Ферритин
| Ферритин | |||
|---|---|---|---|
 Структура мышиного ферритинового комплекса [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Ферритин | ||
| Пфам | PF00210 | ||
| Пфам Клан | CL0044 | ||
| ИнтерПро | ИПР008331 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1fha / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
| ферритин, легкий полипептид | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | сверхсветовая скорость | ||
| ген NCBI | 2512 | ||
| HGNC | 3999 | ||
| МОЙ БОГ | 134790 | ||
| RefSeq | НМ_000146 | ||
| ЮниПрот | P02792 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 19 q13.3–13.4 | ||
| |||
| ферритин, тяжелый полипептид 1 | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ФТХ1 | ||
| Альт. символы | ФТХЛ6 | ||
| ген NCBI | 2495 | ||
| HGNC | 3976 | ||
| МОЙ БОГ | 134770 | ||
| RefSeq | НМ_002032 | ||
| ЮниПрот | P02794 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 11 q13 | ||
| |||
| ферритин митохондриальный | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллографическая структура митохондриального ферритина. [ 2 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | ФТМТ | ||
| ген NCBI | 94033 | ||
| HGNC | 17345 | ||
| МОЙ БОГ | 608847 | ||
| RefSeq | НМ_177478 | ||
| ЮниПрот | Q8N4E7 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | 5 q23.1 | ||
| |||
Ферритин — универсальный внутриклеточный белок , который хранит железо и контролируемо высвобождает его. Белок производят практически все живые организмы, включая архей, бактерии, водоросли, высшие растения и животные. Это основной внутриклеточный белок-накопитель железа как у прокариот , так и у эукариот , удерживающий железо в растворимой и нетоксичной форме. У людей он действует как буфер против дефицита и перегрузки железом . [ 3 ]
Ферритин обнаруживается в большинстве тканей в виде цитозольного белка, но небольшие количества секретируются в сыворотку , где он действует как переносчик железа. Ферритин плазмы также является косвенным маркером общего количества железа, хранящегося в организме; следовательно, сывороточный ферритин используется в качестве диагностического теста на железодефицитную анемию . [ 4 ] Агрегированный ферритин превращается в токсичную форму железа, называемую гемосидерином . [ 5 ]
Ферритин представляет собой глобулярный белковый комплекс, состоящий из 24 белковых субъединиц, образующих полую наноклетку с множественными взаимодействиями металл-белок. [ 6 ] Ферритин, не связанный с железом, называется апоферритином . [ нужна ссылка ]
Ген
[ редактировать ]Гены ферритина высоко консервативны между видами. Все гены ферритина позвоночных имеют три интрона и четыре экзона . [ 7 ] В ферритине человека интроны присутствуют между аминокислотными остатками 14 и 15, 34 и 35, 82 и 83; имеется от одной до двухсот нетранслируемых оснований . кроме того, на обоих концах объединенных экзонов [ 8 ] Считается, что остаток тирозина в положении 27 аминокислоты связан с биоминерализацией . [ 9 ]
Структура белка
[ редактировать ]Ферритин представляет собой полый глобулярный белок массой 474 кДа , состоящий из 24 субъединиц. Обычно он имеет внутренний и внешний диаметры около 8 и 12 нм соответственно. [ 10 ] Природа этих субъединиц варьируется в зависимости от класса организма:
- У позвоночных субъединицы бывают двух типов: легкие (L) и тяжелые (H) , имеющие кажущуюся молекулярную массу 19 кДа и 21 кДа соответственно; их последовательности гомологичны (идентичны примерно на 50%). [ 8 ]
- У земноводных имеется дополнительный («М») тип ферритина. [ 11 ]
- Растения и бактерии имеют один ферритин; он наиболее похож на H-тип позвоночных. [ 11 ]
- У брюхоногих моллюсков рода Lymnaea соответственно (см . выделено два типа — из соматических клеток и желтка ниже). [ 11 ]
- У жемчужной устрицы Pinctada fucata дополнительная субъединица, напоминающая ферритин Lymnaea soma. с образованием раковины связана [ 12 ]
- У паразита Schistosoma присутствуют два типа: один у самцов, другой у самок. [ 11 ]
Все вышеупомянутые ферритины по первичной последовательности сходны с Н-типом позвоночных. [ 11 ] У E. coli наблюдается 20% сходство с H-ферритином человека. [ 11 ] Некоторые ферритиновые комплексы у позвоночных представляют собой гетероолигомеры двух родственных генных продуктов с несколько разными физиологическими свойствами. Соотношение двух гомологичных белков в комплексе зависит от относительных уровней экспрессии двух генов.
Внутри ферритиновой оболочки ионы железа образуют кристаллиты вместе с фосфата и гидроксида ионами . Полученная частица похожа на ферригидрит . Каждый ферритиновый комплекс может хранить около 4500 железа (Fe 3+ ) ионы. [ 8 ] [ 11 ]
человека Было обнаружено, что митохондриальный ферритин , MtF, экспрессируется в виде пробелка . [ 13 ] Когда митохондрия поглощает его, она перерабатывает его в зрелый белок, аналогичный ферритинам, обнаруженным в цитоплазме , который собирает, образуя функциональные оболочки ферритина. В отличие от других человеческих ферритинов, в его генетическом коде, по-видимому, нет интронов . митохондриального ферритина График Рамачандрана [ 14 ] показывает, что его структура в основном альфа-спиральная с низкой распространенностью бета-листов .
