✖


Jump to content

Гемагглютинин (грипп)

(Перенаправлено с ингибитора гемагглютинина )

Гемагглютинин
Идентификаторы
Символ Гемагглютинин
Пфам PF00509
ИнтерПро ИПР001364
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1хгд / СКОПе / СУПФАМ
Суперсемейство OPM 109
белок OPM 6hjq
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Стебель гемагглютинина гриппа С
Рентгеновская структура слитого с гемагглютинин-эстеразой гликопротеина вируса гриппа С
Идентификаторы
Символ Hema_stalk
Пфам PF08720
ИнтерПро ИПР014831
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1flc / SCOPe / СУПФАМ
Суперсемейство OPM 277
белок OPM 2-й
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

гриппа Гемагглютинин ( НА ) или гемагглютинин [п] ( Британский английский ) представляет собой гомотримерный гликопротеин, обнаруженный на поверхности гриппа вирусов и обеспечивающий его инфекционность.

Гемагглютинин представляет собой слитый белок класса I , обладающий многофункциональной активностью как фактора прикрепления, так и белка слияния мембран . Таким образом, ГК отвечает за связывание вируса гриппа с сиаловой кислотой на поверхности клеток-мишеней, таких как клетки верхних дыхательных путей или эритроциты . [ 1 ] вызывая в результате интернализацию вируса. [ 2 ] Во-вторых, ГК отвечает за слияние вирусной оболочки с мембраной поздней эндосомы при воздействии низкого pH (5,0-5,5). [ 3 ]

Название «гемагглютинин» происходит от способности белка заставлять эритроциты (эритроциты) слипаться (« агглютинировать ») in vitro . [ 4 ]

Подтипы

[ редактировать ]

Гемагглютинин (ГА) при гриппе А имеет по меньшей мере 18 различных подтипов. [ 5 ] Эти подтипы имеют названия от H1 до H18. H16 был обнаружен в 2004 году на вирусах гриппа А, выделенных от черноголовых чаек из Швеции и Норвегии . H17 был обнаружен в 2012 году у летучих мышей. [ 6 ] [ 7 ] Совсем недавно H18 был обнаружен у перуанской летучей мыши в 2013 году. [ 8 ] Первые три гемагглютинина, H1, H2 и H3, обнаружены в человека вирусах гриппа . По филогенетическому сходству белки HA делятся на 2 группы: H1, H2, H5, H6, H8, H9, H11, H12, H13, H16, H17 и H18 относятся к группе 1, а остальные - к группе 2. [ 9 ] Серотип . вируса гриппа А определяется белками гемагглютинином (НА) и нейраминидазой (NA), присутствующими на его поверхности [ 10 ] Нейраминидаза (NA) имеет 11 известных подтипов, поэтому вирус гриппа называется H1N1, H5N2 и т. д., в зависимости от комбинации HA и NA. [ 5 ]

Структура гриппа, показывающая нейраминидазу, обозначенную как NA, и гемагглютинин, обозначенный как HA.

высокопатогенный вирус птичьего гриппа типа H5N1 Установлено, что заражает людей с низкой частотой. Сообщалось, что у пациентов-людей были обнаружены отдельные аминокислотные изменения в гемагглютинине типа H5 этого штамма птичьего вируса, которые «могут существенно изменить специфичность рецепторов птичьих вирусов H5N1, предоставив им способность связываться с рецепторами, оптимальными для вирусов гриппа человека». . [ 11 ] [ 12 ] Это открытие, кажется, объясняет, как вирус H5N1, который обычно не заражает людей, может мутировать и стать способным эффективно заражать клетки человека. С гемагглютинином вируса H5N1 связана высокая патогенность этого штамма вируса гриппа, по-видимому, из-за легкости его превращения в активную форму путем протеолиза . [ 13 ] [ 14 ]

Структура

[ редактировать ]

