Седогептолоза-бисфосфатаза
| Седогептолоза-бисфосфатаза | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллографическая структура седогептолозы-бисфосфатазы из токсоплазмы Gondii [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 3.1.3.37 | ||
| CAS №. | 9055-32-7 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| Джин Онтология | Друг / Quickgo | ||
| |||
Седедогептозо-бисфосфатаза (также седедогептозо-1,7-бисфосфатаза или sbpase , ec № 3.1.3.37; систематическое название седедогептолозы-1,7-бисфосфат 1-фосфогидролазы ) является ферментом , который катализирует удаление фосфатной группы из 1,7. -Bisphosphate для получения седогептилозы 7-фосфата . SBPase является примером фосфатазы или , в более общем плане гидролазы . Этот фермент участвует в цикле Кальвина .
Структура
[ редактировать ]SBPase является гомодимерным белком, что означает, что он состоит из двух идентичных субъединиц. [ 2 ] Размер этого белка варьируется между видами, но составляет около 92 000 Да (две 46 000 субъединиц Да) в листьях огурца. [ 3 ] Ключевой функциональный домен, управляющая SBPase, включает дисульфидную связь между двумя цистеина . остатками [ 4 ] Эти два остатка цистеина, Cys52 и Cys57, по -видимому, расположены в гибкой петле между двумя субъединицами гомодимера, [ 5 ] Рядом с активным местом фермента. Снижение этой регуляторной дисульфидной связи тиоредоксином вызывает конформационное изменение в активном сайте, активируя фермент. [ 6 ] Кроме того, SBPase требует присутствия магния (мг 2+ ) быть функционально активным. [ 7 ] SBPase связана со стромы стороны тилакоидной мембраны в хлоропласте в растении. Некоторые исследования показали, что SBPase может быть частью большого (900 кДа) мультинцимского комплекса вместе с рядом других фотосинтетических ферментов. [ 8 ]
Регулирование
[ редактировать ]
SBPase участвует в регенерации 5-углеродных сахаров во время цикла Кальвина. Хотя SBPase не была подчеркнута в качестве важной контрольной точки в цикле Кальвина исторически, она играет большую роль в управлении потоком углерода через цикл Кальвина. [ 9 ] Кроме того, было обнаружено, что активность SBPase имеет сильную корреляцию с количеством фотосинтетической фиксации углерода. [ 10 ] Как и многие ферменты цикла Кальвина, SBPase активируется в присутствии света через систему ферредоксина/тиоредоксина. [ 11 ] В легких реакциях фотосинтеза световая энергия способствует транспортировке электронов, чтобы в конечном итоге уменьшить ферредоксин. Фермент ферредоксин-тиоредоксинредуктаза использует снижение ферредоксина для уменьшения тиоредоксина от дисульфидной формы до дитиола. Наконец, уменьшенный тиоредоксин используется для снижения цистеин-цистеиновой дисульфидной связи в SBPase в дитиол, который превращает SBPase в свою активную форму. [ 7 ]
SBPase имеет дополнительные уровни регуляции за пределами системы ферредоксина/тиоредоксина. Концентрация MG2+ оказывает значительное влияние на активность SBPase и скорость реакций, которые она катализирует. [ 12 ] SBPase ингибируется кислыми условиями (низкий pH). Это значительный вклад в общее ингибирование углеродной фиксации, когда рН является низким внутри стромы хлоропласта. [ 13 ] Наконец, SBPase подвергается отрицательной регуляции обратной связи с помощью седогептолозы-7-фосфата и неорганического фосфата, продуктов реакции, которую она катализирует. [ 14 ]
Эволюционное происхождение
[ редактировать ]SBPase и FBPase (фруктоза-1,6-бисфосфатаза, EC 3.1.3.11) являются фосфатазами, которые катализируют сходные во время цикла Кальвина. Гены для SBPase и FBPase связаны. Оба гена обнаруживаются в ядре в растениях и имеют бактериальное происхождение. [ 15 ] SBPase обнаружена по многим видам. В дополнение к повсеместному присутствию в фотосинтетическом организме, SBPase обнаруживается в ряде эволюционных нефотосинтетических микроорганизмов. SBPase, вероятно, возникла в красных водорослях. [ 16 ]
Садоводная значимость
[ редактировать ]
