Тартрат-резистентная кислая фосфатаза

АСР5
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2BQ8, 1WAR
Идентификаторы
Псевдонимы	ACP5 , HPAP, SPENCDI, TRAP, TRACP5a, TRACP5b, TrATPase, кислая фосфатаза 5, устойчивая к тартратам, TRAcP
Внешние идентификаторы	Опустить : 171640 ; МГИ : 87883 ; Гомологен : 115578 ; Генные карты : ACP5 ; ОМА : ACP5 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	11,579,993 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	22,047,007 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	periodontal fiber; ; upper lobe of left lung; ; right lung; ; lower lobe of lung; ; tibia; ; granulocyte; ; lymph node; ; spleen; ; rectum; ; appendix;
	Top expressed in
	body of femur; ; tibiofemoral joint; ; white adipose tissue; ; subcutaneous adipose tissue; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; brown adipose tissue; ; spleen; ; intercostal muscle; ; tunica adventitia of aorta; ; large intestine;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	ferric iron binding; acid phosphatase activity; metal ion binding; ferrous iron binding; hydrolase activity;
Cellular component	integral component of membrane; cytosol; lysosome;
Biological process	riboflavin metabolic process; dephosphorylation; response to lipopolysaccharide; negative regulation of interleukin-1 beta production; negative regulation of interleukin-12 production; negative regulation of tumor necrosis factor production; negative regulation of superoxide anion generation; response to cytokine; negative regulation of nitric oxide biosynthetic process; bone resorption; negative regulation of inflammatory response; defense response to Gram-positive bacterium; bone morphogenesis; ossification;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	54
	11433
	ENSG00000102575
	ENSMUSG00000001348
	P13686
	Q05117
	НМ_001111034 ; НМ_001111035 ; НМ_001111036 ; НМ_001611 ; НМ_001322023
	НМ_001102404 ; НМ_001102405 ; НМ_007388
	НП_001104504 ; НП_001104505 ; НП_001104506 ; НП_001308952 ; НП_001602
	НП_001095874 ; НП_001095875 ; НП_031414
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Тартрат-резистентная кислая фосфатаза ( TRAP или TRAPase ), также называемая кислой фосфатазой 5, тартрат-резистентной ( ACP5 ), представляет собой гликозилированный мономерный металлопротеиновый фермент, экспрессируемый у млекопитающих. ^{[ 5 ]} Он имеет молекулярную массу около 35 кДа, основную изоэлектрическую точку (7,6–9,5) и оптимальную активность в кислых условиях. TRAP синтезируется в виде латентного профермента и активируется путем протеолитического расщепления и восстановления. ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} Он отличается от других кислых фосфатаз млекопитающих своей устойчивостью к ингибированию тартратом и молекулярной массой.

Механизм гидролиза эфиров фосфорной кислоты с помощью TRAP заключается в механизме нуклеофильной атаки. ^{[ 8 ]} при этом катализ происходит при связывании фосфатного субстрата с Fe ²⁺ на активном сайте TRAP. Затем следует нуклеофильная атака гидроксидного лиганда на связанный атом фосфора, что приводит к разрыву сложноэфирной связи фосфорной кислоты и образованию спирта. Точная идентичность и механизм действия гидроксидного лиганда неясны, но считается, что это либо гидроксид, соединяющий ионы металлов внутри активного центра, либо концевой гидроксид, связанный с Fe. ³⁺, с противоречивыми отчетами для обоих механизмов.

Экспрессия TRAP и локализация клеток

В нормальных условиях TRAP в высокой степени экспрессируется остеокластами , активированными макрофагами , нейронами и эндометрием свиньи во время беременности. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} У новорожденных крыс TRAP также обнаруживается в селезенке, тимусе, печени, почках, коже, легких и сердце на низких уровнях. Экспрессия TRAP увеличивается при определенных патологических состояниях. К ним относятся лейкемический ретикулоэндотелиоз ( волосатоклеточный лейкоз ), болезнь Гоше , ВИЧ-индуцированная энцефалопатия , остеокластома и остеопороз , а также метаболические заболевания костей.