HA представляет собой гомотримерный интегральный мембранный гликопротеин . Он имеет форму цилиндра и имеет длину примерно 13,5 нанометров. [ 15 ] [ 16 ] Тример ГК состоит из трех идентичных мономеров . Каждый мономер состоит из цельной одиночной полипептидной цепи HA0 с областями HA1 и HA2, которые соединены двумя дисульфидными мостиками . [ 16 ] [ 17 ] Каждая область HA2 имеет альфа-спиральную спиральную структуру и расположена поверх области HA1, которая представляет собой небольшой глобулярный домен, состоящий из смеси α/β -структур. [ 18 ] Тример HA синтезируется как неактивный белок-предшественник HA0 для предотвращения любой преждевременной и нежелательной активности слияния и должен расщепляться протеазами хозяина, чтобы быть инфекционным. При нейтральном pH 23 остатка вблизи N-конца HA2, также известного как слитый пептид, который в конечном итоге отвечает за слияние вируса и мембраны хозяина, скрыты в гидрофобном кармане между тримерным интерфейсом HA2. [ 19 ] С -конец НА2, также известный как трансмембранный домен , охватывает вирусную мембрану и закрепляет белок на мембране. [ 20 ]

HA1
HA1 в основном состоит из антипараллельных бета-листов. [ 15 ]
HA2
Домен HA2 содержит три длинные альфа-спирали, по одной от каждого мономера. Каждая из этих спиралей соединена гибкой петлевой областью, называемой петлей B (остатки с 59 по 76). [ 21 ]

Функция

[ редактировать ]

HA играет две ключевые функции при проникновении вируса. Во-первых, он позволяет распознавать клетки-мишени позвоночных посредством связывания с сиаловую кислоту этих клеток, содержащими рецепторами . Во-вторых, после связывания он облегчает проникновение вирусного генома в клетки-мишени, вызывая слияние эндосомальной мембраны хозяина с вирусной мембраной. [ 22 ]

В частности, домен HA1 белка связывается с моносахаридом сиаловой кислотой, который присутствует на поверхности клеток-мишеней, позволяя прикрепить вирусную частицу к поверхности клетки-хозяина. Было описано, что HA17 и HA18 связывают молекулы MHC класса II в качестве рецептора входа, а не сиаловую кислоту. [ 23 ] Затем мембрана клетки-хозяина поглощает вирус (процесс, известный как эндоцитоз) , и отщипывается, образуя новый мембраносвязанный отсек внутри клетки, называемый эндосомой . Затем клетка пытается начать переваривать содержимое эндосомы, подкисляя ее внутреннюю часть и превращая ее в лизосому . Как только pH внутри эндосомы падает примерно до 5,0–6,0, в белке происходит серия конформационных перестроек. Сначала слитый пептид высвобождается из гидрофобного кармана, и HA1 диссоциирует от домена HA2. Затем домен HA2 претерпевает обширные конформационные изменения, которые в конечном итоге приводят к тесному контакту двух мембран. [ нужна ссылка ]

Этот так называемый « пептид слияния », который высвобождается при понижении pH, действует как молекулярный крюк, внедряясь в эндосомальную мембрану и закрепляясь на ней. Затем HA2 снова сворачивается в новую структуру (которая более стабильна при более низком pH), она «втягивает захватной крюк» и подтягивает эндосомальную мембрану прямо к собственной мембране вирусной частицы, заставляя их сливаться вместе. Как только это происходит, содержимое вируса, такое как вирусная РНК, высвобождается в цитоплазму клетки-хозяина, а затем транспортируется в ядро ​​клетки-хозяина для репликации. [ 24 ]

В качестве цели лечения

[ редактировать ]

Поскольку гемагглютинин является основным поверхностным белком вируса гриппа А и необходим для процесса проникновения, он является основной мишенью нейтрализующих антител . [ нужна ссылка ] эти антитела против гриппа Было обнаружено, что действуют по двум различным механизмам, отражающим двойную функцию гемагглютинина:

Головные антитела

[ редактировать ]

