✖


Jump to content

Связывание иммуноглобулинового белка

Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом по двойной модели публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.
(Перенаправлено из HSPA5 (ген) )

HSPA5
Доступные структуры
PDB Поиск ортолога: PDBE RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы HSPA5 , BIP, GRP78, HEL-S-89N, MIF2, связывающий белок иммуноглобулина, семейство белков теплового шока (HSP70) 5, GRP78/BIP
Внешние идентификаторы Омим : 138120 ; MGI : 95835 ; Гомологен : 3908 ; GeneCards : HSPA5 ; OMA : HSPA5 - ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

3309

14828

Набор

ENSG00000044574

EMSMUSM0000000026864

Uniprot

P11021

P20029

Refseq (мРНК)

NM_005347

NM_001163434
NM_022310

Refseq (белок)

NP_005338

NP_001156906
NP_071705

Расположение (UCSC) Chr 9: 125,23 - 125,24 МБ Chr 2: 34,66 - 34,67 МБ
PubMed Search [ 3 ] [ 4 ]
Викидид
Посмотреть/редактировать человека Посмотреть/редактировать мышь

Связывающий иммуноглобулиновый белок ( BIP ), также известный как 78 кДа, регулируемый глюкозой белок ( GRP-78 ) или тепловой шок 70 кДа 5 ( HSPA5 ), является белком , который у людей кодируется HSPA5 геном . [ 5 ] [ 6 ]

BIP - это HSP70, молекулярный шаперон расположенный в просвете эндоплазматического ретикулума (ER), который связывает вновь синтезированные белки, когда они транслоцируются в ER, и поддерживает их в состоянии, компетентном для последующего складывания и олигомеризации . BIP также является важным компонентом транслокационного механизма и играет роль в ретроградном транспорте через мембрану ER аберрантных белков, предназначенных для деградации протеасомой . BIP является обильным белком при всех условиях роста, но его синтез заметно индуцируется в условиях, которые приводят к накоплению развернутых полипептидов в ER.

Структура

[ редактировать ]

BIP содержит два функциональных домена : нуклеотидсвязывающий домен (NBD) и субстрат-связывающий домен (SBD). NBD связывает и гидролизует АТФ, а SBD связывает полипептиды . [ 7 ]

NBD состоит из двух больших глобулярных поддоменов (I и II), каждый из которых еще разделился на два небольших субдомена (A и B). Субдомены разделены расщелиной, где нуклеотид, один мг 2+ и два k + Ионы связывают и соединяют все четыре домена (IA, IB, IIA, IIB). [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] SBD разделен на два субдомена: SBDβ и SBDα. SBDβ служит связывающим карманом для белков клиента или пептида, а SBDα служит спиральной крышкой для покрытия связывающего кармана. [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] Междомен-лингер соединяет NBD и SBD, в пользу формирования интерфейса NBD-SBD. [ 7 ]

Механизм

[ редактировать ]

Активность BIP регулируется его аллостерическим циклом АТФазы : когда АТФ связан с NBD, крышка SBDα открыта, что приводит к конформации SBD с низкой аффинностью к субстрату. При гидролизе АТФ ADP связан с NBD, а крышка закрывается на границе подложки. Это создает низкую скорость привязки подложки с высокой аффинностью и защищает связанный субстрат от преждевременного складывания или агрегации . Обмен ADP на ATP приводит к открытию крышки SBDα и последующему высвобождению субстрата, который затем может свободно складывать. [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] Цикл АТФазы может быть синергически усилен белковой дисульфидной изомеразой ( PDI ), [ 17 ] и его кожипероны. [ 18 ]

Функция

[ редактировать ]

Когда клетки K12 голодают глюкозы, синтез нескольких белков, называемых белками, регулируемыми глюкозой (GRP), заметно увеличивается. GRP78 (HSPA5), также называемый «иммуноглобулиновым тяжелым цепным белком» (BIP), является членом семейства тепло-шока белка-70 ( HSP70 ) и участвует в складывании и сборке белков в ER. [ 6 ] Уровень BIP сильно коррелирует с количеством секреторных белков (например, IgG) в ER. [ 19 ]

