АТФаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Аденозинтрифосфатаза
Аденозинтрифосфатаза
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.6.1.3
Номер CAS.	9000-83-3
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

АТФазы ( EC 3.6.1.3 , А денозин-5' - Трифосфатаза аденилпирофосфатаза , - , АТФ-монофосфатаза, трифосфатаза, Т-антиген SV40, АТФ-гидролаза, комплекс V (митохондриальный транспорт электронов), (Ca ²⁺ + Мг ²⁺)-АТФаза, HCO ₃⁻ аденозинтрифосфатаза) — класс ферментов , катализирующих распад АТФ . АДФ на -АТФаза , и свободный фосфат-ион ^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6] или обратная реакция. Эта реакция дефосфорилирования высвобождает энергию , которую фермент (в большинстве случаев) использует для запуска других химических реакций , которые в противном случае не произошли бы. Этот процесс широко используется во всех известных формах жизни .

Некоторые такие ферменты представляют собой интегральные мембранные белки (закрепленные внутри биологических мембран ) и перемещают растворенные вещества через мембрану, обычно против градиента их концентрации. Их называют трансмембранными АТФазами.

Функции

Трансмембранные АТФазы импортируют метаболиты, необходимые для клеточного метаболизма , и экспортируют токсины, отходы и растворенные вещества, которые могут препятствовать клеточным процессам. Важным примером является натриево-калиевый насос (Na ⁺/К ⁺АТФаза), которая поддерживает потенциал клеточной мембраны . Другой пример - водородно-калиевая АТФаза (H ⁺/К ⁺АТФаза или желудочный протонный насос), подкисляющий содержимое желудка. АТФаза генетически консервативна у животных; следовательно, карденолиды , которые представляют собой токсичные стероиды, вырабатываемые растениями и действующими на АТФазы, образуют общие и эффективные токсины для животных, действующие в зависимости от дозы. ^[7]

Помимо обменников, другие категории трансмембранных АТФаз включают котранспортеры и насосы (однако некоторые обменники также являются насосами). Некоторые из них, например Na ⁺/К ⁺АТФаза вызывает чистый поток заряда, а другие этого не делают. Их называют электрогенными транспортерами и электронейтральными транспортерами соответственно. ^[8]

Структура

Мотивы Уокера представляют собой характерный мотив белковой последовательности для связывания и гидролиза нуклеотидов. Помимо этой широкой функции, мотивы Уокера можно обнаружить почти во всех природных АТФазах, за заметным исключением тирозинкиназ . ^[9] Мотивы Уокера обычно образуют спираль Бета-лист -поворот- Альфа , которая самоорганизуется как гнездо (структурный мотив белка) . Считается, что это связано с тем, что современные АТФазы произошли от небольших NTP-связывающих пептидов, которые должны были самоорганизоваться. ^[10]

Дизайн белка позволил воспроизвести функцию АТФазы (слабо) без использования природных последовательностей или структур АТФазы. Важно отметить, что хотя все природные АТФазы имеют некоторую структуру бета-листа, разработанная «Альтернативная АТФаза» не имеет структуры бета-листа, что демонстрирует, что эта жизненно важная функция возможна с последовательностями и структурами, не встречающимися в природе. ^[11]

Механизм

АТФаза (также называемая F ₀ F ₁ -АТФ-синтаза) представляет собой комплекс переноса заряда, который катализирует АТФ для осуществления синтеза АТФ путем перемещения ионов через мембрану. ^[12]

Сочетание гидролиза и транспорта АТФ представляет собой химическую реакцию, в которой на каждую гидролизованную молекулу АТФ переносится фиксированное количество молекул растворенного вещества; для На ⁺/К ⁺ обменник, это три Na ⁺ ионы из клетки и два иона К+ внутри на молекулу АТФ гидролизуются.

Трансмембранные АТФазы используют химическую потенциальную энергию АТФ, совершая механическую работу: они транспортируют растворенные вещества в направлении, противоположном их термодинамически предпочтительному направлению движения, то есть со стороны мембраны с низкой концентрацией на сторону с высокой концентрацией. Этот процесс называется активным транспортом .

