50345. дои : 10.1074/jbc.M309115200 . ПМИД 14522961 .

[pmid9886297-11] Рети С., Сопкова Дж., Ренуар М., Остерло Д., Герке В., Табарис С. и др. (январь 1999 г.). «Кристаллическая структура комплекса р11 с N-концевым пептидом аннексина II». Структурная биология природы . 6 (1): 89–95. дои : 10.1038/4965 . ПМИД 9886297 . S2CID 26400923 .

[pmid18434302-12] Хе К.Л., Деора А.Б., Сюн Х., Линг К., Векслер Б.Б., Несвизки Р., Хаджар К.А. (июль 2008 г.). «Аннексин А2 эндотелиальных клеток регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего партнера по связыванию S100A10/p11» . Журнал биологической химии . 283 (28): 19192–19200. дои : 10.1074/jbc.M800100200 . ПМЦ 2443646 . ПМИД 18434302 .

[pmid12171929-13] Охта С., Сиоми Ю., Сугимото К., Обусе С., Цуримото Т. (октябрь 2002 г.). «Протеомный подход к идентификации белков, связывающих ядерный антиген пролиферирующих клеток (PCNA), в лизатах клеток человека. Идентификация комплекса CHL12/RFCs2-5 человека как нового PCNA-связывающего белка» . Журнал биологической химии . 277 (43): 40362–40367. дои : 10.1074/jbc.M206194200 . ПМИД 12171929 .

[pmid19951950-14] Леффлер Дж., Герберт А.П., Норстрем Э., Шмидт К.К., Барлоу П.Н., Блом А.М., Мартин М. (февраль 2010 г.). «Аннексин-II, ДНК и гистоны служат лигандами фактора H на поверхности апоптотических клеток» . Журнал биологической химии . 285 (6): 3766–3776. дои : 10.1074/jbc.M109.045427 . ПМК 2823518 . ПМИД 19951950 .

[15] Вудхэм А.В., Да Силва Д.М., Скит Дж.Г., Рафф А.Б., Амбросо М.Р., Брэнд Х.Э. и др. (2012). «Субъединица S100A10 гетеротетрамера аннексина А2 облегчает L2-опосредованную инфекцию вируса папилломы человека» . ПЛОС ОДИН . 7 (8): е43519. Бибкод : 2012PLoSO...743519W . дои : 10.1371/journal.pone.0043519 . ПМЦ 3425544 . ПМИД 22927980 .

[16] Вудхэм А.В., Рафф А.Б., Рафф Л.М., Да Силва Д.М., Ян Л., Скит Дж.Г. и др. (май 2014 г.). «Ингибирование созревания клеток Лангерганса вирусом папилломы человека типа 16: новая роль гетеротетрамера аннексина А2 в подавлении иммунитета» . Журнал иммунологии . 192 (10): 4748–4757. doi : 10.4049/jimmunol.1303190 . ПМК 4019435 . ПМИД 24719459 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]