Функция
[ редактировать ]Хранение утюга
[ редактировать ]
Ферритин присутствует в каждом типе клеток. [ 8 ] Он служит для хранения железа в нетоксичной форме, его депонирования в безопасном виде и транспортировки в места, где оно требуется. [ 15 ] Функция и структура экспрессируемого белка ферритина различаются в разных типах клеток. Это контролируется в первую очередь количеством и стабильностью информационной РНК (мРНК), а также изменениями в том, как мРНК хранится и насколько эффективно она транскрибируется. [ 8 ] Одним из основных факторов производства многих ферритинов является простое присутствие железа; [ 8 ] Исключение составляет ферритин желтка Lymnaea sp. , в котором отсутствует блок, реагирующий на железо. [ 11 ]
Свободное железо токсично для клеток , поскольку оно действует как катализатор образования свободных радикалов из активных форм кислорода посредством реакции Фентона . [ 16 ] Следовательно, позвоночные обладают сложным набором защитных механизмов для связывания железа в различных тканевых компартментах. [ обсуждать ] . Внутри клеток железо хранится в виде белкового комплекса в виде ферритина или родственного ему комплекса гемосидерина . Апоферритин связывается со свободным двухвалентным железом и сохраняет его в трехвалентном состоянии. По мере накопления ферритина в клетках ретикулоэндотелиальной системы образуются агрегаты белков в виде гемосидерина . Железо в ферритине или гемосидерине может быть извлечено для высвобождения RE-клетками, хотя гемосидерин менее доступен. В стационарных условиях уровень ферритина в сыворотке крови коррелирует с общими запасами железа в организме; таким образом, сывороточный ферритин FR5Rl является наиболее удобным лабораторным тестом для оценки запасов железа. [ нужна ссылка ]
Поскольку железо является важным минералом для минерализации, ферритин используется в раковинах таких организмов, как моллюски, для контроля концентрации и распределения железа, тем самым формируя морфологию и окраску раковины. [ 17 ] [ 18 ] Он также играет роль в гемолимфе полиплакофоры , где он служит для быстрого транспорта железа к минерализующей радуле . [ 19 ]
Железо высвобождается из ферритина для использования путем деградации ферритина, которая осуществляется главным образом лизосомами . [ 20 ]
Фероксидазная активность
[ редактировать ]Ферритин позвоночных состоит из двух или трех субъединиц, которые названы в зависимости от их молекулярной массы: L «легкая», H «тяжелая» и M «средняя» субъединицы. Субъединица М обнаружена только у лягушек-быков. У бактерий и архей ферритин состоит из одного типа субъединиц. [ 21 ] Субъединицы H и M эукариотического ферритина и все субъединицы бактериального и архейного ферритина относятся к H-типу и обладают ферроксидазной активностью, которая представляет собой преобразование железа из двухвалентного железа (Fe 2+ ) → железо (Fe 3+ ) формы. Это ограничивает вредную реакцию, которая происходит между двухвалентным железом и перекисью водорода, известную как реакция Фентона , которая приводит к образованию крайне разрушительного гидроксильного радикала . Активность ферроксидазы проявляется в сайте связывания дижелеза в середине каждой субъединицы H-типа. [ 21 ] [ 22 ] После окисления Fe(II) продукт Fe(III) метастабильно остается в ферроксидазном центре и замещается Fe(II), [ 22 ] [ 23 ] механизм, который, по-видимому, является общим для ферритинов всех трех областей жизни. [ 21 ] Легкая цепь ферритина не обладает ферроксидазной активностью, но может отвечать за перенос электронов через белковую клетку. [ 24 ]
Иммунный ответ
[ редактировать ]Концентрация ферритина резко возрастает при наличии инфекции или рака. Эндотоксины являются активаторами гена, кодирующего ферритин, вызывая тем самым повышение концентрации ферритина. Напротив, такие организмы, как Pseudomonas , хотя и содержат эндотоксин, вызывают значительное снижение уровня ферритина в плазме в течение первых 48 часов после заражения. Таким образом, инфекционный агент лишен запасов железа в инфицированном организме, что затрудняет его метаболизм. [ 25 ]
Стрессовая реакция
[ редактировать ]Было показано, что концентрация ферритина увеличивается в ответ на стрессы, такие как аноксия , [ 26 ] что подразумевает, что это белок острой фазы . [ 27 ]
Митохондрии
[ редактировать ]Митохондриальный ферритин выполняет множество функций, связанных с молекулярными функциями. Он участвует в активности ферроксидазы, связывании, связывании ионов железа, активности оксидоредуктазы, связывании трехвалентного железа, связывании ионов металлов, а также связывании переходных металлов. В рамках биологических процессов он участвует в окислительно-восстановительных процессах, транспорте ионов железа через мембраны и клеточном гомеостазе ионов железа. [ нужна ссылка ]
Желток
[ редактировать ]У некоторых улиток белковым компонентом яичного желтка является в первую очередь ферритин. [ 28 ] Это другой ферритин с другой генетической последовательностью, чем соматический ферритин. Он вырабатывается в железах средней кишки и секретируется в гемолимфу, откуда транспортируется к яйцам. [ 28 ]
Распределение тканей
[ редактировать ]У позвоночных ферритин обычно обнаруживается внутри клеток, хотя в меньших количествах он присутствует и в плазме. [ 25 ]
Диагностическое использование
[ редактировать ]Уровни сывороточного ферритина измеряются в медицинских лабораториях в рамках исследования железа при железодефицитной анемии . [ 6 ] Они измеряются в нанограммах на миллилитр (нг/мл) или микрограммах на литр (мкг/л); эти две единицы эквивалентны.