Высвобождение и связывание субстрата с помощью BIP облегчает различные функции в ER, такие как складывание и сборка вновь синтезированных белков, связывание с неправильно свернутыми белками, чтобы предотвратить агрегацию белка , транслокация секреторных белков и инициация UPR . [ 9 ]

Складывание белка и удержание

[ редактировать ]

BIP может активно сложить свои субстраты (действуя в качестве сгиба ) или просто связывать и ограничить складку или агрегирование субстрата (действуя в качестве ходазы ). Интактная активность АТФазы и активность связывания пептидов необходимы для действующего в качестве фолдзы: чувствительные к температуре мутанты BIP с дефектной активностью АТФазы (называемые мутациями I класса) и мутантами BIP с дефектной пептидной активностью (называемые мутациями класса II). Оба не могут складки Карбоксипептидаза Y (CPY) при непреодолимой температуре . [ 20 ]

Является транслокацией

[ редактировать ]

В качестве молекулярного шаперона ER также необходим BIP для импорта полипептида в мембрану просвета ER или ER в зависимости от АТФ. Было обнаружено, что мутанты ATPase BIP вызывают блок в транслокации ряда белков ( инвертазы , карбоксипептидазы Y, A-Factor ) в просвет ER. [ 21 ] [ 22 ] [ 23 ]

ER-ассоциированная деградация (ERAD)

[ редактировать ]

BIP также играет роль в ERAD . Наиболее изученным субстратом ERAD является CPY*, конститутивно неправильно свернутый CPY, полностью импортированный в ER и модифицированный гликозилированием . BIP - это первый шаперон, который контактирует с CPY* и требуется для деградации CPY*. [ 24 ] Было показано, что мутанты АТФазы (включая аллостерические мутанты) BIP значительно замедляют скорость деградации CPY*. [ 25 ] [ 26 ]

Путь UPR

[ редактировать ]

BIP является как целью реакции на стресс ER, либо UPR , так и основным регулятором пути UPR. [ 27 ] [ 28 ] Во время стресса ER BIP диссоциирует от трех преобразователей ( IRE1 , PERK и ATF6 ), эффективно активируя свои соответствующие пути UPR. [ 29 ] В качестве продукта гена UPR BIP активируется, когда факторы транскрипции UPR связаны с элементом UPR в области промотора ДНК BIP. [ 30 ]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Цикл АТФазы BIP облегчается его совместными чаперонами , как коэффициентами связывания нуклеотидов (NEF) , которые облегчают связывание АТФ при высвобождении ADP, так и J-белки , которые способствуют гидролизу АТФ. [ 18 ] BIP также является подтвержденным субстратом шумиха (Huntingtin Deces взаимодействующего партнера E), который может аденилировать BIP в нескольких остатках. [ 31 ]

Сохранение бипсовых цистеинов

[ редактировать ]

BIP высоко консервативный среди эукариот, включая млекопитающих (Таблица 1). Это также широко экспрессируется среди всех типов тканей у человека. [ 32 ] В человеческом двухстороннем бипсе есть два высококонсервативных цистеина. Было показано, что эти цистеины подвергаются посттрансляционным модификациям как в клетках дрожжей, так и в клетках млекопитающих. [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Было показано, что в дрожжевых клетках N-концерт цистеин сульфенилирован и глутатионилирован при окислительном стрессе. Обе модификации повышают способность BIP предотвращать агрегацию белка. [ 33 ] [ 34 ] В клетках мышей консервативная пара цистеина образует дисульфидную связь при активации GPX7 (NPGPX). Дисульфидная связь усиливает связывание BIP с денатурированными белками. [ 36 ]

