Белок O -GlcNAc трансфераза
| ОГТ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | OGT , HRNT1, O-GLCNAC, HINCUT-1, O-связанная N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) трансфераза, OGT1, MRX106, XLID106 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 300255 ; МГИ : 1339639 ; Гомологен : 9675 ; GeneCards : OGT ; ОМА : ОГТ – ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Белковая O -GlcNAc трансфераза, также известная как OGT или O-связанная N-ацетилглюкозаминилтрансфераза, представляет собой фермент ( EC 2.4.1.255 ), который у человека кодируется OGT геном . [ 5 ] [ 6 ] OGT катализирует добавление O -GlcNAc посттрансляционной модификации к белкам . [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 5 ] [ 11 ]
Номенклатура
[ редактировать ]Другие имена включают:
- O -GlcNAc трансфераза
- ОГТаза
- О -связанная N -ацетилглюкозаминилтрансфераза
- Уридиндифосфо -N -ацетилглюкозамин:полипептид β- N- ацетилглюкозаминилтрансфераза
Систематическое название: UDP- N -α-ацетил- d -глюкозамин:[белок]-3- O - N -ацетил-β- d -глюкозаминилтрансфераза
Функция
[ редактировать ]| O -GlcNAc трансфераза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.4.1.255 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Гликозилтрансфераза
[ редактировать ]OGT катализирует добавление одного N -ацетилглюкозамина через O -гликозидную связь с серином или треонином и S -гликозидную связь с цистеином. [ 12 ] [ 13 ] остатки нуклеоцитоплазматических белков. Поскольку и фосфорилирование, и O -GlcNAcylation конкурируют за сходные остатки серина или треонина, эти два процесса могут конкурировать за сайты или они могут изменять субстратную специфичность близлежащих сайтов за счет стерических или электростатических эффектов. Для этого гена обнаружено два варианта транскрипта, кодирующие цитоплазматическую и митохондриальную изоформы. [ 6 ] OGT гликозилирует многие белки, в том числе: гистон H2B , [ 14 ] АКТ1 , [ 15 ] ПФКЛ , [ 16 ] КМТ2Е/МЛЛ5, [ 16 ] МАПТ / ТАУ , [ 17 ] Фактор клетки-хозяина C1 , [ 18 ] и СИН3А . [ 19 ]
Трансфераза O -GlcNAc выполняет множество биологических функций в организме человека. OGT участвует в резистентности к инсулину в мышечных клетках и адипоцитах путем ингибирования фосфорилирования треонина 308 AKT1, увеличения скорости фосфорилирования IRS1 (по серину 307 и серину 632/635), снижения передачи сигналов инсулина и гликозилирования компонентов сигналов инсулина. [ 20 ] Кроме того, трансфераза O -GlcNAc катализирует внутриклеточное гликозилирование остатков серина и треонина с добавлением N -ацетилглюкозамина. Исследования показывают, что аллели OGT жизненно важны для эмбриогенеза и что OGT необходим для внутриклеточного гликозилирования и жизнеспособности эмбриональных стволовых клеток . [ 21 ] Трансфераза O -GlcNAc также катализирует посттрансляционную модификацию , которая модифицирует факторы транскрипции и РНК-полимеразу II , однако конкретная функция этой модификации в основном неизвестна. [ 22 ]
Протеаза
[ редактировать ]OGT расщепляет фактор C1 клетки-хозяина по одной или нескольким из 6 повторяющихся последовательностей из 26 аминокислот. Домен TPR OGT связывается с карбоксильной концевой частью протеолитического повтора HCF1, так что область расщепления находится в активном сайте гликозилтрансферазы над уридин-дифосфат-GlcNAc. [ 11 ] Большая часть OGT в комплексе с HCF1 необходима для расщепления HCF1, а HCFC1 необходим для стабилизации OGT в ядре. HCF1 регулирует стабильность OGT с помощью посттранскрипционного механизма, однако механизм взаимодействия с HCFC1 пока неизвестен. [ 23 ]
