Аденин фосфорибозилтрансфераза

Апрель
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1ZN9, 1ORE, 1ZN7, 1ZN8, 4X44, 4X45
Идентификаторы
Псевдонимы	APRT , AMP, APRTD, Аденин -фосфорибозилтрансфераза
Внешние идентификаторы	Омим : 102600 ; MGI : 88061 ; Гомологен : 413 ; Genecards : Aprt ; OMA : APRT - Ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	88,811,937 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 8 (mouse)
End	123,303,648 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	skin of abdomen; ; skin of leg; ; granulocyte; ; mucosa of transverse colon; ; body of pancreas; ; right adrenal gland; ; right adrenal cortex; ; left adrenal cortex; ; body of stomach; ; minor salivary glands;
	Top expressed in
	endothelial cell of lymphatic vessel; ; spermatocyte; ; morula; ; spermatid; ; yolk sac; ; placenta; ; decidua; ; embryo; ; migratory enteric neural crest cell; ; gastrula;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	glycosyltransferase activity; transferase activity; adenine binding; adenine phosphoribosyltransferase activity; AMP binding;
Cellular component	nucleoplasm; extracellular exosome; extracellular region; cytoplasm; cytosol; secretory granule lumen;
Biological process	grooming behavior; nucleoside metabolic process; purine-containing compound salvage; lactation; purine ribonucleoside salvage; adenine salvage; adenine metabolic process; cellular response to insulin stimulus; AMP salvage; neutrophil degranulation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	353
	11821
	ENSG00000198931
	Ensmusg00000006589
	P07741
	P08030
	NM_001030018 ; NM_000485
	NM_009698
	NP_000476 ; NP_001025189
	NP_033828
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Аденинфосфорибозилтрансфераза ( APRTase ) представляет собой фермент , кодируемый APRT геном , обнаруженным у людей на хромосоме 16 . ^{[ 5 ]} Он является частью семейства Prtase I типа и участвует в пути спасения нуклеотидов , который обеспечивает альтернативу биосинтезу нуклеотидов de novo у людей и большинства других животных. ^{[ 6 ]} В паразитарных простейших , таких как Giardia , Aprtase обеспечивает единственный механизм, с помощью которого усилитель может быть получен. ^{[ 7 ]} Дефицит апрелязы способствует образованию камней почек ( уролитиаз ) и потенциальной почечной недостаточности . ^{[ 8 ]}

Ген APRT состоит из 5 экзонов (синим цветом). Кодоны начала (ATG) и Stop (TGA) указаны (Bold Blue). Динуклеотиды CPG подчеркиваются красным. Они более распространены в верхней области гена, где они образуют остров CPG .

Функция

APRTASE катализирует следующую реакцию в пути спасения пуриновых нуклеотидов :

Аденин + фосфорибозилпирофосфат ( PRPP ) → аденилат ( AMP ) + пирофосфат ( PPI )

Арптаза катализирует перенос фосфорибозила от PRPP к аденину, образуя AMP и высвобождая пирофосфат (PPI).

В организмах, которые могут синтезировать пурины de novo, путь спасения нуклеотидов обеспечивает альтернативу, которая энергетически более эффективна. Он может спасти аденин от полиаминового биосинтетического пути или из диетических источников пуринов. ^{[ 6 ]} Хотя APRTASE функционально избыточно в этих организмах, она становится более важным в периоды быстрого роста, таких как эмбриогенез и рост опухоли. ^{[ 9 ]} Это конститутивно экспрессируется во всех тканях млекопитающих. ^{[ 10 ]}

У простейших паразитов путь спасения нуклеотидов обеспечивает единственные средства для синтеза нуклеотидов. Поскольку последствия дефицита APRTASE у людей являются сравнительно мягкими и поддающимися лечению, возможно лечить определенные паразитические инфекции путем нацеливания на функцию APRTASE. ^{[ 11 ]}

У растений , как и в других организмах, арптаза функционирует главным образом для синтеза аденилата . Он обладает уникальной способностью метаболизировать цитокинины - гормон растений , который может существовать в качестве основания , нуклеотида или нуклеозида - into аденилат нуклеотиды. ^{[ 12 ]}

APRT функционально связан с гипоксантино-гуаниновой фосфорибозилтрансферазой (HPRT).

