Аденилилциклазы

Аденилатциклаза, класс I.
Аденилатциклаза, класс I.
Идентификаторы
Символ	Adenylate_cycl
Pfam	PF01295
InterPro	IPR000274
PROSITE	PDOC00837
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Аденилатциклаза
Аденилатциклаза
	Аденилатциклаза (чувствительная к кальмодулину) тример , Bacillus anthracis ; Адреналин связывает его рецептор, который ассоциируется с гетеротримерным G -белком. G -белок ассоциируется с аденилитциклазой, которая преобразует АТФ в лагерь , распространяя сигнал.
Идентификаторы
ЕС №.	4.6.1.1
CAS №.	9012-42-4
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Аденилатциклаза (EC 4.6.1.1, также широко известная как аденилциклаза и аденилалциклаза , аббревиатура AC ) представляет собой фермент с систематическим названием дифхосфат-линизы (циклирование; 3 ', 5'-цикковое формирование) . Он катализирует следующую реакцию:

АТФ = 3 ', 5'-циклонный AMP + дифхосфат

Он играет ключевую регуляторную роль во всех клетках . ^{[ 2 ]} Это самый полифилетический известный фермент : было описано шесть отдельных классов, которые катализируют одну и ту же реакцию, но представляют собой не связанные генов семейства без известной последовательности или структурной гомологии . ^{[ 3 ]} Наиболее известным классом аденилилциклазы является класс III или AC-III (римские цифры используются для классов). AC-III широко встречается у эукариот и играет важную роль во многих тканях человека . ^{[ 4 ]}

Все классы аденилалциклазы катализируют преобразование аденозин-трифосфата (АТФ) в 3 ', 5'-циклический AMP (CAMP) и пирофосфат . ^{[ 4 ]} магния Ионы обычно требуются и, по -видимому, тесно связаны с ферментативным механизмом. Лагерь, продуцируемый AC, служит регуляторным сигналом с помощью специфических лагерей-связывающих белков , либо транскрипционных факторов , ферментов (например, CAMP-зависимых киназ ) или ионных переносчиков .

Классы

Класс я

Первый класс аденилалциклаз встречается во многих бактериях, включая E. coli (как Cyaa P00936 [не связано с ферментом класса II]). ^{[ 4 ]} Это был первый класс AC, который был охарактеризован. Наблюдалось, что кишечная палочка, лишенная глюкозы, производит цАМФ, который служит внутренним сигналом для активации экспрессии генов для импорта и метаболизации других сахаров. Лагерь оказывает этот эффект, связывая СРБ транскрипции , также известный как CAP. AC класса I представляют собой большие цитозольные ферменты (~ 100 кДа) с большим регуляторным доменом (~ 50 кДа), которые косвенно ощущают уровни глюкозы. По состоянию на 2012 год ^[update], Класс I AC.

Некоторая косвенная структурная информация доступна для этого класса. Известно, что N-концевая половина является каталитической частью, и что она требует двух мг ²⁺ ионы S103, S113, D114, D116 и W118 являются пятью абсолютно важными остатками. Каталитический домен класса I ( PFAM PF12633 ) принадлежит к той же суперсемейству ( PFAM CL0260 ), что и домен пальмы ДНК -полимеразы бета ( PFAM PF18765 ). Выравнивание своей последовательности на структуру на связанную архейную тРНК-тРНК-нуклеотидилтрансферазу ( PDB : 1R89 ) позволяет назначать остатки для специфических функций: связывание γ-фосфата , структурная стабилизация, мотива DXD для связывания ионов металла и, наконец, связывание рибозы. ^{[ 5 ]}

Класс II

Эти аденилиецикклозы представляют собой токсины, секретируемые патогенными бактериями, такими как Bacillus anthracis , Bordetella pertussis , Pseudomonas aeruginosa и Vibrio vulnificus во время инфекций. ^{[ 6 ]} Эти бактерии также секретируют белки, которые позволяют AC-II вводить клетки-хозяева, где экзогенная активность переменного тока подрывает нормальные клеточные процессы. Гены для ACS класса II известны как CYAA , одним из которых является токсин Anthrax . Несколько кристаллических структур известны для ферментов AC-II. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Класс III

