Тау-белок
| МАРТ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | MAPT , DDPAC, FTDP-17, MAPTL, MSTD, MTBT1, MTBT2, PPND, PPP1R103, TAU, тау-ассоциированный белок микротрубочек, тау-белки, тау-40 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | ОМИМ : 157140 ; МГИ : 97180 ; Гомологен : 74962 ; GeneCards : MAPT ; ОМА : MAPT — ортологи | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Тау -белки сокращенно тубулина – ассоциированная единица от ( [5] ) образуют группу из шести изоформ хорошо растворимых белков полученных путем альтернативного сплайсинга гена , MAPT ( белок тау, ассоциированный с микротрубочками ). [6] [7] Они играют роль, прежде всего, в поддержании стабильности микротрубочек в аксонах и в изобилии присутствуют в нейронах центральной нервной системы (ЦНС), где кора головного мозга имеет наибольшее количество. [8] Они менее распространены в других местах, но также экспрессируются на очень низких уровнях в астроцитах и олигодендроцитах ЦНС . [9]
Патологии и деменции нервной системы , такие как болезнь Альцгеймера и болезнь Паркинсона. [10] связаны с тау-белками, которые превратились в гиперфосфорилированные нерастворимые агрегаты, называемые нейрофибриллярными клубками . Тау-белки были идентифицированы в 1975 году как термостабильные белки, необходимые для сборки микротрубочек. [5] [11] и с тех пор их стали характеризовать как внутренне неупорядоченные белки . [12]
Функция [ править ]
Стабилизация микротрубочек [ править ]
Тау-белки чаще обнаруживаются в нейронах, чем в ненейрональных клетках человека. Одной из основных функций тау является модуляция стабильности аксональных микротрубочек . [11] [13] Другие белки, ассоциированные с микротрубочками нервной системы (MAP), могут выполнять аналогичные функции, как предполагают мыши с нокаутом тау , у которых не наблюдались аномалии в развитии мозга - возможно, из-за компенсации дефицита тау другими MAP. [14] [15] [16]
Хотя тау присутствует в дендритах на низких уровнях, где он участвует в постсинаптическом каркасе, [17] он активен преимущественно в дистальных частях аксонов , где обеспечивает стабилизацию микротрубочек, а также гибкость при необходимости. Тау-белки взаимодействуют с тубулином , стабилизируя микротрубочки и способствуя сборке тубулина в микротрубочки. [11] Тау имеет два способа контроля стабильности микротрубочек: изоформы и фосфорилирование .
Было обнаружено, что в дополнение к своей функции по стабилизации микротрубочек тау также рекрутирует сигнальные белки и регулирует аксональный транспорт, опосредованный микротрубочками . [18]
трансляция мРНК [ править ]
Тау является негативным регулятором трансляции мРНК у дрозофилы. [13] , мышь, [19] и человек [20] мозг, посредством его связывания с рибосомами , что приводит к нарушению функции рибосом, [21] снижение синтеза белка и изменение синаптической функции. [13] [20] Тау специфически взаимодействует с несколькими рибосомальными белками , включая важнейший регулятор трансляции rpS6 . [22]
Поведение [ править ]
Основная неклеточная функция тау — негативное регулирование долговременной памяти. [13] и облегчить привыкание (форму неассоциативного обучения), [13] две более высокие и более интегрированные физиологические функции. Поскольку регуляция тау имеет решающее значение для памяти, это может объяснить связь между таупатиями и когнитивными нарушениями.
У мышей, хотя зарегистрированные штаммы с нокаутом тау-белка в молодом возрасте присутствуют без явного фенотипа, [14] [23] [24] с возрастом у них проявляется некоторая мышечная слабость, гиперактивность и нарушение обусловленности страхом . [25] Однако ни пространственное обучение у мышей, ни [25] [26] [27] ни кратковременная память (обучение) у дрозофилы [13] по-видимому, на это влияет отсутствие тау.
Кроме того, мыши с нокаутом тау-белка имеют аномальный цикл сна-бодрствования с увеличенными периодами бодрствования и уменьшением времени сна с медленными движениями глаз (NREM) . [28]
Другие функции [ править ]
Другие типичные функции тау включают передачу клеточных сигналов , развитие нейронов , нейропротекцию и апоптоз . [15] Нетипичные, нестандартные роли тау [29] Также в настоящее время исследуются такие вопросы, как его участие в стабильности хромосом , его взаимодействие с клеточным транскриптомом , его взаимодействие с другими цитоскелетными или синаптическими белками, его участие в миелинизации или передаче сигналов инсулина в головном мозге , его роль в воздействии хронического стресса и в депрессия и т. д.
Генетика [ править ]
У человека ген MAPT , кодирующий тау-белок, расположен на хромосоме 17q21 и содержит 16 экзонов . [30] Основной тау-белок в человеческом мозге кодируется 11 экзонами. Экзоны 2, 3 и 10 подвергаются альтернативному сплайсингу , что приводит к образованию шести изоформ тау. [31] В человеческом мозге тау-белки представляют собой семейство из шести изоформ с диапазоном 352–441 аминокислоты. Изоформы тау отличаются наличием нуля, одной или двух вставок из 29 аминокислот в N-концевой части (экзоны 2 и 3) и трех или четырех областей повторов в С-концевой части (экзон 10). Таким образом, самая длинная изоформа в ЦНС имеет четыре повтора (R1, R2, R3 и R4) и две вставки (всего 441 аминокислота), тогда как самая короткая изоформа имеет три повтора (R1, R3 и R4) и не имеет вставки (352 аминокислоты). кислоты суммарно).
Ген MAPT имеет две гаплогруппы , H1 и H2, в которых ген появляется в инвертированной ориентации. Гаплогруппа H2 распространена только в Европе и у людей европейского происхождения. Гаплогруппа H1, по-видимому, связана с повышенной вероятностью некоторых видов деменции, таких как болезнь Альцгеймера. Наличие обеих гаплогрупп в Европе означает, что рекомбинация между инвертированными гаплотипами может привести к отсутствию одной из функционирующих копий гена, что приведет к врожденным дефектам. [32] [33] [34] [35]
Структура [ править ]
В ткани головного мозга человека существует шесть изоформ тау, и они различаются количеством связывающих доменов . Три изоформы имеют три связывающих домена, а остальные три имеют четыре связывающих домена. Связывающие домены расположены на карбокси-конце белка и заряжены положительно (что позволяет ему связываться с отрицательно заряженными микротрубочками). Изоформы с четырьмя связывающими доменами лучше стабилизируют микротрубочки, чем изоформы с тремя связывающими доменами. Тау представляет собой фосфопротеин с 79 потенциальными сайтами фосфорилирования серина (Ser) и треонина (Thr) на самой длинной изоформе тау. Сообщалось о фосфорилировании примерно 30 из этих сайтов в нормальных тау-белках. [36]
Фосфорилирование тау регулируется множеством киназ , включая PKN , серин/треониновую киназу . Когда PKN активируется, она фосфорилирует тау, что приводит к нарушению организации микротрубочек. [37] Фосфорилирование тау также регулируется в процессе развития. Например, фетальный тау более фосфорилирован в ЦНС эмбриона, чем тау взрослого человека. [38] Степень фосфорилирования всех шести изоформ снижается с возрастом за счет активации фосфатаз . [39] Как и киназы, фосфатазы также играют роль в регуляции фосфорилирования тау. Например, PP2A и PP2B присутствуют в тканях головного мозга человека и обладают способностью дефосфорилировать Ser396. [40] Связывание этих фосфатаз с тау влияет на ассоциацию тау с микротрубочками.
