Денатурация (биохимия)

ИЮПАК определение

Процесс частичного или полного изменения нативной вторичной, и/или третичной, и/или четвертичной структуры белков или нуклеиновых кислот, приводящий к потере биологической активности .
Примечание 1 : Изменено по сравнению с определением, данным в ссылке. ^{[ 1 ]}
Примечание 2. Денатурация может произойти, когда белки и нуклеиновые кислоты подвергаются воздействию повышенной температуры или экстремальных значений pH, а также нефизиологических концентраций солей, органических растворителей, мочевины или других химических агентов.
Примечание 3. Фермент теряет способность изменять или ускорять химическую реакцию при денатурации. ^{[ 2 ]}

В биохимии из денатурация — это процесс, при котором белки или нуклеиновые кислоты теряют складчатую структуру, присутствующую в их нативном состоянии, -за различных факторов, включая воздействие какого-либо внешнего стресса или соединения, такого как сильная кислота или основание , концентрированная неорганическая соль, органическое вещество. растворитель (например, спирт или хлороформ ), перемешивание и облучение или нагревание . ^{[ 3 ]} Если белки в живой клетке денатурируются, это приводит к нарушению активности клетки и, возможно, к гибели клетки . Денатурация белка также является следствием гибели клеток. ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} Денатурированные белки могут проявлять широкий спектр характеристик: от конформационных изменений и потери растворимости или диссоциации кофакторов до агрегации из-за воздействия гидрофобных групп. Утрата растворимости в результате денатурации называется коагуляцией . ^{[ 6 ]} Денатурированные белки теряют свою трехмерную структуру и, следовательно, не могут функционировать.

Правильное сворачивание белка является ключом к тому, сможет ли глобулярный или мембранный белок правильно выполнять свою работу; чтобы он функционировал, его необходимо сложить в исходную форму. Однако водородные связи и связывание кофактора с белком, которые играют решающую роль в сворачивании, довольно слабы и, следовательно, легко подвергаются воздействию тепла, кислотности, различных концентраций солей, хелатирующих агентов и других стрессоров, которые могут денатурировать белок. Это одна из причин, почему клеточный гомеостаз необходим физиологически для большинства форм жизни .

Общие примеры

Когда пища готовится, некоторые ее белки денатурируются. Вот почему вареные яйца становятся твердыми, а приготовленное мясо – твердым.

Классический пример денатурации белков – яичные белки, которые обычно представляют собой яичные альбумины в воде. Свежие из яиц яичные белки прозрачны и жидки. Приготовление термически нестабильных белков делает их непрозрачными, образуя взаимосвязанную твердую массу. ^{[ 7 ]} То же самое преобразование можно осуществить с помощью денатурирующего химического вещества. Если вылить яичные белки в стакан с ацетоном, они также станут полупрозрачными и твердыми. Пенка, образующаяся на простокваше , является еще одним распространенным примером денатурированного белка. Холодная закуска, известная как севиче, готовится путем химического «приготовления» сырой рыбы и моллюсков в кислом цитрусовом маринаде без нагрева. ^{[ 8 ]}

Денатурация белка

Денатурированные белки могут проявлять широкий спектр характеристик: от потери растворимости до агрегации белков .

Фон

Белки или полипептиды представляют собой полимеры аминокислот . Белок создается рибосомами , которые «читают» РНК, кодируемую кодонами в гене, и собирают необходимую комбинацию аминокислот из генетической инструкции в процессе, известном как трансляция . Вновь созданная белковая цепь затем подвергается посттрансляционной модификации , при которой дополнительные атомы или молекулы добавляются , например, меди , цинка или железа . Как только этот процесс посттрансляционной модификации завершен, белок начинает сворачиваться (иногда спонтанно, а иногда с помощью ферментов ), скручиваясь сам по себе, так что гидрофобные элементы белка оказываются глубоко внутри структуры, а гидрофильные элементы оказываются на поверхности. снаружи. Окончательная форма белка определяет, как он взаимодействует с окружающей средой.

