✖


Jump to content

Периферический мембранный белок

(Перенаправлено с Периферического белка )

Периферические мембранные белки или внешние мембранные белки . [1] представляют собой мембранные белки , которые лишь временно прикрепляются к биологической мембране , с которой они связаны. Эти белки прикрепляются к интегральным мембранным белкам или проникают в периферические области липидного бислоя . регуляторные белковые субъединицы многих ионных каналов и трансмембранных рецепторов Например, можно определить как периферические мембранные белки. В отличие от интегральных мембранных белков, периферические мембранные белки имеют тенденцию накапливаться в водорастворимом компоненте или фракции всех белков, экстрагированных во время процедуры очистки белка . Белки с якорями GPI являются исключением из этого правила и могут иметь свойства очистки, аналогичные свойствам интегральных мембранных белков.

Было показано, что обратимое прикрепление белков к биологическим мембранам регулирует передачу сигналов в клетках и многие другие важные клеточные события посредством множества механизмов. [2] Например, тесная связь между многими ферментами и биологическими мембранами может привести к тому, что они будут находиться в непосредственной близости от своего липидного субстрата (ов). [3] Мембранное связывание может также способствовать перестройке, диссоциации или конформационным изменениям внутри многих структурных доменов белков, что приводит к активации их биологической активности . [4] [5] Кроме того, расположение многих белков локализовано либо на внутренней, либо на внешней поверхности или листках их резидентной мембраны. [6] Это облегчает сборку мультибелковых комплексов за счет увеличения вероятности любых соответствующих белок-белковых взаимодействий .

Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточной мембраной : 1. взаимодействие посредством амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (плоская мембранная спираль) 2. взаимодействие посредством гидрофобной петли 3. взаимодействие посредством ковалентно связанный мембранный липид ( липидирование ) 4. электростатические или ионные взаимодействия с мембранными липидами ( например, через ион кальция)

Связывание с липидным бислоем

[ редактировать ]
PH-домен фосфолипазы C дельта 1. Средняя плоскость липидного бислоя – черные точки. Граница области углеводородного ядра – синие точки (внутриклеточная сторона). Слой липидофосфатов – желтые точки.

Белки периферической мембраны могут взаимодействовать с другими белками или непосредственно с липидным бислоем . В последнем случае их называют амфитропными белками. [4] Некоторые белки, такие как G-белки и некоторые протеинкиназы , одновременно взаимодействуют с трансмембранными белками и липидным бислоем. Некоторые полипептидные гормоны , антимикробные пептиды и нейротоксины накапливаются на поверхности мембраны до того, как локализуются и взаимодействуют с рецепторами клеточной поверхности, которые сами по себе могут быть периферическими мембранными белками.

Фосфолипидный бислой , образующий поверхностную мембрану клетки, состоит из гидрофобной внутренней сердцевинной области, зажатой между двумя областями гидрофильности : одной на внутренней поверхности, а другой на внешней поверхности клеточной мембраны ( липидном бислое) более подробное структурное описание см. в статье о . клеточная мембрана). Было показано, что внутренняя и внешняя поверхности или межфазные области модельных фосфолипидных бислоев имеют толщину от 8 до 10 Å , хотя она может быть шире в биологических мембранах , которые включают большое количество ганглиозидов или липополисахаридов . [7] Гидрофобная внутренняя область ядра типичных биологических мембран может иметь толщину от 27 до 32 Å, по оценкам метода малоуглового рентгеновского рассеяния (SAXS) . [8] Граница между гидрофобным внутренним ядром и гидрофильными межфазными областями очень узкая, около 3 Å ( липидном бислое описание составляющих его химических групп см. в статье о ). При движении наружу от гидрофобной центральной области к межфазной гидрофильной области эффективная концентрация воды быстро меняется в этом пограничном слое от почти нуля до концентрации около М. 2 [9] [10] Фосфатные группы внутри фосфолипидных бислоев полностью гидратированы или насыщены водой и расположены примерно на 5 Å за границей области гидрофобного ядра. [11]

Некоторые водорастворимые белки необратимо связываются с липидными бислоями и могут образовывать трансмембранные альфа-спиральные или бета-бочкообразные каналы. Подобные превращения происходят в порообразующих токсинах, таких как колицин А, альфа-гемолизин и других. Они также могут встречаться в BcL-2-подобном белке , в некоторых амфифильных антимикробных пептидах и в некоторых аннексинах . Эти белки обычно описываются как периферические, поскольку одно из их конформационных состояний водорастворимо или слабо связано с мембраной. [12]

Мембранные механизмы связывания

[ редактировать ]
пчелиного яда Фосфолипаза А2 (1poc). Средняя плоскость липидного бислоя – черные точки. Граница области углеводородного ядра – красные точки (внеклеточная сторона). Слой липидофосфатов – желтые точки.

Ассоциация белка с липидным бислоем может включать значительные изменения в третичной структуре белка. Они могут включать в себя сворачивание областей белковой структуры, которые ранее были развернуты, или реорганизацию сворачивания или рефолдинг связанной с мембраной части белков. Он также может включать образование или диссоциацию белковых четвертичных структур или олигомерных комплексов , а также специфическое связывание ионов , лигандов или регуляторных липидов .

