Древний белок

Древние белки представляют собой сложные смеси, и термин палеопротеомика используется для характеристики изучения протеомов в прошлом. [ 1 ] Древние белки были извлечены из широкого спектра археологических материалов, включая кости , [ 2 ] зубы , [ 3 ] яичная скорлупа , [ 4 ] кожа , [ 5 ] пергаменты , [ 6 ] керамика , [ 7 ] папки для рисования [ 8 ] и хорошо сохранившиеся мягкие ткани, такие как кишечник . [ 9 ] Эти сохранившиеся белки предоставили ценную информацию о таксономической идентификации , истории эволюции ( филогении ), диете, здоровье, болезнях, технологиях и социальной динамике в прошлом.
Как и современная протеомика, изучение древних белков стало возможным благодаря технологическим достижениям. различные аналитические методы, например, профилирование аминокислот, рацемизации датирование , иммунодетекция, секвенирование Эдмана , массовый дактилоскопический анализ пептидов и тандемная масс-спектрометрия . Для анализа древних белков использовались [ 10 ] Внедрение высокопроизводительной масс-спектрометрии (например, Orbitrap ) в 2000 году произвело революцию в этой области, поскольку можно охарактеризовать все сохранившиеся последовательности сложных протеомов. [ 11 ]
За последнее десятилетие изучение древних белков превратилось в хорошо зарекомендовавшую себя область археологической науки. Однако, как и исследование аДНК (древней ДНК, сохранившейся в археологических раскопках), оно было ограничено рядом проблем, таких как охват справочных баз данных, идентификация, загрязнение и аутентификация. [ 12 ] Исследователи работают над стандартизацией отбора проб, извлечения, анализа данных и отчетности по древним белкам. [ 13 ] Новые вычислительные инструменты, такие как секвенирование de novo. [ 14 ] и открытое исследование [ 15 ] может также улучшить идентификацию древних протеомов.
История: пионеры древних исследований белков
[ редактировать ]Филип Абельсон, Эдгар Хэйр и Томас Херинг
[ редактировать ]Абельсон , Хэйр и Хёринг возглавляли исследования древних белков в период с 1950-х по начало 1970-х годов. [ 16 ] Абельсон руководил геофизической лабораторией Института Карнеги (Вашингтон, округ Колумбия) с 1953 по 1971 год и был первым, кто обнаружил аминокислоты в окаменелостях. [ 17 ] Хэйр присоединился к команде и специализировался на рацемизации аминокислот (превращении L-аминокислот в D-аминокислоты после смерти организмов). Соотношения D/L использовались для датировки различных древних тканей, таких как кости, раковины и морские отложения. [ 18 ] Херинг был еще одним видным членом, внесшим вклад в развитие изотопов и масс-спектрометрии. [ 19 ] Это золотое трио привлекло в эту область многих талантливых биологов, геологов, химиков и физиков, в том числе Мэрилин Фогель . [ 20 ] Джон Хеджес [ 21 ] и Норин Туросс. [ 22 ]
Ральф Вайкофф
[ редактировать ]Вайкофф был пионером в области рентгеновской кристаллографии и электронной микроскопии . [ 23 ] Используя микроскопические изображения, он продемонстрировал изменчивость и повреждение коллагеновых волокон в древних костях и панцирях. [ 24 ] Его исследования способствовали пониманию диагенеза (деградации) белков в конце 1960-х годов и подчеркнули, что одних лишь профилей древних аминокислот может быть недостаточно для идентификации белков. [ 25 ]
Маргарет Джоуп и Питер Весбрук
[ редактировать ]Джоуп и Весбрук были ведущими экспертами в области белков оболочки и кристаллизации . [ 26 ] Позже Уэсбрук основал лабораторию геобиохимии в Лейденском университете, сосредоточив внимание на биоминерализации и на том, как этот процесс способствует выживанию белков. [ 27 ] Он также был пионером в использовании антител для изучения древних белков в 1970-х и 1980-х годах, используя различные иммунологические методы, такие как двойная иммунодиффузия Охтерлони (взаимодействие антител и антигенов в геле). [ 28 ]
Пегги Остром
[ редактировать ]Остром выступал за использование масс-спектрометрии с 1990-х годов. [ 29 ] Она была первой, кто улучшил покрытие последовательностей древних белков, объединив различные методы, такие как массовый фингерпринтинг пептидов и тандемную жидкостную хроматографию масс-спектрометрии (ЖХ-МС/МС). [ 30 ]
Биохимия древних белков
[ редактировать ]Формирование и регистрация
[ редактировать ]Понимание того, как древние белки формируются и включаются в археологические материалы, имеет важное значение для отбора проб, оценки загрязнения и планирования анализа. [ 1 ] Как правило, древние белки белковых тканей, в частности коллагены костей, кератины шерсти и внутрикристаллические , амелогенины зубной эмали белки оболочек, могут быть включены во время формирования тканей. [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] Однако формирование белковых тканей часто является сложным, динамичным и зависит от различных факторов, таких как pH, металлы, концентрация ионов, диета, а также другие биологические, химические и физические параметры. [ 34 ] Одним из наиболее характерных явлений является минерализация кости — процесс, при котором кристаллы гидроксиапатита откладываются внутри коллагеновых волокон, образуя матрикс. [ 35 ] Несмотря на обширные исследования, создание костного каркаса по-прежнему остается проблемой, а роль неколлагеновых белков (широкий спектр протеогликанов и других белков) остается плохо изученной. [ 36 ]
Другая категория — сложные и потенциально минерализованные ткани, такие как древние зубные камни человека и керамические сосуды. Зубные камни определяются как кальцинированные биопленки , созданные и опосредованные взаимодействием между ионами фосфата кальция и широким спектром микробных , человеческих и пищевых белков полости рта во время эпизодической биоминерализации . [ 37 ] [ 38 ] Аналогично, минералы керамической матрицы могут взаимодействовать с пищевыми белками во время обработки и приготовления пищи. Лучше всего это объясняется отложениями кальцита, прилипшими к внутренней части археологических керамических сосудов. [ 7 ] Эти богатые белком минерализованные отложения могут образовываться во время многократного приготовления пищи с использованием жесткой воды и последующего образования накипи. [ 39 ]
Сохранение
[ редактировать ]Органические (содержащие углерод) биомолекулы , такие как белки, склонны к деградации. [ 40 ] Например, экспериментальные исследования показывают, что прочные, волокнистые и гидрофобные кератины, такие как перья и шерстяные ткани, быстро разлагаются при комнатной температуре. [ 41 ] [ 42 ] Действительно, древние белки являются исключительными, и их часто обнаруживают в экстремальных условиях захоронения, особенно в сухих и холодных условиях. [ 43 ] [ 44 ] Это связано с тем, что недостаток воды и низкая температура могут замедлить гидролиз, микробную атаку и ферментативную активность. [ 31 ]
Существуют также белки, химические и физические свойства которых могут обеспечить их сохранение в долгосрочной перспективе. Лучшим примером является коллаген типа 1 ; это один из наиболее распространенных белков во кожи (80-85%) и костей (80-90%) внеклеточном матриксе . [ 45 ] Он также минерализован, организован в тройную спираль и стабилизирован водородными связями . [ 46 ] Коллаген типа 1 обычно добывался из древних костей, кожи и пергаментов; эти характеристики могут способствовать его стабильности с течением времени. [ 47 ] [ 48 ] Еще одним распространенным белком в археологических находках является молочный бета-лактоглобулин , часто извлекаемый из древних зубных камней. [ 49 ] Бета-лактоглобулин представляет собой небольшой сывороточный белок с молекулярной массой около 18400 Да ( дальтон ). [ 50 ] Устойчив к нагреванию и ферментативному разложению; структурно он имеет бета-цилиндр, связанный со связыванием с небольшими гидрофобными молекулами, такими как жирные кислоты , с образованием стабильных полимеров . [ 51 ] [ 52 ]
Учитывая, что белки различаются по численности, размеру, гидрофобности (нерастворимости в воде), структуре, конформации (форме), функциям и стабильности, понимание сохранения белков является сложной задачей. [ 12 ] Несмотря на то, что существуют общие детерминанты выживаемости белков, включая термическую историю (температура/время), условия захоронения (рН/ химический состав почвы / уровень грунтовых вод ) и свойства белка ( соседние аминокислоты / вторичная структура / третичная укладка / содержание протеома ), не существует однозначный ответ, а диагенез белков по-прежнему остается активной областью исследований. [ 1 ]
Структура и характер повреждений