Таблица 1. Сохранение BIP в клетках млекопитающих
Виды общее название Виды научное название Сохранение двух Сохранение цистеина BIP Цистеин номер
Приматы Человек Homo Sapiens Да Да 2
Макак Магака Феличе Да Да 2
Рекрут Chlorocebus sabaeus Прогнозируется* Да 2
Marmoset Callithrix Jacchus Да Да 2
Грызуны Мышь Homo Sapiens Да Да 2
Крыса Rattus norvegicus Да Да 3
Морская свинка Кавиаж Прогнозируется Да 3
Голая моль крыса Гетероцефалия безволосая Да Да 3
Кролик Oryctolagus cuniculus Прогнозируется Да 2
Дерево, строительство Chinensis Да Да 2
Копыт Корова Телец Лес Да Да 2
Минке кит Balaenoptera Острые скальмоны Да Да 2
Свинья SUS Scrofa Прогнозируется Да 2
Плотоядные Собака Семья собак Прогнозируется Да 2
Кот Фелис Да Да 3
Хорька Mustela puctorius furo Прогнозируется Да 2
Сумчатые Опоссум Monodelphis domestica Прогнозируется Да 2
Тасманский дьявол Sarcophilus harrisii Прогнозируется Да 2
*Предсказано: прогнозируемая последовательность в соответствии с белком NCBI

Клиническое значение

[ редактировать ]

Аутоиммунное заболевание

[ редактировать ]

Как и многие белки стресса и теплового шока, BIP обладает сильной иммунологической активностью при высвобождении из внутренней среды клетки во внеклеточный пространство. [ 37 ] В частности, он питает противовоспалительные и прозапалорийные сигналы в иммунные сети, что помогает разрешить воспаление . [ 38 ] Механизмы, лежащие в основе иммунологической активности BIP, не полностью поняты. Тем не менее, было показано, что он индуцирует секрецию противовоспалительного цитокина путем связывания с рецептором на поверхности моноцитов , подавляют критические молекулы, участвующие в активации Т-лимфоцитов , и модулируют путь дифференцировки моноцитов в дендритные клетки . [ 39 ] [ 40 ]

Мощная иммуномодулирующая активность BIP/GRP78 также была продемонстрирована на животных моделях аутоиммунного заболевания, включая вызванный коллагеном артрит , [ 41 ] мышиное заболевание, которое напоминает ревматоидный артрит человека. Было показано, что профилактическая или терапевтическая парентеральная доставка BIP улучшает клинические и гистологические признаки воспалительного артрита. [ 42 ]

Сердечно -сосудистые заболевания

[ редактировать ]

Повышенная регуляция BIP была связана с ER-индуцированной дисфункцией сердца и дилатационной кардиомиопатией . [ 43 ] [ 44 ] Также было предложено подавить развитие атеросклероза посредством облегчения стресса, вызванного гомоцистеином ER, предотвращая апоптоз сосудов эндотелиальных клеток , ингибируя активацию генов, ответственных за холестерин / триглицеридный биосинтез, и подавляющий фактор ткани . , все это может способствовать биозинтезу, все могут противоречить к наращиванию атеросклеротических бляшек . [ 45 ]

Некоторые противоопухолевые препараты , такие как ингибиторы протеасом , были связаны с осложнениями сердечной недостаточности. В кардиомиоцитах неонатальных новорожденных сверхэкспрессия бипсовой ослабления кардиомиоцитов, вызванной ингибированием протеасомы. [ 46 ]

Нейродегенеративное заболевание

[ редактировать ]

В качестве белка -шаперона ER BIP предотвращает гибель нейрональных клеток , вызванную стрессом ER путем исправления неправильно свернутых белков. [ 47 ] [ 48 ] Более того, химический индуктор BIP, названный BIX, уменьшенный инфаркт мозга у церебральных ишемических мышей. [ 49 ] И наоборот, улучшенная функция шаперона BIP сильно вовлечена в болезнь Альцгеймера . [ 45 ] [ 50 ]

Метаболическое заболевание

[ редактировать ]

BIP- гетерозиготность Предлагается, что защищает от ожирения с высоким содержанием жиров , диабетом 2 типа и панкреатитом путем активизации защитных стрессовых путей ER. BIP также необходим для адипогенеза и глюкозы гомеостаза в жировых тканях. [ 51 ]

Инфекционная болезнь

[ редактировать ]