Некоторые антитела против гемагглютинина действуют путем ингибирования прикрепления. Это связано с тем, что эти антитела связываются в верхней части «головы» гемагглютинина (синяя область на рисунке выше) и физически блокируют взаимодействие с рецепторами сиаловой кислоты на клетках-мишенях. [ 25 ]

Стволовые антитела

[ редактировать ]

Эта группа антител действует путем предотвращения слияния мембран (только in vitro ; считается, что эффективность этих антител in vivo является результатом антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности и системы комплемента ). [ 26 ]

Область стебля или стебля НА (НА2) высококонсервативна в различных штаммах вирусов гриппа. Сохранение делает его привлекательной мишенью для широкого спектра нейтрализующих антител, нацеленных на все подтипы гриппа, а также для разработки универсальных вакцин, которые позволят людям производить эти антитела естественным путем. [ 27 ] Его структурные изменения от префузионной к постфузионной конформации приводят к слиянию вирусной мембраны и мембраны хозяина. Следовательно, антитела, нацеленные на эту область, могут блокировать ключевые структурные изменения, которые в конечном итоге запускают процесс слияния мембран, и, следовательно, способны достигать противовирусной активности против нескольких подтипов вируса гриппа. Было обнаружено, что по крайней мере одно антитело, ингибирующее слияние, связывается ближе к вершине гемагглютинина и, как полагают, действует путем перекрестного связывания головок вместе, открытие которых считается первым шагом в процессе слияния мембран. [ 28 ]

Примерами являются человеческие антитела F10, [ 29 ] ФИ6, [ 30 ] CR6261 . Они распознают сайты в области стебля/стебля (оранжевая область на рисунке справа), далеко от места связывания рецептора. [ 31 ] [ 32 ]

В 2015 году исследователи разработали иммуноген, имитирующий стебель НА, в частности область, где антитело связывается с вирусом антитела CR9114. на грызунах и приматах, не являющихся человеком, Модели с учетом иммуногена продуцировали антитела, которые могли связываться с НА при многих подтипах гриппа, включая H5N1 . [ 33 ] Когда присутствует головка НА, иммунная система обычно не вырабатывает bNAb (антитела широкой нейтрализации). Вместо этого он вырабатывает в голове антитела, которые распознают лишь несколько подтипов. Поскольку головка отвечает за удержание вместе трех блоков HA, HA, состоящему только из ствола, нуждается в своем собственном способе удержания вместе. Одна команда разработала самособирающиеся наночастицы на основе ГК, используя белок под названием ферритин, который удерживает ГК вместе. Другой заменил и добавил аминокислоты , чтобы стабилизировать мини-ГК, у которых отсутствует правильная головка. [ нужна ссылка ]

Испытание вакцины на людях в 2016 году выявило множество нейтрализующих антител широкого спектра действия, нацеленных на ствол, вырабатываемый иммунной системой. У нескольких людей-добровольцев были обнаружены три класса очень похожих антител, что позволяет предположить, что универсальная вакцина, производящая воспроизводимые антитела, действительно возможна. [ 34 ]

Другие агенты

[ редактировать ]

Существуют также другие ингибиторы вируса гриппа, нацеленные на гемагглютинин, которые не являются антителами: [ 35 ]

  1. Арбидол
  2. Маленькие Молекулы
  3. Природные соединения
  4. Белки и пептиды

См. также

[ редактировать ]