Например, ингибирование везикулярного H ⁺-АТФазы приводят к повышению pH внутри везикул и снижению pH цитоплазмы.

Все АТФазы имеют общую базовую структуру. Каждая ротационная АТФаза состоит из двух основных компонентов: F ₀ /A ₀ /V ₀ и F ₁ /A ₁ /V ₁ . Их соединяют 1-3 стебля для сохранения устойчивости, контроля вращения и предотвращения вращения в другую сторону. Один рычаг используется для передачи крутящего момента. ^[13] Количество периферических стеблей зависит от типа АТФазы: F-АТФазы — одна, А-АТФазы — две, V-АТФазы — три. Каталитический домен F ₁ расположен на N-стороне мембраны и участвует в синтезе и деградации АТФ, а также участвует в окислительном фосфорилировании . Трансмембранный домен F ₀ участвует в перемещении ионов через мембрану. ^[12]

Бактериальная F ₀ F ₁ -АТФаза состоит из растворимого домена F ₁ и трансмембранного домена F ₀ , который состоит из нескольких субъединиц с различной стехиометрией. Есть две субъединицы, γ и ε, которые образуют центральный стебель и связаны с F ₀ . F ₀ содержит олигомер c-субъединицы в форме кольца (c-кольца). Субъединица α близка к субъединице b ₂ и составляет ножку, соединяющую трансмембранные субъединицы с субъединицами α3β3 и δ. F-АТФ-синтазы идентичны по внешнему виду и функциям, за исключением митохондриальной F ₀ F ₁ -АТФ-синтазы, которая содержит 7-9 дополнительных субъединиц. ^[12]

Электрохимический потенциал — это то, что заставляет c-кольцо вращаться по часовой стрелке для синтеза АТФ. Это приводит к изменению формы центрального стебля и каталитического домена. Вращение c-кольца приводит к образованию трех молекул АТФ, что затем вызывает H ⁺ перемещаться с P-стороны мембраны на N-сторону мембраны. Вращение c-кольца против часовой стрелки обусловлено гидролизом АТФ, и ионы перемещаются со стороны N на сторону P, что помогает создать электрохимический потенциал. ^[12]

Трансмембранные АТФ-синтазы

АТФ -синтаза митохондрий и фермент, который использует хлоропластов представляет собой анаболический энергию трансмембранного протонного градиента в качестве источника энергии для добавления неорганической фосфатной группы к молекуле аденозиндифосфата (АДФ) с образованием молекулы аденозинтрифосфата (АТФ).

Этот фермент работает, когда протон движется вниз по градиенту концентрации, придавая ферменту вращательное движение. Это уникальное вращательное движение связывает АДФ и Р вместе, образуя АТФ.

АТФ-синтаза может также действовать и наоборот, то есть использовать энергию, выделяемую при гидролизе АТФ, для перекачки протонов против их электрохимического градиента.

Классификация

Существуют разные типы АТФаз, которые могут различаться по функциям (синтез и/или гидролиз АТФ), структуре (F-, V- и А-АТФазы содержат вращательные двигатели) и типу ионов, которые они транспортируют.