Моресо, чем другие ферменты в цикле Кальвина, уровни SBPase оказывают значительное влияние на рост растений, фотосинтетические способности и реакцию на стрессы окружающей среды. Небольшое снижение активности SBPase приводит к снижению фотосинтетической фиксации углерода и снижению биомассы растений. [ 17 ] В частности, снижение уровня SBPase приводит к росту и развитию задержков растительных органов по сравнению с растениями дикого типа, [ 18 ] и уровни крахмала линейно снижаются с уменьшением активности SBPase, что позволяет предположить, что активность SBPase является ограничивающим фактором для ассимиляции углерода. [ 19 ] Эта чувствительность растений к снижению активности SBPase является значительной, поскольку сама SBPase чувствителен к окислительному повреждению и инактивации от стрессов окружающей среды. SBPase содержит несколько каталитических релевантных остатков цистеина, которые уязвимы для необратимого окислительного карбонилирования реактивными формами кислорода (ROS) , [ 20 ] особенно из гидроксильных радикалов, созданных во время производства перекиси водорода . [ 21 ] Карбонилирование приводит к инактивации фермента SBPase и последующей задержке роста из -за ингибирования ассимиляции углерода. [ 18 ] Окислительное карбонилирование SBPase может быть вызвано давлением окружающей среды, такими как охлаждение, что вызывает дисбаланс в метаболических процессах, что приводит к увеличению производства активных форм кислорода, особенно перекиси водорода. [ 21 ] Примечательно, что охлаждение ингибирует SBPase и родственный фермент, фруктозу бисфосфатазы , но не влияет на другие редуктивно активированные ферменты цикла Кальвина. [ 22 ]
Чувствительность растений к синтетическому снижению или ингибированному уровням SBPase дает возможность для инженерии сельскохозяйственных культур. Существуют значительные признаки того, что трансгенные растения, которые сверхэкспрессируют SBPase, могут быть полезны для повышения эффективности производства пищи путем производства сельскохозяйственных культур, которые более устойчивы к стрессам окружающей среды, а также имеют более раннее созревание и более высокий урожай. Сверхэкспрессия SBPase в трансгенных растениях томата обеспечивала устойчивость к охлаждению стресса, при этом трансгенные растения поддерживают более высокую активность SBPase, повышенную фиксацию углекислого газа, снижение утечки электролита и повышенное накопление углеводов по сравнению с растениями дикого типа при одинаковом напряжении охлаждения. [ 21 ] Также вполне вероятно, что трансгенные растения будут более устойчивыми к осмотическому стрессу, вызванному засухой или соленостью, поскольку активация SBPase ингибируется в хлоропластах, подвергшихся воздействию гипертонических состояний,. [ 23 ] Хотя это не было напрямую проверено. Сверхэкспрессия SBPase у трансгенных растений табака привела к повышению эффективности фотосинтеза и роста. В частности, трансгенные растения демонстрировали большую биомассу и улучшенную фиксацию углекислого газа, а также увеличение активности Rubisco . Растения выросли значительно быстрее и больше, чем растения дикого типа, с повышенными уровнями сахарозы и крахмала. [ 24 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Минасов Г., Руан Дж., Ваурзак З., Халавати А., Шувалова Л., Харб Ос, Нго Х, Андерсон В.Ф. (2013). «1,85 Кристаллическая структура Ангстром предполагаемой седогептолозы-1,7 бисфосфатазы из токсоплазмы Gondii». doi : 10.2210/pdb4ir8/pdb .
{{cite journal}}: CITE Journal требует|journal=( помощь ) - ^ Who M, Taastus T, Woe to S, Okuyam S, Yoshii Y, Nassed I (июль 1975 г.). «Активность Pggele-Naphylaility находится внутри S. Clinica Chimica Acta; Международный журнал журнал 62 (1): 5–1 doi : 10.1016/0009-8981 (75) 0273-9 1149281PMID
- ^ Wang M, Bi H, Liu P, Ai X (2011). «Молекулярное клонирование и анализ экспрессии гена, кодирующего седогептолозу-1, 7-бисфосфатазу из Cucumis sativus ». Scientia Horticulturae . 129 (3): 414–420. Bibcode : 2011schor.129..414W . doi : 10.1016/j.scienta.2011.04.010 .
- ^ Андерсон Ле, Хуппе Х.К., Ли А.Д., Стивенс Ф.Дж. (сентябрь 1996 г.). «Идентификация потенциального окислительно-чувствительного к междоменному дисульфиду в седогептолозе бисфосфатазы Chlamydomonas inerhardtii » . Заводский журнал . 10 (3): 553–60. doi : 10.1046/j.1365-313x.1996.10030553.x . PMID 8811868 .