Сворачивание белка состоит из баланса между значительным количеством слабых внутримолекулярных взаимодействий внутри белка (гидрофобные, электростатические и ван-дер-ваальсовые взаимодействия) и взаимодействиями белок-растворитель. ^{[ 9 ]} В результате этот процесс во многом зависит от состояния окружающей среды, в которой находится белок. ^{[ 9 ]} Эти условия окружающей среды включают, помимо прочего, температуру , соленость , давление и растворители, которые могут в этом участвовать. ^{[ 9 ]} Следовательно, любое воздействие экстремальных стрессов (например, тепла или радиации, высоких концентраций неорганических солей, сильных кислот и оснований) может нарушить взаимодействие белков и неизбежно привести к денатурации. ^{[ 10 ]}

При денатурации белка вторичная и третичная структуры изменяются, но пептидные связи первичной структуры между аминокислотами остаются нетронутыми. Поскольку все структурные уровни белка определяют его функцию, после денатурации белок больше не может выполнять свою функцию. В этом отличие от внутренне неструктурированных белков , которые развернуты в нативном состоянии , но все еще функционально активны и имеют тенденцию сворачиваться при связывании со своей биологической мишенью. ^{[ 11 ]}

Как происходит денатурация на уровнях структуры белка

При денатурации четвертичной структуры субъединицы белка диссоциируются и/или пространственное расположение субъединиц белка нарушается.
Денатурация третичной структуры включает нарушение:
- Ковалентные аминокислот взаимодействия между боковыми цепями (например, дисульфидные мостики между цистеина ) группами
- Нековалентные диполь -дипольные взаимодействия между боковыми цепями полярных аминокислот (и окружающим растворителем )
- Ван-дер-Ваальсовые (индуцированные дипольные) взаимодействия между боковыми цепями неполярных аминокислот.
При денатурации вторичной структуры белки теряют все регулярные повторяющиеся структуры, такие как альфа-спирали и бета-складчатые листы , и принимают конфигурацию случайных клубков .
Первичная структура , такая как последовательность аминокислот, удерживаемых вместе ковалентными пептидными связями, не разрушается при денатурации. ^{[ 12 ]}

Потеря функции

Большинство биологических субстратов теряют свою биологическую функцию при денатурации. Например, ферменты теряют свою активность , поскольку субстраты больше не могут связываться с активным центром . ^{[ 13 ]} и потому, что аминокислотные остатки, участвующие в стабилизации переходных состояний субстратов, больше не способны делать это. Процесс денатурации и связанную с ним потерю активности можно измерить с помощью таких методов, как двуполяризационная интерферометрия , CD , QCM-D и MP-SPR .

Потеря активности из-за тяжелых металлов и металлоидов

Известно, что, воздействуя на белки, тяжелые металлы нарушают функцию и активность белков. ^{[ 14 ]} Тяжелые металлы делятся на категории, состоящие из переходных металлов, а также определенного количества металлоидов . ^{[ 14 ]} Эти металлы при взаимодействии с нативными свернутыми белками имеют тенденцию играть роль в препятствовании их биологической активности. ^{[ 14 ]} Это вмешательство может осуществляться разными способами. Эти тяжелые металлы могут образовывать комплексы с функциональными группами боковых цепей, присутствующими в белке, или образовывать связи со свободными тиолами. ^{[ 14 ]} Тяжелые металлы также играют роль в окислении боковых цепей аминокислот, присутствующих в белке. ^{[ 14 ]} Наряду с этим, тяжелые металлы при взаимодействии с металлопротеинами могут дислоцировать и замещать ионы ключевых металлов. ^{[ 14 ]} В результате тяжелые металлы могут мешать свернутым белкам, что может сильно снижать стабильность и активность белков.

Обратимость и необратимость

Во многих случаях денатурация обратима (белки могут вернуться в нативное состояние после прекращения денатурирующего воздействия). Этот процесс можно назвать ренатурацией . ^{[ 15 ]} Это понимание привело к идее, что вся информация, необходимая белкам для принятия своего нативного состояния, закодирована в первичной структуре белка и, следовательно, в ДНК , которая кодирует белок, - так называемая « Анфинсена термодинамическая гипотеза ». ^{[ 16 ]}

Денатурация также может быть необратимой. Эта необратимость обычно является кинетической, а не термодинамической необратимостью, поскольку свернутый белок обычно имеет более низкую свободную энергию, чем когда он развернут. Благодаря кинетической необратимости тот факт, что белок застрял в локальном минимуме, может помешать ему когда-либо повторно сворачиваться после необратимой денатурации. ^{[ 17 ]}