Измеряемые уровни ферритина обычно имеют прямую корреляцию с общим количеством железа, хранящегося в организме. Однако уровни ферритина могут быть искусственно завышены в случаях анемии, вызванной хроническими заболеваниями , когда ферритин повышен в качестве белка острой фазы воспаления , а не в качестве маркера перегрузки железом. [ нужна ссылка ]
Нормальные диапазоны
[ редактировать ]Нормальный уровень ферритина в крови, называемый референтным интервалом, определяется многими испытательными лабораториями . Диапазоны ферритина могут различаться в разных лабораториях, но типичные диапазоны составляют от 40 до 300 нг/мл (=мкг/л) для мужчин и 20–200 нг/мл (=мкг/л) для женщин. [ 29 ]
| Взрослые самцы | 40–300 нг/мл (мкг/л) [ 29 ] |
| Взрослые самки | 20–200 нг/мл (мкг/л) [ 29 ] |
| Дети (от 6 месяцев до 15 лет) | 50–140 нг/мл (мкг/л) |
| Младенцы (от 1 до 5 месяцев) | 50–200 нг/мл (мкг/л) |
| Новорожденные | 25–200 нг/мл (мкг/л) |
Дефицит
[ редактировать ]Согласно обзору 2014 года, опубликованному в Медицинском журнале Новой Англии , уровень ферритина ниже 30 нг/мл указывает на дефицит железа , а уровень ниже 10 нг/мл указывает на железодефицитную анемию. [ 29 ] В рекомендациях Всемирной организации здравоохранения 2020 года говорится, что уровень ферритина указывает на дефицит железа ниже 12 нг/мл у практически здоровых детей в возрасте до 5 лет и 15 нг/мл у очевидно здоровых людей в возрасте 5 лет и старше. [ 30 ]
Некоторые исследования показывают, что женщины с утомляемостью и уровнем ферритина ниже 50 нг/мл наблюдают снижение утомляемости после приема добавок железа. [ 31 ] [ 32 ]
В условиях анемии низкий уровень ферритина в сыворотке крови является наиболее специфичным лабораторным признаком железодефицитной анемии . [ 33 ] Однако он менее чувствителен, поскольку его уровень в крови повышается в результате инфекции или любого типа хронического воспаления. [ 34 ] и эти условия могут превратить то, что в противном случае было бы низким уровнем ферритина из-за недостатка железа, в значение в пределах нормы. По этой причине низкий уровень ферритина несет больше информации, чем нормальный уровень. Ложно низкий уровень ферритина в крови (эквивалент ложноположительного теста) встречается очень редко. [ 34 ] но в крайних случаях это может быть результатом зацепления измерительных инструментов. [ 35 ]
Низкий ферритин также может указывать на гипотиреоз . [ 36 ] дефицит витамина С или целиакия . [ нужна ссылка ]
наблюдаются низкие уровни ферритина в сыворотке крови У некоторых пациентов с синдромом беспокойных ног , что не обязательно связано с анемией, но, возможно, связано с низкими запасами железа, недостаточными для анемии. [ 37 ] [ 38 ]
Вегетарианство не является причиной низкого уровня ферритина в сыворотке, согласно позиции Американской диетической ассоциации в 2009 году: «Частота железодефицитной анемии среди вегетарианцев аналогична таковой среди невегетарианцев. Хотя у взрослых-вегетарианцев запасы железа ниже, чем у невегетарианцев. , их уровень ферритина в сыворотке обычно находится в пределах нормы». [ 39 ]
Избыток
[ редактировать ]Если ферритин высокий, то это означает избыток железа или острую воспалительную реакцию, при которой ферритин мобилизуется без избытка железа. Например, уровень ферритина может быть высоким при инфекции, не сигнализируя о перегрузке железом в организме.
Ферритин также используется в качестве маркера заболеваний , связанных с перегрузкой железом , таких как гемохроматоз или гемосидероз . Болезнь Стилла у взрослых , некоторые порфирии и гемофагоцитарный лимфогистиоцитоз / синдром активации макрофагов представляют собой заболевания, при которых уровень ферритина может быть аномально повышен.