- ^ Данфорд Р.П., Даррант М.К., Кэтли М.А., Дайер Т.А. (1998-12-01). «Расположение окислительно-активации цистеинов в хлоропластах седогептолозе-1,7-бисфосфатазы указывает на то, что его аллостерическая регуляция аналогична, но не идентична с фруктозой-1,6-бисфосфатазой». Фотосинтез исследования . 58 (3): 221–230. doi : 10.1023/a: 1006178826976 . ISSN 1573-5079 . S2CID 25845982 .
- ^ Raines CA, Harrison EP, ölçer H, Lloyd JC (2000). «Изучение роли тиоло-регулируемого фермента седогептолозы-1,7-бисфосфатазы в контроле фотосинтеза». Physiologia plantarum . 110 (3): 303–308. doi : 10.1111/j.1399-3054.2000.1100303.x . ISSN 1399-3054 .
- ^ Jump up to: а беременный Накамура Ю., Тада Т., Вада К., Киношита Т., Тамои М., Шигеока С., Нишимура К (март 2001 г.). «Очистка, кристаллизация и предварительный рентгеновский дифракционный анализ фруктозы-1,6-/седедогептолозы-1,7-бисфосфатазы Synechococcus PCC 7942». Acta Crystallographica. Раздел D, биологическая кристаллография . 57 (Pt 3): 454–6. doi : 10.1107/s0907444901002177 . PMID 11223530 .
- ^ Suss KH, Arkona C, Manteuffel R, Adler K (июнь 1993 г.). «Мультиферментные комплексы Calvin Cycle связаны с хлоропластами тилакоидными мембранами более высоких растений in situ» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (12): 5514–8. Bibcode : 1993pnas ... 90.5514s . doi : 10.1073/pnas.90.12.5514 . PMC 46751 . PMID 11607406 .
- ^ Jump up to: а беременный Raines CA, Lloyd JC, Dyer TA (1999). «Новое понимание структуры и функции седогептолозы-1,7-бисфосфатазы; важный, но заброшенный фермент цикла Кальвина» . Журнал экспериментальной ботаники . 50 (330): 1–8. doi : 10.1093/jxb/50.330.1 .
- ^ Olcer H, Lloyd JC, Raines CA (февраль 2001 г.). «На фотосинтетическая способность по-разному влияет снижение активности седедогептолозы-1,7-бисфосфатазы во время развития листьев у трансгенных растений табака» . Физиология растений . 125 (2): 982–9. doi : 10.1104/pp.125.2.982 . PMC 64898 . PMID 11161054 .
- ^ Breazeale VD, Buchanan BB, Wolosiuk RA (май 1978). «Хлоропласт -седогептилоза 1,7 бисфосфатаза: доказательства регуляции системы ферридоксина/тореоксина» . Журнал естественных исследований c . 33 (7–8): 521–528. Doi : 10.1515/Znc-1978-7-812 .
- ^ Вудроу IE, Уокер Да (июль 1982 г.). «Активация пшеницы хлоропласта седогептолозы бисфосфатазы: непрерывный спектрофотометрический анализ». Архивы биохимии и биофизики . 216 (2): 416–22. doi : 10.1016/0003-9861 (82) 90230-2 . PMID 6287934 .
- ^ Purczeld P, Chon CJ, Portis AR, Heldt HW, Heber U (март 1978 г.). «Механизм контроля углеродной фиксации с помощью рН в строме хлоропластов. Исследования с нитритом-опосредованным переносом протона через оболочку». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 501 (3): 488–98. doi : 10.1016/0005-2728 (78) 90116-0 . PMID 24470 .
- ^ Schimkat D, Heineke D, Heldt HW (апрель 1990 г.). «Регуляция седогептолозы-1,7-бисфосфатазы с помощью седогептолозы-7-фосфата и глицерата и фруктозо-1,6-бисфосфатазы глицератом в хлоропластах шпината». Планта 181 (1): 97–103. doi : 10.1007/bf00202330 . PMID 24196680 . S2CID 7395500 .
