Аденилатциклаза

Аденилатциклаза I класса
Аденилатциклаза I класса
Идентификаторы
Символ	Аденилат_цикл
Пфам	PF01295
ИнтерПро	IPR000274
PROSITE	PDOC00837
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Аденилатциклаза
Аденилатциклаза
	аденилатциклазы (чувствительный к кальмодулину) Тример , Bacillus anthracis ; Адреналин связывает свой рецептор, который связывается с гетеротримерным G-белком. Белок G связывается с аденилатциклазой, которая превращает АТФ в цАМФ , распространяя сигнал.
Идентификаторы
Номер ЕС.	4.6.1.1
Номер CAS.	9012-42-4
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Аденилатциклаза (EC 4.6.1.1, также широко известная как аденилциклаза и аденилатциклаза , сокращенно AC ) представляет собой фермент с систематическим названием АТФ-дифосфат-лиаза (циклизующая; 3',5'-циклическая-АМФ-образующая) . Он катализирует следующую реакцию:

АТФ = 3',5'-циклический АМФ + дифосфат

Он играет ключевую регуляторную роль практически во всех клетках . ^{[ 2 ]} Это наиболее полифилетичный из известных ферментов : описаны шесть различных классов, все они катализируют одну и ту же реакцию, но представляют собой несвязанные генов семейства без известной последовательности или структурной гомологии . ^{[ 3 ]} Наиболее известным классом аденилатциклаз является класс III или AC-III (классы обозначаются римскими цифрами). AC-III широко встречается у эукариот и играет важную роль во многих тканях человека . ^{[ 4 ]}

Все классы аденилатциклазы катализируют превращение аденозинтрифосфата (АТФ) в 3',5'-циклический АМФ (цАМФ) и пирофосфат . ^{[ 4 ]} магния Ионы обычно необходимы и, по-видимому, тесно участвуют в ферментативном механизме. цАМФ, продуцируемый АЦ, затем служит регуляторным сигналом через специфические цАМФ-связывающие белки , факторы транскрипции , ферменты (например, цАМФ-зависимые киназы ) или переносчики ионов .

Классы

Класс I

Первый класс аденилатциклаз встречается во многих бактериях, включая E. coli (как CyaA P00936 [не связанный с ферментом класса II]). ^{[ 4 ]} Это был первый класс переменного тока, который был охарактеризован. Было замечено, что E. coli, лишенная глюкозы, вырабатывает цАМФ, который служит внутренним сигналом для активации экспрессии генов импорта и метаболизма других сахаров. цАМФ оказывает этот эффект путем связывания фактора транскрипции CRP , также известного как CAP. AC класса I представляют собой крупные цитозольные ферменты (~ 100 кДа) с большим регуляторным доменом (~ 50 кДа), который косвенно определяет уровень глюкозы. По состоянию на 2012 год ^[update], для класса I AC кристаллическая структура отсутствует.

Для этого класса доступна некоторая косвенная структурная информация. Известно, что N-концевая половина является каталитической частью и для нее необходимы два Mg. ²⁺ ионы. S103, S113, D114, D116 и W118 — пять абсолютно незаменимых остатков. Каталитический домен класса I ( Pfam PF12633 ) принадлежит к тому же суперсемейству ( Pfam CL0260 ), что и пальмовый домен ДНК-полимеразы бета ( Pfam PF18765 ). Выравнивание его последовательности по структуре с родственной архейной тРНК нуклеотидилтрансферазой CCA ( PDB : 1R89 ) позволяет присвоить остаткам определенные функции: связывание γ-фосфата , структурную стабилизацию, мотив DxD для связывания ионов металлов и, наконец, связывание рибозы. ^{[ 5 ]}

Класс II

Эти аденилатциклазы представляют собой токсины, выделяемые патогенными бактериями, такими как Bacillus anthracis , Bordetella pertussis , Pseudomonas aeruginosa и Vibrio vulnificus во время инфекций. ^{[ 6 ]} Эти бактерии также секретируют белки, которые позволяют AC-II проникать в клетки-хозяева, где экзогенная активность AC подрывает нормальные клеточные процессы. Гены AC класса II известны как cyaA , один из которых представляет собой токсин сибирской язвы . Для ферментов AC-II известно несколько кристаллических структур. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Класс III

