✖


Jump to content

Казеинкиназа 1

Семейство казеинкиназы 1 ( EC 2.7.11.1 ) протеинкиназ представляет собой серин / треонин -селективные ферменты, которые действуют как регуляторы путей передачи сигнала в большинстве типов эукариотических клеток. Изоформы CK1 участвуют в передаче сигналов Wnt , циркадных ритмах, ядерно-цитоплазматическом передвижении транскрипционных факторов, репарации ДНК и транскрипции ДНК. [1]

Открытие

[ редактировать ]

было известно К началу 1950-х годов в результате исследований метаболического мечения с использованием радиоактивного фосфата , что фосфатные группы, прикрепленные к фосфопротеинам внутри клеток, иногда могут подвергаться быстрой замене нового фосфата на старый. Для проведения экспериментов, которые позволили бы выделить и охарактеризовать ферменты, участвующие в присоединении и удалении фосфатов из белков, возникла необходимость в удобных субстратах для протеинкиназ и протеинфосфатаз . Казеин использовался в качестве субстрата с самых первых дней исследований фосфорилирования белков . [2] К концу 1960-х годов циклическая АМФ-зависимая протеинкиназа была очищена, и основное внимание было сосредоточено на киназах и фосфатазах, которые могли регулировать активность важных ферментов. Активность казеинкиназы, связанной с эндоплазматической сетью молочных желез, впервые была охарактеризована в 1974 г., и было показано, что ее активность не зависит от циклического АМФ . [3]

семейство СК1

[ редактировать ]
Казеинкиназа 1, альфа 1
Казеинкиназа 1 альфа человека связана с ингибитором (черный). ПКБ : 6ГЗД
Идентификаторы
Символ ЦСНК1А1
ген NCBI 1452
МОЙ БОГ 600505
ЮниПрот P48729
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro

Семейство мономерных серин-треониновых протеинкиназ CK1 обнаружено у эукариотических организмов от дрожжей до человека . У млекопитающих семь членов семейства (иногда называемые изоформами , но кодируемые отдельными генами): альфа, бета-1, гамма-1, гамма-2, гамма-3, дельта и эпсилон. Изоформы имеют массу от 22 до 55 кДа и были идентифицированы в мембранах, ядре и цитоплазме эукариот, а также в митотическом веретене клеток млекопитающих. [4] Члены семейства обладают наибольшей гомологией своих киназных доменов (идентичность на 53–98%) и отличаются от большинства других протеинкиназ наличием последовательности SIN вместо APE в киназном домене VIII. [5] Члены семьи, по-видимому, имеют схожую субстратную специфичность in vitro . [6] и выбор субстрата, как полагают, регулируется in vivo посредством субклеточной локализации и сайтов стыковки в специфических субстратах. Одним из консенсусных сайтов фосфорилирования является S/Tp-XXS/T, где S/Tp относится к фосфосерину или фосфотреонину, X относится к любой аминокислоте, а подчеркнутые остатки относятся к сайту-мишени. [7] [8] Таким образом, этот консенсусный сайт CKI требует праймирования другой киназой. CKI также фосфорилирует родственный непраймованный сайт, который оптимально содержит кластер кислых аминокислот, N-концевых по отношению к целевому S/T, включая кислотный остаток при n - 3 и гидрофобную область, C-концевую по отношению к целевому S/T. [6] [9] Одного кислотного остатка в положении n-3 недостаточно для фосфорилирования CKI. Напротив, в нескольких важных целях NF-AT [10] и бета-катенин, [11] [12] CKI не требует n-3 прайминга, а вместо этого фосфорилирует первый серин в последовательности SLS, за которым следует кластер кислых остатков, хотя и менее эффективно, чем оптимальные сайты. [13]

Роли

[ редактировать ]
казеинкиназа 1, гамма 1
Человеческая казеинкиназа 1 гамма 1, связанная с ингибитором (черный). PDB : 2CMW
Идентификаторы
Символ ЦСНК1Г1
ген NCBI 53944
МОЙ БОГ 606274
ЮниПрот Q9HCP0
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
казеинкиназа 1, гамма 2
Человеческая казеинкиназа 1 гамма 2 связана с 5-йодтуберцидином. ПКБ : 2С47
Идентификаторы
Символ ЦСНК1Г2
ген NCBI 1455
МОЙ БОГ 602214
ЮниПрот P78368
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
казеинкиназа 1, гамма 3
Человеческая казеинкиназа 1 гамма 3, связанная с ингибитором (черный). PDB : 2CHL
Идентификаторы
Символ ЦСНК1Г3
ген NCBI 1456
МОЙ БОГ 604253
ЮниПрот Q9Y6M4
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
казеинкиназа 1, дельта
Казеинкиназа 1 дельта человека связана с ингибитором (черный). PDB : 4TWC
Идентификаторы
Символ ЦСНК1Д
Альт. символы ХКИД; ЦСНК1Д
ген NCBI 1453
МОЙ БОГ 600864
ЮниПрот P8730
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
казеинкиназа 1, эпсилон
Казеинкиназа 1 эпсилон человека связана с ингибитором PF-4800567 (черный). PDB : 4HNI
Идентификаторы
Символ ЦСНК1Е
Альт. символы ХККИ
ген NCBI 1454
МОЙ БОГ 600863
ЮниПрот P49674
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro

Было обнаружено, что казеинкиназная активность присутствует в большинстве типов клеток и связана с множеством ферментов. Семейству родственных генных продуктов казеинкиназ типа 1 теперь присвоены такие обозначения, как «казеинкиназа 1 альфа» и «казеинкиназа 1 эпсилон».

Сигнальный путь Wnt

[ редактировать ]

Было высказано предположение , что казеинкиназа 1 эпсилон играет роль в фосфорилировании Disheveled в сигнальном пути Wnt . [14] Казеинкиназа 1 альфа (CK1α) связывается с β-катенином и фосфорилирует его. [15]

У растений фосфорилирование белка Jade-1 регулируется казеинкиназой 1. [16] У человека есть три фермента казеинкиназы 1 гамма.

Казеинкиназа 1 гамма Xenopus (CK1gamma) связана с клеточной мембраной и связывается с LRP. Было обнаружено, что CK1gamma необходим для передачи сигналов Wnt через LRP, а также необходим и достаточен для передачи сигналов LRP6 у позвоночных и дрозофилы клеток . Связывание Wnt с LRP вызывает быстрое увеличение фосфорилирования цитоплазматического домена LRP с помощью CK1gamma. Фосфорилирование LRP6 с помощью CK1gamma способствует связыванию аксина с LRP и активации сигнального пути Wnt. [17]

Циркадный ритм

[ редактировать ]

CK1ε и CK1δ необходимы в генетических петлях обратной связи транскрипции-трансляции (и посттрансляции), которые генерируют циркадный ритм у млекопитающих. [18]

Ранее охарактеризованная изоформа CK1ε была впервые использована в качестве гена часов, когда в 1998 году был обнаружен ее у дрозофилы . гомолог Double-Time ( Doubletime (gen) ) [4] [19] [20] Дабл-тайм на 86% идентичен человеческому CK1ε. [1] Клосс и др. и Прайс и др. показали, что мутации в двойном времени изменяют циркадный ритм. Они обнаружили двух мутантов DBT, у которых были аномальные периоды свободного движения, и один, который был летальным для куколок, но приводил к накоплению гипофосфорилированного белка PER . С тех пор белковый продукт двойного времени DBT был хорошо охарактеризован благодаря его роли в фосфорилировании PER, белкового продукта периода часового гена у дрозофилы.

Роль CK1 в циркадных ритмах млекопитающих была впервые выявлена ​​благодаря спонтанной мутации у хомяков. [21] Гомологи впоследствии были идентифицированы у мышей, [22] и характеристика показывает, что он играет аналогичную роль, предложенную для дрозофилы. [23] [24]

В 2021 году ученые сообщили о разработке светочувствительного суточного модулятора циркадных ритмов тканей посредством ингибирования Ck1. Такие модуляторы могут быть полезны для хронобиологических исследований и восстановления «рассинхронизированных» органов. [25] [26]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что DBT физически взаимодействует с PER in vitro и in vivo и создает стабильный комплекс с PER на протяжении всего циркадного цикла. [27] PER, фосфорилированный DBT, распознается белком Slimb. Slimb является компонентом комплекса убиквитинлигазы Skp1/Cullin/F-box (SCF), который маркирует белки для протеосомной деградации зависимым от фосфорилирования способом. [27] Предполагается, что усиленная деградация PER в цитоплазме задерживает ядерную транслокацию как PER, так и TIM и, таким образом, влияет на период циркадных ритмов.