В остеокластах TRAP локализуется в волнистой пограничной зоне, лизосомах, цистернах Гольджи и везикулах. ^{[ 7 ]}

Ген TRAP, организация промотора и транскрипция

TRAP млекопитающих кодируется одним геном, который локализован на 19-й хромосоме (19p13.2–13.3) у человека и на 9-й хромосоме у мышей. ДНК TRAP, как и ожидалось на основе секвенирования белков , высококонсервативна во всем классе млекопитающих. Ген TRAP был клонирован и секвенирован у свиней, крыс, людей и мышей. ^{[ 11 ]} Гены TRAP человека, мыши и свиньи содержат 5 экзонов и имеют кодон ATG в начале экзона 2, причем экзон 1 является некодирующим. Внутри промотора экзона 1 имеется три различных «тканеспецифичных» промотора : 1A, 1B и 1C. ^{[ 12 ]} Это позволит жестко контролировать экспрессию TRAP. С этого гена транскрибируется мРНК размером 1,5 т.п.н. с открытой рамкой считывания (ORF) 969–975 п.н., кодирующая белок из 323–325 аминокислот. У крысы ORF имеет длину 981 п.о. и кодирует белок, состоящий из 327 аминокислот. TRAP переводится как одиночный полипептид. Транскрипция гена TRAP регулируется транскрипционным фактором, связанным с микрофтальмией . ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}

Физиология и патология

TRAP приписывают множество функций, и его физиологическая роль, вероятно, разнообразна. Исследования нокаута на мышах, а также заболевание человека, связанное с генетической недостаточностью TRAP, проливают некоторый свет на его функции. В нокаут-исследованиях TRAP ^−/− у мышей наблюдается легкий остеопетроз , связанный со снижением активности остеокластов. Это приводит к утолщению и укорочению коркового слоя, формированию булавовидных деформаций дистального отдела бедренной кости и расширению эпифизарных пластинок роста с задержкой минерализации хряща, причем все эти явления увеличиваются с возрастом. ^{[ 15 ]} У трансгенных мышей со сверхэкспрессией TRAP наблюдается легкий остеопороз наряду с повышенной активностью остеобластов и синтезом кости . ^{[ 16 ]} Предполагаемые функции TRAP включают остеопонтина / костных сиалопротеинов дефосфорилирование , генерацию активных форм кислорода (АФК), транспорт железа, а также фактор роста и дифференцировки клеток . Генетическая недостаточность TRAP, обусловленная биаллельными рецессивными мутациями в гене ACP5, лежит в основе заболевания человека спондиленхондродисплазия. ^{[ 17 ]} Клинический фенотип включает кости, центральную нервную систему и иммунную систему. ^{[ 18 ]} Патогенез, вероятно, включает дефект костной реабсорбции, а также иммунную дисрегуляцию из-за нарушения дефосфорилирования остеопонтина, но может быть более сложным и требует дальнейшего выяснения.

Дефосфорилирование белков и миграция остеокластов

Показано, что остеопонтин и костный сиалопротеин, фосфопротеины костного матрикса, являются высокоэффективными in vitro TRAP субстратами , которые при фосфорилировании связываются с остеокластами. ^{[ 19 ]} При частичном дефосфорилировании как остеопонтин, так и костный сиалопротеин неспособны связываться с остеокластами . На основании этого эффекта была выдвинута гипотеза, что TRAP секретируется из взъерошенной границы, дефосфорилирует остеопонтин и обеспечивает миграцию остеокластов и дальнейшую резорбцию.

поколение АФК

Активные формы кислорода (АФК) генерируются в макрофагах и остеокластах из супероксида (O ₂^−.), образующийся при действии НАДФН-оксидазы на кислород (О ₂ ). ^{[ 20 ]} Они играют важную роль в функционировании фагоцитирующих клеток.