прокариотические BIP ортологи Было обнаружено, что взаимодействуют с ключевыми белками, такими как RecA , которые жизненно важны для репликации бактериальной ДНК . В результате эти бактериальные шапероны HSP70 представляют собой многообещающий набор мишеней для развития антибиотиков. Примечательно, что противоопухолевый препарат OSU-03012 переосмысленные Superbug штаммы Neisseria gonorrhoeae к нескольким стандартным антибиотикам . [ 50 ] Между тем, вирулентный штамм токсигена Shiga Escherichia coli подрывает выживание клеток -хозяев, продуцируя токсин AB5 , чтобы ингибировать BIP -хозяин. [ 45 ] Напротив, вирусы полагаются на BIP хозяина, чтобы успешно воспроизвести, в основном инфекция клеток через BIP клеточной поверхности, стимулируя экспрессию BIP на вирусные белки шаперона и подавляя реакцию ER на стресс. [ 50 ] [ 52 ]

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000044574 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000026864 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
  4. ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
  5. ^ Тинг Дж, Ли как (май 1988). «Человеческий ген, кодирующий белок, регулируемый глюкозой, регулируемый глюкозой, и его псевдоген: структура, сохранение и регуляция». ДНК ​ 7 (4): 275–86. doi : 10.1089/dna.1988.7.275 . PMID   2840249 .
  6. ^ Jump up to: а беременный Хендершот Л.М., Валентин В.А., Ли А.С., Моррис С.В., Шапиро Д.Н. (март 1994 г.). «Локализация гена, кодирующего человеческий BIP/GRP78, эндоплазматический ретикулум, родственник семейства HSP70, с хромосомой 9q34». Геномика . 20 (2): 281–4. doi : 10.1006/geno.1994.1166 . PMID   8020977 .
  7. ^ Jump up to: а беременный Ян Дж., Нун М., Зонг Ю., Чжоу Л., Лю Q (декабрь 2015). «Закрытое и аллостерическое открытие полипептид-связывающего сайта в человеческом BIP HSP70-шапероне HSP70» . Структура ​ 23 (12): 2191–203. doi : 10.1016/j.str.2015.10.012 . PMC   4680848 . PMID   26655470 .
  8. ^ Fairbrother WJ, Champe MA, Christinger HW, Keyt BA, Starovasnik MA (октябрь 1997 г.). «1H, 13C и 15N назначение основных целей и вторичная структура рецептор-связывающего домена фактора роста эндотелия сосудов» . Белковая наука . 6 (10): 2250–60. doi : 10.1002/pro.5560061020 . PMC   2143562 . PMID   9336848 .
  9. ^ Jump up to: а беременный Mayer MP, Bukau B (Mar 2005). «Хапероны HSP70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. doi : 10.1007/s00018-004-4464-6 . PMC   2773841 . PMID   15770419 .
  10. ^ Wisniewska M, Karlberg T, Lehtiö L, Johansson I, Kotenyova T, Moche M, et al. (2010-01-01). «Кристаллические структуры доменов АТФазы четырех человеческих изоформ HSP70: HSPA1L/HSP70-HOM, HSPA2/HSP70-2, HSPA6/HSP70B 'и HSPA5/BIP/GRP78» . Plos один . 5 (1): E8625. Bibcode : 2010ploso ... 5,8625W . doi : 10.1371/journal.pone.0008625 . PMC   2803158 . PMID   20072699 .
  11. ^ Zhuravleva A, Gierasch LM (Jun 2015). «Конформационная доменная доменная динамика субстрата опосредует аллостерию HSP70» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (22): E2865–73. BIBCODE : 2015PNAS..112E2865Z . doi : 10.1073/pnas.1506692112 . PMC   4460500 . PMID   26038563 .