Денатурация белка из-за pH

Денатурация также может быть вызвана изменениями pH, которые могут повлиять на химический состав аминокислот и их остатков. Ионизируемые группы аминокислот способны ионизироваться при изменении pH. Изменение pH в сторону более кислых или более основных условий может вызвать развертывание. ^{[ 18 ]} Разворачивание, индуцированное кислотой, часто происходит при pH от 2 до 5, разворачивание, индуцированное основанием, обычно требует pH 10 или выше. ^{[ 18 ]}

Денатурация нуклеиновой кислоты

Нуклеиновые кислоты (включая РНК и ДНК ) представляют собой нуклеотидные полимеры, синтезируемые ферментами-полимеразами во время транскрипции или репликации ДНК . После 5'-3'-синтеза основной цепи отдельные азотистые основания способны взаимодействовать друг с другом посредством водородных связей , что позволяет образовывать структуры более высокого порядка. Денатурация нуклеиновой кислоты происходит, когда водородные связи между нуклеотидами разрушаются, и приводит к разделению ранее отожженных цепей. Например, денатурация ДНК из-за высоких температур приводит к разрыву пар оснований и разделению двухцепочечной спирали на две одиночные цепи. Цепи нуклеиновой кислоты способны к повторному отжигу при восстановлении « нормальных » условий, но если восстановление происходит слишком быстро, цепи нуклеиновой кислоты могут повторно отжигаться несовершенно, что приводит к неправильному спариванию оснований.

Биологически индуцированная денатурация

Нековалентные взаимодействия между антипараллельными цепями ДНК могут быть разорваны, чтобы «открыть» двойную спираль биологически важные механизмы, такие как репликация ДНК, транскрипция, репарация ДНК или связывание белка. , когда запускаются ^{[ 19 ]} Область частично разделенной ДНК известна как пузырь денатурации, который можно более конкретно определить как раскрытие двойной спирали ДНК посредством скоординированного разделения пар оснований. ^{[ 19 ]}

Первая модель, которая попыталась описать термодинамику денатурационного пузыря, была представлена в 1966 году и получила название модели Польши-Шераги. Эта модель описывает денатурацию нитей ДНК в зависимости от температуры . По мере повышения температуры водородные связи между парами оснований все больше нарушаются и начинают образовываться «денатурированные петли». ^{[ 20 ]} Однако модель Польши-Шераги сейчас считается элементарной, поскольку она не может объяснить запутанные последствия последовательности ДНК , химического состава, жесткости и скручивания . ^{[ 21 ]}

Недавние термодинамические исследования показали, что время жизни отдельного денатурационного пузыря колеблется от 1 микросекунды до 1 миллисекунды. ^{[ 22 ]} Эта информация основана на установленных временных рамках репликации и транскрипции ДНК. ^{[ 22 ]} В настоящее время, ^{[ когда? ]} проводятся биофизические и биохимические исследования с целью более полного выяснения термодинамических деталей денатурационного пузыря. ^{[ 22 ]}

Денатурация из-за химических агентов

Поскольку полимеразная цепная реакция (ПЦР) является одним из наиболее популярных способов денатурации ДНК, наиболее частым методом денатурации является нагревание. ^{[ 23 ]} Помимо денатурации под действием тепла, нуклеиновые кислоты могут подвергаться процессу денатурации с помощью различных химических агентов, таких как формамид , гуанидин , салицилат натрия , диметилсульфоксид (ДМСО), пропиленгликоль и мочевина . ^{[ 24 ]} Эти химические денатурирующие агенты снижают температуру плавления (T _m ), конкурируя за доноров и акцепторов водородных связей с уже существующими парами азотистых оснований . Некоторые агенты даже способны вызывать денатурацию при комнатной температуре. Например, щелочные было показано, что агенты (например, NaOH) денатурируют ДНК, изменяя pH и удаляя протоны, способствующие образованию водородных связей. ^{[ 23 ]} Эти денатуранты были использованы для изготовления геля для электрофореза в денатурирующем градиентном геле (DGGE), который способствует денатурации нуклеиновых кислот, чтобы устранить влияние формы нуклеиновых кислот на их электрофоретическую подвижность. ^{[ 25 ]}