Мутация dbtS, связанная с заменой пролина на серин в остатке 47 [P47S], укорачивает длину периода примерно на 6 часов. dbtL содержит аминокислотную замену изолейцина на метионин в остатке 80 (M80I) и удлиняет период до 29 часов. [27] Третья мутация, dbtAR, связана с заменой гистидина 126 на тирозин и вызывает аритмию. Белок PER у этого мутанта гипофосфорилирован. [27] Каждая из этих мутаций соответствует киназному домену гена DBT. Коротко- и долгопериодные аллели DBT усиливают или ослабляют соответственно деградацию PER в ядре, что еще раз демонстрирует важность своевременной деградации PER как критического детерминанта в установлении 24-часовой ритмичности. Помимо влияния на деградацию белка, DBT влияет на время накопления PER в ядре. Короткопериодный мутант dbtS задерживает ядерное накопление PER, которое не зависит от стабильности белка PER, а аритмичные аллели dbt вызывают ядерное накопление PER в часовосодержащих клетках личинок и взрослых дрозофил . [27]

CK1δ и CK1ε млекопитающих содержат близкородственные карбоксиконцевые домены из 123 аминокислот, которые могут автоматически регулировать киназную активность. CK1δ и CK1ε идентичны на 53%. [1] Эти домены не связаны с карбокси-концевым доменом двойного времени, что указывает на раскол в эволюции гомологов млекопитающих и мух. [28] Похожая функция казеинкиназы 2 обнаружена у Arabidopsis thaliana , Drosophila и Neurospora . [29] [30] [31]

Положительные и отрицательные отзывы

[ редактировать ]

В петлях отрицательной обратной связи CK1ε периодически связывается и фосфорилирует белки PER ( PER1 , PER2 и PER3 ), которые образуют гетеродимеры друг с другом и взаимодействуют с CRY1 и CRY2 . [32] Эффекты фосфорилирования двоякие. На дрозофиле было показано, что фосфорилирование белков PER увеличивает их убиквитинирование, что приводит к деградации. [28] Фосфорилирование белков PER также не позволяет им проникать в ядро, где они подавляют транскрипцию часовых генов. [33] Блокировка ядерной транслокации происходит посредством фосфорилирования PER по сигналу ядерной локализации , который маскирует сигнал и предотвращает проникновение в ядро. Однако это CK1ε-опосредованное ограничение цитоплазмы можно преодолеть, когда белковый комплекс PER связывается с CRY. [32] [34] Было показано, что CK1ε фосфорилирует CRY, когда CK1ε и CRY образуют комплекс с PER in vitro, но функциональное значение этого остается неопределенным. [32]

CK1ε также может играть роль в положительной обратной связи ; фактор транскрипции BMAL1 является субстратом CK1ε in vitro, и было показано, что повышенная активность CK1ε положительно регулирует транскрипцию генов под влиянием BMAL1-зависимых промоторов циркадных генов . [32] Это еще не изучено in vivo .

Значение при заболевании

[ редактировать ]

Было показано, что CK1δ и CK1ε имеют отношение к заболеваниям человека. Недавние результаты показывают, что фармацевтическое ингибирование CK1 может быть многообещающим средством лечения аберрантного циркадного ритма. [35] Мутации и варианты сайта фосфорилирования CK1ε PER2 связаны со случаями семейного синдрома продвинутой фазы сна (FASPS). [35] [36] [37] Сходным образом было обнаружено, что вариации длины сайта фосфорилирования CK1ε PER3 коррелируют с «утром» и «вечером»; более длинные аллели связаны с теми, кто встает рано, а более короткие аллели связаны с теми, кто встает поздно. Кроме того, 75% пациентов с синдромом задержки фазы сна гомозиготны по более короткому аллелю. [38]

Было показано, что мутации CK1 изменяют циркадное поведение и у других млекопитающих. -мутант золотого хомячка В 1988 году тау , период свободного бега которого составляет 22 часа, стал первым обнаруженным циркадным мутантом среди млекопитающих. [39] Двенадцать лет спустя, в 2000 году, мутация тау была картирована на CK1ε. [40] С момента своего открытия тау- мутант оказался ценным исследовательским инструментом в циркадной биологии. CK1ɛ да , замена T178C, представляет собой мутацию усиления функции, которая вызывает усиление деградации PER, но не CRY. [41] Это приводит к нарушению цепи обратной связи, регулируемой PER, и, как следствие, к ускорению молекулярных колебаний. Гомозиготные мутанты (CK1ε( tau/tau )) демонстрируют значительное уменьшение периода как in vivo (поведенчески), так и in vitro (измеряется по скорости срабатывания супрахиазматического ядра ). [42] Недавние исследования также выявили связь между мутациями в гене CK1δ и семейной мигренью и продвинутой фазой сна. Этот вывод был повторен на моделях мигрени на мышах. [43]

Роль изоформ

[ редактировать ]