[ редактировать ]Как правило, белки имеют четыре уровня структурной сложности: четвертичный (множественные полипептиды или субъединицы ), третичный (3D-складывание полипептида), вторичный ( альфа-спирали / бета-листы /случайные витки) и первичная структура (линейные аминокислотные последовательности, связанные между собой пептидные связи ). [ 53 ] Ожидается, что древние белки со временем потеряют свою структурную целостность из-за денатурации (разворачивания белка) или других диагенетических процессов. [ 54 ]
Древние белки также имеют тенденцию быть фрагментированными, поврежденными и измененными. Белки со временем могут расщепляться на мелкие фрагменты, поскольку гидролиз (добавление воды) разрывает пептидные связи ( ковалентные связи между двумя соседними альфа-аминокислотами ). [ 55 ] С точки зрения посттрансляционных модификаций (изменения происходят после трансляции РНК ) древние белки часто характеризуются обширными повреждениями, такими как окисление ( метионин ), гидроксилирование ( пролин ), дезамидирование ( глутамин / аспарагин ), цитруллинирование ( аргинин ), фосфорилирование ( серин) . / треонин / тирозин ), N-концевой глутамат в пироглутамат и добавление продуктов гликирования к лизин или аргинин . [ 56 ] [ 12 ] Среди этих модификаций дезамидирование глутамина является одним из наиболее зависимых от времени процессов. [ 57 ] глутамина Дезамидирование представляет собой в основном неферментативный процесс, в ходе которого глютамин превращается в глутаминовую кислоту (+0,98406 Да) посредством боковой цепи гидролиза или образования глутаримидного кольца. [ 58 ] Это медленное преобразование с длительным периодом полувыведения , зависящим от соседних аминокислот , вторичных структур , трехмерного сворачивания, pH , температуры и других факторов. [ 59 ] Доступны биоинформационные инструменты для расчета объемных и специфичных для конкретного участка скоростей деамидирования древних белков. [ 60 ] Структурное проявление этих химических изменений в древних белках было впервые задокументировано с помощью сканирующей электронной микроскопии (СЭМ). Фибриллы коллагенового белка типа 1 сохранившегося в вечной мерзлоте шерстистого мамонта (Юкон, Канада) были непосредственно визуализированы и показано, что они сохраняют свой характерный рисунок полос. Их сравнивали с фибриллами коллагена 1-го типа из экземпляра колумбийского мамонта умеренного климата (Монтана, США). Коллагеновые фибриллы колумбийского мамонта, в отличие от фибрилл шерстистого мамонта, замороженного в вечной мерзлоте, утратили свои полосы, что указывает на существенную химическую деградацию составляющих пептидных последовательностей. Это также первый случай, когда полосы коллагена или молекулярная структура любого древнего белка были непосредственно отображены с помощью сканирующей электронной микроскопии. [ 47 ]
Палеопротеомика
[ редактировать ]Обзор
[ редактировать ]Палеопротеомика — быстро развивающаяся область, объединяющая археологию , биологию , химию и исследования наследия . По сравнению с его широко известной родственной областью анализа адДНК , извлечение, идентификация и аутентификация древних белков являются сложной задачей, поскольку и древняя ДНК, и белки имеют тенденцию быть ультракороткими, сильно фрагментированными, сильно поврежденными и химически модифицированными. [ 1 ] [ 61 ]
Однако древние белки по-прежнему остаются одними из наиболее информативных биомолекул. Белки имеют тенденцию разлагаться медленнее, чем ДНК, особенно биоминерализованные белки. [ 32 ] [ 62 ] Хотя древние липиды можно использовать для различения морских, растительных и животных жиров, [ 63 ] Данные о древних белках имеют высокое разрешение и специфичны для таксонов и тканей.
На сегодняшний день древние пептидные последовательности успешно извлечены и надежно охарактеризованы из различных археологических останков, в том числе из скорлупы страусиного яйца возрастом 3,8 млн лет (миллион лет), [ 32 ] 1,77 млн лет назад зубы человека прямоходящего , [ 64 ] возрастом 0,16 млн лет назад денисовская челюсть [ 65 ] и несколько горшков эпохи неолита (6000-5600 кал. до н.э.). [ 7 ] Таким образом, палеопротеомика дала ценную информацию о прошлых эволюционных отношениях, вымерших видах и обществах.
Добыча
[ редактировать ]Как правило, существует два подхода: метод «сверху вниз » без переваривания и снизу вверх протеомика . Нисходящая протеомика редко используется для анализа древних белков из-за аналитических и вычислительных трудностей. [ 66 ] Для восходящей протеомики, или дробовой протеомики, древние белки перевариваются в пептиды с помощью ферментов, например трипсина . Минерализованные археологические находки, такие как кости, зубы, ракушки, зубные камни и керамика, требуют дополнительного этапа деминерализации для высвобождения белков из минеральной матрицы. [ 1 ] Это часто достигается использованием слабой кислоты ( этилендиаминтетрауксусной кислоты , ЭДТА) или холодной (4 °C) соляной кислоты (HCl), чтобы свести к минимуму химические модификации, которые могут возникнуть во время экстракции. [ 67 ]
Чтобы сделать древние белки растворимыми, нагревание, обработку ультразвуком , хаотропные агенты ( мочевины / гуанидина, GnHCl), детергенты или другие буферы. гидрохлорид можно использовать [ 1 ] Алкилирование и восстановление часто включают цистеин , чтобы разрушить дисульфидные связи и избежать сшивки . [ 68 ]
После деминерализации, солюбилизации белка, алкилирования и восстановления необходима замена буфера, чтобы гарантировать совместимость экстрактов с последующим анализом. В настоящее время существует три широко используемых протокола для древних белков и гелей (GASP): [ 69 ] фильтры (ФАСП) [ 70 ] и магнитные бусины (СП3) [ 71 ] можно использовать для этой цели. После завершения замены буфера экстракты инкубируют с пищеварительными ферментами, затем концентрируют, очищают и обессоливают.
Для неминерализованных археологических материалов, таких как пергаменты, кожа и картины, деминерализация не требуется, а протоколы могут быть изменены в зависимости от сохранности образцов и их размера. [ 6 ]
Инструментарий и анализ данных
[ редактировать ]В настоящее время в палеопротеомике доминируют два метода, основанных на масс-спектрометрии: MALDI-ToF (лазерная десорбция/ионизация с использованием матрицы) и LC-MS/MS . MALDI-ToF используется для определения отношения массы к заряду (m/z) и ионов структуры их пиков. [ 72 ] Переваренные пептиды наносят на пластину MALDI, сокристаллизуют с матрицей (в основном α-циано-4-гидроксикоричной кислотой , CHCA); лазер возбуждает и ионизирует матрицу, затем измеряется время его прохождения по вакуумной трубке и преобразуется в спектр отношений m/z и интенсивностей. [ 73 ]
Поскольку охарактеризованы только паттерны пиков, а не целые аминокислотные последовательности расщепленных пептидов, для сопоставления паттернов и идентификации древних белков необходимы пептидные маркеры. [ 72 ] В археологическом контексте MALDI-ToF обычно используется для исследования костей и коллагенов в области, известной как ZooMS (зооархеология с помощью масс-спектрометрии). [ 2 ]
ЖХ-МС/МС – еще один широко используемый подход. Это мощный аналитический метод разделения, секвенирования и количественного определения сложных белковых смесей. [ 74 ] Первым шагом в ЖХ-МС/МС является жидкостная хроматография. Белковые смеси разделяют в жидкой подвижной фазе с помощью стационарной колонки. [ 75 ] То, как жидкие аналиты взаимодействуют с неподвижной фазой, зависит от их размера, заряда, гидрофобности и сродства. [ 76 ] Эти различия приводят к разным временам элюирования и удерживания (когда компонент смеси выходит из колонки). После хроматографического разделения белковые компоненты ионизируются и вводятся в масс-спектрометры. [ 77 ] Во время первого массового сканирования (MS1) измеряются отношения m/z ионов-предшественников. Выбранные предшественники подвергаются дальнейшей фрагментации, и соотношения m/z фрагментных ионов определяются во втором массовом сканировании (MS2). Существуют различные методы фрагментации, например, высокоэнергетическая диссоциация C-ловушки (HCD) и диссоциация, индуцированная столкновениями (CID), но часто целью являются b- и y-ионы. [ 78 ]
Для обработки древних данных MS/MS часто используются поисковые системы и программные инструменты, включая MaxQuant, Mascot и PEAKS. [ 79 ] [ 80 ] [ 81 ] Данные о последовательностях белков можно загрузить из общедоступных генных банков ( UniProt / NCBI ) и экспортировать в виде файлов FASTA для алгоритмов секвенирования. [ 13 ] В последнее время внимание привлекли открытые поисковые системы, такие как MetaMorpheus, pFind и Fragpipe, поскольку они позволяют идентифицировать все модификации, связанные со спектральными совпадениями пептидов (PSM). [ 82 ] [ 83 ] [ 84 ]