Типичные амфитропные белки должны сильно взаимодействовать с липидным бислоем, чтобы выполнять свои биологические функции. К ним относятся ферментативная обработка липидов и других гидрофобных веществ, мембранное закрепление, а также связывание и перенос небольших неполярных соединений между различными клеточными мембранами. Эти белки могут быть прикреплены к бислою в результате гидрофобных взаимодействий между бислоем и открытыми неполярными остатками на поверхности белка. [13] путем специфических нековалентных взаимодействий связывания с регуляторными липидами или посредством их прикрепления к ковалентно связанным липидным якорям .

Показано, что сродство многих периферических белков к мембраносвязыванию зависит от конкретного липидного состава мембраны, с которой они связаны. [14]

амфитропные белки связываются с гидрофобными якорными структурами

Неспецифическая гидрофобная ассоциация

[ редактировать ]

Амфитропные белки связываются с липидными бислоями посредством различных гидрофобных якорных структур. Такие как амфифильные α-спирали , открытые неполярные петли, посттрансляционно ацилированные или липидированные аминокислотные остатки или ацильные цепи специфически связанных регуляторных липидов, таких как фосфатидилинозитолфосфаты . Было показано, что гидрофобные взаимодействия важны даже для высококатионных пептидов и белков, таких как многоосновный домен белка MARCKS или гистактофилин, когда присутствуют их естественные гидрофобные якоря. [15]

Ковалентно связанные липидные якоря

[ редактировать ]

Белки, заякоренные в липидах, ковалентно присоединяются к различным цепям жирных кислот ацильным на цитоплазматической стороне клеточной мембраны посредством пальмитоилирования , миристоилирования или пренилирования . На экзоплазматической стороне клеточной мембраны белки, заякоренные в липидах, ковалентно прикреплены к липидам гликозилфосфатидилинозитолу (ГФИ) и холестерину . [16] [17] Ассоциация белка с мембраной за счет использования ацилированных остатков является обратимым процессом , поскольку ацильная цепь может быть похоронена в гидрофобном связывающем кармане белка после диссоциации от мембраны. Этот процесс происходит внутри бета-субъединиц G-белков . Возможно, из-за этой дополнительной потребности в структурной гибкости липидные якоря обычно связаны с очень гибкими сегментами третичной структуры белков, которые плохо определяются кристаллографическими исследованиями белков .

Специфическое белок-липидное связывание

[ редактировать ]
P40phox PX-домен НАДФН-оксидазы. Средняя плоскость липидного бислоя – черные точки. Граница области углеводородного ядра – синие точки (внутриклеточная сторона). Слой липидофосфатов – желтые точки.

Некоторые цитозольные белки рекрутируются в различные клеточные мембраны, распознавая определенные типы липидов, находящихся внутри данной мембраны. [18] Связывание белка со специфическим липидом происходит через специфические мембраноориентированные структурные домены, которые встречаются внутри белка и имеют специфические карманы связывания для липидных головных групп липидов, с которыми они связываются. Это типичное биохимическое взаимодействие белок- лиганд , которое стабилизируется за счет образования межмолекулярных водородных связей , ван-дер-ваальсовых взаимодействий и гидрофобных взаимодействий между белком и липидным лигандом . Такие комплексы также стабилизируются за счет образования ионных мостиков между остатками аспартата или глутамата белка и липидофосфатами через промежуточные ионы кальция (Ca 2+ ). Такие ионные мостики могут возникать и стабильны, когда ионы (например, Ca 2+ ) уже связаны с белком в растворе до связывания с липидом. Образование ионных мостиков наблюдается при белок-липидном взаимодействии как между доменами типа белка С2, так и с аннексинами .

Белко-липидные электростатические взаимодействия

[ редактировать ]

Любой положительно заряженный белок будет притягиваться к отрицательно заряженной мембране за счет неспецифических электростатических взаимодействий. Однако не все периферические пептиды и белки являются катионными, и только определенные стороны мембраны заряжены отрицательно. К ним относятся цитоплазматическая сторона плазматических мембран , внешний листок внешних мембран бактерий и митохондриальные мембраны. Следовательно, электростатические взаимодействия играют важную роль в нацеливании на мембраны переносчиков электронов , таких как цитохром c , катионные токсины, такие как харибдотоксин , и специфические мембранно-нацеленные домены, такие как некоторые домены PH , домены C1 и домены C2 .

Электростатические взаимодействия сильно зависят от ионной силы раствора. Эти взаимодействия относительно слабы при физиологической ионной силе ( 0,14 М NaCl ): от ~3 до 4 ккал/моль для небольших катионных белков, таких как цитохром с , харибдотоксин или гисактофилин . [15] [19] [20]

Пространственное положение в мембране

[ редактировать ]

Ориентации и глубины проникновения многих амфитропных белков и пептидов в мембраны изучаются с помощью сайт-направленного спинового мечения . [21] химическая маркировка, измерение аффинности связывания мембран белковых мутантов , [22] флуоресцентная спектроскопия, [23] раствора или твердого тела ЯМР-спектроскопия , [24] ATR FTIR-спектроскопия , [25] Рентгеновская или нейтронная дифракция, [26] и вычислительные методы. [27] [28] [29] [30]