Считалось, что CK1δ и CK1ε в целом избыточны в отношении длины циркадного цикла и стабильности белка. [41] Однако недавние исследования показали, что дефицит CK1δ удлиняет циркадный период, а дефицит CK1ε — нет. [41] Кроме того, недавно было высказано предположение, что CK1α играет роль, дублирующую CK1δ, в фосфорилировании PER1. [37] хотя это не согласуется с другими данными [44]

Ядерно-цитоплазматическая регуляция факторов транскрипции

[ редактировать ]

CKIα или CKIδ необходимы для модуляции ядерного экспорта эукариотического фактора инициации трансляции 6 ( eIF6 ), белка, играющего важную ядерную и цитоплазматическую роль в биогенезе субъединицы 60S эукариотической рибосомы . [45] Фосфорилирование Ser-174 и Ser-175 с помощью CKI способствует ядерному экспорту eIF6, тогда как дефосфорилирование кальциневрином способствует ядерному накоплению eIF6. [45] Неясно, отвечает ли тот же механизм за циклирование eIF6 у дрожжей и играют ли в этих процессах роль другие киназы.

Гомологи CKI также участвуют в цитоплазматическом перемещении ядерного фактора активированных Т-клеток ( NFAT ) благодаря наблюдению, что фактор транскрипции Crz1p фосфорилируется гомологом CKI у дрожжей. [46]

Интерфаза, митоз и репарация ДНК

[ редактировать ]