Adenylylyclase Class-3/Гуанилилциклаза

Идентификаторы

Символ

Guanylate_cyc

PFAM клан

1tl7 / scope / supfam

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Эти аденилилузии являются наиболее знакомыми на основе обширного исследования из -за их важной роли в здоровье человека. Они также обнаруживаются в некоторых бактериях, в частности, Mycobacterium Tuberculosis , где они, по -видимому, играют ключевую роль в патогенезе. Большинство AC-III являются интегральными мембранными белками, участвующими в преобразовании внеклеточных сигналов в внутриклеточные ответы. Нобелевская премия была присуждена графу Сазерленду в 1971 году за обнаружение ключевой роли AC-III в печени человека, где адреналин косвенно стимулирует AC для мобилизации хранимой энергии в ответе «борьба или бегства». Эффект адреналина осуществляется через каскад передачи сигналов G -белка , который передает химические сигналы снаружи клетки через мембрану на внутреннюю часть клетки ( цитоплазма ). Внешний сигнал (в данном случае, адреналин) связывается с рецептором, который передает сигнал в G -белка, который передает сигнал в аденилалциклазу, который передает сигнал путем преобразования аденозинтрифосфата в циклический аденозин монофосфат (лагерь). Лагерь известен как второй посланник . ^{[ 10 ]}

Циклический AMP является важной молекулой при трансдукции эукариотического сигнала , так называемый второй мессенджер . Аденилитциклазы часто активируются или ингибируются G -белками , которые связаны с мембранными рецепторами и, таким образом, могут реагировать на гормональные или другие стимулы. ^{[ 11 ]} После активации аденилалуциклазы результирующий цАМФ действует как второй мессенджер, взаимодействуя и регулируя другие белки, такие как протеинкиназа А и циклические нуклеотидные ионные каналы . ^{[ 11 ]}

Фотоактивированная аденилилуциклаза (PAC) была обнаружена в Euglena gracilis и может экспрессироваться в других организмах посредством генетических манипуляций. Сияющий синий свет на клетке, содержащей PAC, активирует его и внезапно увеличивает скорость превращения АТФ в лагерь. Это полезный метод для исследователей в нейробиологии, потому что он позволяет им быстро повышать уровень внутриклеточных цАМФ в конкретных нейронах и изучить влияние этого увеличения нейронной активности на поведение организма. ^{[ 12 ]} Активированная зеленая света аденилилуциклаза с зеленым светом (CARHAC) недавно была спроектирована путем модификации нуклеотидного связывающего кармана родопсин гуанлилоциклазы .

Структура

Большинство аденили -циклаз класса III являются трансмембранными белками с 12 трансмембранными сегментами. Белок организуется с 6 трансмембранными сегментами, затем цитоплазматическим доменом C1, затем еще 6 сегментов мембраны, а затем вторым цитоплазматическим доменом, называемым C2. Важными частями для функции являются N-концевые и области C1 и C2. Субдомены C1A и C2A гомологичны и образуют внутримолекулярный «димер», который образует активный сайт. В Mycobacterium Tuberculosis и многих других бактериальных случаях полипептид AC-III составляет всего половину длиной, составляющий один 6-трансмембранный домен с последующим цитоплазматическим доменом, но два из них образуют функциональный гомодимер, напоминающий архитектуру млекопитающих с двумя активными участками. У ACS, не относящихся к животноводству, каталитический цитоплазматический домен наблюдается связан с другими (не обязательно трансмембранными) доменами. ^{[ 13 ]}

Домены Аденилил -циклазы класса III могут быть дополнительно разделены на четыре подсемейства, называемые IIIA класса IIIA. ОК-мембраны животных принадлежат к классу IIIA. ^{[ 13 ]}^: 1087

Механизм

Реакция происходит с двумя металлическими кофакторами (Mg или Mn), координируемыми с двумя остатками аспартата на C1. Они выполняют нуклеофильную атаку 3'-OH группы рибозы на α-фосфорильную группу АТФ. Два остатка лизина и аспартата на C2 выбирают ATP над GTP для субстрата, так что фермент не является гуанлилциклазой. Пара аргининовых и аспарагиновых остатков на С2 стабилизирует переходное состояние. Во многих белках эти остатки, тем не менее, мутированы при сохранении активности аденилалузикклазы. ^{[ 13 ]}

Типы

есть десять известных изоформ аденилилузированных циклаз У млекопитающих :

Они также иногда называются просто AC1, AC2 и т. Д., И несколько смущающе, иногда римские цифры используются для этих изоформ, которые принадлежат общему классу AC III. Они различаются в основном из -за того, как они регулируются, и дифференциально экспрессируются в различных тканях по всему развитию млекопитающих.

