Ферритин
Ферритин | |||
---|---|---|---|
![]() Структура комплекса мышиного ферритина [ 1 ] | |||
Идентификаторы | |||
Символ | Ферритин | ||
Pfam | PF00210 | ||
PFAM клан | CL0044 | ||
InterPro | IPR008331 | ||
Краткое содержание | 1fha / scope / supfam | ||
|
Ферритин, легкий полипептид | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | Фт | ||
Ген NCBI | 2512 | ||
HGNC | 3999 | ||
Омим | 134790 | ||
Refseq | NM_000146 | ||
Uniprot | P02792 | ||
Другие данные | |||
Локус | Хр. 19 Q13.3–13.4 | ||
|
Ферритин, тяжелый полипептид 1 | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | FTH1 | ||
Альт. символы | Fthl6 | ||
Ген NCBI | 2495 | ||
HGNC | 3976 | ||
Омим | 134770 | ||
Refseq | NM_002032 | ||
Uniprot | P02794 | ||
Другие данные | |||
Локус | Хр. 11 Q13 | ||
|
Ферритин митохондриальный | |||
---|---|---|---|
![]() Кристаллографическая структура митохондриального ферритина. [ 2 ] | |||
Идентификаторы | |||
Символ | Ftmt | ||
Ген NCBI | 94033 | ||
HGNC | 17345 | ||
Омим | 608847 | ||
Refseq | NM_177478 | ||
Uniprot | Q8N4E7 | ||
Другие данные | |||
Локус | Chr | ||
|
Ферритин - это универсальный внутриклеточный белок , который хранит железо и высвобождает его контролируемым образом. Белок продуцируется почти всеми живыми организмами, включая архей, бактерии, водоросли, высшие растения и животные. Это основной внутриклеточный белок хранения железа как у прокариот , так и в эукариотах , сохраняя железо в растворимой и нетоксичной форме. У людей он действует как буфер против дефицита железа и перегрузки железа . [ 3 ]
Ферритин обнаруживается в большинстве тканей в виде цитозольного белка, но небольшие количества секретируются в сыворотку , где он функционирует как носитель железа. Плазменный ферритин также является косвенным маркером общего количества железа, хранящегося в организме; Следовательно, сывороточный ферритин используется в качестве диагностического теста на анемию дефицита железа . [ 4 ] Агрегированный ферритин превращается в токсическую форму железа, называемую гемосидерином . [ 5 ]
Ферритин представляет собой глобулярный белковый комплекс, состоящий из 24 белковых субъединиц, образующих полый нанокаж с множественными металлическими взаимодействиями. [ 6 ] Ферритин, который не сочетается с железом, называется апофертином . [ Цитация необходима ]
Ген
[ редактировать ]Гены ферритина высоко консервативны между видами. Все гены ферритина позвоночных имеют три интрона и четыре экзона . [ 7 ] В человеческом ферритине интроны присутствуют между аминокислотными остатками 14 и 15, 34 и 35 и 82 и 83; существует от одной -двухсот нетранслируемых оснований . Кроме того, на обоих концах комбинированных экзонов [ 8 ] Считается, что остаток тирозина в положении 27 аминокислот связан с биоминерализацией . [ 9 ]
Белковая структура
[ редактировать ]Ферритин представляет собой полый глобулярный белок массы 474 кДа и содержит 24 субъединицы. Как правило, он имеет внутренние и внешние диаметры около 8 и 12 нм соответственно. [ 10 ] Природа этих субъединиц зависит от класса организма:
- У позвоночных субъединиц состоит из двух типов, света (L) и тяжелых (H) , которые имеют очевидную молекулярную массу 19 кДа и 21 кДа соответственно; Их последовательности гомологичны (около 50% идентичны). [ 8 ]
- У амфибий есть дополнительный («M») тип ферритина. [ 11 ]
- Растения и бактерии имеют один ферритин; Он наиболее очень похож на H-тип позвоночного H-типа. [ 11 ]
- В гастроподах рода соматических Lymnaea были извлечены два типа из клеток и желтка соответственно (см. Ниже). [ 11 ]
- В Pearl Oyster Pinctada Fucata , дополнительная субъединица, напоминающая лимнеа -сома ферритин, связан с образованием оболочки. [ 12 ]
- В Parasite Schistosoma присутствуют два типа: один у мужчин, другой у женщин. [ 11 ]
Все вышеупомянутые ферритины схожи, с точки зрения их первичной последовательности, с H-типом H-типа. [ 11 ] В E. coli наблюдается 20% сходство с человеческим H-ферритином. [ 11 ] Некоторые комплексы ферритина у позвоночных представляют собой гетероолигомеры двух высокообеспеченных генных продуктов с немного разными физиологическими свойствами. Отношение двух гомологичных белков в комплексе зависит от относительных уровней экспрессии двух генов.