Активность CKIδ участвует в митозе и в ответ на повреждение ДНК. [47] Во время интерфазы CKIδ связывается с аппаратом Гольджи и, по-видимому, регулирует отпочкование клатрином покрытых везикул из TGN; он также, по-видимому, связан с тубулином . [47] Хотя неповрежденные митотические клетки не обнаруживают ассоциации CKIδ с тубулином , киназа рекрутируется во время митоза в клетках с повреждением ДНК, что указывает на роль CKIδ в организации сети микротрубочек во время митоза. [47] Механизмы этих биохимических взаимодействий остаются неизвестными.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с Эйде Э.Дж., Виршуп Д.М. (май 2001 г.). «Казеин киназа I: еще один винтик циркадного механизма». Хронобиология Интернэшнл . 18 (3): 389–98. дои : 10.1081/CBI-100103963 . ПМИД   11475410 . S2CID   8581064 .
  2. ^ Бернетт Дж., Кеннеди EP (декабрь 1954 г.). «Ферментативное фосфорилирование белков» . Журнал биологической химии . 211 (2): 969–80. дои : 10.1016/S0021-9258(18)71184-8 . ПМИД   13221602 .
  3. ^ Бингхэм EW, Фаррел HM (июнь 1974 г.). «Казеинкиназа из аппарата Гольджи лактирующей молочной железы» . Журнал биологической химии . 249 (11): 3647–51. дои : 10.1016/S0021-9258(19)42622-7 . ПМИД   4364664 .
  4. ^ Jump up to: а б Фиш К.Дж., Цегельска А., Гетман М.Е., Ландес Г.М., Виршуп Д.М. (июнь 1995 г.). «Выделение и характеристика человеческой казеинкиназы I эпсилон (CKI), нового члена семейства генов CKI» . Журнал биологической химии . 270 (25): 14875–83. дои : 10.1074/jbc.270.25.14875 . ПМИД   7797465 .
  5. ^ Хэнкс С.К., Хантер Т. (май 1995 г.). «Протеинкиназы 6. Суперсемейство эукариотических протеинкиназ: структура киназного (каталитического) домена и классификация» . Журнал ФАСЭБ . 9 (8): 576–96. дои : 10.1096/fasebj.9.8.7768349 . ПМИД   7768349 . S2CID   21377422 .
  6. ^ Jump up to: а б Пулгар В., Марин О., Меджио Ф., Альенде К.С., Альенде Дж.Э., Пинна Л.А. (март 1999 г.). «Оптимальные последовательности для нефосфат-направленного фосфорилирования протеинкиназой CK1 (казеинкиназа-1) — переоценка» . Европейский журнал биохимии . 260 (2): 520–6. дои : 10.1046/j.1432-1327.1999.00195.x . ПМИД   10095790 .
  7. ^ Флотоу Х., Роуч П.Дж. (июнь 1989 г.). «Синергическое фосфорилирование гликогенсинтазы мышц кролика с помощью циклической AMP-зависимой протеинкиназы и казеинкиназы I. Влияние на гормональную регуляцию гликогенсинтазы» . Журнал биологической химии . 264 (16): 9126–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60501-0 . ПМИД   2498326 .
  8. ^ Флотоу Х., Грейвс П.Р., Ван А.К., Фиол С.Дж., Роске Р.В., Роуч П.Дж. (август 1990 г.). «Фосфатные группы как субстратные детерминанты действия казеинкиназы I» . Журнал биологической химии . 265 (24): 14264–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)77295-5 . ПМИД   2117608 .
  9. ^ Флотоу Х., Роуч П.Дж. (февраль 1991 г.). «Роль кислотных остатков как детерминантов субстрата для казеинкиназы I» . Журнал биологической химии . 266 (6): 3724–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)67854-3 . ПМИД   1995625 .
  10. ^ Чжу Дж., Шибасаки Ф., Прайс Р., Гийемо Дж.К., Яно Т., Дётч В., Вагнер Г., Феррара П., МакКеон Ф. (май 1998 г.). «Внутримолекулярное маскирование сигнала ядерного импорта на NF-AT4 казеинкиназой I и MEKK1» . Клетка . 93 (5): 851–61. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81445-2 . ПМИД   9630228 .
  11. ^ Амит С., Хацубай А., Бирман Ю., Андерсен Дж.С., Бен-Шушан Э., Манн М., Бен-Нерия Ю., Алкалай I (май 2002 г.). «Опосредованное аксином CKI фосфорилирование бета-катенина по Ser 45: молекулярный переключатель пути Wnt» . Гены и развитие . 16 (9): 1066–76. дои : 10.1101/gad.230302 . ЧВК   186245 . ПМИД   12000790 .
  12. ^ Лю С, Ли Ю, Семенов М, Хан С, Бэг Г.Х., Тан Ю, Чжан З, Линь Х, Хэ Х (март 2002 г.). «Контроль фосфорилирования/деградации бета-катенина с помощью двухкиназного механизма» . Клетка . 108 (6): 837–47. дои : 10.1016/S0092-8674(02)00685-2 . ПМИД   11955436 .
