✖


Jump to content

Аннексин

(Перенаправлено с Аннексинов )
Аннексин
Структура человеческого аннексина III.
Идентификаторы
Символ Аннексин
Пфам PF00191
ИнтерПро ИПР001464
PROSITE PDOC00195
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 2ран / СКОПе / СУПФАМ
TCDB 1.А.31
Суперсемейство OPM 41
белок OPM 1w3w
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Аннексин — общее название группы клеточных белков . Чаще всего они встречаются в эукариотических организмах (животных, растениях и грибах).

У человека аннексины находятся внутри клетки . Однако некоторые аннексины (аннексин А1, аннексин А2 и аннексин А5) могут секретироваться из цитоплазмы во внеклеточную среду, например в кровь.

Аннексин также известен как липокортин . [1] Липокортины подавляют фосфолипазу А2 . [2] Повышенная экспрессия гена, кодирующего аннексин-1, является одним из механизмов, с помощью которых глюкокортикоиды (такие как кортизол ) подавляют воспаление .

Введение

[ редактировать ]

Семейство белков аннексинов продолжает расти с тех пор, как в 1977 году впервые было сообщено об их связи с внутриклеточными мембранами. [3] Признание того, что эти белки являются членами широкого семейства, впервые произошло благодаря сравнению последовательностей белков и их перекрестной реактивности с антителами. [4] придумал название «Аннексин» . Один из этих рабочих (Гейзов) вскоре после этого [5]

По состоянию на 2002 год 160 белков аннексина были идентифицированы у 65 различных видов. [6] Критерии, которым белок должен соответствовать, чтобы быть отнесенным к аннексину, следующие: он должен быть способен связывать отрицательно заряженные фосфолипиды зависимым образом кальций- и должен содержать повторяющуюся последовательность из 70 аминокислот, называемую повтором аннексина. Некоторые белки состоят из аннексина и других доменов, таких как гельзолин. [7]

Базовая структура аннексина состоит из двух основных доменов. Первый расположен на СООН-конце и называется «сердцевинной» областью. Второй расположен на терминале NH2 и называется «головной» областью. [6] Центральная область состоит из альфа-спирального диска. На выпуклой стороне этого диска расположены сайты связывания кальция 2-го типа. Они важны для обеспечения взаимодействия с фосфолипидами плазматической мембраны . [8] N-концевая область расположена на вогнутой стороне основной области и важна для обеспечения сайта связывания цитоплазматических белков. В некоторых аннексинах он может фосфорилироваться и вызывать изменения сродства к кальцию в центральной области или изменять взаимодействие цитоплазматических белков.

Аннексины играют важную роль в различных клеточных и физиологических процессах, таких как обеспечение мембранного каркаса, который имеет отношение к изменениям формы клетки. Также было показано, что аннексины участвуют в транспортировке и организации везикул , экзоцитозе , эндоцитозе , а также в формировании ионных каналов кальция . [9] Аннексины также были обнаружены вне клетки во внеклеточном пространстве и связаны с фибринолизом , коагуляцией , воспалением и апоптозом . [10]

Первое исследование по выявлению аннексинов было опубликовано Creutz et al. (1978). [11] Эти авторы использовали бычьи надпочечники и идентифицировали кальций-зависимый белок, который отвечал за агрегацию гранул между собой и плазматической мембраной. Этому белку дали название синексин , которое происходит от греческого слова «синексис», что означает «встреча».

Структура

[ редактировать ]

Несколько подсемейств аннексинов были идентифицированы на основе структурных и функциональных различий. Однако все аннексины имеют общую организационную структуру, которая включает в себя две отдельные области: ядро ​​аннексина и амино (N)-конец. [9] Ядро аннексина высоко консервативно во всем семействе аннексинов, а N-конец сильно различается. [6] Вариабельность N-конца представляет собой физическую конструкцию вариаций между подсемействами аннексинов.

