Белок-фосфатаза метикластераза-1

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Белок-фосфатаза метикластераза-1
Белок-фосфатаза метикластераза-1
Идентификаторы
ЕС №.	3.1.1.89
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Ферментный белок-фосфатаза метикластераза-1 (EC 3.1.1.89, PME-1, PPME1 ; систематическое название (белок фосфатазы 2A)-лакин ацилгидролаза ацилгидролаза. ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]} катализирует реакцию

[Phosphatase 2A белок]-лейциновый метилэфир + H ₂ O

\rightleftharpoons

[белок фосфатазы 2а] -leuicine + метанол

Ключевой регулятор белковой фосфатазы 2а.

Ссылки

^ Ogris E, Du X, Nelson KC, Mak EK, Yu XX, Lane WS, Pallas DC (май 1999). «Метиаллаза белка-фосфатазы (PME-1) является одним из нескольких новых белков, стабильно связанных с двумя неактивными мутантами белковой фосфатазы 2A» . Журнал биологической химии . 274 (20): 14382–91. doi : 10.1074/jbc.274.20.14382 . PMC 3503312 . PMID 10318862 .
^ Xing Y, Li Z, Chen Y, Stock JB, Jeffrey Pd, Shi Y (апрель 2008 г.). «Структурный механизм деметилирования и инактивации белковой фосфатазы 2A» . Клетка . 133 (1): 154–63. doi : 10.1016/j.cell.2008.02.041 . PMID 18394995 .

Внешние ссылки

Белок+фосфатаза+метиалекстестестерестераза-1 в Национальной библиотеке Медицинской библиотеки США медицинские заголовки (Mesh)

[1] Ogris E, Du X, Nelson KC, Mak EK, Yu XX, Lane WS, Pallas DC (май 1999). «Метиаллаза белка-фосфатазы (PME-1) является одним из нескольких новых белков, стабильно связанных с двумя неактивными мутантами белковой фосфатазы 2A» . Журнал биологической химии . 274 (20): 14382–91. doi : 10.1074/jbc.274.20.14382 . PMC 3503312 . PMID 10318862 .

[2] Xing Y, Li Z, Chen Y, Stock JB, Jeffrey Pd, Shi Y (апрель 2008 г.). «Структурный механизм деметилирования и инактивации белковой фосфатазы 2A» . Клетка . 133 (1): 154–63. doi : 10.1016/j.cell.2008.02.041 . PMID 18394995 .

[ 1 ]

[ 2 ]

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)