Также было высказано предположение, что фосфорилирование тау регулируется модификацией O -GlcNAc различных остатков Ser и Thr. [41]
Механизм [ править ]
Накопление гиперфосфорилированного тау в нейронах связано с нейрофибриллярной дегенерацией. [42] Фактический механизм распространения тау из одной клетки в другую до конца не идентифицирован. Кроме того, неясны другие механизмы, включая высвобождение тау и токсичность. По мере агрегации тау он заменяет тубулин, что, в свою очередь, усиливает фибрилизацию тау. [43] Было предложено несколько методов распространения, которые происходят за счет синаптического контакта, например, с помощью белков синаптической клеточной адгезии, активности нейронов и других синаптических и несинаптических механизмов. [44] Механизм агрегации тау до сих пор полностью не выяснен, но этому процессу способствуют несколько факторов, включая фосфорилирование тау и ионы цинка. [45] [46]
Выпуск [ править ]
Тау участвует в процессе поглощения и высвобождения, который известен как засев. Механизм поглощения тау-белка требует присутствия протеогликанов гепарансульфата на поверхности клетки, что происходит путем макропиноцитоза . [47] С другой стороны, высвобождение тау зависит от активности нейронов. На высвобождение тау влияют многие факторы, например, тип изоформ или мутации MAPT , которые изменяют внеклеточный уровень тау. [48] распространение тау-белка происходит из энторинальной коры в область гиппокампа По мнению Асаи и его коллег, на ранних стадиях заболевания . Они также предположили, что микроглия также участвует в процессе транспорта, и их реальная роль до сих пор неизвестна. [49]
Токсичность [ править ]
Тау вызывает токсические эффекты за счет накопления внутри клеток. В механизме токсичности участвуют многие ферменты, такие как PAR-1 киназа . Этот фермент стимулирует фосфорилирование серина 262 и 356, что, в свою очередь, приводит к активации других киназ ( GSK-3 и CDK5 ), которые вызывают связанные с заболеванием фосфоэпитопы . [50] На степень токсичности влияют различные факторы, например, степень связывания микротрубочек. [51] [52] Токсичность также может происходить из-за нейрофибриллярных клубков (НФТ), что приводит к гибели клеток и снижению когнитивных функций.
Клиническое значение
Гиперфосфорилирование тау-белка (тау включения , pTau) может приводить к самосборке клубков - парных спиральных и прямых нитей, которые участвуют в патогенезе болезни Альцгеймера , лобно-височной деменции и других тауопатий . [53] Все шесть изоформ тау присутствуют в часто гиперфосфорилированном состоянии в парных спиральных нитях мозга при болезни Альцгеймера. при других нейродегенеративных заболеваниях Сообщалось о отложении агрегатов, обогащенных определенными изоформами тау, . При неправильном сворачивании этот очень растворимый белок может образовывать чрезвычайно нерастворимые агрегаты, которые способствуют ряду нейродегенеративных заболеваний. Тау-белок оказывает прямое влияние на распад живой клетки, вызванный клубками, которые образуют и блокируют нервные синапсы . [54]
Гендерно-специфическая экспрессия гена тау в разных областях человеческого мозга недавно была вовлечена в гендерные различия в проявлениях и риске таупатий. [55] Некоторые аспекты функционирования этого заболевания также позволяют предположить, что оно имеет некоторое сходство с прионными белками. [56]
Альцгеймера гипотеза болезни - Тау
Гипотеза тау утверждает, что чрезмерное или аномальное фосфорилирование тау приводит к трансформации нормального тау у взрослых в тау с парными спиральными нитями (PHF) и нейрофибриллярные клубки (NFT). [57] Стадия заболевания определяет фосфорилирование NFT. При БА фосфорилируются по меньшей мере 19 аминокислот; пре-NFT-фосфорилирование происходит по серину 199, 202 и 409, тогда как интра-NFT-фосфорилирование происходит по серину 396 и треонину 231. [58] Посредством своих изоформ и фосфорилирования тау-белок взаимодействует с тубулином, стабилизируя сборку микротрубочек. Все шесть изоформ тау присутствуют в часто гиперфосфорилированном состоянии в парных спиральных филаментах (PHF) в головном мозге с болезнью Альцгеймера.