Внутри оболочки ферритина ионы железа образуют кристаллиты вместе с фосфатами и гидроксидом . Полученная частица похожа на ферригидрит . Каждый комплекс ферритина может хранить около 4500 железа (Fe 3+ ) ионы. [ 8 ] [ 11 ]
человека Было обнаружено, что митохондриальный ферритин , MTF, экспрессирует в качестве пропельтета . [ 13 ] Когда митохондрион поднимает его, он обрабатывает его в зрелый белок, похожий на ферритины, обнаруженные в цитоплазме , которую он собирает для образования функциональных оболочек ферритина. В отличие от других человеческих ферритинов, он, по -видимому, не имеет интронов в его генетическом коде. митохондриального ферритина Рамачандрана Заговор [ 14 ] показывает, что его структура в основном альфа -спиральная с низкой распространенностью бета -листов .
Функция
[ редактировать ]Железное хранилище
[ редактировать ]
Ферритин присутствует в каждом типе клеток. [ 8 ] Он служит для хранения железа в нетоксичной форме, взимает его в безопасной форме и перевозит его в районы, где оно требуется. [ 15 ] Функция и структура экспрессируемого ферритинового белка варьируются в разных типах клеток. Это контролируется главным образом количеством и стабильностью РНК мессенджера (мРНК), а также изменениями в том, как хранится мРНК и насколько эффективно она транскрибируется. [ 8 ] Одним из основных триггеров для производства многих ферритинов является простое присутствие железа; [ 8 ] Исключением является желточный ферритин Lymnaea sp. , в котором не хватает железной реактивной единицы. [ 11 ]
Свободное железо является токсичным для клеток , так как он действует как катализатор в образовании свободных радикалов из активных форм кислорода через реакцию Фентона . [ 16 ] Следовательно, у позвоночных есть сложный набор защитных механизмов для связывания железа в различных тканевых отсеках [ обсуждать ] Полем В клетках железо хранится в белковом комплексе в виде ферритина или связанного комплекса гемосидерин . Апофертирин связывается с свободным железом железа и хранит его в состоянии железа. Поскольку ферритин накапливается в клетках ретикулоэндотелиальной системы , белковые агрегаты образуются в качестве гемосидерин . Железо в ферритине или гемосидерин может быть извлечено для высвобождения RE -клетками, хотя гемосидерин менее доступен. В стационарных условиях уровень ферритина в сыворотке крови коррелирует с общими запасами тела железа; Таким образом, сывороточный ферритин FR5RL является наиболее удобным лабораторным испытанием для оценки запасов железа. [ Цитация необходима ]
Поскольку железо является важным минералом в минерализации, ферритин используется в оболочках организмов, таких как моллюски для контроля концентрации и распределения железа, тем самым скульпируя морфологию оболочки и окраску. [ 17 ] [ 18 ] Он также играет роль в гемолимфе полиплакофоры , где он служит для быстрого транспортировки железа в минерализирующую радулу . [ 19 ]
Железо высвобождается из ферритина для использования путем деградации ферритина, который выполняется в основном лизосомами . [ 20 ]
Активность ферроксидазы
[ редактировать ]Ферритин позвоночных состоит из двух или трех субъединиц, которые названы на основе их молекулярной массы: L «свет», H «тяжелый» и M «средние» субъединицы. Субъединица M была зарегистрирована только в Bullfrogs. У бактерий и археи ферритин состоит из одного типа субъединицы. [ 21 ] H и M-субъединицы эукариотического ферритина и все субъединицы бактериального и архиального ферритина являются H-типом и обладают активностью ферроксидазы, что означает, что они способны преобразовать железо из железа (Fe 2+ ) для железа (Fe 3+ ) формы. Это ограничивает вредную реакцию, которая возникает между железом железа и перекисью водорода, известной как реакция Фентона , которая производит высоко разрушительный гидроксильный радикал . Активность ферроксидазы происходит в сайте связывания дирон в середине каждой субъединицы H-типа. [ 21 ] [ 22 ] После окисления Fe (II) продукт Fe (III) остается метастально в центре ферроксидазы и вытесняется Fe (II), [ 22 ] [ 23 ] Механизм, который, по -видимому, распространен среди ферритинов всех трех областей жизни. [ 21 ] Легкая цепь ферритина не имеет активности ферроксидазы, но может быть ответственна за перенос электрона в белковой клетке. [ 24 ]
Иммунный ответ
[ редактировать ]Концентрации ферритина резко возрастают в присутствии инфекции или рака. Эндотоксины являются повышенным регулятором гена, кодирующего ферритин, что вызывает повышение концентрации ферритина. Напротив, такие организмы, как Pseudomonas , хотя и обладающие эндотоксином, заставляют уровни ферритина в плазме значительно падать в течение первых 48 часов инфекции. Таким образом, запасы железа инфицированного тела отрицаются инфекционному агенту, препятствуя его метаболизму. [ 25 ]
Стресс -реакция
[ редактировать ]Было показано, что концентрация ферритина увеличивается в ответ на такие стрессы, как аноксия , [ 26 ] что подразумевает, что это острый фазовый белок . [ 27 ]
Митохондрия
[ редактировать ]Митохондриальный ферритин имеет много ролей, относящихся к молекулярной функции. Он участвует в активности фердроксидазы, связывания, связывания ионов железа, оксидоредуктазной активности, связывании железа железа, связывании ионов металлов, а также связыванию переходных металлов. В сфере биологических процессов он участвует в уменьшении окисления, транспортировке ионов железа через мембраны и гомеостаз ионов клеточного железа. [ Цитация необходима ]
Желток
[ редактировать ]У некоторых улиток белковым компонентом яичного желтка в основном является ферритином. [ 28 ] Это другой ферритин, с другой генетической последовательности, из соматического ферритина. Он производится в мельчатых железах и секретируется в гемолимфу, откуда он транспортируется в яйца. [ 28 ]
Распределение тканей
[ редактировать ]У позвоночных ферритин обычно обнаруживается в клетках, хотя он также присутствует в меньших количествах в плазме. [ 25 ]
Диагностическое использование
[ редактировать ]Уровни ферритина в сыворотке измеряются в медицинских лабораториях в рамках учебного заведения железа для анемии с дефицитом железа . [ 6 ] Они измеряются в нанограммах на миллилитр (нг/мл) или микрограммы на литр (мкг/л); Два единицы эквивалентны.