Химическая денатурация как альтернатива

Оптическая активность (поглощение и рассеяние света) и гидродинамические свойства ( поступательная диффузия , коэффициенты седиментации и времена вращательной корреляции ) нуклеиновых кислот, денатурированных формамидом, аналогичны свойствам нуклеиновых кислот, денатурированных нагреванием. ^{[ 24 ]}^{[ 26 ]}^{[ 27 ]} Следовательно, в зависимости от желаемого эффекта, химическая денатурация ДНК может обеспечить более щадящую процедуру денатурации нуклеиновых кислот, чем денатурация, вызванная нагреванием. Исследования, сравнивающие различные методы денатурации, такие как нагревание, мельница с шариками разного размера, ультразвуковая обработка зондом и химическая денатурация, показывают, что химическая денатурация может обеспечить более быструю денатурацию по сравнению с другими описанными методами физической денатурации. ^{[ 23 ]} В частности, в тех случаях, когда желательна быстрая ренатурация, химические денатурирующие агенты могут стать идеальной альтернативой нагреванию. Например, нити ДНК, денатурированные щелочными агентами , такими как NaOH, ренатурируют, как только фосфатный буфер . добавляется ^{[ 23 ]}

Денатурация из-за воздуха

Маленькие электроотрицательные молекулы, такие как азот и кислород , которые являются основными газами в воздухе , существенно влияют на способность окружающих молекул участвовать в образовании водородных связей . ^{[ 28 ]} Эти молекулы конкурируют с окружающими акцепторами водородных связей за доноров водородных связей, тем самым действуя как «разрушители водородных связей» и ослабляя взаимодействия между окружающими молекулами в окружающей среде. ^{[ 28 ]} Антипараллельные цепи в двойных спиралях ДНК нековалентно связаны водородными связями между парами оснований; ^{[ 29 ]} Поэтому азот и кислород сохраняют потенциал ослабить целостность ДНК при воздействии воздуха. ^{[ 30 ]} В результате нити ДНК, подвергающиеся воздействию воздуха, требуют меньше усилий для разделения и демонстрируют более низкие температуры плавления . ^{[ 30 ]}

Приложения

Многие лабораторные методы основаны на способности цепей нуклеиновых кислот разделяться. Понимая свойства денатурации нуклеиновых кислот, были созданы следующие методы:

Денатуранты

Белковые денатуранты

Кислоты

К кислым денатурантам белков относятся:

Базы

Основания при денатурации действуют аналогично кислотам. Они включают в себя:

Бикарбонат натрия

Растворители

Большинство органических растворителей являются денатурирующими, в том числе: ^{[ нужна ссылка ]}

Этанол

Сшивающие реагенты

Сшивающие агенты для белков включают: ^{[ нужна ссылка ]}

Хаотропные агенты

К хаотропным агентам относятся: ^{[ нужна ссылка ]}

Восстановители дисульфидных связей

К агентам, разрушающим дисульфидные связи путем восстановления, относятся: ^{[ нужна ссылка ]}

2-меркаптоэтанол
Дитиотреитол
TCEP (трис(2-карбоксиэтил)фосфин)

Химически реактивные вещества

Такие агенты, как перекись водорода, элементарный хлор, хлорноватистая кислота (хлорная вода), бром, бромная вода, йод, азотная и окисляющие кислоты, а также озон, вступают в реакцию с чувствительными фрагментами, такими как сульфид/тиол, активированные ароматические кольца (фенилаланин), в результате повреждают белок и сделать его бесполезным.

Другой

Механическое перемешивание
Пикриновая кислота
Радиация
Температура ^{[ 32 ]}

Денатуранты нуклеиновых кислот

Химическая

Кислые денатуранты нуклеиновых кислот включают:

Уксусная кислота
HCl
Азотная кислота

Основные денатуранты нуклеиновых кислот включают:

NaOH

Другие денатуранты нуклеиновых кислот включают:

Физический

Термическая денатурация
Бисерная мельница
ультразвуком Зондовая обработка
Радиация

