25-гидроксивитамина D 1-альфа-гидроксилаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Кальцидиол 1-монооксигеназа
Кальцидиол 1-монооксигеназа
Идентификаторы
ЕС №.	1.14.15.18
CAS №.	9081-36-1
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

CYP27B1
Идентификаторы
Псевдонимы	CYP27B1 , CP2B, CYP1, CYP1ALPHA, CYP27B, P450C1, PDDR, VDD1, VDDR, VDDRI, VDR, Cytochrome P450 Семейство 27 Подсемейство B Член 1
Внешние идентификаторы	Омим : 609506 ; MGI : 1098274 ; Гомологен : 37139 ; GeneCards : CYP27B1 ; OMA : CYP27B1 - ортологи
ЕС номер	1.14.15.18
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	57,768,986 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	126,888,875 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	kidney tubule; ; metanephric glomerulus; ; body of pancreas; ; hair follicle; ; right lobe of thyroid gland; ; left lobe of thyroid gland; ; left adrenal gland; ; human kidney; ; left adrenal cortex; ; right adrenal gland;
	Top expressed in
	morula; ; right kidney; ; embryo; ; Convoluted tubule; ; embryo; ; proximal convoluted tubule; ; lip; ; human kidney; ; uterus; ; spermatocyte;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	iron ion binding; metal ion binding; monooxygenase activity; heme binding; oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; oxidoreductase activity; calcidiol 1-monooxygenase activity;
Cellular component	cytoplasm; membrane; mitochondrial membranes; mitochondrial outer membrane; mitochondrion;
Biological process	bone mineralization; response to vitamin D; calcium ion homeostasis; response to interferon-gamma; vitamin D metabolic process; regulation of bone mineralization; positive regulation of keratinocyte differentiation; G1 to G0 transition; response to estrogen; response to lipopolysaccharide; negative regulation of calcidiol 1-monooxygenase activity; decidualization; vitamin metabolic process; negative regulation of cell growth; calcitriol biosynthetic process from calciol; positive regulation of vitamin D 24-hydroxylase activity; vitamin D catabolic process; positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway; calcium ion transport; negative regulation of cell population proliferation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	1594
	13115
	ENSG00000111012
	Ensmusg00000006724
	O15528
	O35084
	NM_000785
	NM_010009
	NP_000776
	NP_034139
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

25-гидроксивитамина D 1-альфа-гидроксилаза (VD 1A гидроксилаза), также известная как кальцидиол 1-монооксигеназа ^{[ 5 ]} или цитохром P450 27B1 (CYP27B1) или просто 1-альфа-гидроксилаза является цитохрома P450 ферментом , который у людей кодируется CYP27B1 геном . ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

VD 1A гидроксилаза расположена в проксимальном канальце почек и множество других тканей, включая кожу ( кератиноциты ), иммунные клетки, ^{[ 9 ]} и кость ( остеобласты ). ^{[ 10 ]}

Реакция

Фермент : катализирует гидроксилирование кальцифедиола витамина до кальцитриола (биоактивная форма D ) ^{[ 11 ]}

кальцидиол + 2 уменьшенный адренодоксин + 2 ч ⁺ + O ₂ ⇌ кальцитриол + 2 окисленного адренодоксина + h ₂ o

Фермент также способен окислять ERCAlcidiol (25-OH D2) до ERCAlcitriol, секальциферола до кальцитетрола и 25-гидрокси-24-оксокальциола в (1s) -1,25-дигидрокси-24-оксокальциол. ^{[ 12 ]}

Клиническое значение

Мутации потери функции в CYP27B1 вызывают витамин D-зависимый рахит, тип IA . ^{[ 13 ]}

Интерактивная карта пути

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы связать соответствующие статьи. ^{[ § 1 ]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

| alt = путь синтеза витамина D ( View / edit )]]]

Путь синтеза витамина D ( View / Edit )

^ Интерактивная карта пути может быть отредактирована в Wikipathways: "Vitamindsyntheess_wp1531" .

