Аргининкиназа
| аргининкиназа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.7.3.3 | ||
| Номер CAS. | 9026-70-4 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии , аргининкиназа ( КФ 2.7.3.3 ) — фермент катализирующий реакцию химическую .
- АТФ + L-аргинин АДФ + Н ой -фосфо-L-аргинин
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются АТФ и L-аргинин , тогда как двумя его продуктами являются АДФ и N. ой -фосфо-L-аргинин . В отличие от фосфоэфирной связи, образующейся при фосфорилировании остатков серина, треонина или тирозина, фосфорамидатная (PN-связь) в фосфоаргинине нестабильна при низком pH (<8), что затрудняет ее обнаружение с помощью традиционных протоколов масс-спектрометрии. [ 1 ]
Аргининкиназа принадлежит к семейству трансфераз , в частности тех, которые переносят фосфорсодержащие группы ( фосфотрансферазы ) с азотистой группой в качестве акцептора. Этот фермент участвует в метаболизме аргинина и пролина .
Номенклатура
[ редактировать ]Систематическое название этого класса ферментов:
- АТФ:L-аргинин N ой -фосфотрансфераза
Другие широко используемые имена включают
- аргининфосфокиназа,
- аденозин-5'-трифосфат: L-аргининфосфотрансфераза,
- аденозин-5'-трифосфат-аргининфосфотрансфераза,
- АТФ:L-аргинин, N-фосфотрансферазель, АТФ:L-аргинин и
- ω-N-фосфотрансфераза.
Функция
[ редактировать ]У грамположительных бактерий, таких как Bacillus subtilis , аргининкиназа McsB фосфорилирует остатки аргинина на неправильно свернутых или агрегированных белках, направляя их на деградацию бактериальной протеазой ClpC-ClpP (ClpCP). Модификация фосфоаргинина (pArg) распознается N-концевым доменом ClpC, субъединицей разворачивания белка протеазы ClpCP. После распознавания целевой белок разрушается субъединицей ClpP, обладающей протеазной активностью. Поскольку фосфорилирование меняет заряд аргинина, модификация pArg оказывает разворачивающее действие на целевой белок, облегчая его протеолитическую деградацию. Фосфорилирование аргинина представляет собой динамическую посттрансляционную модификацию, которую также можно обратить вспять с помощью pArg-специфических фосфатаз, таких как бактериальная YwlE. Механизм деградации белка pArg-ClpCP у бактерий аналогичен эукариотической системе убиквитин-протеасома . [ 2 ]
В нескольких исследованиях сообщалось о наличии аргининкиназ у эукариот. [ 3 ] [ 4 ] Недавнее исследование выявило фосфорилирование аргинина на 118 белках в клетках Jurkat , которые в основном представляли собой белки с ДНК/РНК-связывающей активностью. [ 5 ] Однако функция фосфорилирования аргинина у эукариот до сих пор неизвестна.
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 8 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1BG0 , 1M15 , 1M80 , 1P50 , 1P52 , 1RL9 , 1SD0 и 2J1Q .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Эльшольц А.К., Тургай К., Михалик С., Хесслинг Б., Гронау К., Эртель Д. и др. (май 2012 г.). «Глобальное влияние фосфорилирования белка аргинина на физиологию Bacillus subtilis» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (19): 7451–7456. Бибкод : 2012PNAS..109.7451E . дои : 10.1073/pnas.1117483109 . ПМЦ 3358850 . ПМИД 22517742 .
- ^ Трентини Д.Б., Сускевич М.Дж., Хойк А., Курцбауэр Р., Дещ Л., Мехтлер К., Клаузен Т. (ноябрь 2016 г.). «Фосфорилирование аргинина маркирует белки для деградации протеазой Clp» . Природа . 539 (7627): 48–53. Бибкод : 2016Natur.539...48T . дои : 10.1038/nature20122 . ПМК 6640040 . ПМИД 27749819 .
- ^ Леви-Фаватье Ф., Дельпеч М., Кру Дж. (август 1987 г.). «Характеристика аргинин-специфической протеинкиназы, прочно связанной с ДНК печени крысы» . Европейский журнал биохимии . 166 (3): 617–621. дои : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13558.x . ПМИД 3609029 .
- ^ Оаким Б.Т., Асвад Г.Д. (январь 1994 г.). «Ca (2+)-кальмодулин-зависимое фосфорилирование аргинина в гистоне 3 ядерной киназой из клеток лейкемии мыши» . Журнал биологической химии . 269 (4): 2722–2727. дои : 10.1016/s0021-9258(17)42003-5 . ПМИД 8300603 . S2CID 25969282 .
- ^ Фу С., Фу С., Чжоу К., Линь Р., Оуян Х., Ван М. и др. (март 2020 г.). «Широко распространенное фосфорилирование аргинина в клетках человека - новый белок PTM, обнаруженный с помощью масс-спектрометрии» (PDF) . Наука Китай Химия . 63 (3): 341–346. дои : 10.1007/s11426-019-9656-7 . S2CID 211217421 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Элоди П., Сореньи Э (1956). «Свойства кристаллической аргинин-фосфоферазы, выделенной из мышц ракообразных». Физиологический журнал Венгерской академии наук . 9 (4): 367–379. ПМИД 13339436 .
- Моррисон Дж. Ф., Гриффитс Д. Е., Эннор А. Х. (январь 1957 г.). «Очистка и свойства аргининфосфокиназы» . Биохимический журнал . 65 (1): 143–153. дои : 10.1042/bj0650143 . ПМК 1199841 . ПМИД 13403885 .
- Урбанчек Дж., Фанчовиц П., Акос М., Тотне Гилан З., Хаузман Э., Папп З. (январь 2006 г.). «[Экстракорпоральное оплодотворение на нашей кафедре. Десятилетие работы в цифрах и фактах (1994-2003)]». Медицинский еженедельник . 147 (1): 7–14. ПМИД 16519065 .
- Вирден Р., Уоттс, округ Колумбия, Болдуин Э. (март 1965 г.). «Аденозин-5'-трифосфат-аргининфосфотрансфераза из мышц омара: очистка и свойства» . Биохимический журнал . 94 (3): 536–544. дои : 10.1042/bj0940536 . ПМК 1206586 . ПМИД 14340045 .