Секвенирование de novo также возможно для анализа древних спектров МС/МС. Это метод секвенирования, который собирает аминокислотные последовательности непосредственно из спектров без использования справочных баз данных. [ 85 ] Достижения в области глубокого обучения также привели к развитию нескольких конвейеров, таких как DeNovoGUI, DeepNovo2 и Casanovo. [ 86 ] [ 87 ] [ 88 ] Однако оценить результаты последовательностей de novo может быть сложно, и для древних белков может потребоваться оптимизация, чтобы свести к минимуму ложноположительные результаты и переобучение. [ 1 ]
Приложения
[ редактировать ]Палеопротеомы
[ редактировать ]- Кости. Древние кости — один из наиболее хорошо изученных и знаковых палеопротеомов. Древние протеомы костей были секвенированы у гомининов , людей, мамонтов , моа и ныне вымерших носорогов . [ 89 ] [ 90 ] [ 3 ] [ 91 ] [ 92 ] [ 93 ] Фибриллярные коллагены являются наиболее распространенными белками в современных костях; Аналогичным образом, коллагены типов 1 и III также часто встречаются в археологических данных. [ 31 ] В то время как современные кости содержат около 10% неколлагеновых белков (НКП), зарегистрированы различные НКП, включая остеокальцин , бигликан и люмикан . [ 92 ] Как правило, НКП являются отличным объектом для изучения истории эволюции, поскольку у них более высокая скорость оборота, чем у костей. [ 31 ] Учитывая обилие древних костных протеомов, восходящий протеомный рабочий процесс, известный как SPIN (Species by Proteome INvestigation), доступен для высокопроизводительного анализа 150 миллионов костей млекопитающих. [ 94 ]
- Зубы. Зубная эмаль — одна из самых твердых и минерализованных тканей человеческого организма, поскольку состоит преимущественно из кристаллов гидроксиапатита. [ 95 ] Хотя протеом эмали невелик, древние амелогенины и другие белки, связанные с амелобластами, часто хорошо сохраняются в минерализованной закрытой системе. [ 31 ] Древние белки эмали полезны, когда ДНК или другие белки не выживают, и их анализировали, чтобы понять вымершие виды и эволюцию. [ 96 ] [ 97 ]
- Ракушки. Археологические раковины также содержат богатые палаопротеомы. [ 98 ] Подобно зубной эмали, они представляют собой более или менее близкие системы, изолирующие белки от воды и других сил разложения. [ 1 ] Стратиокальцин-1 и -2 надежно идентифицированы в образцах скорлупы страусиных яиц возрастом 3,8 млн лет назад на стоянке Лаэтоли в Танзании. [ 32 ] С-типа Эти лектины связаны с биоминерализацией, и они также обнаружены в панцирях вымерших крупных птиц, собранных в Австралии. [ 4 ] Учитывая возраст скорлупы страусиного яйца, он был проверен с помощью комбинации шести методов: аналитическая репликация (одни и те же образцы анализировались в разных лабораториях), рацемизация аминокислот (соотношение D/L), анализ переноса (до и после инъекции). промывки для оценки степени переноса в масс-спектрометрах), характер повреждения (дезамидирование/окисление/фосфорилирование/амидирование/разложение) и исследования аДНК. [ 32 ] Эти независимые процедуры гарантируют подлинность самых старых пептидных последовательностей.
Другие сложные смеси
[ редактировать ]- Керамика и пищевые корочки. Различные древние пищевые белки были охарактеризованы из керамики и связанных с ней пищевых корок (обуглившихся и кальцитовых отложений на керамических сосудах). [ 7 ] В этом контексте преобладают бета-лактоглобулины коровьего, овечьего и козьего молока, но имеются также казеины молока (альфа-, бета- и каппа-казеин), гемоглобины крови животных и широкий спектр растительных белков ( глютенины пшеницы , гордеины ячменя). , бобовые и другие запасные белки семян). [ 99 ] [ 100 ] [ 101 ] Идентификация этих древних продуктов питания может быть использована, чтобы понять, как пища готовилась, готовилась и потреблялась в прошлом. Также ясно, что археологическая керамика и пищевые корки представляют собой сложные смеси, содержащие метапротеомы (множественные протеомы). [ 1 ]
Аналитические задачи
[ редактировать ]Хотя палеопротеомика является полезным инструментом для решения широкого спектра исследовательских вопросов, существуют некоторые аналитические проблемы, которые мешают этой области раскрыть свой потенциал. Первый вопрос – сохранение. Связывание минералов, по-видимому, стабилизирует белки, но это сложный динамический процесс, который систематически не исследовался в различных археологических и погребальных контекстах. [ 12 ] [ 32 ]
Деструктивный отбор проб – еще одна проблема, которая может нанести непоправимый ущерб археологическим материалам. Хотя минимально-деструктивные или неразрушающие методы отбора проб разрабатываются для пергаментов, костей, мумифицированных тканей и кожи, неясно, подходят ли они для других типов останков, таких как зубные камни, керамика и пищевые корки. [ 102 ] [ 103 ] [ 104 ]
Не менее сложно извлекать минеральносвязанные белки из-за их малой распространенности, обширной деградации и зачастую сильных межмолекулярных взаимодействий (водородных связей, дисперсии, ион-дипольных и диполь-дипольных взаимодействий) с минеральной матрицей. [ 105 ] Древние белки также различаются по степени сохранности, гидрофобности, растворимости и оптимальным значениям pH; методологическая разработка все еще необходима для максимального извлечения белка. [ 106 ] [ 107 ]
Идентификация древних белков по-прежнему остается сложной задачей, поскольку алгоритмы поиска в базе данных не оптимизированы для низкоинтенсивных и поврежденных древних белков, что увеличивает вероятность ложноположительных и ложноотрицательных результатов. [ 12 ] Существует также проблема темных протеомов (неизвестных участков белка, которые невозможно секвенировать); примерно 44-54% белков у эукариот, таких как животные и растения, темные. [ 108 ] Справочные базы данных также смещены в сторону модельных организмов, таких как дрожжи и мыши . [ 109 ] и текущие данные о последовательностях могут не охватывать все археологические материалы.
Наконец, хотя цитозина дезаминирование (цитозин со временем превращается в урацил , что приводит к неверным показаниям) широко используется для аутентификации адДНК, не существует стандартизированных процедур для аутентификации древних белков. [ 61 ] [ 110 ] [ 111 ] Эта проблема аутентификации подчеркивается заявленной идентификацией коллагеновых пептидов Brachylophosaurus canadensis ( гадрозавр ) 78 млн лет назад и 68 млн лет назад тираннозавра рекса . [ 112 ] [ 113 ] Отсутствие посттрансляционных модификаций и последующие экспериментальные исследования показывают, что эти последовательности могут быть получены из бактериальных биопленок , перекрестного загрязнения контрольных образцов или современных лабораторных процедур. [ 114 ]
Будущие направления
[ редактировать ]Несмотря на серьезные аналитические проблемы, палеопротеомика постоянно развивается и внедряет новые технологии. Новейшая высокопроизводительная масс-спектрометрия, например, TimsToF (подвижность захваченных ионов-время пролета) в режиме DIA (сбор, независимый от данных), может помочь в разделении, выборе и разрешении древних данных МС/МС. [ 1 ] Новые протоколы экстракции, такие как процедуры с использованием DES ( глубокого эвтектического растворителя ), могут увеличить количество и типы извлекаемых палеопротеомов. [ 115 ] Инструменты идентификации также совершенствуются благодаря прогрессу биоинформатики, машинного обучения и искусственного интеллекта. [ 116 ]
Полезные инструменты
[ редактировать ]Публичные хранилища необработанных данных
[ редактировать ]- База данных идентификации PRIDE-PROteomics ID
- MassIVE-Масс-спектрометрия, интерактивная виртуальная среда
Справочные базы данных
[ редактировать ]Поиск по базе данных
[ редактировать ]Открыть поиск
[ редактировать ]Новые программы
[ редактировать ]См. также
[ редактировать ]Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Палеопротеомика
- Древний анализ белка в археологии
- Руководство по древним исследованиям белков
- Древние биомолекулы и эволюционные выводы
- Открытие древних белковых палимпсестов
Страницы Википедии
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж Уориннер С., Корзов Рихтер К., Коллинз М.Дж. (август 2022 г.). «Палеопротеомика» . Химические обзоры . 122 (16): 13401–13446. doi : 10.1021/acs.chemrev.1c00703 . ПМЦ 9412968 . ПМИД 35839101 .
- ^ Jump up to: а б Бакли М., Коллинз М., Томас-Оутс Дж. , Уилсон Дж.К. (декабрь 2009 г.). «Идентификация видов путем анализа костного коллагена с использованием времяпролетной масс-спектрометрии с матричной лазерной десорбцией / ионизацией». Быстрая связь в масс-спектрометрии . 23 (23): 3843–3854. Бибкод : 2009RCMS...23.3843B . дои : 10.1002/rcm.4316 . ПМИД 19899187 .