Ядро аннексина, состоящее из 310 аминокислот, имеет четыре повтора аннексина, каждый из которых состоит из 5 альфа-спиралей. [9] Исключением является аннексин A-VI, который имеет два основных домена аннексина, соединенных гибким линкером. [9] A-VI был получен путем дупликации и слияния генов AV и AX и поэтому не будет подробно обсуждаться. Четыре повтора аннексина производят изогнутый белок и допускают функциональные различия, основанные на структуре кривой. [6] Вогнутая сторона ядра аннексина взаимодействует с N-концом и цитозольными вторичными мессенджерами , тогда как выпуклая сторона аннексина содержит сайты связывания кальция. [12] Каждое ядро ​​аннексина содержит один сайт связывания кальция типа II, также известный как тип аннексина; эти сайты связывания являются типичным местом ионных мембранных взаимодействий. [6] Однако возможны и другие способы соединения мембран. Например, AV при связывании кальция высвобождает остаток триптофана , который может взаимодействовать с углеводородными цепями липидного бислоя . [12]

Разнообразная структура N-конца придает специфичность внутриклеточной передаче сигналов аннексина. Считается, что во всех аннексинах N-конец находится внутри вогнутой стороны ядра аннексина и складывается отдельно от остального белка. [6] Структуру этого региона можно разделить на две большие категории: короткие и длинные N-концы. Короткий N-конец, как показано на рисунке A-III, может состоять из 16 или менее аминокислот и проходит вдоль вогнутого ядра белка, взаимодействуя посредством водородных связей . [9] Считается, что короткие N-концы стабилизируют комплекс аннексина с целью увеличения связывания кальция и могут быть сайтами посттрансляционных модификаций. [9] Длинные N-концы могут содержать до 40 остатков и играть более сложную роль в передаче сигналов аннексина. [6] Например, при AI N-конец сворачивается в амфипатическую альфа-спираль и вставляется в ядро ​​белка, вытесняя спираль D повтора аннексина III. [6] Однако когда кальций связывается, N-конец отталкивается от ядра аннексина из-за конформационных изменений внутри белка. [9] Следовательно, N-конец может взаимодействовать с другими белками, особенно с семейством белков S-100 , и включает сайты фосфорилирования , которые обеспечивают дальнейшую передачу сигналов. [9] A-II также может использовать свой длинный N-конец для образования гетеротримера между белком S100 и двумя периферическими аннексинами. [9] Структурное разнообразие аннексинов является основой функционального диапазона этих сложных внутриклеточных мессенджеров.

Клеточная локализация

[ редактировать ]

Мембрана

[ редактировать ]

Аннексины характеризуются своей кальций-зависимой способностью связываться с отрицательно заряженными фосфолипидами (т.е. стенками мембран). [13] Они расположены на некоторых, но не на всех мембранных поверхностях внутри клетки, что может свидетельствовать о гетерогенном распределении Са. 2+ внутри клетки. [9]

Ядра

[ редактировать ]

Виды аннексинов (II,V,XI) были обнаружены внутри мембран. [9] Было показано, что активность тирозинкиназы увеличивает концентрацию аннексинов II,V в ядре. [9] Аннексин XI преимущественно расположен внутри ядра и отсутствует в ядрышках. [14] Во время профазы аннексин XI перемещается в ядерную оболочку. [14]

Кость

[ редактировать ]

Аннексины в изобилии содержатся в везикулах костного матрикса и, как предполагается, играют роль в образовании кальция. 2+ проникновение в везикулы во время образования гидроксиапатита . [15] Данная область не была тщательно изучена, однако предполагалось, что аннексины могут участвовать в закрытии шейки матриксного пузырька при его эндоцитозе. [9]

Роль в транспорте пузырьков

[ редактировать ]

Экзоцитоз

[ редактировать ]