Структура

Aprtase - это гомодимер с 179 аминокислотными остатками на мономер . Каждый мономер содержит следующие регионы:

«Ядро» домен (остатки 33-169) с пятью параллельными β-листами
Домен «капюшона» (остатки 5-34) с 2 α-спиралями и 2 β-листами
Домен «Гибкой петли» (остатки 95-113) с 2 антипараллельными β-листами ^{[ 10 ]}

Ядро высоко консервативно во многих PrTases. Капюшон, который содержит аденина сайт связывания , имеет большую изменчивость в семействе ферментов. Мотив из 13 ресурсов содержит область связывания PRPP и включает в себя два соседних кислотных остатка и, по крайней мере, один окружающий гидрофобный остаток. ^{[ 13 ]}

Специфичность фермента для аденина включает в себя гидрофобные остатки ALA131 и LEU159 в домене CORE. У людей два остатка в водородной связи домена капюшона с пурином для дальнейшей специфичности: Val25 с гидрогинами на N6 и Arg27 с N1. Хотя гибкий цикл не взаимодействует с капюшоном во время распознавания пурина, считается, что он закрывает активное сайт и изолирует реакцию растворителей . ^{[ 10 ]}

Большинство исследований по Aprtase сообщает, что Mg ²⁺ имеет важное значение для переноса фосфорибозила, и это консервативно между протазами I типа. ^{[ 12 ]} Тем не менее, недавние усилия по решению структуры человеческой апрелязы не смогли найти один сайт для MG ²⁺, но нашел доказательства, чтобы предложить CL ⁻ Атом возле TRP98. Несмотря на сложность размещения MG ²⁺Общепринято, что каталитический механизм зависит от этого иона. ^{[ 6 ]}

Механизм

APRTASE проходит посредством упорядоченного последовательного механизма BI BI, включающего образование тройного комплекса. Фермент сначала связывает PRPP , за которым следует аденин . После возникновения фосфорибозильного переноса сначала пирофосфатные листья с последующим усилителем . Кинетические исследования показывают, что перенос фосфорибозила является относительно быстрым, в то время как высвобождение продукта (особенно высвобождение AMP) ограничивает скорость . ^{[ 9 ]}

В человеке Aprtase считается, что Glu104 оксарбения с образованием переходного состояния абстрагирована Adenine's N9 Proton . Это функционирует как нуклеофил для атаки аномерного углерода PRPP, образуя AMP и вытесняя пирофосфат из PRPP. Механизм APRTASE, как правило, согласуется с механизмом других PRTases, которые сохраняют функцию вытеснения α-1-пирофосфата PRPP с использованием азотного нуклеофила, либо в атаке S _N 1 или S _N 2. ^{[ 6 ]}

Дефицит

Когда AprTase имеет снижение или несуществующую активность, аденин накапливается из других путей. Он деградируется ксантинодегидрогеназой до 2,8-дигидроксиаденина (DHA). Хотя DHA является белком в плазме , он имеет низкую растворимость в моче и постепенно осаждается в канальцах почек , что приводит к образованию камней почек ( уролитиаз ). Если оставить необработанное, это состояние может в конечном итоге вызвать почечную недостаточность . ^{[ 8 ]}

Дефицит арптазы был впервые диагностирован в Великобритании в 1976 году. С тех пор у людей были определены две категории дефицита апрелязы. ^{[ 14 ]}