- ^ Jump up to: а б Каппеллини Э., Велкер Ф., Пандольфи Л., Рамос-Мадригал Дж., Самодова Д., Рютер П.Л. и др. (октябрь 2019 г.). «Протеом эмали раннего плейстоцена из Дманиси раскрывает филогению Stephanorhinus» . Природа 574 (7776): 103–107. Бибкод : 2019Природа.574..103C . дои : 10.1038/s41586-019-1555-y . ПМК 6894936 . ПМИД 31511700 .
- ^ Jump up to: а б Демарчи Б., Стиллер Дж., Грили А., Маки М., Денг Ю., Гилберт Т. и др. (октябрь 2022 г.). «Древние белки разрешают споры по поводу идентичности яичной скорлупы Genyornis » . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 119 (43): e2109326119. Бибкод : 2022PNAS..11909326D . дои : 10.1073/pnas.2109326119 . ПМЦ 9995833 . ПМИД 35609205 . S2CID 249045755 .
- ^ Эльнаггар А., Усама А., Анвар А.М., Эззельдин С., Абу Эльхассан С., Эбейд Х. и др. (09.11.2022). «Палеопротеомное профилирование для идентификации видов кожи животных в древнеегипетской археологической коже с использованием жидкостной хроматографии в сочетании с тандемной масс-спектрометрией (ЖХ-МС/МС)» . Наука о наследии . 10 (1): 182. дои : 10.1186/s40494-022-00816-0 . ISSN 2050-7445 . S2CID 253399828 .
- ^ Jump up to: а б Фиддимент С., Тисдейл М.Д., Вноучек Дж., Левек Э, Бинуа А., Коллинз М.Дж. (07.06.2019). «Так вы хотите заняться биокодикологией? Полевое руководство по биологическому анализу пергамента» . Наука о наследии . 7 (1): 35. дои : 10.1186/s40494-019-0278-6 . ISSN 2050-7445 . S2CID 195245888 .
- ^ Jump up to: а б с д Хенди Дж., Колонезе А.С., Франц И., Фернандес Р., Фишер Р., Ортон Д. и др. (октябрь 2018 г.). «Древние белки из керамических сосудов на западе Чатал-Хююка раскрывают скрытую кухню ранних фермеров» . Природные коммуникации . 9 (1): 4064. Бибкод : 2018NatCo...9.4064H . дои : 10.1038/s41467-018-06335-6 . ПМК 6170438 . ПМИД 30283003 .
- ^ Даллонжвиль С., Гарнье Н., Роландо С., Токарски С. (январь 2016 г.). «Белки в искусстве, археологии и палеонтологии: от обнаружения к идентификации». Химические обзоры . 116 (1): 2–79. doi : 10.1021/acs.chemrev.5b00037 . ПМИД 26709533 .
- ^ Майкснер Ф., Тураев Д., Казенав-Гассио А., Янко М., Краузе-Кёра Б., Хупманн М.Р. и др. (июль 2018 г.). «Последняя трапеза Ледяного человека состояла из жира, дикого мяса и круп» . Современная биология . 28 (14): 2348–2355.e9. Бибкод : 2018CBio...28E2348M . дои : 10.1016/j.cub.2018.05.067 . ПМК 6065529 . ПМИД 30017480 .
- ^ Каппеллини Э., Прохаска А., Расимо Ф., Велкер Ф., Педерсен М.В., Аллентофт М.Е. и др. (июнь 2018 г.). «Древние биомолекулы и эволюционные выводы». Ежегодный обзор биохимии . 87 (1): 1029–1060. doi : 10.1146/annurev-biochem-062917-012002 . hdl : 21.11116/0000-0001-DF45-7 . ПМИД 29709200 . S2CID 14004952 .
- ^ Хенди Дж. (январь 2021 г.). «Анализ древних белков в археологии» . Достижения науки . 7 (3). Бибкод : 2021SciA....7.9314H . дои : 10.1126/sciadv.abb9314 . ПМЦ 7810370 . ПМИД 33523896 .
- ^ Jump up to: а б с д и Хенди Дж., Ван Доорн Н., Коллинз М. (2020). «Протеомика». В Бриттоне К., члене парламента Ричардса (ред.). Археологическая наука: Введение . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. стр. 35–69. дои : 10.1017/9781139013826.003 . ISBN 978-0-521-19522-5 . S2CID 241941528 .
- ^ Jump up to: а б Хенди Дж., Велкер Ф., Демарчи Б., Спеллер С., Уориннер С., Коллинз М.Дж. (май 2018 г.). «Руководство по древним исследованиям белков» (PDF) . Экология и эволюция природы . 2 (5): 791–799. Бибкод : 2018NatEE...2..791H . дои : 10.1038/s41559-018-0510-x . ПМИД 29581591 . S2CID 256704765 .
- ^ Йилмаз М., Фондри В.Е., Биттремье В., Нельсон Р., Анант В., О С., Нобл В.С. (04 января 2023 г.). «Перевод последовательность-последовательность из масс-спектров в пептиды с помощью модели трансформатора». bioRxiv : 2023.01.03.522621. дои : 10.1101/2023.01.03.522621 . S2CID 255441838 .
- ^ Чи Х., Лю С., Ян Х., Цзэн В.Ф., Ву Л., Чжоу В.Дж. и др. (октябрь 2018 г.). «Комплексная идентификация пептидов в тандемных масс-спектрах с использованием эффективной открытой поисковой системы». Природная биотехнология . 36 (11): 1059–1061. дои : 10.1038/nbt.4236 . ПМИД 30295672 . S2CID 52930101 .
- ^ Абельсон П.Х. (1 июля 1956 г.). «Палеобиохимия» . Научный американец . Проверено 19 февраля 2023 г.
- ^ «Национальная академия наук: тезисы докладов, представленных на ежегодном собрании 26-28 апреля 1954 года, Вашингтон, округ Колумбия». Наука . 119 (3096): 576–588. Апрель 1954 г. doi : 10.1126/science.119.3096.576 . ПМИД 17777440 .
- ^ Вемиллер Дж., Хэйр П.Е. (сентябрь 1971 г.). «Рацемизация аминокислот в морских отложениях». Наука . 173 (4000): 907–911. Бибкод : 1971Sci...173..907W . дои : 10.1126/science.173.4000.907 . ПМИД 17751312 . S2CID 17286901 .
- ^ Абельсон П.Х., Херинг Т.К. Фракционирование изотопов углерода при образовании аминокислот фотосинтезирующими организмами . OCLC 678738249 .
- ^ Хэйр П.Е., Фогель М.Л., Стаффорд-младший Т.В., Митчелл А.Д., Херинг Т.К. (май 1991 г.). «Изотопный состав углерода и азота в отдельных аминокислотах, выделенных из современных и ископаемых белков». Журнал археологической науки . 18 (3): 277–292. Бибкод : 1991JArSc..18..277E . дои : 10.1016/0305-4403(91)90066-X . ISSN 0305-4403 .
- ^ Хеджес Дж.И., Хэйр П.П. (февраль 1987 г.). «Адсорбция аминокислот глинистыми минералами в дистиллированной воде». Geochimica et Cosmochimica Acta . 51 (2): 255–259. Бибкод : 1987GeCoA..51..255H . дои : 10.1016/0016-7037(87)90237-7 . ISSN 0016-7037 .
- ^ Туросс Н., Фогель М.Л., Хэйр П.Е. (1 апреля 1988 г.). «Вариабельность сохранности изотопного состава коллагена из ископаемой кости» . Акта геохимии и космохимии . 52 (4): 929–935. Бибкод : 1988GeCoA..52..929T . дои : 10.1016/0016-7037(88)90364-X . ISSN 0016-7037 .
- ^ Вайкофф Р.В., Маккоги В.Ф., Доберенц А.Р. (ноябрь 1964 г.). «Аминокислотный состав белков плейстоценовых костей☆». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 93 (2): 374–377. дои : 10.1016/0304-4165(64)90387-3 . ПМИД 14251315 .
- ^ Акияма М, Вайкофф РВ. Общее содержание аминокислот в раковинах ископаемых пектенов* . OCLC 678746870 .
- ^ Вайкофф Р.В., Доберенц А.Р. (февраль 1965 г.). «Электронная микроскопия костей Ранчо Ла Бреа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 53 (2): 230–233. Бибкод : 1965PNAS...53..230W . дои : 10.1073/pnas.53.2.230 . ПМК 219495 . ПМИД 14294054 .
- ^ Джоуп М. (1 февраля 1967 г.). «Белок панциря брахиопод - I. Аминокислотный состав и подразумеваемая систематика белков» . Сравнительная биохимия и физиология . 20 (2): 593–600. дои : 10.1016/0010-406X(67)90271-X . ISSN 0010-406X .
