Рибосомный белок 40 -х годов S3

RPS3
Доступные структуры PDB Поиск ортолога: PDBE RCSB showСписок кодов идентификаторов PDB 1WH9, 4UG0, 4V6X, 5A2Q, 5AJ0, 3J7P, 4UJE, 4D5L, 3J7R, 4UJD, 4V5Z, 5FLX, 4D61, 4UJC
Идентификаторы
Псевдонимы	RPS3 , S3, рибосомный белок S3
Внешние идентификаторы	Омим : 600454 ; MGI : 1350917 ; Гомологен : 779 ; GeneCards : RPS3 ; OMA : RPS3 - ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 11 (human) Band 11q13.4 Start 75,399,515 bp End 75,422,280 bp
showМестоположение гена ( мышь ) Chr. Chromosome 7 (mouse) Band 7 E1|7 54.07 cM Start 99,127,103 bp End 99,132,945 bp
showРНК -паттерн экспрессии Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in left ovary right ovary right uterine tube ventricular zone ganglionic eminence canal of the cervix epithelium of colon stromal cell of endometrium granulocyte body of uterus Top expressed in otic vesicle epidermis tracheobronchial tree autopod region mesenteric lymph nodes hand ovary trachea ventricular zone lactiferous gland More reference expression data BioGPS More reference expression data
showДжин Онтология Molecular function tubulin binding DNA N-glycosylase activity small ribosomal subunit rRNA binding iron-sulfur cluster binding transcription factor binding oxidized purine DNA binding Hsp70 protein binding lyase activity enzyme binding mRNA binding structural constituent of ribosome damaged DNA binding ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding protein binding DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity oxidized pyrimidine DNA binding endodeoxyribonuclease activity protein kinase binding supercoiled DNA binding DNA binding Hsp90 protein binding microtubule binding protein kinase A binding RNA binding kinase binding RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding protein-containing complex binding class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity class III/IV DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity Cellular component cytoplasm cytosol polysome membrane focal adhesion ruffle membrane mitochondrion cytoskeleton nucleus ribosome nucleolus extracellular exosome plasma membrane spindle mitochondrial matrix small ribosomal subunit mitotic spindle mitochondrial inner membrane cytosolic small ribosomal subunit nucleoplasm extracellular matrix endoplasmic reticulum NF-kappaB complex postsynaptic density ribonucleoprotein complex synapse Biological process chromosome segregation positive regulation of endodeoxyribonuclease activity cellular response to DNA damage stimulus positive regulation of microtubule polymerization cell cycle apoptotic process negative regulation of translation regulation of transcription, DNA-templated viral transcription response to TNF agonist positive regulation of apoptotic signaling pathway response to oxidative stress transcription, DNA-templated SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage positive regulation of DNA N-glycosylase activity positive regulation of JUN kinase activity nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay negative regulation of DNA repair positive regulation of DNA repair positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling cell division spindle assembly negative regulation of protein ubiquitination positive regulation of gene expression translational initiation regulation of translation cellular response to hydrogen peroxide protein biosynthesis positive regulation of base-excision repair DNA repair regulation of apoptotic process rRNA processing cytoplasmic translation positive regulation of protein-containing complex assembly positive regulation of interleukin-2 production positive regulation of activated T cell proliferation positive regulation of T cell receptor signaling pathway positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity cellular response to tumor necrosis factor Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 6188 27050 Набор ENSG00000149273 Emsmusm000000000030744 Uniprot P23396 P62908 Refseq (мРНК) NM_001260507 NM_001005 NM_001256802 NM_001260506 NM_012052 Refseq (белок) NP_000996 NP_001243731 NP_001247435 NP_001247436 NP_036182 Расположение (UCSC) Chr 11: 75,4 - 75,42 МБ Chr 7: 99,13 - 99,13 МБ PubMed Search
Викидид
Посмотреть/редактировать человека Посмотреть/редактировать мышь

Рибосомный белок 40S S3 - это белок , который у людей кодируется RPS3 геном .

Функция

Рибосомы , органеллы , которые катализируют синтез белка , состоят из небольших субъединиц 40 -х годов и субъединицы больших 60 -х годов . Вместе эти субъединицы состоят из 4 видов РНК и приблизительно 80 структурно различных белков. Этот ген кодирует рибосомный белок , который является компонентом субъединицы 40 -х годов, где он образует часть домена, где инициируется трансляция. Белок принадлежит к семейству рибосомных белков S3P. Исследования белков мыши и крыс продемонстрировали, что белок играет внерибосомную роль в качестве эндонуклеазы, участвующей в восстановлении УФ -индуцированного повреждения ДНК . Белок, по -видимому, расположен как в цитоплазме , так и в ядре , но не в ядреве . более высокие уровни экспрессии этого гена у аденокарциномы толстой кишки и аденоматозных полипов по сравнению с прилегающей нормальной слизистой оболочкой толстой кишки Наблюдались . Этот ген совместно транскрибируется с нуклеолярной РНК небольшими генами U15A и U15B , которые расположены в его первом и пятом интронах соответственно. Как типично для генов, кодирующих рибосомные белки, существует множество Обработанные псевдогены этого гена диспергированы через геном.