Измеренные уровни ферритина обычно имеют прямую корреляцию с общим количеством железа, хранящегося в организме. Тем не менее, уровни ферритина могут быть искусственно высокими в случаях анемии хронического заболевания , где ферритин повышается в его способности как воспалительный белок с острой фазой , а не как маркер для перегрузки железа. [ Цитация необходима ]
Нормальные диапазоны
[ редактировать ]Нормальный уровень ферритина в крови, называемый эталонным интервалом, определяется многими тестирующими лабораториями . Диапазоны для ферритина могут варьироваться между лабораториями, но типичные диапазоны будут составлять от 40 до 300 нг/мл (= мкг/л) для мужчин и 20–200 нг/мл (= мкг/л) для женщин. [ 29 ]
Взрослые мужчины | 40–300 нг/мл (мкг/л) [ 29 ] |
Взрослые женщины | 20–200 нг/мл (мкг/л) [ 29 ] |
Дети (от 6 месяцев до 15 лет) | 50–140 нг/мл (мкг/л) |
Младенцы (от 1 до 5 месяцев) | 50–200 нг/мл (мкг/л) |
Новорожденные | 25–200 нг/мл (мкг/л) |
Дефицит
[ редактировать ]Согласно обзору 2014 года в Медицинском журнале Новой Англии, указано, что уровень ферритина ниже 30 нг/мл указывает на дефицит железа , в то время как уровень ниже 10 нг/мл указывает на анемию дефицита железа. [ 29 ] В руководстве Всемирной организации здравоохранения 2020 года говорится, что ферритин указывает на дефицит железа ниже 12 нг/мл у, по-видимому, здоровых детей в возрасте до 5 и 15 нг/мл у, по-видимому, здоровых людей из 5 лет и старше. [ 30 ]
Некоторые исследования показывают, что женщины с усталостью и ферритином ниже 50 нг/мл см. Пониженную усталость после добавления железа. [ 31 ] [ 32 ]
В обстановке анемии низкий сывороточный ферритин является наиболее специфическим лабораторным поиском анемии с дефицитом железа . [ 33 ] Однако он менее чувствителен, поскольку его уровни повышаются в крови за счет инфекции или любого типа хронического воспаления, [ 34 ] и эти условия могут преобразовать то, что в противном случае было бы низким уровнем ферритина из -за отсутствия железа, в значение в нормальном диапазоне. По этой причине низкие уровни ферритина имеют больше информации, чем в нормальном диапазоне. Ложно низкий уровень ферритина в крови (эквивалентный ложноположительному тесту) очень редкий, [ 34 ] но может быть результатом эффекта крючка измерительных инструментов в экстремальных случаях. [ 35 ]
Низкий ферритин также может указывать на гипотиреоз , [ 36 ] Дефицит витамина С или целиакия . [ Цитация необходима ]
Низкие уровни ферритина в сыворотке показаны у некоторых пациентов с синдромом беспокойных ног , не обязательно связаны с анемией, но, возможно, из -за низких запасов железа не только анемии. [ 37 ] [ 38 ]
Вегетарианство не является причиной низкого уровня ферритина в сыворотке крови, согласно положению Американской диетической ассоциации в 2009 году: «Частота анемии с дефицитом железа среди вегетарианцев аналогична уровне не вегетарианцев. Хотя у вегетарианских людей есть более низкие запасы железа, чем у не вегетарианцев. , их уровень ферритина в сыворотке обычно находится в пределах нормального диапазона ». [ 39 ]
Избыток
[ редактировать ]Если ферритин высокий, то есть железо в избытке, иначе существует острая воспалительная реакция, в которой ферритин мобилизуется без избытка железа. Например, ферритины могут быть высокими в инфекции без сигнальной перегрузки железа тела.
Ферритин также используется в качестве маркера для нарушений перегрузки железа , таких как гемохроматоз или гемосидероз . Болезнь Стирма-шоу для взрослых , некоторые порфирии и гемофагоцитарное лимфогистиоцитоз / синдром активации макрофагов являются заболеваниями, при которых уровень ферритина может быть аномально повышен.