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000111012 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000006724 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «25-гидроксивитамина D3 1-альфа-гидроксилаза-обзор | темы ScienceDirect» .
^ «Энтрез ген: цитохром P450» .
^ Takeyama K, Kitanaka S, Sato T, Kobori M, Yanagisawa J, Kato S (сентябрь 1997). «25-гидроксивитамина D3 1-альфа-гидроксилаза и синтез витамина D». Наука . 277 (5333): 1827–30. doi : 10.1126/science.277.5333.1827 . PMID 9295274 .
^ Monkawa T, Yoshida T, Wakino S, Shinki T, Anazawa H, Deluca HF, Suda T, Hayashi M, Saruta T (октябрь 1997 г.). «Молекулярное клонирование кДНК и геномной ДНК для 25-гидроксивитамина D3 1 Альфа-гидроксилаза». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 239 (2): 527–33. doi : 10.1006/bbrc.1997.7508 . PMID 9344864 .
^ Sigmundsdottir H, Pan J, Debes GF, Alt C, Habtezion A, Soler D, Butcher EC (Mar 2007). «DCS метаболизирует вызванный солнечным светом витамин D3, чтобы« программировать »Т-клеточное притяжение к эпидермальному хемокину CCL27» (PDF) . Природа иммунология . 8 (3): 285–93. doi : 10.1038/ni1433 . PMID 17259988 . S2CID 9540123 . ^{[ Постоянная мертвая ссылка ]}
^ Когава М., Финдли Д.М., Андерсон П.Х., Ормсби Р., Винсент С., Моррис Х.Д., Аткинс Г.Дж. (октябрь 2010 г.). «Остеокластический метаболизм 25 (OH) -витамин D3: потенциальный механизм оптимизации резорбции кости» . Эндокринология . 151 (10): 4613–25. doi : 10.1210/en.2010-0334 . PMID 20739402 .
^ Grey RW, Omdahl JL, Ghazarian JG, Deluca HF (Dec 1972). «25-гидроксихолекальциферол-1-гидроксилаза. Субклеточное расположение и свойства» . Журнал биологической химии . 247 (23): 7528–32. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 44557-2 . PMID 4404596 .
^ Савада, n; Сакаки, т; Китанака, с; Takeyama, K; Като, с; Иноуй, К (ноябрь 1999 г.). «Ферментативные свойства 25-гидроксивитамина D3 1-альфа-гидроксилазы с адренодоксином и NADPH-дренренодоксинкредуктазой в Escherichia coli» . Европейский журнал биохимии . 265 (3): 950–6. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00794.x . PMID 10518789 .
^ «# 264700 - витамин D гидроксилирование Rickets, тип 1a; Vddr1a» . www.omim.org .