Дефицит типа I приводит к полной потере активности APRTase и может возникнуть у пациентов с гомозиготными или сложными гетерозиготными для различных мутаций . ^{[ 15 ]} Секвенирование выявило множество различных мутаций, которые могут объяснить тип 1, включая миссенс -мутации , бессмысленные мутации , дублированный набор из 4 пар оснований в экзоне 3, ^{[ 16 ]} и одна тимина вставка в интроне 4. ^{[ 17 ]} Эти мутации вызывают эффекты, которые сгруппированы в три основные области: в связывании β-фосфата PRPP, в связывании 5'-фосфата PRPP и в сегменте гибкого цикла, который закрывается над активным сайтом во время катализа ^{[ 10 ]} Дефицит типа I наблюдался в различных этнических группах, но изучался преимущественно среди белых популяций. ^{[ 17 ]}

Дефицит типа II приводит к снижению аффинности к PRPP, что приводит к десятикратному увеличению значения _M. K ^{[ 6 ]} Это было наблюдалось и изучалось в основном в Японии . ^{[ 17 ]}

Диагноз дефицита APRTase может быть поставлен путем анализа камней почек , измерения концентраций DHA в моче или анализа активности APRTase в эритроцитах . Он поддается регулярным дозам аллопуринола или фебуксостата , которые ингибируют активность ксантинодегидрогеназы для предотвращения накопления и осаждения DHA. ^{[ 18 ]} Состояние также может быть ослаблено с низкой пищей и высоким потреблением жидкости. ^{[ 14 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000198931 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000006589 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Valaperta R, Rizzo V, Lombardi F, Verdelli C, Piccoli M, Ghiroldi A, Creo P, Colombo A, Valisi M, Margiotta E, Panella R, Costa и (1 июля 2014 г.). «Дефицит аденинфосфорибозилтрансферазы (APRT): идентификация новой бессмысленной мутации» . BMC нефрология . 15 : 102. DOI : 10.1186/1471-2369-15-102 . PMC 4094445 . PMID 24986359 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Silva CH, Silva M, Iulek J, Thiemann OH (Jun 2008). «Структурные комплексы человеческой адениновой фосфорибозилтрансферазы показывают новые особенности каталитического механизма APRT». Журнал биомолекулярной структуры и динамики . 25 (6): 589–97. doi : 10.1080/07391102.2008.10507205 . PMID 18399692 . S2CID 40788077 .
^ Sarver AE, Wang CC (октябрь 2002 г.). «Аденин -фосфорибозилтрансфераза из Giardia Lamblia имеет уникальный механизм реакции и необычные субстратные связывающие свойства» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39973–80. doi : 10.1074/jbc.m205595200 . PMID 12171924 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Shi W, Tanaka KS, Crother TR, Taylor MW, Almo SC, Schramm VL (сентябрь 2001 г.). «Структурный анализ аденинфосфорибозилтрансферазы из Saccharomyces cerevisiae». Биохимия . 40 (36): 10800–9. doi : 10.1021/bi010465h . PMID 11535055 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Bashor C, Denu JM, Brennan RG, Ullman B (март 2002 г.). «Кинетический механизм адениновой фосфорибозилтрансферазы из Лейшмании Доновани». Биохимия . 41 (12): 4020–31. doi : 10.1021/bi0158730 . PMID 11900545 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Сильва М., Сильва Ч., Иулек Дж., Тиманн О, (июнь 2004 г.). «Трехмерная структура человеческой адениновой фосфорибозилтрансферазы и ее связь с дха-аролитиазом». Биохимия . 43 (24): 7663–71. doi : 10.1021/bi0360758 . PMID 15196008 .
^ Shi W, Sarver AE, Wang CC, Tanaka KS, Almo SC, Schramm VL (октябрь 2002 г.). «Комплексы закрытого участка аденинфосфорибозилтрансферазы из Giardia Lamblia выявляют механизм рибозильной миграции» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39981–8. doi : 10.1074/jbc.m205596200 . PMID 12171925 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Аллен М., Цинь В., Моро Ф., Моффатт Б (май 2002). «Аденин -фосфорибозилтрансфераза изоформ арабидопсиса и их потенциальный вклад в метаболизм аденина и цитокинина». Physiologia plantarum . 115 (1): 56–68. doi : 10.1034/j.1399-3054.2002.1150106.x . PMID 12010467 .
^ Лю Q, Хироно С., Моригучи I (август 1990 г.). «Количественная структура-активность отношений для ингибиторов кальмодулина» . Химический и фармацевтический бюллетень . 38 (8): 2184–9. doi : 10.1248/cpb.38.2184 . PMID 2279281 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Cassidy MJ, McCulloch T, Fairbanks LD, Simmonds HA (март 2004 г.). «Диагностика дефицита аденинфосфорибозилтрансферазы в качестве основной причины почечной недостаточности у реципиента почечной трансплантации» . Нефрология, диализ, трансплантация . 19 (3): 736–8. doi : 10.1093/ndt/gfg562 . PMID 14767036 .
^ Bollée G, Harambat J, Bensman A, Knebelmann B, Daudon M, Ceballos-Picot I (сентябрь 2012 г.). "Аденин -фосфорбебсилтрансфераза дефицит " Клинический журнал Американского общества нефрологии 7 (9): 1521–7 Doi : 10.2215/ cjn.02320312 22700886PMID
^ Каматани Н., Хакода М., Оцука С., Йошикава Х., Кашивазаки С. (июль 1992). «Только три мутации объясняют почти все дефектные аллели, вызывающие дефицит аденинфосфорибозилтрансферазы у японских пациентов» . Журнал клинических исследований . 90 (1): 130–5. doi : 10.1172/jci115825 . PMC 443071 . PMID 1353080 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Bollée G, Dollinger C, Boutaud L, Guillemot D, Bensman A, Harambat J, Deteix P, Daudon M, Knebelmann B, Ceballos-Picot I (апрель 2010 г.). «Фенотип и характеристика генотипа адениновой фосфорибозилтрансферазы» . Журнал Американского общества нефрологии . 21 (4): 679–88. doi : 10.1681/asn.2009080808 . PMC 2844298 . PMID 20150536 .
^ Edvardsson VO, Palsson R, Sahota A (1993). Ра Панд, Адам М.П., Х.Х. Ардинг, Уоллес, Амемия А., Бин Л.Дж., Т.Д. Берд, Фонг К.Т., Меффорд Х.К., Смит Р.Дж., Стивенс К (ред.). "Аденин Цели дефицита" Sourcerews PMID 22934314 .

