✖


Jump to content

Аминокислота с разветвленной цепью

Аминокислота с разветвленной цепью ( BCAA ) — это аминокислота, имеющая алифатическую боковую цепь с разветвлением (центральный атом углерода, связанный с тремя или более атомами углерода). Среди протеиногенных аминокислот выделяют три BCAA: лейцин , изолейцин и валин . [1] Непротеиногенные BCAA включают 2-аминоизомасляную кислоту и аллоизолейцин .

Схема химической структуры лейцина
Лейцин
Схема химической структуры изолейцина
изолейцин
Схема химической структуры валина
Валин

Три протеиногенных BCAA входят в число девяти незаменимых аминокислот для человека, на их долю приходится 35% незаменимых аминокислот в мышечных белках и 40% предварительно сформированных аминокислот, необходимых млекопитающим. [2] Синтез BCAA происходит во всех местах растений, внутри пластид клетки, что определяется наличием мРНК , которые кодируют ферменты метаболического пути. [3] [4] [5] Окисление BCAA может усиливать окисление жирных кислот и играть роль в ожирении. Физиологически BCAA играют роль в иммунной системе и функционировании мозга. BCAA эффективно расщепляются ферментами дегидрогеназой и декарбоксилазой, экспрессируемыми иммунными клетками, и необходимы для роста и пролиферации лимфоцитов, а также цитотоксической активности Т-лимфоцитов. [4] Наконец, BCAA имеют один и тот же транспортный белок в мозг с ароматическими аминокислотами (Trp, Tyr и Phe). Попадая в мозг, BCAA могут играть роль в синтезе белка, синтезе нейротрансмиттеров и производстве энергии. [4]

Требования

[ редактировать ]

Совет по продовольствию и питанию (FNB) Института медицины США установил рекомендуемые диетические нормы (RDA) для незаменимых аминокислот в 2002 году. Что касается лейцина, для взрослых 19 лет и старше — 42 мг/кг массы тела в день; для изолейцина 19 мг/кг массы тела/день; для валина 24 мг/кг массы тела/день. [6] Для человека весом 70 кг (154 фунта) это соответствует 2,9, 1,3 и 1,7 г/день. Диеты, которые соответствуют или превышают рекомендуемую суточную норму по общему белку (0,8 г/кг/день; 56 граммов для человека весом 70 кг), соответствуют или превышают рекомендуемую норму для аминокислот с разветвленной цепью.

Синтез

[ редактировать ]

В параллельных путях синтеза изолейцина, валина и лейцина участвуют пять ферментов: треониндегидрогеназа, синтаза ацетогидроксикислот, редуктоизомераза кетокислот, дегидрогеназа дигидроксикислот и аминотрансфераза . [3] Треониндегидрогеназа катализирует дезаминирование и дегидратацию треонина до 2-кетобутирата и аммиака. Изолейцин образует петлю отрицательной обратной связи с треониндегидрогеназой. Синтаза ацетогидроксикислоты является первым ферментом параллельного пути, осуществляющим реакцию конденсации на обеих стадиях: конденсацию пирувата в ацетолактат по валиновому пути и конденсацию пирувата и 2-кетобутирата с образованием ацетогидроксибутирата по изолейциновому пути. Следующая кетокислотредуктоизомераза восстанавливает ацетогидроксикислоты, полученные на предыдущем этапе, с образованием дигидроксикислот как по валиновому, так и по изолейциновому пути. Дегидрогеназа дигидроксикислот преобразует дигидроксикислоты на следующем этапе. Последний этап параллельного пути осуществляется аминотрансферазой, которая дает конечные продукты валин и изолейцин. [3] Для образования лейцина из 2-оксоловалерата необходим ряд еще четырех ферментов — изопропилмалатсинтазы, изопропилмалатизомеразы, изопропилмалатдегидрогеназы и аминотрансферазы. [3]

Деградация

[ редактировать ]
Разложение лейцина , изолейцина и валина . метионина . Также изображен путь деградации

Деградация аминокислот с разветвленной цепью включает комплекс дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью (BCKDH). Дефицит этого комплекса приводит к накоплению аминокислот с разветвленной цепью ( лейцина , изолейцина и валина ) и их токсичных побочных продуктов в крови и моче, что дало этому состоянию название « моча кленового сиропа» . С другой стороны, неконтролируемая активность этого комплекса вызывает дефицит киназы дегидрогеназы кетокислот с разветвленной цепью .