Было обнаружено, что аннексины играют роль на пути экзоцитоза , особенно на более поздних стадиях, вблизи или на плазматической мембране. [13] Доказательства участия аннексинов или аннексиноподобных белков в экзоцитозе были обнаружены у низших организмов, таких как Paramecium . [13] Благодаря распознаванию антител есть доказательства того, что аннексиноподобные белки участвуют в позиционировании и прикреплении секреторных органелл в организме Paramecium . [13]

Аннексин VII был первым аннексином, обнаруженным при поиске белков, способствующих контакту и слиянию хромаффинных гранул . [9] Однако исследования in vitro показали, что аннексин VII не способствует слиянию мембран, а только тесному прикреплению друг к другу. [11]

Эндоцитоз

[ редактировать ]

Было обнаружено, что аннексины участвуют в транспорте, а также в сортировке эндоцитозных событий. Аннексин один является субстратом EGF ( эпидермального фактора роста ) тирозинкиназы , которая фосфорилируется на своем N-конце при интернализации рецептора. [13] уникальные последовательности, нацеленные на эндосомы , которые могут быть полезны при сортировке эндоцитозных везикул. На N-конце аннексинов I и II были обнаружены [9] Аннексины присутствуют в нескольких различных эндоцитотических процессах. Аннексин VI, как полагают, участвует в клатрином процессах почкования, покрытых , тогда как аннексин II участвует как в интернализации эфира холестерина , так и в биогенезе мультивезикулярных эндосом. [9]

Мембранные леса

[ редактировать ]

Аннексины могут действовать как каркасные белки, закрепляя другие белки на клеточной мембране. Аннексины собираются в тримеры. [8] где образованию этого тримера способствует приток кальция и эффективное связывание с мембраной. Эта сборка тримера часто стабилизируется другими мембраносвязанными ядрами аннексина, находящимися поблизости. В конце концов, достаточное количество тримеров аннексина соберется и свяжется с клеточной мембраной. Это приведет к образованию мембраносвязанных сетей аннексинов. Эти сети могут индуцировать углубление и отпочкование пузырьков во время экзоцитоза. [16]

Хотя различные типы аннексинов могут функционировать как мембранные каркасы, аннексин AV является наиболее распространенным мембраносвязанным каркасом аннексинов. Аннексин AV может образовывать двумерные сети при связывании с фосфатидилсериновым звеном мембраны. [17] Аннексин AV эффективен в стабилизации изменений формы клеток во время эндоцитоза и экзоцитоза, а также других процессов клеточных мембран. Альтернативно, аннексины AI и A-II связывают единицы фосфатидилсерина и фосфатидилхолина в клеточной мембране и часто обнаруживаются, образуя однослойные кластеры, не имеющие определенной формы. [18]

Кроме того, было показано, что аннексины AI и A-II связывают PIP2 (фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат) в клеточной мембране и облегчают сборку актина вблизи мембраны. [9] Совсем недавно функции каркаса аннексина были связаны с медицинским применением. Эти медицинские последствия были обнаружены в ходе исследований in vivo, в ходе которых отслеживался путь оплодотворенной яйцеклетки к матке. После оплодотворения яйцеклетка должна попасть в канал, отверстие которого в пять раз меньше диаметра яйцеклетки. Считается, что после того, как оплодотворенная яйцеклетка прошла через отверстие, аннексины способствуют складыванию мембраны гармошкой, возвращая растянутую мембрану обратно в ее первоначальную форму. Хотя это было обнаружено в аннексине NEX-1 нематод , считается, что аналогичный механизм имеет место у людей и других млекопитающих. [19]

Мембранная организация и трафик

[ редактировать ]

Было показано, что некоторые аннексины играют активную роль в организации мембраны. Аннексин A-II был тщательно изучен в этом аспекте функции аннексина, и было отмечено, что он активно участвует в организации липидов в бислое вблизи мест сборки актинового цитоскелета . Аннексин A-II может связывать PIP2 в клеточной мембране in vivo с относительно высокой аффинностью связывания. [20]