Регулирование

Аденилилуциклаза регулируется G -белками, которые можно найти в мономерной форме или гетеротримерной форме, состоящей из трех субъединиц. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Активность аденилилуциклазы контролируется гетеротримерными G -белками. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Неактивная или ингибирующая форма существует, когда комплекс состоит из альфа, бета и гамма -субъединиц, с ВВП, связанным с альфа -субъединицей. ^{[ 2 ]}^{[ 4 ]} Чтобы стать активным, лиганд должен связываться с рецептором и вызывать конформационные изменения. ^{[ 2 ]} Это конформационное изменение заставляет альфа -субъединицу диссоциации от комплекса и привязан к GTP. ^{[ 2 ]} Этот комплекс G-Alpha-GTP затем связывается с аденилилуциклазой и вызывает активацию и высвобождение цАМФ. ^{[ 2 ]} Поскольку хороший сигнал требует помощи ферментов, которые быстро включают и выключают сигналы, также должен быть механизм, при котором аденилитциклаза деактивирует и ингибирует лагерь. ^{[ 2 ]} Деактивация активного комплекса G-Alpha-GTP быстро осуществляется гидролизом GTP из-за реакции, катализируемой внутренней ферментативной активностью GTPase, расположенной в альфа-субъединице. ^{[ 2 ]} Он также регулируется Форсколином , ^{[ 11 ]} а также другие эффекторы, специфичные для изоформы:

Изоформы I, III и VIII также стимулируются CA ²⁺/ кальмодулин . ^{[ 11 ]}
Изоформы V и VI ингибируются CA ²⁺ в кальмодулине независимо. ^{[ 11 ]}
Изоформы II, IV и IX стимулируются альфа -субъединицей белка G. ^{[ 11 ]}
Изоформы I, V и VI наиболее четко ингибируются GI, в то время как другие изоформы демонстрируют меньшую двойную регуляцию с помощью ингибирующего G -белка. ^{[ 11 ]}
Растворимый кондиционер (SAC) не является трансмембранной формой и не регулируется G -белками или forskolin, вместо этого действует как датчик бикарбоната/pH. Он закреплен в различных местах внутри ячейки и, с фосфодиэстеразами , образует локальные сигнальные домены лагеря. ^{[ 14 ]}

В нейронах , чувствительные к кальция аденилитциклазы расположены рядом с ионными каналами кальция для более быстрой реакции на CA ²⁺ приток; Они подозреваются в том, что они играют важную роль в учебных процессах. Это подтверждается тем фактом, что аденилилуцикклозы являются детекторами совпадений , что означает, что они активируются только несколькими различными сигналами, встречающимися вместе. ^{[ 15 ]} В периферических клетках и тканях аденилитциклазы, по-видимому, образуют молекулярные комплексы со специфическими рецепторами и другими сигнальными белками в изоформ-специфическом способе.

Функция

Индивидуальные изоформы трансмембранной аденилатциклазы были связаны с многочисленными физиологическими функциями. ^{[ 16 ]} Растворимая аденилалуциклаза (SAC, AC10) играет критическую роль в подвижности сперматозоидов. ^{[ 17 ]} Аденилитциклаза участвует в формировании памяти, функционируя как детектор совпадения . ^{[ 11 ]}^{[ 15 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}^{[ 20 ]}

Класс IV

Adenylylyclase Cyab
Идентификаторы
Символ	Косит
InterPro	IPR008173
Кат -	1YEM
Краткое содержание	2ACA / SACPOPE / SUPFAM
CDD	CD07890

Первоначально сообщалось о AC-IV в гидрофиле Bacterium Aeromonas о структуре AC-IV от Yersinia pestis , и сообщалось . Это самый маленький из классов фермента AC; AC-IV (CYAB) из Йерсинии представляет собой димер из 19 кДа субъединиц без известных регуляторных компонентов ( PDB : 2FJT ). ^{[ 21 ]} AC-IV образует суперсемейство с тиамино-трифосфатазой млекопитающих , называемой Cyth (cyab, тиамин трихосфатаза). ^{[ 22 ]}

Классы V и VI

AC Class VI (DUF3095)

