Седогептулозо-бисфосфатаза
| седогептулозо-бисфосфатаза | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллографическая структура седогептулозо-бисфосфатазы Toxoplasma gondii [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.1.3.37 | ||
| Номер CAS. | 9055-32-7 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Седогептулозо-бисфосфатаза (также седогептулозо-1,7-бисфосфатаза или SBPase , номер ЕС 3.1.3.37; систематическое название седогептулозо-1,7-бисфосфат-1-фосфогидролаза ) — фермент , катализирующий удаление фосфатной группы из седогептулозы 1,7. -бисфосфат для производства седогептулозо-7-фосфат . SBPase является примером фосфатазы или , в более общем смысле, гидролазы . Этот фермент участвует в цикле Кальвина .
Структура
[ редактировать ]SBPase представляет собой гомодимерный белок, то есть он состоит из двух идентичных субъединиц. [ 2 ] Размер этого белка варьируется в зависимости от вида, но он составляет около 92 000 Да (две субъединицы по 46 000 Да). в листьях огурца [ 3 ] Ключевой функциональный домен, контролирующий функцию SBPазы, включает дисульфидную связь между двумя цистеина . остатками [ 4 ] Эти два остатка цистеина, Cys52 и Cys57, по-видимому, расположены в гибкой петле между двумя субъединицами гомодимера. [ 5 ] вблизи активного центра фермента. Восстановление этой регуляторной дисульфидной связи тиоредоксином вызывает конформационные изменения в активном центре, активируя фермент. [ 6 ] Кроме того, SBPase требует присутствия магния (Mg 2+ ) быть функционально активным. [ 7 ] SBPаза связана со строме стороной, обращенной к , тилакоидной мембраны хлоропласта растения . Некоторые исследования показали, что SBPase может быть частью большого (900 кДа) мультиферментного комплекса наряду с рядом других фотосинтетических ферментов. [ 8 ]
Регулирование
[ редактировать ]
SBPase участвует в регенерации 5-углеродных сахаров во время цикла Кальвина. Хотя исторически SBPаза не рассматривалась как важная контрольная точка в цикле Кальвина, она играет большую роль в контроле потока углерода в цикле Кальвина. [ 9 ] Кроме того, было обнаружено, что активность SBPase имеет сильную корреляцию с количеством фотосинтетической фиксации углерода. [ 10 ] Как и многие ферменты цикла Кальвина, SBPase активируется в присутствии света через систему ферредоксин/тиоредоксин. [ 11 ] В световых реакциях фотосинтеза световая энергия обеспечивает транспорт электронов, что в конечном итоге восстанавливает ферредоксин. Фермент ферредоксин-тиоредоксинредуктаза использует восстановленный ферредоксин для восстановления тиоредоксина из дисульфидной формы в дитиол. Наконец, восстановленный тиоредоксин используется для восстановления дисульфидной связи цистеин-цистеин в SBP-азе до дитиола, который превращает SBP-азу в ее активную форму. [ 7 ]
SBPase имеет дополнительные уровни регуляции помимо системы ферредоксин/тиоредоксин. Концентрация Mg2+ оказывает существенное влияние на активность СБФазы и скорость катализируемых ею реакций. [ 12 ] SBPase ингибируется в кислых условиях (низкий pH). Это вносит большой вклад в общее ингибирование фиксации углерода при низком pH внутри стромы хлоропласта. [ 13 ] Наконец, SBPаза подвергается регуляции по принципу отрицательной обратной связи с помощью седогептулозо-7-фосфата и неорганического фосфата, продуктов реакции, которую она катализирует. [ 14 ]
Эволюционное происхождение
[ редактировать ]SBPase и FBPase (фруктозо-1,6-бисфосфатаза, EC 3.1.3.11) представляют собой фосфатазы, которые катализируют сходные процессы во время цикла Кальвина. Гены SBPase и FBPase родственны. Оба гена обнаружены в ядре растений и имеют бактериальное происхождение. [ 15 ] SBPase обнаружена у многих видов. Помимо того, что SBPаза повсеместно присутствует в фотосинтезирующих организмах, она обнаружена у ряда эволюционно родственных, нефотосинтезирующих микроорганизмов. SBPase, вероятно, возникла в красных водорослях. [ 16 ]
Садоводческая актуальность
[ редактировать ]
