Jump to content

Древний белок

(Перенаправлено с Палеопротеомики )
Хронология ключевого анализа древних белков с 1950-х годов.

Древние белки представляют собой сложные смеси, и термин палеопротеомика используется для характеристики изучения протеомов в прошлом. [ 1 ] Древние белки были извлечены из широкого спектра археологических материалов, включая кости , [ 2 ] зубы , [ 3 ] яичная скорлупа , [ 4 ] кожа , [ 5 ] пергаменты , [ 6 ] керамика , [ 7 ] папки для рисования [ 8 ] и хорошо сохранившиеся мягкие ткани, такие как кишечник . [ 9 ] Эти сохранившиеся белки предоставили ценную информацию о таксономической идентификации , истории эволюции ( филогении ), диете, здоровье, болезнях, технологиях и социальной динамике в прошлом.

Как и современная протеомика, изучение древних белков стало возможным благодаря технологическим достижениям. различные аналитические методы, например, профилирование аминокислот, рацемизации датирование , иммунодетекция, секвенирование Эдмана , массовый дактилоскопический анализ пептидов и тандемная масс-спектрометрия . Для анализа древних белков использовались [ 10 ] Внедрение высокопроизводительной масс-спектрометрии (например, Orbitrap ) в 2000 году произвело революцию в этой области, поскольку можно охарактеризовать все сохранившиеся последовательности сложных протеомов. [ 11 ]

За последнее десятилетие изучение древних белков превратилось в хорошо зарекомендовавшую себя область археологической науки. Однако, как и исследование аДНК (древней ДНК, сохранившейся в археологических раскопках), оно было ограничено рядом проблем, таких как охват справочных баз данных, идентификация, загрязнение и аутентификация. [ 12 ] Исследователи работают над стандартизацией отбора проб, извлечения, анализа данных и отчетности по древним белкам. [ 13 ] Новые вычислительные инструменты, такие как секвенирование de novo. [ 14 ] и открытое исследование [ 15 ] может также улучшить идентификацию древних протеомов.

История: пионеры древних исследований белков

[ редактировать ]

Филип Абельсон, Эдгар Хэйр и Томас Херинг

[ редактировать ]

Абельсон , Хэйр и Хёринг возглавляли исследования древних белков в период с 1950-х по начало 1970-х годов. [ 16 ] Абельсон руководил геофизической лабораторией Института Карнеги (Вашингтон, округ Колумбия) с 1953 по 1971 год и был первым, кто обнаружил аминокислоты в окаменелостях. [ 17 ] Хэйр присоединился к команде и специализировался на рацемизации аминокислот (превращении L-аминокислот в D-аминокислоты после смерти организмов). Соотношения D/L использовались для датировки различных древних тканей, таких как кости, раковины и морские отложения. [ 18 ] Херинг был еще одним видным членом, внесшим вклад в развитие изотопов и масс-спектрометрии. [ 19 ] Это золотое трио привлекло в эту область многих талантливых биологов, геологов, химиков и физиков, в том числе Мэрилин Фогель . [ 20 ] Джон Хеджес [ 21 ] и Норин Туросс. [ 22 ]

Ральф Вайкофф

[ редактировать ]

Вайкофф был пионером в области рентгеновской кристаллографии и электронной микроскопии . [ 23 ] Используя микроскопические изображения, он продемонстрировал изменчивость и повреждение коллагеновых волокон в древних костях и панцирях. [ 24 ] Его исследования способствовали пониманию диагенеза (деградации) белков в конце 1960-х годов и подчеркнули, что одних лишь профилей древних аминокислот может быть недостаточно для идентификации белков. [ 25 ]

Маргарет Джоуп и Питер Весбрук

[ редактировать ]

Джоуп и Весбрук были ведущими экспертами в области белков оболочки и кристаллизации . [ 26 ] Позже Уэсбрук основал лабораторию геобиохимии в Лейденском университете, сосредоточив внимание на биоминерализации и на том, как этот процесс способствует выживанию белков. [ 27 ] Он также был пионером в использовании антител для изучения древних белков в 1970-х и 1980-х годах, используя различные иммунологические методы, такие как двойная иммунодиффузия Охтерлони (взаимодействие антител и антигенов в геле). [ 28 ]

Пегги Остром

[ редактировать ]

Остром выступал за использование масс-спектрометрии с 1990-х годов. [ 29 ] Она была первой, кто улучшил покрытие последовательностей древних белков, объединив различные методы, такие как массовый фингерпринтинг пептидов и тандемную жидкостную хроматографию масс-спектрометрии (ЖХ-МС/МС). [ 30 ]

Биохимия древних белков

[ редактировать ]

Формирование и регистрация

[ редактировать ]

Понимание того, как древние белки формируются и включаются в археологические материалы, имеет важное значение для отбора проб, оценки загрязнения и планирования анализа. [ 1 ] Как правило, древние белки белковых тканей, в частности коллагены костей, кератины шерсти и внутрикристаллические , амелогенины зубной эмали белки оболочек, могут быть включены во время формирования тканей. [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] Однако формирование белковых тканей часто является сложным, динамичным и зависит от различных факторов, таких как pH, металлы, концентрация ионов, диета, а также другие биологические, химические и физические параметры. [ 34 ] Одним из наиболее характерных явлений является минерализация кости — процесс, при котором кристаллы гидроксиапатита откладываются внутри коллагеновых волокон, образуя матрикс. [ 35 ] Несмотря на обширные исследования, создание костного каркаса по-прежнему остается проблемой, а роль неколлагеновых белков (широкий спектр протеогликанов и других белков) остается плохо изученной. [ 36 ]

Другая категория — сложные и потенциально минерализованные ткани, такие как древние зубные камни человека и керамические сосуды. Зубные камни определяются как кальцинированные биопленки , созданные и опосредованные взаимодействием между ионами фосфата кальция и широким спектром микробных , человеческих и пищевых белков полости рта во время эпизодической биоминерализации . [ 37 ] [ 38 ] Аналогично, минералы керамической матрицы могут взаимодействовать с пищевыми белками во время обработки и приготовления пищи. Лучше всего это объясняется отложениями кальцита, прилипшими к внутренней части археологических керамических сосудов. [ 7 ] Эти богатые белком минерализованные отложения могут образовываться во время многократного приготовления пищи с использованием жесткой воды и последующего образования накипи. [ 39 ]

Сохранение

[ редактировать ]

Органические (содержащие углерод) биомолекулы , такие как белки, склонны к деградации. [ 40 ] Например, экспериментальные исследования показывают, что прочные, волокнистые и гидрофобные кератины, такие как перья и шерстяные ткани, быстро разлагаются при комнатной температуре. [ 41 ] [ 42 ] Действительно, древние белки являются исключительными, и их часто обнаруживают в экстремальных условиях захоронения, особенно в сухих и холодных условиях. [ 43 ] [ 44 ] Это связано с тем, что недостаток воды и низкая температура могут замедлить гидролиз, микробную атаку и ферментативную активность. [ 31 ]

Существуют также белки, химические и физические свойства которых могут обеспечить их сохранение в долгосрочной перспективе. Лучшим примером является коллаген типа 1 ; это один из наиболее распространенных белков во кожи (80-85%) и костей (80-90%) внеклеточном матриксе . [ 45 ] Он также минерализован, организован в тройную спираль и стабилизирован водородными связями . [ 46 ] Коллаген типа 1 обычно добывался из древних костей, кожи и пергаментов; эти характеристики могут способствовать его стабильности с течением времени. [ 47 ] [ 48 ] Еще одним распространенным белком в археологических находках является молочный бета-лактоглобулин , часто извлекаемый из древних зубных камней. [ 49 ] Бета-лактоглобулин представляет собой небольшой сывороточный белок с молекулярной массой около 18400 Да ( дальтон ). [ 50 ] Устойчив к нагреванию и ферментативному разложению; структурно он имеет бета-цилиндр, связанный со связыванием с небольшими гидрофобными молекулами, такими как жирные кислоты , с образованием стабильных полимеров . [ 51 ] [ 52 ]

Учитывая, что белки различаются по численности, размеру, гидрофобности (нерастворимости в воде), структуре, конформации (форме), функциям и стабильности, понимание сохранения белков является сложной задачей. [ 12 ] Несмотря на то, что существуют общие детерминанты выживаемости белков, включая термическую историю (температура/время), условия захоронения (рН/ химический состав почвы / уровень грунтовых вод ) и свойства белка ( соседние аминокислоты / вторичная структура / третичная укладка / содержание протеома ), не существует однозначный ответ, а диагенез белков по-прежнему остается активной областью исследований. [ 1 ]

Структура и характер повреждений

[ редактировать ]