  12. ^ Leu Ji, Zhang P, Murphy ME, Marmorstein R, George DL (ноябрь 2014 г.). «Структурная основа для ингибирования HSP70 и DNAK-шаперонов путем малой молекулы нацеливания на С-концевой аллостерический карман» . ACS Химическая биология . 9 (11): 2508–16. doi : 10.1021/cb500236y . PMC   4241170 . PMID   25148104 .
  13. ^ Liebscher M, Roujeinikova A (март 2009 г.). «Аллостерическая связь между крышкой и междоменным линкером в DNAK выявлена ​​с помощью исследований связывания ингибиторов» . Журнал бактериологии . 191 (5): 1456–62. doi : 10.1128/jb.01131-08 . PMC   2648196 . PMID   19103929 .
  14. ^ Szabo A, Langer T, Schröder H, Flanagan J, Bukau B, Hartl Fu (октябрь 1994 г.). «АТФ-гидролиз-зависимый цикл реакционной системы Escherichia Coli HSP70 DNAK, DNAJ и GRPE» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (22): 10345–9. Bibcode : 1994pnas ... 9110345S . doi : 10.1073/pnas.91.22.10345 . PMC   45016 . PMID   7937953 .
  15. ^ Schmid D, Baici A, Gehring H, Christen P (1994). «Кинетика молекулярного действия шаперона». Наука . 263 (5149): 971–3. Bibcode : 1994sci ... 263..971s . doi : 10.1126/science.8310296 . PMID   8310296 .
  16. ^ Zuiderweg ER, Bertelsen EB, Rousaki A, Mayer MP, Gestwicki JE, Ahmad A (2012-01-01). «Алсостерия в белках шаперона HSP70». В Джексоне С (ред.). Молекулярные шапероны . Темы в текущей химии. Тол. 328. Springer Berlin Heidelberg. С. 99–153. doi : 10.1007/128_2012_323 . ISBN  978-3-642-34551-7 Полем PMC   3623542 . PMID   22576356 .
  17. ^ Mayer M, Kies U, Kammermeier R, Buchner J (сентябрь 2000). «BIP и PDI сотрудничают в окислительном складывании антител in vitro» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29421–5. doi : 10.1074/jbc.m0026555200 . PMID   10893409 .
  18. ^ Jump up to: а беременный Behnke J, Feige MJ, Hendershot LM (апрель 2015 г.). «BIP и его нуклеотидные факторы обмена GRP170 и SIL1: механизмы действия и биологических функций» . Журнал молекулярной биологии . Молекулярные шапероны и контроль качества белка (часть I). 427 (7): 1589–608. doi : 10.1016/j.jmb.2015.02.011 . PMC   4356644 . PMID   25698114 .
  19. ^ Kober L, Zehe C, Bode J (октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы отбора на основе стресса для выделения высокопродуктивных клонов». Биотехнология и биоинженерия . 109 (10): 2599–611. doi : 10.1002/bit.24527 . PMID   22510960 . S2CID   25858120 .
  20. ^ Simons JF, Ferro-Novick S, Rose MD, Helenius A (июль 1995). «BIP/KAR2P служит молекулярным шапероном во время карбоксипептидазы Y в дрожжах» . Журнал клеточной биологии . 130 (1): 41–9. doi : 10.1083/jcb.130.1.41 . PMC   2120506 . PMID   7790376 .
  21. ^ Vogel JP, Misra LM, Rose MD (Jun 1990). «Потеря BIP/GRP78 блокирует транслокацию секреторных белков у дрожжей» . Журнал клеточной биологии . 110 (6): 1885–95. doi : 10.1083/jcb.110.6.1885 . PMC   2116122 . PMID   2190988 .
  22. ^ Nguyen TH, Law DT, Williams DB (февраль 1991 г.). «Связывающий белок BIP необходим для транслокации секреторных белков в эндоплазматический ретикулум у Saccharomyces cerevisiae» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (4): 1565–9. Bibcode : 1991pnas ... 88.1565n . doi : 10.1073/pnas.88.4.1565 . PMC   51060 . PMID   1996357 .