Дальнейшее чтение

Тишфилд Дж.А., Энгл С.Дж., Гупта П.К., Бой С., Бояджиев С., Шао С., О'Нил П., Альбертини Р.Дж., Стамбрук П.Дж., Сахота А.С. (1995). «Зародышевая линия и соматическая мутация в локусе APRT мышей и человека». Метаболизм пурина и пиримидина у человека VIII . Достижения в области экспериментальной медицины и биологии. Тол. 370. С. 661–4. doi : 10.1007/978-1-4615-2584-4_137 . ISBN 978-1-4613-6105-3 Полем PMID 7660991 .
Takeuchi H, Kaneko Y, Fujita J, Yoshida O (апрель 1993 г.). «Случай составной гетерозиготы для дефицита адениновой фосфорибозилтрансферазы (APRT*J/APRT*Q0), приводящий к 2,8-дигидроксиаденину-уролитиазу: обзор сообщенных случаев с 2,8-дигидроксиадениновыми камнями в Японии». Журнал урологии . 149 (4): 824–6. doi : 10.1016/s0022-5347 (17) 36222-5 . PMID 8455250 .
Ludwig H, Kuzmits R, Pietschmann H, Müller MM (ноябрь 1979 г.). «Ферменты системы пуриновой взаимосвязи при хронической лимфатической лейкозе: снижение активности пуриновой нуклеозидфосфорилазы и аденозин -деаминазы». Блут 39 (5): 309–15. doi : 10.1007/bf01014193 . PMID 116697 . S2CID 6283377 .
Джонсон Л.А., Гордон Р.Б., Эммерсон Б.Т. (апрель 1977). «Аденинфосфорибозилтрансфераза: простой спектрофотометрический анализ и частота мутации в нормальной популяции». Биохимическая генетика . 15 (3–4): 265–72. doi : 10.1007/bf00484458 . PMID 869896 . S2CID 41264715 .
Каматани Н., Хакода М., Оцука С., Йошикава Х., Кашивазаки С. (июль 1992). «Только три мутации объясняют почти все дефектные аллели, вызывающие дефицит аденинфосфорибозилтрансферазы у японских пациентов» . Журнал клинических исследований . 90 (1): 130–5. doi : 10.1172/jci115825 . PMC 443071 . PMID 1353080 .
Chen J, Sahota A, Laxdal T, Scrine M, Bowman S, Cui C, Stambrook PJ, Tischfield JA (Dec 1991). «Идентификация единой миссенс -мутации в гене адениновой фосфорибозилтрансферазы (APRT) от пяти исландских пациентов и британского пациента» . Американский журнал человеческой генетики . 49 (6): 1306–11. PMC 1686459 . PMID 1746557 .
Mimori A, Hidaka Y, Wu VC, Tarlé SA, Kamatani N, Kelley WN, Pallela TD (январь 1991). «Мутантный аллель, общий для дефицита адениновой фосфорибозилтрансферазы типа I у японских субъектов» . Американский журнал человеческой генетики . 48 (1): 103–7. PMC 1682758 . PMID 1985452 .
Чен Дж., Сахота А., Стамбрук П.Дж., Тишфилд Дж.А. (июль 1991). «Амплификация полимеразной цепной реакции и анализ последовательности мутантных генов аденин -фосфорибозилтрансферазы человека: природа и частота ошибок, вызванные ДНК -полимеразой TAQ». Мутационные исследования . 249 (1): 169–76. doi : 10.1016/0027-5107 (91) 90143-c . PMID 2067530 .
Gathof BS, Sahota A, Gresser U, Chen J, Stambrook PJ, Tischfield Yes, Zöllner N (Dec 1990). «Идентификация мутации сплайсинга в локусе адениновой фосфорибозилтрансферазы в немецком семействе». Клинический еженедельный . 69 (24): 1152–5. Doi : 10.1007/bf01815434 . PMID 2135300 . S2CID 11791868 .