Были идентифицированы два различных способа мембранной ассоциации белков. Типичные водорастворимые белки не имеют открытых неполярных остатков или каких-либо других гидрофобных якорей. Поэтому они полностью остаются в водном растворе и не проникают в липидный бислой, что было бы энергетически затратно. Такие белки взаимодействуют с бислоями только электростатически, например, рибонуклеаза и полилизин таким образом с мембранами взаимодействуют . Однако типичные амфитропные белки имеют различные гидрофобные якоря, которые проникают в межфазную область и достигают углеводородной внутренней части мембраны. Такие белки «деформируют» липидный бислой, снижая температуру перехода липид-гель. [31] Связывание обычно представляет собой сильно экзотермическую реакцию. [32] Аналогично происходит ассоциация амфифильных α-спиралей с мембранами. [26] [33] Неструктурированные или развернутые пептиды с неполярными остатками или липидными якорями также могут проникать через межфазную область мембраны и достигать углеводородного ядра, особенно когда такие пептиды являются катионными и взаимодействуют с отрицательно заряженными мембранами. [34] [35] [36]

Категории

[ редактировать ]

Ферменты

[ редактировать ]

Периферические ферменты участвуют в метаболизме различных компонентов мембран, таких как липиды ( фосфолипазы и холестериноксидазы ), клеточной стенки олигосахариды ( гликозилтрансфераза и трансгликозидазы ) или белки ( сигнальная пептидаза и пальмитоилпротеинтиоэстераза ). Липазы также могут переваривать липиды, образующие в воде мицеллы или неполярные капли.

Сорт Функция Физиология Структура
Альфа/бета-гидролазная складка Катализирует гидролиз химических связей. [37] Включает бактериальные , грибковые , желудочные и панкреатические липазы , пальмитоилпротеинтиоэстеразы холинэстеразу , кутиназу и . центральный бета-лист вставлен между двумя слоями альфа-спиралей [38]
Фосфолипаза А2 (секреторная и цитозольная) Гидролиз жирнокислотной связи sn-2 фосфолипидов . [39] Переваривание липидов, разрушение мембран и передача сигналов липидов . содержит каталитическую триаду аминокислот: аспарагиновую кислоту , серин и гистидин. [40]
Фосфолипаза С Гидролизует PIP2, фосфатидилинозитол , на два вторых информатора, инозитолтрифосфат и диацилглицерин . [41] Липидная сигнализация Основная структура состоит из разделенного ствола триозофосфат-изомеразы (TIM), который имеет активный центр, каталитические остатки и Ca 2+ сайт связывания [42]
Холестериноксидазы Окисляет и изомеризует холестерин в холест-4-ен-3-он. [43] Истощает клеточные мембраны холестерина, используемого в бактериальном патогенезе . две петли остатка, которые действуют как крышка на активном сайте [44]
Каротиноидоксигеназа Расщепляет каротиноиды . [45] Каротиноиды функционируют как у растений, так и у животных в качестве гормонов (включая витамин А у человека), пигментов , ароматизаторов , цветочных ароматов и защитных соединений. состоит из множества ферментов, соединенных вместе, образующих разветвленные структуры [46]
Липоксигеназы Железосодержащие ферменты, диоксигенацию полиненасыщенных катализирующие жирных кислот . [47] У животных липоксигеназы участвуют в синтезе медиаторов воспаления , известных как лейкотриены . сотни аминокислот , составляющих белок, организованы в два домена: бета-лист N-концевой и спиральный C-концевой. [48]
Альфа-токсины Расщепляет фосфолипиды в клеточной мембране, подобно фосфолипазе С. [49] Бактериальный патогенез, особенно Clostridium perfringens . растворимый мономер с олигомерными предпоровыми комплексами [50]
Сфингомиелиназа С Фосфодиэстераза . расщепляет фосфодиэфирные связи [51] Переработка липидов, таких как сфингомиелин . Домен сапозина и соединительные области с металлофосфатным каталитическим доменом [52]
Гликозилтрансферазы : MurG и трансгликозидазы. Катализирует перенос сахарных фрагментов от активированных молекул-доноров к специфическим молекулам-акцепторам, образуя гликозидные связи. [53] Биосинтез дисахаридов , олигосахаридов и полисахаридов (гликоконъюгатов), MurG участвует в биосинтезе бактериальных пептидогликанов . три петли, богатые глицином: одна на С-конце и две на N-конце. [54]
Феррохелатаза Превращает протопорфирин IX в гем . [55] Участвуя в порфиринов обмене , протопорфирины используются для укрепления яичной скорлупы . полипептид , свернутый в два домена, каждый из которых имеет четырехцепочечный параллельный бета-лист, окруженный альфа- спиралями. [56]
Семейство белков, родственных миотубулярину Липидфосфатаза , дефосфорилирующая PtdIns3P и PtdIns(3,5)P2 . [57] Необходим для дифференцировки мышечных клеток. содержит домен GRAM , взаимодействующий домен SET и PDZ. домен привязки [58]
Дигидрооротатдегидрогеназы Окисление дигидрооротата (DHO) до оротата. [59] Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов в прокариотических и эукариотических клетках. состоит из двух доменов: альфа-/бета-бочкового домена, который содержит активный сайт, и альфа-спирального домена, который образует открывающийся туннель к активному сайту. [60]
Гликолатоксидаза Катализирует окисление α -гидроксикарбоновых кислот до соответствующих α- кетокислот . [61] У зеленых растений фермент участвует в фотодыхании . У животных фермент участвует в производстве оксалата . Складка β8/α8, содержащая альфа-спирали, бета-цепи, петли и повороты. [62]

Мембранно-нацеленные домены («липидные зажимы»)

[ редактировать ]
Домен C1 PKC-дельта (1ptr). Средняя плоскость липидного бислоя – черные точки. Граница области углеводородного ядра – синие точки (цитоплазматическая сторона). Слой липидофосфатов – желтые точки.