Роторные АТФазы ^[14]^[15]
- F-АТФазы (F1FO-АТФазы) в митохондриях , хлоропластах и бактериальных плазматических мембранах являются основными производителями АТФ, используя протонный градиент, создаваемый окислительным фосфорилированием (митохондрии) или фотосинтезом (хлоропласты). ^[16]
  - F-АТФазы, лишенные субъединицы дельта/OSCP, вместо этого перемещают ионы натрия. Их предлагается называть N-АТФазами , поскольку они, по-видимому, образуют отдельную группу, которая дальше отличается от обычных F-АТФаз, чем А-АТФазы от V-АТФаз. ^[17]
- V-АТФазы (V1VO-АТФазы) в основном обнаруживаются в эукариотических вакуолях, катализируя гидролиз АТФ для транспорта растворенных веществ и снижения pH в органеллах, таких как протонный насос лизосомы.
- А-АТФазы (А1АО-АТФазы) обнаружены у архей и некоторых экстремофильных бактерий. Они устроены подобно V-АТФазам, но функционируют, как F-АТФазы, главным образом как АТФ-синтазы.
- Существует множество гомологов, которые не обязательно являются вращающимися. См. АТФ-синтаза § Эволюция .
P-АТФазы (E1E2-АТФазы) обнаружены в бактериях, грибах, а также в плазматических мембранах и органеллах эукариот и выполняют функцию транспорта различных ионов через мембраны.
Е-АТФазы представляют собой клеточной поверхности ферменты , которые гидролизуют ряд NTP, включая внеклеточный АТФ. Примеры включают экто-АТФазы, CD39 и экто-АТФ/Дазы, все из которых являются членами суперсемейства « GDA1 CD39 ». ^[18]
Белки ААА представляют собой семейство с Р-петлей НТФаз в форме кольца .

P-АТФаза

P-АТФазы (иногда известные как АТФазы E1-E2) обнаружены у бактерий, а также в плазматических мембранах и органеллах эукариот. Его название связано с кратковременным присоединением неорганического фосфата к остаткам аспартата во время активации. Функция P-АТФазы заключается в транспортировке различных соединений, таких как ионы и фосфолипиды, через мембрану с использованием гидролиза АТФ для получения энергии. Существует множество различных классов Р-АТФаз, которые транспортируют ионы определенного типа. Р-АТФазы могут состоять из одного или двух полипептидов и обычно могут иметь две основные конформации: Е1 и Е2.

Человеческие гены

Уже ⁺/К ⁺ транспортируют : АТФ1А1 , АТФ1А2 , АТФ1А3 , АТФ1А4 , АТФ1В1 , АТФ1В2 , АТФ1В3 , АТФ1В4.
Что ⁺⁺ транспортируют : АТФ2А1 , АТФ2А2 , АТФ2А3 , АТФ2В1 , АТФ2В2 , АТФ2В3 , АТФ2В4 , АТФ2С1 , АТФ2С2.
мг ⁺⁺ транспортировка : АТФ3
ЧАС ⁺/К ⁺ обмен : ATP4A
ЧАС ⁺ транспортирующие, митохондриальные : ATP5A1 , ATP5B , ATP5C1 , ATP5C2 , ATP5D , ATP5E , ATP5F1 , ATP5G1 , ATP5G2 , ATP5G3 , ATP5H , ATP5I , ATP5J , ATP5J2 , ATP5L , ATP5L2 , , ATP5O , ТП5С , МТ-АТП6 АТП8 МТ-
ЧАС ⁺ транспортирующие, лизосомальные : ATP6AP1 , ATP6AP2 , ATP6V1A , ATP6V1B1 , ATP6V1B2 , ATP6V1C1 , ATP6V1C2 , ATP6V1D , ATP6V1E1 , ATP6V1E2 , ATP6V1F , ATP6V1G1 , ATP6V1G2 , 6V1G3 , ATP6V1H , ATP6V0A1 , ATP6V0A2 , ATP6V0A4 , ATP6V0B , ATP6V0C , ATP6V0D1 , ATP6V0D2 , ATP6V0E
С ⁺⁺ транспортировка: ATP7A , ATP7B
Класс I, тип 8: ATP8A1 , ATP8B1 , ATP8B2 , ATP8B3 , ATP8B4.
Класс II, тип 9: ATP9A , ATP9B
Класс V, тип 10: ATP10A , ATP10B , ATP10D
Класс VI, тип 11: ATP11A , ATP11B , ATP11C.
ЧАС ⁺/К ⁺ транспортирующий, внежелудочный: ATP12A
тип 13: АТФ13А1 , АТФ13А2 , АТФ13А3 , АТФ13А4 , АТФ13А5