Поскольку ферритин также является реагентом острой фазы , его уровень часто повышается в ходе заболевания . Нормальный С-реактивный белок можно использовать для исключения повышенного ферритина, вызванного реакциями острой фазы. [ нужна ссылка ]
Было показано, что ферритин повышен в некоторых случаях COVID-19 и может коррелировать с худшим клиническим исходом. [ 40 ] [ 41 ] Ферритин и IL-6 считаются возможными иммунологическими биомаркерами тяжелых и смертельных случаев COVID-19. Ферритин и С-реактивный белок могут быть возможными инструментами скрининга для ранней диагностики синдрома системного воспалительного ответа в случаях COVID-19. [ 42 ] [ 43 ]
Согласно исследованию пациентов с нервной анорексией , ферритин может повышаться в периоды острого недоедания , возможно, из-за того, что железо попадает в запасы в виде внутрисосудистого объема и, таким образом, количество эритроцитов падает. [ 44 ]
Другое исследование предполагает, что из-за катаболической природы нервной анорексии может высвобождаться изоферритин. Кроме того, ферритин играет важную роль в организме, не связанную с хранением, например, защиту от окислительного повреждения . Повышение уровня этих изоферритинов может способствовать общему увеличению концентрации ферритина. Измерение ферритина с помощью иммуноанализа или иммунотурбидиметрических методов также может определять эти изоферритины, поэтому не является истинным отражением состояния запасов железа. [ 45 ]
Исследования показывают, что насыщение трансферрина (концентрация железа в сыворотке ÷ общая железосвязывающая способность) более 60 процентов у мужчин и более 50 процентов у женщин указывает на наличие нарушения метаболизма железа ( наследственный гемохроматоз , гетерозиготы и гомозиготы) с точностью примерно 95 процентов. . Это открытие помогает в ранней диагностике наследственного гемохроматоза, особенно в то время, когда ферритин сыворотки все еще остается низким. Задержанное железо при наследственном гемохроматозе преимущественно откладывается в паренхиматозных клетках, причем накопление ретикулоэндотелиальных клеток происходит на очень поздних стадиях заболевания. Это контрастирует с трансфузионной перегрузкой железом, при которой отложение железа происходит сначала в ретикулоэндотелиальных клетках, а затем в паренхиматозных клетках. Это объясняет, почему при наследственном гемохроматозе уровень ферритина остается относительно низким, а насыщение трансферрина высоким. [ 46 ] [ 47 ]
При хронических заболеваниях печени
[ редактировать ]Гематологические нарушения часто сочетаются с хроническими заболеваниями печени. У пациентов с циррозом печени наблюдались как перегрузка железом, так и железодефицитная анемия. [ 48 ] [ 49 ] Первое обусловлено главным образом снижением уровня гепсидина, вызванным снижением синтетической способности печени, тогда как второе обусловлено острыми и хроническими кровотечениями, вызванными портальной гипертензией . Воспаление также присутствует у пациентов с запущенным хроническим заболеванием печени. Как следствие, при хронических заболеваниях печени постоянно отмечаются повышенные уровни ферритина в печени и сыворотке крови. [ 50 ] [ 51 ] [ 52 ]
Исследования показали связь между высокими уровнями ферритина в сыворотке и повышенным риском краткосрочной смертности у пациентов с циррозом печени и острой декомпенсацией. [ 53 ] и острая-хроническая печеночная недостаточность. [ 54 ] Другое исследование выявило связь между высокими уровнями ферритина в сыворотке и повышенным риском долгосрочной смертности у пациентов с компенсированным и стабильным декомпенсированным циррозом печени. [ 55 ] В том же исследовании было продемонстрировано, что повышенный уровень ферритина в сыворотке может предсказать развитие бактериальной инфекции у пациентов со стабильным декомпенсированным циррозом печени, в то время как у пациентов с компенсированным циррозом появление самого первого эпизода острой декомпенсации показало более высокую заболеваемость у пациентов с низкими уровнями ферритина в сыворотке. Этот последний результат был объяснен связью между хроническим кровотечением и повышенным портальным давлением. [ 55 ]
Приложения
[ редактировать ]Ферритин используется в материаловедении в качестве прекурсора при создании наночастиц железа для углеродных нанотрубок выращивания методом химического осаждения из паровой фазы .
Полости, образованные белками ферритина и мини-ферритинов ( Dps ), успешно используются в качестве реакционной камеры для изготовления металлических наночастиц (НЧ). [ 56 ] [ 57 ] [ 58 ] [ 59 ] Белковые оболочки служили матрицей для сдерживания роста частиц и покрытием для предотвращения коагуляции/агрегации между НЧ. Используя белковые оболочки разных размеров, можно легко синтезировать НЧ разных размеров для химических, физических и биомедицинских применений. [ 6 ] [ 60 ]
Были произведены экспериментальные вакцины против COVID-19, которые отображают рецептор-связывающий домен шиповидного белка на поверхности наночастиц ферритина. [ 61 ]
Примечания
[ редактировать ]Первичная пептидная последовательность человеческого ферритина: [ 62 ]
MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKPD CDDWESGLNA MECALHLEKN VNQSLLEFPS PISPSPSCWH HYTTNRPQPQ HHLLRPRRRK RPHSIPTPIL IFRSP.
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ ВВП : 1 фунт3 ; Гранье Т., Ланглуа д'Эстенто Б., Галлуа Б., Шевалье Ж.М., Пресигу Ж., Сантамброджио П., Арозио П. (январь 2003 г.). «Структурное описание активных сайтов ферритина L-цепи мыши при разрешении 1,2 А». Журнал биологической неорганической химии . 8 (1–2): 105–11. дои : 10.1007/s00775-002-0389-4 . ПМИД 12459904 . S2CID 20756710 .
- ^ PDB : 1r03 ; Ланглуа д'Эстенто Б, Сантамброджио П, Гранье Т, Галлуа Б, Шевалье ЖМ, Пресигу Ж, Леви С, Арозио П (июль 2004 г.). «Кристаллическая структура и биохимические свойства митохондриального ферритина человека и его мутанта Ser144Ala». Журнал молекулярной биологии . 340 (2): 277–93. дои : 10.1016/j.jmb.2004.04.036 . ПМИД 15201052 .