Мутации тау имеют множество последствий, включая дисфункцию микротрубочек и изменение уровня экспрессии изоформ тау. [59] Мутации, которые изменяют функцию и экспрессию изоформ тау, приводят к гиперфосфорилированию. Процесс агрегации тау в отсутствие мутаций неизвестен, но может быть результатом повышенного фосфорилирования, действия протеазы или воздействия полианионов , таких как гликозаминогликаны . Гиперфосфорилированный тау разбирает микротрубочки и изолирует нормальный тау, MAPT 1 (белок, связанный с микротрубочками тау 1), MAPT 2 и убиквитин в клубки PHF. Эта нерастворимая структура повреждает цитоплазматические функции и препятствует аксональному транспорту , что может привести к гибели клеток. [60] [54]
Гиперфосфорилированные формы тау-белка являются основным компонентом PHF NFT в головном мозге больных БА. Было хорошо продемонстрировано, что области тау-сегментов из шести остатков, а именно PHF6 (VQIVYK) и PHF6* (VQIINK), могут образовывать агрегацию тау-PHF при AD. Помимо PHF6, некоторые другие сайты остатков, такие как Ser285, Ser289, Ser293, Ser305 и Tyr310, расположенные рядом с C-концом последовательностей PHF6, играют ключевую роль в фосфорилировании тау. [61] Гиперфосфорилированный тау отличается своей чувствительностью и активностью киназы , а также щелочной фосфатазы. активности [62] и, наряду с бета-амилоидом , является компонентом патологического поражения, наблюдаемого при болезни Альцгеймера. [63] [64] Недавняя гипотеза идентифицирует снижение передачи сигналов рилина как первичное изменение при болезни Альцгеймера, которое приводит к гиперфосфорилированию тау через уменьшение ингибирования GSK3β. [65]
А68 — это название, которое иногда дается (в основном в старых публикациях) гиперфосфорилированной форме тау-белка, обнаруженной в мозге людей с болезнью Альцгеймера. [66]
В 2020 году исследователи из двух групп опубликовали исследования, показывающие, что иммуноанализ крови на форму белка p-tau-217 может диагностировать болезнь Альцгеймера за десятилетия до того, как симптомы деменции станут очевидными. [67] [68] [69]
Черепно-мозговая травма [ править ]
Повторяющаяся легкая черепно-мозговая травма (ЧМТ) является центральным компонентом контактных видов спорта , особенно американского футбола . [70] [71] и сокрушительная сила военных взрывов. [72] Это может привести к хронической травматической энцефалопатии (ХТЭ), состоянию, характеризующемуся фибриллярными клубками гиперфосфорилированного тау. [73] После тяжелой черепно-мозговой травмы высокий уровень тау-белка во внеклеточной жидкости головного мозга связан с плохими исходами. [74]
прионоподобного распространения Гипотеза
Термин «прионоподобный» часто используется для описания некоторых аспектов тау-патологии при различных таупатиях , таких как болезнь Альцгеймера и лобно-височная деменция . [75] Настоящие прионы характеризуются их способностью вызывать неправильное сворачивание нативных белков, что способствует сохранению патологии. Настоящие прионы, как и PRNP , также заразны и способны передаваться между видами. Поскольку еще не доказано, что тау заразен, он считается не настоящим прионом, а «прионоподобным» белком. Было показано, что, как и настоящие прионы, патологические агрегаты тау обладают способностью вызывать неправильное сворачивание нативного тау-белка. [76] Сообщалось как о способных к неправильному сворачиванию, так и о компетентных видах тау-агрегатов, способных к неправильному сворачиванию, что указывает на весьма специфический механизм. [77]
Взаимодействие [ править ]
Было показано, что тау-белок взаимодействует с:
- Альфа-синуклеин , [78] [79]
- ФИН , [80]
- Протоонкогенная тирозин-протеинкиназа Src
- С100Б , [81] [82] и
- ЯВАЗ . [83]
См. также [ править ]
- Таупатия — класс заболеваний, связанных с накоплением тау-белков.
- Боксёрское слабоумие
- Болезнь Альцгеймера
- Первичная возрастная таупатия
- Тау-астроглиопатия, связанная со старением
- Кортикобазальная дегенерация
- Прогрессирующий надъядерный паралич
- Протеопатия
- Болезнь Пика
- Лобно-височная деменция и паркинсонизм связаны с 17-й хромосомой
- Прион
Ссылки [ править ]
- ^ Перейти обратно: а б с ENSG00000276155, ENSG00000277956 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000186868, ENSG00000276155, ENSG00000277956 — Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018411 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Перейти обратно: а б Вайнгартен, доктор медицинских наук, Локвуд А.Х., Хво С.Ю., Киршнер М.В. (май 1975 г.). «Белковый фактор, необходимый для сборки микротрубочек» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (5): 1858–62. Бибкод : 1975PNAS...72.1858W . дои : 10.1073/pnas.72.5.1858 . ПМЦ 432646 . ПМИД 1057175 .
- ^ Гедерт М., Вищик С.М., Кроутер Р.А., Уокер Дж.Э., Клуг А. (июнь 1988 г.). «Клонирование и секвенирование кДНК, кодирующей основной белок парной спиральной нити болезни Альцгеймера: идентификация как тау-белок, связанный с микротрубочками» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (11): 4051–5. Бибкод : 1988PNAS...85.4051G . дои : 10.1073/pnas.85.11.4051 . ПМК 280359 . ПМИД 3131773 .
- ^ Гедерт М., Спиллантини М.Г., Джейкс Р., Резерфорд Д., Кроутер Р.А. (октябрь 1989 г.). «Множественные изоформы тау-белка, связанного с микротрубочками человека: последовательности и локализация в нейрофибриллярных клубках болезни Альцгеймера». Нейрон . 3 (4): 519–26. дои : 10.1016/0896-6273(89)90210-9 . ПМИД 2484340 . S2CID 19627629 .
- ^ Сьёлин, Карл; Култима, Ким; Ларссон, Андерс; Фрейхульт, Ева; Зюковская Кристина; Алкасс, Канар; Бурман, Иоахим (декабрь 2022 г.). «Распределение пяти клинически важных нейроглиальных белков в мозге человека» . Молекулярный мозг . 15 (1): 52. дои : 10.1186/s13041-022-00935-6 . ISSN 1756-6606 . ПМЦ 9241296 . ПМИД 35765081 .
- ^ Шин Р.В., Иваки Т., Китамото Т., Татейши Дж. (май 1991 г.). «Предварительная обработка гидратированным автоклавом усиливает тау-иммунореактивность в фиксированных формалином нормальных тканях мозга и тканях мозга с болезнью Альцгеймера». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 64 (5): 693–702. ПМИД 1903170 .
- ^ Лей П., Эйтон С., Финкельштейн Д.И., Адлард П.А., Мастерс К.Л., Буш А.И. (ноябрь 2010 г.). «Тау-белок: значение для болезни Паркинсона». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 42 (11): 1775–8. doi : 10.1016/j.biocel.2010.07.016 . ПМИД 20678581 .
- ^ Перейти обратно: а б с Кливленд Д.В., Хво С.Ю., Киршнер М.В. (октябрь 1977 г.). «Очистка тау, белка, связанного с микротрубочками, который индуцирует сборку микротрубочек из очищенного тубулина». Журнал молекулярной биологии . 116 (2): 207–25. дои : 10.1016/0022-2836(77)90213-3 . ПМИД 599557 .
- ^ Кливленд Д.В., Хво С.Ю., Киршнер М.В. (октябрь 1977 г.). «Физические и химические свойства очищенного тау-фактора и роль тау в сборке микротрубочек». Журнал молекулярной биологии . 116 (2): 227–47. дои : 10.1016/0022-2836(77)90214-5 . ПМИД 146092 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Это ж Папаниколопулу К., Руссу И.Г., Гузи Дж.Ю., Самиотаки М., Панайоту Г., Турин Л., Скулакис Э.М. (октябрь 2019 г.). «Дрозофила Тау отрицательно регулирует трансляцию и обонятельную долговременную память, но способствует привыканию к шоку и цитоскелетному гомеостазу» . Журнал неврологии . 39 (42): 8315–8329. doi : 10.1523/JNEUROSCI.0391-19.2019 . ПМК 6794924 . ПМИД 31488613 .
- ^ Перейти обратно: а б Харада А., Огучи К., Окабе С., Куно Дж., Терада С., Осима Т. и др. (июнь 1994 г.). «Измененная организация микротрубочек в аксонах малого калибра мышей, лишенных тау-белка». Природа . 369 (6480): 488–91. Бибкод : 1994Natur.369..488H . дои : 10.1038/369488a0 . ПМИД 8202139 . S2CID 4322543 .