TRAP, содержащий окислительно-восстановительно-активное железо, катализирует образование АФК посредством химии Фентона: ^{[ 21 ]}

O ₂ → (НАДФН-оксидаза) O ^{2− ∙} → (супероксиддисмутаза) H ₂ O ₂ → (каталаза) H ₂ O + O ₂

ТРАП-Фе ³⁺ (фиолетовый) + О ^{2− ∙}→ ТРАП-Фе ²⁺ (розовый) + О ₂

H ₂ O ₂ + ЛОВУШКА-Fe ²⁺ (розовый) → НО ^∙ + ТО ⁻ + ТРАП-Фе ³⁺

с образованием гидроксильных радикалов , перекиси водорода и синглетного кислорода. В остеокластах АФК генерируются на взъерошенной границе и, по-видимому, необходимы для резорбции и деградации.

Железный транспорт

У беременных свиноматок экспрессия утероферрина в маточных жидкостях высока. ^{[ 22 ]} Из-за уникальной анатомии свиной матки и специфической, индуцированной прогестероном экспрессии TRAP; предполагается, что утероферрин действует как белок-переносчик железа.

Фактор роста и дифференцировки клеток

TRAP связан с миграцией остеокластов к местам резорбции кости, и считается, что, попав туда, TRAP инициирует дифференцировку, активацию и пролиферацию остеокластов . Эта гипотеза была сформирована в результате изучения костной структуры мышей с TRAP-нулевым эффектом. Было отмечено, что помимо остеопетроза костеобразование происходило бессистемно, микроархитектоника была крайне нерегулярной. ^{[ 23 ]}

Было обнаружено, что у мышей со сверхэкспрессией TRAP пораженные мыши страдают тяжелым ожирением. Это привело к гипотезе о том, что TRAP участвует в гиперпластическом ожирении.