Дальнейшее чтение

Карр Э.Дж., Нидерер Х.А., Уильямс Дж., Харпер Л., Уоттс Р.А., Лионс П.А., Смит К.Г. (2009). «Подтверждение генетической ассоциации CTLA4 и PTPN22 с ANCA-ассоциированным васкулитом» . BMC Medical Genetics . 10 : 121. DOI : 10.1186/1471-2350-10-121 . PMC 3224698 . PMID 19951419 .
Альзахрани А.С., Зу М., Байтеи Эй, Альшайх Ом, Аль-Риджал Р.А., Мейер Б.Ф., Ши Й (сентябрь 2010). «Новая мутация G102E CYP27B1 в большом семействе с витамином D-зависимым рахитом типа 1 » Журнал клинической эндокринологии и метаболизма 95 (9): 4176–8 Doi : 10.1210/ jc.2009-2 20534770PMID
Lagishetty V, Chun RF, Liu NQ, Lisse TS, Adams JS, Hewison M (июль 2010). «1alpha-Hydroxylase и врожденные иммунные ответы на 25-гидроксивитамин D в клеточных линиях толстой кишки» . Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 121 (1–2): 228–33. doi : 10.1016/j.jsbmb.2010.02.004 . PMC 2891066 . PMID 20152900 .
Giroux S, Elfassihi L, Clément V, Bussières J, Bureau A, Cole de, Rousseau F (ноябрь 2010). «Анализ полиморфизмов высокой плотности 23 генов-кандидатов для связи с минеральной плотностью кости». Кость . 47 (5): 975–81. doi : 10.1016/j.bone.2010.06.030 . PMID 20654748 .
Zhou S, Leboff MS, Glowacki J (январь 2010). «Метаболизм витамина D и действие в стромальных клетках костного мозга человека» . Эндокринология . 151 (1): 14–22. doi : 10.1210/en.2009-0969 . PMC 2803155 . PMID 19966181 .
Пейн Ах, Хейлз Д.Б. (декабрь 2004 г.). «Обзор стероидогенных ферментов на пути от холестерина до активных стероидных гормонов» . Эндокринные обзоры . 25 (6): 947–70. doi : 10.1210/er.2003-0030 . PMID 15583024 .
Maver A, Medica I, Salobir B, Tercelj M, Peterlin B (2010). «Отсутствие ассоциации полиморфизмов иммуно-ответного гена с восприимчивостью к саркоидозу у словенских пациентов» . Генетика и молекулярные исследования . 9 (1): 58–68. doi : 10.4238/vol9-1gmr682 . PMID 20082271 .
Shen H, Bielak LF, Ferguson JF, Streeten EA, Yerges-Armstrong LM, Liu J, Post W, O'Connell JR, Hixson JE, Kardia SL, Sun YV, Jhun MA, Wang X, Mehta NN, Li M, Koller DL, Hakonarson H, Keating BJ, Rader DJ, Shuldiner AR, Peyser PA, Reilly MP, Mitchell BD (Dec 2010). «Ассоциация гена метаболизма витамина D CYP24A1 с кальцификацией коронарной артерии» . Артериосклероз, тромбоз и сосудистая биология . 30 (12): 2648–54. doi : 10.1161/atvbaha.110.211805 . PMC 2988112 . PMID 20847308 .
Sundqvist E, Bäärnhielm M, Alfredsson L, Hillert J, Olsson T, Kockum I (Dec 2010). «Подтверждение связи между рассеянным склерозом и CYP27B1» . Европейский журнал человеческой генетики . 18 (12): 1349–52. doi : 10.1038/ejhg.2010.113 . PMC 3002863 . PMID 20648053 .
Fichna M, Zurawek M, Januszkiewicz-Lewandowska D, Gryczyñska M, Fichna P, Sowiñski J, Nowak J (август 2010 г.). «Ассоциация CYP27B1 C (-1260) полиморфизм с аутоиммунной болезнью Аддисона». Экспериментальная и клиническая эндокринология и диабет . 118 (8): 544–9. doi : 10.1055/s-0029-1241206 . PMID 19998245 . S2CID 5609583 .
Холт С.К., Квон Э.М., Купмайнерс Дж.С., Лин Д.В., Фенг З., Острандер Э.А., Петерс У., Стэнфорд Дж. Л. (сентябрь 2010). «Варианты генов витамина D и прогноз рака простаты» . Простата . 70 (13): 1448–60. doi : 10.1002/pros.21180 . PMC 2927712 . PMID 20687218 .
Bu FX, Armas L, Lappe J, Zhou Y, Gao G, Wang HW, Recker R, Zhao LJ (ноябрь 2010). «Комплексный анализ ассоциации девяти генов кандидатов с уровнями 25-гидрокси витамина D в сыворотке среди здоровых кавказских субъектов». Человеческая генетика . 128 (5): 549–56. doi : 10.1007/s00439-010-0881-9 . PMID 20809279 . S2CID 5782938 .
Fichna M, Zurawek M, Januszkiewicz-Lewandowska D, Fichna P, Nowak J (октябрь 2010). «Полиморфизмы PTPN22, PDCD1 и CYP27B1 и восприимчивость к диабету 1 типа у пациентов с польскими пациентами». Международный журнал иммуногенетики . 37 (5): 367–72. doi : 10.1111/j.1744-313x.2010.00935.x . PMID 20518841 . S2CID 19398299 .
WJST M, Heimbeck I, Kutschke D, Pukelsheim K (июль 2010). «Эпигенетическая регуляция трансферных ферментов витамина D». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 121 (1–2): 80–3. doi : 10.1016/j.jsbmb.2010.03.056 . PMID 20304056 . S2CID 29338132 .
Liu Cy, Wu MC, Chen F, Ter-Minassian M, Asomaning K, Zhai R, Wang Z, Su L, Heist RS, Kulke MH , Lin X, Liu G, Christiani DC (июль 2010). «Крупномасштабное исследование генетической ассоциации риска аденокарциномы пищевода» . Канцерогенез . 31 (7): 1259–63. doi : 10.1093/carcin/bgq092 . PMC 2893800 . PMID 20453000 .
Sunyer J, Basagaña X, González JR, Júlvez J, Guerra S, Bustamante M, De Cid R, Antó JM, Torrent M (октябрь 2010). «Среда ранней жизни, развитие нервной системы и взаимосвязь с атопией». Экологические исследования . 110 (7): 733–8. Bibcode : 2010er .... 110..733s . doi : 10.1016/j.envres.2010.07.005 . PMID 20701904 .
Саймон К.С., Мангер К.Л., Ашерио А (февраль 2010 г.). «Полиморфизмы в генах метаболизма, связанных с витамином D, и риск рассеянного склероза» . Рассеянный склероз (Houndmills, Basingstoke, Англия) . 16 (2): 133–8. doi : 10.1177/1352458509355069 . PMC 2819633 . PMID 20007432 .
Хендриксон С.Л., Лаутенбергер Дж.А., Чинн Л.В., Маласки М., Сезгин Э., Кингсли Л.А., Гедерт Дж.Дж., Кирк Г.Д., Гомпертс Э.Д., Бухбиндер С.П., Тройер Дж.Л., О'Брайен С.Дж. (2010). Badger JH (ред.). «Генетические варианты в кодируемых ядерными генами митохондриальных генов влияют на прогрессирование СПИДа» . Plos один . 5 (9): E12862. Bibcode : 2010ploso ... 512862H . doi : 10.1371/journal.pone.0012862 . PMC 2943476 . PMID 20877624 .
ДУССО А.С., Браун А.Дж., Слатопольский Е (июль 2005 г.). «Витамин D». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 289 (1): F8–28. doi : 10.1152/ajprenal.00336.2004 . PMID 15951480 .
Бейли С.Д., Си С., До Р., Монпеттит А., Диаз Р., Мохан В., Кивни Б., Юсуф С., Герштейн Х.К., Энгерт Дж.К., Ананд С. (октябрь 2010). «Изменения в локусе NFATC2 увеличивают риск индуцированного тиазолидионье в оценке снижения диабета с помощью исследования рамиприла и розиглитазона (DREAM)» . Уход за диабетом . 33 (10): 2250–3. doi : 10.2337/dc10-0452 . PMC 2945168 . PMID 20628086 .