Комплекс BCKDH превращает аминокислоты с разветвленной цепью в производные ацил-КоА , которые после последующих реакций превращаются либо в ацетил-КоА , либо в сукцинил-КоА , которые вступают в цикл лимонной кислоты . [7]

В процесс вовлечены ферменты: аминотрансфераза с разветвленной цепью и 3-метил-2-оксобутаноатдегидрогеназа .

Болезнь мочи кленового сиропа

[ редактировать ]

На крысиной модели болезни мочи кленового сиропа острое введение BCAA увеличивает повреждение ДНК в области гиппокампа головного мозга. [8] На рисунке рядом показан путь деградации BCAA и, в частности, ключевая роль недостаточного количества BCKDH в заболевании мочи кленового сиропа. Хроническое введение BCAA по сравнению с срочным приемом увеличивало повреждение ДНК не только в гиппокампе, но и в полосатом теле мозга. [8] Антиоксидантное лечение смогло предотвратить повреждение ДНК в этих областях мозга, что позволяет предположить, что BCAA вызывают повреждение ДНК посредством производства окислительного стресса .

Передача сигналов ячейки

[ редактировать ]

В то время как большинство аминокислот окисляются в печени, BCAA окисляются в первую очередь в скелетных мышцах и других периферических тканях. [4] Было протестировано влияние введения BCAA на рост мышц диафрагмы крыс, и был сделан вывод, что не только смесь BCAA в отдельности оказывает такое же влияние на рост, как полная смесь аминокислот, но и смесь аминокислот со всеми аминокислотами, кроме BCAA, не оказывает такого же эффекта. влияют на рост мышц диафрагмы крыс. [9] Введение изолейцина или валина по отдельности не повлияло на рост мышц, хотя введение только лейцина, по-видимому, почти так же эффективно, как и полная смесь BCAA. Лейцин косвенно активирует киназу S6 p70 , а также стимулирует сборку комплекса eIF4F , который необходим для связывания мРНК при инициации трансляции. [9] Киназа S6 P70 является частью сигнального пути комплекса рапамицина (mTOR) у млекопитающих , и было показано, что она обеспечивает адаптивную гипертрофию и восстановление мышц крыс. [10] В состоянии покоя инфузия белка стимулирует синтез белка через 30 минут после начала инфузии, и синтез белка остается повышенным в течение еще 90 минут. [11] Инфузия лейцина в покое оказывает шестичасовой стимулирующий эффект и увеличивает синтез белка за счет фосфорилирования киназы S6 p70 в скелетных мышцах. [11] После упражнений с отягощениями без приема BCAA занятия с отягощениями не влияют на фосфорилирование mTOR и даже приводят к снижению фосфорилирования Akt. Было обнаружено некоторое фосфорилирование киназы S6 p70. Когда BCAA вводились после тренировки, достаточное фосфорилирование киназы S6 p70 и S6 указывало на активацию сигнального каскада. [11]

Роль при сахарном диабете 2 типа

[ редактировать ]

Помимо передачи сигналов в клетках, путь mTOR также играет роль в росте бета-клеток, что приводит к секреции инсулина . [12] Высокий уровень глюкозы в крови запускает процесс сигнального пути mTOR, в котором лейцин играет косвенную роль. [10] [13] Комбинация глюкозы, лейцина и других активаторов заставляет mTOR подавать сигналы о пролиферации бета-клеток и секреции инсулина. Более высокие концентрации лейцина вызывают гиперактивность пути mTOR, а киназа S6 активируется, что приводит к ингибированию субстрата инсулинового рецептора посредством фосфорилирования серина. [12] [13] В клетке повышенная активность комплекса mTOR приводит к возможной неспособности бета-клеток высвобождать инсулин, а ингибирующее действие киназы S6 приводит к резистентности к инсулину в клетках, способствуя развитию диабета 2 типа . [12]

Метформин способен активировать киназу AMP, которая фосфорилирует белки, участвующие в пути mTOR, а также приводит к переходу комплекса mTOR из неактивного состояния в активное. [12] Предполагается, что метформин действует как конкурентный ингибитор аминокислоты лейцина в пути mTOR.