Идентификаторы

Символ

DUF3095

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Контактный прогноз

Эти формы AC были зарегистрированы у специфических бактерий ( Prevotella guminicola o68902 и Rhizobium etli Q8ky20 соответственно) и не были тщательно охарактеризованы. ^{[ 23 ]} Есть несколько дополнительных участников (~ 400 в PFAM), которые, как известно, находятся в классе VI. Ферменты класса VI обладают каталитическим ядром, аналогичным тем, что в классе III. ^{[ 24 ]}

Дополнительные изображения

Бета -адренергический рецептор киназа

Ссылки

^ «PDB101: молекула месяца: G -белки» . RCSB: PDB-101 . Получено 24 августа 2020 года .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я Хэнкок, Джон (2010). Передача сигналов ячейки . С. 189–195.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Садана Р, Дессауэр К.В. (февраль 2009 г.). «Физиологические роли для изоформ Adenyylylyclase, регулируемых G-белком: понимание исследований нокаут и сверхэкспрессии» . Нейро-сигналы . 17 (1): 5–22. doi : 10.1159/000166277 . PMC 2790773 . PMID 18948702 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Zhang G, Liu Y, Ruoho Ae, Hurley JH (март 1997 г.). «Структура аденилалциклазы каталитического ядра». Природа . 386 (6622): 247–253. Bibcode : 1997natur.386..247Z . doi : 10.1038/386247A0 . PMID 9069282 . S2CID 4329051 .
^ Линдер Джу (ноябрь 2008 г.). «Структурно-функциональные отношения в Escherichia coli аденилатциклазы». Биохимический журнал . 415 (3): 449–454. doi : 10.1042/bj20080350 . PMID 18620542 . ( выравнивание )
^ Ahuja N , Kumar P, Bhatnagar R (2004). «Токсины аденилатциклазы». Критические обзоры в микробиологии . 30 (3): 187–196. doi : 10.1080/104084410490468795 . PMID 15490970 . S2CID 23893594 .
^ Khanppnavar B, Datta S (сентябрь 2018 г.). «Кристаллическая структура и субстратная специфичность EXOY, уникальный T3SS -опосредованный секретируемый нуклеотилоцикклазовый токсин из Pseudomonas aeruginosa». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие субъекты . 1862 (9): 2090–2103. doi : 10.1016/j.bbagen.2018.05.021 . PMID 29859257 . S2CID 44151852 .
^ Guo Q, Shen Y, Lee YS, Gibbs CS, Mrksich M, Tang WJ (сентябрь 2005 г.). «Структурная основа для взаимодействия токсина Bordetella pertussis adenylylil с кальмодулином» . Embo Journal . 24 (18): 3190–3201. doi : 10.1038/sj.emboj.7600800 . PMC 1224690 . PMID 16138079 .
^ Drum CL, Yan SZ, Bard J, Shen YQ, Lu D, Soelaiman S, et al. (Январь 2002). «Структурная основа для активации экзотоксина антрас -аденилилуциклазы кальмодулином». Природа . 415 (6870): 396–402. Bibcode : 2002natur.415..396d . doi : 10.1038/415396a . PMID 11807546 . S2CID 773562 .
^ Рис Дж., Кэмпбелл Н. (2002). Биология . Сан -Франциско: Бенджамин Каммингс. с. 207 . ISBN 978-0-8053-6624-2 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час Hanoune J, Defer N (апрель 2001 г.). «Регуляция и роль изоформ аденилитциклазы». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 41 (1): 145–174. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145 . PMID 11264454 .
^ Schröder-Lang S, Schwärzel M, Seifert R, Strünker T, Kateriya S, Looser J, et al. (Январь 2007 г.). «Быстрая манипуляция с уровнем клеточного лагеря по свету in vivo» . Природные методы . 4 (1): 39–42. doi : 10.1038/nmeth975 . PMID 17128267 . S2CID 10616442 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Линдер Джу, Шульц JE (декабрь 2003 г.). «Аденилилциклазы класса III: многоцелевые сигнальные модули». Клеточная передача сигналов . 15 (12): 1081–1089. doi : 10.1016/s0898-6568 (03) 00130-x . PMID 14575863 .