Аденилатциклаза класса-3/гуанилилциклаза

Идентификаторы

Символ

Guanylate_cyc

Пфам Клан

1тл7 / СКОПе / СУПФАМ

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Эти аденилатциклазы являются наиболее известными на основании обширных исследований из-за их важной роли в здоровье человека. Они также обнаружены у некоторых бактерий, особенно у Mycobacterium Tuberculosis , где они, по-видимому, играют ключевую роль в патогенезе. Большинство AC-III представляют собой интегральные мембранные белки, участвующие в преобразовании внеклеточных сигналов во внутриклеточные реакции. Нобелевская премия была присуждена Эрлу Сазерленду в 1971 году за открытие ключевой роли AC-III в печени человека, где адреналин косвенно стимулирует AC для мобилизации накопленной энергии в реакции «бей или беги». Эффект адреналина осуществляется через сигнальный каскад G-белка , который передает химические сигналы снаружи клетки через мембрану внутрь клетки ( цитоплазму ). Внешний сигнал (в данном случае адреналин) связывается с рецептором, который передает сигнал G-белку, который передает сигнал аденилатциклазе, которая передает сигнал путем преобразования аденозинтрифосфата в циклический аденозинмонофосфат. (лагерь). цАМФ известен как второй мессенджер . ^{[ 10 ]}

Циклический АМФ является важной молекулой в эукариотической передаче сигнала , так называемым вторичным мессенджером . Аденилатциклазы часто активируются или ингибируются G-белками , которые связаны с мембранными рецепторами и, таким образом, могут реагировать на гормональные или другие стимулы. ^{[ 11 ]} После активации аденилатциклазы образующийся цАМФ действует как второй мессенджер, взаимодействуя и регулируя другие белки, такие как протеинкиназа А и ионные каналы, управляемые циклическими нуклеотидами . ^{[ 11 ]}

Фотоактивируемая аденилатциклаза (PAC) была обнаружена у Euglena gracilis и может экспрессироваться в других организмах посредством генетических манипуляций. Освещение синим светом клетки, содержащей PAC, активирует ее и резко увеличивает скорость превращения АТФ в цАМФ. Это полезный метод для исследователей в области нейробиологии, поскольку он позволяет им быстро увеличивать внутриклеточные уровни цАМФ в отдельных нейронах и изучать влияние этого увеличения нейронной активности на поведение организма. ^{[ 12 ]} Недавно была создана активируемая зеленым светом родопсин-аденилатциклаза (CaRhAC) путем модификации нуклеотидсвязывающего кармана родопсин- гуанилилциклазы .

Структура

Большинство аденилатциклаз III класса представляют собой трансмембранные белки с 12 трансмембранными сегментами. Белок состоит из 6 трансмембранных сегментов, затем цитоплазматического домена C1, затем еще 6 мембранных сегментов и второго цитоплазматического домена, называемого C2. Важными функциональными частями являются N-конец и области C1 и C2. Субдомены C1a и C2a гомологичны и образуют внутримолекулярный «димер», образующий активный центр. У Mycobacterium Tuberculosis и многих других бактериальных случаях полипептид AC-III короче вдвое и включает один 6-трансмембранный домен, за которым следует цитоплазматический домен, но два из них образуют функциональный гомодимер, который напоминает архитектуру млекопитающих с двумя активными центрами. В AC класса III неживотных животных каталитический цитоплазматический домен связан с другими (не обязательно трансмембранными) доменами. ^{[ 13 ]}

Домены аденилатциклазы класса III можно дополнительно разделить на четыре подсемейства, названных классами с IIIa по IIId. Мембраносвязанные АЦ животных относятся к классу IIIa. ^{[ 13 ]}^: 1087

Механизм

Реакция протекает с участием двух металлических кофакторов (Mg или Mn), координированных с двумя остатками аспартата на C1. Они осуществляют нуклеофильную атаку 3'-ОН-группы рибозы на α-фосфорильную группу АТФ. Два остатка лизина и аспартата на C2 отдают предпочтение АТФ в качестве субстрата, а не GTP, так что фермент не является гуанилилциклазой. Пара остатков аргинина и аспарагина на С2 стабилизирует переходное состояние. Тем не менее во многих белках эти остатки мутируют, сохраняя при этом активность аденилатциклазы. ^{[ 13 ]}

Типы

известны десять изоформ аденилатциклазы У млекопитающих :

Их также иногда называют просто AC1, AC2 и т. д., и, что несколько сбивает с толку, иногда для этих изоформ используются римские цифры, которые все принадлежат к общему классу AC III. Они различаются главным образом тем, как они регулируются, и по-разному экспрессируются в различных тканях на протяжении развития млекопитающих.