См. также

Ссылки

^ Гейдер К., Хоффманн-Берлинг Х (1981). «Белки, контролирующие спиральную структуру ДНК». Ежегодный обзор биохимии . 50 : 233–60. дои : 10.1146/annurev.bi.50.070181.001313 . ПМИД 6267987 .
^ Килли WW (1961). «Миозин-аденозинтрифосфатаза». В Бойер П.Д., Ларди Х., Мирбек К. (ред.). Ферменты . Том. 5 (2-е изд.). Нью-Йорк: Академическая пресса. стр. 159–168.
^ Мартин С.С., старший AE (ноябрь 1980 г.). «Активность мембранной аденозинтрифосфатазы в поджелудочной железе крыс». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 602 (2): 401–18. дои : 10.1016/0005-2736(80)90320-x . ПМИД 6252965 .
^ Ньюс Д., Нот Дж., Заллакян М. (1981). «Протон-связанный транспорт в хромаффинных гранулах». Актуальные темы биоэнергетики . 11 : 107–147. дои : 10.1016/B978-0-12-152511-8.50010-4 .
^ Райли М.В., Питерс М.И. (июнь 1981 г.). «Локализация анион-чувствительной АТФазы в эндотелии роговицы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 644 (2): 251–6. дои : 10.1016/0005-2736(81)90382-5 . ПМИД 6114746 .
^ Тцзян Р. (1981). «Регуляция вирусной транскрипции и репликации ДНК с помощью большого Т-антигена SV40». Актуальные темы микробиологии и иммунологии . 93 : 5–24. дои : 10.1007/978-3-642-68123-3_2 . ISBN 978-3-642-68125-7 . ПМИД 6269805 .
^ Доблер С., Далла С., Вагшал В., Агравал А.А. (август 2012 г.). «Конвергентная эволюция в масштабах сообщества в адаптации насекомых к токсичным карденолидам путем замен в Na,K-АТФазе» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (32): 13040–5. дои : 10.1073/pnas.1202111109 . ПМК 3420205 . ПМИД 22826239 .
^ «3.2: Транспорт в мембранах» . Свободные тексты по биологии . 21 января 2017 года . Проверено 28 июля 2022 г.
^ Уокер Дж. Э., Сарасте М., Рансуик М. Дж., Гей, Нью-Джерси (1982). «Отдаленно родственные последовательности в альфа- и бета-субъединицах АТФ-синтазы, миозина, киназ и других АТФ-требующих ферментов и общая складка, связывающая нуклеотиды» . ЭМБО Дж . 1 (8): 945–51. дои : 10.1002/j.1460-2075.1982.tb01276.x . ПМК 553140 . ПМИД 6329717 .
^ Ромеро Ромеро М.Л., Ян Ф., Лин Ю.Р., Тот-Петрочи А., Березовский И.Н., Гончаренко А. и др. (декабрь 2018 г.). «Простые, но функциональные белки с фосфатной петлей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 115 (51): Е11943–Е11950. дои : 10.1073/pnas.1812400115 . ПМК 6304952 . ПМИД 30504143 .
^ Ван М., Хехт М.Х. (август 2020 г.). «Полностью АТФаза De Novo из комбинаторного дизайна белков». Журнал Американского химического общества . 142 (36): 15230–15234. дои : 10.1021/jacs.0c02954 . ПМИД 32833456 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Калисто Ф., Соуза Ф.М., Сена Ф.В., Рефохо П.Н., Перейра М.М. (февраль 2021 г.). «Механизмы передачи энергии мембранными белками, переносящими заряд» . Химические обзоры . 121 (3): 1804–1844. doi : 10.1021/acs.chemrev.0c00830 . ПМИД 33398986 .
^ Хан А., Пари К., Бублиц М., Миллс Д.Д., Цикерманн В., Вонк Дж. и др. (август 2016 г.). «Структура полного димера АТФ-синтазы раскрывает молекулярную основу морфологии внутренней митохондриальной мембраны» . Молекулярная клетка . 63 (3): 445–456. doi : 10.1016/j.molcel.2016.05.037 . ПМЦ 4980432 . ПМИД 27373333 .
^ Стюарт А.Г., Лэминг Э.М., Собти М., Сток Д. (апрель 2014 г.). «Вращающиеся АТФазы — динамические молекулярные машины» . Современное мнение в области структурной биологии . 25 : 40–8. дои : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . ПМИД 24878343 .
^ Кюльбрандт В., Дэвис К.М. (январь 2016 г.). «Вращающиеся АТФазы: новый поворот в древней машине». Тенденции биохимических наук . 41 (1): 106–116. дои : 10.1016/j.tibs.2015.10.006 . ПМИД 26671611 .
^ Ватанабэ Р., Нодзи Х. (апрель 2013 г.). «Хемомеханический механизм сцепления F (1)-АТФазы: катализ и генерация крутящего момента». Письма ФЭБС . 587 (8): 1030–1035. дои : 10.1016/j.febslet.2013.01.063 . ПМИД 23395605 .
^ Диброва Д.В., Гальперин М.Ю., Мулкиджанян А.Ю. (июнь 2010). «Характеристика N-АТФазы, отдельной, латерально переносимой Na+-транслоцирующей формы бактериальной мембранной АТФазы F-типа» . Биоинформатика . 26 (12): 1473–1476. doi : 10.1093/биоинформатика/btq234 . ПМЦ 2881411 . ПМИД 20472544 .
^ Ноулз А.Ф. (март 2011 г.). «Суперсемейство GDA1_CD39: NTPDазы с разнообразными функциями» . Пуринергическая сигнализация . 7 (1): 21–45. дои : 10.1007/s11302-010-9214-7 . ПМЦ 3083126 . ПМИД 21484095 .