Влияние добавок BCAA на физические упражнения

[ редактировать ]

BCAA оказывают инсулиноподобное воздействие на глюкозу , вызывая снижение уровня глюкозы. BCAA, принимаемые перед тренировкой, могут окисляться скелетными мышцами и использоваться в качестве энергии во время тренировки, уменьшая потребность печени в повышении уровня гликогенолиза . Во время анаэробных упражнений молекулы пирувата , образующиеся в результате метаболизма глюкозы, превращаются в молочную кислоту , накопление которой может привести к метаболическому ацидозу с уровнем pH всего 6,4. [14] Высокие уровни молочной кислоты вызывают остановку метаболизма глюкозы, чтобы уменьшить дальнейшее снижение pH. Было доказано, что добавки BCAA снижают уровень молочной кислоты в мышцах, позволяя продолжить метаболизм глюкозы. [15] Это приводит к снижению скорости гликогенолиза в печени и, как следствие, к снижению уровня глюкозы в плазме. Тем не менее, исследования, проведенные в отношении долгосрочного воздействия BCAA на уровень глюкозы, показали, что постоянный прием BCAA не оказывает заметного влияния на уровень глюкозы в крови вне тренировок. [15]

BCAA снижают уровень циркулирующих свободных жирных кислот (СЖК) в крови. [15] СЖК конкурируют за места связывания на альбумине с триптофаном , и когда уровни СЖК в крови снижаются, уровни свободного триптофана также снижаются, поскольку большее количество связывается с альбумином. Во время физических упражнений уровень свободного триптофана, поступающего в мозг, увеличивается, вызывая повышение уровня 5-гидрокситриптамина (5-НТ, также известного как серотонин ), который способствует ощущению усталости . Благодаря снижению уровня СЖК в крови BCAA могут помочь снизить уровень свободного триптофана, поступающего в мозг, и помочь уменьшить ощущение усталости в результате нагрузки. [16] Снижение захвата триптофана в мозге приводит к снижению синтеза и высвобождения серотонина (у крыс. [17] ) Снижение уровня серотонина может достигать 90%; низкий уровень серотонина уменьшает ощущение усталости, но также приводит к отсутствию концентрации, плохому контролю над импульсами, агрессивному поведению и плохому планированию.

BCAA также ингибирует усвоение тирозина в мозге (тирозин является еще одной ароматической аминокислотой, такой как триптофан); снижение поглощения подавляет синтез и высвобождение катехоламинов в мозге. Катехоламины связаны с повышенной физической работоспособностью. Одновременное снижение синтеза катехоламинов и серотонина может объяснить относительно нейтральное влияние BCAA на физическую работоспособность. [17]

Также обнаружено, что BCAA снижают повышение уровня аммиака в сыворотке крови , которое происходит во время физических упражнений. Это достигается за счет увеличения количества аммиака, используемого в синтезе глютамина , что предотвращает чрезмерное накопление аммиака в крови. [15] Повышенный уровень аммиака в мозге приводит к снижению уровня ГАМК и глутамата , вызывая усиление центральной усталости . Повышенный уровень аммиака в мышечной ткани также увеличивает активность фосфофруктокиназы (PFK), что приводит к увеличению молочной кислоты, основной причины мышечной усталости. [18]

Кроме того, было показано, что добавки BCAA снижают уровень креатинкиназы в мышечных клетках после тренировки. Креатинкиназа является индикатором повреждения мышц и отвечает за перенос фосфатной группы из АТФ для создания молекулы фосфокреатина . [19] Было показано, что добавки BCAA снижают уровень креатинкиназы, что приводит к повышению уровня внутриклеточного АТФ и уменьшению чувства усталости. [20] См. также DOMS .