Домены, нацеленные на мембрану, специфически связываются с головными группами своих липидных лигандов, встроенных в мембрану. Эти липидные лиганды присутствуют в разных концентрациях в различных типах биологических мембран (например, PtdIns3P можно обнаружить преимущественно в мембранах ранних эндосом , PtdIns(3,5)P2 — в поздних эндосомах , а PtdIns4P — в мембранах Гольджи ). [18] Следовательно, каждый домен нацелен на определенную мембрану.

Структурные домены

[ редактировать ]

Структурные домены опосредуют прикрепление других белков к мембранам. Их связывание с мембранами может осуществляться ионами кальция (Ca 2+ ), которые образуют мостики между кислыми остатками белка и фосфатными группами липидов, как в аннексинах или доменах GLA.

Сорт Функция Физиология Структура
Аннексины Кальций мембраны и фосфолипидов . -зависимое внутриклеточное связывание [63] Функции включают транспортировку пузырьков , слияние мембран и ионных каналов . образование
Синапсин I Покрывает синаптические пузырьки и связывается с несколькими элементами цитоскелета . [64] Функции регуляции высвобождения нейромедиаторов .
Синуклеин Неизвестная клеточная функция. [65] Считается, что он играет роль в регулировании стабильности и/или оборота плазматической мембраны . Связан как с болезнью Паркинсона , так и с болезнью Альцгеймера .
GLA-домены свертывающей системы Домены гамма-карбоксиглутамата (GLA) отвечают за высокоаффинное связывание ионов кальция. [66] Участвует в функции факторов свертывания крови в каскаде свертывания крови.
Спектрин и α- актинин -2 Обнаружен в некоторых цитоскелета и микрофиламентов . белках [67] Поддержание целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета.

Транспортеры малых гидрофобных молекул

[ редактировать ]

Эти периферические белки функционируют как переносчики неполярных соединений между различными типами клеточных мембран или между мембранами и цитозольными белковыми комплексами. Транспортируемыми веществами являются фосфатидилинозитол, токоферол, ганглиозиды, гликолипиды, производные стерола, ретинол, жирные кислоты, вода, макромолекулы, эритроциты, фосфолипиды и нуклеотиды.

Переносчики электронов

[ редактировать ]

Эти белки участвуют в цепях переноса электронов . К ним относятся цитохром с , купредоксины , белок железа с высоким потенциалом , адренодоксинредуктаза, некоторые флавопротеины и другие.

Полипептидные гормоны, токсины и антимикробные пептиды

[ редактировать ]

Многие гормоны, токсины , ингибиторы или антимикробные пептиды специфически взаимодействуют с трансмембранными белковыми комплексами. Они также могут накапливаться на поверхности липидного бислоя до связывания с белками-мишенями. Такие полипептидные лиганды часто заряжены положительно и электростатически взаимодействуют с анионными мембранами.

Некоторые водорастворимые белки и пептиды также могут образовывать трансмембранные каналы . Обычно они подвергаются олигомеризации , значительным конформационным изменениям и необратимо связываются с мембранами. трехмерная структура одного из таких трансмембранных каналов — α-гемолизина Определена . В других случаях экспериментальная структура представляет собой водорастворимую конформацию, периферически взаимодействующую с липидным бислоем, хотя некоторые каналообразующие пептиды достаточно гидрофобны и поэтому изучались методом ЯМР-спектроскопии в органических растворителях или в присутствии мицелл .