Внешние ссылки

«АТФ-синтаза – великолепная молекулярная машина»
АТФаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Электронно-микроскопические структуры АТФаз из Банка данных EM (EMDB)

[1] Гейдер К., Хоффманн-Берлинг Х (1981). «Белки, контролирующие спиральную структуру ДНК». Ежегодный обзор биохимии . 50 : 233–60. дои : 10.1146/annurev.bi.50.070181.001313 . ПМИД 6267987 .

[2] Килли WW (1961). «Миозин-аденозинтрифосфатаза». В Бойер П.Д., Ларди Х., Мирбек К. (ред.). Ферменты . Том. 5 (2-е изд.). Нью-Йорк: Академическая пресса. стр. 159–168.

[3] Мартин С.С., старший AE (ноябрь 1980 г.). «Активность мембранной аденозинтрифосфатазы в поджелудочной железе крыс». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 602 (2): 401–18. дои : 10.1016/0005-2736(80)90320-x . ПМИД 6252965 .

[4] Ньюс Д., Нот Дж., Заллакян М. (1981). «Протон-связанный транспорт в хромаффинных гранулах». Актуальные темы биоэнергетики . 11 : 107–147. дои : 10.1016/B978-0-12-152511-8.50010-4 .

[5] Райли М.В., Питерс М.И. (июнь 1981 г.). «Локализация анион-чувствительной АТФазы в эндотелии роговицы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 644 (2): 251–6. дои : 10.1016/0005-2736(81)90382-5 . ПМИД 6114746 .

[6] Тцзян Р. (1981). «Регуляция вирусной транскрипции и репликации ДНК с помощью большого Т-антигена SV40». Актуальные темы микробиологии и иммунологии . 93 : 5–24. дои : 10.1007/978-3-642-68123-3_2 . ISBN 978-3-642-68125-7 . ПМИД 6269805 .

[7] Доблер С., Далла С., Вагшал В., Агравал А.А. (август 2012 г.). «Конвергентная эволюция в масштабах сообщества в адаптации насекомых к токсичным карденолидам путем замен в Na,K-АТФазе» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (32): 13040–5. дои : 10.1073/pnas.1202111109 . ПМК 3420205 . ПМИД 22826239 .