Дальнейшее чтение

• Bommer UA, Lutsch G, Stahl J, Bielka H (1992). «Эукариотические факторы инициации EIF-2 и EIF-3: взаимодействия, структура и локализация в комплексах рибосомного инициации». Биохими . 73 (7–8): 1007–19. doi : 10.1016/0300-9084 (91) 90142-N . PMID   1742346 .
• Wool Ig, Chan YL, Glück A (1996). «Структура и эволюция рибосомных белков млекопитающих». Биохимия. Клеточная биол . 73 (11–12): 933–47. doi : 10.1139/O95-101 . PMID   8722009 .
• Zhang XT, Tan YM, Tan YH (1990). «Выделение кДНК, кодирующей рибосомальный белок 40S человека S3» . Нуклеиновые кислоты Res . 18 (22): 6689. DOI : 10.1093/NAR/18.22.6689 . PMC   332635 . PMID   2129557 .
• Ким Дж., Чубацу Л.С., Адмон А., Шталь Дж, Фелэус Р., Линн С. (1995). «Смысл рибосомного белка млекопитающего S3 при обработке повреждения ДНК» . Дж. Биол. Химический ​ 270 (23): 13620–9. doi : 10.1074/jbc.270.23.13620 . PMID   7775413 .
• Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-капитализация: простой метод замены структуры крышки эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90802-8 . PMID   8125298 .
• Tycowski KT, Shu MD, Steitz JA (1993). «Небольшая нуклеолярная РНК обрабатывается из интрона гена человека, кодирующего рибосомный белок S3» . Гены Дев . 7 (7A): 1176–90. doi : 10.1101/gad.7.7a.1176 . PMID   8319909 .
• Владимиров С.Н., Иванов А.В., Карпова Г.Г., Мусулиамов А.К., Эгоров Т.А., Тиде Б., Виттманн-Либолд Б., Отто А. (1996). «Характеристика белков с малой рибосом-субъединицей человека с помощью N-концевого и внутреннего секвенирования и масс-спектрометрии» . Евро. J. Biochem . 239 (1): 144–9. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0144u.x . PMID   8706699 .
• Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). «Строительство и характеристика обогащенной полной длиной и библиотекой кДНК с 5'-эндом». Ген . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00411-3 . PMID   9373149 .
• Кенмочи Н., Кавагути Т., Розен С., Дэвис Е., Гудман Н., Хадсон Т.Дж., Танака Т., Пейдж Д.К. (1998). «Карта 75 человеческих рибосомных генов белка» . Геном Res . 8 (5): 509–23. doi : 10.1101/gr.8.5.509 . PMID   9582194 .
• Йошихама М., Уче Т., Асакава С., Кавасаки К., Като С., Хига С., Маэда Н., Миношима С., Танака Т., Шимидзу Н., Кенмочи Н. (2002). «Гены рибосомного белка человека: секвенирование и сравнительный анализ 73 генов» . Геном Res . 12 (3): 379–90. doi : 10.1101/gr.214202 . PMC   155282 . PMID   11875025 .
• Ли Ч. Ч., Ким Ш., Чой Джи, Чой Дж.Ю., Ли К.Е., Ким Дж. (2002). «Исследование электронного парамагнитного резонанса выявляет предполагаемый кластер железа-сульфур в белке RPS3 человека» . Мол Ячейки ​ 13 (1): 154–6. doi : 10.1016/s1016-8478 (23) 15018-7 . PMID   11911468 .
• Lim Y, Lee SM, Kim M, Lee Jy, Moon EP, Lee BJ, Kim J (2002). «Полная геномная структура человеческого RPS3: идентификация функциональной Snorna U15B в пятом интроне». Ген . 286 (2): 291–7. doi : 10.1016/s0378-1119 (02) 00502-4 . PMID   11943484 .
• Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand Po, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Gheldur J, Hopf C, Huhse B, Manano R, Michon AM, Schirle J, Scherg M, Stein MA, Bauer A, Casar G, Drews G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kustre B, Superti-Furga G (2004). «Физическая и функциональная карта человеческого пути передачи сигнала TNF-ALHA/NF-KAPPA B» НАТ Клеточная биол 6 (2): 97–1 Doi : 10.1038/ ncb1 PMID   14743216 . S2CID   11683986 .
• Jang Cy, Lee Jy, Kim J (2004). «RPS3, эндонуклеаза репарации ДНК и рибосомный белок, участвуют в апоптозе» . Фебс Летт . 560 (1–3): 81–5. doi : 10.1016/s0014-5793 (04) 00074-2 . PMID   14988002 . S2CID   27640563 .
• Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (2004). «Крупномасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 101 (33): 12130–5. Bibcode : 2004pnas..10112130B . doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC   514446 . PMID   15302935 .