Каматани Н., Куросима С., Хакода М., Палелла Т.Д., Хидака Y (октябрь 1990). «Кроссеры в короткой последовательности ДНК указывают на длинную эволюционную историю мутации APRT*J» (PDF) . Человеческая генетика . 85 (6): 600–4. doi : 10.1007/bf00193582 . HDL : 2027.42/47628 . PMID 2227951 . S2CID 10595601 .
Каматани Н., Куросима С., Терай С., Хидака Ю., Палелла Т.Д., Нишиока К (август 1989 г.). «Обнаружение аминокислотной замещения в мутантном ферменте для специального типа дефицита аденинфосфорибозилтрансферазы (APRT) с помощью специфического расщепления белка последовательно» . Американский журнал человеческой генетики . 45 (2): 325–31. PMC 1683345 . PMID 2502918 .
Hidaka Y, Tarlé SA, Fujimori S, Kamatani N, Kelley WN, Palella TD (март 1988 г.). «Дефицит человеческого аденина фосфорибозилтрансферазы. Демонстрация одного мутантного аллеля, общего для японцев» . Журнал клинических исследований . 81 (3): 945–50. doi : 10.1172/jci113408 . PMC 442550 . PMID 3343350 .
Wilson JM, O'toole TE, Argos P, Shewach DS, Daddona PE, Kelley WN (октябрь 1986 г.). «Человеческая аденинфосфорибозилтрансфераза. Полная аминокислотная последовательность фермента эритроцитов» . Журнал биологической химии . 261 (29): 13677–83. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 67074-7 . PMID 3531209 .
Бродерик Т.П., Шафф Д.А., Бертино А.М., Душ М.К., Тишфилд Дж.А., Стамбрук П.Дж. (май 1987). «Сравнительная анатомия гена и фермента человека APRT: дивергенция нуклеотидов и сохранение нерушительного динуклеотидного расположения CPG» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (10): 3349–53. Bibcode : 1987pnas ... 84.3349b . doi : 10.1073/pnas.84.10.3349 . PMC 304867 . PMID 3554238 .
Hidaka Y, Palella TD, O'toole TE, Tarlé SA, Kelley WN (ноябрь 1987). «Человеческий аденинфосфорибозилтрансфераза. Идентификация аллельных мутаций на нуклеотидном уровне в качестве причины полного дефицита фермента» . Журнал клинических исследований . 80 (5): 1409–15. doi : 10.1172/jci113219 . PMC 442397 . PMID 3680503 .
Hidaka Y, Tarlé SA, O'toole TE, Kelley WN, Palella TD (ноябрь 1987). «Нуклеотидная последовательность гена APRT человека» . Исследование нуклеиновых кислот . 15 (21): 9086. DOI : 10.1093/NAR/15.21.9086 . PMC 306432 . PMID 3684585 .
Чен Дж., Сахота А., Мартин Г.Ф., Хакода М., Каматани Н., Стамбрук П.Дж., Тишфилд Дж.А. (июнь 1993 г.). «Анализ зародышевой линии и in vivo соматических мутаций в гене адениновой фосфорибозилтрансферазы человека: мутационные горячие точки на донорном сайте интрон 4 и в кодоне 87». Мутационные исследования . 287 (2): 217–25. doi : 10.1016/0027-5107 (93) 90014-7 . PMID 7685481 .
Sahota A, Chen J, Boyadjiev SA, Gault MH, Tischfield JA (май 1994). «Миссенс-мутация в аденин-фосфорибозилтрансферазе, вызывающей 2,8-дигидроксиаденин-уролитиаз». Молекулярная генетика человека . 3 (5): 817–8. doi : 10.1093/hmg/3.5.817 . PMID 7915931 .