- ^ Перейти обратно: а б Ван Цзи Зи, Лю Ф (июнь 2008 г.). «Связанный с микротрубочками белок тау в развитии, дегенерации и защите нейронов». Прогресс нейробиологии . 85 (2): 148–75. doi : 10.1016/j.pneurobio.2008.03.002 . ПМИД 18448228 . S2CID 32708424 .
- ^ Ке Ю.Д., Суховерска А.К., ван дер Ховен Дж., Де Сильва Д.М., Ву К.В., ван Эрсел Дж. и др. (июнь 2012 г.). «Уроки мышей с дефицитом тау» . Международный журнал болезни Альцгеймера . 2012 (873270): 873270. doi : 10.1155/2012/873270 . ПМЦ 3375147 . ПМИД 22720190 .
- ^ Иттнер Л.М., Ке Ю.Д., Делерю Ф., Би М., Гладбах А., ван Эрсел Дж. и др. (август 2010 г.). «Дендритная функция тау опосредует токсичность бета-амилоида на мышиных моделях болезни Альцгеймера» . Клетка . 142 (3): 387–97. дои : 10.1016/j.cell.2010.06.036 . ПМИД 20655099 . S2CID 18776289 .
- ^ Демельт Л., Халпейн С. (2004). «Семейство MAP2/Tau белков, связанных с микротрубочками» . Геномная биология . 6 (1): 204. doi : 10.1186/gb-2004-6-1-204 . ПМК 549057 . ПМИД 15642108 .
- ^ Эванс Х.Т., Бенетатос Дж., ван Ройген М., Бодеа Л.Г., Гётц Дж. (01.07.2019). «Снижение синтеза рибосомальных белков при таупатии, выявленное с помощью неканонической маркировки аминокислот» . Журнал ЭМБО . 38 (13): e101174. дои : 10.15252/embj.2018101174 . ISSN 0261-4189 . ПМК 6600635 . PMID 31268600 .
- ^ Перейти обратно: а б Мейер С., Белл М., Лайонс Д.Н., Родригес-Ривера Дж., Ингрэм А., Фонтейн С.Н. и др. (январь 2016 г.). «Патологический тау способствует повреждению нейронов за счет нарушения функции рибосом и снижения синтеза белка» . Журнал неврологии . 36 (3): 1001–7. doi : 10.1523/JNEUROSCI.3029-15.2016 . ПМК 4719006 . ПМИД 26791227 .
- ^ Эванс Х.Т., Тейлор Д., Кнейнсберг А., Бодеа Л.Г., Гетц Дж. (19 июня 2021 г.). «Измененная функция рибосом и синтез белка, вызванная тау» . Acta Neuropathologica Communications . 9 (1): 110. дои : 10.1186/s40478-021-01208-4 . ISSN 2051-5960 . ПМЦ 8214309 . ПМИД 34147135 .
- ^ Корен С.А., Хамм М.Дж., Мейер С.Е., Вайс Б.Е., Нация ГК, Чишти Е.А. и др. (апрель 2019 г.). «Тау управляет избирательностью трансляции, взаимодействуя с рибосомальными белками» . Акта Нейропатологика . 137 (4): 571–583. дои : 10.1007/s00401-019-01970-9 . ПМК 6426815 . ПМИД 30759285 .
- ^ Доусон Х.Н., Феррейра А., Эйстер М.В., Гошал Н., Биндер Л.И., Витек MP (март 2001 г.). «Ингибирование созревания нейронов в первичных нейронах гиппокампа у мышей с дефицитом тау» . Журнал клеточной науки . 114 (Часть 6): 1179–87. дои : 10.1242/jcs.114.6.1179 . ПМИД 11228161 .
- ^ Фудзио К., Сато М., Уэмура Т., Сато Т., Сато-Харада Р., Харада А. (июль 2007 г.). «Белки 14-3-3 и протеинфосфатазы не снижаются у мышей с дефицитом тау» . НейроОтчёт . 18 (10): 1049–52. дои : 10.1097/WNR.0b013e32818b2a0b . ПМИД 17558294 . S2CID 25235996 .
- ^ Перейти обратно: а б Икегами С., Харада А., Хирокава Н. (февраль 2000 г.). «Мышечная слабость, гиперактивность и нарушение формирования страха у мышей с дефицитом тау». Письма по неврологии . 279 (3): 129–32. дои : 10.1016/s0304-3940(99)00964-7 . ПМИД 10688046 . S2CID 31204860 .
- ^ Роберсон Э.Д., Скирс-Леви К., Палоп Дж.Дж., Ян Ф., Ченг И.Х., Ву Т. и др. (май 2007 г.). «Снижение эндогенного тау улучшает вызванный бета-амилоидом дефицит на мышиной модели болезни Альцгеймера». Наука . 316 (5825): 750–4. Бибкод : 2007Sci...316..750R . дои : 10.1126/science.1141736 . ПМИД 17478722 . S2CID 32771613 .
- ^ Доусон Х.Н., Кантильяна В., Янсен М., Ван Х., Витек М.П., Уилкок Д.М. и др. (август 2010 г.). «Потеря тау вызывает дегенерацию аксонов на мышиной модели болезни Альцгеймера» . Нейронаука . 169 (1): 516–31. doi : 10.1016/j.neuroscience.2010.04.037 . ПМК 2900546 . ПМИД 20434528 .
- ^ Кантеро Х.Л., Хита-Яньес Э., Морено-Лопес Б., Портильо Ф., Рубио А., Авила Дж. (август 2010 г.). «Роль тау-белка в цикле сна-бодрствования» . Журнал болезни Альцгеймера . 21 (2): 411–21. дои : 10.3233/JAD-2010-100285 . ПМИД 20555133 .
- ^ Сотиропулос И., Галас М.К., Сильва Дж.М., Скулакис Э., Вегманн С., Майна М.Б. и др. (ноябрь 2017 г.). «Атипичные, нестандартные функции тау-белка, связанного с микротрубочками» . Acta Neuropathologica Communications . 5 (1): 91. дои : 10.1186/s40478-017-0489-6 . ПМК 5707803 . ПМИД 29187252 .
- ^ Нив Р.Л., Харрис П., Косик К.С., Курнит Д.М., Донлон Т.А. (декабрь 1986 г.). «Идентификация клонов кДНК человеческого белка тау, ассоциированного с микротрубочками, и хромосомная локализация генов тау и белка 2, ассоциированного с микротрубочками». Исследования мозга . 387 (3): 271–80. дои : 10.1016/0169-328x(86)90033-1 . ПМИД 3103857 .