  13. ^ Марин О, Бустос В.Х., Чезаро Л., Меджио Ф., Пагано М.А., Антонелли М., Альенде К.С., Пинна Л.А., Альенде Дж.Е. (сентябрь 2003 г.). «Неканоническая последовательность, фосфорилированная казеинкиназой 1 в бета-катенине, может играть роль в нацеливании казеинкиназы 1 на важные сигнальные белки» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (18): 10193–200. Бибкод : 2003PNAS..10010193M . дои : 10.1073/pnas.1733909100 . ЧВК   193538 . ПМИД   12925738 .
  14. ^ Такада Р., Хиджиката Х., Кондо Х., Такада С. (сентябрь 2005 г.). «Анализ комбинаторных эффектов Wnts и Frizzleds на стабилизацию бета-катенина/броненосца и растрепанное фосфорилирование» . Гены в клетки . 10 (9): 919–28. дои : 10.1111/j.1365-2443.2005.00889.x . ПМИД   16115200 .
  15. ^ Цзэн X, Тамай К., Добл Б., Ли С., Хуан Х., Хабас Р., Окамура Х., Вуджетт Дж., Хе Х (декабрь 2005 г.). «Двойной киназный механизм фосфорилирования и активации корецептора Wnt» . Природа . 438 (7069): 873–7. Бибкод : 2005Natur.438..873Z . дои : 10.1038/nature04185 . ПМК   2100418 . ПМИД   16341017 .
  16. ^ Боргал Л., Риншен М.М., Дафингер С., Хофф С., Райнерт М.Дж., Ламкемейер Т., Лиенкамп С.С., Бенцинг Т., Шермер Б. (сентябрь 2014 г.). «Казеинкиназа 1 α фосфорилирует регулятор Wnt Jade-1 и модулирует его активность» . Журнал биологической химии . 289 (38): 26344–56. дои : 10.1074/jbc.M114.562165 . ПМК   4176241 . ПМИД   25100726 .
  17. ^ Дэвидсон Г., Ву В., Шен Дж., Билич Дж., Фенгер У., Станнек П., Глинка А., Ньерс К. (декабрь 2005 г.). «Казеинкиназа 1 гамма связывает активацию рецептора Wnt с передачей цитоплазматического сигнала». Природа . 438 (7069): 867–72. Бибкод : 2005Natur.438..867D . дои : 10.1038/nature04170 . ПМИД   16341016 . S2CID   4322672 .
  18. ^ Ли Х, Чен Р., Ли Ю, Ю С, Ли С (декабрь 2009 г.). «Основные роли CKIdelta и CKIepsilon в циркадных часах млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (50): 21359–64. дои : 10.1073/pnas.0906651106 . ПМК   2795500 . ПМИД   19948962 .
  19. ^ Прайс Дж.Л., Блау Дж., Ротенфлю А., Абодили М., Клосс Б., Янг М.В. (июль 1998 г.). «двойное время — это новый часовой ген дрозофилы, который регулирует накопление белка PERIOD» . Клетка . 94 (1): 83–95. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81224-6 . ПМИД   9674430 .
  20. ^ Клосс Б., Прайс Дж.Л., Саес Л., Блау Дж., Ротенфлю А., Уэсли К.С., Янг М.В. (июль 1998 г.). «Ген часов дрозофилы дважды кодирует белок, тесно родственный человеческой казеинкиназе Iepsilon» . Клетка . 94 (1): 97–107. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81225-8 . ПМИД   9674431 .
  21. ^ Ральф, Мартин Р.; Менакер, Майкл (2 сентября 1988 г.). «Мутация циркадной системы у золотистых хомяков» . Наука . 241 (4870): 1225–1227. Бибкод : 1988Sci...241.1225R . дои : 10.1126/science.3413487 . ISSN   0036-8075 . ПМИД   3413487 .
  22. ^ Мэн, Цин-Цзюнь; Логунова Лариса; Мэйвуд, Элизабет С.; Гальего, Моника; Лебецки, Джейк; Браун, Тимоти М.; Сладек, Мартин; Семиходский Андрей С.; Глоссоп, Николас Р.Дж.; Пиггинс, Хью Д.; Чешам, Джоанна Э.; Бечтольд, Дэвид А.; Ю, Сын Хи; Такахаши, Джозеф С.; Виршуп, Дэвид М. (апрель 2008 г.). «Установка тактовой частоты у млекопитающих: мутация CK1ɛ tau у мышей ускоряет циркадные кардиостимуляторы за счет избирательной дестабилизации белков ПЕРИОДА» . Нейрон . 58 (1): 78–88. дои : 10.1016/j.neuron.2008.01.019 . ISSN   0896-6273 . ПМЦ   3756141 . ПМИД   18400165 .
  23. ^ Наватеан П., Росбаш М. (январь 2004 г.). «Киназы DoubleTime и CKII совместно усиливают активность транскрипционного репрессора PER дрозофилы» . Молекулярная клетка . 13 (2): 213–23. дои : 10.1016/S1097-2765(03)00503-3 . ПМИД   14759367 .
  24. ^ Такано А., Симидзу К., Кани С., Буйс Р.М., Окада М., Нагай К. (июль 2000 г.). «Клонирование и характеристика крысиной казеинкиназы 1эпсилон». Письма ФЭБС . 477 (1–2): 106–12. дои : 10.1016/s0014-5793(00)01755-5 . ПМИД   10899319 . S2CID   84666478 .