Как правило, белки имеют четыре уровня структурной сложности: четвертичный (множественные полипептиды или субъединицы ), третичный (3D-складывание полипептида), вторичный ( альфа-спирали / бета-листы /случайные витки) и первичная структура (линейные аминокислотные последовательности, связанные между собой пептидные связи ). [ 53 ] Ожидается, что древние белки со временем потеряют свою структурную целостность из-за денатурации (разворачивания белка) или других диагенетических процессов. [ 54 ]

Древние белки также имеют тенденцию быть фрагментированными, поврежденными и измененными. Белки со временем могут расщепляться на мелкие фрагменты, поскольку гидролиз (добавление воды) разрывает пептидные связи ( ковалентные связи между двумя соседними альфа-аминокислотами ). [ 55 ] С точки зрения посттрансляционных модификаций (изменения происходят после трансляции РНК ) древние белки часто характеризуются обширными повреждениями, такими как окисление ( метионин ), гидроксилирование ( пролин ), дезамидирование ( глутамин / аспарагин ), цитруллинирование ( аргинин ), фосфорилирование ( серин) . / треонин / тирозин ), N-концевой глутамат в пироглутамат и добавление продуктов гликирования к лизин или аргинин . [ 56 ] [ 12 ] Среди этих модификаций дезамидирование глутамина является одним из наиболее зависимых от времени процессов. [ 57 ] глутамина Дезамидирование представляет собой в основном неферментативный процесс, в ходе которого глютамин превращается в глутаминовую кислоту (+0,98406 Да) посредством боковой цепи гидролиза или образования глутаримидного кольца. [ 58 ] Это медленное преобразование с длительным периодом полувыведения , зависящим от соседних аминокислот , вторичных структур , трехмерного сворачивания, pH , температуры и других факторов. [ 59 ] Доступны биоинформационные инструменты для расчета объемных и специфичных для конкретного участка скоростей деамидирования древних белков. [ 60 ] Структурное проявление этих химических изменений в древних белках было впервые задокументировано с помощью сканирующей электронной микроскопии (СЭМ). Фибриллы коллагенового белка типа 1 сохранившегося в вечной мерзлоте шерстистого мамонта (Юкон, Канада) были непосредственно визуализированы и показано, что они сохраняют свой характерный рисунок полос. Их сравнивали с фибриллами коллагена 1-го типа из экземпляра колумбийского мамонта умеренного климата (Монтана, США). Коллагеновые фибриллы колумбийского мамонта, в отличие от фибрилл шерстистого мамонта, замороженного в вечной мерзлоте, утратили свои полосы, что указывает на существенную химическую деградацию составляющих пептидных последовательностей. Это также первый случай, когда полосы коллагена или молекулярная структура любого древнего белка были непосредственно отображены с помощью сканирующей электронной микроскопии. [ 47 ]

Палеопротеомика

[ редактировать ]

Палеопротеомика — быстро развивающаяся область, объединяющая археологию , биологию , химию и исследования наследия . По сравнению с его широко известной родственной областью анализа адДНК , извлечение, идентификация и аутентификация древних белков являются сложной задачей, поскольку и древняя ДНК, и белки имеют тенденцию быть ультракороткими, сильно фрагментированными, сильно поврежденными и химически модифицированными. [ 1 ] [ 61 ]

Однако древние белки по-прежнему остаются одними из наиболее информативных биомолекул. Белки имеют тенденцию разлагаться медленнее, чем ДНК, особенно биоминерализованные белки. [ 32 ] [ 62 ] Хотя древние липиды можно использовать для различения морских, растительных и животных жиров, [ 63 ] Данные о древних белках имеют высокое разрешение и специфичны для таксонов и тканей.

На сегодняшний день древние пептидные последовательности успешно извлечены и надежно охарактеризованы из различных археологических останков, в том числе из скорлупы страусиного яйца возрастом 3,8 млн лет (миллион лет), [ 32 ] 1,77 млн ​​лет назад зубы человека прямоходящего , [ 64 ] возрастом 0,16 млн лет назад денисовская челюсть [ 65 ] и несколько горшков эпохи неолита (6000-5600 кал. до н.э.). [ 7 ] Таким образом, палеопротеомика дала ценную информацию о прошлых эволюционных отношениях, вымерших видах и обществах.

Как правило, существует два подхода: метод «сверху вниз » без переваривания и снизу вверх протеомика . Нисходящая протеомика редко используется для анализа древних белков из-за аналитических и вычислительных трудностей. [ 66 ] Для восходящей протеомики, или дробовой протеомики, древние белки перевариваются в пептиды с помощью ферментов, например трипсина . Минерализованные археологические находки, такие как кости, зубы, ракушки, зубные камни и керамика, требуют дополнительного этапа деминерализации для высвобождения белков из минеральной матрицы. [ 1 ] Это часто достигается использованием слабой кислоты ( этилендиаминтетрауксусной кислоты , ЭДТА) или холодной (4 °C) соляной кислоты (HCl), чтобы свести к минимуму химические модификации, которые могут возникнуть во время экстракции. [ 67 ]

Чтобы сделать древние белки растворимыми, нагревание, обработку ультразвуком , хаотропные агенты ( мочевины / гуанидина, GnHCl), детергенты или другие буферы. гидрохлорид можно использовать [ 1 ] Алкилирование и восстановление часто включают цистеин , чтобы разрушить дисульфидные связи и избежать сшивки . [ 68 ]

После деминерализации, солюбилизации белка, алкилирования и восстановления необходима замена буфера, чтобы гарантировать совместимость экстрактов с последующим анализом. В настоящее время существует три широко используемых протокола для древних белков и гелей (GASP): [ 69 ] фильтры (ФАСП) [ 70 ] и магнитные бусины (СП3) [ 71 ] можно использовать для этой цели. После завершения замены буфера экстракты инкубируют с пищеварительными ферментами, затем концентрируют, очищают и обессоливают.

Для неминерализованных археологических материалов, таких как пергаменты, кожа и картины, деминерализация не требуется, а протоколы могут быть изменены в зависимости от сохранности образцов и их размера. [ 6 ]

Инструментарий и анализ данных

[ редактировать ]

В настоящее время в палеопротеомике доминируют два метода, основанных на масс-спектрометрии: MALDI-ToF (лазерная десорбция/ионизация с использованием матрицы) и LC-MS/MS . MALDI-ToF используется для определения отношения массы к заряду (m/z) и ионов структуры их пиков. [ 72 ] Переваренные пептиды наносят на пластину MALDI, сокристаллизуют с матрицей (в основном α-циано-4-гидроксикоричной кислотой , CHCA); лазер возбуждает и ионизирует матрицу, затем измеряется время его прохождения по вакуумной трубке и преобразуется в спектр отношений m/z и интенсивностей. [ 73 ]

Поскольку охарактеризованы только паттерны пиков, а не целые аминокислотные последовательности расщепленных пептидов, для сопоставления паттернов и идентификации древних белков необходимы пептидные маркеры. [ 72 ] В археологическом контексте MALDI-ToF обычно используется для исследования костей и коллагенов в области, известной как ZooMS (зооархеология с помощью масс-спектрометрии). [ 2 ]

ЖХ-МС/МС – еще один широко используемый подход. Это мощный аналитический метод разделения, секвенирования и количественного определения сложных белковых смесей. [ 74 ] Первым шагом в ЖХ-МС/МС является жидкостная хроматография. Белковые смеси разделяют в жидкой подвижной фазе с помощью стационарной колонки. [ 75 ] То, как жидкие аналиты взаимодействуют с неподвижной фазой, зависит от их размера, заряда, гидрофобности и сродства. [ 76 ] Эти различия приводят к разным временам элюирования и удерживания (когда компонент смеси выходит из колонки). После хроматографического разделения белковые компоненты ионизируются и вводятся в масс-спектрометры. [ 77 ] Во время первого массового сканирования (MS1) измеряются отношения m/z ионов-предшественников. Выбранные предшественники подвергаются дальнейшей фрагментации, и соотношения m/z фрагментных ионов определяются во втором массовом сканировании (MS2). Существуют различные методы фрагментации, например, высокоэнергетическая диссоциация C-ловушки (HCD) и диссоциация, индуцированная столкновениями (CID), но часто целью являются b- и y-ионы. [ 78 ]

Для обработки древних данных MS/MS часто используются поисковые системы и программные инструменты, включая MaxQuant, Mascot и PEAKS. [ 79 ] [ 80 ] [ 81 ] Данные о последовательностях белков можно загрузить из общедоступных генных банков ( UniProt / NCBI ) и экспортировать в виде файлов FASTA для алгоритмов секвенирования. [ 13 ] В последнее время внимание привлекли открытые поисковые системы, такие как MetaMorpheus, pFind и Fragpipe, поскольку они позволяют идентифицировать все модификации, связанные со спектральными совпадениями пептидов (PSM). [ 82 ] [ 83 ] [ 84 ]