- ^ Кэсидей Р., Фрей Р. «Использование и хранение железа в организме: ферритин и молекулярные представления» . Химический факультет Вашингтонского университета в Сент-Луисе .
- ^ Ван В., Кнович М.А., Коффман Л.Г., Торти Ф.М., Торти С.В. (август 2010 г.). «Сывороточный ферритин: прошлое, настоящее и будущее» . Acta биохимии и биофизики (BBA) – общие предметы 1800 (8): 760–9. дои : 10.1016/j.bbagen.2010.03.011 . ПМЦ 2893236 . ПМИД 20304033 .
- ^ Маккензи Э.Л., Ивасаки К., Цудзи Ю. (июнь 2008 г.). «Внутриклеточный транспорт и хранение железа: от молекулярных механизмов к последствиям для здоровья» . Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 10 (6): 997–1030. дои : 10.1089/ars.2007.1893 . ПМЦ 2932529 . ПМИД 18327971 .
- ^ Перейти обратно: а б с Тейл ЕС (2012). «Наноклетки белка ферритина – история» . Представления о нанотехнологиях . 8 (1): 7–16. дои : 10.4024/N03TH12A.ntp.08.01 . ПМЦ 3816979 . ПМИД 24198751 .
- ^ Торти FM, Торти СВ (май 2002 г.). «Регуляция генов ферритина и белка» . Кровь . 99 (10): 3505–16. дои : 10.1182/blood.V99.10.3505 . ПМИД 11986201 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж Тейл ЕС (1987). «Ферритин: структура, регуляция генов и клеточные функции у животных, растений и микроорганизмов». Ежегодный обзор биохимии . 56 (1): 289–315. дои : 10.1146/annurev.bi.56.070187.001445 . ПМИД 3304136 .
- ^ Де Зойса М., Ли Дж. (сентябрь 2007 г.). «Две субъединицы ферритина из морского ушка (Haliotis Discus Discus): клонирование, характеристика и анализ экспрессии». Иммунология рыб и моллюсков . 23 (3): 624–35. дои : 10.1016/j.fsi.2007.01.013 . ПМИД 17442591 .
- ^ «Структура ферритина и ее биомедицинские последствия» . Металлические бионаночастицы . Университет Гранады. Архивировано из оригинала 27 августа 2016 г. Проверено 16 января 2016 г.
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Эндрюс С.К., Арозио П., Боттке В., Бриат Дж.Ф., фон Дарл М., Харрисон П.М., Лаулер Дж.П., Леви С., Лобро С., Юдалл С.Дж. (1992). «Структура, функции и эволюция ферритинов». Журнал неорганической биохимии . 47 (3–4): 161–74. дои : 10.1016/0162-0134(92)84062-R . ПМИД 1431878 .
- ^ Чжан Ю, Мэн Ц, Цзян Т, Ван Х, Се Л, Чжан Р (май 2003 г.). «Новая субъединица ферритина, участвующая в формировании раковины жемчужной устрицы (Pinctada fucata)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B. Биохимия и молекулярная биология . 135 (1): 43–54. дои : 10.1016/S1096-4959(03)00050-2 . ПМИД 12781972 .
- ^ Леви С., Корси Б., Бозисио М., Инверницци Р., Волц А., Сэнфорд Д., Арозио П., Дрисдейл Дж. (июль 2001 г.). «Человеческий митохондриальный ферритин, кодируемый безинтронным геном» . Журнал биологической химии . 276 (27): 24437–40. дои : 10.1074/jbc.C100141200 . ПМИД 11323407 .
- ^ Ловелл С.К., Дэвис И.В., Арендалл В.Б., де Баккер П.И., Уорд Дж.М., Присант М.Г., Ричардсон Дж.С., Ричардсон Д.С. (февраль 2003 г.). «Проверка структуры с помощью геометрии Calpha: отклонение фи, пси и Cbeta» (PDF) . Белки . 50 (3): 437–50. дои : 10.1002/прот.10286 . ПМИД 12557186 . S2CID 8358424 . Архивировано из оригинала (PDF) 12 октября 2012 года.
Анализ MolProbity Ramachandran.
- ^ Секбак Дж (1982). «Разгадка секретов растительного ферритина - обзор». Журнал питания растений . 5 (4–7): 369–394. Бибкод : 1982JPlaN...5..369S . дои : 10.1080/01904168209362966 .
- ^ Орино К., Леман Л., Цудзи Ю., Аяки Х., Торти С.В., Торти FM (июль 2001 г.). «Ферритин и реакция на окислительный стресс» . Биохимический журнал . 357 (Часть 1): 241–7. дои : 10.1042/0264-6021:3570241 . ПМК 1221947 . ПМИД 11415455 .
- ^ Джексон DJ, Wörheide G, Degnan BM (2007). «Динамическая экспрессия древних и новых генов раковин моллюсков во время экологических переходов» . Эволюционная биология BMC . 7 (1): 160. Бибкод : 2007BMCEE...7..160J . дои : 10.1186/1471-2148-7-160 . ПМК 2034539 . ПМИД 17845714 .
- ^ Яно М., Нагай К., Моримото К., Миямото Х. (июнь 2006 г.). «Шематрин: семейство богатых глицином структурных белков в раковине жемчужной устрицы Pinctada fucata». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B. Биохимия и молекулярная биология . 144 (2): 254–62. дои : 10.1016/j.cbpb.2006.03.004 . ПМИД 16626988 .