- ^ Вестбрук П. (1992). Жизнь как геологическая сила: динамика Земли . WW Нортон. ISBN 0-393-30817-0 . ОСЛК 26700519 .
- ^ де Йонг Э.В., Вестбрук П., Вестбрук Дж.В., Брюнинг Дж.В. (ноябрь 1974 г.). «Сохранение антигенных свойств макромолекул более 70 млн лет». Природа . 252 (5478): 63–64. Бибкод : 1974Natur.252...63D . дои : 10.1038/252063a0 . ПМИД 4139661 . S2CID 4286786 .
- ^ Остром П.Х., Мако С.А., Энгель М.Х., Силфер Дж.А., Рассел Д. (январь 1990 г.). «Геохимическая характеристика высокомолекулярного материала, выделенного из окаменелостей позднего мела». Органическая геохимия . Материалы 14-го Международного совещания по органической геохимии. 16 (4): 1139–1144. Бибкод : 1990OrGeo..16.1139O . дои : 10.1016/0146-6380(90)90149-T . ISSN 0146-6380 .
- ^ Остром П.Х., Ганди Х., Стралер Дж.Р., Уокер А.К., Эндрюс П.С., Лейкам Дж. и др. (15 апреля 2006 г.). «Раскрытие последовательности и структуры белка остеокальцина из ископаемой лошади 42ка». Geochimica et Cosmochimica Acta . 70 (8): 2034–2044. Бибкод : 2006GeCoA..70.2034O . дои : 10.1016/j.gca.2006.01.004 . ISSN 0016-7037 .
- ^ Jump up to: а б с д и Кендалл С., Эриксен А.М., Контопулос И., Коллинз М.Дж., Тернер-Уокер Г. (февраль 2018 г.). «Диагенез археологических костей и зубов» (PDF) . Палеогеография, Палеоклиматология, Палеоэкология . 491 : 21–37. Бибкод : 2018PPP...491...21K . дои : 10.1016/j.palaeo.2017.11.041 . ISSN 0031-0182 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж Демарчи Б., Холл С., Ронкал-Эрреро Т., Фриман К.Л., Вулли Дж., Крисп М.К. и др. (сентябрь 2016 г.). Краузе Дж. (ред.). «Белковые последовательности, связанные с минеральными поверхностями, сохраняются в глубоком времени» . электронная жизнь . 5 : e17092. doi : 10.7554/eLife.17092 . ПМК 5039028 . ПМИД 27668515 .
- ^ Брандт Л.О., Тауроцци А.Дж., Маки М., Синдинг М.С., Виейра Ф.Г., Шмидт А.Л. и др. (27 июля 2022 г.). «Палеопротеомика идентифицирует бобровый мех в высокостатусных датских захоронениях эпохи викингов — прямое свидетельство торговли мехом» . ПЛОС ОДИН . 17 (7): e0270040. Бибкод : 2022PLoSO..1770040B . дои : 10.1371/journal.pone.0270040 . ПМЦ 9328512 . ПМИД 35895633 .
- ^ Шарма В., Шринивасан А., Николаев Ф., Кумар С. (январь 2021 г.). «Процесс биоминерализации в твердых тканях: сложность взаимодействия белка и неорганических аналогов». Акта Биоматериалы . Биоминерализация: от клеток к биоматериалам. 120 : 20–37. doi : 10.1016/j.actbio.2020.04.049 . ПМИД 32413577 . S2CID 218657975 .
- ^ Берр Д.Б. (февраль 2019 г.). «Глава 1 - Морфология и организация кости». В Burr DB, Аллен М.Р. (ред.). Основная и прикладная биология кости (второе изд.). Академическая пресса. стр. 3–26. ISBN 978-0-12-813259-3 .
- ^ Карвалью М.С., Кабрал Ж.М., да Силва С.Л., Вашишт Д. (март 2021 г.). «Неколлагеновые белки костного матрикса в тканевой инженерии: создание новой кости путем имитации внеклеточного матрикса» . Полимеры . 13 (7): 1095. дои : 10.3390/polym13071095 . ПМЦ 8036283 . ПМИД 33808184 .
- ^ Уориннер С., Спеллер С., Коллинз М.Дж. (январь 2015 г.). «Новая эра в палеомикробиологии: перспективы древнего зубного камня как долговременной записи микробиома полости рта человека» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 370 (1660): 20130376. doi : 10.1098/rstb.2013.0376 . ПМЦ 4275884 . ПМИД 25487328 .
- ^ Радини А., Никита Э., Бакли С., Коупленд Л., Харди К. (январь 2017 г.). «Помимо еды: множество путей включения материалов в древний зубной камень» . Американский журнал физической антропологии . 162 (Приложение 63): 71–83. дои : 10.1002/ajpa.23147 . ПМИД 28105717 .
- ^ Линь Л., Цзян В., Сюй С, Сюй П (июнь 2020 г.). «Критический обзор применения электромагнитных полей для контроля накипи в водных системах: механизмы, характеристики и работа» . npj Чистая вода . 3 (1): 25. Бибкод : 2020npjCW...3...25L . дои : 10.1038/s41545-020-0071-9 . ISSN 2059-7037 . S2CID 219156792 .
- ^ Браун Т., Браун К. (4 февраля 2011 г.). Биомолекулярная археология: Введение (1-е изд.). Уайли. дои : 10.1002/9781444392449 . ISBN 978-1-4051-7960-7 .
- ^ Саитта Э.Т., Роджерс С., Брукер Р.А., Эбботт Г.Д., Кумар С., О'Рейли С.С. и др. (2017). Смит А. (ред.). «Низкий потенциал окаменения белка кератина, выявленный с помощью экспериментальной тафономии» . Палеонтология . 60 (4): 547–556. Бибкод : 2017Palgy..60..547S . дои : 10.1111/пала.12299 . hdl : 1983/31caf16b-eb98-4bc0-86a1-7ed44644b7c8 . S2CID 90509524 .
- ^ Солаццо С., Дайер Дж. М., Клеренс С., Плауман Дж., Пикок Э.Э., Коллинз М.Дж. (май 2013 г.). «Протеомная оценка биоразложения шерстяных тканей в экспериментальных захоронениях». Международная биопорча и биодеградация . 80 : 48–59. дои : 10.1016/j.ibiod.2012.11.013 . ISSN 0964-8305 .
- ^ Ян Ю, Шевченко А, Кнауст А, Абудуресуле И, Ли В, Ху Х и др. (май 2014 г.). «Протеомные данные о кефирных молочных продуктах в Китае раннего бронзового века». Журнал археологической науки . 45 : 178–186. Бибкод : 2014JArSc..45..178Y . дои : 10.1016/j.jas.2014.02.005 . ISSN 0305-4403 .
- ^ Холлемейер К., Альтмейер В., Хайнцле Э., Питра К. (сентябрь 2008 г.). «Видовая идентификация одежды Эци с помощью времяпролетной масс-спектрометрии с матричной лазерной десорбцией / ионизацией на основе сходства пептидных структур переваров волос». Быстрая связь в масс-спектрометрии . 22 (18): 2751–2767. Бибкод : 2008RCMS...22.2751H . дои : 10.1002/rcm.3679 . ПМИД 18720427 .
- ^ Амирра И.Н., Локанатан Ю., Зулькифли И., Ви М.Ф., Мотта А., Фаузи М.Б. (сентябрь 2022 г.). «Комплексный обзор разработки биоматериалов коллагена типа I для тканевой инженерии: от биосинтеза к биокаркасу» . Биомедицины . 10 (9): 2307. doi : 10.3390/biomedicines10092307 . ПМЦ 9496548 . ПМИД 36140407 .
- ^ БИОМЕХАНИКА КОСТНОЙ КЛЕТКИ, МЕХАНОБИОЛОГИЯ И ЗАБОЛЕВАНИЯ КОСТЕЙ . [Sl]: ELSEVIER ACADEMIC PRESS. 2023. ISBN 978-0-323-96123-3 . OCLC 1336986913 .
- ^ Jump up to: а б Андерсон Л. (декабрь 2022 г.). «Биомолекулярная гистология как новый показатель сохранения последовательностей древней ДНК и белков» . Экология и эволюция . 12 (12): е9518. Бибкод : 2022EcoEv..12E9518A . дои : 10.1002/ece3.9518 . ПМЦ 9743065 . ПМИД 36518622 .
- ^ Мартинес Кортисас А, Лопес-Костас О (октябрь 2020 г.). «Связь структурных и композиционных изменений в археологическом коллагене человеческой кости: подход FTIR-ATR» . Научные отчеты . 10 (1): 17888. Бибкод : 2020НатСР..1017888М . дои : 10.1038/s41598-020-74993-y . ПМК 7578014 . ПМИД 33087827 .