Регулирование

Аденилатциклаза регулируется G-белками, которые могут находиться в мономерной или гетеротримерной форме, состоящей из трех субъединиц. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Активность аденилатциклазы контролируется гетеротримерными G-белками. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Неактивная или ингибирующая форма существует, когда комплекс состоит из альфа-, бета- и гамма-субъединиц, при этом GDP связан с альфа-субъединицей. ^{[ 2 ]}^{[ 4 ]} Чтобы стать активным, лиганд должен связаться с рецептором и вызвать конформационные изменения. ^{[ 2 ]} Это конформационное изменение приводит к тому, что альфа-субъединица отделяется от комплекса и связывается с GTP. ^{[ 2 ]} Этот комплекс G-альфа-GTP затем связывается с аденилатциклазой и вызывает активацию и высвобождение цАМФ. ^{[ 2 ]} Поскольку хороший сигнал требует помощи ферментов, которые быстро включают и выключают сигналы, также должен существовать механизм, при котором аденилатциклаза деактивирует и ингибирует цАМФ. ^{[ 2 ]} Деактивация активного комплекса G-альфа-ГТФ происходит быстро за счет гидролиза ГТФ, поскольку реакция катализируется собственной ферментативной активностью ГТФазы, расположенной в альфа-субъединице. ^{[ 2 ]} Его также регулирует форсколин . ^{[ 11 ]} а также другие эффекторы, специфичные для изоформ:

Изоформы I, III и VIII также стимулируются Ca. ²⁺/ кальмодулин . ^{[ 11 ]}
Изоформы V и VI ингибируются Ca. ²⁺ кальмодулиннезависимым образом. ^{[ 11 ]}
Изоформы II, IV и IX стимулируются альфа-субъединицей G-белка. ^{[ 11 ]}
Изоформы I, V и VI наиболее явно ингибируются Gi, в то время как другие изоформы демонстрируют менее двойную регуляцию ингибирующим G-белком. ^{[ 11 ]}
Растворимый AC (sAC) не является трансмембранной формой и не регулируется G-белками или форсколином, а вместо этого действует как датчик бикарбоната/pH. Он закрепляется в различных местах внутри клетки и вместе с фосфодиэстеразами образует локальные сигнальные домены цАМФ. ^{[ 14 ]}

В нейронах чувствительные к кальцию аденилатциклазы расположены рядом с ионными кальциевыми каналами для более быстрой реакции на Ca. ²⁺ приток; их подозревают в том, что они играют важную роль в процессах обучения. Это подтверждается тем фактом, что аденилатциклазы являются детекторами совпадений , а это означает, что они активируются только несколькими различными сигналами, возникающими вместе. ^{[ 15 ]} В периферических клетках и тканях аденилатциклазы, по-видимому, образуют молекулярные комплексы со специфическими рецепторами и другими сигнальными белками специфичным для изоформ образом.

Функция

Отдельные трансмембранные изоформы аденилатциклазы связаны с многочисленными физиологическими функциями. ^{[ 16 ]} Растворимая аденилатциклаза (sAC, AC10) играет решающую роль в подвижности сперматозоидов. ^{[ 17 ]} Аденилатциклаза участвует в формировании памяти, действуя как детектор совпадений . ^{[ 11 ]}^{[ 15 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}^{[ 20 ]}

Класс IV

Аденилатциклаза CyaB
Идентификаторы
Символ	ЦиаБ
ИнтерПро	ИПР008173
КАТ	1YEM
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	2ACA / SCOPe / СУПФАМ
CDD	cd07890

AC-IV был впервые обнаружен у бактерии Aeromonas Hydrophila структура AC-IV из Yersinia pestis , а также описана . Это самые маленькие из классов ферментов AC; AC-IV (CyaB) из Yersinia представляет собой димер из субъединиц массой 19 кДа без известных регуляторных компонентов ( PDB : 2FJT ). ^{[ 21 ]} AC-IV образует суперсемейство с тиаминтрифосфатазой млекопитающих , называемое CYTH (CyaB, тиаминтрифосфатаза). ^{[ 22 ]}

Классы V и VI

Класс переменного тока VI (DUF3095)