Уровни SBPазы в большей степени, чем другие ферменты цикла Кальвина, оказывают значительное влияние на рост растений, фотосинтетическую способность и реакцию на стрессы окружающей среды. Небольшое снижение активности SBPазы приводит к снижению фотосинтетической фиксации углерода и снижению биомассы растений. [ 17 ] В частности, снижение уровня SBPазы приводит к задержке роста и развития органов растений по сравнению с растениями дикого типа. [ 18 ] а уровни крахмала уменьшаются линейно с уменьшением активности SBPase, что позволяет предположить, что активность SBPase является ограничивающим фактором ассимиляции углерода. [ 19 ] Эта чувствительность растений к снижению активности СБФазы значительна, поскольку сама СБФаза чувствительна к окислительному повреждению и инактивации из-за стрессов окружающей среды. SBPase содержит несколько каталитически значимых остатков цистеина, которые уязвимы к необратимому окислительному карбонилированию активными формами кислорода (АФК) . [ 20 ] особенно из гидроксильных радикалов, образующихся при производстве перекиси водорода . [ 21 ] Карбонилирование приводит к инактивации фермента SBPазы и последующему замедлению роста из-за ингибирования ассимиляции углерода. [ 18 ] Окислительное карбонилирование SBPase может быть вызвано воздействием окружающей среды, например охлаждением, что вызывает дисбаланс метаболических процессов, приводящий к увеличению производства активных форм кислорода, особенно перекиси водорода. [ 21 ] Примечательно, что охлаждение ингибирует SBP-азу и родственный фермент, фруктозо-бисфосфатазу , но не влияет на другие редуктивно активированные ферменты цикла Кальвина. [ 22 ]
Чувствительность растений к синтетически сниженным или ингибированным уровням SBPазы открывает возможности для сельскохозяйственной инженерии. Имеются существенные признаки того, что трансгенные растения, которые сверхэкспрессируют SBP-азу, могут быть полезны для повышения эффективности производства продуктов питания за счет производства сельскохозяйственных культур, которые более устойчивы к стрессам окружающей среды, а также имеют более раннее созревание и более высокую урожайность. Сверхэкспрессия SBPase в трансгенных растениях томата обеспечивала устойчивость к холодовому стрессу, при этом трансгенные растения сохраняли более высокую активность SBPase, увеличивали фиксацию углекислого газа, уменьшали утечку электролитов и увеличивали накопление углеводов по сравнению с растениями дикого типа при том же охлаждающем стрессе. [ 21 ] Также вероятно, что трансгенные растения будут более устойчивы к осмотическому стрессу, вызванному засухой или засолением, поскольку показано, что активация SBPазы ингибируется в хлоропластах, подвергающихся гипертоническим условиям. [ 23 ] хотя это не было напрямую проверено. Сверхэкспрессия SBPase в трансгенных растениях табака привела к повышению эффективности фотосинтеза и роста. В частности, трансгенные растения продемонстрировали большую биомассу и улучшенную фиксацию углекислого газа, а также увеличение активности RuBisCO . Растения росли значительно быстрее и крупнее, чем растения дикого типа, с повышенным уровнем сахарозы и крахмала. [ 24 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Минасов Г., Руан Дж., Ваврзак З., Головати А., Шувалова Л., Харб О.С., Нго Х., Андерсон В.Ф. (2013). «Кристаллическая структура 1,85 ангстрем предполагаемой седогептулозо-1,7-бисфосфатазы из Toxoplasma gondii». дои : 10.2210/pdb4ir8/pdb .
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Хино М., Нагацу Т., Какуму С., Окуяма С., Ёсии Ю., Нагацу I (июль 1975 г.). «Активность глицилпролил-β-нафтиламидазы в сыворотке человека». Клиническая химия Acta; Международный журнал клинической химии . 62 (1): 5–11. дои : 10.1016/0009-8981(75)90273-9 . ПМИД 1149281 .
- ^ Ван М, Би Х, Лю П, Ай Икс (2011). «Молекулярное клонирование и анализ экспрессии гена, кодирующего седогептулозо-1,7-бисфосфатазу Cucumis sativus ». Наука садоводства . 129 (3): 414–420. Бибкод : 2011ScHor.129..414W . doi : 10.1016/j.scienta.2011.04.010 .
- ^ Андерсон Л.Е., Хуппе ХК, Ли А.Д., Стивенс Ф.Дж. (сентябрь 1996 г.). «Идентификация потенциального редокс-чувствительного междоменного дисульфида в седогептулозобисфосфатазе Chlamydomonas Reinhardtii » . Заводской журнал . 10 (3): 553–60. дои : 10.1046/j.1365-313X.1996.10030553.x . ПМИД 8811868 .