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000102575 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001348 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Баумбах Г.А., Сондерс П.Т., Кетчем К.М., Базер Ф.В., Робертс Р.М. (июль 1991 г.). «Утероферрин содержит сложные олигосахариды с высоким содержанием маннозы при синтезе in vitro». Молекулярная и клеточная биохимия . 105 (2): 107–117. дои : 10.1007/bf00227750 . ПМИД 1922010 . S2CID 30416983 .
^ Люсберг Дж., Эк-Риландер Б., Андерссон Г. (октябрь 1999 г.). «Тартрат-резистентная пурпурная кислая фосфатаза синтезируется как латентный профермент и активируется цистеиновыми протеиназами» . Биохимический журнал . 343 Ч. 1 (1): 63–69. дои : 10.1042/0264-6021:3430063 . ПМЦ 1220524 . ПМИД 10493912 .
^ Jump up to: ^а ^б Люсберг Дж., Ван Ю., Лонг П., Норгард М., Доддс Р., Халтенби К. и др. (август 2005 г.). «Протеолитическое удаление репрессивного петлевого домена тартрат-резистентной кислой фосфатазы катепсином К в остеокластах» . Журнал биологической химии . 280 (31): 28370–28381. дои : 10.1074/jbc.M502469200 . ПМИД 15929988 .
^ Клабунде Т., Стретер Н., Фрелих Р., Витцель Х., Кребс Б. (июнь 1996 г.). «Механизм действия пурпурной кислой фосфатазы Fe (III)-Zn (II) на основе кристаллических структур». Журнал молекулярной биологии . 259 (4): 737–748. дои : 10.1006/jmbi.1996.0354 . ПМИД 8683579 .
^ Берстон М.С. (январь 1959 г.). «Гистохимическая демонстрация активности кислой фосфатазы в остеокластах» . Журнал гистохимии и цитохимии . 7 (1): 39–41. дои : 10.1177/7.1.39 . ПМИД 13664936 .
^ Минкин С. (май 1982 г.). «Костная кислая фосфатаза: тартрат-резистентная кислая фосфатаза как маркер функции остеокластов». Кальцифицированная ткань International . 34 (3): 285–290. дои : 10.1007/BF02411252 . ПМИД 6809291 . S2CID 22706943 .
^ Кэссиди А.И., Кинг А.Г., Кросс, Северная Каролина, Хьюм, окружной прокурор (август 1993 г.). «Выделение и характеристика генов, кодирующих кислую фосфатазу типа 5 мыши и человека». Джин . 130 (2): 201–207. дои : 10.1016/0378-1119(93)90420-8 . ПМИД 8359686 .
^ Уолш Н.К., Кэхилл М., Карнинчи П., Каваи Дж., Окадзаки Ю., Хаяшизаки Ю. и др. (март 2003 г.). «Множественные тканеспецифичные промоторы контролируют экспрессию гена мышиной тартрат-резистентной кислой фосфатазы». Джин . 307 : 111–123. дои : 10.1016/S0378-1119(03)00449-9 . ПМИД 12706893 .
^ Лучин А., Пердом Г., Мерфи К., Кларк М.Ю., Энджел Н., Кэссиди А.И. и др. (март 2000 г.). «Фактор транскрипции микрофтальмии регулирует экспрессию гена тартрат-резистентной кислой фосфатазы во время терминальной дифференцировки остеокластов» . Журнал исследований костей и минералов . 15 (3): 451–460. дои : 10.1359/jbmr.2000.15.3.451 . ПМИД 10750559 . S2CID 24064612 .
^ Хук К.С., Шлегель Н.К., Эйххофф О.М., Видмер Д.С., Преториус С., Эйнарссон С.О. и др. (декабрь 2008 г.). «Новые цели MITF идентифицированы с использованием двухэтапной стратегии микрочипов ДНК» . Исследование пигментных клеток и меланомы . 21 (6): 665–676. дои : 10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x . ПМИД 19067971 . S2CID 24698373 .
^ Хейман А.Р., Джонс С.Дж., Бойд А., Фостер Д., Колледж WH, Карлтон М.Б. и др. (октябрь 1996 г.). «У мышей, у которых отсутствует тартрат-резистентная кислая фосфатаза (Acp 5), наблюдается нарушение эндохондральной оссификации и легкий остеопетроз» . Разработка . 122 (10): 3151–3162. дои : 10.1242/dev.122.10.3151 . ПМИД 8898228 .
^ Энджел Н.З., Уолш Н., Форвуд М.Р., Островски М.К., Кэссиди А.И., Хьюм Д.А. (январь 2000 г.). «Трансгенные мыши, сверхэкспрессирующие тартрат-резистентную кислую фосфатазу, демонстрируют повышенную скорость обновления костной ткани». Журнал исследований костей и минералов . 15 (1): 103–110. дои : 10.1359/jbmr.2000.15.1.103 . ПМИД 10646119 . S2CID 35584934 .
^ «Спондилоэнхондродисплазия с нарушением иммунной регуляции; Spencdi» . ОМИМ .
^ Лауш Э., Джанеке А., Брос М., Трояндт С., Аланай Ю., Де Лает С. и др. (февраль 2011 г.). «Генетический дефицит тартрат-резистентной кислой фосфатазы, связанный со скелетной дисплазией, церебральными кальцификациями и аутоиммунитетом». Природная генетика . 43 (2): 132–137. дои : 10.1038/ng.749 . ПМИД 21217752 . S2CID 205357235 .
^ Эк-Риландер Б., Флорес М., Вендел М., Хейнегорд Д., Андерссон Г. (май 1994 г.). «Дефосфорилирование остеопонтина и костного сиалопротеина остеокластической тартрат-резистентной кислой фосфатазой. Модуляция адгезии остеокластов in vitro» . Журнал биологической химии . 269 (21): 14853–14856. дои : 10.1016/S0021-9258(17)36541-9 . ПМИД 8195113 .
^ Дарден А.Г., Райс В.Л., Вольф В.К., Родригис Р.М., Ки Л.Л. (май 1996 г.). «Продукция остеокластического супероксида и резорбция кости: стимуляция и ингибирование модуляторами НАДФН-оксидазы». Журнал исследований костей и минералов . 11 (5): 671–675. дои : 10.1002/jbmr.5650110515 . ПМИД 9157782 . S2CID 32443917 .
^ Фентон Х.Дж. (1894). «LXXIII. — Окисление винной кислоты в присутствии железа» . Журнал Химического общества, Сделки . 65 : 899–910. дои : 10.1039/CT8946500899 .
^ Робертс Р.М., Рауб Т.Дж., Базер Ф.В. (сентябрь 1986 г.). «Роль утероферрина в трансплацентарном транспорте железа у свиней». Труды Федерации . 45 (10): 2513–2518. ПМИД 3527760 .
^ Шу Т.Дж., Шварц Э.М., Мартинес Д.А., О'Киф Р.Дж., Розье Р.Н., Зусчик М.Дж., Пузас Дж.Е. (январь 2003 г.). «Техника фагового дисплея позволяет выявить новый регулятор клеточной дифференцировки» . Журнал биологической химии . 278 (1): 438–443. дои : 10.1074/jbc.M208292200 . ПМИД 12403789 .