Исследовать

[ редактировать ]

Диетические BCAA использовались в попытке лечения некоторых случаев печеночной энцефалопатии . [21] Они могут облегчить симптомы печеночной энцефалопатии, но нет никаких доказательств того, что они улучшают уровень смертности, питание или общее качество жизни, поскольку необходимы дальнейшие исследования. [22]

Некоторые исследования показали возможную связь между высокой заболеваемостью боковым амиотрофическим склерозом (БАС) среди профессиональных игроков в американский футбол и итальянских футболистов и некоторыми спортивными добавками, включая BCAA. [23] В исследованиях на мышах было показано, что BCAA вызывают гипервозбудимость клеток, аналогичную той, которая обычно наблюдается у пациентов с БАС. Предполагаемый основной механизм заключается в том, что гипервозбудимость клеток приводит к увеличению абсорбции кальция клеткой и, таким образом, приводит к гибели клеток, особенно нейрональных клеток, которые имеют особенно низкую способность к буферизации кальция. [23] Тем не менее, какая-либо связь между BCAA и ALS еще предстоит полностью установить. Хотя BCAA могут вызывать повышенную возбудимость, аналогичную той, которая наблюдается у мышей с БАС, текущие исследования не показывают, действительно ли диета, обогащенная BCAA, при приеме в течение длительного периода времени, действительно вызывает симптомы, подобные БАС. [23]

Уровни BCAA в крови повышены у тучных, инсулинорезистентных людей, а также на моделях мышей и крыс с диабетом, вызванным диетой, что позволяет предположить возможность того, что BCAA способствуют патогенезу ожирения и диабета. [24] [25] Диеты с ограничением BCAA улучшают толерантность к глюкозе и способствуют худобе у мышей с нормальным весом. [26] восстанавливает чувствительность к инсулину и нормальную массу тела мышам с ожирением [27] и способствует повышению чувствительности к инсулину у крыс с ожирением. [28] У худых и тучных мышей эти преимущества ограничения BCAA опосредованы изолейцином и валином, а не ограничением лейцина. [29]