Примечания

[ редактировать ]
[p] ^ Гемагглютинин произносится /хе-мах-Клей-тин-ин/. [ 36 ] [ 37 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Рассел Р.Дж., Керри П.С., Стивенс Д.Д., Штайнхауэр Д.А., Мартин С.Р., Гамблин С.Дж., Скехел Дж.Дж. (ноябрь 2008 г.). «Структура гриппозного гемагглютинина в комплексе с ингибитором слияния мембран» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (46): 17736–41. Бибкод : 2008PNAS..10517736R . дои : 10.1073/pnas.0807142105 . ПМК   2584702 . ПМИД   19004788 .
  2. ^ Эдингер, Томас О.; Пол, Мари О.; Штерц, Силке (февраль 2014 г.). «Проникновение вируса гриппа А: факторы хозяина и противовирусные мишени» (PDF) . Журнал общей вирусологии . 95 (Часть 2): 263–277. дои : 10.1099/vir.0.059477-0 . ISSN   1465-2099 . ПМИД   24225499 .
  3. ^ Хорват, Питер; Хелениус, король; Ямаути, Ёхей; Банерджи, Индранил (12 июля 2013 г.). «Обширный анализ последовательных событий на ранней стадии инфекции вирусом гриппа А» . ПЛОС ОДИН 8 (7): е68450. Бибкод : 2013PLoSO...868450B . дои : 10.1371/journal.pone.0068450 . ISSN   1932-6203 . ПМК   3709902 . ПМИД   23874633 .
  4. ^ Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2005). Принципы биохимии Ленингера (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman.
  5. ^ Jump up to: а б CDC (30 марта 2023 г.). «Виды вирусов гриппа» . Центры по контролю и профилактике заболеваний . Проверено 12 мая 2024 г.
  6. ^ Фушье Р.А., Мюнстер В., Валленстен А., Бестеброер Т.М., Херфст С., Смит Д., Риммельцваан Г.Ф., Олсен Б., Остерхаус А.Д. (март 2005 г.). «Характеристика нового подтипа гемагглютинина вируса гриппа А (H16), полученного от черноголовых чаек» . Журнал вирусологии . 79 (5): 2814–22. doi : 10.1128/JVI.79.5.2814-2822.2005 . ПМК   548452 . ПМИД   15709000 .
  7. ^ Уникальный новый вирус гриппа обнаружен у летучих мышей http://www.nhs.uk/news/2012/03march/Pages/cdc-finds-h17-bat-influenza.aspx. Архивировано 20 мая 2012 г. в Wayback Machine.
  8. ^ Тонг С., Чжу Х, Ли Ю, Ши М., Чжан Дж., Буржуа М. и др. (октябрь 2013 г.). «Летучие мыши Нового Света являются носителями разнообразных вирусов гриппа А» . ПЛОС Патогены . 9 (10): e1003657. дои : 10.1371/journal.ppat.1003657 . ПМК   3794996 . ПМИД   24130481 .
  9. ^ Саттон, Трой С.; Чакраборти, Саборни; Маллайосюла, Вамси, Вирджиния; Ламиранде, Элейн В.; Ганти, Кетаки; Бок, Кевин В.; Мур, Ян Н.; Варадараджан, Рагхаван; Суббарао, Канта (15 декабря 2017 г.). «Защитная эффективность гемагглютининовых иммуногенных вакцин против гриппа 2-й группы» . НПЖ Вакцины . 2 (1): 35. дои : 10.1038/s41541-017-0036-2 . ПМЦ   5732283 . ПМИД   29263889 .
  10. ^ «Вирусы гриппа типа А» . Птичий грипп (грипп) . CDC. 19 апреля 2017 года . Проверено 27 августа 2018 г.
  11. ^ Сузуки Y (март 2005 г.). «Сиалобиология гриппа: молекулярный механизм изменения диапазона хозяев вирусов гриппа» . Биологический и фармацевтический вестник . 28 (3): 399–408. дои : 10.1248/bpb.28.399 . ПМИД   15744059 .
