Гистидин аммиак-линейаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Гистидин аммиак-линейаза
Гистидин аммиак-линейаза
	Гистидин-аммиак-линейный гомотетрамер, Pseudomonas putida
Идентификаторы
ЕС №.	4.3.1.3
CAS №.	9013-75-6
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

ИМЕТЬ ЗНАЧЕНИЕ
Идентификаторы
Псевдонимы	HAL , HOH, HSTD, гистидин-аммиак-линейаза, гистидин-аммиак-линейаза
Внешние идентификаторы	Омим : 609457 ; MGI : 96010 ; Гомологен : 68229 ; Genecards : Hal ; Ома : Хэл - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	95,996,365 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	93,355,166 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; human penis; ; skin of thigh; ; vulva; ; blood; ; oocyte; ; skin of arm; ; monocyte; ; secondary oocyte; ; skin of abdomen;
	Top expressed in
	morula; ; skin of external ear; ; left lobe of liver; ; lip; ; skin of back; ; lumbar spinal ganglion; ; calvaria; ; belly cord; ; spermatid; ; granulocyte;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	catalytic activity; lyase activity; ammonia-lyase activity; histidine ammonia-lyase activity;
Cellular component	cytosol; cytoplasm;
Biological process	histidine metabolic process; histidine catabolic process to glutamate and formate; histidine catabolic process to glutamate and formamide; histidine catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3034
	15109
	ENSG00000084110
	EMSMUSM00000020017
	P42357
	P35492
	NM_001258333 ; NM_001258334 ; NM_002108
	NM_010401
	NP_001245262 ; NP_001245263 ; NP_002099
	NP_034531
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Гистидин-аммиак-линейаза ( EC 4.3.1.3 , гистидаза , гистидиназа ) представляет собой фермент , который у людей кодируется HAL геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Он преобразует гистидин в аммиак и рокановую кислоту . Его систематическое название- L -гистидин-аммиак-линиаза (образуя уроканата) .

Функция

Гистидин -аммиак -линиаза представляет собой цитозольный фермент, катализирующий первую реакцию в катаболизме гистидина, некидативное дезаминанье -гистидина L к транс -арокановой кислоте. ^{[ 5 ]} Реакция катализируется с помощью 3,5-дигидро-5-метильдийенового уровня-4 H -имидазол-4-One (MIO), электрофильного кофактора , который образуется автокаталитически циклизацией белкового задних целей фермента. ^{[ 7 ]}

Предлагаемое автокаталитическое образование кофактора MIO в другом ферменте, фенилаланино-аммиак-линиаза , из трипептидного ала-серга с двумя этапами элиминации воды.

Патология

Мутации в гене для гистидазы связаны с гистидинемией и ацициалогией урокана .

Смотрите также

Фенилаланин аммиак-линиаза , еще один фермент, который содержит кофактор MIO

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000084110 - Ensembl , май 2017 г.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000020017 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: гистидин-аммиак-линейаза» .
^ Сучи М, Сано Х, Мизуно Х, Вада Y (сентябрь 1995 г.). «Молекулярное клонирование и структурная характеристика гена гистидазы человека (HAL)». Геномика . 29 (1): 98–104. doi : 10.1006/geno.1995.1219 . PMID 8530107 .
^ Schwede TF, Rétey J, Schulz GE (27 апреля 1999 г.). «Кристаллическая структура гистидиновой аммиак-линиазы показывает новую модификацию полипептида в качестве каталитического электрофила». Биохимия . 38 (17): 5355–5361. doi : 10.1021/bi982929q . PMID 10220322 .

Дальнейшее чтение

Сучи М, Харада Н., Вада Ю., Такаги Ю (1993). «Молекулярное клонирование кДНК, кодирующей человеческую гистидазу». Биохим. Биофиз. Акт . 1216 (2): 293–5. doi : 10.1016/0167-4781 (93) 90157-9 . PMID 7916645 .
Davila S, Foeling FE, Tan A, et al. (2010). «Новые генетические ассоциации, обнаруженные в исследовании реакции хозяина в вакцину против гепатита В». Гены иммуно . 11 (3): 232–8. doi : 10.1038/gene.2010.1 . PMID 20237496 . S2CID 11183658 .
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «Статус, качество и расширение полноразмерного проекта кДНК NIH: коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Res . 14 (10b): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
Eckhart L, Schmidt M, Mildner M, et al. (2008). «Экспрессия гистидазы в эпидермальных кератиноцитах человека: регуляция статусом дифференцировки и ретиноевой кислоты с полностью транс». J. Dermatol. Наука 50 (3): 209–15. doi : 10.1016/j.jdermsci.2007.12.009 . PMID 18280705 .
Welsh MM, Karagas MR, Applebaum KM, et al. (2008). «Роль иммуносупрессии ультрафиолетового излучения при немеланоме рака кожи, о чем свидетельствуют взаимодействие генов с окружающей средой» . Канцерогенез . 29 (10): 1950–4. doi : 10.1093/carcin/bgn160 . PMC 2556967 . PMID 18641401 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Генерация и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002pnas ... 9916899m . doi : 10.1073/pnas.242603899 . JSTOR 3074035 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Kawai Y, Moriyama A, Asai K, et al. (2005). «Молекулярная характеристика гистидинемии: идентификация четырех миссенс -мутаций в гене гистидазы». Гул Генет . 116 (5): 340–6. doi : 10.1007/s00439-004-1232-5 . PMID 15806399 . S2CID 33960184 .
Тейлор Р.Г., Гарсия-Херас Дж., Садлер С.Дж. и др. (1991). «Локализация гистидазы в область хромосомы человека 12Q22 → Q24.1 и область хромосомы мыши 10C2 → D1». Цитогенет. Клеточная генера . 56 (3–4): 178–81. doi : 10.1159/000133082 . PMID 2055114 .
Немецкий G, Ortíz V, et. (2005). "Гепатоциты клетки" Являюсь. J. Physol. Эндоцинол. Метаб 289 (1): E172–9. doi : 10.1152/Adjpendo . PMID 15741241 .

Внешние ссылки

Гистидин+аммиак-линейаза в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)

Эта статья включает в себя текст из Национальной медицины Соединенных Штатов , которая находится в общественном доступе .

Эта Lyase статья является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000084110 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000020017 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[entrez-5] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: гистидин-аммиак-линейаза» .

[pmid8530107-6] Сучи М, Сано Х, Мизуно Х, Вада Y (сентябрь 1995 г.). «Молекулярное клонирование и структурная характеристика гена гистидазы человека (HAL)». Геномика . 29 (1): 98–104. doi : 10.1006/geno.1995.1219 . PMID 8530107 .

[7] Schwede TF, Rétey J, Schulz GE (27 апреля 1999 г.). «Кристаллическая структура гистидиновой аммиак-линиазы показывает новую модификацию полипептида в качестве каталитического электрофила». Биохимия . 38 (17): 5355–5361. doi : 10.1021/bi982929q . PMID 10220322 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v Т и Углеродистые лиазы ( EC 4.3)
4.3.1: ammonia-lyases	Histidine ammonia-lyase Formiminotransferase cyclodeaminase Serine dehydratase Phenylalanine ammonia-lyase
4.3.2: amidine-lyases	Argininosuccinate lyase Adenylosuccinate lyase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)