Идентификаторы

Символ

DUF3095

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

предсказание контакта

Эти формы АЦ были обнаружены у конкретных бактерий ( Prevotella ruminicola O68902 и Rhizobium etli Q8KY20 соответственно) и не были подробно охарактеризованы. ^{[ 23 ]} Есть еще несколько членов (около 400 в Pfam), которые, как известно, относятся к классу VI. Ферменты класса VI обладают каталитическим ядром, аналогичным таковому в классе III. ^{[ 24 ]}

Дополнительные изображения

киназы бета-адренергических рецепторов Путь

Ссылки

^ «PDB101: Молекула месяца: G-белки» . RCSB: PDB-101 . Проверено 24 августа 2020 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я Хэнкок, Джон (2010). Сотовая сигнализация . стр. 189–195.
^ Jump up to: ^а ^б ^с Садана Р., Дессауэр CW (февраль 2009 г.). «Физиологическая роль изоформ аденилатциклазы, регулируемой G-белком: результаты исследований нокаута и сверхэкспрессии» . Нейросигналы . 17 (1): 5–22. дои : 10.1159/000166277 . ПМК 2790773 . ПМИД 18948702 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Чжан Г., Лю Ю., Руохо А.Э., Херли Дж.Х. (март 1997 г.). «Структура каталитического ядра аденилатциклазы». Природа . 386 (6622): 247–253. Бибкод : 1997Natur.386..247Z . дои : 10.1038/386247a0 . ПМИД 9069282 . S2CID 4329051 .
^ Линдер Ю. (ноябрь 2008 г.). «Структурно-функциональные взаимоотношения в аденилатциклазе Escherichia coli». Биохимический журнал . 415 (3): 449–454. дои : 10.1042/BJ20080350 . ПМИД 18620542 . ( выравнивание )
^ Ахуджа Н. , Кумар П., Бхатнагар Р. (2004). «Аденилатциклазные токсины». Критические обзоры по микробиологии . 30 (3): 187–196. дои : 10.1080/10408410490468795 . ПМИД 15490970 . S2CID 23893594 .
^ Ханппнавар Б., Датта С. (сентябрь 2018 г.). «Кристаллическая структура и субстратная специфичность ExoY, уникального T3SS-опосредованного секретируемого токсина нуклеотидилциклазы из Pseudomonas aeruginosa». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1862 (9): 2090–2103. дои : 10.1016/j.bbagen.2018.05.021 . ПМИД 29859257 . S2CID 44151852 .
^ Го Ц, Шен Ю, Ли Ю.С., Гиббс К.С., Мркшич М., Тан В.Дж. (сентябрь 2005 г.). «Структурные основы взаимодействия токсина аденилатциклазы Bordetella pertussis с кальмодулином» . Журнал ЭМБО . 24 (18): 3190–3201. дои : 10.1038/sj.emboj.7600800 . ПМК 1224690 . ПМИД 16138079 .
^ Драм С.Л., Ян С.З., Бард Дж., Шен Ю.К., Лу Д., Сулайман С. и др. (январь 2002 г.). «Структурная основа активации экзотоксина аденилатциклазы сибирской язвы кальмодулином». Природа . 415 (6870): 396–402. Бибкод : 2002Natur.415..396D . дои : 10.1038/415396a . ПМИД 11807546 . S2CID 773562 .
^ Рис Дж., Кэмпбелл Н. (2002). Биология . Сан-Франциско: Бенджамин Каммингс. стр. 207 . ISBN 978-0-8053-6624-2 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Ханун Дж., Дефер Н. (апрель 2001 г.). «Регуляция и роль изоформ аденилатциклазы». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 41 (1): 145–174. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145 . ПМИД 11264454 .
^ Шредер-Ланг С., Шварцель М., Зайферт Р., Стрюнкер Т., Катерия С., Лузер Дж. и др. (январь 2007 г.). «Быстрое манипулирование уровнем клеточного цАМФ с помощью света in vivo» . Природные методы . 4 (1): 39–42. дои : 10.1038/nmeth975 . ПМИД 17128267 . S2CID 10616442 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Линдер Ю., Шульц Дж. Э. (декабрь 2003 г.). «Аденилатциклазы III класса: многоцелевые сигнальные модули». Сотовая сигнализация . 15 (12): 1081–1089. дои : 10.1016/s0898-6568(03)00130-x . ПМИД 14575863 .