Секвенирование de novo также возможно для анализа древних спектров МС/МС. Это метод секвенирования, который собирает аминокислотные последовательности непосредственно из спектров без использования справочных баз данных. [ 85 ] Достижения в области глубокого обучения также привели к развитию нескольких конвейеров, таких как DeNovoGUI, DeepNovo2 и Casanovo. [ 86 ] [ 87 ] [ 88 ] Однако оценить результаты последовательностей de novo может быть сложно, и для древних белков может потребоваться оптимизация, чтобы свести к минимуму ложноположительные результаты и переобучение. [ 1 ]

Приложения

[ редактировать ]

Палеопротеомы

[ редактировать ]
  • Кости. Древние кости — один из наиболее хорошо изученных и знаковых палеопротеомов. Древние протеомы костей были секвенированы у гомининов , людей, мамонтов , моа и ныне вымерших носорогов . [ 89 ] [ 90 ] [ 3 ] [ 91 ] [ 92 ] [ 93 ] Фибриллярные коллагены являются наиболее распространенными белками в современных костях; Аналогичным образом, коллагены типов 1 и III также часто встречаются в археологических данных. [ 31 ] В то время как современные кости содержат около 10% неколлагеновых белков (НКП), зарегистрированы различные НКП, включая остеокальцин , бигликан и люмикан . [ 92 ] Как правило, НКП являются отличным объектом для изучения истории эволюции, поскольку у них более высокая скорость оборота, чем у костей. [ 31 ] Учитывая обилие древних костных протеомов, восходящий протеомный рабочий процесс, известный как SPIN (Species by Proteome INvestigation), доступен для высокопроизводительного анализа 150 миллионов костей млекопитающих. [ 94 ]
  • Зубы. Зубная эмаль — одна из самых твердых и минерализованных тканей человеческого организма, поскольку состоит преимущественно из кристаллов гидроксиапатита. [ 95 ] Хотя протеом эмали невелик, древние амелогенины и другие белки, связанные с амелобластами, часто хорошо сохраняются в минерализованной закрытой системе. [ 31 ] Древние белки эмали полезны, когда ДНК или другие белки не выживают, и их анализировали, чтобы понять вымершие виды и эволюцию. [ 96 ] [ 97 ]
  • Ракушки. Археологические раковины также содержат богатые палаопротеомы. [ 98 ] Подобно зубной эмали, они представляют собой более или менее близкие системы, изолирующие белки от воды и других сил разложения. [ 1 ] Стратиокальцин-1 и -2 надежно идентифицированы в образцах скорлупы страусиных яиц возрастом 3,8 млн лет назад на стоянке Лаэтоли в Танзании. [ 32 ] С-типа Эти лектины связаны с биоминерализацией, и они также обнаружены в панцирях вымерших крупных птиц, собранных в Австралии. [ 4 ] Учитывая возраст скорлупы страусиного яйца, он был проверен с помощью комбинации шести методов: аналитическая репликация (одни и те же образцы анализировались в разных лабораториях), рацемизация аминокислот (соотношение D/L), анализ переноса (до и после инъекции). промывки для оценки степени переноса в масс-спектрометрах), характер повреждения (дезамидирование/окисление/фосфорилирование/амидирование/разложение) и исследования аДНК. [ 32 ] Эти независимые процедуры гарантируют подлинность самых старых пептидных последовательностей.

Другие сложные смеси

[ редактировать ]
  • Керамика и пищевые корочки. Различные древние пищевые белки были охарактеризованы из керамики и связанных с ней пищевых корок (обуглившихся и кальцитовых отложений на керамических сосудах). [ 7 ] В этом контексте преобладают бета-лактоглобулины коровьего, овечьего и козьего молока, но имеются также казеины молока (альфа-, бета- и каппа-казеин), гемоглобины крови животных и широкий спектр растительных белков ( глютенины пшеницы , гордеины ячменя). , бобовые и другие запасные белки семян). [ 99 ] [ 100 ] [ 101 ] Идентификация этих древних продуктов питания может быть использована, чтобы понять, как пища готовилась, готовилась и потреблялась в прошлом. Также ясно, что археологическая керамика и пищевые корки представляют собой сложные смеси, содержащие метапротеомы (множественные протеомы). [ 1 ]

Аналитические задачи

[ редактировать ]

Хотя палеопротеомика является полезным инструментом для решения широкого спектра исследовательских вопросов, существуют некоторые аналитические проблемы, которые мешают этой области раскрыть свой потенциал. Первый вопрос – сохранение. Связывание минералов, по-видимому, стабилизирует белки, но это сложный динамический процесс, который систематически не исследовался в различных археологических и погребальных контекстах. [ 12 ] [ 32 ]

Деструктивный отбор проб – еще одна проблема, которая может нанести непоправимый ущерб археологическим материалам. Хотя минимально-деструктивные или неразрушающие методы отбора проб разрабатываются для пергаментов, костей, мумифицированных тканей и кожи, неясно, подходят ли они для других типов останков, таких как зубные камни, керамика и пищевые корки. [ 102 ] [ 103 ] [ 104 ]

Не менее сложно извлекать минеральносвязанные белки из-за их малой распространенности, обширной деградации и зачастую сильных межмолекулярных взаимодействий (водородных связей, дисперсии, ион-дипольных и диполь-дипольных взаимодействий) с минеральной матрицей. [ 105 ] Древние белки также различаются по степени сохранности, гидрофобности, растворимости и оптимальным значениям pH; методологическая разработка все еще необходима для максимального извлечения белка. [ 106 ] [ 107 ]

Идентификация древних белков по-прежнему остается сложной задачей, поскольку алгоритмы поиска в базе данных не оптимизированы для низкоинтенсивных и поврежденных древних белков, что увеличивает вероятность ложноположительных и ложноотрицательных результатов. [ 12 ] Существует также проблема темных протеомов (неизвестных участков белка, которые невозможно секвенировать); примерно 44-54% белков у эукариот, таких как животные и растения, темные. [ 108 ] Справочные базы данных также смещены в сторону модельных организмов, таких как дрожжи и мыши . [ 109 ] и текущие данные о последовательностях могут не охватывать все археологические материалы. 

Наконец, хотя цитозина дезаминирование (цитозин со временем превращается в урацил , что приводит к неверным показаниям) широко используется для аутентификации адДНК, не существует стандартизированных процедур для аутентификации древних белков. [ 61 ] [ 110 ] [ 111 ] Эта проблема аутентификации подчеркивается заявленной идентификацией коллагеновых пептидов Brachylophosaurus canadensis ( гадрозавр ) 78 млн лет назад и 68 млн лет назад тираннозавра рекса . [ 112 ] [ 113 ] Отсутствие посттрансляционных модификаций и последующие экспериментальные исследования показывают, что эти последовательности могут быть получены из бактериальных биопленок , перекрестного загрязнения контрольных образцов или современных лабораторных процедур. [ 114 ]

Будущие направления

[ редактировать ]

Несмотря на серьезные аналитические проблемы, палеопротеомика постоянно развивается и внедряет новые технологии. Новейшая высокопроизводительная масс-спектрометрия, например, TimsToF (подвижность захваченных ионов-время пролета) в режиме DIA (сбор, независимый от данных), может помочь в разделении, выборе и разрешении древних данных МС/МС. [ 1 ] Новые протоколы экстракции, такие как процедуры с использованием DES ( глубокого эвтектического растворителя ), могут увеличить количество и типы извлекаемых палеопротеомов. [ 115 ] Инструменты идентификации также совершенствуются благодаря прогрессу биоинформатики, машинного обучения и искусственного интеллекта. [ 116 ]

Полезные инструменты

[ редактировать ]

Публичные хранилища необработанных данных

[ редактировать ]

Справочные базы данных

[ редактировать ]
[ редактировать ]
[ редактировать ]

Новые программы

[ редактировать ]

См. также

[ редактировать ]

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]