См. также

Ссылки

^ Алан Д. Макнот; Эндрю Р. Уилкинсон, ред. (1997). Сборник химической терминологии: Рекомендации ИЮПАК («Золотая книга») . Блэквелл Наука . ISBN 978-0865426849 .
^ Верт, Мишель (2012). «Терминология биородственных полимеров и их применение (Рекомендации ИЮПАК 2012 г.)» (PDF) . Чистая и прикладная химия . 84 (2): 377–410. doi : 10.1351/PAC-REC-10-12-04 . S2CID 98107080 . Архивировано (PDF) из оригинала 27 сентября 2013 г.
^ Медицинский словарь Мосби (8-е изд.). Эльзевир . 2009 . Проверено 1 октября 2013 г.
^ Самсон, Андре Л.; Хо, Боско; Ау, Аманда Э.; Шенвальдер, Симона М.; Смит, Марк Дж.; Боттомли, Стивен П.; Кляйфельд, Одед; Медкалф, Роберт Л. (1 ноября 2016 г.). «Физико-химические свойства, которые контролируют агрегацию белка, также определяют, будет ли белок сохраняться или высвобождаться из некротических клеток» . Открытая биология . 6 :160098.doi (11 ) : 10.1098/rsob.160098 . ISSN 2046-2441 . ПМК 5133435 . ПМИД 27810968 .
^ Самсон, Андре Л.; Кнаупп, Аня С.; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж.; Ау, Аманда Э.-Л.; Копы, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М.; Коди, Стивен Х.; Маклин, Катриона А. (25 октября 2012 г.). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, которое дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Отчеты по ячейкам . 2 (4): 889–901. дои : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . ПМИД 23041318 .
^ «2.5: Денатурация белков» . Химия LibreTexts . 15 июля 2019 г. Проверено 25 апреля 2022 г.
^ Мой, Ёсинори; Нотоми, Тацуши; Хага, Нориюки (1990). «Термически индуцированные изменения в белках яичного белка». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 38 (12): 2122–2125. дои : 10.1021/jf00102a004 .
^ «Севиче: новые суши», The Times.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Бондос, Сара (2014). «Сворачивание белка». Доступ к науке . дои : 10.1036/1097-8542.801070 .
^ «Денатурация» . Наука в контексте . 3 апреля 2006 г.
^ Дайсон, Х. Джейн ; Райт, Питер Э. (01 марта 2005 г.). «Самостоятельно неструктурированные белки и их функции». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 6 (3): 197–208. дои : 10.1038/nrm1589 . ISSN 1471-0072 . ПМИД 15738986 . S2CID 18068406 .
^ Чарльз Танфорд (1968), «Денатурация белка» (PDF) , «Достижения в области химии белков» , 23 : 121–282, doi : 10.1016/S0065-3233(08)60401-5 , ISBN 9780120342235 , PMID 4882248 , заархивировано (PDF) из оригинала 10 ноября 2005 г.
^ Биологический онлайн-словарь (2 декабря 2020 г.), Определение и примеры денатурации
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Тамаш, Маркус Дж.; Шарма, Сандип К.; Ибстедт, Себастьян; Джейкобсон, Тереза; Кристен, Филипп (04 марта 2014 г.). «Тяжелые металлы и металлоиды как причина неправильного сворачивания и агрегации белков» . Биомолекулы . 4 (1): 252–267. дои : 10.3390/biom4010252 . ПМК 4030994 . ПМИД 24970215 .
^ Кэмпбелл, Северная Каролина; Рис, Дж. Б.; Мейерс, Н.; Урри, Луизиана; Каин, ML; Вассерман, SA; Минорский, П.В.; Джексон, РБ (2009), Биология (8-е издание, австралийская версия), Сидней: Pearson Education Australia
^ Анфинсен CB. (1973), «Принципы, управляющие сворачиванием белковых цепей», Science , 181 (4096): 223–30, Bibcode : 1973Sci...181..223A , doi : 10.1126/science.181.4096.223 , PMID 4124164 , S2CID 10151090
^ Ветлауфер, Д.Б. (1988). «Обратимая и необратимая денатурация белков в хроматографических системах». Макромолекулярная химия. Макромолекулярные симпозиумы . 17 (1): 17–28. дои : 10.1002/masy.19880170104 . ISSN 0258-0322 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Конерманн, Ларс (15 мая 2012 г.). «Развертывание белка и денатуранты». Энциклопедия наук о жизни . Чичестер, Великобритания: John Wiley & Sons, Ltd. doi : 10.1002/9780470015902.a0003004.pub2 . ISBN 978-0470016176 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