Кроме того, аннексин A-II может связывать другие мембранные липиды, такие как холестерин , где это связывание становится возможным благодаря притоку ионов кальция. [21] Связывание аннексина A-II с липидами бислоя управляет организацией липидных рафтов в бислое в местах сборки актина . Фактически, аннексин A-II сам по себе является актин-связывающим белком и, следовательно, может образовывать область взаимодействия с актином посредством своих свойств нитевидного актина. В свою очередь, это позволяет осуществлять дальнейшие межклеточные взаимодействия между монослоями клеток, таких как эпителиальные и эндотелиальные клетки . [22] Было показано, что помимо аннексина A-II аннексин A-XI также регулирует свойства клеточных мембран. Считается, что аннексин A-XI активно участвует в последней стадии митоза : цитокинезе . Именно на этой стадии дочерние клетки отделяются друг от друга, поскольку аннексин A-XI встраивает новую мембрану, которая, как полагают, необходима для отделения. Считается, что без аннексина A-XI дочерние клетки не полностью разделяются и могут подвергаться апоптозу . [23]

Клиническое значение

[ редактировать ]

Апоптоз и воспаление

[ редактировать ]

Аннексин AI, по-видимому, является одним из аннексинов, наиболее активно участвующих в противовоспалительных реакциях. при инфекции Считается, что или повреждении тканей аннексин AI уменьшает воспаление тканей путем взаимодействия с рецепторами аннексина AI на лейкоцитах . В свою очередь, активация этих рецепторов направляет лейкоциты к месту инфекции и напрямую воздействует на источник воспаления. [24] В результате это подавляет экстравазацию лейкоцитов (особенно нейтрофилов ) и регулирует интенсивность воспалительной реакции. Без аннексина AI, опосредующего этот ответ, экстравазация нейтрофилов очень активна и ухудшает воспалительную реакцию в поврежденных или инфицированных тканях. [25]

Аннексин AI также участвует в механизмах апоптоза в клетке. Экспрессируясь на поверхности нейтрофилов, аннексин AI стимулирует проапоптотические механизмы. Альтернативно, при экспрессии на поверхности клеток аннексин AI способствует удалению клеток, подвергшихся апоптозу. [26] [27]

Более того, аннексин AI имеет дальнейшее медицинское значение при лечении рака . Аннексин AI можно использовать в качестве белка клеточной поверхности для маркировки некоторых форм опухолей , на которые можно воздействовать с помощью различных иммунотерапий с использованием антител против аннексина AI. [28]

Коагуляция

[ редактировать ]

Аннексин AV играет важную роль в механизмах свертывания крови . Как и другие типы аннексинов, аннексин AV также может экспрессироваться на поверхности клеток и может образовывать двумерные кристаллы, защищая липиды клеточной мембраны от участия в механизмах коагуляции. [9] С медицинской точки зрения фосфолипиды часто могут участвовать в аутоиммунных реакциях, которые чаще всего наблюдаются в случаях потери плода во время беременности. В таких случаях антитела против аннексина AV разрушают его двумерную кристаллическую структуру и открывают фосфолипиды в мембране, делая их доступными для участия в различных механизмах свертывания крови. [29]

Фибринолиз

[ редактировать ]

Хотя некоторые аннексины могут участвовать в механизмах фибринолиза , аннексин A-II является наиболее активным посредником в этих реакциях. Считается, что экспрессия аннексина A-II на поверхности клетки служит рецептором для плазминогена , который функционирует для производства плазмина . Плазмин инициирует фибринолиз, расщепляя фибрин . Разрушение фибрина является естественной профилактической мерой, поскольку предотвращает образование тромбов фибриновыми сетками. [30]

Аннексин A-II имеет медицинское значение, поскольку его можно использовать при лечении различных сердечно-сосудистых заболеваний , которые развиваются за счет свертывания крови через фибриновые сети.