Поскольку ферритин также является реагентом с острой фазой , он часто повышается при болезни . Нормальный С-реактивный белок может быть использован для исключения повышенного ферритина, вызванного острой фазой реакциями. [ Цитация необходима ]
Было показано, что ферритин повышается в некоторых случаях Covid-19 и может коррелировать с худшим клиническим исходом. [ 40 ] [ 41 ] Ферритин и IL-6 считаются возможными иммунологическими биомаркерами для тяжелых и смертельных случаев COVID-19. Ферритин и С-реактивный белок могут быть возможными инструментами скрининга для ранней диагностики синдрома системного воспалительного ответа в случаях Covid-19. [ 42 ] [ 43 ]
Согласно исследованию пациентов с нервной анорексией , ферритин может быть повышен в периоды острого недоедания , возможно, из -за того, что железо, входящее в хранение в качестве внутрисосудистого объема и, следовательно, количество эритроцитов падает. [ 44 ]
Другое исследование предполагает, что из -за катаболической природы нервной анорексии может быть выпущена изоферритины. Кроме того, ферритин играет значительные роли, не относящиеся к хранению в организме, такие как защита от окислительного повреждения . Рост этих изофертинов может способствовать общему увеличению концентрации ферритина. Измерение ферритина с помощью иммуноанализа или иммунотурбидиметрических методов также может быть выявление этих изофертинов, поэтому не является истинным отражением состояния хранения железа. [ 45 ]
Исследования показывают, что насыщение трансферрина (концентрация в сыворотке железа ÷ общая способность связывания железа) более 60 процентов у мужчин и более 50 процентов у женщин выявили присутствие аномалии в метаболизме железа ( наследственный гемохроматоз , гетерозиготы и гомозиготы) с приблизительно 95 -процентной точностью. Полем Это открытие помогает в ранней диагностике наследственного гемохроматоза, особенно в то время как сывороточный ферритин по -прежнему остается низким. Сохраненное железо при наследственном гемохроматозе в основном осаждается в паренхимальных клетках, при этом накопление ретикулоэндотелиальных клеток происходит очень поздно при заболевании. Это в отличие от переливания железа, при которой осаждение железа происходит сначала в ретикулоэндотелиальных клетках, а затем в паренхиматовых клетках. Это объясняет, почему уровни ферритина остаются относительно низким в наследственном гемохроматозе, в то время как насыщение трансферрина высока. [ 46 ] [ 47 ]
При хронических заболеваниях печени
[ редактировать ]Гематологические нарушения часто ассоциируются с хроническими заболеваниями печени. Как перегрузка железа, так и анемия с дефицитом железа были зарегистрированы у пациентов с циррозом печени. [ 48 ] [ 49 ] Первый в основном связан с пониженным уровнем гепсидина , вызванным снижением синтетической способности печени, в то время как последний связан с острым и хроническим кровотечением, вызванным гипертонией портала . Воспаление также присутствует у пациентов с прогрессирующим хроническим заболеванием печени. Как следствие, повышенные уровни печеночных и сывороточных ферритина постоянно сообщаются при хронических заболеваниях печени. [ 50 ] [ 51 ] [ 52 ]
Исследования показали, что связь между высоким уровнем ферритина в сыворотке и повышенным риском краткосрочной смертности у пациентов с циррозом с острой декомпенсацией [ 53 ] и острая на хронической печеночной недостаточности. [ 54 ] Другое исследование обнаружило, что связь между высоким уровнем ферритина в сыворотке и повышенным риском долгосрочной смертности у компенсированных и стабильных декомпенсированных цирротических пациентов. [ 55 ] То же самое исследование показало, что повышение уровней ферритина в сыворотке может предсказать развитие бактериальной инфекции у стабильных декомпенсированных цирротических пациентов, в то время как у пациентов с компенсированным цирротическим появлением появление самого первого эпизода острой декомпенса показали более высокую частоту заболеваемости у пациентов с низкими уровнями сывороточного ферритина. Это последнее открытие было объяснено связи между хроническим кровотечением и повышенным давлением портала. [ 55 ]
Приложения
[ редактировать ]Ферритин используется в материаловедении в качестве предшественника при изготовлении наночастиц железа для роста углеродных нанотрубок путем химического отложения паров .
Полости, образованные белками ферритина и мини-феррита ( DPS ), были успешно использованы в качестве реакционной камеры для изготовления наночастиц металлов (NP). [ 56 ] [ 57 ] [ 58 ] [ 59 ] Белковые раковины служили шаблоном для ограничения роста частиц и в качестве покрытия для предотвращения коагуляции/агрегации между NP. Используя различные размеры белковых оболочек, различные размеры NP могут быть легко синтезированы для химических, физических и биологических применений. [ 6 ] [ 60 ]
Были продуцируются экспериментальные вакцины Covid-19, которые демонстрируют домен связывания рецептора Spike белка на поверхности наночастиц ферритина. [ 61 ]
Примечания
[ редактировать ]Первичная пептидная последовательность человеческого ферритина составляет: [ 62 ]
MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKPD CDDWESGLNA MECALHLEKN VNQSLLEFPS PISPSPSCWH HYTTNRPQPQ HHLLRPRRRK RPHSIPTPIL IFRSP.
Смотрите также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ ВВП : 1LB3 ; Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Precigux G, Santambrogio P, Arosio P (январь 2003 г.). «Структурное описание активных мест мышиного фермерного ферритина в 1,2 в разрешении». Журнал биологической неорганической химии . 8 (1–2): 105–11. doi : 10.1007/s00775-002-0389-4 . PMID 12459904 . S2CID 20756710 .