^ Рахман Н., Бак Дж., Левин Л.Р. (ноябрь 2013). «Ощущение pH через бикарбонат-регулируемую« растворимую »аденилилузикклазу (SAC)» . Границы в физиологии . 4 : 343. DOI : 10.3389/fphys.2013.00343 . PMC 3838963 . PMID 24324443 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Хоган Д.А., Мюльшлегель Ф.А. (декабрь 2011 г.). «Регуляция развития Candida Albicans: Аденилилуциклаза как детектор совпадения параллельных сигналов». Текущее мнение о микробиологии . 14 (6): 682–686. doi : 10.1016/j.mib.2011.09.014 . PMID 22014725 .
^ Ostrom KF, Lavigne JE, Brust TF, Seifert R, Dessauer CW, Watts VJ, Ostrom RS (апрель 2022 г.). «Физиологическая роли изоформ мимошюрн -трансмембранной аденилилузикклазы» . Физиологические обзоры . 102 (2): 815–857. doi : 10.1152/physrev.00013.2021 . PMC 8759965 . PMID 34698552 .
^ Esposito G, Jaiswal BS, Xie F, Krajnc-Franken MA, Robben TJ, Strik AM, et al. (Март 2004 г.). «Мыши с дефицитом для растворимой аденилилуциклазы являются бесплодными из-за тяжелого дефекта сперматозоидов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (9): 2993–2998. Bibcode : 2004pnas..101.2993e . doi : 10.1073/pnas.0400050101 . PMC 365733 . PMID 14976244 .
^ Willoughby D, Cooper DM (июль 2007 г.). «Организация и CA2+ Регулирование аденилилух циклаз в микродоменах лагеря». Физиологические обзоры . 87 (3): 965–1010. Citeseerx 10.1.1.336.3746 . doi : 10.1152/physrev.00049.2006 . PMID 17615394 .
^ Mons N, Guillou JL, Jaffard R (апрель 1999 г.). «Роль Ca2+/кальмодулин-стимулируемого аденилатциклазы в качестве детекторов молекулярного совпадения в формировании памяти» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 55 (4): 525–533. doi : 10.1007/s000180050311 . PMC 11147090 . PMID 10357223 . S2CID 10849274 .
^ Neve Ka, Seamans JK, Trantham-Davidson H (август 2004 г.). «Передача сигналов рецептора дофамина». Журнал исследований рецептора и сигнальной трансдукции . 24 (3): 165–205. Citeseerx 10.1.1.465.5011 . doi : 10.1081/rrs-20029981 . PMID 15521361 . S2CID 12407397 .
^ Галлахер Д.Т., Смит Н.Н., Ким С.К., Херу А., Робинсон Х, Редди П.Т. (сентябрь 2006 г.). «Структура аденилилуциклазы класса IV раскрывает новую складку». Журнал молекулярной биологии . 362 (1): 114–122. doi : 10.1016/j.jmb.2006.07.008 . PMID 16905149 .
^ Kohn G, Delvaux D, Lakaye B, Servais AC, Scholer G, Fillet M, et al. (2012). «Высокая неорганическая трихосфатазная активность в бактериях и клетках млекопитающих: идентификация вовлеченных ферментов» . Plos один . 7 (9): E43879. BIBCODE : 2012PLOSO ... 743879K . doi : 10.1371/journal.pone.0043879 . PMC 3440374 . PMID 22984449 .
^ Котта М.А., Уайтхед Т.Б., Уилер М.Б. (июль 1998 г.). «Идентификация новой аденилатциклазы в романом анаэробах, Prevotella guminicola d31d» . Письма микробиологии FEMS . 164 (2): 257–260. doi : 10.1111/j.1574-6968.1998.tb13095.x . PMID 9682474 . GenBank AF056932 .
^ Téllez-Sosa J, Soberón N, Vega-Segura A, Torres-Márquez ME, Cevallos MA (июль 2002 г.). «Продукт Rhizobium etli cyac: характеристика нового класса аденилатциклазы» . Журнал бактериологии . 184 (13): 3560–3568. doi : 10.1128/jb.184.13.3560-3568.2002 . PMC 135151 . PMID 12057950 . GenBank AF299113 .

Дальнейшее чтение

Sodeman W, Sodeman T (2005). «Физиологические и аденилат-циклазы, связанные с бета-адренергическими рецепторами». Патологическая физиология Сонмана: механизмы заболевания . WB Saunders Co. с. 143–145. ISBN 978-0721610108 .