  12. ^ Гамбарян А, Тузиков А, Пазынина Г, Бовин Н, Балиш А, Климов А (январь 2006 г.). «Эволюция рецептор-связывающего фенотипа вирусов гриппа A(H5)» . Вирусология 344 (2): 432–8. дои : 10.1016/j.virol.2005.08.035 . ПМИД   16226289 .
  13. ^ Хатта М., Гао П., Хафманн П., Каваока Ю. (сентябрь 2001 г.). «Молекулярная основа высокой вирулентности вирусов гонконгского гриппа А H5N1». Наука . 293 (5536): 1840–2. Бибкод : 2001Sci...293.1840H . дои : 10.1126/science.1062882 . ПМИД   11546875 . S2CID   37415902 .
  14. ^ Сенне Д.А., Паниграхи Б., Каваока Ю., Пирсон Дж.Э., Зюсс Дж., Липкинд М., Кида Х., Вебстер Р.Г. (1996). «Обзор последовательности сайта расщепления гемагглютинина (НА) вирусов птичьего гриппа H5 и H7: аминокислотная последовательность в сайте расщепления HA как маркер потенциала патогенности». Птичьи болезни . 40 (2): 425–37. дои : 10.2307/1592241 . JSTOR   1592241 . ПМИД   8790895 .
  15. ^ Jump up to: а б Уилсон И.А., Скехел Дж.Дж., Уайли, округ Колумбия (январь 1981 г.). «Структура гемагглютининового мембранного гликопротеина вируса гриппа с разрешением 3 А». Природа . 289 (5796): 366–73. Бибкод : 1981Natur.289..366W . дои : 10.1038/289366a0 . ПМИД   7464906 . S2CID   4327688 .
  16. ^ Jump up to: а б Бунстра С., Блайлевен Дж.С., Роос В.Х., Онк П.Р., ван дер Гиссен Э., ван Ойен А.М. (май 2018 г.). «Гемагглютинин-опосредованное слияние мембран: биофизическая перспектива» (PDF) . Ежегодный обзор биофизики . 47 (1): 153–173. doi : 10.1146/annurev-biophys-070317-033018 . ПМИД   29494252 .
  17. ^ Ди Лелла С., Херрманн А., Майр К.М. (июнь 2016 г.). «Модуляция стабильности pH гемагглютинина вируса гриппа: стратегия адаптации клетки-хозяина» . Биофизический журнал . 110 (11): 2293–2301. Бибкод : 2016BpJ...110.2293D . дои : 10.1016/j.bpj.2016.04.035 . ПМК   4906160 . ПМИД   27276248 .
  18. ^ Смрт С.Т., Лорио Дж.Л. (2016), «Слияние мембран и инфицирование гемагглютинином гриппа», Protein Reviews , Advance in Experimental Medicine and Biology, vol. 966, Springer Singapore, стр. 37–54, номер документа : 10.1007/5584_2016_174 , ISBN.  9789811069215 , PMID   27966108
  19. ^ Уайли, округ Колумбия, Скехел, Джей-Джей (июнь 1987 г.). «Строение и функция гемагглютининового мембранного гликопротеина вируса гриппа». Ежегодный обзор биохимии . 56 (1): 365–94. дои : 10.1146/annurev.bi.56.070187.002053 . ПМИД   3304138 .
  20. ^ Х., Штраус, Джеймс (2008). Вирусы и болезни человека . Штраус, Эллен Г. (2-е изд.). Амстердам: Эльзевир / Академическая пресса. ISBN  9780080553160 . OCLC   630107686 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  21. ^ Стивенс Дж., Корпер А.Л., Баслер К.Ф., Таубенбергер Дж.К., Палезе П., Уилсон И.А. (март 2004 г.). «Структура нерасщепленного гемагглютинина человека H1 вымершего вируса гриппа 1918 года» . Наука . 303 (5665): 1866–70. Бибкод : 2004Sci...303.1866S . дои : 10.1126/science.1093373 . ПМИД   14764887 . S2CID   42010652 .