- ^ Данфорд Р.П., Даррант М.К., Кэтли М.А., Дайер Т.А. (1 декабря 1998 г.). «Расположение редокс-активных цистеинов в седогептулозо-1,7-бисфосфатазе хлоропластов указывает на то, что ее аллостерическая регуляция аналогична, но не идентична регуляции фруктозо-1,6-бисфосфатазы». Исследования фотосинтеза . 58 (3): 221–230. дои : 10.1023/A:1006178826976 . ISSN 1573-5079 . S2CID 25845982 .
- ^ Рейнс Калифорния, Харрисон Э.П., Ольсер Х., Ллойд Дж.К. (2000). «Исследование роли тиол-регулируемого фермента седогептулозо-1,7-бисфосфатазы в контроле фотосинтеза». Физиология Плантарум . 110 (3): 303–308. дои : 10.1111/j.1399-3054.2000.1100303.x . ISSN 1399-3054 .
- ^ Jump up to: а б Накамура И., Тада Т., Вада К., Киносита Т., Тамои М., Сигеока С., Нишимура К. (март 2001 г.). «Очистка, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ фруктозо-1,6-/седогептулозо-1,7-бисфосфатазы Synechococcus PCC 7942». Акта Кристаллографика. Раздел D. Биологическая кристаллография . 57 (Часть 3): 454–6. дои : 10.1107/S0907444901002177 . ПМИД 11223530 .
- ^ Сусс К.Х., Аркона С., Мантейфель Р., Адлер К. (июнь 1993 г.). «Мультиферментные комплексы цикла Кальвина связываются с тилакоидными мембранами хлоропластов высших растений in situ» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (12): 5514–8. Бибкод : 1993PNAS...90.5514S . дои : 10.1073/pnas.90.12.5514 . ПМК 46751 . ПМИД 11607406 .
- ^ Jump up to: а б Рейнс Калифорния, Ллойд Дж. К., Дайер Т. А. (1999). «Новое понимание структуры и функции седогептулозо-1,7-бисфосфатазы; важного, но забытого фермента цикла Кальвина» . Журнал экспериментальной ботаники . 50 (330): 1–8. дои : 10.1093/jxb/50.330.1 .
- ^ Ольсер Х., Ллойд Дж.К., Рейнс, Калифорния (февраль 2001 г.). «На фотосинтетическую способность по-разному влияет снижение активности седогептулозо-1,7-бисфосфатазы во время развития листьев трансгенных растений табака» . Физиология растений . 125 (2): 982–9. дои : 10.1104/стр.125.2.982 . ПМК 64898 . ПМИД 11161054 .
- ^ Бризил В.Д., Бьюкенен Б.Б., Волосюк Р.А. (май 1978 г.). «Хлоропластная седогептулозо-1,7-бисфосфатаза: данные о регуляции системой ферридоксин/тиоредоксин» . Журнал естественных исследований C. 33 (7–8): 521–528. дои : 10.1515/znc-1978-7-812 .
- ^ Вудро И.Е., Уокер Д.А. (июль 1982 г.). «Активация седогептулозобисфосфатазы хлоропластов пшеницы: непрерывный спектрофотометрический анализ». Архив биохимии и биофизики . 216 (2): 416–22. дои : 10.1016/0003-9861(82)90230-2 . ПМИД 6287934 .
- ^ Пёрцелд П., Чон С.Дж., Портис А.Р., Хелдт Х.В., Хебер У. (март 1978 г.). «Механизм контроля фиксации углерода с помощью pH в строме хлоропласта. Исследования с нитрито-опосредованным переносом протонов через оболочку». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 501 (3): 488–98. дои : 10.1016/0005-2728(78)90116-0 . ПМИД 24470 .
- ^ Шимкат Д., Хайнеке Д., Хелдт Х.В. (апрель 1990 г.). «Регуляция седогептулозо-1,7-бисфосфатазы седогептулозо-7-фосфатом и глицератом, а также фруктозо-1,6-бисфосфатазы с помощью глицерата в хлоропластах шпината». Планта . 181 (1): 97–103. дои : 10.1007/BF00202330 . ПМИД 24196680 . S2CID 7395500 .
- ^ Мартин В., Мустафа А.З., Хенце К., Шнарренбергер С. (ноябрь 1996 г.). «Хлоропласты высших растений и цитозольные изоферменты фруктозо-1,6-бисфосфатазы: происхождение через дупликацию, а не через дивергенцию прокариот-эукариот». Молекулярная биология растений . 32 (3): 485–91. дои : 10.1007/BF00019100 . ПМИД 8980497 . S2CID 21599476 .