- ^ PDB : 1R03 ; Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Levi S, Arosio P (июль 2004 г.). «Кристаллическая структура и биохимические свойства человеческого митохондриального ферритина и его мутантного Ser144ala». Журнал молекулярной биологии . 340 (2): 277–93. doi : 10.1016/j.jmb.2004.04.036 . PMID 15201052 .
- ^ Caside R, Frey R. «Использование и хранение железа в организме: ферритин и молекулярные представления» . Кафедра химии, Вашингтонский университет в Сент -Луисе .
- ^ Wang W, Knovich MA, Coffman LG, Torti FM, Torti SV (август 2010 г.). «Сывороточная Feerriin: прошлое, настоящее и будущее » Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Общие субъекты 1800 (8): 760–9 Doi : 10.1016/ j.bbagen.2010.03.0 2893236PMC 20304033PMID
- ^ Mackenzie El, Iwasaki K, Tsuji Y (июнь 2008 г.). «Внутриклеточный транспорт и хранение железа: от молекулярных механизмов до последствий для здоровья» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 10 (6): 997–1030. doi : 10.1089/ars.2007.1893 . PMC 2932529 . PMID 18327971 .
- ^ Jump up to: а беременный в Theil EC (2012). «Нанокажи белка ферритина-история» . Нанотехнологические восприятия . 8 (1): 7–16. doi : 10.4024/n03th12a.ntp.08.01 . PMC 3816979 . PMID 24198751 .
- ^ Torti FM, Torti SV (май 2002). «Регуляция генов ферритина и белка» . Кровь . 99 (10): 3505–16. doi : 10.1182/blood.v99.10.3505 . PMID 11986201 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон Theil EC (1987). «Ферритин: структура, регуляция генов и клеточная функция у животных, растений и микроорганизмов». Ежегодный обзор биохимии . 56 (1): 289–315. doi : 10.1146/annurev.bi.56.070187.001445 . PMID 3304136 .
- ^ De Zoysa M, Lee J (сентябрь 2007 г.). «Две субъединицы ферритина из диска убалова (диск диска Haliotis): клонирование, характеристика и анализ экспрессии». Иммунология рыбы и моллюсков . 23 (3): 624–35. doi : 10.1016/j.fsi.2007.01.013 . PMID 17442591 .
- ^ «Структура ферритина и ее биомедицинские последствия» . Металлические частицы бионано . Университет де Гранада. Архивировано с оригинала 2016-08-27 . Получено 2016-01-16 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон глин час Эндрюс С.К., Аросио П., Баттке В., Брит Дж. Ф., фон Дарл М., Харрисон П.М., Лаулхер Дж.П., Леви С., Лобре С., Йедалл С.Дж. (1992). «Структура, функция и эволюция ферритинов». Журнал неорганической биохимии . 47 (3–4): 161–74. doi : 10.1016/0162-0134 (92) 84062-r . PMID 1431878 .
- ^ Zhang Y, Meng Q, Jiang T, Wang H, Xie L, Zhang R (май 2003 г.). «Новая субъединица ферритина, участвующая в формировании раковины из жемчужной устрицы (Pinctada fucata)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология . 135 (1): 43–54. doi : 10.1016/s1096-4959 (03) 00050-2 . PMID 12781972 .
- ^ Леви С., Корси Б., Бозио М., Инверницци Р., Вольц А., Санфорд Д., Аросио П., Дрисдейл Дж. (Июль 2001 г.). «Человеческий митохондриальный ферритин, кодируемый беззантным геном» . Журнал биологической химии . 276 (27): 24437–40. doi : 10.1074/jbc.c100141200 . PMID 11323407 .
- ^ Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, De Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (февраль 2003 г.). «Проверка структуры с помощью геометрии CALPHA: отклонение PHI, PSI и CBETA» (PDF) . Белки . 50 (3): 437–50. doi : 10.1002/prot.10286 . PMID 12557186 . S2CID 8358424 . Архивировано из оригинала (PDF) 12 октября 2012 года
.
- ^ Seckback J (1982). «Выполнение секретов растения ферритина - обзор». Журнал питания растений . 5 (4–7): 369–394. Bibcode : 1982Jplan ... 5..369S . doi : 10.1080/01904168209362966 .
- ^ Орино К., Леман Л., Цуджи Ю., Аяки Х, Торти С.В., Торти Ф.М. (июль 2001 г.). «Ферритин и ответ на окислительный стресс» . Биохимический журнал . 357 (Pt 1): 241–7. doi : 10.1042/0264-6021: 3570241 . PMC 1221947 . PMID 11415455 .
- ^ Джексон DJ, Wörheide G, Degnan BM (2007). «Динамическая экспрессия древних и новых генов моллюсков во время экологических переходов» . BMC Эволюционная биология . 7 (1): 160. Bibcode : 2007bmcee ... 7..160j . doi : 10.1186/1471-2148-7-160 . PMC 2034539 . PMID 17845714 .
- ^ Yano M, Nagai K, Morimoto K, Miyamoto H (июнь 2006 г.). «Шематрин: семейство богатых глицином структурных белков в раковине жемчужного устричного пиктированного фуката». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология . 144 (2): 254–62. doi : 10.1016/j.cbpb.2006.03.004 . PMID 16626988 .
