Полинуклеотид 5'-фосфатаза
| полинуклеотид 5'-фосфатаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.1.3.33 | ||
| Номер CAS. | 37288-17-8 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Фермент полинуклеотид 5'-фосфатаза ( РНК 5'-трифосфатаза , RTPase , EC 3.1.3.33) представляет собой фермент , катализирующий реакцию
- 5'-фосфополинуклеотид + H 2 O полинуклеотид + фосфат
Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , особенно тех, которые действуют на фосфорно- моноэфирные связи. Систематическое название — полинуклеотид-5’-фосфогидролаза . Этот фермент также называют 5'-полинуклеотидазой .
Единственная известная молекулярная функция - это катализ реакции:
- 5'-концевой трифосфо-(пурин-рибонуклеотид) в мРНК + H 2 O = 5'-конец дифосфо-(пурин-рибонуклеозид) в мРНК + фосфат
РТФазы расщепляют 5'-концевую γ-β фосфоангидридную связь возникающих молекул информационной РНК , делая возможным добавление пятиштрихового кэпа как часть посттранскрипционных модификаций . с 5'-трифосфатными концами РТФазы генерируют мРНК с 5'-дифосфатными концами и фосфат-ион из мРНК-предшественника . Затем мРНК-гуанилилтрансфераза присоединяет обратную группу гуанозинмонофосфата (GMP) от GTP , образуя пирофосфат , а мРНК (гуанин-N7-)-метилтрансфераза метилирует гуанин с образованием окончательной структуры 5'-кэпа. [1] [2] [3] [4] [5]
На данный момент известно два семейства РТФаз:
- металлозависимая семья . Дрожжи , [4] [6] [7] простейшие и вирусные [4] [8] Для своей активности РТФазам необходим металлический кофактор , которым чаще всего является Mg 2+ или Мн 2+ . Этот класс ферментов также способен гидролизовать свободные нуклеозидтрифосфаты в присутствии Mn 2+ или Ко 2+ . [1]
- семья металлонезависимая . Этим группам для своей активности не требуются металлы, и было показано, что некоторые ферменты инактивируются в присутствии ионов металлов. Эти ферменты очень похожи на протеинтирозинфосфатазы по своей структуре и механизму действия. [9] [10] [11] В это семейство входят РТФазы млекопитающих, растений и других высших эукариот. [8] и структурно и механически отличается от семейства металлозависимых RTPase. [4] [5] [7]
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 5 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1D8H , 1D8I , 1I9S , 1I9T и 1YN9 .
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б Гросс CH, Шуман С (сентябрь 1998 г.). «Характеристика РНК-5'-трифосфатазы, кодируемой бакуловирусом» . Журнал вирусологии . 72 (9): 7057–63. doi : 10.1128/JVI.72.9.7057-7063.1998 . ПМК 109926 . ПМИД 9696798 .
- ^ Хо СК, Швер Б, Шуман С (сентябрь 1998 г.). «Генетические, физические и функциональные взаимодействия между трифосфатазными и гуанилилтрансферазными компонентами аппарата кэпирования мРНК дрожжей» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (9): 5189–98. дои : 10.1128/MCB.18.9.5189 . ПМЦ 109104 . ПМИД 9710603 .
- ^ Шуман С (2000). «Структура, механизм и эволюция аппарата кэпирования мРНК». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 66 : 1–40. дои : 10.1016/s0079-6603(00)66025-7 . ISBN 9780125400664 . ПМИД 11051760 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Такаги Т., Мур Ч.Р., Дин Ф., Буратовски С. (июнь 1997 г.). «РНК-5'-трифосфатаза, родственная протеинтирозинфосфатазам» . Клетка . 89 (6): 867–73. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80272-X . ПМИД 9200605 . S2CID 10484079 .
- ^ Перейти обратно: а б Вэнь Ю, Юэ З, Шаткин А.Дж. (октябрь 1998 г.). «Кэпирующий фермент млекопитающих связывает РНК и использует механизм протеинтирозинфосфатазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (21): 12226–31. Бибкод : 1998PNAS...9512226W . дои : 10.1073/pnas.95.21.12226 . ПМК 22813 . ПМИД 9770468 .
- ^ Бисайон М, Буж I (сентябрь 2003 г.). «Исследование роли ионов металлов в каталитическом механизме дрожжевой РНК-трифосфатазы» . Журнал биологической химии . 278 (36): 33963–71. дои : 10.1074/jbc.M303007200 . ПМИД 12819229 .
- ^ Перейти обратно: а б Лима К.Д., Ван Л.К., Шуман С. (ноябрь 1999 г.). «Структура и механизм дрожжевой РНК-трифосфатазы: важный компонент аппарата кэпирования мРНК» . Клетка . 99 (5): 533–43. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81541-X . ПМИД 10589681 . S2CID 1785538 .
- ^ Перейти обратно: а б Карпе Я.А., Лоле К.С. (сентябрь 2010 г.). «Активность РНК-5'-трифосфатазы хеликазного домена вируса гепатита Е» . Журнал вирусологии . 84 (18): 9637–41. дои : 10.1128/JVI.00492-10 . ПМЦ 2937651 . ПМИД 20592074 .
- ^ Барфорд Д., Флинт А.Дж., Тонкс Н.К. (март 1994 г.). «Кристаллическая структура человеческой протеинтирозинфосфатазы 1B». Наука . 263 (5152): 1397–404. Бибкод : 1994Sci...263.1397B . дои : 10.1126/science.8128219 . ПМИД 8128219 .
- ^ Дену Дж. М., Диксон Дж. Э. (октябрь 1998 г.). «Белковые тирозинфосфатазы: механизмы катализа и регуляции». Современное мнение в области химической биологии . 2 (5): 633–41. дои : 10.1016/S1367-5931(98)80095-1 . ПМИД 9818190 .
- ^ Дешпанде Т., Такаги Т., Хао Л., Буратовски С., Шарбонно Х. (июнь 1999 г.). «Человеческий PIR1 из суперсемейства протеин-тирозинфосфатаз обладает РНК-5'-трифосфатазной и дифосфатазной активностью» . Журнал биологической химии . 274 (23): 16590–4. дои : 10.1074/jbc.274.23.16590 . ПМИД 10347225 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Беккер А., Гурвиц Дж. (март 1967 г.). «Ферментативное расщепление фосфатных концов полинуклеотидов» . Журнал биологической химии . 242 (5): 936–50. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96215-0 . ПМИД 4289819 .