Типы/подсемейства

[ редактировать ]

Белки человека, содержащие этот домен

[ редактировать ]

АНХА1 ; АНХА10 ; АНХА11 ; АНХА13 ; АНХА2 ; АНХА3 ; АНХА4 ; АНХА5 ; АНХА6 ; АНХА7 ; АНХА8 ; АНХА8L1 ; АНХА8L2 ; АНХА9 ;

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Аннексины Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH).
  2. ^ «Определение липокортина» . Архивировано из оригинала 14 июня 2007 г. Проверено 10 марта 2007 г.
  3. ^ Доннелли С.Р., Мосс С.Э. (июнь 1997 г.). «Аннексины в секреторном пути» . Клетка. Мол. Наука о жизни . 53 (6): 533–8. дои : 10.1007/s000180050068 . ПМЦ   11147375 . ПМИД   9230932 . S2CID   36108081 .
  4. ^ Гейсов М.Дж., Фриче Ю., Хексхэм Дж.М., Дэш Б., Джонсон Т. (апрель 1986 г.). «Консенсусный повтор последовательности в Torpedo и кальций-зависимых мембраносвязывающих белках млекопитающих». Природа . 320 (6063): 636–38. дои : 10.1038/320636a0 . ПМИД   2422556 . S2CID   4361070 .
  5. ^ Гейсов М.Дж., Уокер Дж.Х., Бустед С., Тейлор В. (апрель 1987 г.). «Аннексины – новое семейство Ca 2+ -регулируемый фосфолипидсвязывающий белок». Biosci. Rep . 7 (4): 289–98. : 10.1007 /BF01121450 . PMID   2960386. . S2CID   20709760 doi
  6. ^ Jump up to: а б с д и ж г час Герке В., Мосс С. (2002). «Аннексины: формируют структуру для функционирования». Физиол. Преподобный . 82 (2): 331–71. doi : 10.1152/physrev.00030.2001 . ПМИД   11917092 .
  7. ^ Гошдастидер, У; Попп, Д; Бертник, LD; Робинсон, Р.К. (2013). «Расширяющееся суперсемейство белков домена гомологичности гельзолина». Цитоскелет . 70 (11): 775–95. дои : 10.1002/см.21149 . ПМИД   24155256 . S2CID   205643538 .
  8. ^ Jump up to: а б Олинг Ф., Сантос Дж.С., Говорухина Н., Мазер-Дюбю С., Бергсма-Шуттер В., Остергетель Г., Кигстра В., Ламберт О., Левит-Бентли А., Бриссон А. (декабрь 2000 г.). «Структура мембраносвязанных тримеров аннексина А5: гибридное крио-ЭМ – рентгеноструктурное исследование». Дж. Мол. Биол . 304 (4): 561–73. дои : 10.1006/jmbi.2000.4183 . ПМИД   11099380 .
  9. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р Герке В., Крейц К.Э., Мосс С.Е. (июнь 2005 г.). «Аннексины: связь передачи сигналов Ca2+ с динамикой мембраны». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 6 (6): 449–61. дои : 10.1038/nrm1661 . ПМИД   15928709 . S2CID   37526262 .
  10. ^ ван Гендерен Х.О., Кенис Х., Хофстра Л., Нарула Дж., Ройтелингспергер К.П. (июнь 2008 г.). «Внеклеточный аннексин А5: функции связывания фосфатидилсерина и двумерной кристаллизации» . Биохим. Биофиз. Акта . 1783 (6): 953–63. дои : 10.1016/j.bbamcr.2008.01.030 . ПМИД   18334229 .
  11. ^ Jump up to: а б Крейц Карл Э.; Пазолес Кристофер Дж.; Поллард Харви Б. (апрель 1978 г.). «Идентификация и очистка мозгового белка надпочечников (синексина), который вызывает кальций-зависимую агрегацию изолированных хромаффинных гранул» . Журнал биологической химии . 253 (8): 2858–66. дои : 10.1016/S0021-9258(17)40901-X . ПМИД   632306 .