^ Рахман Н., Бак Дж., Левин Л.Р. (ноябрь 2013 г.). «Определение pH с помощью регулируемой бикарбонатом «растворимой» аденилатциклазы (sAC)» . Границы в физиологии . 4 : 343. дои : 10.3389/fphys.2013.00343 . ПМЦ 3838963 . ПМИД 24324443 .
^ Jump up to: ^а ^б Хоган Д.А., Мюльшлегель Ф.А. (декабрь 2011 г.). «Регуляция развития Candida albicans: аденилатциклаза как детектор совпадений параллельных сигналов». Современное мнение в микробиологии . 14 (6): 682–686. дои : 10.1016/j.mib.2011.09.014 . ПМИД 22014725 .
^ Остром К.Ф., ЛаВинь Дж.Э., Бруст Т.Ф., Зейферт Р., Дессауэр К.В., Уоттс В.Дж., Остром Р.С. (апрель 2022 г.). «Физиологическая роль изоформ трансмембранной аденилатциклазы млекопитающих» . Физиологические обзоры . 102 (2): 815–857. doi : 10.1152/physrev.00013.2021 . ПМЦ 8759965 . ПМИД 34698552 .
^ Эспозито Г., Джайсвал Б.С., Се Ф., Крайнц-Франкен М.А., Роббен Т.Дж., Стрик А.М. и др. (март 2004 г.). «Мыши с дефицитом растворимой аденилатциклазы бесплодны из-за серьезного нарушения подвижности сперматозоидов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (9): 2993–2998. Бибкод : 2004PNAS..101.2993E . дои : 10.1073/pnas.0400050101 . ПМЦ 365733 . ПМИД 14976244 .
^ Уиллоуби Д., Купер Д.М. (июль 2007 г.). «Организация и Ca2+-регуляция аденилатциклаз в микродоменах цАМФ». Физиологические обзоры . 87 (3): 965–1010. CiteSeerX 10.1.1.336.3746 . doi : 10.1152/physrev.00049.2006 . ПМИД 17615394 .
^ Монс Н., Гийу Дж.Л., Джаффард Р. (апрель 1999 г.). «Роль Ca2+/кальмодулин-стимулируемых аденилатциклаз как детекторов молекулярных совпадений в формировании памяти» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 55 (4): 525–533. дои : 10.1007/s000180050311 . ПМЦ 11147090 . ПМИД 10357223 . S2CID 10849274 .
^ Нив К.А., Симанс Дж.К., Трантэм-Дэвидсон Х. (август 2004 г.). «Передача сигналов дофаминовых рецепторов». Журнал исследований рецепторов и передачи сигналов . 24 (3): 165–205. CiteSeerX 10.1.1.465.5011 . дои : 10.1081/RRS-200029981 . ПМИД 15521361 . S2CID 12407397 .
^ Галлахер Д.Т., Смит Н.Н., Ким С.К., Геро А., Робинсон Х., Редди П.Т. (сентябрь 2006 г.). «Структура аденилатциклазы класса IV обнаруживает новую складку». Журнал молекулярной биологии . 362 (1): 114–122. дои : 10.1016/j.jmb.2006.07.008 . ПМИД 16905149 .
^ Кон Г., Дельво Д., Лакай Б., Серве А.С., Шолер Г., Филле М. и др. (2012). «Высокая активность неорганической трифосфатазы в бактериях и клетках млекопитающих: идентификация задействованных ферментов» . ПЛОС ОДИН . 7 (9): e43879. Бибкод : 2012PLoSO...743879K . дои : 10.1371/journal.pone.0043879 . ПМЦ 3440374 . ПМИД 22984449 .
^ Котта М.А., Уайтхед Т.Р., Уилер М.Б. (июль 1998 г.). «Идентификация новой аденилатциклазы в рубцовом анаэробе Prevotella ruminicola D31d» . Письма FEMS по микробиологии . 164 (2): 257–260. дои : 10.1111/j.1574-6968.1998.tb13095.x . ПМИД 9682474 . Генбанк AF056932 .
^ Теллес-Соса Х., Соберон Н., Вега-Сегура А., Торрес-Маркес М.Е., Севальос М.А. (июль 2002 г.). «Продукт Rhizobium etli cyaC: характеристика нового класса аденилатциклазы» . Журнал бактериологии . 184 (13): 3560–3568. дои : 10.1128/jb.184.13.3560-3568.2002 . ПМК 135151 . ПМИД 12057950 . Генбанк AF299113 .