Ограничение диетических BCAA продлевает продолжительность жизни мух. [30] в то время как ограничение BCAA у мышей продлевает продолжительность жизни самцов и снижает хрупкость, но не продлевает продолжительность жизни самок. [31] У мышей добавление в рацион только BCAA сокращает продолжительность жизни и способствует ожирению. [32] Однако потребление добавки незаменимых аминокислот, обогащенной BCAA, продлевает продолжительность жизни мышей. [33]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Соуерс С. «Практическое описание аминокислот с разветвленной цепью» (PDF) . Хантингтонский колледж медицинских наук. Архивировано из оригинала (PDF) 28 августа 2017 года . Проверено 22 марта 2011 г.
  2. ^ Шимомура Ю., Мураками Т., Накаи Н., Нагасаки М., Харрис Р.А. (июнь 2004 г.). «Упражнения способствуют катаболизму BCAA: влияние добавок BCAA на скелетные мышцы во время тренировки» . Журнал питания . 134 (6 Доп.): 1583S–1587S. дои : 10.1093/jn/134.6.1583S . ПМИД   15173434 .
  3. ^ Jump up to: а б с д Сингх Б.К., Шанер Д.Л. (июль 1995 г.). «Биосинтез аминокислот с разветвленной цепью: от пробирки до поля» . Растительная клетка . 7 (7): 935–944. дои : 10.1105/tpc.7.7.935 . ПМК   160890 . ПМИД   12242394 .
  4. ^ Jump up to: а б с д Монируджаман М (2014). «Метаболическая и физиологическая роль аминокислот с разветвленной цепью» . Достижения молекулярной биологии . 2014 : 1–6. дои : 10.1155/2014/364976 . hdl : 1993/30476 .
  5. ^ Бабчиа Н., Калипель А., Мурио Ф., Фаусса А.М., Маскарелли Ф. (январь 2010 г.). «Сигнальные пути PI3K/Akt и mTOR/P70S6K в клетках увеальной меланомы человека: взаимодействие с B-Raf/ERK» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 51 (1): 421–9. дои : 10.1167/iovs.09-3974 . ПМИД   19661225 .
  6. ^ Медицинский институт (2002). «Белки и аминокислоты» . Диетическая норма потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот . Вашингтон, округ Колумбия: Издательство национальных академий. стр. 589–768. дои : 10.17226/10490 . ISBN  978-0-309-08525-0 .
  7. ^ Сирс Д.Д., Сяо Г., Сяо А., Ю Дж.Г., Кортни Ч.Х., Офресио Дж.М. и др. (ноябрь 2009 г.). «Механизмы инсулинорезистентности человека и тиазолидиндион-опосредованной сенсибилизации инсулина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (44): 18745–50. Бибкод : 2009PNAS..10618745S . дои : 10.1073/pnas.0903032106 . ПМЦ   2763882 . ПМИД   19841271 .
  8. ^ Jump up to: а б Скаини, Г.; Иеремиас, IC; Мораис, Миссури; Борхес, Джорджия; Муньоз, БП; Леффа, Д.Д.; Андраде, В.М.; Шук, П.Ф.; Феррейра, GC; Стрек, Э.Л. (2012). «Повреждение ДНК на животной модели болезни мочи кленового сиропа». Молекулярная генетика и обмен веществ . 106 (2): 169–174. дои : 10.1016/j.ymgme.2012.04.009 . ПМИД   22560665 .
  9. ^ Jump up to: а б Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. (январь 2006 г.). «Сигнальные пути и молекулярные механизмы, посредством которых аминокислоты с разветвленной цепью опосредуют трансляционный контроль синтеза белка» . Журнал питания . 136 (1 доп.): 227S–31S. дои : 10.1093/jn/136.1.227S . ПМИД   16365087 .
  10. ^ Jump up to: а б Бодин С.К., Ститт Т.Н., Гонсалес М., Клайн В.О., Стовер Г.Л., Бауэрляйн Р. и др. (ноябрь 2001 г.). «Путь Akt/mTOR является важнейшим регулятором гипертрофии скелетных мышц и может предотвратить мышечную атрофию in vivo». Природная клеточная биология . 3 (11): 1014–9. дои : 10.1038/ncb1101-1014 . ПМИД   11715023 . S2CID   16284975 .
  11. ^ Jump up to: а б с Бломстранд Э., Элиассон Дж., Карлссон Х.К., Кёнке Р. (январь 2006 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью активируют ключевые ферменты синтеза белка после физических упражнений» . Журнал питания . 136 (1 доп.): 269S–73S. дои : 10.1093/jn/136.1.269S . ПМИД   16365096 .