- ^ Сержант Н., Делакурт А., Буэ Л. (январь 2005 г.). «Тау-белок как дифференциальный биомаркер тауопатий» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1739 (2–3): 179–97. дои : 10.1016/j.bbadis.2004.06.020 . ПМИД 15615637 .
- ^ Шоу-Смит С., Питтман А.М., Уиллатт Л., Мартин Х., Рикман Л., Гриббл С. и др. (сентябрь 2006 г.). «Микроделеция MAPT в хромосоме 17q21.3 связана с задержкой развития и неспособностью к обучению». Природная генетика . 38 (9): 1032–7. дои : 10.1038/ng1858 . ПМИД 16906163 . S2CID 38047848 .
- ^ Зоди М.К., Цзян З., Фунг Х.К., Антоначчи Ф., Хиллиер Л.В., Кардоне М.Ф. и др. (сентябрь 2008 г.). «Эволюционное переключение области инверсии MAPT 17q21.31» . Природная генетика . 40 (9): 1076–83. дои : 10.1038/ng.193 . ПМЦ 2684794 . ПМИД 19165922 .
- ^ Алмос П.З., Хорват С., Цибула А., Раско И., Сипос Б., Бихари П. и др. (ноябрь 2008 г.). «Геномная вариация 17q21.3, связанная с тау-гаплотипом H1, как азиатское наследие европейских цыган» . Наследственность . 101 (5): 416–9. дои : 10.1038/hdy.2008.70 . ПМИД 18648385 .
- ^ Харди Дж., Питтман А., Майерс А., Гвинн-Харди К., Фунг Х.К., де Сильва Р. и др. (август 2005 г.). «Доказательства того, что Homo neanderthalensis внес гаплотип H2 MAPT в Homo sapiens». Труды Биохимического общества . 33 (Часть 4): 582–5. дои : 10.1042/BST0330582 . ПМИД 16042549 .
- ^ Биллингсли М.Л., Кинкейд Р.Л. (май 1997 г.). «Регулируемое фосфорилирование и дефосфорилирование тау-белка: влияние на взаимодействие микротрубочек, внутриклеточный транспорт и нейродегенерацию» . Биохимический журнал . 323 (Часть 3) (3): 577–91. дои : 10.1042/bj3230577 . ПМЦ 1218358 . ПМИД 9169588 .
- ^ Танигучи Т., Кавамата Т., Мукаи Х., Хасегава Х., Исагава Т., Ясуда М. и др. (март 2001 г.). «Фосфорилирование тау регулируется ПКН» . Журнал биологической химии . 276 (13): 10025–31. дои : 10.1074/jbc.M007427200 . ПМИД 11104762 .
- ^ Канемару К., Такио К., Миура Р., Титани К., Ихара Й. (май 1992 г.). «Фосфорилирование тау по фетальному типу в парных спиральных нитях». Журнал нейрохимии . 58 (5): 1667–75. дои : 10.1111/j.1471-4159.1992.tb10039.x . ПМИД 1560225 . S2CID 94265621 .
- ^ Мавал-Деван М., Хенли Дж., Ван де Вурде А., Трояновски Дж.К., Ли В.М. (декабрь 1994 г.). «Состояние фосфорилирования тау в развивающемся мозге крысы регулируется фосфопротеинфосфатазами» . Журнал биологической химии . 269 (49): 30981–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)47378-4 . ПМИД 7983034 .
- ^ Мацуо Э.С., Шин Р.В., Биллингсли М.Л., Ван деВурде А., О'Коннор М., Трояновский JQ, Ли В.М. (октябрь 1994 г.). «Полученный из биопсии тау-тау головного мозга взрослого человека фосфорилируется во многих из тех же участков, что и тау-парные спиральные нити при болезни Альцгеймера». Нейрон . 13 (4): 989–1002. дои : 10.1016/0896-6273(94)90264-X . ПМИД 7946342 . S2CID 40592137 .
- ^ Лю, Фэй; Икбал, Халид; Грундке-Икбал, Инге; Харт, Джеральд В.; Гонг, Чэн-Синь (20 июля 2004 г.). «O-GlcNAcylation регулирует фосфорилирование тау: механизм, участвующий в болезни Альцгеймера» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (29): 10804–10809. Бибкод : 2004PNAS..10110804L . дои : 10.1073/pnas.0400348101 . ISSN 0027-8424 . ПМК 490015 . ПМИД 15249677 .
- ^ Алонсо А.Д., Грундке-Икбал I, Барра Х.С., Икбал К. (январь 1997 г.). «Аномальное фосфорилирование тау и механизм нейрофибриллярной дегенерации Альцгеймера: секвестрация связанных с микротрубочками белков 1 и 2 и разборка микротрубочек аномальным тау» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (1): 298–303. Бибкод : 1997PNAS...94..298A . дои : 10.1073/pnas.94.1.298 . ЧВК 19321 . ПМИД 8990203 .
- ^ Фрост Б., Джекс Р.Л., Даймонд М.И. (май 2009 г.). «Распространение неправильного сворачивания тау снаружи внутрь клетки» . Журнал биологической химии . 284 (19): 12845–52. дои : 10.1074/jbc.M808759200 . ПМК 2676015 . ПМИД 19282288 .
- ^ Калафате С., Бьюист А., Мискевич К., Виджаян В., Дэнилс Г., де Струпер Б. и др. (май 2015 г.). «Синаптические контакты усиливают распространение тау-патологии от клетки к клетке» (PDF) . Отчеты по ячейкам . 11 (8): 1176–83. дои : 10.1016/j.celrep.2015.04.043 . ПМИД 25981034 .
- ^ Роман А.Ю., Девред Ф., Бирн Д., Ла Рокка Р., Нинкина Н.Н., Пейро В., Цветков П.О. (февраль 2019 г.). «Цинк вызывает обратимую самосборку тау, зависящую от температуры» . Журнал молекулярной биологии . 431 (4): 687–695. дои : 10.1016/j.jmb.2018.12.008 . ПМИД 30580037 .
- ^ Фишу Ю., Аль-Хилали Ю.К., Девред Ф., Смет-Нокка С., Цветков П.О., Верелст Дж. и др. (март 2019 г.). «Неуловимые молекулярные структуры тау: можем ли мы превратить недавние открытия в новые цели для вмешательства?» . Acta Neuropathologica Communications . 7 (1): 31. дои : 10.1186/s40478-019-0682-x . ПМК 6397507 . ПМИД 30823892 .
- ^ Гедерт М., Айзенберг Д.С., Кроутер Р.А. (июль 2017 г.). «Распространение тау-агрегатов и нейродегенерация» . Ежегодный обзор неврологии . 40 (1): 189–210. doi : 10.1146/annurev-neuro-072116-031153 . ПМИД 28772101 .
- ^ Ямада К. (2017). «Внеклеточный тау и его потенциальная роль в распространении патологии тау» . Границы в неврологии . 11 : 667. дои : 10.3389/fnins.2017.00667 . ПМЦ 5712583 . ПМИД 29238289 .