Страницы Википедии

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж Уориннер С., Корзов Рихтер К., Коллинз М.Дж. (август 2022 г.). «Палеопротеомика» . Химические обзоры . 122 (16): 13401–13446. doi : 10.1021/acs.chemrev.1c00703 . ПМЦ   9412968 . ПМИД   35839101 .
  2. ^ Jump up to: а б Бакли М., Коллинз М., Томас-Оутс Дж. , Уилсон Дж.К. (декабрь 2009 г.). «Идентификация видов путем анализа костного коллагена с использованием времяпролетной масс-спектрометрии с матричной лазерной десорбцией / ионизацией». Быстрая связь в масс-спектрометрии . 23 (23): 3843–3854. Бибкод : 2009RCMS...23.3843B . дои : 10.1002/rcm.4316 . ПМИД   19899187 .
  3. ^ Jump up to: а б Каппеллини Э., Велкер Ф., Пандольфи Л., Рамос-Мадригал Дж., Самодова Д., Рютер П.Л. и др. (октябрь 2019 г.). «Протеом эмали раннего плейстоцена из Дманиси раскрывает филогению Stephanorhinus» . Природа 574 (7776): 103–107. Бибкод : 2019Природа.574..103C . дои : 10.1038/s41586-019-1555-y . ПМК   6894936 . ПМИД   31511700 .
  4. ^ Jump up to: а б Демарчи Б., Стиллер Дж., Грили А., Маки М., Денг Ю., Гилберт Т. и др. (октябрь 2022 г.). «Древние белки разрешают споры по поводу идентичности яичной скорлупы Genyornis » . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 119 (43): e2109326119. Бибкод : 2022PNAS..11909326D . дои : 10.1073/pnas.2109326119 . ПМЦ   9995833 . ПМИД   35609205 . S2CID   249045755 .
  5. ^ Эльнаггар А., Усама А., Анвар А.М., Эззельдин С., Абу Эльхассан С., Эбейд Х. и др. (09.11.2022). «Палеопротеомное профилирование для идентификации видов кожи животных в древнеегипетской археологической коже с использованием жидкостной хроматографии в сочетании с тандемной масс-спектрометрией (ЖХ-МС/МС)» . Наука о наследии . 10 (1): 182. дои : 10.1186/s40494-022-00816-0 . ISSN   2050-7445 . S2CID   253399828 .
  6. ^ Jump up to: а б Фиддимент С., Тисдейл М.Д., Вноучек Дж., Левек Э, Бинуа А., Коллинз М.Дж. (07.06.2019). «Так вы хотите заняться биокодикологией? Полевое руководство по биологическому анализу пергамента» . Наука о наследии . 7 (1): 35. дои : 10.1186/s40494-019-0278-6 . ISSN   2050-7445 . S2CID   195245888 .
  7. ^ Jump up to: а б с д Хенди Дж., Колонезе А.С., Франц И., Фернандес Р., Фишер Р., Ортон Д. и др. (октябрь 2018 г.). «Древние белки из керамических сосудов на западе Чатал-Хююка раскрывают скрытую кухню ранних фермеров» . Природные коммуникации . 9 (1): 4064. Бибкод : 2018NatCo...9.4064H . дои : 10.1038/s41467-018-06335-6 . ПМК   6170438 . ПМИД   30283003 .
  8. ^ Даллонжвиль С., Гарнье Н., Роландо С., Токарски С. (январь 2016 г.). «Белки в искусстве, археологии и палеонтологии: от обнаружения к идентификации». Химические обзоры . 116 (1): 2–79. doi : 10.1021/acs.chemrev.5b00037 . ПМИД   26709533 .
  9. ^ Майкснер Ф., Тураев Д., Казенав-Гассио А., Янко М., Краузе-Кёра Б., Хупманн М.Р. и др. (июль 2018 г.). «Последняя трапеза Ледяного человека состояла из жира, дикого мяса и круп» . Современная биология . 28 (14): 2348–2355.e9. Бибкод : 2018CBio...28E2348M . дои : 10.1016/j.cub.2018.05.067 . ПМК   6065529 . ПМИД   30017480 .
  10. ^ Каппеллини Э., Прохаска А., Расимо Ф., Велкер Ф., Педерсен М.В., Аллентофт М.Е. и др. (июнь 2018 г.). «Древние биомолекулы и эволюционные выводы». Ежегодный обзор биохимии . 87 (1): 1029–1060. doi : 10.1146/annurev-biochem-062917-012002 . hdl : 21.11116/0000-0001-DF45-7 . ПМИД   29709200 . S2CID   14004952 .
  11. ^ Хенди Дж. (январь 2021 г.). «Анализ древних белков в археологии» . Достижения науки . 7 (3). Бибкод : 2021SciA....7.9314H . дои : 10.1126/sciadv.abb9314 . ПМЦ   7810370 . ПМИД   33523896 .
  12. ^ Jump up to: а б с д и Хенди Дж., Ван Доорн Н., Коллинз М. (2020). «Протеомика». В Бриттоне К., члене парламента Ричардса (ред.). Археологическая наука: Введение . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. стр. 35–69. дои : 10.1017/9781139013826.003 . ISBN  978-0-521-19522-5 . S2CID   241941528 .
  13. ^ Jump up to: а б Хенди Дж., Велкер Ф., Демарчи Б., Спеллер С., Уориннер С., Коллинз М.Дж. (май 2018 г.). «Руководство по древним исследованиям белков» (PDF) . Экология и эволюция природы . 2 (5): 791–799. Бибкод : 2018NatEE...2..791H . дои : 10.1038/s41559-018-0510-x . ПМИД   29581591 . S2CID   256704765 .
  14. ^ Йилмаз М., Фондри В.Е., Биттремье В., Нельсон Р., Анант В., О С., Нобл В.С. (04 января 2023 г.). «Перевод последовательность-последовательность из масс-спектров в пептиды с помощью модели трансформатора». bioRxiv : 2023.01.03.522621. дои : 10.1101/2023.01.03.522621 . S2CID   255441838 .
  15. ^ Чи Х., Лю С., Ян Х., Цзэн В.Ф., Ву Л., Чжоу В.Дж. и др. (октябрь 2018 г.). «Комплексная идентификация пептидов в тандемных масс-спектрах с использованием эффективной открытой поисковой системы». Природная биотехнология . 36 (11): 1059–1061. дои : 10.1038/nbt.4236 . ПМИД   30295672 . S2CID   52930101 .
  16. ^ Абельсон П.Х. (1 июля 1956 г.). «Палеобиохимия» . Научный американец . Проверено 19 февраля 2023 г.
  17. ^ «Национальная академия наук: тезисы докладов, представленных на ежегодном собрании 26-28 апреля 1954 года, Вашингтон, округ Колумбия». Наука . 119 (3096): 576–588. Апрель 1954 г. doi : 10.1126/science.119.3096.576 . ПМИД   17777440 .
  18. ^ Вемиллер Дж., Хэйр П.Е. (сентябрь 1971 г.). «Рацемизация аминокислот в морских отложениях». Наука . 173 (4000): 907–911. Бибкод : 1971Sci...173..907W . дои : 10.1126/science.173.4000.907 . ПМИД   17751312 . S2CID   17286901 .
  19. ^ Абельсон П.Х., Херинг Т.К. Фракционирование изотопов углерода при образовании аминокислот фотосинтезирующими организмами . OCLC   678738249 .
  20. ^ Хэйр П.Е., Фогель М.Л., Стаффорд-младший Т.В., Митчелл А.Д., Херинг Т.К. (май 1991 г.). «Изотопный состав углерода и азота в отдельных аминокислотах, выделенных из современных и ископаемых белков». Журнал археологической науки . 18 (3): 277–292. Бибкод : 1991JArSc..18..277E . дои : 10.1016/0305-4403(91)90066-X . ISSN   0305-4403 .
  21. ^ Хеджес Дж.И., Хэйр П.П. (февраль 1987 г.). «Адсорбция аминокислот глинистыми минералами в дистиллированной воде». Geochimica et Cosmochimica Acta . 51 (2): 255–259. Бибкод : 1987GeCoA..51..255H . дои : 10.1016/0016-7037(87)90237-7 . ISSN   0016-7037 .
  22. ^ Туросс Н., Фогель М.Л., Хэйр П.Е. (1 апреля 1988 г.). «Вариабельность сохранности изотопного состава коллагена из ископаемой кости» . Акта геохимии и космохимии . 52 (4): 929–935. Бибкод : 1988GeCoA..52..929T . дои : 10.1016/0016-7037(88)90364-X . ISSN   0016-7037 .
  23. ^ Вайкофф Р.В., Маккоги В.Ф., Доберенц А.Р. (ноябрь 1964 г.). «Аминокислотный состав белков плейстоценовых костей☆». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 93 (2): 374–377. дои : 10.1016/0304-4165(64)90387-3 . ПМИД   14251315 .
  24. ^ Акияма М, Вайкофф РВ. Общее содержание аминокислот в раковинах ископаемых пектенов* . OCLC   678746870 .
  25. ^ Вайкофф Р.В., Доберенц А.Р. (февраль 1965 г.). «Электронная микроскопия костей Ранчо Ла Бреа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 53 (2): 230–233. Бибкод : 1965PNAS...53..230W . дои : 10.1073/pnas.53.2.230 . ПМК   219495 . ПМИД   14294054 .