^ Перейти обратно: ^а ^б Сикард, Франсуа; Дестейнвилл, Николас; Манги, Маноэль (21 января 2015 г.). «Пузыри денатурации ДНК: ландшафт свободной энергии и скорость зарождения / закрытия». Журнал химической физики . 142 (3): 034903. arXiv : 1405.3867 . Бибкод : 2015JChPh.142c4903S . дои : 10.1063/1.4905668 . ПМИД 25612729 . S2CID 13967558 .
^ Лью, Саймон. «Модель Польши-Шераги». (2015): 0–5. Массачусетский технологический институт, 14 мая 2015 г. Интернет. 25 октября 2016 г.
^ Ричард, К. и А.Дж. Гуттманн. «Модели Польши – Шераги и переход денатурации ДНК». Журнал статистической физики 115.3/4 (2004): 925-47. Веб.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Альтан-Бонне, Грегуар; Либхабер, Альберт; Кричевский, Олег (1 апреля 2003 г.). «Динамика пузырьков в двухцепочечной ДНК». Письма о физических отзывах . 90 (13): 138101. Бибкод : 2003PhRvL..90m8101A . дои : 10.1103/physrevlett.90.138101 . ПМИД 12689326 . S2CID 1427570 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ван, X (2014). «Характеристика денатурации и ренатурации ДНК для гибридизации ДНК» . Гигиена окружающей среды и токсикология . 29 : e2014007. дои : 10.5620/eht.2014.29.e2014007 . ПМК 4168728 . ПМИД 25234413 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Мармур, Дж (1961). «Денатурация дезоксирибонуклеиновой кислоты формамидом». Биохимика и биофизика Acta . 51 (1): 91013–7. дои : 10.1016/0006-3002(61)91013-7 . ПМИД 13767022 .
^ «Денатурирующий электрофорез ДНК и РНК в полиакриламидном геле» . Электрофорез . Национальная диагностика. 15 августа 2011 года . Проверено 13 октября 2016 г.
^ Тиноко, я; Бустаманте, К; Маэстре, М (1980). «Оптическая активность нуклеиновых кислот и их агрегатов». Ежегодный обзор биофизики и биоинженерии . 9 (1): 107–141. дои : 10.1146/annurev.bb.09.060180.000543 . ПМИД 6156638 .
^ Фернандес, М (2002). «Расчет гидродинамических свойств малых нуклеиновых кислот по их атомному строению» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (8): 1782–8. дои : 10.1093/нар/30.8.1782 . ПМЦ 113193 . ПМИД 11937632 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Мазерс, ТЛ; Шеффлер, Г.; МакГлинн, СП (июль 1985 г.). «Влияние выбранных газов на этанол: разрыв водородной связи с помощью O и N» . Канадский химический журнал . 63 (7): 1864–1869. дои : 10.1139/v85-309 .
^ Кокс, Дэвид Л. Нельсон, Майкл М. (2008). Ленингерские принципы биохимии (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 9780716771081 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
^ Перейти обратно: ^а ^б Мазерс, ТЛ; Шеффлер, Г.; МакГлинн, СП (1982). «Разрыв водородной связи O/sub 2/ и N/sub 2/. II. Кривые плавления ДНК» (PDF) . дои : 10.2172/5693881 . ОСТИ 5693881 . Архивировано (PDF) из оригинала 24 июля 2018 г. {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
^ Лопес-Алонсо Х.П., Брюикс М., Фонт Дж., Рибо М., Виланова М., Хименес М.А., Санторо Дж., Гонсалес С., Лорентс Д.В. (2010): «ЯМР-спектроскопия показывает, что РНКаза А в основном денатурируется в 40% уксусной кислоте: последствия для образование олигомера путем трехмерной замены доменов» , J. Am. хим. Соц. , 132 (5): 1621–30, doi : 10.1021/ja9081638 , PMID 20085318
^ Яремко, М.; Яремко Л; Ким ХИ; Чо МК; Швитерс CD; Гиллер К; Беккер С; Цвекштеттер М. (апрель 2013 г.). «Холодная денатурация димера белка, контролируемая с атомным разрешением» . Нат. хим. Биол. 9 (4): 264–70. дои : 10.1038/nchembio.1181 . ПМК 5521822 . ПМИД 23396077 .