- ^ Кён Сок К., Уэбб Дж., Мэйси Д. (1986). «Свойства и роль ферритина в гемолимфе хитона Clavarizona hirtosa». Acta биохимии и биофизики (BBA) – общие предметы 884 (3): 387–394. дои : 10.1016/0304-4165(86)90188-1 .
- ^ Чжан Ю, Михаил М, Сюй Д, Ли Ю, Соэ-Лин С, Нин Б и др. (октябрь 2010 г.). «Лизосомальный протеолиз является основным путем деградации цитозольного ферритина, а деградация цитозольного ферритина необходима для выхода железа». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 13 (7): 999–1009. дои : 10.1089/ars.2010.3129 . ПМИД 20406137 .
- ^ Перейти обратно: а б с Хонарманд Эбрахими К., Хагедорн П.Л., Хаген В.Р. (январь 2015 г.). «Единство в биохимии железозапасающих белков ферритина и бактериоферритина» . Химические обзоры . 115 (1): 295–326. дои : 10.1021/cr5004908 . ПМИД 25418839 .
- ^ Перейти обратно: а б Хонарманд Эбрахими К., Билл Э., Хагедорн П.Л., Хаген В.Р. (ноябрь 2012 г.). «Каталитический центр ферритина регулирует запасание железа посредством замещения Fe (II)-Fe (III)». Химическая биология природы . 8 (11): 941–8. дои : 10.1038/nchembio.1071 . ПМИД 23001032 .
- ^ Ватт РК (март 2013 г.). «Единая модель загрузки железа ферритином каталитическим центром: значение для контроля «свободного железа» во время окислительного стресса». ХимБиоХим . 14 (4): 415–9. дои : 10.1002/cbic.201200783 . ПМИД 23404831 . S2CID 41485685 .
- ^ Кармона У, Ли Л, Чжан Л, Кнез М (декабрь 2014 г.). «Субъединицы легкой цепи ферритина: ключевые элементы для переноса электронов через белковую клетку». Химические коммуникации . 50 (97): 15358–61. дои : 10.1039/c4cc07996e . ПМИД 25348725 .
- ^ Перейти обратно: а б Онг Д.С., Ван Л., Чжу Ю, Хо Б., Дин Дж.Л. (2005). «Реакция ферритина на ЛПС и острая фаза инфекции Pseudomonas». Журнал исследований эндотоксинов . 11 (5): 267–80. дои : 10.1179/096805105X58698 . ПМИД 16262999 .
- ^ Ларад К., Стори КБ (март 2004 г.). «Накопление и трансляция транскриптов тяжелой цепи ферритина после воздействия аноксии у морских беспозвоночных» . Журнал экспериментальной биологии . 207 (Часть 8): 1353–60. дои : 10.1242/jeb.00872 . ПМИД 15010486 .
- ^ Бек Дж., Эллис Т.В., Хабихт Г.С., Шлютер С.Ф., Мархалонис Дж.Дж. (январь 2002 г.). «Эволюция острофазового ответа: высвобождение железа целомоцитами иглокожих (Asterias forbesi) и клонирование молекулы ферритина иглокожих». Развивающая и сравнительная иммунология . 26 (1): 11–26. дои : 10.1016/S0145-305X(01)00051-9 . ПМИД 11687259 .
- ^ Перейти обратно: а б Боттке В., Бурщик М., Волмер Дж. (1988). «О происхождении белка желтка ферритина улиток». Архив биологии развития Ру . 197 (7): 377–382. дои : 10.1007/BF00398988 . ПМИД 28305744 . S2CID 34033340 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Камачелла, Клара (07 мая 2015 г.). Лонго, Дэн Л. (ред.). «Железодефицитная анемия» . Медицинский журнал Новой Англии . 372 (19): 1832–1843. дои : 10.1056/NEJMra1401038 . ISSN 0028-4793 . ПМИД 25946282 . S2CID 17628280 .
- ^ Всемирная организация здравоохранения (2020 г.). Руководство ВОЗ по использованию концентрации ферритина для оценки статуса железа у отдельных лиц и групп населения . Женева, Швейцария. ISBN 978-92-4-000012-4 . OCLC 1265083396 .
{{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка ) - ^ Вердон Ф., Бёрнан Б., Стуби К.Л., Бонар С., Графф М., Мишо А., Бишофф Т., де Веве М., Студер Ж.П., Херциг Л., Шапюи С., Тиссо Дж., Пеку А., Фаврат Б. (май 2003 г.). «Добавки железа при необъяснимой усталости у женщин без анемии: двойное слепое рандомизированное плацебо-контролируемое исследование» . BMJ (Клинические исследования под ред.) . 326 (7399): 1124–0. дои : 10.1136/bmj.326.7399.1124 . ПМК 156009 . ПМИД 12763985 .
- ^ Вошер П., Друайс П.Л., Вальдфогель С., Фаврат Б. (август 2012 г.). «Влияние добавок железа на усталость у менструирующих женщин без анемии с низким ферритином: рандомизированное контролируемое исследование» . CMAJ: Журнал Канадской медицинской ассоциации . 184 (11): 1247–1254. дои : 10.1503/cmaj.110950 . ПМЦ 3414597 . ПМИД 22777991 .
- ^ Гайятт Г.Х., Паттерсон С., Али М., Сингер Дж., Левин М., Терпи И., Мейер Р. (март 1990 г.). «Диагностика железодефицитной анемии у пожилых». Американский медицинский журнал . 88 (3): 205–9. дои : 10.1016/0002-9343(90)90143-2 . ПМИД 2178409 .