Сорт Белки Физиология
Ядовитые токсины Хорошо известные типы биотоксинов включают нейротоксины , цитотоксины , гемотоксины и некротоксины . Биотоксины имеют две основные функции: хищничество ( токсины змей , скорпионов и конусных улиток ) и защита ( токсины медоносных пчел и муравьев ). [68]
морских анемонов Токсины Ингибирование натриевых и калиевых каналов и образование мембранных пор являются основными действиями более 40 известных пептидных токсинов актиний. Морские анемоны — плотоядные животные и используют токсины для хищничества и защиты; Токсин анемона по токсичности аналогичен наиболее токсичным фосфорорганическим отравляющим веществам. [69]
Бактериальные токсины Микробные токсины являются основными факторами вирулентности для различных патогенных бактерий. Некоторые токсины представляют собой порообразующие токсины , которые лизируют клеточные мембраны. Другие токсины ингибируют синтез белка или активируют пути вторичных мессенджеров, вызывая резкие изменения в путях передачи сигнала , имеющих решающее значение для поддержания различных клеточных функций. Некоторые бактериальные токсины могут действовать непосредственно на иммунную систему , действуя как суперантигены и вызывая массивную Т-клеток пролиферацию , что приводит к чрезмерному растяжению иммунной системы. Ботулинический токсин представляет собой нейротоксин, который предотвращает стыковку/слияние нейросекреторных везикул с плазматической мембраной нервного синапса , ингибируя нейромедиатора . высвобождение [70]
Грибковые токсины Эти пептиды характеризуются наличием необычной аминокислоты, α-аминоизомасляной кислоты , и проявляют антибиотические и противогрибковые свойства благодаря своей активности по формированию мембранных каналов. [71]
Антимикробные пептиды Способы действия антимикробных пептидов, убивающие бактерии, разнообразны и включают разрушение мембран, нарушение метаболизма и воздействие на цитоплазматические компоненты. В отличие от многих обычных антибиотиков эти пептиды оказывают бактерицидное, а не бактериостатическое действие .
Дефензины Дефенсины представляют собой разновидность антимикробного пептида; и являются важным компонентом практически всех врожденных защитных механизмов хозяина против микробной инвазии. Дефенсины проникают через мембраны микробных клеток посредством электрического притяжения и образуют поры в мембране, обеспечивающие отток, что в конечном итоге приводит к лизису микроорганизмов. [72]
Нейрональные пептиды Эти белки возбуждают нейроны, вызывают поведенческие реакции, являются мощными вазодилататорами и отвечают за сокращение многих типов гладких мышц . [73]
апоптоза Регуляторы Члены семейства Bcl-2 регулируют проницаемость внешней мембраны митохондрий . Bcl-2 сам по себе подавляет апоптоз в различных типах клеток, включая лимфоциты и нейрональные клетки .