  12. ^ Jump up to: а б Конча Н.О., руководитель JF, Kaetzel MA, Dedman JR, Seaton BA (сентябрь 1993 г.). «Кристаллическая структура аннексина V крысы: конформационные изменения, вызванные Ca (2+)». Наука . 261 (5126): 1321–4. Бибкод : 1993Sci...261.1321C . дои : 10.1126/science.8362244 . ПМИД   8362244 .
  13. ^ Jump up to: а б с д и Герке В., Мосс С.Е. (июнь 1997 г.). «Аннексины и мембранная динамика» . Биохим. Биофиз. Акта . 1357 (2): 129–54. дои : 10.1016/S0167-4889(97)00038-4 . ПМИД   9223619 .
  14. ^ Jump up to: а б Томас А., Мосс С. (2003). «Зависимая от кальция и клеточного цикла ассоциация аннексина 11 с ядерной оболочкой» . Ж. Биол. хим. 278 (22): 20210–20216. дои : 10.1074/jbc.M212669200 . hdl : 10044/1/42329 . ПМИД   12601007 .
  15. ^ Генге Б.Р., Ву Л.Н., Вутьер Р.Э. (март 1990 г.). «Дифференциальное фракционирование белков матричных везикул. Дальнейшая характеристика кислого фосфолипид-зависимого Ca 2+ –связывающие белки» . J. Biol. Chem . 265 (8): 4703–10. doi : 10.1016/S0021-9258(19)39619-X . PMID   2155235 .
  16. ^ Кенис Х., ван Гендерен Х., Беннагмуш А., Риния Х.А., Фредерик П., Нарула Дж., Хофстра Л., Ройтелингспергер К.П. (декабрь 2004 г.). «Фосфатидилсерин и аннексин А5, экспрессируемые на клеточной поверхности, открывают новый вход в клетки» . Ж. Биол. Хим . 279 (50): 52623–9. дои : 10.1074/jbc.M409009200 . ПМИД   15381697 .
  17. ^ Пиго С., Фоллениус-Вунд А., Шмутц М., Фрейсине Ж. М., Бриссон А. (февраль 1994 г.). «Формирование двумерных массивов аннексина V на фосфатидилсеринсодержащих липосомах». Дж. Мол. Биол . 236 (1): 199–208. дои : 10.1006/jmbi.1994.1129 . ПМИД   8107105 .
  18. ^ Яншофф А., Росс М., Герке В., Стейнем С. (август 2001 г.). «Визуализация связывания аннексина I с кальций-индуцированными доменами фосфатидилсерина». ХимБиоХим . 2 (7–8): 587–90. doi : 10.1002/1439-7633(20010803)2:7/8<587::AID-CBIC587>3.0.CO;2-Q . ПМИД   11828493 . S2CID   23310803 .
  19. ^ Крейц С.Э., Снайдер С.Л., Дейгл С.Н., Редик Дж. (март 1996 г.). «Идентификация, локализация и функциональные последствия обильного аннексина нематод» . Дж. Клеточная Биол . 132 (6): 1079–92. дои : 10.1083/jcb.132.6.1079 . ПМК   2120750 . ПМИД   8601586 .
  20. ^ Решер У., Руэ Д., Людвиг С., Зобиак Н., Герке В. (июль 2004 г.). «Аннексин 2 представляет собой фосфатидилинозитол (4,5)-бисфосфат-связывающий белок, рекрутируемый в места сборки актина на клеточных мембранах» . Дж. Клеточная наука . 117 (Часть 16): 3473–80. дои : 10.1242/jcs.01208 . ПМИД   15226372 .
  21. ^ Решер У, Герке В (июнь 2004 г.). «Аннексины — уникальные мембраносвязывающие белки с разнообразными функциями» . Дж. Клеточная наука . 117 (Часть 13): 2631–9. дои : 10.1242/jcs.01245 . ПМИД   15169834 .