  12. ^ Jump up to: а б с д Мельник БК (март 2012 г.). «Передача сигналов лейцина в патогенезе диабета 2 типа и ожирения» . Всемирный журнал диабета . 3 (3): 38–53. дои : 10.4239/WJD.v3.i3.38 . ПМК   3310004 . ПМИД   22442749 .
  13. ^ Jump up to: а б Балькасар Моралес Н., Агилар де Плата К (июль 2012 г.). «Роль пути AKT/mTORC1 в пролиферации β-клеток поджелудочной железы» . Колумбия Медика . 43 (3): 235–43. дои : 10.25100/cm.v43i3.783 . ПМК   4001958 . ПМИД   24893199 .
  14. ^ Сахлин К. (1986). «Мышечная усталость и накопление молочной кислоты». Acta Physiologica Scandinavica. Дополнение . 556 : 83–91. ПМИД   3471061 .
  15. ^ Jump up to: а б с д Хормознежад Р., Джавид А.З., Мансури А. (август 2019 г.). «Влияние добавок BCAA на центральную усталость, субстрат энергетического метаболизма и повреждение мышц при выполнении упражнений: систематический обзор с метаанализом». Спортивные науки для здоровья . 15 (2): 265–279. дои : 10.1007/s11332-019-00542-4 . S2CID   78093727 .
  16. ^ Уотсон П., Ширреффс С.М., Моэн Р.Дж. (декабрь 2004 г.). «Влияние острых добавок аминокислот с разветвленной цепью на длительную работоспособность в теплой среде». Европейский журнал прикладной физиологии . 93 (3): 306–14. дои : 10.1007/s00421-004-1206-2 . ПМИД   15349784 . S2CID   20597074 .
  17. ^ Jump up to: а б Чой С., Дисильвио Б., Фернстром М.Х., Фернстром Дж.Д. (ноябрь 2013 г.). «Поральные добавки с аминокислотами с разветвленной цепью, которые снижают уровень серотонина в мозге во время физических упражнений у крыс, также снижают уровень катехоламинов в мозге» . Аминокислоты . 45 (5): 1133–42. дои : 10.1007/s00726-013-1566-1 . ПМИД   23904096 . S2CID   1957988 .
  18. ^ Матч Б.Дж., Банистер Э.В. (1983). «Обмен аммиака при физических нагрузках и утомлении: обзор» . Медицина и наука в спорте и физических упражнениях . 15 (1): 41–50. дои : 10.1249/00005768-198315010-00009 . ПМИД   6341752 .
  19. ^ Моэн Р.Дж., Глисон М. (2010). Биохимические основы спортивной результативности (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета. стр. 81–82. ISBN  978-0-19-920828-9 . Проверено 6 декабря 2019 г.
  20. ^ Рахими М.Х., Шаб-Бидар С., Моллахоссейни М., Джафарян К. (октябрь 2017 г.). «Добавка аминокислот с разветвленной цепью и повреждение мышц, вызванное физическими упражнениями, при восстановлении после физических упражнений: метаанализ рандомизированных клинических исследований». Питание . 42 : 30–36. дои : 10.1016/j.nut.2017.05.005 . ПМИД   28870476 .
  21. ^ Чадалавада Р., Сапати Кантри Р.С., Максвелл Дж., Маллен К. (июнь 2010 г.). «Питание при печеночной энцефалопатии». Питание в клинической практике . 25 (3): 257–64. дои : 10.1177/0884533610368712 . ПМИД   20581319 .
  22. ^ Глууд Л.Л., Дам Г., Лес И, Маркезини Г., Борре М., Агаард Н.К., Вилструп Х. (май 2017 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 5 (5): CD001939. дои : 10.1002/14651858.cd001939.pub4 . ПМК   6481897 . ПМИД   28518283 .
  23. ^ Jump up to: а б с Мануэль М., Хекман CJ (март 2011 г.). «Сильнее не всегда значит лучше: могут ли пищевые добавки для бодибилдеров привести к БАС?» . Экспериментальная неврология . 228 (1): 5–8. дои : 10.1016/j.expneurol.2010.12.007 . ПМК   3049458 . ПМИД   21167830 .
  24. ^ Линч CJ, Адамс С.Х. (декабрь 2014 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью в метаболической передаче сигналов и резистентности к инсулину» . Обзоры природы. Эндокринология . 10 (12): 723–36. дои : 10.1038/nrendo.2014.171 . ПМЦ   4424797 . ПМИД   25287287 .