- ^ Перейти обратно: а б Фиркин Ф, Раш Б (1997). «Интерпретация биохимических тестов на дефицит железа: трудности диагностики, связанные с ограничениями отдельных тестов» . Австралийский врач . 20 : 74–6. дои : 10.18773/austprescr.1997.063 . Архивировано из оригинала 25 марта 2012 г.
- ^ Бернетт Д., Крокер-младший (1999). Наука лабораторной диагностики . Медицинские СМИ ИГИЛ. п. 341. ИСБН 978-1-899066-62-9 .
- ^ Винаягамурти, Р.; Пуджа, Д; Рупавани, К; Сабита, П; Хемавати, В. (23 августа 2022 г.). «Связь гипотиреоза с низким уровнем ферритина в сыворотке и железодефицитной анемией в первом триместре беременности» . Куреус . 14 (8): e28307. дои : 10.7759/cureus.28307 . ПМЦ 9498961 . ПМИД 36158423 .
- ^ Крайгер М.Х., Отаке К., Ферстер Дж. (март 2002 г.). «Низкие запасы железа в организме и синдром беспокойных ног: исправимая причина бессонницы у подростков и подростков». Медицина сна . 3 (2): 127–32. дои : 10.1016/S1389-9457(01)00160-5 . ПМИД 14592231 .
- ^ Мизуно С., Михара Т., Мияока Т., Инагаки Т., Хоригучи Дж. (март 2005 г.). «Уровни железа, ферритина и трансферрина в спинномозговой жидкости при синдроме беспокойных ног» . Журнал исследований сна . 14 (1): 43–7. дои : 10.1111/j.1365-2869.2004.00403.x . ПМИД 15743333 . S2CID 12959227 .
- ^ Крейг У.Дж., Мангелс А.Р. (июль 2009 г.). «Позиция Американской диетической ассоциации: вегетарианская диета» . Журнал Американской диетической ассоциации . 109 (7): 1266–82. дои : 10.1016/j.jada.2009.05.027 . ПМИД 19562864 . S2CID 7906168 .
- ^ Чен Г., Ву Д., Го В., Цао Ю., Хуан Д., Ван Х. и др. (май 2020 г.). «Клинико-иммунологические особенности тяжелой и среднетяжелой коронавирусной болезни 2019» . Журнал клинических исследований . 130 (5): 2620–2629. дои : 10.1172/JCI137244 . ПМК 7190990 . ПМИД 32217835 .
- ^ Алкаттан А, Алабдулкарим К, Камель А, Абдельсид Х, Альмутаири Ю, Алсаламин Э (2021). «Корреляция между концентрацией микроэлементов в плазме и тяжестью заболевания у пациентов с COVID-19» . Александрийский медицинский журнал . 57 (1): 21–27. дои : 10.1080/20905068.2020.1870788 . ISSN 2090-5068 . ПМК 8108185 .
- ^ Мело А.К., Милби К.М., Капарроз А.Л., Пинто А.С., Сантос Р.Р., Роча А.П. и др. (29 июня 2021 г.). «Биомаркеры цитокинового шторма как тревожные сигналы тяжелых и смертельных случаев COVID-19: живой систематический обзор и метаанализ» . ПЛОС ОДИН . 16 (6): e0253894. Бибкод : 2021PLoSO..1653894M . дои : 10.1371/journal.pone.0253894 . ПМЦ 8241122 . ПМИД 34185801 .
- ^ Танец А (10 апреля 2020 г.). «Что такое цитокиновый шторм?» . Знающий журнал . Ежегодные обзоры . Проверено 9 августа 2021 г.
- ^ Кеннеди А., Кон М., Ламми А., Кларк С. (август 2004 г.). «Железный статус и гематологические изменения у девочек-подростков, находящихся в стационаре с нервной анорексией». Журнал педиатрии и здоровья детей . 40 (8): 430–2. дои : 10.1111/j.1440-1754.2004.00432.x . ПМИД 15265182 . S2CID 26269832 .
- ^ Тран Дж., Стори С., Мур Д., Мец М. (сентябрь 2013 г.). «Неожиданное повышение концентрации ферритина у больных нервной анорексией» . Анналы клинической биохимии . 50 (Часть 5): 504–6. дои : 10.1177/0004563213490289 . ПМИД 23897102 . S2CID 9927714 .
- ^ Бэкон Б.Р., Адамс ПК, Каудли К.В., Пауэлл Л.В., Тавилл А.С. (июль 2011 г.). «Диагностика и лечение гемохроматоза: практическое руководство Американской ассоциации по изучению заболеваний печени, 2011 г.» . Гепатология . 54 (1). Балтимор, Мэриленд: 328–43. дои : 10.1002/hep.24330 . ПМК 3149125 . ПМИД 21452290 .
- ^ «Гемохроматоз» . Guidelinecentral.com .
- ^ Котлер С.Дж., Броннер, член парламента, Пресс Р.Д., Карлсон Т.Х., Перкинс Дж.Д., Эмонд М.Дж., Каудли К.В. (август 1998 г.). «Течная стадия заболевания печени без гемохроматоза, связанная с повышенным индексом железа в печени». Журнал гепатологии . 29 (2): 257–62. дои : 10.1016/S0168-8278(98)80011-1 . ПМИД 9722207 .