Внешние ссылки

Центр онлайн-обучения McGraw-Hill — Анимация: денатурация белка

[1] Алан Д. Макнот; Эндрю Р. Уилкинсон, ред. (1997). Сборник химической терминологии: Рекомендации ИЮПАК («Золотая книга») . Блэквелл Наука . ISBN 978-0865426849 .

[2] Верт, Мишель (2012). «Терминология биородственных полимеров и их применение (Рекомендации ИЮПАК 2012 г.)» (PDF) . Чистая и прикладная химия . 84 (2): 377–410. doi : 10.1351/PAC-REC-10-12-04 . S2CID 98107080 . Архивировано (PDF) из оригинала 27 сентября 2013 г.

[3] Медицинский словарь Мосби (8-е изд.). Эльзевир . 2009 . Проверено 1 октября 2013 г.

[4] Самсон, Андре Л.; Хо, Боско; Ау, Аманда Э.; Шенвальдер, Симона М.; Смит, Марк Дж.; Боттомли, Стивен П.; Кляйфельд, Одед; Медкалф, Роберт Л. (1 ноября 2016 г.). «Физико-химические свойства, которые контролируют агрегацию белка, также определяют, будет ли белок сохраняться или высвобождаться из некротических клеток» . Открытая биология . 6 :160098.doi (11 ) : 10.1098/rsob.160098 . ISSN 2046-2441 . ПМК 5133435 . ПМИД 27810968 .

[5] Самсон, Андре Л.; Кнаупп, Аня С.; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж.; Ау, Аманда Э.-Л.; Копы, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М.; Коди, Стивен Х.; Маклин, Катриона А. (25 октября 2012 г.). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, которое дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Отчеты по ячейкам . 2 (4): 889–901. дои : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . ПМИД 23041318 .

[6] «2.5: Денатурация белков» . Химия LibreTexts . 15 июля 2019 г. Проверено 25 апреля 2022 г.

[7] Мой, Ёсинори; Нотоми, Тацуши; Хага, Нориюки (1990). «Термически индуцированные изменения в белках яичного белка». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 38 (12): 2122–2125. дои : 10.1021/jf00102a004 .

[8] «Севиче: новые суши», The Times.

[:01-9] Перейти обратно: ^а ^б ^с Бондос, Сара (2014). «Сворачивание белка». Доступ к науке . дои : 10.1036/1097-8542.801070 .

[test-10] «Денатурация» . Наука в контексте . 3 апреля 2006 г.

[11] Дайсон, Х. Джейн ; Райт, Питер Э. (01 марта 2005 г.). «Самостоятельно неструктурированные белки и их функции». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 6 (3): 197–208. дои : 10.1038/nrm1589 . ISSN 1471-0072 . ПМИД 15738986 . S2CID 18068406 .

[12] Чарльз Танфорд (1968), «Денатурация белка» (PDF) , «Достижения в области химии белков» , 23 : 121–282, doi : 10.1016/S0065-3233(08)60401-5 , ISBN 9780120342235 , PMID 4882248 , заархивировано (PDF) из оригинала 10 ноября 2005 г.

[13] Биологический онлайн-словарь (2 декабря 2020 г.), Определение и примеры денатурации

[:22-14] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Тамаш, Маркус Дж.; Шарма, Сандип К.; Ибстедт, Себастьян; Джейкобсон, Тереза; Кристен, Филипп (04 марта 2014 г.). «Тяжелые металлы и металлоиды как причина неправильного сворачивания и агрегации белков» . Биомолекулы . 4 (1): 252–267. дои : 10.3390/biom4010252 . ПМК 4030994 . ПМИД 24970215 .

[15] Кэмпбелл, Северная Каролина; Рис, Дж. Б.; Мейерс, Н.; Урри, Луизиана; Каин, ML; Вассерман, SA; Минорский, П.В.; Джексон, РБ (2009), Биология (8-е издание, австралийская версия), Сидней: Pearson Education Australia

[16] Анфинсен CB. (1973), «Принципы, управляющие сворачиванием белковых цепей», Science , 181 (4096): 223–30, Bibcode : 1973Sci...181..223A , doi : 10.1126/science.181.4096.223 , PMID 4124164 , S2CID 10151090

[Wetlaufer1988-17] Ветлауфер, Д.Б. (1988). «Обратимая и необратимая денатурация белков в хроматографических системах». Макромолекулярная химия. Макромолекулярные симпозиумы . 17 (1): 17–28. дои : 10.1002/masy.19880170104 . ISSN 0258-0322 .

[:0-18] Перейти обратно: ^а ^б Конерманн, Ларс (15 мая 2012 г.). «Развертывание белка и денатуранты». Энциклопедия наук о жизни . Чичестер, Великобритания: John Wiley & Sons, Ltd. doi : 10.1002/9780470015902.a0003004.pub2 . ISBN 978-0470016176 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )

[1st-19] Перейти обратно: ^а ^б Сикард, Франсуа; Дестейнвилл, Николас; Манги, Маноэль (21 января 2015 г.). «Пузыри денатурации ДНК: ландшафт свободной энергии и скорость зарождения / закрытия». Журнал химической физики . 142 (3): 034903. arXiv : 1405.3867 . Бибкод : 2015JChPh.142c4903S . дои : 10.1063/1.4905668 . ПМИД 25612729 . S2CID 13967558 .