- ^ Хенди Дж., Уориннер С., Бауман А., Коллинз М.Дж., Фиддимент С., Фишер Р. и др. (июль 2018 г.). «Протеомные доказательства пищевых источников в древнем зубном камне» . Слушания. Биологические науки . 285 (1883): 20180977. doi : 10.1098/rspb.2018.0977 . ПМК 6083251 . ПМИД 30051838 .
- ^ Лю ХК, Чен В.Л., Мао С.Дж. (февраль 2007 г.). «Антиоксидантная природа бета-лактоглобулина бычьего молока» . Журнал молочной науки . 90 (2): 547–555. doi : 10.3168/jds.s0022-0302(07)71538-2 . ПМИД 17235131 .
- ^ Браунлоу С., Мораиш Кабрал Дж.Х., Купер Р., Флауэр Д.Р., Юдалл С.Дж., Поликарпов И. и др. (апрель 1997 г.). «Бычий бета-лактоглобулин с разрешением 1,8 А — все еще загадочный липокалин» . Структура . 5 (4): 481–495. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00205-0 . ПМИД 9115437 .
- ^ Ле Мо С., Бухаллаб С., Гиблин Л., Бродкорб А., Крогенек Т. (2014). «Комплексы бычьего β-лактоглобулина и жирных кислот: связывающие, структурные и биологические свойства» . Молочная наука и технологии . 94 (5): 409–426. дои : 10.1007/s13594-014-0160-y . ПМК 4121524 . ПМИД 25110551 .
- ^ Клейден Дж (2001). Органическая химия . Оксфорд: Издательство Оксфордского университета. ISBN 0-19-850347-4 . OCLC 43338068 .
- ^ Павелка Дж., Смейда Л., Хинек Р., Кучкова Ш.Х. (сентябрь 2016 г.). «Иммунологическое обнаружение денатурированных белков как метод быстрой идентификации остатков пищи на археологической керамике». Журнал археологической науки . 73 : 25–35. Бибкод : 2016JArSc..73...25P . дои : 10.1016/j.jas.2016.07.004 . ISSN 0305-4403 .
- ^ Фонсека Б., Фриман С.Л., Коллинз М.Дж. (сентябрь 2022 г.). «Конформационный анализ и динамика воды: молекулярно-динамическое исследование выживания пептида β-лактоглобулина в археологических находках» . Химическая физика . 561 : 111602. Бибкод : 2022CP....56111602F . doi : 10.1016/j.chemphys.2022.111602 . ISSN 0301-0104 . S2CID 249454628 .
- ^ Мюллер М.М. (январь 2018 г.). «Посттрансляционные модификации белковых остовов: уникальные функции, механизмы и проблемы» . Биохимия . 57 (2): 177–185. doi : 10.1021/acs.biochem.7b00861 . ПМК 5770884 . ПМИД 29064683 .
- ^ Будье-Лемоске А., Малер А., Бобо С., Дюфоссе М., Прио М. (апрель 2022 г.). «Представляем дезамидирование белка: знаковые открытия, работа с обществом и предварительный рабочий процесс для решения проблемы дезамидирования» . Методы . Внутренняя нестабильность белка: дезамидирование. 200 : 3–14. дои : 10.1016/j.ymeth.2021.11.012 . ПМИД 34843979 . S2CID 244699364 .
- ^ Риггс Д.Л., Силзель Дж.В., Лион Ю.А., Канг А.С., Джулиан Р.Р. (октябрь 2019 г.). «Анализ деамидирования глутамина: продукты, пути и кинетика» . Аналитическая химия . 91 (20): 13032–13038. дои : 10.1021/acs.analchem.9b03127 . ПМЦ 8805438 . ПМИД 31498611 .
- ^ Робинсон Н.Е., Робинсон А.Б. (январь 2001 г.). «Молекулярные часы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (3): 944–949. Бибкод : 2001ПНАС...98..944Р . дои : 10.1073/pnas.98.3.944 . ПМК 14689 . ПМИД 11158575 .
- ^ Рамсо А., Криспин М., Маки М., МакГрат К., Фишер Р., Демарчи Б. и др. (апрель 2021 г.). «Оценка деградации древних молочных белков с помощью конкретных моделей дезамидирования» . Научные отчеты . 11 (1): 7795. Бибкод : 2021NatSR..11.7795R . дои : 10.1038/s41598-021-87125-x . ПМЦ 8032661 . ПМИД 33833277 .
- ^ Jump up to: а б Орландо Л., Аллаби Р., Скоглунд П., Дер Саркисян С., Стокхаммер П.В., Авила-Аркос М.К. и др. (11 февраля 2021 г.). «Древний анализ ДНК» . Учебники по методам Nature Reviews . 1 (1): 1–26. дои : 10.1038/s43586-020-00011-0 . ISSN 2662-8449 . S2CID 233911592 .
- ^ Аллентофт М.Э., Коллинз М., Харкер Д., Хейл Дж., Оскам К.Л., Хейл М.Л. и др. (декабрь 2012 г.). «Период полураспада ДНК в костях: измерение кинетики распада 158 датированных окаменелостей» . Слушания. Биологические науки . 279 (1748): 4724–4733. дои : 10.1098/rspb.2012.1745 . ПМК 3497090 . ПМИД 23055061 .
- ^ Крейг О.Э., Сол Х., Спитери С. (2020). «Анализ остатков» . В Бриттоне К., члене парламента Ричардса (ред.). Археологическая наука: Введение . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. стр. 70–98. дои : 10.1017/9781139013826.004 . ISBN 978-0-521-19522-5 . S2CID 241568727 . Проверено 21 февраля 2023 г.
- ^ Велкер Ф., Рамос-Мадригал Дж., Гутенбруннер П., Маки М., Тивари С., Раковников Джерси-Кристенсен Р. и др. (апрель 2020 г.). «Дентальный протеом Homo antecessor» . Природа . 580 (7802): 235–238. Бибкод : 2020Natur.580..235W . дои : 10.1038/s41586-020-2153-8 . ПМЦ 7582224 . ПМИД 32269345 .
- ^ Чен Ф., Велкер Ф., Шен С.С., Бэйли С.Е., Бергманн И., Дэвис С. и др. (май 2019 г.). «Денисовская нижняя челюсть позднего среднего плейстоцена с Тибетского нагорья» (PDF) . Природа . 569 (7756): 409–412. Бибкод : 2019Natur.569..409C . дои : 10.1038/s41586-019-1139-x . ПМИД 31043746 . S2CID 256768558 .
- ^ Клеланд Т.П., Шретер Э.Р., Коллири С. (январь 2021 г.). «Диагенетиформы: новый термин для объяснения изменений белков в результате диагенеза в палеопротеомике» . Журнал протеомики . 230 : 103992. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103992 . ПМИД 32992016 . S2CID 222168890 .
- ^ Палмер К.С., Макаревич К.А., Тишкин А.А., Тур С.С., Чунаг А., Диймаяв Е. и др. (март 2021 г.). «Сравнение использования магнитных шариков с ультрафильтрацией для протеомики древнего зубного камня» (PDF) . Журнал исследований протеома . 20 (3): 1689–1704. doi : 10.1021/acs.jproteome.0c00862 . ПМИД 33596076 . S2CID 231953980 .
- ^ Сечи С., Хаит Б.Т. (декабрь 1998 г.). «Модификация остатков цистеина путем алкилирования. Инструмент для картирования пептидов и идентификации белков». Аналитическая химия . 70 (24): 5150–5158. дои : 10.1021/ac9806005 . ПМИД 9868912 .
- ^ Фишер Р., Кесслер Б.М. (апрель 2015 г.). «Подготовка проб с помощью геля (GASP) — упрощенный метод генерации протеомных образцов с помощью геля из белковых экстрактов и интактных клеток» . Протеомика . 15 (7): 1224–1229. дои : 10.1002/pmic.201400436 . ПМК 4409837 . ПМИД 25515006 .
- ^ Вишневский Р.Ю. (2018). «Подготовка проб с помощью фильтра для анализа протеома». В Бехере Д. (ред.). Микробная протеомика . Методы молекулярной биологии. Том. 1841. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Springer New York. стр. 3–10. дои : 10.1007/978-1-4939-8695-8_1 . ISBN 978-1-4939-8693-4 . ПМИД 30259475 .
- ^ Хьюз К.С., Моггридж С., Мюллер Т., Соренсен П.Х., Морин Г.Б., Крийгсвелд Дж. (январь 2019 г.). «Однопоточная пробоподготовка с использованием твердофазной технологии для протеомных экспериментов». Протоколы природы . 14 (1): 68–85. дои : 10.1038/s41596-018-0082-x . ПМИД 30464214 . S2CID 256838729 .
- ^ Jump up to: а б Рихтер К.К., Кодлин М.К., Сибрук М., Уориннер С. (май 2022 г.). «Букварь по приложениям ZooMS в археологии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 119 (20): e2109323119. Бибкод : 2022PNAS..11909323R . дои : 10.1073/pnas.2109323119 . ПМЦ 9171758 . ПМИД 35537051 .