  22. ^ Уайт Дж.М., Хоффман Л.Р., Аревало Дж.Х. и др. (1997). «Прикрепление и проникновение вируса гриппа в клетки-хозяева. Ключевая роль гемагглютинина». Чиу В., Бернетт Р.М., Гарсиа Р.Л. (ред.). Структурная биология вирусов . Издательство Оксфордского университета. стр. 80–104 .
  23. ^ Каракуш, Умут; Тамамонгуд, Типрампай; Джимински, Кевин; Ран, Вэй; Гюнтер, Сира Дж.; Пол, Мари О.; Элетто, Давиде; Джени, Чаба; Хоффманн, Доната (март 2019 г.). «Белки MHC класса II опосредуют межвидовое проникновение вирусов гриппа летучих мышей». Природа . 567 (7746): 109–112. Бибкод : 2019Natur.567..109K . дои : 10.1038/s41586-019-0955-3 . ISSN   1476-4687 . ПМИД   30787439 . S2CID   67769877 .
  24. ^ Майр CM, Людвиг К, Херрманн А, Зибен С (апрель 2014 г.). «Связывание с рецепторами и стабильность pH – как гемагглютинин вируса гриппа А влияет на вирусную инфекцию, специфичную для хозяина» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1838 (4): 1153–68. дои : 10.1016/j.bbamem.2013.10.004 . ПМИД   24161712 .
  25. ^ Гох BC, Рынкевич М.Дж., Кафарелла Т.Р., Уайт М.Р., Хартшорн К.Л., Аллен К., Крауч Э.К., Калин О., Сибергер П.Х., Шультен К., Ситон Б.А. (ноябрь 2013 г.). «Молекулярные механизмы ингибирования гриппа поверхностно-активным белком D, выявленные с помощью крупномасштабного молекулярно-динамического моделирования» . Биохимия . 52 (47): 8527–38. дои : 10.1021/bi4010683 . ПМЦ   3927399 . ПМИД   24224757 .
  26. ^ ДиЛилло DJ, Тан Г.С., Палезе П., Равеч СП (февраль 2014 г.). «Широко нейтрализующие антитела, специфичные для стебля гемагглютинина, требуют взаимодействия FcγR для защиты от вируса гриппа in vivo» . Природная медицина . 20 (2): 143–51. дои : 10.1038/нм.3443 . ПМЦ   3966466 . ПМИД   24412922 .
  27. ^ Саутто Г.А., Кирхенбаум Г.А., Росс Т.М. (январь 2018 г.). «На пути к универсальной вакцине против гриппа: разные подходы к одной цели» . Вирусологический журнал . 15 (1): 17. дои : 10.1186/s12985-017-0918-y . ПМЦ   5785881 . ПМИД   29370862 .
  28. ^ Барби-Мартин С., Гигант Б., Бизебард Т., Колдер Л.Дж., Уортон С.А., Скехель Дж.Дж., Кноссов М. (март 2002 г.). «Антело, которое предотвращает фузогенный переход гемагглютининов с низким pH» . Вирусология . 294 (1): 70–4. дои : 10.1006/виро.2001.1320 . ПМИД   11886266 .
  29. ^ Суй Дж., Хван В.К., Перес С., Вэй Дж., Эйрд Д., Чен Л.М., Сантелли Е., Стек Б., Кэдвелл Дж., Али М., Ван Х., Мураками А., Яммануру А., Хан Т., Кокс Нью-Джерси, Бэнкстон Л.А., Донис Р.О. , Лиддингтон, Мараско, Вашингтон (март 2009 г.). «Структурные и функциональные основы нейтрализации широкого спектра действия вирусов птичьего и человеческого гриппа А» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (3): 265–73. дои : 10.1038/nsmb.1566 . ПМЦ   2692245 . ПМИД   19234466 .
  30. ^ Корти Д., Восс Дж., Гамблин С.Дж., Кодони Дж., Маканьо А., Джароссе Д., Вакьери С.Г., Пинна Д., Минола А., Ванцетта Ф., Силаччи С., Фернандес-Родригес Б.М., Агатик Дж., Бьянки С., Джаккетто-Сасселли И., Колдер Л., Саллусто Ф., Коллинз П., Хайр Л.Ф., Темпертон Н., Лангедейк Дж.П., Скехель Дж.Дж., Ланзавеккья А. (август 2011 г.). «Нейтрализующее антитело, выбранное из плазматических клеток, которое связывается с гемагглютининами гриппа А группы 1 и группы 2». Наука . 333 (6044): 850–6. Бибкод : 2011Sci...333..850C . дои : 10.1126/science.1205669 . ПМИД   21798894 . S2CID   5086468 .