- ^ Гкампрела Э., Дойч М., Пектазиды Д. (2017). «Железодефицитная анемия при хронических заболеваниях печени: этиопатогенез, диагностика и лечение» . Анналы гастроэнтерологии . 30 (4): 405–413. дои : 10.20524/aog.2017.0152 . ПМК 5479992 . ПМИД 28655976 .
- ^ Гаядер Д., Тируар А.С., Эрдтманн Л., Ракба Н., Жаклинет С., Даниэлу Х. и др. (апрель 2007 г.). «Железо в печени является суррогатным маркером тяжелого фиброза при хроническом гепатите С». Журнал гепатологии . 46 (4): 587–95. дои : 10.1016/j.jhep.2006.09.021 . PMID 17156889 .
- ^ Адамс ПК (1998). «Перегрузка железом при вирусных и алкогольных заболеваниях печени». Журнал гепатологии . 28 (Приложение 1): 19–20. дои : 10.1016/S0168-8278(98)80370-X . ПМИД 9575444 .
- ^ Eng SC, Тейлор С.Л., Рейес В., Раака С., Бергер Дж., Каудли К.В. (июнь 2005 г.). «Перегрузка железом в печени при алкогольной терминальной стадии заболевания печени связана с отложением железа в других органах при отсутствии гемохроматоза HFE-1». Печень Интернационал . 25 (3): 513–7. дои : 10.1111/j.1478-3231.2005.01004.x . ПМИД 15910487 . S2CID 23125116 .
- ^ Майвалл Р., Кумар С., Чаудхари А.К., Марас Дж., Вани З., Кумар С. и др. (июль 2014 г.). «Сывороточный ферритин предсказывает раннюю смертность у пациентов с декомпенсированным циррозом». Журнал гепатологии . 61 (1): 43–50. дои : 10.1016/j.jhep.2014.03.027 . ПМИД 24681346 .
- ^ Марас Дж.С., Майвалл Р., Харша Х.К., Дас С., Хусейн М.С., Кумар С. и др. (апрель 2015 г.). «Нарушение регуляции гомеостаза железа тесно связано с полиорганной недостаточностью и ранней смертностью при острой и хронической печеночной недостаточности» . Гепатология . 61 (4): 1306–20. дои : 10.1002/hep.27636 . ПМИД 25475192 .
- ^ Перейти обратно: а б Торнаи Д., Антал-Салмас П., Торнаи Т., Папп М., Торнаи И., Сипеки Н. и др. (март 2021 г.). «Аномальные уровни ферритина предсказывают развитие плохих результатов у амбулаторных пациентов с циррозом печени: когортное исследование» . БМК Гастроэнтерология . 21 (1): 94. дои : 10.1186/s12876-021-01669-w . ПМЦ 7923668 . ПМИД 33653274 .
- ^ Касютич О, Илари А, Фиорилло А, Татчев Д, Хоэлл А, Сеси П (март 2010 г.). «Включение ионов серебра и образование наночастиц внутри полости ферритина Pyrococcus Furiosus: структурный анализ и анализ распределения по размерам» . Журнал Американского химического общества . 132 (10): 3621–7. дои : 10.1021/ja910918b . ПМИД 20170158 .
- ^ Учида М., Фленникен М.Л., Аллен М., Уиллитс Д.А., Кроули Б.Е., Брумфилд С., Уиллис А.Ф., Джекив Л., Джутила М., Янг М.Дж., Дуглас Т. (декабрь 2006 г.). «Нацеливание на раковые клетки с помощью наночастиц ферримагнитной клетки ферритина». Журнал Американского химического общества . 128 (51): 16626–33. дои : 10.1021/ja0655690 . ПМИД 17177411 .
- ^ Ли М., Виравайдия С., Манн С. (сентябрь 2007 г.). «Полимер-опосредованный синтез неорганических наночастиц, инкапсулированных в ферритин». Маленький . 3 (9): 1477–81. дои : 10.1002/smll.200700199 . ПМИД 17768776 .
- ^ Уэно Т., Сузуки М., Гото Т., Мацумото Т., Нагаяма К., Ватанабэ Ю. (май 2004 г.). «Селективное по размеру гидрирование олефинов с помощью нанокластера Pd, помещенного в апоферритиновую клетку». Ангеванде Хеми . 43 (19): 2527–30. дои : 10.1002/anie.200353436 . ПМИД 15127443 .
- ^ Стэнфордская однодозовая наночастичная вакцина от COVID-19 . На: SciTechDaily. 10 января 2021 г. Источник: Стэнфордский университет.
- ^ Ван В, Хуан Б, Чжу Ю, Тан В, Чжу М (март 2021 г.). «Вакцина SARS-CoV-2 RBD на основе наночастиц ферритина индуцирует стойкий ответ антител и долговременную память у мышей» . Клеточная и молекулярная иммунология . 18 (3): 749–751. дои : 10.1038/s41423-021-00643-6 . ПМЦ 7880661 . ПМИД 33580169 .
- ^ «Ферритин – Homo sapiens (Человек)» .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
- Ферритины Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
- Ферритин в лабораторных тестах онлайн
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02792 (легкая цепь ферритина) в PDBe-KB .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02794 (тяжелая цепь ферритина) в PDBe-KB .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q8N4E7 (Ферритин, митохондриальный) в PDBe-KB .