- ^ Martin W, Mustafa AZ, Henze K, Schnarrenberger C (ноябрь 1996 г.). «Хлоропласт с более высокой растением и цитозольные фруктозо-1,6-бисфосфатазы изоферменты: происхождение посредством дупликации, а не прокариот-эукариот-дивергенции». Растительная молекулярная биология . 32 (3): 485–91. doi : 10.1007/bf00019100 . PMID 8980497 . S2CID 21599476 .
- ^ Teich R, Zauner S, Baurain D, Brinkmann H, Petersen J (июль 2007 г.). «Происхождение и распределение цикла Кальвина фруктозы и седогепталозы бисфосфатаз у растений и комплексных водорослей: одно вторичное происхождение сложных красных пластидов и последующее распространение посредством третичных эндосимбиозов» . Профист . 158 (3): 263–76. doi : 10.1016/j.protis.2006.12.004 . HDL : 2268/71085 . PMID 17368985 .
- ^ Raines CA (2003-01-01). «Цикл Кальвина повторно». Фотосинтез исследования . 75 (1): 1–10. doi : 10.1023/a: 1022421515027 . ISSN 1573-5079 . PMID 16245089 . S2CID 21786477 .
- ^ Jump up to: а беременный Liu XL, Yu HD, Guan Y, Li JK, Guo FQ (сентябрь 2012 г.). «Анализ карбонилирования и потери функции SBPase выявляет его метаболическую роль в окислительном стрессе, ассимиляции углерода и множественных аспектах роста и развития при арабидопсисе» . Молекулярное растение . 5 (5): 1082–99. doi : 10.1093/mp/sss012 . PMID 22402261 .
- ^ Harrison EP, Willingham NM, Lloyd JC, Raines CA (1997-12-01). «Пониженные уровни седогептолозы-1,7-бисфосфатазы в трансгенном табаке приводят к снижению фотосинтетической способности и изменению накопления углеводов». Планта 204 (1): 27–36. Bibcode : 1997plant.204 ... 27h . doi : 10.1007/s0042500502226 . ISSN 1432-2048 . S2CID 24243453 .
- ^ Møller IM, Jensen PE, Hansson A (июнь 2007 г.). «Окислительные модификации клеточных компонентов у растений». Ежегодный обзор биологии растений . 58 (1): 459–81. doi : 10.1146/annurev.arplant.58.032806.103946 . PMID 17288534 .
- ^ Jump up to: а беременный в Ding F, Wang M, Zhang S (2017-01-05). «Сверхэкспрессия фермента Calvin Cycle SBPase улучшает толерантность к окислительному стрессу, вызванному охлаждением, у растений томата». Scientia Horticulturae . 214 : 27–33. Bibcode : 2017schor.214 ... 27d . doi : 10.1016/j.scienta.2016.11.010 . ISSN 0304-4238 .
- ^ Хатчисон Р.С., жених Q, Ort DR (июнь 2000 г.). «Дифференциальные эффекты индуцированной охлаждением на окислительно-восстановительную регуляцию фотосинтетических ферментов». Биохимия . 39 (22): 6679–88. doi : 10.1021/bi0001978 . PMID 10828986 .
- ^ Boag S, Portis AR (январь 1984 г.). «Ингибированная активация света фруктозы и седогепталозы бисфосфатазы в хлоропластах шпината, подвергшихся воздействию осмотического стресса». Планта 160 (1): 33–40. Bibcode : 1984plant.160 ... 33b . doi : 10.1007/bf00392463 . PMID 24258369 . S2CID 9480244 .
- ^ Miyagawa Y, Tamoi M, Shigeoka S (октябрь 2001 г.). «Сверхэкспрессия цианобактериальной фруктозы-1,6-/седедогепталозы-1,7-бисфосфатазы в табаке усиливает фотосинтез и рост». Nature Biotechnology . 19 (10): 965–9. doi : 10.1038/nbt1001-965 . PMID 11581664 . S2CID 7288017 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Racker E (1962). [29b] седеногептолоза-1,7-дифосфатаза из дрожжей . Методы в фермере. Тол. 5. С. 270–272. doi : 10.1016/s0076-6879 (62) 05217-9 . ISBN 978-0-12-181805-0 .
- Traniello S, Calcagno M, Pontremoli S (октябрь 1971). «Фруктоза 1,6-дифосфатаза и седогепталоза 1,7-дифосфатаза из Candida utilis : очистка и свойства». Архивы биохимии и биофизики . 146 (2): 603–10. doi : 10.1016/0003-9861 (71) 90168-8 . PMID 4329855 .