  25. ^ «Сброс биологических часов щелчком выключателя» . физ.орг . Проверено 14 июня 2021 г.
  26. ^ Коларски Д., Миро-Винальс С., Сугияма А., Шривастава А., Оно Д., Нагай Ю. и др. (май 2021 г.). «Обратимая модуляция циркадного времени с помощью хронофотофармакологии» . Природные коммуникации . 12 (1): 3164. Бибкод : 2021NatCo..12.3164K . дои : 10.1038/s41467-021-23301-x . ПМК   8155176 . ПМИД   34039965 . Доступно по лицензии CC BY 4.0 .
  27. ^ Jump up to: а б с д и Кивимяэ С., Саэз Л., Янг М.В. (июль 2008 г.). Шиблер У (ред.). «Активация репрессора PER через переключатель фосфорилирования, направленный на DBT» . ПЛОС Биология . 6 (7): е183. doi : 10.1371/journal.pbio.0060183 . ПМЦ   2486307 . ПМИД   18666831 .
  28. ^ Jump up to: а б Книппшильд У., Гохт А., Вольф С., Хубер Н., Лелер Дж., Штетер М. (июнь 2005 г.). «Семейство казеинкиназ 1: участие во многих клеточных процессах у эукариот». Сотовая сигнализация . 17 (6): 675–89. дои : 10.1016/j.cellsig.2004.12.011 . ПМИД   15722192 .
  29. ^ Лин Дж.М., Килман В.Л., Киган К., Пэддок Б., Эмери-Ле М., Росбаш М., Аллада Р. (2002). «Роль казеинкиназы 2альфа в циркадных часах дрозофилы». Природа . 420 (6917): 816–20. Бибкод : 2002Natur.420..816L . дои : 10.1038/nature01235 . ПМИД   12447397 . S2CID   4392513 .
  30. ^ Очоа Дж., Маротт Л. (август 1973 г.). «Природа поражения нерва, вызванного хроническим защемлением у морской свинки». Журнал неврологических наук . 19 (4): 491–5. дои : 10.1016/0022-510X(73)90045-2 . ПМИД   4724822 .
  31. ^ Ян Ю, Ченг П, Лю Ю (апрель 2002 г.). «Регуляция циркадных часов Neurospora с помощью казеинкиназы II» . Гены и развитие . 16 (8): 994–1006. дои : 10.1101/gad.965102 . ПМК   152355 . ПМИД   11959847 .
  32. ^ Jump up to: а б с д Эйде Э.Дж., Вильхабер Э.Л., Хинц В.А., Виршуп Д.М. (май 2002 г.). «Циркадные регуляторные белки BMAL1 и криптохромы являются субстратами казеинкиназы Iepsilon» . Журнал биологической химии . 277 (19): 17248–54. дои : 10.1074/jbc.M111466200 . ПМЦ   1513548 . ПМИД   11875063 .
  33. ^ Виршуп Д.М., Эйде Э.Дж., Форгер Д.Б., Гальего М., Харниш Э.В. (2007). «Обратимое фосфорилирование белков регулирует циркадные ритмы» . Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 72 : 413–20. дои : 10.1101/sqb.2007.72.048 . ПМИД   18419299 .
  34. ^ Вильхабер Э., Эйде Э., Риверс А., Гао Ж., Виршуп Д.М. (июль 2000 г.). «Ядерный вход циркадного регулятора mPER1 контролируется казеинкиназой I эпсилон млекопитающих» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (13): 4888–99. дои : 10.1128/MCB.20.13.4888-4899.2000 . ПМК   85940 . ПМИД   10848614 .
  35. ^ Jump up to: а б Сюй Ю, Падиат QS, Шапиро Р.Э., Джонс С.Р., Ву С.С., Сайго Н., Сайго К., Птачек Л.Дж., Фу Ю.Х. (март 2005 г.). «Функциональные последствия мутации CKIdelta, вызывающей семейный синдром продвинутой фазы сна». Природа . 434 (7033): 640–4. Бибкод : 2005Natur.434..640X . дои : 10.1038/nature03453 . ПМИД   15800623 . S2CID   4416575 .
  36. ^ Мэн QJ, Мэйвуд Э.С., Бехтольд Д.А., Лу В.К., Ли Дж., Гиббс Дж.Э., Дюпре С.М., Чешам Дж.Э., Раджамохан Ф., Кнафелс Дж., Снид Б., Завадцке Л.Е., Орен Дж.Ф., Уолтон К.М., Вагер Т.Т., Гастингс М.Х., Лаудон А.С. (август 2010 г.). «Управление нарушенным циркадным поведением посредством ингибирования ферментов казеинкиназы 1 (CK1)» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (34): 15240–5. Бибкод : 2010PNAS..10715240M . дои : 10.1073/pnas.1005101107 . ПМЦ   2930590 . ПМИД   20696890 .
  37. ^ Jump up to: а б Хирота Т., Ли Дж.В., Льюис В.Г., Чжан Э.Э., Бретон Дж., Лю Х, Гарсия М., Питерс Э.К., Эчегарай Дж.П., Трэвер Д., Шульц П.Г., Кей С.А. (декабрь 2010 г.). «Высокопроизводительный химический скрининг идентифицирует новый мощный модулятор клеточных циркадных ритмов и выявляет CKIα как киназу, регулирующую часы» . ПЛОС Биология . 8 (12): e1000559. дои : 10.1371/journal.pbio.1000559 . ПМК   3001897 . ПМИД   21179498 .