- ^ Хоссейни С., Мартинес-Чапа С.О. (2017). «Принципы и механизм анализа MALDI-ToF-MS» . В Хоссейни С., Мартинес-Чапа С.О. (ред.). Основы анализа MALDI-ToF-MS . SpringerBriefs в области прикладных наук и технологий. Сингапур: Спрингер. стр. 1–19. дои : 10.1007/978-981-10-2356-9_1 . ISBN 978-981-10-2356-9 . Проверено 21 февраля 2023 г.
- ^ Паттерсон С.Д., Эберсолд Р.Х. (март 2003 г.). «Протеомика: первое десятилетие и далее». Природная генетика . 33 (3): 311–323. дои : 10.1038/ng1106 . ПМИД 12610541 . S2CID 9800076 .
- ^ Акаш М.С., Рехман К. (2020). «Высокоэффективная жидкостная хроматография». В Акаше М.С., Рехман К. (ред.). Основы фармацевтического анализа . Сингапур: Springer Nature. стр. 175–184. дои : 10.1007/978-981-15-1547-7_14 . ISBN 978-981-15-1547-7 . S2CID 212917192 . Проверено 21 февраля 2023 г.
- ^ Ниссен В.М. (2006). Жидкостная хроматография - масс-спектрометрия (3-е изд.). Бока Ратон. ISBN 0-429-11680-2 . OCLC 1329091536 .
{{cite book}}
: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка ) - ^ Зегер С., Зальцманн Л. (август 2020 г.). «Спустя еще десять лет: ЖХ-МС/МС стала рутиной в клинической диагностике» . Клиническая биохимия . Развитие и применение масс-спектрометрии в лабораторной медицине. 82 : 2–11. doi : 10.1016/j.clinbiochem.2020.03.004 . ПМИД 32188572 . S2CID 213186669 .
- ^ Линдон Дж.К., Трантер Г.Е., Коппенаал Д.В. (2016). Энциклопедия спектроскопии и спектрометрии (3-е изд.). Кидлингтон, Оксфорд, Великобритания. ISBN 978-0-12-803225-1 . OCLC 960910529 .
{{cite book}}
: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка ) - ^ Тьянова С., Тему Т., Кокс Дж. (декабрь 2016 г.). «Вычислительная платформа MaxQuant для протеомики дробовика на основе масс-спектрометрии». Протоколы природы . 11 (12): 2301–2319. дои : 10.1038/nprot.2016.136 . ПМИД 27809316 . S2CID 21258415 .
- ^ Хиросава М., Хосида М., Исикава М., Тоя Т. (апрель 1993 г.). «MASCOT: система множественного выравнивания белковых последовательностей, основанная на трехстороннем динамическом программировании». Компьютерные приложения в биологических науках . 9 (2): 161–167. дои : 10.1093/биоинформатика/9.2.161 . ПМИД 8481818 .
- ^ Ма Б., Чжан К., Хендри С., Лян С., Ли М., Доэрти-Кирби А., Ладжуа Дж. (30 октября 2003 г.). «PEAKS: мощное программное обеспечение для секвенирования пептидов de novo методом тандемной масс-спектрометрии». Быстрая связь в масс-спектрометрии . 17 (20): 2337–2342. Бибкод : 2003RCMS...17.2337M . дои : 10.1002/rcm.1196 . ПМИД 14558135 .
- ^ Солнцев С.К., Шортрид М.Р., Фрей Б.Л., Смит Л.М. (май 2018 г.). «Расширенное обнаружение глобальных посттрансляционных модификаций с помощью MetaMorpheus». Журнал исследований протеома . 17 (5): 1844–1851. doi : 10.1021/acs.jproteome.7b00873 . ПМИД 29578715 .
- ^ Сунь Дж., Ши Дж., Ван Ю., Ву С., Чжао Л., Ли Ю. и др. (декабрь 2019 г.). «Open-pFind улучшает идентификацию недостающих белков в ткани яичка человека». Журнал исследований протеома . 18 (12): 4189–4196. doi : 10.1021/acs.jproteome.9b00376 . ПМИД 31657219 . S2CID 204947980 .
- ^ Гейслер Д.Д., Конг А.Т., Автономов Д.М., Ю.Ф., Лепревост Ф.Д., Несвижский А.И. (01.01.2021). «PTM-Shepherd: анализ и обобщение посттрансляционных и химических модификаций на основе результатов открытого поиска» . Молекулярная и клеточная протеомика . 20 : 100018. doi : 10.1074/mcp.TIR120.002216 . ПМК 7950090 . ПМИД 33568339 .
- ^ Чан Н.Х., Чжан Х., Синь Л., Шань Б., Ли М. (август 2017 г.). «Секвенирование пептидов de novo методом глубокого обучения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (31): 8247–8252. Бибкод : 2017PNAS..114.8247T . дои : 10.1073/pnas.1705691114 . ПМЦ 5547637 . ПМИД 28720701 .
- ^ Мут Т., Вайльнбёк Л., Рапп Э., Хубер К.Г., Мартенс Л., Водель М., Барснес Х. (февраль 2014 г.). «DeNovoGUI: графический пользовательский интерфейс с открытым исходным кодом для секвенирования de novo тандемных масс-спектров» . Журнал исследований протеома . 13 (2): 1143–1146. дои : 10.1021/pr4008078 . ПМЦ 3923451 . ПМИД 24295440 .
- ^ Цяо Р., Чан Н.Х., Синь Л., Чен Х., Ли М., Шань Б., Годси А. (2021). «Независимое от вычислительного разрешения прибора секвенирование пептидов de novo для устройств с высоким разрешением». Природный машинный интеллект . 3 (5): 420–425. дои : 10.1038/s42256-021-00304-3 . ISSN 2522-5839 . S2CID 233670194 .
- ^ Йилмаз М., Фондри В., Биттремье В., О С., Нобл В.С. (28 июня 2022 г.). «Масс-спектрометрическое секвенирование пептидов de novo с использованием модели трансформатора» . Материалы 39-й Международной конференции по машинному обучению . ПМЛР: 25514–25522.
- ^ Бона А., Папай З., Маас Г., Тот Г.А., Джамбор Э., Шмидт Дж. и др. (27 января 2014 г.). «Масс-спектрометрическая идентификация древних белков как потенциальных молекулярных биомаркеров остеогенной саркомы 2000-летней давности» . ПЛОС ОДИН . 9 (1): е87215. Бибкод : 2014PLoSO...987215B . дои : 10.1371/journal.pone.0087215 . ПМЦ 3903643 . ПМИД 24475253 .
- ^ Каппеллини Э., Йенсен Л.Дж., Шкларчик Д., Жинолак А., да Фонсека Р.А., Стаффорд Т.В. и др. (февраль 2012 г.). «Протеомный анализ бедренной кости плейстоценового мамонта выявил более ста древних костных белков». Журнал исследований протеома . 11 (2): 917–926. дои : 10.1021/pr200721u . ПМИД 22103443 .
- ^ Клеланд Т.П., Шретер Э.Р., Швейцер М.Х. (июнь 2015 г.). «Биологически и диагенетически полученные пептидные модификации коллагенов моа» . Слушания. Биологические науки . 282 (1808): 20150015. doi : 10.1098/rspb.2015.0015 . ПМЦ 4455796 . ПМИД 25972464 .
- ^ Jump up to: а б Велкер Ф., Хайдиньяк М., Таламо С., Джауэн К., Даннеманн М., Дэвид Ф. и др. (октябрь 2016 г.). «Палеопротеомные данные идентифицируют архаичных гомининов, связанных с Шательперроном в Гроте дю Ренн» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (40): 11162–11167. Бибкод : 2016PNAS..11311162W . дои : 10.1073/pnas.1605834113 . ПМК 5056053 . ПМИД 27638212 .
- ^ Хаблин Дж. Дж., Сираков Н., Алдейас В., Бейли С., Бард Э., Дельвинь В. и др. (май 2020 г.). «Ранний верхний палеолит Homo sapiens из пещеры Бачо Киро, Болгария» (PDF ) Природа 581 (7808): 299–302. Bibcode : 2020Nature.581..299H дои : 10.1038/s41586-020-2259-z . ПМИД 32433609 . S2CID 218592678 .
- ^ Рютер П.Л., Хусик И.М., Бангсгаард П., Грегерсен К.М., Пантманн П., Карвалью М. и др. (май 2022 г.). «SPIN обеспечивает высокопроизводительную видовую идентификацию археологических костей с помощью протеомики» . Природные коммуникации . 13 (1): 2458. Бибкод : 2022NatCo..13.2458R . дои : 10.1038/s41467-022-30097-x . ПМЦ 9072323 . ПМИД 35513387 .