Внешние ссылки

Аденилилциклазы в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
Интерактивные 3D -виды аденилатциклазы в протеопедии adenylyl_cyclase

[1] «PDB101: молекула месяца: G -белки» . RCSB: PDB-101 . Получено 24 августа 2020 года .

[:0-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я Хэнкок, Джон (2010). Передача сигналов ячейки . С. 189–195.

[:1-3] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Садана Р, Дессауэр К.В. (февраль 2009 г.). «Физиологические роли для изоформ Adenyylylyclase, регулируемых G-белком: понимание исследований нокаут и сверхэкспрессии» . Нейро-сигналы . 17 (1): 5–22. doi : 10.1159/000166277 . PMC 2790773 . PMID 18948702 .

[:2-4] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Zhang G, Liu Y, Ruoho Ae, Hurley JH (март 1997 г.). «Структура аденилалциклазы каталитического ядра». Природа . 386 (6622): 247–253. Bibcode : 1997natur.386..247Z . doi : 10.1038/386247A0 . PMID 9069282 . S2CID 4329051 .

[5] Линдер Джу (ноябрь 2008 г.). «Структурно-функциональные отношения в Escherichia coli аденилатциклазы». Биохимический журнал . 415 (3): 449–454. doi : 10.1042/bj20080350 . PMID 18620542 . ( выравнивание )

[6] Ahuja N , Kumar P, Bhatnagar R (2004). «Токсины аденилатциклазы». Критические обзоры в микробиологии . 30 (3): 187–196. doi : 10.1080/104084410490468795 . PMID 15490970 . S2CID 23893594 .

[7] Khanppnavar B, Datta S (сентябрь 2018 г.). «Кристаллическая структура и субстратная специфичность EXOY, уникальный T3SS -опосредованный секретируемый нуклеотилоцикклазовый токсин из Pseudomonas aeruginosa». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие субъекты . 1862 (9): 2090–2103. doi : 10.1016/j.bbagen.2018.05.021 . PMID 29859257 . S2CID 44151852 .

[8] Guo Q, Shen Y, Lee YS, Gibbs CS, Mrksich M, Tang WJ (сентябрь 2005 г.). «Структурная основа для взаимодействия токсина Bordetella pertussis adenylylil с кальмодулином» . Embo Journal . 24 (18): 3190–3201. doi : 10.1038/sj.emboj.7600800 . PMC 1224690 . PMID 16138079 .

[9] Drum CL, Yan SZ, Bard J, Shen YQ, Lu D, Soelaiman S, et al. (Январь 2002). «Структурная основа для активации экзотоксина антрас -аденилилуциклазы кальмодулином». Природа . 415 (6870): 396–402. Bibcode : 2002natur.415..396d . doi : 10.1038/415396a . PMID 11807546 . S2CID 773562 .

[Campbell-10] Рис Дж., Кэмпбелл Н. (2002). Биология . Сан -Франциско: Бенджамин Каммингс. с. 207 . ISBN 978-0-8053-6624-2 .

[:3-11] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час Hanoune J, Defer N (апрель 2001 г.). «Регуляция и роль изоформ аденилитциклазы». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 41 (1): 145–174. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145 . PMID 11264454 .

[pmid17128267-12] Schröder-Lang S, Schwärzel M, Seifert R, Strünker T, Kateriya S, Looser J, et al. (Январь 2007 г.). «Быстрая манипуляция с уровнем клеточного лагеря по свету in vivo» . Природные методы . 4 (1): 39–42. doi : 10.1038/nmeth975 . PMID 17128267 . S2CID 10616442 .

[pmid14575863-13] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Линдер Джу, Шульц JE (декабрь 2003 г.). «Аденилилциклазы класса III: многоцелевые сигнальные модули». Клеточная передача сигналов . 15 (12): 1081–1089. doi : 10.1016/s0898-6568 (03) 00130-x . PMID 14575863 .

[pmid24324443-14] Рахман Н., Бак Дж., Левин Л.Р. (ноябрь 2013). «Ощущение pH через бикарбонат-регулируемую« растворимую »аденилилузикклазу (SAC)» . Границы в физиологии . 4 : 343. DOI : 10.3389/fphys.2013.00343 . PMC 3838963 . PMID 24324443 .