  23. ^ Brodsky JL, Schekman R (Dec 1993). «Комплекс Sec63p-BIP от дрожжей необходим для транслокации белка в восстановленной протеолипосоме» . Журнал клеточной биологии . 123 (6 пт 1): 1355–63. doi : 10.1083/jcb.123.6.1355 . PMC   2290880 . PMID   8253836 .
  24. ^ Стольц А., Вольф Д.Х. (июнь 2010 г.). «Эндоплазматический ретикулум, связанный с деградацией белка: путешествие с помощью шаперона в ад» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - исследования молекулярных клеток . 1803 (6): 694–705. doi : 10.1016/j.bbamcr.2010.02.005 . PMID   20219571 .
  25. ^ Plemper RK, Böhmler S, Bordallo J, Sommer T, Wolf DH (август 1997). «Мутантный анализ связывает транспортный транспорт и BIP с ретроградным транспортом белка для деградации ER» . Природа . 388 (6645): 891–5. Bibcode : 1997natur.388..891p . doi : 10.1038/42276 . PMID   9278052 . S2CID   4431731 .
  26. ^ Nishikawa S, Brodsky JL, Nakatsukasa K (май 2005). «Роли молекулярных шаперонов в контроле качества эндоплазматического ретикулума (ER) и эр-ассоциированной деградации (ERAD)». Журнал биохимии . 137 (5): 551–5. doi : 10.1093/jb/mvi068 . PMID   15944407 .
  27. ^ Чепмен Р., Сидрауски С., Уолтер П. (1998-01-01). «Внутриклеточная передача сигналов от эндоплазматической ретикулумы в ядро». Ежегодный обзор биологии клеток и развития . 14 : 459–85. doi : 10.1146/annurev.cellbio.14.1.459 . PMID   9891790 .
  28. ^ Окамура К., Кимата Ю., Хигасио Х, Цуру А., Коно К (декабрь 2000 г.). «Диссоциация KAR2P/BIP из сенсорной молекулы ER, IRE1P, запускает развернутый белковый ответ у дрожжей». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 279 (2): 445–50. doi : 10.1006/bbrc.2000.3987 . PMID   11118306 .
  29. ^ Коренни А., Уолтер П. (2012). «Структурная основа развернутого ответа белка». Ежегодный обзор биологии клеток и развития . 28 : 251–77. doi : 10.1146/annurev-cellbio-101011-155826 . PMID   23057742 .
  30. ^ Йошида Х, Мацуи Т., Ямамото А., Окада Т., Мори К (декабрь 2001 г.). «МРНК XBP1 индуцируется ATF6 и сплайсируется IRE1 в ответ на стресс ER на создание высоко активного фактора транскрипции» . Клетка . 107 (7): 881–91. doi : 10.1016/s0092-8674 (01) 00611-0 . PMID   11779464 . S2CID   9460062 .
  31. ^ Sanyal A, Chen AJ, Nakayasu ES, Lazar CS, Zbornik EA, Worby CA, et al. (Март 2015 г.). «Новая связь между FIC (FIC, индуцированная CAMP), опосредованным аденилилированием/ампилированием, и реакцией разворачиваемого белка» . Журнал биологической химии . 290 (13): 8482–99. doi : 10.1074/jbc.m114.618348 . PMC   4375499 . PMID   25601083 .
  32. ^ Brocchieri L, Conway de Macario E, Macario AJ (2008-01-23). «Гены HSP70 в геноме человека: паттерны сохранения и дифференциации предсказывают широкий спектр перекрывающихся и специализированных функций» . BMC Эволюционная биология . 8 (1): 19. Bibcode : 2008bmcee ... 8 ... 19b . doi : 10.1186/1471-2148-8-19 . PMC   2266713 . PMID   18215318 .
  33. ^ Jump up to: а беременный Wang J, Pareja Ka, Kaiser CA, Sevier CS (2014-07-22). «Окислительно-восстановительная передача сигналов с помощью молекулярного шаперона BIP защищает клетки от эндоплазматического окислительного стресса, полученного из эндоплазматического ретикулума» . элиф . 3 : E03496. doi : 10.7554/elife.03496 . PMC   4132286 . PMID   25053742 .