Внешние ссылки

25-гидроксивитамина+D3+1-альфа-гидроксилаза библиотеки США в Национальной библиотеке Медицинской (Mesh)
человека CYP27B1 Расположение генома CYP27B1 и страница гена в браузере генома UCSC .
и Местоположение генома VDR страница VDR гена в браузере генома UCSC .

[WikiPathways-14] Интерактивная карта пути может быть отредактирована в Wikipathways: "Vitamindsyntheess_wp1531" .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000111012 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000006724 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[5] «25-гидроксивитамина D3 1-альфа-гидроксилаза-обзор | темы ScienceDirect» .

[entrez-6] «Энтрез ген: цитохром P450» .

[pmid9295274-7] Takeyama K, Kitanaka S, Sato T, Kobori M, Yanagisawa J, Kato S (сентябрь 1997). «25-гидроксивитамина D3 1-альфа-гидроксилаза и синтез витамина D». Наука . 277 (5333): 1827–30. doi : 10.1126/science.277.5333.1827 . PMID 9295274 .

[pmid9344864-8] Monkawa T, Yoshida T, Wakino S, Shinki T, Anazawa H, Deluca HF, Suda T, Hayashi M, Saruta T (октябрь 1997 г.). «Молекулярное клонирование кДНК и геномной ДНК для 25-гидроксивитамина D3 1 Альфа-гидроксилаза». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 239 (2): 527–33. doi : 10.1006/bbrc.1997.7508 . PMID 9344864 .

[pmid17259988-9] Sigmundsdottir H, Pan J, Debes GF, Alt C, Habtezion A, Soler D, Butcher EC (Mar 2007). «DCS метаболизирует вызванный солнечным светом витамин D3, чтобы« программировать »Т-клеточное притяжение к эпидермальному хемокину CCL27» (PDF) . Природа иммунология . 8 (3): 285–93. doi : 10.1038/ni1433 . PMID 17259988 . S2CID 9540123 . ^{[ Постоянная мертвая ссылка ]}

[pmid20739402-10] Когава М., Финдли Д.М., Андерсон П.Х., Ормсби Р., Винсент С., Моррис Х.Д., Аткинс Г.Дж. (октябрь 2010 г.). «Остеокластический метаболизм 25 (OH) -витамин D3: потенциальный механизм оптимизации резорбции кости» . Эндокринология . 151 (10): 4613–25. doi : 10.1210/en.2010-0334 . PMID 20739402 .

[pmid4404596-11] Grey RW, Omdahl JL, Ghazarian JG, Deluca HF (Dec 1972). «25-гидроксихолекальциферол-1-гидроксилаза. Субклеточное расположение и свойства» . Журнал биологической химии . 247 (23): 7528–32. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 44557-2 . PMID 4404596 .