Структура
[ редактировать ]Ген OGT человека имеет 1046 аминокислотных остатков и представляет собой гетеротример, состоящий из двух субъединиц массой 110 кДа и одной субъединицы массой 78 кДа. [ 10 ] Субъединица массой 110 кДа содержит 13 тетратрикопептидных повторов (TPR); 13-й раппорт укороченный. Эти субъединицы димеризованы повторами TPR 6 и 7. OGT высоко экспрессируется в поджелудочной железе , а также в сердце , мозге , скелетных мышцах и плаценте . Следовые количества были обнаружены в легких и печени . [ 5 ] Сайты связывания были определены для субъединицы массой 110 кДа. Он имеет 3 сайта связывания на аминокислотных остатках 849, 852 и 935. Вероятный активный сайт находится на остатке 508. [ 16 ]
Кристаллическая комплекса структура трансферазы O -GlcNAc изучена недостаточно, но изучена структура бинарного УДФ и тройного комплекса с УДФ и пептидным субстратом. с [ 11 ] Комплекс OGT-UDP содержит три домена в своей каталитической области: амино ( N )-концевой домен, карбокси-( C )-концевой домен и промежуточный домен (Int-D). Каталитическая область связана с повторами TPR трансляционной спиралью (H3), которая проходит от домена C -cat к домену N -cat вдоль верхней поверхности каталитической области. [ 11 ] Комплекс OGT-UDP-пептид имеет большее пространство между доменом TPR и каталитической областью, чем комплекс OGT-UDP. В этом пространстве связывается пептид CKII, содержащий три остатка серина и остаток треонина. В 2021 году криоЭМ-анализ 5Å выявил взаимосвязь между каталитическими доменами. [ 24 ] и неповрежденные области TPR, подтверждающие расположение димеров, впервые наблюдаемое в рентгеновской структуре только TPR. Эта структура поддерживает упорядоченный последовательный механизм bi-bi, который соответствует тому факту, что «при насыщающих концентрациях пептида была получена картина конкурентного ингибирования UDP по отношению к UDP-GlcNAc». [ 11 ]
Механизм катализа
[ редактировать ]Молекулярный механизм О -связанной N -ацетилглюкозаминтрансферазы также не изучен подробно, поскольку не существует подтвержденной кристаллической структуры фермента. Механизм, предложенный Lazarus et al. подтверждается характером ингибирования продукта УДФ в условиях насыщения пептида. Этот механизм протекает с использованием исходных материалов уридиндифосфата N -ацетилглюкозамина и пептидной цепи с реакционноспособной сериновой или треониновой гидроксильной группой. Предлагаемая реакция представляет собой упорядоченный последовательный би-би-механизм. [ 11 ]
Химическую реакцию можно записать так:
- УДФ- N -ацетил- D -глюкозамин + [белок]- L -серин → УДФ + [белок]-3- О -( N -ацетил- D -глюкозаминил)- L -серин
- УДФ- N -ацетил- D -глюкозамин + [белок]- L -треонин → УДФ + [белок]-3- О -( N -ацетил- D -глюкозаминил)- L -треонин
Во-первых, гидроксильная группа серина депротонируется гистидином 498, каталитическим основанием в предлагаемой реакции. Лизин 842 также присутствует для стабилизации фрагмента UDP . Затем ион кислорода атакует сахаро-фосфатную связь между глюкозамином и УДФ. Это приводит к расщеплению УДФ -N -ацетилглюкозамина на N -ацетилглюкозамин-пептид и УДФ. Перенос протона происходит по фосфату и гистидину 498. Этот механизм стимулируется геном OGT, содержащим O -связанную N -ацетилглюкозаминтрансферазу. Помимо переноса протона, реакция протекает в одну стадию, как показано на рисунке 2. [ 11 ] На рисунке 2 в качестве представителя пептида с реакционноспособной гидроксильной группой используется одиночный остаток серина. В этом механизме также мог быть использован треонин.