Внешние ссылки

тартрат-резистентный + кислота + фосфатаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000102575 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001348 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1922010-5] Баумбах Г.А., Сондерс П.Т., Кетчем К.М., Базер Ф.В., Робертс Р.М. (июль 1991 г.). «Утероферрин содержит сложные олигосахариды с высоким содержанием маннозы при синтезе in vitro». Молекулярная и клеточная биохимия . 105 (2): 107–117. дои : 10.1007/bf00227750 . ПМИД 1922010 . S2CID 30416983 .

[pmid10493912-6] Люсберг Дж., Эк-Риландер Б., Андерссон Г. (октябрь 1999 г.). «Тартрат-резистентная пурпурная кислая фосфатаза синтезируется как латентный профермент и активируется цистеиновыми протеиназами» . Биохимический журнал . 343 Ч. 1 (1): 63–69. дои : 10.1042/0264-6021:3430063 . ПМЦ 1220524 . ПМИД 10493912 .

[Ljusberg2005-7] Jump up to: ^а ^б Люсберг Дж., Ван Ю., Лонг П., Норгард М., Доддс Р., Халтенби К. и др. (август 2005 г.). «Протеолитическое удаление репрессивного петлевого домена тартрат-резистентной кислой фосфатазы катепсином К в остеокластах» . Журнал биологической химии . 280 (31): 28370–28381. дои : 10.1074/jbc.M502469200 . ПМИД 15929988 .

[pmid8683579-8] Клабунде Т., Стретер Н., Фрелих Р., Витцель Х., Кребс Б. (июнь 1996 г.). «Механизм действия пурпурной кислой фосфатазы Fe (III)-Zn (II) на основе кристаллических структур». Журнал молекулярной биологии . 259 (4): 737–748. дои : 10.1006/jmbi.1996.0354 . ПМИД 8683579 .

[pmid13664936-9] Берстон М.С. (январь 1959 г.). «Гистохимическая демонстрация активности кислой фосфатазы в остеокластах» . Журнал гистохимии и цитохимии . 7 (1): 39–41. дои : 10.1177/7.1.39 . ПМИД 13664936 .

[pmid6809291-10] Минкин С. (май 1982 г.). «Костная кислая фосфатаза: тартрат-резистентная кислая фосфатаза как маркер функции остеокластов». Кальцифицированная ткань International . 34 (3): 285–290. дои : 10.1007/BF02411252 . ПМИД 6809291 . S2CID 22706943 .

[pmid8359686-11] Кэссиди А.И., Кинг А.Г., Кросс, Северная Каролина, Хьюм, окружной прокурор (август 1993 г.). «Выделение и характеристика генов, кодирующих кислую фосфатазу типа 5 мыши и человека». Джин . 130 (2): 201–207. дои : 10.1016/0378-1119(93)90420-8 . ПМИД 8359686 .

[pmid12706893-12] Уолш Н.К., Кэхилл М., Карнинчи П., Каваи Дж., Окадзаки Ю., Хаяшизаки Ю. и др. (март 2003 г.). «Множественные тканеспецифичные промоторы контролируют экспрессию гена мышиной тартрат-резистентной кислой фосфатазы». Джин . 307 : 111–123. дои : 10.1016/S0378-1119(03)00449-9 . ПМИД 12706893 .

[pmid10750559-13] Лучин А., Пердом Г., Мерфи К., Кларк М.Ю., Энджел Н., Кэссиди А.И. и др. (март 2000 г.). «Фактор транскрипции микрофтальмии регулирует экспрессию гена тартрат-резистентной кислой фосфатазы во время терминальной дифференцировки остеокластов» . Журнал исследований костей и минералов . 15 (3): 451–460. дои : 10.1359/jbmr.2000.15.3.451 . ПМИД 10750559 . S2CID 24064612 .