- ^ Асаи Х., Икезу С., Цунода С., Медалла М., Любке Дж., Хайдар Т. и др. (ноябрь 2015 г.). «Истощение микроглии и ингибирование синтеза экзосом останавливают распространение тау» . Природная неврология . 18 (11): 1584–93. дои : 10.1038/nn.4132 . ПМЦ 4694577 . ПМИД 26436904 .
- ^ Нисимура И, Ян Ю, Лу Б (март 2004 г.). «Киназа PAR-1 играет роль инициатора во временно упорядоченном процессе фосфорилирования, который придает тау-токсичность у дрозофилы» . Клетка . 116 (5): 671–82. дои : 10.1016/S0092-8674(04)00170-9 . ПМИД 15006350 . S2CID 18896805 .
- ^ Чаттерджи С., Санг Т.К., Лоулесс ГМ, Джексон Г.Р. (январь 2009 г.). «Диссоциация тау-токсичности и фосфорилирования: роль GSK-3beta, MARK и Cdk5 в модели дрозофилы» . Молекулярная генетика человека . 18 (1): 164–77. дои : 10.1093/hmg/ddn326 . ПМЦ 2644648 . ПМИД 18930955 .
- ^ Ли Х.Г., Перри Дж., Морейра П.И., Гаррет М.Р., Лю Кью, Чжу Икс и др. (апрель 2005 г.). «Фосфорилирование тау при болезни Альцгеймера: возбудитель или защитник?». Тенденции молекулярной медицины . 11 (4): 164–9. doi : 10.1016/j.molmed.2005.02.008 . hdl : 10316/4769 . ПМИД 15823754 .
- ^ Алонсо А, Заиди Т, Новак М, Грундке-Икбал И, Икбал К (июнь 2001 г.). «Гиперфосфорилирование вызывает самосборку тау в клубки парных спиральных/прямых нитей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (12): 6923–8. Бибкод : 2001PNAS...98.6923A . дои : 10.1073/pnas.121119298 . ПМК 34454 . ПМИД 11381127 .
- ^ Перейти обратно: а б «Мозговые клубки при Альцгеймере». Ассоциация Альцгеймера, www.alz.org/braintour/tangles.asp.
- ^ Кёглсбергер С., Кордеро-Мальдонадо М.Л., Энтони П., Форстер Дж.И., Гарсия П., Буттини М. и др. (декабрь 2017 г.). «Пол-специфическая экспрессия убиквитин-специфической пептидазы 9 модулирует экспрессию тау и фосфорилирование: возможные последствия тауопатий» . Молекулярная нейробиология . 54 (10): 7979–7993. дои : 10.1007/s12035-016-0299-z . ПМЦ 5684262 . ПМИД 27878758 .
- ^ Холл Г.Ф., Патуто Б.А. (июль 2012 г.). «Готов ли тау к приему в прионный клуб?» . Прион . 6 (3): 223–33. дои : 10.4161/при.19912 . ПМЦ 3399531 . ПМИД 22561167 .
- ^ Мохандас Э., Раджмохан В., Рагунатх Б. (январь 2009 г.). «Нейробиология болезни Альцгеймера» . Индийский журнал психиатрии . 51 (1): 55–61. дои : 10.4103/0019-5545.44908 . ПМЦ 2738403 . ПМИД 19742193 .
- ^ Августинак Дж.К., Шнайдер А., Мандельков Э.М., Хайман Б.Т. (январь 2002 г.). «Конкретные сайты фосфорилирования тау коррелируют с тяжестью цитопатологии нейронов при болезни Альцгеймера». Акта Нейропатологика . 103 (1): 26–35. дои : 10.1007/s004010100423 . ПМИД 11837744 . S2CID 6799990 .
- ^ ван Слегтенхорст М., Льюис Дж., Хаттон М. (июль 2000 г.). «Молекулярная генетика таупатий». Экспериментальная геронтология . 35 (4): 461–71. дои : 10.1016/S0531-5565(00)00114-5 . ПМИД 10959034 . S2CID 38730940 .
- ^ Мадхер А., Лавстон С. (январь 2002 г.). «Болезнь Альцгеймера – тауисты и баптисты наконец пожмут друг другу руки?». Тенденции в нейронауках . 25 (1): 22–6. дои : 10.1016/s0166-2236(00)02031-2 . ПМИД 11801334 . S2CID 37380445 .
- ^ Прадипкиран Дж.А., Редди П.Х. (март 2019 г.). «Структурно-ориентированный дизайн и исследования молекулярного стыковки фосфорилированных ингибиторов тау при болезни Альцгеймера» . Клетки . 8 (3): 260. doi : 10.3390/cells8030260 . ПМК 6468864 . ПМИД 30893872 .
- ^ Теппер К., Бирнат Дж., Кумар С., Вегманн С., Тимм Т., Хюбшманн С. и др. (декабрь 2014 г.). «Олигомерное образование тау-белка, гиперфосфорилированного в клетках» . Журнал биологической химии . 289 (49): 34389–407. дои : 10.1074/jbc.M114.611368 . ПМЦ 4256367 . ПМИД 25339173 .
- ^ Шин Р.В., Брамблетт Г.Т., Ли В.М., Трояновский JQ (июль 1993 г.). «Белки A68 болезни Альцгеймера, введенные в мозг крысы, индуцируют кодепозиты бета-амилоида, убиквитина и альфа-1-антихимотрипсина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (14): 6825–8. Бибкод : 1993PNAS...90.6825S . дои : 10.1073/pnas.90.14.6825 . ПМК 47025 . ПМИД 8393578 .
- ^ Винсент Эй Джей, Дэвис П. (октябрь 1990 г.). «Характеристики фосфорилирования белка A68 при болезни Альцгеймера». Исследования мозга . 531 (1–2): 127–35. дои : 10.1016/0006-8993(90)90765-4 . ПМИД 2126970 . S2CID 23900723 .
- ^ Ковач К.А. (декабрь 2021 г.). «Значение новой модели эпизодических воспоминаний на уровне цепей для болезни Альцгеймера» . Международный журнал молекулярных наук . 23 (1): 462. doi : 10.3390/ijms23010462 . ПМЦ 8745479 . PMID 35008886 .
- ^ «A68» , The Free Dictionary , получено 27 января 2020 г.
- ^ Беллак, Пэм (28 июля 2020 г.). « Удивительно, не правда ли?» Долгожданный анализ крови на болезнь Альцгеймера уже доступен» . Нью-Йорк Таймс . ISSN 0362-4331 . Проверено 29 июля 2020 г.