Ингибиторы
[ редактировать ]многих ингибиторах Сообщалось о ферментативной активности OGT. Ингибирование OGT приводит к глобальному снижению уровня O -GlcNAc. Клетки, по-видимому, активируют OGT и подавляют OGA в ответ на ингибирование OGT. [ 25 ]
5 S -GlcNAc
[ редактировать ]Ac 4 5 S -GlcNAc превращается внутриклеточно в UDP-5 S -GlcNAc, аналог субстрата-ингибитора OGT. UDP- 5S -GlcNAc неэффективно используется в качестве донорного сахара OGT, возможно, из-за искажения пиранозного кольца заменой кислорода серой. [ 25 ] Поскольку другие гликозилтрансферазы используют UDP-GlcNAc в качестве донорного сахара, UDP-5S - GlcNAc оказывает некоторые неспецифические эффекты на гликозилирование клеточной поверхности. [ 26 ]
ВОСЕМЬ
[ редактировать ]OSMI-1 был впервые идентифицирован в результате высокопроизводительного скрининга с использованием поляризации флуоресценции . [ 26 ] Дальнейшая оптимизация привела к разработке OSMI-2, OSMI-3 и OSMI-4, которые связывают OGT с низким наномолярным сродством. Рентгеновская кристаллография показала, что хинолинон-6-сульфонамидный каркас соединений OSMI действует как миметик уридина . ОСМИ-2, ОСМИ-3 и ОСМИ-4 имеют отрицательно заряженные карбоксилатные группы; этерификация делает эти ингибиторы проницаемыми для клеток. [ 27 ]
Регулирование
[ редактировать ]
Трансфераза O -GlcNAc является частью динамической конкуренции за гидроксильную функциональную группу серина или треонина в пептидной единице. На рисунке 3 показан пример взаимной занятости одного и того же сайта, а также занятости соседнего сайта. За занятие одного и того же сайта OGT конкурирует с киназой , катализируя гликозилирование белка вместо фосфорилирования. Пример занятости соседнего сайта показывает, что голый белок, катализируемый OGT, превращается в гликопротеин , который может увеличивать оборот белков, таких как опухолевый репрессор p53. [ 28 ]
Посттрансляционная модификация белков с помощью O -GlcNAc стимулируется потоком глюкозы через путь биосинтеза гексозамина . OGT катализирует присоединение группы O -GlcNAc к серину и треонину, тогда как O -GlcNAcase стимулирует удаление сахара . [ 29 ] [ 30 ]
Эта регуляция важна для множества клеточных процессов, включая транскрипцию , передачу сигнала и протеасомную деградацию. Кроме того, между OGT и киназой существует конкурентная регуляция присоединения белка к фосфатной группе или O -GlcNAc, что может изменять функцию белков в организме посредством последующих эффектов. [ 16 ] [ 29 ] OGT ингибирует активность 6-фософфруктосекиназы PFKL, опосредуя процесс гликозилирования. Затем это действует как часть регуляции гликолиза . O -GlcNAc был определен как негативный регулятор транскрипции в ответ на передачу сигналов стероидных гормонов. [ 20 ]
Исследования показывают, что трансфераза O -GlcNAc напрямую взаимодействует с ферментом транслокации Ten Eleven 2 ( TET2 ), который превращает 5-метилцитозин в 5-гидроксиметилцитозин и регулирует транскрипцию генов. [ 31 ] Кроме того, повышение уровня OGT для O -GlcNAcylation может иметь терапевтический эффект для пациентов с болезнью Альцгеймера. Метаболизм глюкозы в мозге нарушается при болезни Альцгеймера, и исследование показывает, что это приводит к гиперфосфорилированию тау и дегенерации тау -O -GlcNCAcylation. Пополнение тау -O -GlcNacylation в мозге вместе с протеинфосфатазой может остановить этот процесс и улучшить метаболизм глюкозы в мозгу. [ 17 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000147162 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000034160 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Jump up to: а б с Любас В.А., Франк Д.В., Краузе М., Ганновер Дж.А. (апрель 1997 г.). «О-связанная трансфераза GlcNAc представляет собой консервативный нуклеоцитоплазматический белок, содержащий тетратрикопептидные повторы» . Журнал биологической химии . 272 (14): 9316–24. дои : 10.1074/jbc.272.14.9316 . ПМИД 9083068 .