[libretexts-8] «3.2: Транспорт в мембранах» . Свободные тексты по биологии . 21 января 2017 года . Проверено 28 июля 2022 г.

[pmid6329717-9] Уокер Дж. Э., Сарасте М., Рансуик М. Дж., Гей, Нью-Джерси (1982). «Отдаленно родственные последовательности в альфа- и бета-субъединицах АТФ-синтазы, миозина, киназ и других АТФ-требующих ферментов и общая складка, связывающая нуклеотиды» . ЭМБО Дж . 1 (8): 945–51. дои : 10.1002/j.1460-2075.1982.tb01276.x . ПМК 553140 . ПМИД 6329717 .

[Romero_RomeroYang2018-10] Ромеро Ромеро М.Л., Ян Ф., Лин Ю.Р., Тот-Петрочи А., Березовский И.Н., Гончаренко А. и др. (декабрь 2018 г.). «Простые, но функциональные белки с фосфатной петлей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 115 (51): Е11943–Е11950. дои : 10.1073/pnas.1812400115 . ПМК 6304952 . ПМИД 30504143 .

[WangHecht2020-11] Ван М., Хехт М.Х. (август 2020 г.). «Полностью АТФаза De Novo из комбинаторного дизайна белков». Журнал Американского химического общества . 142 (36): 15230–15234. дои : 10.1021/jacs.0c02954 . ПМИД 32833456 .

[:0-12] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Калисто Ф., Соуза Ф.М., Сена Ф.В., Рефохо П.Н., Перейра М.М. (февраль 2021 г.). «Механизмы передачи энергии мембранными белками, переносящими заряд» . Химические обзоры . 121 (3): 1804–1844. doi : 10.1021/acs.chemrev.0c00830 . ПМИД 33398986 .

[13] Хан А., Пари К., Бублиц М., Миллс Д.Д., Цикерманн В., Вонк Дж. и др. (август 2016 г.). «Структура полного димера АТФ-синтазы раскрывает молекулярную основу морфологии внутренней митохондриальной мембраны» . Молекулярная клетка . 63 (3): 445–456. doi : 10.1016/j.molcel.2016.05.037 . ПМЦ 4980432 . ПМИД 27373333 .

[pmid24878343-14] Стюарт А.Г., Лэминг Э.М., Собти М., Сток Д. (апрель 2014 г.). «Вращающиеся АТФазы — динамические молекулярные машины» . Современное мнение в области структурной биологии . 25 : 40–8. дои : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . ПМИД 24878343 .

[15] Кюльбрандт В., Дэвис К.М. (январь 2016 г.). «Вращающиеся АТФазы: новый поворот в древней машине». Тенденции биохимических наук . 41 (1): 106–116. дои : 10.1016/j.tibs.2015.10.006 . ПМИД 26671611 .

[16] Ватанабэ Р., Нодзи Х. (апрель 2013 г.). «Хемомеханический механизм сцепления F (1)-АТФазы: катализ и генерация крутящего момента». Письма ФЭБС . 587 (8): 1030–1035. дои : 10.1016/j.febslet.2013.01.063 . ПМИД 23395605 .

[17] Диброва Д.В., Гальперин М.Ю., Мулкиджанян А.Ю. (июнь 2010). «Характеристика N-АТФазы, отдельной, латерально переносимой Na+-транслоцирующей формы бактериальной мембранной АТФазы F-типа» . Биоинформатика . 26 (12): 1473–1476. doi : 10.1093/биоинформатика/btq234 . ПМЦ 2881411 . ПМИД 20472544 .

[18] Ноулз А.Ф. (март 2011 г.). «Суперсемейство GDA1_CD39: NTPDазы с разнообразными функциями» . Пуринергическая сигнализация . 7 (1): 21–45. дои : 10.1007/s11302-010-9214-7 . ПМЦ 3083126 . ПМИД 21484095 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)