- ^ Бартелеми, Николя Р.; Хорие, Канта; Сато, Тихиро; Бейтман, Рэндалл Дж. (2 ноября 2020 г.). «Изоформы фосфорилированного тау в плазме крови отслеживают изменения ЦНС при болезни Альцгеймера» . Журнал экспериментальной медицины . 217 (11). дои : 10.1084/jem.20200861 . ISSN 0022-1007 . ПМЦ 7596823 . ПМИД 32725127 .
- ^ Пальмквист, Себастьян; Джанелидзе, Шорена; Кироз, Якил Т.; Зеттерберг, Хенрик; Лопера, Франциско; Стомруд, Эрик; Су, Йи; Чен, Инхуа; Серрано, Гейди Э.; Лези, Антуан; Маттссон-Карлгрен, Никлас (28 июля 2020 г.). «Дискриминационная точность плазменного фосфо-тау217 при болезни Альцгеймера и других нейродегенеративных расстройствах» . ДЖАМА . 324 (8): 772–781. дои : 10.1001/jama.2020.12134 . ПМК 7388060 . ПМИД 32722745 .
- ^ «Мозговая травма» . НОВА . PBS Online от WGBH.
- ^ Омалу Б.И., ДеКоски С.Т., Министр Р.Л., Камбох М.И., Гамильтон Р.Л., Вехт CH (июль 2005 г.). «Хроническая травматическая энцефалопатия у игрока Национальной футбольной лиги». Нейрохирургия . 57 (1): 128–34, обсуждение 128–34. doi : 10.1227/01.NEU.0000163407.92769.ED . ПМИД 15987548 . S2CID 196391183 .
- ^ Гольдштейн Л.Е., Фишер А.М., Тагге К.А., Чжан С.Л., Велисек Л., Салливан Дж.А. и др. (май 2012 г.). «Хроническая травматическая энцефалопатия у военнослужащих, подвергшихся воздействию взрывной волны, и модель мышей с взрывной нейротравмой» . Наука трансляционной медицины . 4 (134): 134ра60. doi : 10.1126/scitranslmed.3003716 . ПМЦ 3739428 . ПМИД 22593173 .
- ^ Макки А.С., Стерн Р.А., Новински С.Дж., Штейн Т.Д., Альварес В.Е., Данешвар Д.Х. и др. (Январь 2013). «Спектр заболеваний при хронической травматической энцефалопатии» . Мозг . 136 (Часть 1): 43–64. дои : 10.1093/brain/aws307 . ПМЦ 3624697 . ПМИД 23208308 .
- ^ Магнони С., Эспарса Т.Дж., Конте В., Карбонара М., Каррабба Г., Хольцман Д.М. и др. (апрель 2012 г.). «Повышение уровня тау во внеклеточном пространстве головного мозга коррелирует со снижением уровня бета-амилоида и предсказывает неблагоприятные клинические исходы после тяжелой черепно-мозговой травмы» . Мозг . 135 (Часть 4): 1268–80. дои : 10.1093/brain/awr286 . ПМЦ 3326246 . ПМИД 22116192 .
- Пролив Джулии Евангелу (13 декабря 2011 г.). «Высокие уровни тау-белка связаны с плохим восстановлением после черепно-мозговой травмы» . Вашингтонский университет в Сент-Луисе .
- ^ Дюжарден, Симон; Хайман, Брэдли Т. (2019), Такашима, Акихико; Волозин, Бенджамин; Буи, Люк (ред.), «Размножение тау-прионов: современное состояние и текущие проблемы» , Tau Biology , vol. 1184, Сингапур: Springer Singapore, стр. 305–325, номер doi : 10.1007/978-981-32-9358-8_23 , ISBN. 978-981-329-357-1 , PMID 32096046 , S2CID 211475911 , получено 18 марта 2021 г.
- ^ Блум, Джордж С. (1 апреля 2014 г.). «Амилоид-β и тау: триггер и пуля в патогенезе болезни Альцгеймера» . JAMA Неврология . 71 (4): 505–508. дои : 10.1001/jamaneurol.2013.5847 . ISSN 2168-6149 . ПМИД 24493463 .
- ^ Хосокава, Масато; Хасегава, Масато (01 июля 2019 г.). «Модель прионного распространения Тау» . Якугаку Засши 139 ( 7): 1021–1025. doi : 10.1248/yakushi.18-00165-6 . . 0031-6903 .
- ^ Йенсен П.Х., Хагер Х., Нильсен М.С., Хойруп П., Глиманн Дж., Джейкс Р. (сентябрь 1999 г.). «Альфа-синуклеин связывается с тау и стимулирует катализируемое протеинкиназой А тау-фосфорилирование остатков серина 262 и 356» . Журнал биологической химии . 274 (36): 25481–9. дои : 10.1074/jbc.274.36.25481 . ПМИД 10464279 .
- ^ Гиассон Б.И., Ли В.М., Трояновский JQ (2003). «Взаимодействия амилоидогенных белков». Нейромолекулярная медицина . 4 (1–2): 49–58. дои : 10.1385/НММ:4:1-2:49 . ПМИД 14528052 . S2CID 9086733 .
- ^ Кляйн С., Крамер Э.М., Кардин А.М., Шравен Б., Брандт Р., Троттер Дж. (февраль 2002 г.). «Процессу роста олигодендроцитов способствует взаимодействие финкиназы с цитоскелетным белком тау» . Журнал неврологии . 22 (3): 698–707. doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-03-00698.2002 . ПМК 6758498 . ПМИД 11826099 .
- ^ Ю WH, Fraser PE (апрель 2001 г.). «Взаимодействие S100beta с тау стимулируется цинком и ингибируется гиперфосфорилированием при болезни Альцгеймера» . Журнал неврологии . 21 (7): 2240–6. doi : 10.1523/JNEUROSCI.21-07-02240.2001 . ПМК 6762409 . ПМИД 11264299 .
- ^ Бодье Дж., Коул Р.Д. (апрель 1988 г.). «Взаимодействия между тау-белками, связанными с микротрубочками, и S100b регулируют фосфорилирование тау с помощью Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II» . Журнал биологической химии . 263 (12): 5876–83. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60647-7 . ПМИД 2833519 .
- ^ Хасигути М., Собуэ К., Паудел Х.К. (август 2000 г.). «14-3-3дзета является эффектором фосфорилирования тау-белка» . Журнал биологической химии . 275 (33): 25247–54. дои : 10.1074/jbc.M003738200 . ПМИД 10840038 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Гедерт М., Кроутер Р.А., Гарнер CC (май 1991 г.). «Молекулярная характеристика белков тау и MAP2, связанных с микротрубочками». Тенденции в нейронауках . 14 (5): 193–9. дои : 10.1016/0166-2236(91)90105-4 . ПМИД 1713721 . S2CID 44928661 .