Дальнейшее чтение

Содеман В., Содеман Т. (2005). «Физиологические и аденилатциклазные бета-адренергические рецепторы». Патологическая физиология Содемана: механизмы заболевания . WB Saunders Co., стр. 143–145. ISBN 978-0721610108 .

Внешние ссылки

Аденилатциклазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
Интерактивные 3D-изображения аденилатциклазы в Proteopedia Adenylyl_cyclase

[1] «PDB101: Молекула месяца: G-белки» . RCSB: PDB-101 . Проверено 24 августа 2020 г.

[:0-2] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я Хэнкок, Джон (2010). Сотовая сигнализация . стр. 189–195.

[:1-3] Jump up to: ^а ^б ^с Садана Р., Дессауэр CW (февраль 2009 г.). «Физиологическая роль изоформ аденилатциклазы, регулируемой G-белком: результаты исследований нокаута и сверхэкспрессии» . Нейросигналы . 17 (1): 5–22. дои : 10.1159/000166277 . ПМК 2790773 . ПМИД 18948702 .

[:2-4] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Чжан Г., Лю Ю., Руохо А.Э., Херли Дж.Х. (март 1997 г.). «Структура каталитического ядра аденилатциклазы». Природа . 386 (6622): 247–253. Бибкод : 1997Natur.386..247Z . дои : 10.1038/386247a0 . ПМИД 9069282 . S2CID 4329051 .

[5] Линдер Ю. (ноябрь 2008 г.). «Структурно-функциональные взаимоотношения в аденилатциклазе Escherichia coli». Биохимический журнал . 415 (3): 449–454. дои : 10.1042/BJ20080350 . ПМИД 18620542 . ( выравнивание )

[6] Ахуджа Н. , Кумар П., Бхатнагар Р. (2004). «Аденилатциклазные токсины». Критические обзоры по микробиологии . 30 (3): 187–196. дои : 10.1080/10408410490468795 . ПМИД 15490970 . S2CID 23893594 .

[7] Ханппнавар Б., Датта С. (сентябрь 2018 г.). «Кристаллическая структура и субстратная специфичность ExoY, уникального T3SS-опосредованного секретируемого токсина нуклеотидилциклазы из Pseudomonas aeruginosa». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1862 (9): 2090–2103. дои : 10.1016/j.bbagen.2018.05.021 . ПМИД 29859257 . S2CID 44151852 .

[8] Го Ц, Шен Ю, Ли Ю.С., Гиббс К.С., Мркшич М., Тан В.Дж. (сентябрь 2005 г.). «Структурные основы взаимодействия токсина аденилатциклазы Bordetella pertussis с кальмодулином» . Журнал ЭМБО . 24 (18): 3190–3201. дои : 10.1038/sj.emboj.7600800 . ПМК 1224690 . ПМИД 16138079 .

[9] Драм С.Л., Ян С.З., Бард Дж., Шен Ю.К., Лу Д., Сулайман С. и др. (январь 2002 г.). «Структурная основа активации экзотоксина аденилатциклазы сибирской язвы кальмодулином». Природа . 415 (6870): 396–402. Бибкод : 2002Natur.415..396D . дои : 10.1038/415396a . ПМИД 11807546 . S2CID 773562 .

[Campbell-10] Рис Дж., Кэмпбелл Н. (2002). Биология . Сан-Франциско: Бенджамин Каммингс. стр. 207 . ISBN 978-0-8053-6624-2 .

[:3-11] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Ханун Дж., Дефер Н. (апрель 2001 г.). «Регуляция и роль изоформ аденилатциклазы». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 41 (1): 145–174. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145 . ПМИД 11264454 .

[pmid17128267-12] Шредер-Ланг С., Шварцель М., Зайферт Р., Стрюнкер Т., Катерия С., Лузер Дж. и др. (январь 2007 г.). «Быстрое манипулирование уровнем клеточного цАМФ с помощью света in vivo» . Природные методы . 4 (1): 39–42. дои : 10.1038/nmeth975 . ПМИД 17128267 . S2CID 10616442 .

[pmid14575863-13] Jump up to: ^а ^б ^с Линдер Ю., Шульц Дж. Э. (декабрь 2003 г.). «Аденилатциклазы III класса: многоцелевые сигнальные модули». Сотовая сигнализация . 15 (12): 1081–1089. дои : 10.1016/s0898-6568(03)00130-x . ПМИД 14575863 .