  34. ^ Jump up to: а беременный Wang J, Sevier CS (февраль 2016 г.). «Образование и обратимость окисления цистеина BIP способствует выживанию клеток во время и после окислительного стресса» . Журнал биологической химии . 291 (14): 7541–57. doi : 10.1074/jbc.m115.694810 . PMC   4817183 . PMID   26865632 .
  35. ^ Wei PC, Sieh YH, Su Mi, Jiang X, HSU PH, Lo WT, et al. (Декабрь 2012). «Потеря датчика окислительного стресса NPGPX сталкивается с активностью шаперона GRP78 и вызывает системное заболевание» . Молекулярная клетка . 48 (5): 747–59. doi : 10.1016/j.molcel.2012.10.007 . PMC   3582359 . PMID   23123197 .
  36. ^ Wei PC, Sieh YH, Su Mi, Jiang X, HSU PH, Lo WT, et al. (Декабрь 2012 г.). «Потеря датчика окислительного стресса NPGPX сталкивается с активностью шаперона GRP78 и вызывает системное заболевание» . Молекулярная клетка . 48 (5): 747–59. doi : 10.1016/j.molcel.2012.10.007 . PMC   3582359 . PMID   23123197 .
  37. ^ Panayi GS, Corrigall VM, Henderson B (август 2004 г.). «Стресс -цитокины: ключевые белки в иммунных регуляторных сетях; мнение». Текущее мнение в иммунологии . 16 (4): 531–4. doi : 10.1016/j.coi.2004.05.017 . PMID   15245751 .
  38. ^ Shields AM, Panayi GS, Corrigall VM (сентябрь 2011 г.). «Молекулярные паттерны, связанные с разрешением (рампа): валы, защищающие иммунологический гомеостаз?» Полем Клиническая и экспериментальная иммунология . 165 (3): 292–300. doi : 10.1111/j.1365-2249.2011.04433.x . PMC   3170978 . PMID   21671907 .
  39. ^ Corrigall VM, Bodman-Smith MD, Brunst M, Cornell H, Panayi GS (апрель 2004 г.). «Ингибирование антиген-презентативной функции клеток и стимуляция мононуклеарных клеток периферической крови человека для экспрессии противовоспалительного профиля цитокинов с помощью BIP-белка стресса: отношение к лечению воспалительного артрита». Артрит и ревматизм . 50 (4): 1164–71. doi : 10.1002/art.20134 . PMID   15077298 .
  40. ^ Corrigall VM, Vittecoq O, Panayi GS (октябрь 2009 г.). «Связывание, обработанные белком, обработанные белком, джентритные клетки, полученные из моноцитов, полученные из моноцитов, рефрактерные к созреванию и индуцируют регуляторное развитие Т-клеток» . Иммунология . 128 (2): 218–26. doi : 10.1111/j.1365-2567.2009.03103.x . PMC   2767311 . PMID   19740378 .
  41. ^ Корригалл В.М., Бодман-Смит М.Д., Файф М.С., Канас Б., Майерс Л.К., Вули П. и др. (Февраль 2001 г.). «Молекулярный шапероновый шапероновый BIP человека человека является аутоантигеном для ревматоидного артрита и предотвращает индукцию экспериментального артрита» . Журнал иммунологии . 166 (3): 1492–8. doi : 10.4049/jimmunol.166.3.1492 . PMID   11160188 .
  42. ^ Brownlie RJ, Myers LK, Wooley PH, Corrigall VM, Bodman-Smith MD, Panayi GS, et al. (Март 2006 г.). «Лечение мышиного коллагена-индуцированного артрита с помощью стрессового белка BIP посредством интерлейкина-4-продуцирующих регуляторные Т-клетки: новая функция для древнего белка» . Артрит и ревматизм . 54 (3): 854–63. doi : 10.1002/art.21654 . PMID   16508967 .
  43. ^ Roe ND, Ren J (март 2013 г.). «Окислительная активация CA (2+)/Активированной кальмодулином киназы II опосредует эр-индуцированную стресс-дисфункцию и апоптоз» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (6): H828–39. doi : 10.1152/ajpheart.00752.2012 . PMC   3602775 . PMID   23316062 .