- ^ Kyng-Suk K, Webb J, Macey D (1986). «Свойства и роль ферриина в гемоимфе хитона Clavarriiizona hirtosa» Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Общие субъекты 884 (3): 387–394. Doi : 10.1016/0304-4165 (86) 90188-1
- ^ Zhang Y, Mikhael M, Xu D, Li Y, Soe-Lin S, Ning B, et al. (Октябрь 2010). «Лизосомный протеолиз является первичным путем деградации для цитозольного ферритина, а деградация цитозольного ферритина необходим для выхода из железа». Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 13 (7): 999–1009. doi : 10.1089/ars.2010.3129 . PMID 20406137 .
- ^ Jump up to: а беременный в Honarmand Ebrahimi K, Hagedoorn PL, Hagen WR (январь 2015 г.). «Единство в биохимии белков из хранения железа ферритин и бактериоферритина» . Химические обзоры . 115 (1): 295–326. doi : 10.1021/cr5004908 . PMID 25418839 .
- ^ Jump up to: а беременный Honarmand Ebrahimi K, Bill E, Hagedoorn PL, Hagen WR (ноябрь 2012 г.). «Каталитический центр ферритина регулирует хранение железа через смещение Fe (II) -FE (III)». Природная химическая биология . 8 (11): 941–8. doi : 10.1038/nchembio.1071 . PMID 23001032 .
- ^ Watt RK (март 2013 г.). «Единая модель для нагрузки железа ферритина в каталитическом центре: последствия для контроля« свободного железа »во время окислительного напряжения». Химбиохим . 14 (4): 415–9. doi : 10.1002/cbic.201200783 . PMID 23404831 . S2CID 41485685 .
- ^ Carmona U, Li L, Zhang L, Knez M (декабрь 2014 г.). «Ферритин легкая цепочка субъединицы: ключевые элементы для переноса электрона в белковой клетке». Химическая связь . 50 (97): 15358–61. doi : 10.1039/c4cc07996e . PMID 25348725 .
- ^ Jump up to: а беременный Ong DS, Wang L, Zhu Y, Ho B, Ding JL (2005). «Реакция ферритина на LPS и острая фаза инфекции Pseudomonas». Журнал исследований эндотоксинов . 11 (5): 267–80. doi : 10.1179/096805105x58698 . PMID 16262999 .
- ^ Larade K, Storey KB (март 2004 г.). «Накопление и трансляция транскриптов тяжелой цепи ферритина после воздействия аноксии в морских беспозвоночных» . Журнал экспериментальной биологии . 207 (Pt 8): 1353–60. doi : 10.1242/jeb.00872 . PMID 15010486 .
- ^ Бек Г., Эллис Т.В., Хабихт Г.С., Шлютер С.Ф., Маргалонис Дж.Дж. (январь 2002 г.). «Эволюция острой фазы ответа: высвобождение железа эхинодермой (Asterias forbesi) целомоциты и клонирование молекулы ферритина эхинодермы». Развитие и сравнительная иммунология . 26 (1): 11–26. doi : 10.1016/s0145-305x (01) 00051-9 . PMID 11687259 .
- ^ Jump up to: а беременный Баттке В., Буршайк М., Волмер Дж. (1988). «О происхождении ферритина желточного белка в улитках». Архив Руса биологии развития . 197 (7): 377–382. doi : 10.1007/bf00398988 . PMID 28305744 . S2CID 34033340 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый Camaschella, Clara (2015-05-07). Лонгго, Дэн Л. (ред.). "Железный анемия " Журнал медицины Новой Англии 372 (19) (19): 1832–1 doi : 10.1056/ nejmra1 ISSN 0028-4793 . PMID 25946282 . S2CID 17628280 .
- ^ Всемирная организация здравоохранения (2020). Руководство по использованию концентраций ферритина для оценки статуса железа у отдельных лиц и населения . Женева, Швейцария. ISBN 978-92-4-000012-4 Полем OCLC 1265083396 .
{{cite book}}
: CS1 Maint: местоположение отсутствует издатель ( ссылка ) - ^ Вердон Ф., Берн и Б., Стуби К.Л., Бонард С., Графф М., Мишо А., Бишофф Т., Де Виви М., Студер Дж. П., Херциг Л., Чапуис С., Тиссо Дж., Пекуд А., Фаврат Б (май 2003). «Железное добавление для необъяснимой усталости у женщин, не являющихся американским,: двойное слепое рандомизированное плацебо-контролируемое исследование» . BMJ (клиническое исследование изд.) . 326 (7399): 1124–0. doi : 10.1136/bmj.326.7399.1124 . PMC 156009 . PMID 12763985 .
- ^ Vaucher P, Druais PL, Waldvogel S, Favrat B (август 2012 г.). «Влияние добавок железа на усталость у неанемических менструации женщин с низким ферритином: рандомизированное контролируемое исследование» . CMAJ: Журнал канадской медицинской ассоциации . 184 (11): 1247–1254. doi : 10.1503/cmaj.110950 . PMC 3414597 . PMID 22777991 .
