Лизофосфолипаза
| лизофосфолипаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.1.1.5 | ||
| Номер CAS. | 9001-85-8 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| Лизофосфолипаза, каталитическая область | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | PLA2_B | ||
| Пфам | PF01735 | ||
| ИнтерПро | ИПР002642 | ||
| УМНЫЙ | SM00022 | ||
| PROSITE | PDOC51210 | ||
| |||
Фермент лизофосфолипаза (КФ 3.1.1.5) катализирует реакцию
- 2-лизофосфатидилхолин + H 2 O глицерофосфохолин + карбоксилат
Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , особенно тех, которые действуют на сложноэфирные связи карбоновых кислот . Это семейство состоит из лизофосфолипазы/фосфолипазы B (EC 3.1.1.5) и цитозольной фосфолипазы A 2 , которая также имеет домен C2 InterPro : IPR000008 . Ферменты фосфолипазы B катализируют высвобождение жирных кислот из лизофосфолипидов и способны in vitro гидролизовать все фосфолипиды, экстрагируемые из дрожжевых клеток. [1] Цитозольная фосфолипаза А 2 связывается с естественными мембранами в ответ на физиологическое увеличение содержания Са. 2+ и селективно гидролизует арахидонилфосфолипиды, [2] выровненная область соответствует карбокси-концевому Ca 2+ -независимый каталитический домен белка, как обсуждалось в. [2]
Систематическое название этого класса ферментов — 2-лизофосфатидилхолин-ацилгидролаза . Другие широко используемые названия включают лецитиназу B, лизолецитиназу, фосфолипазу B, лизофосфатидазу, лецитолипазу, фосфатидазу B, лизофосфатидилхолингидролазу, лизофосфолипазу A1, лизофосфолипазу L2, лизофосфолипазу трансацилазу, эстеразу, направленную на нейропатию, NTE, NTE-LysoPLA и NTE-ly. софосфолипаза. Этот фермент участвует в метаболизме глицерофосфолипидов .
Примеры
[ редактировать ]Гены человека, кодирующие белки, содержащие этот домен, включают:
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Налефски Э.А., Сульцман Л.А., Мартин Д.М., Криц Р.В., Таулер П.С., Кнопф Дж.Л., Кларк Дж.Д. (1994). «Разграничение двух функционально различных доменов цитозольной фосфолипазы А 2 , регуляторного Са 2+ -зависимый липидсвязывающий домен и Ca 2+ -независимый каталитический домен» . J. Biol. Chem . 269 (27): 18239–18249. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32440-7 . PMID 8027085 .
- ^ Jump up to: а б Ли К.С., Паттон Дж.Л., Фидо М., Хайнс Л.К., Кольвейн С.Д., Палтауф Ф., Генри С.А., Левин Д.Е. (1994). « Ген PLB1 Saccharomyces cerevisiae кодирует белок, необходимый для активности лизофосфолипазы и фосфолипазы B» . Ж. Биол. Хим . 269 (31): 19725–19730. дои : 10.1016/S0021-9258(17)32081-1 . ПМИД 8051052 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Абэ М., Оно К., Сато Р. (1974). «Возможная идентичность лизолецитинацилгидролазы с лизолецитин-лизолецитинацилтрансферазой в растворимой фракции легких крысы». Биохим. Биофиз. Акта . 369 (3): 361–370. дои : 10.1016/0005-2760(74)90150-7 .
- Контарди А., Эрколи А. (1933). «Ферментативное расщепление лецитина и лизолецитина». Биохим. З. 261 : 275–302.
- Доусон РМЦ (1958). «Исследования по гидролизу лецитина препаратом фосфолипазы В Penicillium notatum » . Биохим. Дж . 70 (4): 559–570. дои : 10.1042/bj0700559 . ПМК 1196709 . ПМИД 13607409 .
- Фэйрберн Д. (1948). «Получение и свойства лизофосфолипазы Penicillium notatum » . Ж. Биол. Хим . 173 (2): 705–714. дои : 10.1016/S0021-9258(18)57441-X . ПМИД 18910725 .
- ШАПИРО Б (1953). «Очистка и свойства лизолецитиназы поджелудочной железы» . Биохим. Дж . 53 (4): 663–6. дои : 10.1042/bj0530663 . ПМК 1198209 . ПМИД 13032127 .
- ван ден Бош Х., Аарсман А.Дж., де Йонг Дж.Г., ван Динем Л.Л. (1973). «Исследование лизофосфолипаз. I. Очистка и некоторые свойства лизофосфолипазы из говяжьей поджелудочной железы». Биохим. Биофиз. Акта . 296 (1): 94–104. дои : 10.1016/0005-2760(73)90048-9 . ПМИД 4693514 .
- ван ден Бош Х., Вианен ГМ, ван Хойсден ГП (1981). «Лизофосфолипаза-трансацилаза из легких крысы». Липиды Часть C. Методы энзимологии. Том. 71. С. 513–21. дои : 10.1016/0076-6879(81)71061-9 . ISBN 978-0-12-181971-2 . ПМИД 7278668 .
- ван Тиенховен М., Аткинс Дж., Ли Ю., Глинн П. (2002). «Целевая эстераза нейропатии человека катализирует гидролиз мембранных липидов» . Ж. Биол. Хим . 277 (23): 20942–8. дои : 10.1074/jbc.M200330200 . ПМИД 11927584 .
- Квистад ГБ, Барлоу С., Винроу СиДжей, Спаркс С.Э., Касида Дж.Э. (2003). «Доказательства того, что эстераза-мишень нейропатии головного мозга мышей представляет собой лизофосфолипазу» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 100 (13): 7983–7. Бибкод : 2003PNAS..100.7983Q . дои : 10.1073/pnas.1232473100 . ПМК 164699 . ПМИД 12805562 .
- Lush MJ, Li Y, Read DJ, Уиллис AC, Глинн П. (1998). «Эстераза-мишень нейропатии и гомологичный мутантный белок, связанный с нейродегенерацией дрозофилы , содержат новый домен, консервативный от бактерий до человека» . Биохим. Дж . 332 (Часть 1): 1–4. дои : 10.1042/bj3320001 . ПМК 1219444 . ПМИД 9576844 .
- Уинроу С.Дж., Хемминг М.Л., Аллен Д.М., Квистад ГБ, Касида Дж.Э., Барлоу С. (2003). «Потеря эстеразы-мишени нейропатии у мышей связывает воздействие фосфорорганических соединений с гиперактивностью» . Нат. Жене . 33 (4): 477–85. дои : 10.1038/ng1131 . ПМИД 12640454 .