Внешние ссылки

Аденин+фосфорибозилтрансфераза в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
Human Aprt Геном APRT и страница генов в браузере UCSC Genome .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000198931 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000006589 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[Valaperta_2014-5] Valaperta R, Rizzo V, Lombardi F, Verdelli C, Piccoli M, Ghiroldi A, Creo P, Colombo A, Valisi M, Margiotta E, Panella R, Costa и (1 июля 2014 г.). «Дефицит аденинфосфорибозилтрансферазы (APRT): идентификация новой бессмысленной мутации» . BMC нефрология . 15 : 102. DOI : 10.1186/1471-2369-15-102 . PMC 4094445 . PMID 24986359 .

[Silva_2008-6] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Silva CH, Silva M, Iulek J, Thiemann OH (Jun 2008). «Структурные комплексы человеческой адениновой фосфорибозилтрансферазы показывают новые особенности каталитического механизма APRT». Журнал биомолекулярной структуры и динамики . 25 (6): 589–97. doi : 10.1080/07391102.2008.10507205 . PMID 18399692 . S2CID 40788077 .

[7] Sarver AE, Wang CC (октябрь 2002 г.). «Аденин -фосфорибозилтрансфераза из Giardia Lamblia имеет уникальный механизм реакции и необычные субстратные связывающие свойства» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39973–80. doi : 10.1074/jbc.m205595200 . PMID 12171924 .

[Shi_2001-8] Jump up to: ^а ^{беременный} Shi W, Tanaka KS, Crother TR, Taylor MW, Almo SC, Schramm VL (сентябрь 2001 г.). «Структурный анализ аденинфосфорибозилтрансферазы из Saccharomyces cerevisiae». Биохимия . 40 (36): 10800–9. doi : 10.1021/bi010465h . PMID 11535055 .