  44. ^ Окада К., Минамино Т, Цукамото Ю, Ляо Ю., Цукамото О., Такашима С. и др. (Август 2004 г.). «Длительный стресс эндоплазматического ретикулума в гипертрофическом и неудачном сердце после сужения аорты: возможный вклад эндоплазматического стресса ретикулума в апоптоз миоцитов сердца» . Циркуляция . 110 (6): 705–12. doi : 10.1161/01.cir.0000137836.95625.d4 . PMID   15289376 .
  45. ^ Jump up to: а беременный в Ни М, Ли как (июль 2007 г.). «Эр шапероны в развитии млекопитающих и болезнях человека» . Письма Febs . 581 (19): 3641–51. doi : 10.1016/j.febslet.2007.04.045 . PMC   2040386 . PMID   17481612 .
  46. ^ Fu Hy, Minamino T, Tsukamoto O, Sawada T, Asai M, Kato H, et al. (Сентябрь 2008 г.). «Чрезмерная экспрессия эндоплазматической резидентной резидент-резидента ослабляет смерть кардиомиоцитов, вызванную ингибированием протеасомы» . Сердечно -сосудистые исследования . 79 (4): 600–10. doi : 10.1093/cvr/cvn128 . PMID   18508854 .
  47. ^ Zhao L, Longo-Guess C, Harris BS, Lee JW, Ackerman SL (сентябрь 2005 г.). «Накопление белка и нейродегенерация у мутантной мыши мутантов вызвано нарушением SIL1, кокипероном BIP». Природа генетика . 37 (9): 974–9. doi : 10.1038/ng1620 . PMID   16116427 . S2CID   27489955 .
  48. ^ Anttonen AK, Mahjneh I, Hämäläinen RH, Lagier-Tourehenne C, Kopra O, Waris L, et al. (Декабрь 2005 г.). «Ген, разрушенный при синдроме Маринеско-Сегрен, кодирует SIL1, HSPA5 Cochaperone». Природа генетика . 37 (12): 1309-11. Doi : 10.1038/ng1677 . PMID   16282978 . S2CID   33094308 .
  49. ^ Kudo T, Kanemoto S, Hara H, Morimoto N, Morihara T, Kimura R, et al. (Февраль 2008 г.). «Молекулярный индуктор шаперона защищает нейроны от стресса ER» . Гибель клеток и дифференциация . 15 (2): 364–75. doi : 10.1038/sj.cdd.4402276 . PMID   18049481 .
  50. ^ Jump up to: а беременный в Бут Л., Робертс Дж.Л., Кэш Д.Р., Таваллай С., Жан С., Фиданза А. и др. (Июль 2015). «GRP78/BIP/HSPA5/DNA K является универсальной терапевтической мишенью для заболеваний человека» . Журнал клеточной физиологии . 230 (7): 1661–76. doi : 10.1002/jcp.24919 . PMC   4402027 . PMID   25546329 .
  51. ^ Scheuner D, Vander Mierde D, Song B, Flamez D, Creemers JW, Tsukamoto K, et al. (Июль 2005 г.). «Контроль трансляции мРНК сохраняет функцию эндоплазматической ретикулумы в бета -клетках и поддерживает гомеостаз глюкозы» . Природная медицина . 11 (7): 757–64. doi : 10.1038/nm1259 . PMID   15980866 . S2CID   2785104 .
  52. ^ Rathore AP, NG ML, Vasudevan SG (28 января 2013 г.). «Дифференциальный развернутый белковый ответ во время инфекции вируса чикунгунья и синдбиса: Chikv NSP4 подавляет фосфорилирование EIF2α» . Virology Journal . 10 : 36. DOI : 10.1186/1743-422x-10-36 . PMC   3605262 . PMID   23356742 .
[ редактировать ]


Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Binding_immunoglobulin_protein&oldid=1214469962"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 07f76a5c7aae596d2900b09cb5346ff7__1710810360
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/07/f7/07f76a5c7aae596d2900b09cb5346ff7.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Binding immunoglobulin protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)