- ^ Jump up to: а б «Ген Энтрез: OGT O -связанная N -ацетилглюкозамин (GlcNAc) трансфераза (UDP -N -ацетилглюкозамин:полипептид- N -ацетилглюкозаминилтрансфераза)» .
- ^ Банерджи С., Роббинс П.В., Самуэльсон Дж. (апрель 2009 г.). «Молекулярная характеристика нуклеоцитозольных трансфераз O-GlcNAc лямблий Giardia и Cryptosporidium parvum» . Гликобиология . 19 (4): 331–6. дои : 10.1093/гликоб/cwn107 . ПМЦ 2733775 . ПМИД 18948359 .
- ^ Кларк А.Дж., Уртадо-Герреро Р., Патак С., Шюттелькопф А.В., Бородкин В., Шепард С.М. и др. (октябрь 2008 г.). «Структурное понимание механизма и специфичности трансферазы O-GlcNAc» . Журнал ЭМБО . 27 (20): 2780–8. дои : 10.1038/emboj.2008.186 . ПМК 2556091 . ПМИД 18818698 .
- ^ Рао Ф.В., Дорфмюллер ХК, Вилла Ф, Олвуд М., Эгглстон ИМ, ван Аалтен ДМ (апрель 2006 г.). «Структурное понимание механизма и ингибирования эукариотического гидролиза O-GlcNAc» . Журнал ЭМБО . 25 (7): 1569–78. дои : 10.1038/sj.emboj.7601026 . ПМК 1440316 . ПМИД 16541109 .
- ^ Jump up to: а б Халтивангер Р.С., Бломберг М.А., Харт Г.В. (май 1992 г.). «Гликозилирование ядерных и цитоплазматических белков. Очистка и характеристика уридиндифосфо-N-ацетилглюкозамина:полипептида бета-N-ацетилглюкозаминилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 267 (13): 9005–13. дои : 10.1016/S0021-9258(19)50380-5 . ПМИД 1533623 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж г час Лазарус М.Б., Нам Ю., Цзян Дж., Слиз П., Уокер С. (январь 2011 г.). «Структура трансферазы O-GlcNAc человека и ее комплекса с пептидным субстратом» . Природа . 469 (7331): 564–7. Бибкод : 2011Natur.469..564L . дои : 10.1038/nature09638 . ПМК 3064491 . ПМИД 21240259 .
- ^ Мейнард Дж. К., Бурлингейм А. Л., Медзиградски К. Ф. (ноябрь 2016 г.). «Цистеин S-связанный N-ацетилглюкозамин (S-GlcNAcylation), новая посттрансляционная модификация у млекопитающих» . Молекулярная и клеточная протеомика . 15 (11): 3405–3411. дои : 10.1074/mcp.M116.061549 . ПМК 5098038 . ПМИД 27558639 .
- ^ Горелик А., Бартуаль С.Г., Бородкин В.С., Варгезе Дж., Ференбах А.Т., ван Алтен Д.М. (ноябрь 2019 г.). «Генетическая перекодировка для анализа роли сайт-специфического белка O-GlcNAcylation» . Структурная и молекулярная биология природы . 26 (11): 1071–1077. дои : 10.1038/s41594-019-0325-8 . ПМЦ 6858883 . ПМИД 31695185 .
- ^ Фуджики Р., Хасиба В., Секине Х., Ёкояма А., Чиканиси Т., Ито С. и др. (ноябрь 2011 г.). «GlcNAcylation гистона H2B облегчает его моноубиквитинирование» . Природа . 480 (7378): 557–60. Бибкод : 2011Natur.480..557F . дои : 10.1038/nature10656 . ПМЦ 7289526 . ПМИД 22121020 .
- ^ Уилан С.А., Диас В.Б., Тирунеелакантапиллай Л., Лейн М.Д., Харт Г.В. (февраль 2010 г.). «Регуляция передачи сигналов инсулина, опосредованной субстратом 1 инсулинового рецептора (IRS-1) / AKT-киназой, с помощью O-связанного бета-N-ацетилглюкозамина в адипоцитах 3T3-L1» . Журнал биологической химии . 285 (8): 5204–11. дои : 10.1074/jbc.M109.077818 . ПМК 2820748 . ПМИД 20018868 .