[Bashor_2002-9] Jump up to: ^а ^{беременный} Bashor C, Denu JM, Brennan RG, Ullman B (март 2002 г.). «Кинетический механизм адениновой фосфорибозилтрансферазы из Лейшмании Доновани». Биохимия . 41 (12): 4020–31. doi : 10.1021/bi0158730 . PMID 11900545 .

[Silva_2004-10] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Сильва М., Сильва Ч., Иулек Дж., Тиманн О, (июнь 2004 г.). «Трехмерная структура человеческой адениновой фосфорибозилтрансферазы и ее связь с дха-аролитиазом». Биохимия . 43 (24): 7663–71. doi : 10.1021/bi0360758 . PMID 15196008 .

[11] Shi W, Sarver AE, Wang CC, Tanaka KS, Almo SC, Schramm VL (октябрь 2002 г.). «Комплексы закрытого участка аденинфосфорибозилтрансферазы из Giardia Lamblia выявляют механизм рибозильной миграции» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39981–8. doi : 10.1074/jbc.m205596200 . PMID 12171925 .

[Allen_2002-12] Jump up to: ^а ^{беременный} Аллен М., Цинь В., Моро Ф., Моффатт Б (май 2002). «Аденин -фосфорибозилтрансфераза изоформ арабидопсиса и их потенциальный вклад в метаболизм аденина и цитокинина». Physiologia plantarum . 115 (1): 56–68. doi : 10.1034/j.1399-3054.2002.1150106.x . PMID 12010467 .

[Liu_1990-13] Лю Q, Хироно С., Моригучи I (август 1990 г.). «Количественная структура-активность отношений для ингибиторов кальмодулина» . Химический и фармацевтический бюллетень . 38 (8): 2184–9. doi : 10.1248/cpb.38.2184 . PMID 2279281 .

[Cassidy_2004-14] Jump up to: ^а ^{беременный} Cassidy MJ, McCulloch T, Fairbanks LD, Simmonds HA (март 2004 г.). «Диагностика дефицита аденинфосфорибозилтрансферазы в качестве основной причины почечной недостаточности у реципиента почечной трансплантации» . Нефрология, диализ, трансплантация . 19 (3): 736–8. doi : 10.1093/ndt/gfg562 . PMID 14767036 .

[Bollée_2012-15] Bollée G, Harambat J, Bensman A, Knebelmann B, Daudon M, Ceballos-Picot I (сентябрь 2012 г.). "Аденин -фосфорбебсилтрансфераза дефицит " Клинический журнал Американского общества нефрологии 7 (9): 1521–7 Doi : 10.2215/ cjn.02320312 22700886PMID

[16] Каматани Н., Хакода М., Оцука С., Йошикава Х., Кашивазаки С. (июль 1992). «Только три мутации объясняют почти все дефектные аллели, вызывающие дефицит аденинфосфорибозилтрансферазы у японских пациентов» . Журнал клинических исследований . 90 (1): 130–5. doi : 10.1172/jci115825 . PMC 443071 . PMID 1353080 .

[Bollée_2010-17] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Bollée G, Dollinger C, Boutaud L, Guillemot D, Bensman A, Harambat J, Deteix P, Daudon M, Knebelmann B, Ceballos-Picot I (апрель 2010 г.). «Фенотип и характеристика генотипа адениновой фосфорибозилтрансферазы» . Журнал Американского общества нефрологии . 21 (4): 679–88. doi : 10.1681/asn.2009080808 . PMC 2844298 . PMID 20150536 .

[Edvardsson_1993-18] Edvardsson VO, Palsson R, Sahota A (1993). Ра Панд, Адам М.П., Х.Х. Ардинг, Уоллес, Амемия А., Бин Л.Дж., Т.Д. Берд, Фонг К.Т., Меффорд Х.К., Смит Р.Дж., Стивенс К (ред.). "Аденин Цели дефицита" Sourcerews PMID 22934314 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)