[12] Савада, n; Сакаки, т; Китанака, с; Takeyama, K; Като, с; Иноуй, К (ноябрь 1999 г.). «Ферментативные свойства 25-гидроксивитамина D3 1-альфа-гидроксилазы с адренодоксином и NADPH-дренренодоксинкредуктазой в Escherichia coli» . Европейский журнал биохимии . 265 (3): 950–6. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00794.x . PMID 10518789 .

[13] «# 264700 - витамин D гидроксилирование Rickets, тип 1a; Vddr1a» . www.omim.org .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ § 1 ]

v Т и Цитохромы , оксигеназы : цитохром P450 (больше всего принадлежат к EC 1.14)
CYP1	A1 A2 A5 B1
CYP2	A6 A7 A13 B6 C8 C9 C18 C19 D6 E1 F1 J2 R1 S1 U1 W1
CYP3 (CYP3A)	A4 A5 A7 A37 A43
CYP4	A11 A22 B1 F2 F3 F8 F11 F12 F22 V2 X1 Z1
CYP5-20	CYP5 (A1) CYP6 (G1, M2) CYP7 (A1, B1) CYP8 (A1, B1) CYP9 CYP10 CYP11 (A1, A2, B1, B2, B3, C1) CYP12 CYP13 CYP14 CYP15 CYP16 CYP17 (A1) CYP18 CYP19 (A1) CYP20 (A1)
CYP21-49	CYP21 (A2) CYP22 (A1) CYP23 CYP24 (A1) CYP25 CYP26 (A1, B1, C1) CYP27 (A1, B1, C1) CYP28 (A1) CYP29 CYP35 (B1) CYP39 (A1) CYP46 (A1)
CYP51-69	CYP51 (A1, F1) CYP52 CYP53 A1 CYP55 A1 CYP56 A1 CYP61
CYP71-99	CYP71 (C1, C2, C3, C4, Z6, AJ4, AV1, BA1) CYP72A1 CYP73A1 CYP74 (D1) CYP75 (A1, B1) CYP76 (B6, M7) CYP79 (A1, A2, B1, B2, B3, D1, D2, D3, D4) CYP80 (A1, B1, G2) CYP81 (E1, E3, E7, E9) CYP88D6 CYP90C1 CYP93E1 CYP97C1 CYP99A3
CYP101-281	CYP101A1 CYP102A1 CYP105 A1 D7 CYP106A2 CYP107 A1 G1 CYP109 B1 E1 CYP111 CYP113A1 CYP119A1 CYP123 CYP125A1 CYP139 CYP147 CYP152 A1 B1 CYP154C3 CYP158A CYP161C CYP170 A1 B1 CYP176A1 CYP183A CYP197 CYP199A2 CYP255A
CYP301-499	CYP303A1 CYP305 M2 Halloween genes ( CYP302A1, CYP306A1, CYP307A1, CYP307A2, CYP314A1, CYP315A1) CYP318A1
CYP501-699	CYP503 CYP504B1
CYP701-999	CYP704B22 CYP710 CYP720A1

v Т и Оксидоредуктазы : диоксигеназы , включая стероидные гидроксилазы ( EC 1.14)
1.14.11: 2-oxoglutarate	Prolyl hydroxylase HIF prolyl-hydroxylase EGLN1 EGLN2 EGLN3 P4HTM Lysyl hydroxylase AlkB ALKBH1 FTO
1.14.13: NADH or NADPH	Flavin-containing monooxygenase FMO1 FMO2 FMO3 FMO4 FMO5 Nitric oxide synthase NOS1 NOS2 NOS3 Cholesterol 7 alpha-hydroxylase Methane monooxygenase 3A4 14α-demethylase 24-hydroxycholesterol 7α-hydroxylase
1.14.14: reduced flavin or flavoprotein	19A1 2D6 2E1
1.14.15: reduced iron–sulfur protein	11B1 11B2 11A1
1.14.16: reduced pteridine (BH4 dependent)	Phenylalanine hydroxylase Tyrosine hydroxylase Tryptophan hydroxylase
1.14.17: reduced ascorbate	Dopamine beta-hydroxylase
1.14.18-19: other	Tyrosinase Stearoyl-CoA desaturase-1
1.14.99 - miscellaneous	Cyclooxygenase Heme oxygenase (HMOX1) Squalene monooxygenase 17A1 21A2 Ecdysone 20-monooxygenase Deoxyhypusine monooxygenase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)