  31. ^ Тросби М, ван ден Бринк Е, Йонгинелен М, Пун ЛЛ, Алард П, Корнелиссен Л, Баккер А, Кокс Ф, ван Девентер Е, Гуан Ю, Синатл Дж, тер Меулен Дж, Ластерс I, Карсетти Р, Пейрис М, де Кройф Дж., Голдсмит Дж. (2008). «Гетеросубтипические нейтрализующие моноклональные антитела, перекрестно защищающие от H5N1 и H1N1, выделенные из IgM + B-клеток памяти человека» . ПЛОС ОДИН . 3 (12): е3942. Бибкод : 2008PLoSO...3.3942T . дои : 10.1371/journal.pone.0003942 . ПМК   2596486 . ПМИД   19079604 .
  32. ^ Экерт Д.К., Бхабха Г., Элслигер М.А., Фризен Р.Х., Йонгинелен М., Тросби М., Гаудсмит Дж., Уилсон И.А. (апрель 2009 г.). «Распознавание антителами высококонсервативного эпитопа вируса гриппа» . Наука . 324 (5924): 246–51. Бибкод : 2009Sci...324..246E . дои : 10.1126/science.1171491 . ПМЦ   2758658 . ПМИД   19251591 .
  33. ^ МИКУ, АЛЕКСАНДРУ (25 августа 2015 г.). «Универсальная вакцина против гриппа: исследования приближаются» . ЗМЭ Наука . Проверено 10 июня 2016 г.
  34. ^ Джойс, МГ; Уитли, АК; Томас, ПВ; Чуанг, Джорджия; Сото, К; Бэйлер, RT; Друзь, А; Георгиев И.С.; Гиллеспи, РА; Канекиё, М; Конг, WP; Люнг, К; Нарпала, С.Н.; Прабхакаран, М.С.; Ян, ES; Чжан, Б; Чжан, Ю; Асокан, М; Бойингтон, Джей Си; Билунд, Т; Дарко, С; Лис, ЧР; Рансье, А; Шен, Швейцария; Ван, Л; Уиттл, младший; Ву, Х; Ясин, HM; Сантос, К; Мацуока, Ю; Цыбовский Ю; Бакса, У; Сравнительное секвенирование NISC, программа; Малликин, Дж. К.; Суббарао, К; Дуек, округ Колумбия; Грэм, бакалавр наук; Куп, РА; Леджервуд, Дж. Э.; Редерер, М; Шапиро, Л; Квонг, PD; Маскола, младший ; Макдермотт, AB (28 июля 2016 г.). «Вакцино-индуцированные антитела, нейтрализующие вирусы гриппа А группы 1 и группы 2» . Клетка . 166 (3): 609–623. дои : 10.1016/j.cell.2016.06.043 . ПМЦ   4978566 . ПМИД   27453470 .
  35. ^ Цзэн Л.Ю., Ян Дж., Лю С. (январь 2017 г.). «Исследуемые ингибиторы вируса гриппа, нацеленные на гемагглютинин». Экспертное мнение об исследуемых препаратах . 26 (1): 63–73. дои : 10.1080/13543784.2017.1269170 . ПМИД   27918208 . S2CID   11401818 .
  36. ^ Роберт С. Бойд - Газеты Knight Ridder (24 мая 2007 г.) [6 октября 2005 г.]. «Ученые спешат разработать вакцину против смертельного гриппа» . Mcclatchydc.com . Проверено 24 мая 2018 г.
  37. ^ «Птичий грипп: Не впадайте в панику – Harvard Health» . Гарвард.edu . Октябрь 2006 года . Проверено 24 мая 2018 г.
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Hemagglutinin_(influenza)&oldid=1223539167#Neutralizing_antibodies"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: e2beee88f91c711cacc736a19043338e__1715534760
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/e2/8e/e2beee88f91c711cacc736a19043338e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Hemagglutinin (influenza) - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)