- ^ Jump up to: а б с д «Проверено O15294 (OGT1_HUMAN), UniProtKB/Swiss-Prot» . ЮниПрот.
- ^ Jump up to: а б Лю Ф., Ши Дж., Танимукай Х., Гу Дж., Гу Дж., Грундке-Икбал И. и др. (июль 2009 г.). «Снижение O-GlcNAcylation связывает снижение метаболизма глюкозы в мозге и патологию тау при болезни Альцгеймера» . Мозг . 132 (Часть 7): 1820–32. дои : 10.1093/brain/awp099 . ПМК 2702834 . ПМИД 19451179 .
- ^ Высоцка Дж., Майерс, член парламента, Лаэрти К.Д., Эйзенман Р.Н., Герр В. (апрель 2003 г.). «Человеческая деацетилаза Sin3 и связанная с тритораксом гистоновая метилтрансфераза Set1/Ash2 H3-K4 избирательно связаны вместе фактором клеточной пролиферации HCF-1» . Гены и развитие . 17 (7): 896–911. дои : 10.1101/gad.252103 . ЧВК 196026 . ПМИД 12670868 .
- ^ Ян X, Чжан Ф, Кадлоу Дж. Э. (июль 2002 г.). «Привлечение трансферазы O-GlcNAc к промоторам с помощью корепрессора mSin3A: сочетание белка O-GlcNAcylation с репрессией транскрипции» . Клетка . 110 (1): 69–80. дои : 10.1016/S0092-8674(02)00810-3 . ПМИД 12150998 .
- ^ Jump up to: а б Ян X, Онгусаха П.П., Майлз П.Д., Хавстад Дж.К., Чжан Ф., Со В.В. и др. (февраль 2008 г.). «Передача сигналов фосфоинозитида связывает трансферазу O-GlcNAc с резистентностью к инсулину». Природа . 451 (7181): 964–9. Бибкод : 2008Natur.451..964Y . дои : 10.1038/nature06668 . ПМИД 18288188 . S2CID 18459576 .
- ^ Шафи Р., Айер С.П., Эллис Л.Г., О'Доннелл Н., Марек К.В., Чуй Д. и др. (май 2000 г.). «Ген трансферазы O-GlcNAc находится на Х-хромосоме и необходим для жизнеспособности эмбриональных стволовых клеток и онтогенеза мыши» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (11): 5735–9. Бибкод : 2000PNAS...97.5735S . дои : 10.1073/pnas.100471497 . ПМК 18502 . ПМИД 10801981 .
- ^ Чен Ц, Чен Ю, Бянь С, Фуджики Р, Юй Икс (январь 2013 г.). «TET2 способствует гистоновому O-GlcNAcylation во время транскрипции гена» . Природа . 493 (7433): 561–4. Бибкод : 2013Natur.493..561C . дои : 10.1038/nature11742 . ПМЦ 3684361 . ПМИД 23222540 .
- ^ Дау С., Машталир Н., Хаммонд-Мартель И., Пак Х., Ю Х., Суй Г. и др. (февраль 2011 г.). «Перекрестное взаимодействие между O-GlcNAcylation и протеолитическим расщеплением регулирует путь созревания фактора-1 клетки-хозяина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (7): 2747–52. Бибкод : 2011PNAS..108.2747D . дои : 10.1073/pnas.1013822108 . ПМК 3041071 . ПМИД 21285374 .
- ^ Мик Р.В., Блаза Дж.Н., Бусманн Дж.А., Алтин М.Г., Вокадло DJ, Дэвис Дж.Дж. «Структура крио-ЭМ дает представление о расположении димеров О-связанной β-N-ацетилглюкозаминтрансферазы OGT» . Природные коммуникации . 12 (1): 6508. Бибкод : 2021NatCo..12.6508M . дои : 10.1038/ s41467-021-26796-6 ISSN 2041-1723 . ПМЦ 8586251 . ПМИД 34764280 .