- ^ Гайатт Г.Х., Паттерсон С., Али М., Сингер Дж., Левин М., Турпи I, Мейер Р (март 1990 г.). «Диагностика анемии с дефицитом железа у пожилых людей». Американский журнал медицины . 88 (3): 205–9. doi : 10.1016/0002-9343 (90) 90143-2 . PMID 2178409 .
- ^ Jump up to: а беременный Фиркин Ф., Раш Б. (1997). «Интерпретация биохимических тестов на дефицит железа: диагностические трудности, связанные с ограничениями отдельных тестов» . Австралийский назначение . 20 : 74–6. doi : 10.18773/austprescr.1997.063 . Архивировано из оригинала 2012-03-25.
- ^ Бернетт Д., Крокер младший (1999). Наука лабораторной диагностики . ИГИЛ МЕДИЦИНСКИЕ СМИ. п. 341. ISBN 978-1-899066-62-9 .
- ^ Vinagagagamogaothhi, R; Пуджа, D; Рупанни, К; Согласно, P; Гемавати, V (23 августа 2022 г.). Первые тримы с больными Cureus 14 (8): E2 doi : 10.7759/cureus . 9498961PMC PMID 36158423 .
- ^ Kryger MH, Otake K, Foerster J (март 2002 г.). «Низкие запасы тела железа и синдром беспокойных ног: исправляемая причина бессонницы у подростков и подростков». Медицина сна . 3 (2): 127–32. doi : 10.1016/s1389-9457 (01) 00160-5 . PMID 14592231 .
- ^ Мизуно С., Михара Т., Мияока Т., Инагаки Т., Хоригучи Дж (март 2005 г.). «Уровни железа, железа, ферритина и трансферрина при синдроме беспокойных ног» . Журнал исследований сна . 14 (1): 43–7. doi : 10.1111/j.1365-2869.2004.00403.x . PMID 15743333 . S2CID 12959227 .
- ^ Крейг WJ, Mangels AR (июль 2009 г.). «Положение Американской диетической ассоциации: вегетарианская диета» . Журнал Американской диетической ассоциации . 109 (7): 1266–82. doi : 10.1016/j.jada.2009.05.027 . PMID 19562864 . S2CID 7906168 .
- ^ Chen G, Wu D, Guo W, Cao Y, Huang D, Wang H, et al. (Май 2020). «Клинические и иммунологические особенности тяжелой и умеренной болезни коронавируса 2019» . Журнал клинических исследований . 130 (5): 2620–2629. doi : 10.1172/jci137244 . PMC 7190990 . PMID 32217835 .
- ^ Алкаттан А., Алабдулкарим К., Камель А., Абдельсед Х., Алмутари и Алсалин Е (2021). «Корреляция между концентрацией микроэлементов в плазме и тяжестью заболевания у пациентов с велосипедом-19» . Александрийский журнал медицины . 57 (1): 21–27. doi : 10.1080/20905068.2020.1870788 . ISSN 2090-5068 . PMC 8108185 .
- ^ Melo AK, Milby KM, Caparroz AL, Pinto AC, Santos RR, Rocha AP, et al. (29 июня 2021 г.). «Биомаркеры цитокинового шторма в качестве красных флагов для тяжелых и смертельных случаев Covid-19: живой систематический обзор и метаанализ» . Plos один . 16 (6): E0253894. Bibcode : 2021ploso..1653894M . doi : 10.1371/journal.pone.0253894 . PMC 8241122 . PMID 34185801 .
- ^ Танец А (10 апреля 2020 года). "Что такое шторм цитокинов?" Полем Познаваемый журнал . Ежегодные обзоры . Получено 9 августа 2021 года .
- ^ Кеннеди А., Кон М., Ламми А., Кларк С. (август 2004 г.). «Железный статус и гематологические изменения у подростков -стационарных пациентов с нервной анорексией». Журнал педиатрии и здоровья детей . 40 (8): 430–2. doi : 10.1111/j.1440-1754.2004.00432.x . PMID 15265182 . S2CID 26269832 .
- ^ Tran J, Story C, Moore D, Metz M (сентябрь 2013 г.). «Неожиданная повышенная концентрация ферритина у пациентов с нервной анорексией» . Анналы клинической биохимии . 50 (Pt 5): 504–6. doi : 10.1177/0004563213490289 . PMID 23897102 . S2CID 9927714 .
- ^ Бэкон Б.Р., Адамс П. П., Коудли К.В., Пауэлл Л.В., Тавилл А.С. (июль 2011 г.). «Диагностика и лечение гемохроматоза: Руководство по практике 2011 года, проведенная Американской ассоциацией по изучению заболеваний печени» . Гепатология . 54 (1). Балтимор, штат Мэриленд: 328–43. doi : 10.1002/hep.24330 . PMC 3149125 . PMID 21452290 .
- ^ «Гемохроматоз» . wudeLineCentral.com .
- ^ Котлер С.Дж., Броннер М.П., Пресс Р.Д., Карлсон Т. Т., Перкинс Дж.Д., Эмонд М.Дж., Коудли К.В. (август 1998). «Конечная стадия заболевания печени без гемохроматоза, связанного с повышенным индексом печеночного железа». Журнал гепатологии . 29 (2): 257–62. doi : 10.1016/s0168-8278 (98) 80011-1 . PMID 9722207 .