- ^ Тейх Р., Заунер С., Баурайн Д., Бринкманн Х., Петерсен Дж. (июль 2007 г.). «Происхождение и распространение фруктозы и седогептулозобисфосфатаз цикла Кальвина в растениях и сложных водорослях: единое вторичное происхождение сложных красных пластид и последующее размножение посредством третичных эндосимбиозов» . Протист . 158 (3): 263–76. дои : 10.1016/j.protis.2006.12.004 . hdl : 2268/71085 . ПМИД 17368985 .
- ^ Рейнс, Калифорния (01 января 2003 г.). «Возвращение к циклу Кальвина». Исследования фотосинтеза . 75 (1): 1–10. дои : 10.1023/А:1022421515027 . ISSN 1573-5079 . ПМИД 16245089 . S2CID 21786477 .
- ^ Jump up to: а б Лю XL, Ю HD, Гуань Ю, Ли JK, Го FQ (сентябрь 2012 г.). «Анализ карбонилирования и потери функции SBPase показывает ее роль метаболического интерфейса в окислительном стрессе, ассимиляции углерода и многочисленных аспектах роста и развития Arabidopsis» . Молекулярный завод . 5 (5): 1082–99. дои : 10.1093/mp/sss012 . ПМИД 22402261 .
- ^ Харрисон Э.П., Уиллингем, Н.М., Ллойд Дж.К., Рейнс, Калифорния (1 декабря 1997 г.). «Снижение уровня седогептулозо-1,7-бисфосфатазы в трансгенном табаке приводит к снижению фотосинтетической способности и изменению накопления углеводов». Планта . 204 (1): 27–36. Бибкод : 1997Plant.204...27H . дои : 10.1007/s004250050226 . ISSN 1432-2048 . S2CID 24243453 .
- ^ Мёллер И.М., Йенсен П.Е., Ханссон А. (июнь 2007 г.). «Окислительные модификации клеточных компонентов растений». Ежегодный обзор биологии растений . 58 (1): 459–81. doi : 10.1146/annurev.arplant.58.032806.103946 . ПМИД 17288534 .
- ^ Jump up to: а б с Дин Ф, Ван М, Чжан С (05 января 2017 г.). «Сверхэкспрессия фермента SBPазы цикла Кальвина повышает толерантность к окислительному стрессу, вызванному охлаждением, у растений томата». Наука садоводства . 214 : 27–33. Бибкод : 2017ScHor.214...27D . doi : 10.1016/j.scienta.2016.11.010 . ISSN 0304-4238 .
- ^ Хатчисон Р.С., Грум К., Орт Д.Р. (июнь 2000 г.). «Дифференциальное влияние фотоокисления, вызванного охлаждением, на окислительно-восстановительную регуляцию фотосинтетических ферментов». Биохимия . 39 (22): 6679–88. дои : 10.1021/bi0001978 . ПМИД 10828986 .
- ^ Боаг С., Портис А.Р. (январь 1984 г.). «Ингибирование световой активации фруктозы и седогептулозобисфосфатазы в хлоропластах шпината, подвергнутых осмотическому стрессу». Планта . 160 (1): 33–40. Бибкод : 1984Завод.160...33Б . дои : 10.1007/BF00392463 . ПМИД 24258369 . S2CID 9480244 .
- ^ Миягава И., Тамои М., Сигеока С. (октябрь 2001 г.). «Сверхэкспрессия цианобактериальной фруктозо-1,6-/седогептулозо-1,7-бисфосфатазы в табаке усиливает фотосинтез и рост». Природная биотехнология . 19 (10): 965–9. дои : 10.1038/nbt1001-965 . ПМИД 11581664 . S2CID 7288017 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Рэкер Э (1962). [29b] Седогептулозо-1,7-дифосфатаза из дрожжей . Методы энзимологии. Том. 5. С. 270–272. дои : 10.1016/S0076-6879(62)05217-9 . ISBN 978-0-12-181805-0 .
- Траниелло С., Кальканьо М., Понтремоли С. (октябрь 1971 г.). «Фруктозо-1,6-дифосфатаза и седогептулозо-1,7-дифосфатаза из Candida utilis : очистка и свойства». Архив биохимии и биофизики . 146 (2): 603–10. дои : 10.1016/0003-9861(71)90168-8 . ПМИД 4329855 .