- ^ Jump up to: а б Глостер ТМ, Зандберг В.Ф., Хейнонен Дж.Э., Шен Д.Л., Денг Л., Вокадло DJ (март 2011 г.). «Нарушение пути биосинтеза приводит к появлению ингибитора гликозилтрансферазы внутри клеток» . Химическая биология природы . 7 (3): 174–81. дои : 10.1038/nchembio.520 . ПМК 3202988 . ПМИД 21258330 .
- ^ Jump up to: а б Ортис-Меоз Р.Ф., Цзян Дж., Лазарус М.Б., Орман М., Джанецко Дж., Фан С. и др. (июнь 2015 г.). «Небольшая молекула, которая ингибирует активность OGT в клетках» . АКС Химическая биология . 10 (6): 1392–7. doi : 10.1021/acschembio.5b00004 . ПМК 4475500 . ПМИД 25751766 .
- ^ Мартин С.Е., Тан З.В., Итконен Х.М., Дюво Д.Ю., Пауло Дж.А., Джанецко Дж. и др. (октябрь 2018 г.). «Структурная эволюция низконаномолярных ингибиторов трансферазы O-GlcNAc» . Журнал Американского химического общества . 140 (42): 13542–13545. дои : 10.1021/jacs.8b07328 . ПМК 6261342 . ПМИД 30285435 .
- ^ Jump up to: а б Харт Г.В., член парламента Хаусли, Слоусон С. (апрель 2007 г.). «Циклирование O-связанного бета-N-ацетилглюкозамина на нуклеоцитоплазматических белках». Природа . 446 (7139): 1017–22. Бибкод : 2007Natur.446.1017H . дои : 10.1038/nature05815 . ПМИД 17460662 . S2CID 4392021 .
- ^ Jump up to: а б Ян X, Су К, Роос, доктор медицинских наук, Чанг К, Патерсон А.Дж., Кадлоу Дж.Э. (июнь 2001 г.). «О-связывание N-ацетилглюкозамина с доменом активации Sp1 ингибирует его транскрипционную способность» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (12): 6611–6. Бибкод : 2001PNAS...98.6611Y . дои : 10.1073/pnas.111099998 . ПМК 34401 . ПМИД 11371615 .
- ^ Любовь, округ Колумбия, Ганновер, JA (ноябрь 2005 г.). «Сигнальный путь гексозамина: расшифровка «кода O-GlcNAc» ». СТКЭ науки . 2005 (312): re13. дои : 10.1126/stke.3122005re13 . ПМИД 16317114 . S2CID 29082840 .
- ^ Тахилиани М., Ко К.П., Шен Ю., Пастор В.А., Бандуквала Х., Брудно Ю. и др. (май 2009 г.). «Превращение 5-метилцитозина в 5-гидроксиметилцитозин в ДНК млекопитающих партнером MLL TET1» . Наука . 324 (5929): 930–5. Бибкод : 2009Sci...324..930T . дои : 10.1126/science.1170116 . ПМК 2715015 . ПМИД 19372391 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- База данных O -GlcNAc [ 1 ] [ 2 ] - Кураторская база данных по O-GlcNAcylation белка, ссылающаяся на более чем 14 000 записей о белках и 10 000 сайтов O -GlcNAc.
- Белок + O-GlcNAc + трансфераза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- ^ Вульф-Фуэнтес Э., Берендт Р.Р., Массман Л., Даннер Л., Малард Ф., Вора Дж., Кахсай Р., Оливье-Ван Стихелен С. (январь 2021 г.). -GlcNAcome человека «База данных O и метаанализ» . Научные данные . 8 (1): 25. Бибкод : 2021NatSD...8... 25W дои : 10.1038/ s41597-021-00810-4 ПМЦ 7820439 . ПМИД 33479245 .
- ^ Малард Ф., Вульф-Фуэнтес Э., Берендт Р.Р., Дидье Дж., Оливье-Ван Стихелен С. (июль 2021 г.). «Автоматизация и самостоятельное обслуживание каталога O-GlcNAcome: умная научная база данных» . База данных (Оксфорд) . 2021 : 1. doi : 10.1093/database/baab039 . ПМЦ 8288053 . ПМИД 34279596 .