[20] Лью, Саймон. «Модель Польши-Шераги». (2015): 0–5. Массачусетский технологический институт, 14 мая 2015 г. Интернет. 25 октября 2016 г.

[21] Ричард, К. и А.Дж. Гуттманн. «Модели Польши – Шераги и переход денатурации ДНК». Журнал статистической физики 115.3/4 (2004): 925-47. Веб.

[2nd-22] Перейти обратно: ^а ^б ^с Альтан-Бонне, Грегуар; Либхабер, Альберт; Кричевский, Олег (1 апреля 2003 г.). «Динамика пузырьков в двухцепочечной ДНК». Письма о физических отзывах . 90 (13): 138101. Бибкод : 2003PhRvL..90m8101A . дои : 10.1103/physrevlett.90.138101 . ПМИД 12689326 . S2CID 1427570 .

[:02-23] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ван, X (2014). «Характеристика денатурации и ренатурации ДНК для гибридизации ДНК» . Гигиена окружающей среды и токсикология . 29 : e2014007. дои : 10.5620/eht.2014.29.e2014007 . ПМК 4168728 . ПМИД 25234413 .

[ReferenceA-24] Перейти обратно: ^а ^б Мармур, Дж (1961). «Денатурация дезоксирибонуклеиновой кислоты формамидом». Биохимика и биофизика Acta . 51 (1): 91013–7. дои : 10.1016/0006-3002(61)91013-7 . ПМИД 13767022 .

[25] «Денатурирующий электрофорез ДНК и РНК в полиакриламидном геле» . Электрофорез . Национальная диагностика. 15 августа 2011 года . Проверено 13 октября 2016 г.

[26] Тиноко, я; Бустаманте, К; Маэстре, М (1980). «Оптическая активность нуклеиновых кислот и их агрегатов». Ежегодный обзор биофизики и биоинженерии . 9 (1): 107–141. дои : 10.1146/annurev.bb.09.060180.000543 . ПМИД 6156638 .

[27] Фернандес, М (2002). «Расчет гидродинамических свойств малых нуклеиновых кислот по их атомному строению» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (8): 1782–8. дои : 10.1093/нар/30.8.1782 . ПМЦ 113193 . ПМИД 11937632 .

[:1-28] Перейти обратно: ^а ^б Мазерс, ТЛ; Шеффлер, Г.; МакГлинн, СП (июль 1985 г.). «Влияние выбранных газов на этанол: разрыв водородной связи с помощью O и N» . Канадский химический журнал . 63 (7): 1864–1869. дои : 10.1139/v85-309 .

[29] Кокс, Дэвид Л. Нельсон, Майкл М. (2008). Ленингерские принципы биохимии (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 9780716771081 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )

[DNA_Air-30] Перейти обратно: ^а ^б Мазерс, ТЛ; Шеффлер, Г.; МакГлинн, СП (1982). «Разрыв водородной связи O/sub 2/ и N/sub 2/. II. Кривые плавления ДНК» (PDF) . дои : 10.2172/5693881 . ОСТИ 5693881 . Архивировано (PDF) из оригинала 24 июля 2018 г. {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )

[31] Лопес-Алонсо Х.П., Брюикс М., Фонт Дж., Рибо М., Виланова М., Хименес М.А., Санторо Дж., Гонсалес С., Лорентс Д.В. (2010): «ЯМР-спектроскопия показывает, что РНКаза А в основном денатурируется в 40% уксусной кислоте: последствия для образование олигомера путем трехмерной замены доменов» , J. Am. хим. Соц. , 132 (5): 1621–30, doi : 10.1021/ja9081638 , PMID 20085318

[32] Яремко, М.; Яремко Л; Ким ХИ; Чо МК; Швитерс CD; Гиллер К; Беккер С; Цвекштеттер М. (апрель 2013 г.). «Холодная денатурация димера белка, контролируемая с атомным разрешением» . Нат. хим. Биол. 9 (4): 264–70. дои : 10.1038/nchembio.1181 . ПМК 5521822 . ПМИД 23396077 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]