  22. ^ Хейс М.Дж., Решер Ю., Герке В., Мосс С.Е. (август 2004 г.). «Взаимодействие аннексина и актина» . Трафик . 5 (8): 571–6. дои : 10.1111/j.1600-0854.2004.00210.x . ПМИД   15260827 . S2CID   11551148 .
  23. ^ Томас А., Футтер С., Мосс С.Э. (2004). «Аннексин 11 необходим для формирования средней части тела и завершения терминальной фазы цитокинеза» . Дж. Клеточная Биол . 165 (6): 813–822. дои : 10.1083/jcb.200311054 . ПМК   2172404 . ПМИД   15197175 .
  24. ^ Просниц Э.Р., Е.Р.Д. (1997). «Рецептор N-формилпептида: модель для изучения структуры и функции хемоаттрактантного рецептора». Фармакол. Там . 74 (1): 73–102. дои : 10.1016/S0163-7258(96)00203-3 . ПМИД   9336017 .
  25. ^ Хэннон Р., Крокстолл Дж.Д., Джеттинг С.Дж., Ровиеццо Ф., Йона С., Пол-Кларк М.Дж., Гэвинс Ф.Н., Перретти М., Моррис Дж.Ф., Букингем Дж.К., Флауэр Р.Дж. (февраль 2003 г.). «Аберрантное воспаление и устойчивость к глюкокортикоидам у аннексина 1-/- мыши» . ФАСЕБ Дж . 17 (2): 253–5. doi : 10.1096/fj.02-0239fje . ПМИД   12475898 . S2CID   18895764 .
  26. ^ Арур С., Уче У.Э., Резаул К., Фонг М., Скрэнтон В., Коуэн А.Е., Молер В., Хан Д.К. (апрель 2003 г.). «Аннексин I представляет собой эндогенный лиганд, который опосредует апоптотическое поглощение клеток» . Дев. Клетка . 4 (4): 587–98. дои : 10.1016/S1534-5807(03)00090-X . ПМИД   12689596 .
  27. ^ Арур, С.; и др. (2003). «Аннексин I представляет собой эндогенный лиганд, который опосредует апоптотическое поглощение клеток» . Дев. Клетка . 4 (4): 587–598. дои : 10.1016/S1534-5807(03)00090-X . ПМИД   12689596 .
  28. ^ О П, Ли Ю, Ю Дж, Дурр Э, Красинска К. М., Карвер Л. А., Теста Дж. Э., Шнитцер Дж. Е. (июнь 2004 г.). «Субтрактивное протеомное картирование поверхности эндотелия легких и солидных опухолей для тканеспецифической терапии». Природа . 429 (6992): 629–35. Бибкод : 2004Natur.429..629O . дои : 10.1038/nature02580 . ПМИД   15190345 . S2CID   4386303 .
  29. ^ Рэнд Дж. Х. (сентябрь 2000 г.). «Опосредованное антифосфолипидными антителами нарушение антитромботического щита аннексина-V: тромбогенный механизм антифосфолипидного синдрома». Дж. Аутоиммун . 15 (2): 107–11. дои : 10.1006/jaut.2000.0410 . ПМИД   10968894 .
  30. ^ Линг К., Яковина А.Т., Деора А., Феббрайо М., Симантов Р., Сильверстайн Р.Л., Хемпстед Б., Марк В.Х., Хаджар К.А. (январь 2004 г.). «Аннексин II регулирует гомеостаз фибрина и неоангиогенез in vivo» . Дж. Клин. Инвестируйте . 113 (1): 38–48. дои : 10.1172/JCI19684 . ПМК   300771 . ПМИД   14702107 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Annexin&oldid=1228267238"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: a47f5a1a90a37549319ef3be82ea23f2__1717999920
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/a4/f2/a47f5a1a90a37549319ef3be82ea23f2.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Annexin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)