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Внешний белок | биология | Британника» . www.britanica.com . Проверено 4 июля 2022 г.
  2. ^ Кафизо Д.С. (2005). «Структура и взаимодействие доменов C2 на поверхности мембран». В Тамме Л.К. (ред.). Белково-липидные взаимодействия: от мембранных доменов к клеточным сетям . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. стр. 403–22. ISBN  3-527-31151-3 .
  3. ^ Гош М., Такер Д.Е., Берчетт С.А., Лесли CC (ноябрь 2006 г.). «Свойства семейства фосфолипаз А2 группы IV». Прогресс в исследованиях липидов . 45 (6): 487–510. дои : 10.1016/j.plipres.2006.05.003 . ПМИД   16814865 .
  4. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Джонсон Дж. Э., Корнелл Р.Б. (2002). «Амфитропные белки: регуляция посредством обратимых мембранных взаимодействий (обзор)» . Молекулярная мембранная биология . 16 (3): 217–235. дои : 10.1080/096876899294544 . ПМИД   10503244 .
  5. ^ Тудуппати Г.Р., Крейг Дж.В., Холоденко В., Шон А., Хилл Р.Б. (июнь 2006 г.). «Доказательства того, что вставка цитозольного домена Bcl-xL в мембрану регулируется электростатическим механизмом» . Журнал молекулярной биологии . 359 (4): 1045–1058. дои : 10.1016/j.jmb.2006.03.052 . ПМЦ   1785297 . ПМИД   16650855 .
  6. ^ Такида С., Ведегартнер П.Б. (июнь 2004 г.). «Независимое от экзоцитов воздействие на плазматическую мембрану гетеротримерных G-белков» . Письма ФЭБС . 567 (2–3): 209–213. doi : 10.1016/j.febslet.2004.04.062 . ПМИД   15178324 . S2CID   36940600 .
  7. ^ Макинтош Т.Дж., Видал А., Саймон С.А. (2003). «Энергетика пептидно-липидных взаимодействий: модификация межфазными диполями и холестерином». Актуальные темы мембран . Том. 52. Академическая пресса. стр. 205–253. ISBN  978-0-12-643871-0 .
  8. ^ Митра К., Убарретсена-Беландия И., Тагучи Т., Уоррен Г., Энгельман Д.М. (март 2004 г.). «Модуляция толщины бислоя мембран экзоцитарных путей мембранными белками, а не холестерином» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (12): 4083–4088. Бибкод : 2004PNAS..101.4083M . дои : 10.1073/pnas.0307332101 . ПМЦ   384699 . ПМИД   15016920 .
  9. ^ Марш Д. (июль 2001 г.). «Полярность и профили проникновения в липидных мембранах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (14): 7777–7782. Бибкод : 2001PNAS...98.7777M . дои : 10.1073/pnas.131023798 . ПМК   35418 . ПМИД   11438731 .
  10. ^ Марш Д. (декабрь 2002 г.). «Профили мембранной водопроницаемости на спин-этикетках». Европейский биофизический журнал . 31 (7): 559–562. дои : 10.1007/s00249-002-0245-z . ПМИД   12602343 . S2CID   36212541 .
  11. ^ Нэгл Дж. Ф., Тристрам-Нэгл С. (ноябрь 2000 г.). «Строение липидных бислоев» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) — Обзоры биомембран . 1469 (3): 159–195. дои : 10.1016/S0304-4157(00)00016-2 . ПМЦ   2747654 . ПМИД   11063882 .
  12. ^ Гони FM (2002). «Непостоянные белки в мембранах: когда белки приходят в гости (обзор)». Молекулярная мембранная биология . 19 (4): 237–245. дои : 10.1080/0968768021000035078 . ПМИД   12512770 . S2CID   20892603 .
  13. ^ Гофорт Р.Л., Чи А.К., Грейтхаус Д.В., Провиденс Л.Л., Кеппе Р.Э., Андерсен О.С. (май 2003 г.). «Гидрофобная связь энергетики липидного бислоя с функцией каналов» . Журнал общей физиологии . 121 (5): 477–493. дои : 10.1085/jgp.200308797 . ПМК   2217378 . ПМИД   12719487 .
  14. ^ Макинтош Т.Дж., Саймон С.А. (2006). «Роль свойств бислойного материала в функции и распределении мембранных белков». Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 35 (1): 177–198. doi : 10.1146/annurev.biophys.35.040405.102022 . ПМИД   16689633 .
  15. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Ханакам Ф., Гериш Г., Лотц С., Альт Т., Силиг А. (август 1996 г.). «Связывание гисактофилина I и II с липидными мембранами контролируется рН-зависимым миристоил-гистидиновым переключателем». Биохимия . 35 (34): 11036–11044. дои : 10.1021/bi960789j . ПМИД   8780505 .
  16. ^ Сильвиус-младший (2003). «Липидированные пептиды как инструменты для понимания мембранных взаимодействий липид-модифицированных белков». Актуальные темы мембран . Том. 52. Академическая пресса. стр. 371–395. ISBN  978-0-12-643871-0 .
  17. ^ Бауманн Н.А., Меннон АК (2002). «Липидные модификации белков». В Вэнсе Д.Э., Вэнсе Дж.Э. (ред.). Биохимия липидов, липопротеинов и мембран (4-е изд.). Эльзевир Наука. стр. 37–54. ISBN  978-0-444-51139-3 .
  18. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Чо В., Стахелин Р.В. (июнь 2005 г.). «Мембранно-белковые взаимодействия в клеточной передаче сигналов и мембранном транспорте». Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 34 : 119–151. doi : 10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337 . ПМИД   15869386 .
  19. ^ Бен-Тал Н., Хониг Б., Миллер С., Маклафлин С. (октябрь 1997 г.). «Электростатическое связывание белков с мембранами. Теоретические предсказания и экспериментальные результаты с харибдотоксином и фосфолипидными везикулами» . Биофизический журнал . 73 (4): 1717–1727. Бибкод : 1997BpJ....73.1717B . дои : 10.1016/S0006-3495(97)78203-1 . ПМК   1181073 . ПМИД   9336168 .
  20. ^ Шанкарам М.Б., Марш Д. (1993). «Белко-липидные взаимодействия с белками периферических мембран». В Уоттсе А. (ред.). Белково-липидные взаимодействия . Эльзевир. стр. 127–162. ISBN  0-444-81575-9 .