- ^ Gkamprela E, Deutsch M, Pectasides D (2017). «Анемия дефицита железа при хронических заболеваниях печени: этиопатогенез, диагностика и лечение» . Анналы гастроэнтерологии . 30 (4): 405–413. doi : 10.20524/aog.2017.0152 . PMC 5479992 . PMID 28655976 .
- ^ Guyader D, Thirouard AS, Erdtmann L, Rakba N, Jacquelinet S, Danielou H, et al. (Апрель 2007 г.). «Железо печени является суррогатным маркером тяжелого фиброза при хроническом гепатите С». Журнал гепатологии . 46 (4): 587–95. doi : 10.1016/j.jhep.2006.09.021 . PMID 17156889 .
- ^ Adams PC (1998). «Перегрузка железа при вирусной и алкогольной болезни печени». Журнал гепатологии . 28 (Suppl 1): 19–20. doi : 10.1016/s0168-8278 (98) 80370-x . PMID 9575444 .
- ^ Eng SC, Taylor SL, Reyes V, Raaka S, Berger J, Kowdley KV (июнь 2005 г.). «Печеночная перегрузка железа при алкогольной конечной стадии заболевания печени связана с осаждением железа в других органах в отсутствие гемохроматоза HFE-1». Печень International . 25 (3): 513–7. doi : 10.1111/j.1478-3231.2005.01004.x . PMID 15910487 . S2CID 23125116 .
- ^ Maiwall R, Kumar S, Chaudhary AK, Maras J, Wani Z, Kumar C, et al. (Июль 2014). «Сывороточный ферритин прогнозирует раннюю смертность у пациентов с декомпенсированным циррозом». Журнал гепатологии . 61 (1): 43–50. doi : 10.1016/j.jhep.2014.03.027 . PMID 24681346 .
- ^ Maras JS, Maiwall R, Harsha HC, Das S, Hussain MS, Kumar C, et al. (Апрель 2015). «Продолжительный гомеостаз железа тесно связан с мультиорганной недостаточностью и ранней смертностью при острой на хронической печеночной недостаточности» . Гепатология . 61 (4): 1306–20. doi : 10.1002/hep.27636 . PMID 25475192 .
- ^ Jump up to: а беременный Tornai D, Antal-Szalmas P, Tornai T, Papp M, Tornai I, Sipeki N, et al. (Март 2021 г.). «Аномальные уровни ферритина предсказывают развитие плохих результатов у цирротических амбулаторных больных: когортного исследования» . BMC Гастроэнтерология . 21 (1): 94. doi : 10.1186/s12876-021-01669-w . PMC 7923668 . PMID 33653274 .
- ^ Kasyutich O, Ilari A, Fiorillo A, Tatchev D, Hoell A, Ceci P (март 2010 г.). «Включение ионов серебра и образование наночастиц внутри полости вирококка Фуриосферритина: структурный анализ и размер распределения» . Журнал Американского химического общества . 132 (10): 3621–7. doi : 10.1021/ja910918b . PMID 20170158 .
- ^ Учида М., Фленникен М.Л., Аллен М., Уиллитс Д.А., Кроули Б.Е., Брумфилд С., Уиллис А.Ф., Джекив Л., Ютила М., Янг М.Дж., Дуглас Т (декабрь 2006 г.). «Нацеливание раковых клеток с наночастицами ферримагнитной ферритиновой клетки». Журнал Американского химического общества . 128 (51): 16626–33. doi : 10.1021/ja0655690 . PMID 17177411 .
- ^ Li M, Viravaidya C, Mann S (сентябрь 2007 г.). «Полимер-опосредованный синтез инкапсулированных ферритина неорганических наночастиц». Маленький . 3 (9): 1477–81. doi : 10.1002/smll.200700199 . PMID 17768776 .
- ^ Уэно Т., Сузуки М., Гото Т, Мацумото Т., Нагаяма К., Ватанабе Ю (май 2004 г.). «Размер селективного гидрогениации олефина с помощью нанокластера PD, предоставленного в апо-ферритиновой клетке». Angewandte Chemie . 43 (19): 2527–30. doi : 10.1002/anie.200353436 . PMID 15127443 .
- ^ Стэнфордская вакцина против наночастиц для Covid-19 . В: Scitechdaily. 10 января 2021 года. Источник: Стэнфордский университет
- ^ Wang W, Huang B, Zhu Y, Tan W, Zhu M (март 2021 г.). «Вацина вакцины RBD на основе наночастиц на основе наночастиц индуцирует персистирующую реакцию антител и долговременную память у мышей» . Клеточная и молекулярная иммунология . 18 (3): 749–751. doi : 10.1038/s41423-021-00643-6 . PMC 7880661 . PMID 33580169 .
- ^ «Ферритин - Homo Sapiens (человек)» .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
- Ферритины в Национальной библиотеке медицинской библиотеки США медицинские заголовки (сетка)
- Ферритин в лабораторных тестах онлайн
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для Uniprot : P02792 (легкая цепь ферритина) в PDBE-KB .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для Uniprot : P02794 (тяжелая цепь ферритина) в PDBE-KB .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для Uniprot : Q8N4E7 (ферритин, митохондриальное) в PDBE-KB .