[pmidunknown-14] Хук К.С., Шлегель Н.К., Эйххофф О.М., Видмер Д.С., Преториус С., Эйнарссон С.О. и др. (декабрь 2008 г.). «Новые цели MITF идентифицированы с использованием двухэтапной стратегии микрочипов ДНК» . Исследование пигментных клеток и меланомы . 21 (6): 665–676. дои : 10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x . ПМИД 19067971 . S2CID 24698373 .

[pmid8898228-15] Хейман А.Р., Джонс С.Дж., Бойд А., Фостер Д., Колледж WH, Карлтон М.Б. и др. (октябрь 1996 г.). «У мышей, у которых отсутствует тартрат-резистентная кислая фосфатаза (Acp 5), наблюдается нарушение эндохондральной оссификации и легкий остеопетроз» . Разработка . 122 (10): 3151–3162. дои : 10.1242/dev.122.10.3151 . ПМИД 8898228 .

[pmid10646119-16] Энджел Н.З., Уолш Н., Форвуд М.Р., Островски М.К., Кэссиди А.И., Хьюм Д.А. (январь 2000 г.). «Трансгенные мыши, сверхэкспрессирующие тартрат-резистентную кислую фосфатазу, демонстрируют повышенную скорость обновления костной ткани». Журнал исследований костей и минералов . 15 (1): 103–110. дои : 10.1359/jbmr.2000.15.1.103 . ПМИД 10646119 . S2CID 35584934 .

[17] «Спондилоэнхондродисплазия с нарушением иммунной регуляции; Spencdi» . ОМИМ .

[18] Лауш Э., Джанеке А., Брос М., Трояндт С., Аланай Ю., Де Лает С. и др. (февраль 2011 г.). «Генетический дефицит тартрат-резистентной кислой фосфатазы, связанный со скелетной дисплазией, церебральными кальцификациями и аутоиммунитетом». Природная генетика . 43 (2): 132–137. дои : 10.1038/ng.749 . ПМИД 21217752 . S2CID 205357235 .

[pmid8195113-19] Эк-Риландер Б., Флорес М., Вендел М., Хейнегорд Д., Андерссон Г. (май 1994 г.). «Дефосфорилирование остеопонтина и костного сиалопротеина остеокластической тартрат-резистентной кислой фосфатазой. Модуляция адгезии остеокластов in vitro» . Журнал биологической химии . 269 (21): 14853–14856. дои : 10.1016/S0021-9258(17)36541-9 . ПМИД 8195113 .

[pmid9157782-20] Дарден А.Г., Райс В.Л., Вольф В.К., Родригис Р.М., Ки Л.Л. (май 1996 г.). «Продукция остеокластического супероксида и резорбция кости: стимуляция и ингибирование модуляторами НАДФН-оксидазы». Журнал исследований костей и минералов . 11 (5): 671–675. дои : 10.1002/jbmr.5650110515 . ПМИД 9157782 . S2CID 32443917 .

[21] Фентон Х.Дж. (1894). «LXXIII. — Окисление винной кислоты в присутствии железа» . Журнал Химического общества, Сделки . 65 : 899–910. дои : 10.1039/CT8946500899 .

[pmid3527760-22] Робертс Р.М., Рауб Т.Дж., Базер Ф.В. (сентябрь 1986 г.). «Роль утероферрина в трансплацентарном транспорте железа у свиней». Труды Федерации . 45 (10): 2513–2518. ПМИД 3527760 .

[pmid12403789-23] Шу Т.Дж., Шварц Э.М., Мартинес Д.А., О'Киф Р.Дж., Розье Р.Н., Зусчик М.Дж., Пузас Дж.Е. (январь 2003 г.). «Техника фагового дисплея позволяет выявить новый регулятор клеточной дифференцировки» . Журнал биологической химии . 278 (1): 438–443. дои : 10.1074/jbc.M208292200 . ПМИД 12403789 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)