  38. ^ Арчер, Саймон Н.; Робильярд, Донна Л.; Скин, Дебра Дж.; Смитс, Марсель; Уильямс, Адриан; Арендт, Жозефина; фон Шанц, Малькольм (2003). «Полиморфизм длины в гене циркадных часов Per3 связан с синдромом задержки фазы сна и экстремальным дневным предпочтением» . Спать . 26 (4): 412–415. дои : 10.1093/sleep/26.4.413 . ПМИД   12841365 .
  39. ^ Ральф М.Р., Менакер М. (сентябрь 1988 г.). «Мутация циркадной системы у золотых хомяков». Наука . 241 (4870): 1225–7. Бибкод : 1988Sci...241.1225R . дои : 10.1126/science.3413487 . ПМИД   3413487 .
  40. ^ Лоури П.Л., Шимомура К., Анточ М.П., ​​Ямазаки С., Земенидес П.Д., Ральф М.Р., Менакер М., Такахаши Дж.С. (апрель 2000 г.). «Позиционное синтенное клонирование и функциональная характеристика циркадной мутации тау у млекопитающих» . Наука . 288 (5465): 483–92. Бибкод : 2000Sci...288..483L . дои : 10.1126/science.288.5465.483 . ПМЦ   3869379 . ПМИД   10775102 .
  41. ^ Jump up to: а б с Эчегарай Дж.П., Мачида К.К., Нотон Э., Констанс К.М., Даллманн Р., Ди Наполи М.Н., ДеБрейн Дж.П., Ламберт К.М., Ю.А., Репперт С.М., Уивер Д.Р. (июль 2009 г.). «Дельта-казеинкиназа 1 регулирует ритм циркадных часов млекопитающих» . Молекулярная и клеточная биология . 29 (14): 3853–66. дои : 10.1128/MCB.00338-09 . ПМК   2704743 . ПМИД   19414593 .
  42. ^ Менг К.Дж., Логунова Л., Мэйвуд Э.С., Гальего М., Лебецки Дж., Браун Т.М., Сладек М., Семиходский А.С., Глоссоп Н.Р., Пиггинс Х.Д., Чешам Дж.Е., Бехтольд Д.А., Ю Ш., Такахаши Дж.С., Виршуп Д.М., Бут-Хэндфорд Р.П., Гастингс М.Х., Лаудон А.С. (апрель 2008 г.). «Установка тактовой частоты у млекопитающих: мутация эпсилон-тау CK1 у мышей ускоряет циркадные кардиостимуляторы, избирательно дестабилизируя белки PERIOD» . Нейрон . 58 (1): 78–88. дои : 10.1016/j.neuron.2008.01.019 . ПМК   3756141 . ПМИД   18400165 .
  43. ^ Бреннан К.К., Бейтс Э.А., Шапиро Р.Э., Зюзин Дж., Хэллоус В.К., Хуан Ю, Ли ХИ, Джонс С.Р., Фу Ю.Х., Чарльз А.С., Птачек Л.Дж. (май 2013 г.). «Мутации казеинкиназы iδ при семейной мигрени и продвинутой фазе сна» . Наука трансляционной медицины . 5 (183): 183ра56, 1–11. doi : 10.1126/scitranslmed.3005784 . ПМК   4220792 . ПМИД   23636092 .
  44. ^ Вильхабер, Э.; Эйде, Э.; Риверс, А.; Гао, З.-Х.; Виршуп, Д.М. (1 июля 2000 г.). «Ядерный вход циркадного регулятора mPER1 контролируется казеинкиназой I варепсилон млекопитающих» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (13): 4888–4899. дои : 10.1128/MCB.20.13.4888-4899.2000 . ISSN   0270-7306 . ПМЦ   85940 . ПМИД   10848614 .
  45. ^ Jump up to: а б Бисвас А., Мукерджи С., Дас С., Шилдс Д., Чоу Ч.В., Майтра У. (январь 2011 г.). «Противоположное действие казеинкиназы 1 и кальциневрина в нуклео-цитоплазматическом перемещении фактора инициации трансляции eIF6 млекопитающих» . Журнал биологической химии . 286 (4): 3129–38. дои : 10.1074/jbc.M110.188565 . ПМК   3024805 . ПМИД   21084295 .
  46. ^ Кафадар К.А., Чжу Х., Снайдер М., Саерт М.С. (ноябрь 2003 г.). «Негативная регуляция передачи сигналов кальциневрина с помощью Hrr25p, дрожжевого гомолога казеинкиназы I» . Гены и развитие . 17 (21): 2698–708. дои : 10.1101/gad.1140603 . ПМК   280619 . ПМИД   14597664 .
  47. ^ Jump up to: а б с Беренд Л., Стётер М., Курт М., Руттер Г., Хойкешовен Дж., Депперт В., Книппшильд У. (апрель 2000 г.). «Взаимодействие казеинкиназы 1 дельта (CK1delta) со структурами пост-Гольджи, микротрубочками и веретенообразным аппаратом». Европейский журнал клеточной биологии . 79 (4): 240–51. дои : 10.1078/S0171-9335(04)70027-8 . ПМИД   10826492 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Casein_kinase_1&oldid=1227031622"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: b905b825c8bd424abf47be14ff7a31fc__1717389300
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/b9/fc/b905b825c8bd424abf47be14ff7a31fc.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Casein kinase 1 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)