  21. ^ Мальмберг, штат Нью-Джерси, Фальке Дж. Дж. (2005). «Использование насыщения мощности ЭПР для анализа геометрии стыковки мембран периферических белков: применение к доменам C2» . Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 34 (1): 71–90. doi : 10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534 . ПМЦ   3637887 . ПМИД   15869384 .
  22. ^ Спенсер А.Г., Турессон Э., Отто Дж.К., Сонг И., Смит Т., ДеВитт Д.Л. и др. (ноябрь 1999 г.). «Мембраносвязывающие домены простагландин-эндопероксид-H-синтаз 1 и 2. Пептидное картирование и мутационный анализ» . Журнал биологической химии . 274 (46): 32936–32942. дои : 10.1074/jbc.274.46.32936 . ПМИД   10551860 .
  23. ^ Латроп Б., Гэдд М., Билтонен Р.Л., Правило GS (март 2001 г.). «Изменения сродства к Ca2+ при активации фосфолипазы A2 Agkistrodon piscivorus piscivorus». Биохимия . 40 (11): 3264–3272. дои : 10.1021/bi001901n . ПМИД   11258945 .
  24. ^ Кутателадзе Т., Овердуин М. (март 2001 г.). «Структурный механизм стыковки эндосом доменом FYVE». Наука . 291 (5509): 1793–1796. Бибкод : 2001Sci...291.1793K . дои : 10.1126/science.291.5509.1793 . ПМИД   11230696 .
  25. ^ Татулиан С.А., Цинь С., Панде А.Х., Хе Х (сентябрь 2005 г.). «Позиционирование мембранных белков с помощью новых белковой инженерии и биофизических подходов» . Журнал молекулярной биологии . 351 (5): 939–947. дои : 10.1016/j.jmb.2005.06.080 . ПМИД   16055150 .
  26. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Христова К., Уимли В.К., Мишра В.К., Анантарамия ГМ, Сегрест Дж.П., Уайт С.Х. (июль 1999 г.). «Амфипатическая альфа-спираль на границе раздела мембран: структурное исследование с использованием нового метода дифракции рентгеновских лучей». Журнал молекулярной биологии . 290 (1): 99–117. дои : 10.1006/jmbi.1999.2840 . ПМИД   10388560 .
  27. ^ Мюррей Д., Хониг Б. (январь 2002 г.). «Электростатический контроль мембранного нацеливания доменов C2» . Молекулярная клетка . 9 (1): 145–154. дои : 10.1016/S1097-2765(01)00426-9 . ПМИД   11804593 .
  28. ^ Ефремов Р.Г., Нольде Д.Е., Коншина А.Г., Сырцев Н.П., Арсеньев А.С. (сентябрь 2004 г.). «Пептиды и белки в мембранах: чему мы можем научиться с помощью компьютерного моделирования?». Современная медицинская химия . 11 (18): 2421–2442. дои : 10.2174/0929867043364496 . ПМИД   15379706 .
  29. ^ Ломизе А.Л., Погожева И.Д., Ломизе М.А., Мосберг Х.И. (июнь 2006 г.). «Позиционирование белков в мембранах: вычислительный подход» . Белковая наука . 15 (6): 1318–1333. дои : 10.1110/ps.062126106 . ПМК   2242528 . ПМИД   16731967 .
  30. ^ Ломизе А., Ломизе М., Погожева И. «Сравнение с экспериментальными данными» . Ориентации белков в мембранах . Мичиганский университет . Проверено 8 февраля 2007 г.
  31. ^ Папахаджопулос Д., Москарелло М., Эйлар Э.Х., Исак Т. (сентябрь 1975 г.). «Влияние белков на термотропные фазовые переходы фосфолипидных мембран». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 401 (3): 317–335. дои : 10.1016/0005-2736(75)90233-3 . ПМИД   52374 .
  32. ^ Силиг Дж. (ноябрь 2004 г.). «Термодинамика липид-пептидных взаимодействий» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1666 (1–2): 40–50. дои : 10.1016/j.bbamem.2004.08.004 . ПМИД   15519307 .
  33. ^ Даркс М.Дж., Дэвис С.М., Брэдшоу Дж.П. (1997). «Взаимодействие тахикининов с фосфолипидными мембранами: нейтронографическое исследование». Физика Б. 241 : 1144–1147. Бибкод : 1997PhyB..241.1144D . дои : 10.1016/S0921-4526(97)00811-9 .
  34. ^ Эллена Дж. Ф., Моултроп Дж., Ву Дж., Раух М., Джейсингхне С., Касл Дж. Д., Кафизо Д. С. (ноябрь 2004 г.). «Мембранное положение основного ароматического пептида, который изолирует фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат, определенное с помощью сайт-направленного спинового мечения и ЯМР высокого разрешения» . Биофизический журнал . 87 (5): 3221–3233. Бибкод : 2004BpJ....87.3221E . дои : 10.1529/biophysj.104.046748 . ПМЦ   1304792 . ПМИД   15315949 .
  35. ^ Маркотт I, Дюфур Э.Дж., Уэлле М., Оже М. (июль 2003 г.). «Взаимодействие нейропептида мет-энкефалина с цвиттер-ионными и отрицательно заряженными бицеллами, как видно с помощью твердотельного ЯМР 31P и 2H» . Биофизический журнал . 85 (1): 328–339. Бибкод : 2003BpJ....85..328M . дои : 10.1016/S0006-3495(03)74477-4 . ПМК   1303088 . ПМИД   12829487 .
  36. ^ Чжан В., Крокер Э., Маклафлин С., Смит С.О. (июнь 2003 г.). «Связывание пептидов с основными и ароматическими остатками с бислойными мембранами: фенилаланин в эффекторном домене миристоилированного, богатого аланином субстрата C-киназы, проникает в гидрофобное ядро ​​бислоя» . Журнал биологической химии . 278 (24): 21459–21466. дои : 10.1074/jbc.M301652200 . ПМИД   12670959 .
  37. ^ «Pfam-запись Абгидролаза 1» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  38. ^ Бауэр, Табеа Л.; Бухгольц, Патрик К.Ф.; Плейсс, Юрген (март 2020 г.). «Модульная структура α/β-гидролаз» . Журнал ФЭБС . 287 (5): 1035–1053. дои : 10.1111/февраль 15071 . ISSN   1742-464X .
  39. ^ «Запись Pfam: фосфолипаза А2» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  40. ^ Казале, Джаретт; Качими, Салах Эддин О.; Варакалло, Мэтью (2023), «Биохимия, фосфолипаза A2» , StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID   30521272 , получено 29 ноября 2023 г.