  26. ^ Джоуп М. (1 февраля 1967 г.). «Белок панциря брахиопод - I. Аминокислотный состав и подразумеваемая систематика белков» . Сравнительная биохимия и физиология . 20 (2): 593–600. дои : 10.1016/0010-406X(67)90271-X . ISSN   0010-406X .
  27. ^ Вестбрук П. (1992). Жизнь как геологическая сила: динамика Земли . WW Нортон. ISBN  0-393-30817-0 . ОСЛК   26700519 .
  28. ^ де Йонг Э.В., Вестбрук П., Вестбрук Дж.В., Брюнинг Дж.В. (ноябрь 1974 г.). «Сохранение антигенных свойств макромолекул более 70 млн лет». Природа . 252 (5478): 63–64. Бибкод : 1974Natur.252...63D . дои : 10.1038/252063a0 . ПМИД   4139661 . S2CID   4286786 .
  29. ^ Остром П.Х., Мако С.А., Энгель М.Х., Силфер Дж.А., Рассел Д. (январь 1990 г.). «Геохимическая характеристика высокомолекулярного материала, выделенного из окаменелостей позднего мела». Органическая геохимия . Материалы 14-го Международного совещания по органической геохимии. 16 (4): 1139–1144. Бибкод : 1990OrGeo..16.1139O . дои : 10.1016/0146-6380(90)90149-T . ISSN   0146-6380 .
  30. ^ Остром П.Х., Ганди Х., Стралер Дж.Р., Уокер А.К., Эндрюс П.С., Лейкам Дж. и др. (15 апреля 2006 г.). «Раскрытие последовательности и структуры белка остеокальцина из ископаемой лошади 42ка». Geochimica et Cosmochimica Acta . 70 (8): 2034–2044. Бибкод : 2006GeCoA..70.2034O . дои : 10.1016/j.gca.2006.01.004 . ISSN   0016-7037 .
  31. ^ Jump up to: а б с д и Кендалл С., Эриксен А.М., Контопулос И., Коллинз М.Дж., Тернер-Уокер Г. (февраль 2018 г.). «Диагенез археологических костей и зубов» (PDF) . Палеогеография, Палеоклиматология, Палеоэкология . 491 : 21–37. Бибкод : 2018PPP...491...21K . дои : 10.1016/j.palaeo.2017.11.041 . ISSN   0031-0182 .
  32. ^ Jump up to: а б с д и ж Демарчи Б., Холл С., Ронкал-Эрреро Т., Фриман К.Л., Вулли Дж., Крисп М.К. и др. (сентябрь 2016 г.). Краузе Дж. (ред.). «Белковые последовательности, связанные с минеральными поверхностями, сохраняются в глубоком времени» . электронная жизнь . 5 : e17092. doi : 10.7554/eLife.17092 . ПМК   5039028 . ПМИД   27668515 .
  33. ^ Брандт Л.О., Тауроцци А.Дж., Маки М., Синдинг М.С., Виейра Ф.Г., Шмидт А.Л. и др. (27 июля 2022 г.). «Палеопротеомика идентифицирует бобровый мех в высокостатусных датских захоронениях эпохи викингов — прямое свидетельство торговли мехом» . ПЛОС ОДИН . 17 (7): e0270040. Бибкод : 2022PLoSO..1770040B . дои : 10.1371/journal.pone.0270040 . ПМЦ   9328512 . ПМИД   35895633 .
  34. ^ Шарма В., Шринивасан А., Николаев Ф., Кумар С. (январь 2021 г.). «Процесс биоминерализации в твердых тканях: сложность взаимодействия белка и неорганических аналогов». Акта Биоматериалы . Биоминерализация: от клеток к биоматериалам. 120 : 20–37. doi : 10.1016/j.actbio.2020.04.049 . ПМИД   32413577 . S2CID   218657975 .
  35. ^ Берр Д.Б. (февраль 2019 г.). «Глава 1 - Морфология и организация кости». В Burr DB, Аллен М.Р. (ред.). Основная и прикладная биология кости (второе изд.). Академическая пресса. стр. 3–26. ISBN  978-0-12-813259-3 .
  36. ^ Карвалью М.С., Кабрал Ж.М., да Силва С.Л., Вашишт Д. (март 2021 г.). «Неколлагеновые белки костного матрикса в тканевой инженерии: создание новой кости путем имитации внеклеточного матрикса» . Полимеры . 13 (7): 1095. дои : 10.3390/polym13071095 . ПМЦ   8036283 . ПМИД   33808184 .
  37. ^ Уориннер С., Спеллер С., Коллинз М.Дж. (январь 2015 г.). «Новая эра в палеомикробиологии: перспективы древнего зубного камня как долговременной записи микробиома полости рта человека» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 370 (1660): 20130376. doi : 10.1098/rstb.2013.0376 . ПМЦ   4275884 . ПМИД   25487328 .
  38. ^ Радини А., Никита Э., Бакли С., Коупленд Л., Харди К. (январь 2017 г.). «Помимо еды: множество путей включения материалов в древний зубной камень» . Американский журнал физической антропологии . 162 (Приложение 63): 71–83. дои : 10.1002/ajpa.23147 . ПМИД   28105717 .
  39. ^ Линь Л., Цзян В., Сюй С, Сюй П (июнь 2020 г.). «Критический обзор применения электромагнитных полей для контроля накипи в водных системах: механизмы, характеристики и работа» . npj Чистая вода . 3 (1): 25. Бибкод : 2020npjCW...3...25L . дои : 10.1038/s41545-020-0071-9 . ISSN   2059-7037 . S2CID   219156792 .
  40. ^ Браун Т., Браун К. (4 февраля 2011 г.). Биомолекулярная археология: Введение (1-е изд.). Уайли. дои : 10.1002/9781444392449 . ISBN  978-1-4051-7960-7 .
  41. ^ Саитта Э.Т., Роджерс С., Брукер Р.А., Эбботт Г.Д., Кумар С., О'Рейли С.С. и др. (2017). Смит А. (ред.). «Низкий потенциал окаменения белка кератина, выявленный с помощью экспериментальной тафономии» . Палеонтология . 60 (4): 547–556. Бибкод : 2017Palgy..60..547S . дои : 10.1111/пала.12299 . hdl : 1983/31caf16b-eb98-4bc0-86a1-7ed44644b7c8 . S2CID   90509524 .
  42. ^ Солаццо С., Дайер Дж. М., Клеренс С., Плауман Дж., Пикок Э.Э., Коллинз М.Дж. (май 2013 г.). «Протеомная оценка биоразложения шерстяных тканей в экспериментальных захоронениях». Международная биопорча и биодеградация . 80 : 48–59. дои : 10.1016/j.ibiod.2012.11.013 . ISSN   0964-8305 .
  43. ^ Ян Ю, Шевченко А, Кнауст А, Абудуресуле И, Ли В, Ху Х и др. (май 2014 г.). «Протеомные данные о кефирных молочных продуктах в Китае раннего бронзового века». Журнал археологической науки . 45 : 178–186. Бибкод : 2014JArSc..45..178Y . дои : 10.1016/j.jas.2014.02.005 . ISSN   0305-4403 .
  44. ^ Холлемейер К., Альтмейер В., Хайнцле Э., Питра К. (сентябрь 2008 г.). «Видовая идентификация одежды Эци с помощью времяпролетной масс-спектрометрии с матричной лазерной десорбцией / ионизацией на основе сходства пептидных структур переваров волос». Быстрая связь в масс-спектрометрии . 22 (18): 2751–2767. Бибкод : 2008RCMS...22.2751H . дои : 10.1002/rcm.3679 . ПМИД   18720427 .
  45. ^ Амирра И.Н., Локанатан Ю., Зулькифли И., Ви М.Ф., Мотта А., Фаузи М.Б. (сентябрь 2022 г.). «Комплексный обзор разработки биоматериалов коллагена типа I для тканевой инженерии: от биосинтеза к биокаркасу» . Биомедицины . 10 (9): 2307. doi : 10.3390/biomedicines10092307 . ПМЦ   9496548 . ПМИД   36140407 .
  46. ^ БИОМЕХАНИКА КОСТНОЙ КЛЕТКИ, МЕХАНОБИОЛОГИЯ И ЗАБОЛЕВАНИЯ КОСТЕЙ . [Sl]: ELSEVIER ACADEMIC PRESS. 2023. ISBN  978-0-323-96123-3 . OCLC   1336986913 .
  47. ^ Jump up to: а б Андерсон Л. (декабрь 2022 г.). «Биомолекулярная гистология как новый показатель сохранения последовательностей древней ДНК и белков» . Экология и эволюция . 12 (12): е9518. Бибкод : 2022EcoEv..12E9518A . дои : 10.1002/ece3.9518 . ПМЦ   9743065 . ПМИД   36518622 .
  48. ^ Мартинес Кортисас А, Лопес-Костас О (октябрь 2020 г.). «Связь структурных и композиционных изменений в археологическом коллагене человеческой кости: подход FTIR-ATR» . Научные отчеты . 10 (1): 17888. Бибкод : 2020НатСР..1017888М . дои : 10.1038/s41598-020-74993-y . ПМК   7578014 . ПМИД   33087827 .