  25. ^ Ньюгард С.Б., Ан Дж., Бэйн Дж.Р., Мюлбауэр М.Дж., Стивенс Р.Д., Лиен Л.Ф. и др. (апрель 2009 г.). «Метаболический признак, связанный с аминокислотами с разветвленной цепью, который отличает людей с ожирением от худых и способствует резистентности к инсулину» . Клеточный метаболизм . 9 (4): 311–26. дои : 10.1016/j.cmet.2009.02.002 . ПМК   3640280 . ПМИД   19356713 .
  26. ^ Фонтана Л., Каммингс Н.Э., Арриола Апело С.И., Нойман Дж.К., Каса И., Шмидт Б.А. и др. (июль 2016 г.). «Снижение потребления аминокислот с разветвленной цепью улучшает метаболическое здоровье» . Отчеты по ячейкам . 16 (2): 520–530. дои : 10.1016/j.celrep.2016.05.092 . ПМЦ   4947548 . ПМИД   27346343 .
  27. ^ Каммингс Н.Э., Уильямс Э.М., Каса И., Конон Э.Н., Шайд М.Д., Шмидт Б.А. и др. (февраль 2018 г.). «Восстановление метаболического здоровья за счет снижения потребления аминокислот с разветвленной цепью» . Журнал физиологии . 596 (4): 623–645. дои : 10.1113/JP275075 . ПМК   5813603 . ПМИД   29266268 .
  28. ^ Уайт П.Дж., Лэпворт А.Л., Ан Дж., Ван Л., МакГарра Р.В., Стивенс Р.Д. и др. (июль 2016 г.). «Ограничение аминокислот с разветвленной цепью у крыс с ожирением Цукера улучшает чувствительность мышц к инсулину за счет повышения эффективности окисления жирных кислот и экспорта ацил-глицина» . Молекулярный метаболизм . 5 (7): 538–551. doi : 10.1016/j.molmet.2016.04.006 . ПМЦ   4921791 . ПМИД   27408778 .
  29. ^ Ю Д., Ричардсон Н.Е., Грин К.Л., Спайсер А.Б., Мерфи М.Э., Флорес В. и др. (май 2021 г.). «Неблагоприятные метаболические эффекты аминокислот с разветвленной цепью опосредуются изолейцином и валином» . Клеточный метаболизм . 33 (5): 905–922.e6. дои : 10.1016/j.cmet.2021.03.025 . ПМК   8102360 . ПМИД   33887198 .
  30. ^ Юричич П., Грёнке С., Партридж Л. (январь 2020 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью оказывают эквивалентное воздействие на другие незаменимые аминокислоты на продолжительность жизни и особенности старения у дрозофилы» . Журналы геронтологии. Серия А, Биологические и медицинские науки . 75 (1): 24–31. дои : 10.1093/gerona/glz080 . ПМК   6909895 . ПМИД   30891588 .
  31. ^ Ричардсон Н.Э., Конон Э.Н., Шустер Х.С., Митчелл А.Т., Бойл С., Роджерс А.С. и др. (январь 2021 г.). «Пожизненное ограничение потребления аминокислот с разветвленной цепью в рационе оказывает специфическое для пола преимущество, снижая слабость и продолжительность жизни мышей» . Природное старение . 1 (1): 73–86. дои : 10.1038/s43587-020-00006-2 . ПМК   8009080 . ПМИД   33796866 .
  32. ^ Солон-Бит С.М., Коггер В.К., Пульпител Т., Валь Д., Кларк Х., Бэгли Е. и др. (май 2019 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью влияют на здоровье и продолжительность жизни косвенно через аминокислотный баланс и контроль аппетита» . Природный метаболизм . 1 (5): 532–545. дои : 10.1038/s42255-019-0059-2 . ПМК   6814438 . PMID   31656947 .
  33. ^ Д'Антона Г., Рагни М., Кардиле А., Тедеско Л., Доссена М., Бруттини Ф. и др. (октябрь 2010 г.). «Добавка аминокислот с разветвленной цепью способствует выживанию и поддерживает биогенез митохондрий сердечной и скелетных мышц у мышей среднего возраста» . Клеточный метаболизм . 12 (4): 362–372. дои : 10.1016/j.cmet.2010.08.016 . ПМИД   20889128 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы по теме аминокислот с разветвленной цепью .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Branched-chain_amino_acid&oldid=1225755575"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 32af75b9cf88a2d0bc4433376b51c3e9__1716722040
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/32/e9/32af75b9cf88a2d0bc4433376b51c3e9.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Branched-chain amino acid - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)