  41. ^ «Запись Pfam: фосфатидилинозитол-специфическая фосфолипаза C, домен X» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  42. ^ «Фосфолипаза C» , Arc.Ask3.Ru , 16 августа 2023 г. , получено 29 ноября 2023 г.
  43. ^ «Запись Pfam: холестериноксидаза» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  44. ^ Юэ, К. Кимберли; Касс, Игнатиус Дж.; Сэмпсон, Николь С.; Врилинк, Алиса (1 апреля 1999 г.). «Определение кристаллической структуры холестериноксидазы из Streptomyces и структурная характеристика мутантов ключевых активных сайтов» . Биохимия . 38 (14): 4277–4286. дои : 10.1021/bi982497j . ISSN   0006-2960 .
  45. ^ «Запись Pfam: белок мембраны пигментного эпителия сетчатки» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  46. ^ «Каротиноидоксигеназа» , Arc.Ask3.Ru , 29 ноября 2023 г. , получено 29 ноября 2023 г.
  47. ^ «Запись Pfam: липоксигеназа» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  48. ^ Пригге, Северная Каролина; Бойингтон, Джей Си; Фаиг, М.; Доктор, КС; Гаффни, Би Джей; Амзель, Л.М. (1 ноября 1997 г.). «Строение и механизм липоксигеназ» . Биохимия . 79 (11): 629–636. дои : 10.1016/S0300-9084(97)83495-5 . ISSN   0300-9084 .
  49. ^ Запись PDBsum: Альфа-токсин
  50. ^ «Альфа-токсин — обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 29 ноября 2023 г.
  51. ^ «Запись Pfam: фосфодиэстераза типа I» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  52. ^ Сюн, Цзы-Цзянь; Хуан, Цзинцзин; Пода, Геннадий; Помес, Режис; Приве, Гилберт Г. (31 июля 2016 г.). «Структура кислой сфингомиелиназы человека раскрывает роль домена сапозина в активации гидролиза субстрата» . Журнал молекулярной биологии . 428 (15): 3026–3042. дои : 10.1016/j.jmb.2016.06.012 . ISSN   0022-2836 .
  53. ^ «Запись Pfam: группа гликозилтрансфераз 1» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  54. ^ Юнлигил, Улуг М; Рини, Джеймс М. (01 октября 2000 г.). «Структура и механизм гликозилтрансферазы» . Современное мнение в области структурной биологии . 10 (5): 510–517. дои : 10.1016/S0959-440X(00)00124-X . ISSN   0959-440X .
  55. ^ «Запись Pfam: Феррохелатаза» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  56. ^ Аль-Карадаги, Салам; Ханссон, Матс; Никонов Станислав; Йонссон, Бодил; Хедерстедт, Ларс (ноябрь 1997 г.). «Кристаллическая структура феррохелатазы: терминальный фермент биосинтеза гема» . Структура . 5 (11): 1501–1510. дои : 10.1016/s0969-2126(97)00299-2 . ISSN   0969-2126 .
  57. ^ «Запись Pfam: Связанный с миотубулярином» . Архивировано из оригинала 26 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  58. ^ «Принципы и практика медицинской генетики Эмери и Римоэна» . НаукаДирект . Проверено 29 ноября 2023 г.
  59. ^ «Запись Pfam: Дигидрооротатдегидрогеназа» . Архивировано из оригинала 26 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  60. ^ Лю, Шэньпин; Нейдхардт, Эди А; Гроссман, Труди Х; Окаин, Тим; Кларди, Джон (январь 2000 г.). «Структуры дигидрооротатдегидрогеназы человека в комплексе с антипролиферативными средствами» . Структура . 8 (1): 25–33. дои : 10.1016/s0969-2126(00)00077-0 . ISSN   0969-2126 .
  61. ^ «Запись Pfam: FMN-зависимая дегидрогеназа» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  62. ^ «Гликолатоксидаза — Протеопедия, жизнь в 3D» . сайт proteopedia.org . Проверено 28 ноября 2023 г.
  63. ^ «Запись Pfam: Аннексин» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  64. ^ «Запись Pfam Синапсин Н» . Архивировано из оригинала 26 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  65. ^ «Пфам-вход Синуклеин» . Архивировано из оригинала 26 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  66. ^ «Запись в Pfam: Gla» . Архивировано из оригинала 29 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  67. ^ «Вход Pfam Спектрин» . Архивировано из оригинала 26 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.
  68. ^ Роша Х, Мартин-Оклер М.Ф., ред. (2000). Животные токсины: факты и протоколы . Базель: Биркхузер Верлаг. ISBN  3-7643-6020-8 .
  69. ^ Паточка Дж., Струнечка А. (1999). «Токсины морских анемонов» . Информационный бюллетень АСА . Архивировано из оригинала 15 июня 2013 года.
  70. ^ Шмитт К.К., Мейсик К.К., О'Брайен А.Д. (1999). «Бактериальные токсины: друзья или враги?» . Новые инфекционные заболевания . 5 (2): 224–234. дои : 10.3201/eid0502.990206 . ПМК   2640701 . ПМИД   10221874 .
  71. ^ Чу Дж. К., Уоллес Б. А. (август 2001 г.). «Пептайболы: модели ионных каналов». Труды Биохимического общества . 29 (Часть 4): 565–570. дои : 10.1042/BST0290565 . ПМИД   11498029 .
  72. ^ Оппенгейм Дж. Дж., Бирагин А., Квак Л.В., Ян Д. (ноябрь 2003 г.). «Роль противомикробных пептидов, таких как дефензины, во врожденном и адаптивном иммунитете» . Анналы ревматических болезней . 62 (Приложение 2): ii17–ii21. дои : 10.1136/ard.62.suppl_2.ii17 . ПМК   1766745 . ПМИД   14532141 .
  73. ^ «Пфам вход Тахикинин» . Архивировано из оригинала 26 сентября 2007 г. Проверено 25 января 2007 г.

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Peripheral_membrane_protein&oldid=1215183656"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 228a46788b2604a3eeed790ddd5662c0__1711213140
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/22/c0/228a46788b2604a3eeed790ddd5662c0.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Peripheral membrane protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)