[:4-15] Jump up to: ^а ^{беременный} Хоган Д.А., Мюльшлегель Ф.А. (декабрь 2011 г.). «Регуляция развития Candida Albicans: Аденилилуциклаза как детектор совпадения параллельных сигналов». Текущее мнение о микробиологии . 14 (6): 682–686. doi : 10.1016/j.mib.2011.09.014 . PMID 22014725 .

[16] Ostrom KF, Lavigne JE, Brust TF, Seifert R, Dessauer CW, Watts VJ, Ostrom RS (апрель 2022 г.). «Физиологическая роли изоформ мимошюрн -трансмембранной аденилилузикклазы» . Физиологические обзоры . 102 (2): 815–857. doi : 10.1152/physrev.00013.2021 . PMC 8759965 . PMID 34698552 .

[17] Esposito G, Jaiswal BS, Xie F, Krajnc-Franken MA, Robben TJ, Strik AM, et al. (Март 2004 г.). «Мыши с дефицитом для растворимой аденилилуциклазы являются бесплодными из-за тяжелого дефекта сперматозоидов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (9): 2993–2998. Bibcode : 2004pnas..101.2993e . doi : 10.1073/pnas.0400050101 . PMC 365733 . PMID 14976244 .

[18] Willoughby D, Cooper DM (июль 2007 г.). «Организация и CA2+ Регулирование аденилилух циклаз в микродоменах лагеря». Физиологические обзоры . 87 (3): 965–1010. Citeseerx 10.1.1.336.3746 . doi : 10.1152/physrev.00049.2006 . PMID 17615394 .

[19] Mons N, Guillou JL, Jaffard R (апрель 1999 г.). «Роль Ca2+/кальмодулин-стимулируемого аденилатциклазы в качестве детекторов молекулярного совпадения в формировании памяти» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 55 (4): 525–533. doi : 10.1007/s000180050311 . PMC 11147090 . PMID 10357223 . S2CID 10849274 .

[20] Neve Ka, Seamans JK, Trantham-Davidson H (август 2004 г.). «Передача сигналов рецептора дофамина». Журнал исследований рецептора и сигнальной трансдукции . 24 (3): 165–205. Citeseerx 10.1.1.465.5011 . doi : 10.1081/rrs-20029981 . PMID 15521361 . S2CID 12407397 .

[21] Галлахер Д.Т., Смит Н.Н., Ким С.К., Херу А., Робинсон Х, Редди П.Т. (сентябрь 2006 г.). «Структура аденилилуциклазы класса IV раскрывает новую складку». Журнал молекулярной биологии . 362 (1): 114–122. doi : 10.1016/j.jmb.2006.07.008 . PMID 16905149 .

[22] Kohn G, Delvaux D, Lakaye B, Servais AC, Scholer G, Fillet M, et al. (2012). «Высокая неорганическая трихосфатазная активность в бактериях и клетках млекопитающих: идентификация вовлеченных ферментов» . Plos один . 7 (9): E43879. BIBCODE : 2012PLOSO ... 743879K . doi : 10.1371/journal.pone.0043879 . PMC 3440374 . PMID 22984449 .

[23] Котта М.А., Уайтхед Т.Б., Уилер М.Б. (июль 1998 г.). «Идентификация новой аденилатциклазы в романом анаэробах, Prevotella guminicola d31d» . Письма микробиологии FEMS . 164 (2): 257–260. doi : 10.1111/j.1574-6968.1998.tb13095.x . PMID 9682474 . GenBank AF056932 .

[24] Téllez-Sosa J, Soberón N, Vega-Segura A, Torres-Márquez ME, Cevallos MA (июль 2002 г.). «Продукт Rhizobium etli cyac: характеристика нового класса аденилатциклазы» . Журнал бактериологии . 184 (13): 3560–3568. doi : 10.1128/jb.184.13.3560-3568.2002 . PMC 135151 . PMID 12057950 . GenBank AF299113 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

v Т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связующий сайт Каталитическая триада Оксинион Хоул Распущенность фермента Ограниченный диффузию фермент Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор фермента Фермент активатор
Классификация	ЕС номер Фермент суперсемейство Семья ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика фермента Eadie -court чайная диаграмма Хейнс -Вулф Участок Lineweaver - Burk Stury Михаэлис -Мюминен Кинетика
Типы	EC1 оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 изомеразы ( список ) Ec6 лигазы ( список ) EC7 Translocases ( список )