  49. ^ Хенди Дж., Уориннер С., Бауман А., Коллинз М.Дж., Фиддимент С., Фишер Р. и др. (июль 2018 г.). «Протеомные доказательства пищевых источников в древнем зубном камне» . Слушания. Биологические науки . 285 (1883): 20180977. doi : 10.1098/rspb.2018.0977 . ПМК   6083251 . ПМИД   30051838 .
  50. ^ Лю ХК, Чен В.Л., Мао С.Дж. (февраль 2007 г.). «Антиоксидантная природа бета-лактоглобулина бычьего молока» . Журнал молочной науки . 90 (2): 547–555. doi : 10.3168/jds.s0022-0302(07)71538-2 . ПМИД   17235131 .
  51. ^ Браунлоу С., Мораиш Кабрал Дж.Х., Купер Р., Флауэр Д.Р., Юдалл С.Дж., Поликарпов И. и др. (апрель 1997 г.). «Бычий бета-лактоглобулин с разрешением 1,8 А — все еще загадочный липокалин» . Структура . 5 (4): 481–495. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00205-0 . ПМИД   9115437 .
  52. ^ Ле Мо С., Бухаллаб С., Гиблин Л., Бродкорб А., Крогенек Т. (2014). «Комплексы бычьего β-лактоглобулина и жирных кислот: связывающие, структурные и биологические свойства» . Молочная наука и технологии . 94 (5): 409–426. дои : 10.1007/s13594-014-0160-y . ПМК   4121524 . ПМИД   25110551 .
  53. ^ Клейден Дж (2001). Органическая химия . Оксфорд: Издательство Оксфордского университета. ISBN  0-19-850347-4 . OCLC   43338068 .
  54. ^ Павелка Дж., Смейда Л., Хинек Р., Кучкова Ш.Х. (сентябрь 2016 г.). «Иммунологическое обнаружение денатурированных белков как метод быстрой идентификации остатков пищи на археологической керамике». Журнал археологической науки . 73 : 25–35. Бибкод : 2016JArSc..73...25P . дои : 10.1016/j.jas.2016.07.004 . ISSN   0305-4403 .
  55. ^ Фонсека Б., Фриман С.Л., Коллинз М.Дж. (сентябрь 2022 г.). «Конформационный анализ и динамика воды: молекулярно-динамическое исследование выживания пептида β-лактоглобулина в археологических находках» . Химическая физика . 561 : 111602. Бибкод : 2022CP....56111602F . doi : 10.1016/j.chemphys.2022.111602 . ISSN   0301-0104 . S2CID   249454628 .
  56. ^ Мюллер М.М. (январь 2018 г.). «Посттрансляционные модификации белковых остовов: уникальные функции, механизмы и проблемы» . Биохимия . 57 (2): 177–185. doi : 10.1021/acs.biochem.7b00861 . ПМК   5770884 . ПМИД   29064683 .
  57. ^ Будье-Лемоске А., Малер А., Бобо С., Дюфоссе М., Прио М. (апрель 2022 г.). «Представляем дезамидирование белка: знаковые открытия, работа с обществом и предварительный рабочий процесс для решения проблемы дезамидирования» . Методы . Внутренняя нестабильность белка: дезамидирование. 200 : 3–14. дои : 10.1016/j.ymeth.2021.11.012 . ПМИД   34843979 . S2CID   244699364 .
  58. ^ Риггс Д.Л., Силзель Дж.В., Лион Ю.А., Канг А.С., Джулиан Р.Р. (октябрь 2019 г.). «Анализ деамидирования глутамина: продукты, пути и кинетика» . Аналитическая химия . 91 (20): 13032–13038. дои : 10.1021/acs.analchem.9b03127 . ПМЦ   8805438 . ПМИД   31498611 .
  59. ^ Робинсон Н.Е., Робинсон А.Б. (январь 2001 г.). «Молекулярные часы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (3): 944–949. Бибкод : 2001ПНАС...98..944Р . дои : 10.1073/pnas.98.3.944 . ПМК   14689 . ПМИД   11158575 .
  60. ^ Рамсо А., Криспин М., Маки М., МакГрат К., Фишер Р., Демарчи Б. и др. (апрель 2021 г.). «Оценка деградации древних молочных белков с помощью конкретных моделей дезамидирования» . Научные отчеты . 11 (1): 7795. Бибкод : 2021NatSR..11.7795R . дои : 10.1038/s41598-021-87125-x . ПМЦ   8032661 . ПМИД   33833277 .
  61. ^ Jump up to: а б Орландо Л., Аллаби Р., Скоглунд П., Дер Саркисян С., Стокхаммер П.В., Авила-Аркос М.К. и др. (11 февраля 2021 г.). «Древний анализ ДНК» . Учебники по методам Nature Reviews . 1 (1): 1–26. дои : 10.1038/s43586-020-00011-0 . ISSN   2662-8449 . S2CID   233911592 .
  62. ^ Аллентофт М.Э., Коллинз М., Харкер Д., Хейл Дж., Оскам К.Л., Хейл М.Л. и др. (декабрь 2012 г.). «Период полураспада ДНК в костях: измерение кинетики распада 158 датированных окаменелостей» . Слушания. Биологические науки . 279 (1748): 4724–4733. дои : 10.1098/rspb.2012.1745 . ПМК   3497090 . ПМИД   23055061 .
  63. ^ Крейг О.Э., Сол Х., Спитери С. (2020). «Анализ остатков» . В Бриттоне К., члене парламента Ричардса (ред.). Археологическая наука: Введение . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. стр. 70–98. дои : 10.1017/9781139013826.004 . ISBN  978-0-521-19522-5 . S2CID   241568727 . Проверено 21 февраля 2023 г.
  64. ^ Велкер Ф., Рамос-Мадригал Дж., Гутенбруннер П., Маки М., Тивари С., Раковников Джерси-Кристенсен Р. и др. (апрель 2020 г.). «Дентальный протеом Homo antecessor» . Природа . 580 (7802): 235–238. Бибкод : 2020Natur.580..235W . дои : 10.1038/s41586-020-2153-8 . ПМЦ   7582224 . ПМИД   32269345 .
  65. ^ Чен Ф., Велкер Ф., Шен С.С., Бэйли С.Е., Бергманн И., Дэвис С. и др. (май 2019 г.). «Денисовская нижняя челюсть позднего среднего плейстоцена с Тибетского нагорья» (PDF) . Природа . 569 (7756): 409–412. Бибкод : 2019Natur.569..409C . дои : 10.1038/s41586-019-1139-x . ПМИД   31043746 . S2CID   256768558 .
  66. ^ Клеланд Т.П., Шретер Э.Р., Коллири С. (январь 2021 г.). «Диагенетиформы: новый термин для объяснения изменений белков в результате диагенеза в палеопротеомике» . Журнал протеомики . 230 : 103992. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103992 . ПМИД   32992016 . S2CID   222168890 .
  67. ^ Палмер К.С., Макаревич К.А., Тишкин А.А., Тур С.С., Чунаг А., Диймаяв Е. и др. (март 2021 г.). «Сравнение использования магнитных шариков с ультрафильтрацией для протеомики древнего зубного камня» (PDF) . Журнал исследований протеома . 20 (3): 1689–1704. doi : 10.1021/acs.jproteome.0c00862 . ПМИД   33596076 . S2CID   231953980 .
  68. ^ Сечи С., Хаит Б.Т. (декабрь 1998 г.). «Модификация остатков цистеина путем алкилирования. Инструмент для картирования пептидов и идентификации белков». Аналитическая химия . 70 (24): 5150–5158. дои : 10.1021/ac9806005 . ПМИД   9868912 .
  69. ^ Фишер Р., Кесслер Б.М. (апрель 2015 г.). «Подготовка проб с помощью геля (GASP) — упрощенный метод генерации протеомных образцов с помощью геля из белковых экстрактов и интактных клеток» . Протеомика . 15 (7): 1224–1229. дои : 10.1002/pmic.201400436 . ПМК   4409837 . ПМИД   25515006 .
  70. ^ Вишневский Р.Ю. (2018). «Подготовка проб с помощью фильтра для анализа протеома». В Бехере Д. (ред.). Микробная протеомика . Методы молекулярной биологии. Том. 1841. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Springer New York. стр. 3–10. дои : 10.1007/978-1-4939-8695-8_1 . ISBN  978-1-4939-8693-4 . ПМИД   30259475 .
  71. ^ Хьюз К.С., Моггридж С., Мюллер Т., Соренсен П.Х., Морин Г.Б., Крийгсвелд Дж. (январь 2019 г.). «Однопоточная пробоподготовка с использованием твердофазной технологии для протеомных экспериментов». Протоколы природы . 14 (1): 68–85. дои : 10.1038/s41596-018-0082-x . ПМИД   30464214 . S2CID   256838729 .
  72. ^ Jump up to: а б Рихтер К.К., Кодлин М.К., Сибрук М., Уориннер С. (май 2022 г.). «Букварь по приложениям ZooMS в археологии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 119 (20): e2109323119. Бибкод : 2022PNAS..11909323R . дои : 10.1073/pnas.2109323119 . ПМЦ   9171758 . ПМИД   35537051 .
  73. ^ Хоссейни С., Мартинес-Чапа С.О. (2017). «Принципы и механизм анализа MALDI-ToF-MS» . В Хоссейни С., Мартинес-Чапа С.О. (ред.). Основы анализа MALDI-ToF-MS . SpringerBriefs в области прикладных наук и технологий. Сингапур: Спрингер. стр. 1–19. дои : 10.1007/978-981-10-2356-9_1 . ISBN  978-981-10-2356-9 . Проверено 21 февраля 2023 г.
  74. ^ Паттерсон С.Д., Эберсолд Р.Х. (март 2003 г.). «Протеомика: первое десятилетие и далее». Природная генетика . 33 (3): 311–323. дои : 10.1038/ng1106 . ПМИД   12610541 . S2CID   9800076 .
  75. ^ Акаш М.С., Рехман К. (2020). «Высокоэффективная жидкостная хроматография». В Акаше М.С., Рехман К. (ред.). Основы фармацевтического анализа . Сингапур: Springer Nature. стр. 175–184. дои : 10.1007/978-981-15-1547-7_14 . ISBN  978-981-15-1547-7 . S2CID   212917192 . Проверено 21 февраля 2023 г.
  76. ^ Ниссен В.М. (2006). Жидкостная хроматография - масс-спектрометрия (3-е изд.). Бока Ратон. ISBN  0-429-11680-2 . OCLC   1329091536 . {{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  77. ^ Зегер С., Зальцманн Л. (август 2020 г.). «Спустя еще десять лет: ЖХ-МС/МС стала рутиной в клинической диагностике» . Клиническая биохимия . Развитие и применение масс-спектрометрии в лабораторной медицине. 82 : 2–11. doi : 10.1016/j.clinbiochem.2020.03.004 . ПМИД   32188572 . S2CID   213186669 .
  78. ^ Линдон Дж.К., Трантер Г.Е., Коппенаал Д.В. (2016). Энциклопедия спектроскопии и спектрометрии (3-е изд.). Кидлингтон, Оксфорд, Великобритания. ISBN  978-0-12-803225-1 . OCLC   960910529 . {{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  79. ^ Тьянова С., Тему Т., Кокс Дж. (декабрь 2016 г.). «Вычислительная платформа MaxQuant для протеомики дробовика на основе масс-спектрометрии». Протоколы природы . 11 (12): 2301–2319. дои : 10.1038/nprot.2016.136 . ПМИД   27809316 . S2CID   21258415 .
  80. ^ Хиросава М., Хосида М., Исикава М., Тоя Т. (апрель 1993 г.). «MASCOT: система множественного выравнивания белковых последовательностей, основанная на трехстороннем динамическом программировании». Компьютерные приложения в биологических науках . 9 (2): 161–167. дои : 10.1093/биоинформатика/9.2.161 . ПМИД   8481818 .
  81. ^ Ма Б., Чжан К., Хендри С., Лян С., Ли М., Доэрти-Кирби А., Ладжуа Дж. (30 октября 2003 г.). «PEAKS: мощное программное обеспечение для секвенирования пептидов de novo методом тандемной масс-спектрометрии». Быстрая связь в масс-спектрометрии . 17 (20): 2337–2342. Бибкод : 2003RCMS...17.2337M . дои : 10.1002/rcm.1196 . ПМИД   14558135 .
  82. ^ Солнцев С.К., Шортрид М.Р., Фрей Б.Л., Смит Л.М. (май 2018 г.). «Расширенное обнаружение глобальных посттрансляционных модификаций с помощью MetaMorpheus». Журнал исследований протеома . 17 (5): 1844–1851. doi : 10.1021/acs.jproteome.7b00873 . ПМИД   29578715 .
  83. ^ Сунь Дж., Ши Дж., Ван Ю., Ву С., Чжао Л., Ли Ю. и др. (декабрь 2019 г.). «Open-pFind улучшает идентификацию недостающих белков в ткани яичка человека». Журнал исследований протеома . 18 (12): 4189–4196. doi : 10.1021/acs.jproteome.9b00376 . ПМИД   31657219 . S2CID   204947980 .
  84. ^ Гейслер Д.Д., Конг А.Т., Автономов Д.М., Ю.Ф., Лепревост Ф.Д., Несвижский А.И. (01.01.2021). «PTM-Shepherd: анализ и обобщение посттрансляционных и химических модификаций на основе результатов открытого поиска» . Молекулярная и клеточная протеомика . 20 : 100018. doi : 10.1074/mcp.TIR120.002216 . ПМК   7950090 . ПМИД   33568339 .
  85. ^ Чан Н.Х., Чжан Х., Синь Л., Шань Б., Ли М. (август 2017 г.). «Секвенирование пептидов de novo методом глубокого обучения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (31): 8247–8252. Бибкод : 2017PNAS..114.8247T . дои : 10.1073/pnas.1705691114 . ПМЦ   5547637 . ПМИД   28720701 .
  86. ^ Мут Т., Вайльнбёк Л., Рапп Э., Хубер К.Г., Мартенс Л., Водель М., Барснес Х. (февраль 2014 г.). «DeNovoGUI: графический пользовательский интерфейс с открытым исходным кодом для секвенирования de novo тандемных масс-спектров» . Журнал исследований протеома . 13 (2): 1143–1146. дои : 10.1021/pr4008078 . ПМЦ   3923451 . ПМИД   24295440 .
  87. ^ Цяо Р., Чан Н.Х., Синь Л., Чен Х., Ли М., Шань Б., Годси А. (2021). «Независимое от вычислительного разрешения прибора секвенирование пептидов de novo для устройств с высоким разрешением». Природный машинный интеллект . 3 (5): 420–425. дои : 10.1038/s42256-021-00304-3 . ISSN   2522-5839 . S2CID   233670194 .
  88. ^ Йилмаз М., Фондри В., Биттремье В., О С., Нобл В.С. (28 июня 2022 г.). «Масс-спектрометрическое секвенирование пептидов de novo с использованием модели трансформатора» . Материалы 39-й Международной конференции по машинному обучению . ПМЛР: 25514–25522.
  89. ^ Бона А., Папай З., Маас Г., Тот Г.А., Джамбор Э., Шмидт Дж. и др. (27 января 2014 г.). «Масс-спектрометрическая идентификация древних белков как потенциальных молекулярных биомаркеров остеогенной саркомы 2000-летней давности» . ПЛОС ОДИН . 9 (1): е87215. Бибкод : 2014PLoSO...987215B . дои : 10.1371/journal.pone.0087215 . ПМЦ   3903643 . ПМИД   24475253 .
  90. ^ Каппеллини Э., Йенсен Л.Дж., Шкларчик Д., Жинолак А., да Фонсека Р.А., Стаффорд Т.В. и др. (февраль 2012 г.). «Протеомный анализ бедренной кости плейстоценового мамонта выявил более ста древних костных белков». Журнал исследований протеома . 11 (2): 917–926. дои : 10.1021/pr200721u . ПМИД   22103443 .
  91. ^ Клеланд Т.П., Шретер Э.Р., Швейцер М.Х. (июнь 2015 г.). «Биологически и диагенетически полученные пептидные модификации коллагенов моа» . Слушания. Биологические науки . 282 (1808): 20150015. doi : 10.1098/rspb.2015.0015 . ПМЦ   4455796 . ПМИД   25972464 .
  92. ^ Jump up to: а б Велкер Ф., Хайдиньяк М., Таламо С., Джауэн К., Даннеманн М., Дэвид Ф. и др. (октябрь 2016 г.). «Палеопротеомные данные идентифицируют архаичных гомининов, связанных с Шательперроном в Гроте дю Ренн» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (40): 11162–11167. Бибкод : 2016PNAS..11311162W . дои : 10.1073/pnas.1605834113 . ПМК   5056053 . ПМИД   27638212 .
  93. ^ Хаблин Дж. Дж., Сираков Н., Алдейас В., Бейли С., Бард Э., Дельвинь В. и др. (май 2020 г.). «Ранний верхний палеолит Homo sapiens из пещеры Бачо Киро, Болгария» (PDF ) Природа 581 (7808): 299–302. Bibcode : 2020Nature.581..299H дои : 10.1038/s41586-020-2259-z . ПМИД   32433609 . S2CID   218592678 .
  94. ^ Рютер П.Л., Хусик И.М., Бангсгаард П., Грегерсен К.М., Пантманн П., Карвалью М. и др. (май 2022 г.). «SPIN обеспечивает высокопроизводительную видовую идентификацию археологических костей с помощью протеомики» . Природные коммуникации . 13 (1): 2458. Бибкод : 2022NatCo..13.2458R . дои : 10.1038/s41467-022-30097-x . ПМЦ   9072323 . ПМИД   35513387 .
  95. ^ Бай Ю, Ю З, Акерман Л, Чжан Ю, Бонд Дж, Ли В и др. (август 2020 г.). «Матричная минерализация эмали белковых нанолент» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 117 (32): 19201–19208. Бибкод : 2020PNAS..11719201B . дои : 10.1073/pnas.2007838117 . ПМЦ   7431033 . ПМИД   32737162 .
  96. ^ Велкер Ф., Рамос-Мадригал Дж., Кульвилм М., Ляо В., Гутенбруннер П., де Мануэль М. и др. (декабрь 2019 г.). «Протеом эмали показывает, что гигантопитеки были ранними дивергентными понгами» . Природа . 576 (7786): 262–265. Бибкод : 2019Natur.576..262W . дои : 10.1038/s41586-019-1728-8 . ПМК   6908745 . ПМИД   31723270 .
  97. ^ Ногейра ФК, Невес LX, Пессоа-Лима С, Лангер МК, Домонт ГБ, Лайн СР и др. (май 2021 г.). «Древние пептиды эмали, извлеченные из южноамериканских плейстоценовых видов Notiomastodon Platensis и Myocastor cf. Coypus». Журнал протеомики . 240 : 104187. doi : 10.1016/j.jprot.2021.104187 . ПМИД   33757878 . S2CID   232337986 .
  98. ^ Сакалаускайте Дж., Марин Ф., Перголицци Б., Демарчи Б. (сентябрь 2020 г.). «Палеопротеомика ракушек: первое применение дактилоскопии пептидной массы для быстрой идентификации раковин моллюсков в археологии» . Журнал протеомики . 227 : 103920. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103920 . ПМИД   32712371 . S2CID   220798638 .
  99. ^ Чоудхури, член парламента, Кэмпбелл С., Бакли М. (август 2021 г.). «Протеомный анализ археологической керамики из Телль-Хайбера, южный Ирак». Журнал археологической науки . 132 : 105414. Бибкод : 2021JArSc.132j5414C . дои : 10.1016/j.jas.2021.105414 . ISSN   0305-4403 . S2CID   236243360 .
  100. ^ Сиано Ф, Пикариелло Дж, Карузо Т, Эспозито С, Рескиньо С, Аддео Ф, Васка Э (май 2022 г.). «Протеомика и интегрированные методы для характеристики органических остатков в погребальных находках италийского населения первого тысячелетия до нашей эры». Журнал исследований протеома . 21 (5): 1330–1339. doi : 10.1021/acs.jproteome.2c00093 . ПМИД   35347988 . S2CID   247776564 .
  101. ^ Танаси Д., Кучина А., Кунсоло В., Салетти Р., Ди Франческо А., Греко Е., Фоти С. (февраль 2021 г.). «Палеопротеомное профилирование органических остатков доисторической керамики с Мальты» . Аминокислоты . 53 (2): 295–312. дои : 10.1007/s00726-021-02946-4 . ПМЦ   7910365 . ПМИД   33582869 .
  102. ^ МакГрат К., Роуселл К., Гейтс Сен-Пьер С., Теддер А., Фуди Дж., Робертс С. и др. (июль 2019 г.). «Идентификация археологических костей с помощью неразрушающего ZooMS и материальность символического выражения: примеры из ирокезских костяных наконечников» . Научные отчеты . 9 (1): 11027. Бибкод : 2019НатСР...911027М . дои : 10.1038/s41598-019-47299-x . ПМК   6667708 . ПМИД   31363122 .
  103. ^ Демарчи Б., Боано Р., Серон А., Даль Белло Ф., Фаверо-Лонго С.Э., Фиддимент С. и др. (июль 2020 г.). «Никогда не скучно: неинвазивная палеопротеомика мумифицированной человеческой кожи» . Журнал археологической науки . 119 : 105145. Бибкод : 2020JArSc.119j5145D . дои : 10.1016/j.jas.2020.105145 . hdl : 2318/1739887 . ISSN   0305-4403 . S2CID   219750410 .
  104. ^ Мартисиус Н.Л., Велкер Ф., Доганджич Т., Гроте М.Н., Ренду В., Синет-Матио В. и др. (май 2020 г.). «Неразрушающая идентификация ZooMS выявила стратегический выбор сырья для костных орудий неандертальцами» . Научные отчеты . 10 (1): 7746. Бибкод : 2020НатСР..10.7746М . doi : 10.1038/s41598-020-64358-w . ПМК   7210944 . ПМИД   32385291 .
  105. ^ Крейг О.Э., Коллинз М.Дж. (март 2000 г.). «Улучшенный метод иммунологического обнаружения минерально-связанного белка с использованием плавиковой кислоты и прямого захвата». Журнал иммунологических методов . 236 (1–2): 89–97. дои : 10.1016/S0022-1759(99)00242-2 . ПМИД   10699582 .
  106. ^ Прокопио Н., Бакли М. (февраль 2017 г.). «Минимизация лабораторно-индуцированного распада в протеомике костей» . Журнал исследований протеома . 16 (2): 447–458. doi : 10.1021/acs.jproteome.6b00564 . ПМИД   28152590 .
  107. ^ Клеланд Т.П. (ноябрь 2018 г.). «Палеопротеомика костей человека с использованием однореакторного метода подготовки проб с усилением твердой фазы для максимального увеличения обнаруживаемых белков и снижения содержания гуминов». Журнал исследований протеома . 17 (11): 3976–3983. doi : 10.1021/acs.jproteome.8b00637 . ПМИД   30336043 . S2CID   53018221 .
  108. ^ Пердигао Н., Генрих Дж., Столте С., Сабир К.С., Бакли М.Дж., Табор Б. и др. (декабрь 2015 г.). «Неожиданные особенности темного протеома» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (52): 15898–15903. Бибкод : 2015PNAS..11215898P . дои : 10.1073/pnas.1508380112 . ПМК   4702990 . ПМИД   26578815 .
  109. ^ Анкени Р.А., Леонелли С. (2020). «Модельные организмы» . Элементы философии биологии . дои : 10.1017/9781108593014 . ISBN  9781108593014 .
  110. ^ Шретер Э.Р., Клеланд Т.П. (январь 2016 г.). «Дезамидирование глютамина: показатель древности или сохранности?» . Быстрая связь в масс-спектрометрии . 30 (2): 251–255. Бибкод : 2016RCMS...30..251S . дои : 10.1002/rcm.7445 . ПМИД   26689157 .
  111. ^ Браун С., Козликин М., Шунков М., Деревянко А., Хайэм Т., Дука К., Рихтер К.К. (сентябрь 2021 г.). «Изучение сохранения коллагена путем деамидирования глутамина в Денисовой пещере». Журнал археологической науки . 133 : 105454. Бибкод : 2021JArSc.133j5454B . дои : 10.1016/j.jas.2021.105454 . ISSN   0305-4403 .
  112. ^ Асара Дж.М., Швейцер М.Х., Фреймарк Л.М., Филлипс М., Кэнтли Л.С. (апрель 2007 г.). «Белковые последовательности мастодонта и тираннозавра рекса, выявленные с помощью масс-спектрометрии». Наука . 316 (5822): 280–285. Бибкод : 2007Sci...316..280A . дои : 10.1126/science.1137614 . ПМИД   17431180 . S2CID   85299309 .
  113. ^ Швейцер М.Х., Чжэн В., Орган CL, Авчи Р., Суо З., Фреймарк Л.М. и др. (май 2009 г.). «Биомолекулярная характеристика и белковые последовательности кампанского гадрозавра B. canadensis». Наука . 324 (5927): 626–631. Бибкод : 2009Sci...324..626S . дои : 10.1126/science.1165069 . ПМИД   19407199 . S2CID   5358680 .
  114. ^ Бакли М., Уорвуд С., ван Донген Б., Китченер А.С., Мэннинг П.Л. (май 2017 г.). «Химера ископаемого белка; трудности в различении последовательностей пептидов динозавров от современного перекрестного загрязнения» . Слушания. Биологические науки . 284 (1855): 20170544. doi : 10.1098/rspb.2017.0544 . ПМЦ   5454271 . ПМИД   28566488 .
  115. ^ Пал Чоудхури М., Макаревич С., Пьезонка Х., Бакли М. (ноябрь 2022 г.). «Новый метод глубокой эвтектической экстракции белка из остатков керамики и археологические последствия» . Журнал исследований протеома . 21 (11): 2619–2634. doi : 10.1021/acs.jproteome.2c00340 . ПМЦ   9639204 . ПМИД   36268809 .
  116. ^ Беслич Д., Чеушнер Г., Ренард Б.Ю., Веллер М.Г., Мут Т. (январь 2023 г.). «Комплексная оценка инструментов секвенирования пептидов de novo для сборки моноклональных антител» . Брифинги по биоинформатике . 24 (1). дои : 10.1093/нагрудник/bbac542 . ПМЦ   9851299 . ПМИД   36545804 .
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: f74daffd1139e2e3920cde9a5c7a728e__1712505960
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/f7/8e/f74daffd1139e2e3920cde9a5c7a728e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Ancient protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)