- ^ Бай Ю, Ю З, Акерман Л, Чжан Ю, Бонд Дж, Ли В и др. (август 2020 г.). «Матричная минерализация эмали белковых нанолент» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 117 (32): 19201–19208. Бибкод : 2020PNAS..11719201B . дои : 10.1073/pnas.2007838117 . ПМЦ 7431033 . ПМИД 32737162 .
- ^ Велкер Ф., Рамос-Мадригал Дж., Кульвилм М., Ляо В., Гутенбруннер П., де Мануэль М. и др. (декабрь 2019 г.). «Протеом эмали показывает, что гигантопитеки были ранними дивергентными понгами» . Природа . 576 (7786): 262–265. Бибкод : 2019Natur.576..262W . дои : 10.1038/s41586-019-1728-8 . ПМК 6908745 . ПМИД 31723270 .
- ^ Ногейра ФК, Невес LX, Пессоа-Лима С, Лангер МК, Домонт ГБ, Лайн СР и др. (май 2021 г.). «Древние пептиды эмали, извлеченные из южноамериканских плейстоценовых видов Notiomastodon Platensis и Myocastor cf. Coypus». Журнал протеомики . 240 : 104187. doi : 10.1016/j.jprot.2021.104187 . ПМИД 33757878 . S2CID 232337986 .
- ^ Сакалаускайте Дж., Марин Ф., Перголицци Б., Демарчи Б. (сентябрь 2020 г.). «Палеопротеомика ракушек: первое применение дактилоскопии пептидной массы для быстрой идентификации раковин моллюсков в археологии» . Журнал протеомики . 227 : 103920. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103920 . ПМИД 32712371 . S2CID 220798638 .
- ^ Чоудхури, член парламента, Кэмпбелл С., Бакли М. (август 2021 г.). «Протеомный анализ археологической керамики из Телль-Хайбера, южный Ирак». Журнал археологической науки . 132 : 105414. Бибкод : 2021JArSc.132j5414C . дои : 10.1016/j.jas.2021.105414 . ISSN 0305-4403 . S2CID 236243360 .
- ^ Сиано Ф, Пикариелло Дж, Карузо Т, Эспозито С, Рескиньо С, Аддео Ф, Васка Э (май 2022 г.). «Протеомика и интегрированные методы для характеристики органических остатков в погребальных находках италийского населения первого тысячелетия до нашей эры». Журнал исследований протеома . 21 (5): 1330–1339. doi : 10.1021/acs.jproteome.2c00093 . ПМИД 35347988 . S2CID 247776564 .
- ^ Танаси Д., Кучина А., Кунсоло В., Салетти Р., Ди Франческо А., Греко Е., Фоти С. (февраль 2021 г.). «Палеопротеомное профилирование органических остатков доисторической керамики с Мальты» . Аминокислоты . 53 (2): 295–312. дои : 10.1007/s00726-021-02946-4 . ПМЦ 7910365 . ПМИД 33582869 .
- ^ МакГрат К., Роуселл К., Гейтс Сен-Пьер С., Теддер А., Фуди Дж., Робертс С. и др. (июль 2019 г.). «Идентификация археологических костей с помощью неразрушающего ZooMS и материальность символического выражения: примеры из ирокезских костяных наконечников» . Научные отчеты . 9 (1): 11027. Бибкод : 2019НатСР...911027М . дои : 10.1038/s41598-019-47299-x . ПМК 6667708 . ПМИД 31363122 .
- ^ Демарчи Б., Боано Р., Серон А., Даль Белло Ф., Фаверо-Лонго С.Э., Фиддимент С. и др. (июль 2020 г.). «Никогда не скучно: неинвазивная палеопротеомика мумифицированной человеческой кожи» . Журнал археологической науки . 119 : 105145. Бибкод : 2020JArSc.119j5145D . дои : 10.1016/j.jas.2020.105145 . hdl : 2318/1739887 . ISSN 0305-4403 . S2CID 219750410 .
- ^ Мартисиус Н.Л., Велкер Ф., Доганджич Т., Гроте М.Н., Ренду В., Синет-Матио В. и др. (май 2020 г.). «Неразрушающая идентификация ZooMS выявила стратегический выбор сырья для костных орудий неандертальцами» . Научные отчеты . 10 (1): 7746. Бибкод : 2020НатСР..10.7746М . doi : 10.1038/s41598-020-64358-w . ПМК 7210944 . ПМИД 32385291 .
- ^ Крейг О.Э., Коллинз М.Дж. (март 2000 г.). «Улучшенный метод иммунологического обнаружения минерально-связанного белка с использованием плавиковой кислоты и прямого захвата». Журнал иммунологических методов . 236 (1–2): 89–97. дои : 10.1016/S0022-1759(99)00242-2 . ПМИД 10699582 .
- ^ Прокопио Н., Бакли М. (февраль 2017 г.). «Минимизация лабораторно-индуцированного распада в протеомике костей» . Журнал исследований протеома . 16 (2): 447–458. doi : 10.1021/acs.jproteome.6b00564 . ПМИД 28152590 .
- ^ Клеланд Т.П. (ноябрь 2018 г.). «Палеопротеомика костей человека с использованием однореакторного метода подготовки проб с усилением твердой фазы для максимального увеличения обнаруживаемых белков и снижения содержания гуминов». Журнал исследований протеома . 17 (11): 3976–3983. doi : 10.1021/acs.jproteome.8b00637 . ПМИД 30336043 . S2CID 53018221 .
- ^ Пердигао Н., Генрих Дж., Столте С., Сабир К.С., Бакли М.Дж., Табор Б. и др. (декабрь 2015 г.). «Неожиданные особенности темного протеома» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (52): 15898–15903. Бибкод : 2015PNAS..11215898P . дои : 10.1073/pnas.1508380112 . ПМК 4702990 . ПМИД 26578815 .
- ^ Анкени Р.А., Леонелли С. (2020). «Модельные организмы» . Элементы философии биологии . дои : 10.1017/9781108593014 . ISBN 9781108593014 .
- ^ Шретер Э.Р., Клеланд Т.П. (январь 2016 г.). «Дезамидирование глютамина: показатель древности или сохранности?» . Быстрая связь в масс-спектрометрии . 30 (2): 251–255. Бибкод : 2016RCMS...30..251S . дои : 10.1002/rcm.7445 . ПМИД 26689157 .
- ^ Браун С., Козликин М., Шунков М., Деревянко А., Хайэм Т., Дука К., Рихтер К.К. (сентябрь 2021 г.). «Изучение сохранения коллагена путем деамидирования глутамина в Денисовой пещере». Журнал археологической науки . 133 : 105454. Бибкод : 2021JArSc.133j5454B . дои : 10.1016/j.jas.2021.105454 . ISSN 0305-4403 .
- ^ Асара Дж.М., Швейцер М.Х., Фреймарк Л.М., Филлипс М., Кэнтли Л.С. (апрель 2007 г.). «Белковые последовательности мастодонта и тираннозавра рекса, выявленные с помощью масс-спектрометрии». Наука . 316 (5822): 280–285. Бибкод : 2007Sci...316..280A . дои : 10.1126/science.1137614 . ПМИД 17431180 . S2CID 85299309 .
- ^ Швейцер М.Х., Чжэн В., Орган CL, Авчи Р., Суо З., Фреймарк Л.М. и др. (май 2009 г.). «Биомолекулярная характеристика и белковые последовательности кампанского гадрозавра B. canadensis». Наука . 324 (5927): 626–631. Бибкод : 2009Sci...324..626S . дои : 10.1126/science.1165069 . ПМИД 19407199 . S2CID 5358680 .
- ^ Бакли М., Уорвуд С., ван Донген Б., Китченер А.С., Мэннинг П.Л. (май 2017 г.). «Химера ископаемого белка; трудности в различении последовательностей пептидов динозавров от современного перекрестного загрязнения» . Слушания. Биологические науки . 284 (1855): 20170544. doi : 10.1098/rspb.2017.0544 . ПМЦ 5454271 . ПМИД 28566488 .
- ^ Пал Чоудхури М., Макаревич С., Пьезонка Х., Бакли М. (ноябрь 2022 г.). «Новый метод глубокой эвтектической экстракции белка из остатков керамики и археологические последствия» . Журнал исследований протеома . 21 (11): 2619–2634. doi : 10.1021/acs.jproteome.2c00340 . ПМЦ 9639204 . ПМИД 36268809 .
- ^ Беслич Д., Чеушнер Г., Ренард Б.Ю., Веллер М.Г., Мут Т. (январь 2023 г.). «Комплексная оценка инструментов секвенирования пептидов de novo для сборки моноклональных антител» . Брифинги по биоинформатике . 24 (1). дои : 10.1093/нагрудник/bbac542 . ПМЦ 9851299 . ПМИД 36545804 .