- Моришима-Кавасима М., Хасегава М., Такио К., Сузуки М., Ёсида Х., Ватанабэ А. и др. (1995). «Гиперфосфорилирование тау в PHF». Нейробиология старения . 16 (3): 365–71, обсуждение 371–80. дои : 10.1016/0197-4580(95)00027-C . PMID 7566346 . S2CID 22471158 .
- Хейтинк П. (апрель 2000 г.). «Распутывание деменции, связанной с тау» . Молекулярная генетика человека . 9 (6): 979–86. дои : 10.1093/hmg/9.6.979 . hdl : 1765/9318 . ПМИД 10767321 .
- Гедерт М., Спиллантини М.Г. (июль 2000 г.). «Тау-мутации при лобно-височной деменции FTDP-17 и их значение для болезни Альцгеймера» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1502 (1): 110–21. дои : 10.1016/S0925-4439(00)00037-5 . ПМИД 10899436 .
- Моришима-Кавасима М., Ихара Ю. (ноябрь 2001 г.). «[Последние достижения в области болезни Альцгеймера]». Сэйкагаку. Журнал Японского биохимического общества . 73 (11): 1297–307. ПМИД 11831025 .
- Бленноу К., Ванмехелен Э., Хэмпель Х. (2002). «Общий тау в спинномозговой жидкости, Абета42 и фосфорилированный тау-белок как биомаркеры болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 24 (1–3): 87–97. дои : 10.1385/МН:24:1-3:087 . ПМИД 11831556 . S2CID 24891421 .
- Ингрэм Э.М., Спиллантини М.Г. (декабрь 2002 г.). «Мутации гена тау: анализ патогенеза FTDP-17». Тенденции молекулярной медицины . 8 (12): 555–62. дои : 10.1016/S1471-4914(02)02440-1 . ПМИД 12470988 .
- Пикеринг-Браун С. (2004). «Локус гена тау и лобно-височная деменция». Деменция и гериатрические когнитивные расстройства . 17 (4): 258–60. дои : 10.1159/000077149 . ПМИД 15178931 . S2CID 27693523 .
- ван Свитен Дж. К., Россо С. М., ван Херпен Э., Камфорст В., Равид Р., Хойтинк П. (2004). «Фенотипические вариации лобно-височной деменции и паркинсонизма, связанные с хромосомой 17». Деменция и гериатрические когнитивные расстройства . 17 (4): 261–4. дои : 10.1159/000077150 . ПМИД 15178932 . S2CID 36197015 .
- Ковальска А, Ямрозик З, Квечиньски Х (2004). «Прогрессирующий супрануклеарный паралич - паркинсоническое расстройство с тау-патологией». Фолиа Нейропатологическая . 42 (2): 119–23. PMID 15266787 .
- Радемакерс Р., Крутс М., ван Броекховен С. (октябрь 2004 г.). «Роль тау (MAPT) в лобно-височной деменции и связанных с ней таупатиях». Человеческая мутация . 24 (4): 277–95. дои : 10.1002/humu.20086 . ПМИД 15365985 . S2CID 28578030 .
- Ли Х.Г., Перри Дж., Морейра П.И., Гаррет М.Р., Лю Кью, Чжу Икс и др. (апрель 2005 г.). «Фосфорилирование тау при болезни Альцгеймера: возбудитель или защитник?». Тенденции молекулярной медицины . 11 (4): 164–9. doi : 10.1016/j.molmed.2005.02.008 . hdl : 10316/4769 . ПМИД 15823754 .
- Харди Дж., Питтман А., Майерс А., Гвинн-Харди К., Фунг Х.К., де Сильва Р. и др. (август 2005 г.). «Доказательства того, что Homo neanderthalensis внес гаплотип H2 MAPT в Homo sapiens». Труды Биохимического общества . 33 (Часть 4): 582–5. дои : 10.1042/BST0330582 . ПМИД 16042549 .
- Дойч С.И., Россе Р.Б., Лакшман Р.М. (декабрь 2006 г.). «Нарушение регуляции фосфорилирования тау является предполагаемой точкой соприкосновения патогенеза болезни Альцгеймера, лобно-височной деменции и шизофрении, имеющей терапевтические последствия». Прогресс в нейропсихофармакологии и биологической психиатрии . 30 (8): 1369–80. дои : 10.1016/j.pnpbp.2006.04.007 . ПМИД 16793187 . S2CID 6848053 .
- Уильямс Д.Р. (октябрь 2006 г.). «Тауопатии: классификация и обновленная клиническая информация о нейродегенеративных заболеваниях, связанных с тау-белком, связанным с микротрубочками». Журнал внутренней медицины . 36 (10): 652–60. дои : 10.1111/j.1445-5994.2006.01153.x . ПМИД 16958643 . S2CID 19357113 .
- Питтман А.М., Фунг Х.К., де Силва Р. (октябрь 2006 г.). «Распутывание связи гена тау с нейродегенеративными расстройствами» . Молекулярная генетика человека . 15. 15 Спецификация № 2 (обзор выпуска 2): R188-95. дои : 10.1093/hmg/ddl190 . ПМИД 16987883 .
- Родер Х.М., Хаттон М.Л. (апрель 2007 г.). «Связанный с микротрубочками белок тау как терапевтическая мишень при нейродегенеративных заболеваниях». Мнение экспертов о терапевтических целях . 11 (4): 435–42. дои : 10.1517/14728222.11.4.435 . ПМИД 17373874 . S2CID 36430988 .
- ван Свитен Дж., Спиллантини М.Г. (январь 2007 г.). «Наследственная лобно-височная деменция, вызванная мутациями гена Тау» . Патология головного мозга . 17 (1): 63–73. дои : 10.1111/j.1750-3639.2007.00052.x . ПМК 8095608 . ПМИД 17493040 . S2CID 40879765 .
- Кэффри Т.М., Уэйд-Мартинс Р. (июль 2007 г.). «Функциональные гаплотипы MAPT: преодоление разрыва между генотипом и невропатологией» . Нейробиология болезней . 27 (1): 1–10. дои : 10.1016/j.nbd.2007.04.006 . ПМК 2801069 . ПМИД 17555970 .
- Делакурт А (2005). «Тауопатии: недавнее понимание старых болезней». Фолиа Нейропатологическая . 43 (4): 244–57. ПМИД 16416389 .
- Хирокава Н., Сиомура Ю., Окабе С. (октябрь 1988 г.). «Тау-белки: молекулярная структура и способ связывания с микротрубочками» . Журнал клеточной биологии . 107 (4): 1449–59. дои : 10.1083/jcb.107.4.1449 . ПМК 2115262 . ПМИД 3139677 .
Внешние ссылки [ править ]
- тау + белки Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
- Запись GeneReviews/NCBI/NIH/UW о расстройствах, связанных с MAPT
- МРТ варианта CJD CSF тау-положительного мужчины
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P10636 (тау-белок, связанный с микротрубочками) в PDBe-KB .