[pmid24324443-14] Рахман Н., Бак Дж., Левин Л.Р. (ноябрь 2013 г.). «Определение pH с помощью регулируемой бикарбонатом «растворимой» аденилатциклазы (sAC)» . Границы в физиологии . 4 : 343. дои : 10.3389/fphys.2013.00343 . ПМЦ 3838963 . ПМИД 24324443 .

[:4-15] Jump up to: ^а ^б Хоган Д.А., Мюльшлегель Ф.А. (декабрь 2011 г.). «Регуляция развития Candida albicans: аденилатциклаза как детектор совпадений параллельных сигналов». Современное мнение в микробиологии . 14 (6): 682–686. дои : 10.1016/j.mib.2011.09.014 . ПМИД 22014725 .

[16] Остром К.Ф., ЛаВинь Дж.Э., Бруст Т.Ф., Зейферт Р., Дессауэр К.В., Уоттс В.Дж., Остром Р.С. (апрель 2022 г.). «Физиологическая роль изоформ трансмембранной аденилатциклазы млекопитающих» . Физиологические обзоры . 102 (2): 815–857. doi : 10.1152/physrev.00013.2021 . ПМЦ 8759965 . ПМИД 34698552 .

[17] Эспозито Г., Джайсвал Б.С., Се Ф., Крайнц-Франкен М.А., Роббен Т.Дж., Стрик А.М. и др. (март 2004 г.). «Мыши с дефицитом растворимой аденилатциклазы бесплодны из-за серьезного нарушения подвижности сперматозоидов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (9): 2993–2998. Бибкод : 2004PNAS..101.2993E . дои : 10.1073/pnas.0400050101 . ПМЦ 365733 . ПМИД 14976244 .

[18] Уиллоуби Д., Купер Д.М. (июль 2007 г.). «Организация и Ca2+-регуляция аденилатциклаз в микродоменах цАМФ». Физиологические обзоры . 87 (3): 965–1010. CiteSeerX 10.1.1.336.3746 . doi : 10.1152/physrev.00049.2006 . ПМИД 17615394 .

[19] Монс Н., Гийу Дж.Л., Джаффард Р. (апрель 1999 г.). «Роль Ca2+/кальмодулин-стимулируемых аденилатциклаз как детекторов молекулярных совпадений в формировании памяти» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 55 (4): 525–533. дои : 10.1007/s000180050311 . ПМЦ 11147090 . ПМИД 10357223 . S2CID 10849274 .

[20] Нив К.А., Симанс Дж.К., Трантэм-Дэвидсон Х. (август 2004 г.). «Передача сигналов дофаминовых рецепторов». Журнал исследований рецепторов и передачи сигналов . 24 (3): 165–205. CiteSeerX 10.1.1.465.5011 . дои : 10.1081/RRS-200029981 . ПМИД 15521361 . S2CID 12407397 .

[21] Галлахер Д.Т., Смит Н.Н., Ким С.К., Геро А., Робинсон Х., Редди П.Т. (сентябрь 2006 г.). «Структура аденилатциклазы класса IV обнаруживает новую складку». Журнал молекулярной биологии . 362 (1): 114–122. дои : 10.1016/j.jmb.2006.07.008 . ПМИД 16905149 .

[22] Кон Г., Дельво Д., Лакай Б., Серве А.С., Шолер Г., Филле М. и др. (2012). «Высокая активность неорганической трифосфатазы в бактериях и клетках млекопитающих: идентификация задействованных ферментов» . ПЛОС ОДИН . 7 (9): e43879. Бибкод : 2012PLoSO...743879K . дои : 10.1371/journal.pone.0043879 . ПМЦ 3440374 . ПМИД 22984449 .

[23] Котта М.А., Уайтхед Т.Р., Уилер М.Б. (июль 1998 г.). «Идентификация новой аденилатциклазы в рубцовом анаэробе Prevotella ruminicola D31d» . Письма FEMS по микробиологии . 164 (2): 257–260. дои : 10.1111/j.1574-6968.1998.tb13095.x . ПМИД 9682474 . Генбанк AF056932 .

[24] Теллес-Соса Х., Соберон Н., Вега-Сегура А., Торрес-Маркес М.Е., Севальос М.А. (июль 2002 г.). «Продукт Rhizobium etli cyaC: характеристика нового класса аденилатциклазы» . Журнал бактериологии . 184 (13): 3560–3568. дои : 10.1128/jb.184.13.3560-3568.2002 . ПМК 135151 . ПМИД 12057950 . Генбанк AF299113 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )