Фактор удлинения

Тернарный комплекс EF-TU (синий), тРНК (красный) и GTP (желтый). Взято из молекулы PDB месяца *факторов удлинения* , сентябрь 2006 года.

Факторы удлинения представляют собой набор белков, которые функционируют в рибосоме во время синтеза белка , для облегчения трансляционного удлинения от образования первой к последней пептидной связи растущего полипептида . Наиболее распространенными факторами удлинения у прокариот являются EF-TU , EF-TS , EF-G . ^{[ 1 ]} Бактерии и эукариоты используют факторы удлинения, которые в значительной степени гомологичны друг другу, но с различными структурами и различными исследованиями исследований. ^{[ 2 ]}

Удлинение - самый быстрый шаг в переводе. ^{[ 3 ]} У бактерий он продолжается со скоростью от 15 до 20 аминокислот, добавленных в секунду (около 45-60 нуклеотидов в секунду). ^{[ Цитация необходима ]} У эукариот скорость составляет около двух аминокислот в секунду (около 6 нуклеотидов читают в секунду). ^{[ Цитация необходима ]} Факторы удлинения играют роль в организации событий этого процесса и в обеспечении высокой точности точности на этих скоростях. ^{[ Цитация необходима ]}

Номенклатура гомологичных EFS

Факторы удлинения
Бактериальный	Эукариотическая/археальная	Функция
Ef-tu	EEF-1A (A) ^{[ 2 ]}	Посреднивает вход аминоацил тРНК в свободный сайт рибосомы . ^{[ 4 ]}
Ef-ts	EEF-1B ( B C ) ^{[ 2 ]}	гуанина В качестве фактора обмена нуклеотидов для EF-TU, катализируя высвобождение ВВП из EF-TU. ^{[ 2 ]}
EF-G	EF-2	катализирует транслокацию тРНК и мРНК вниз по рибосоме в конце каждого раунда удлинения полипептида. Вызывает большие изменения конформации. ^{[ 5 ]}
Ef-p	Eif-5a	Возможно стимулирует образование пептидных связей и разрешает киоски. ^{[ 6 ]}
If-4	(Никто)	Корректура
Обратите внимание, что EIF5A, архаал и эукариотический гомолог для EF-P, был назван фактором инициации, но теперь также считается фактором удлинения. ^{[ 6 ]}

В дополнение к их цитоплазматическому механизму, эукариотические митохондрии и пластиды имеют свой собственный трансляционный механизм, каждый со своим собственным набором факторов удлинения бактериального типа. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} У людей они включают TUFM , TSFM , GFM1 , GFM2 , GUF1 ; Коэффициент номинального выпуска MTRFR также может играть роль в удлинении. ^{[ 9 ]}

У бактерий селеноцистеинил-тРНК требует специального фактора удлинения SELB ( P14081 ), связанного с EF-TU. Несколько гомологов также встречаются в Archaea, но функции неизвестны. ^{[ 10 ]}

Как цель

Факторы удлинения являются мишенями для токсинов некоторых патогенов. Например, Corynebacterium diphtheriae продуцирует токсин дифтерии , который изменяет функцию белка у хозяина путем инактивирующего фактора удлинения (EF-2). Это приводит к патологии и симптомам, связанным с дифтерией . Аналогично, Pseudomonas aeruginosa экзотоксин A инактивирует EF-2. ^{[ 11 ]}

Ссылки

^ Паркер, Дж. (2001). «Факторы удлинения; перевод». Энциклопедия генетики . С. 610–611. doi : 10.1006/rwgn.2001.0402 . ISBN 9780122270802 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Сасикумар, Арджун Н.; Перес, Виндер Б.; Кинзи, Терри Госс (июль 2012 г.). «Многочисленные роли комплекса 1 -го эукариотического фактора удлинения» . Wiley междисциплинарные обзоры. РНК . 3 (4): 543–555. doi : 10.1002/wrna.1118 . ISSN 1757-7004 . PMC 3374885 . PMID 22555874 .
^ Прабхакар, Арджун; Чой, Джунхон; Ван, Джинфан; Петров, Алексей; Пуглиси, Джозеф Д. (июль 2017 г.). «Динамическая основа верности и скорости в переводе: скоординированные многоэтажные механизмы удлинения и прекращения» . Белковая наука . 26 (7): 1352–1362. doi : 10.1002/pro.3190 . ISSN 0961-8368 . PMC 5477533 . PMID 28480640 .
^ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (март 1992 г.). «Фактор удлинения TU: молекулярный переключатель в биосинтезе белка» . Молекулярная микробиология . 6 (6): 683–8. doi : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . PMID 1573997 .
^ Йоргенсен, R; Ортис, Пенсильвания; Карр-Шмид, а; Nissen, P; Kinzy, TG; Андерсен, Гр (май 2003 г.). «Две кристаллические структуры демонстрируют большие конформационные изменения в эукариотической рибосомальной транслоказе». Природа структурная биология . 10 (5): 379–85. doi : 10.1038/nsb923 . PMID 12692531 . S2CID 4795260 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Росси, D; Курошу, R; Zanelli, cf; Valentini, SR (2013). «EIF5A и EF-P: два уникальных фактора перевода в настоящее время движутся одной и той же дорогой». Wiley междисциплинарные обзоры. РНК . 5 (2): 209–22. doi : 10.1002/wrna.1211 . PMID 24402910 . S2CID 25447826 .
^ Мануэль, Андреа Л; Quispe, Джоэл; Мэйфилд, Стивен П; Петско, Грегори А (7 августа 2007 г.). «Структура хлоропластной рибосомы: новые домены для регуляции перевода» . PLOS Биология . 5 (8): E209. doi : 10.1371/journal.pbio.0050209 . PMC 1939882 . PMID 17683199 .
^ GC Аткинсон; Sl Baldauf (2011). «Эволюция фактора удлинения G и происхождение форм митохондриальных и хлоропластов» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (3): 1281–92. doi : 10.1093/molbev/msq316 . PMID 21097998 .
^ «Болезнь Кегга: комбинированный дефицит окислительного фосфорилирования» . www.genome.jp .
^ Аткинсон, Джемма С; Hauryliuk, Vasili; Тенсон, Танель (21 января 2011 г.). «Древнее семейство белков, похожих на фактор, похожих на фактор удлинения SELB, с широким, но разбитым распределением по архей» . BMC Эволюционная биология . 11 (1): 22. doi : 10.1186/1471-2148-11-22 . PMC 3037878 . PMID 21255425 .
^ Lee H, Iglewski WJ (1984). «Клеточная аддибозилтрансфераза с тем же механизмом действия, что и дифтерийный токсин и псевдомонас токсин А» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 81 (9): 2703–7. Bibcode : 1984pnas ... 81.2703L . doi : 10.1073/pnas.81.9.2703 . PMC 345138 . PMID 6326138 .

Дальнейшее чтение

Alberts, B. et al. (2002). Молекулярная биология клетки , 4 -е изд. Нью -Йорк: Гарлендская наука. ISBN 0-8153-3218-1 . ^{[ страница необходима ]}
Berg, JM et al. (2002). Биохимия , 5 -е изд. Нью -Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 0-7167-3051-0 . ^{[ страница необходима ]}
Сингх, BD (2002). Основы генетики , Нью -Дели, Индия: издатели Каляни. ISBN 81-7663-109-4 . ^{[ страница необходима ]}

Внешние ссылки

nobelprize.org, объясняя функцию факторов эукариотической удлинения
Удлинение+фактор в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
Пептид+удлинение+фактор+g в Национальной библиотеке Медицинской библиотеки Медицинской библиотеки (Mesh)
Пептид+удлинение+фактор+TU в Национальной библиотеке медицины Медицинской библиотеки США (Mesh)
ЕС 3.6.5.3

[1] Паркер, Дж. (2001). «Факторы удлинения; перевод». Энциклопедия генетики . С. 610–611. doi : 10.1006/rwgn.2001.0402 . ISBN 9780122270802 .

[eef1-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Сасикумар, Арджун Н.; Перес, Виндер Б.; Кинзи, Терри Госс (июль 2012 г.). «Многочисленные роли комплекса 1 -го эукариотического фактора удлинения» . Wiley междисциплинарные обзоры. РНК . 3 (4): 543–555. doi : 10.1002/wrna.1118 . ISSN 1757-7004 . PMC 3374885 . PMID 22555874 .

[3] Прабхакар, Арджун; Чой, Джунхон; Ван, Джинфан; Петров, Алексей; Пуглиси, Джозеф Д. (июль 2017 г.). «Динамическая основа верности и скорости в переводе: скоординированные многоэтажные механизмы удлинения и прекращения» . Белковая наука . 26 (7): 1352–1362. doi : 10.1002/pro.3190 . ISSN 0961-8368 . PMC 5477533 . PMID 28480640 .

[4] Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (март 1992 г.). «Фактор удлинения TU: молекулярный переключатель в биосинтезе белка» . Молекулярная микробиология . 6 (6): 683–8. doi : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . PMID 1573997 .

[5] Йоргенсен, R; Ортис, Пенсильвания; Карр-Шмид, а; Nissen, P; Kinzy, TG; Андерсен, Гр (май 2003 г.). «Две кристаллические структуры демонстрируют большие конформационные изменения в эукариотической рибосомальной транслоказе». Природа структурная биология . 10 (5): 379–85. doi : 10.1038/nsb923 . PMID 12692531 . S2CID 4795260 .

[pmid24402910-6] Jump up to: ^а ^{беременный} Росси, D; Курошу, R; Zanelli, cf; Valentini, SR (2013). «EIF5A и EF-P: два уникальных фактора перевода в настоящее время движутся одной и той же дорогой». Wiley междисциплинарные обзоры. РНК . 5 (2): 209–22. doi : 10.1002/wrna.1211 . PMID 24402910 . S2CID 25447826 .

[7] Мануэль, Андреа Л; Quispe, Джоэл; Мэйфилд, Стивен П; Петско, Грегори А (7 августа 2007 г.). «Структура хлоропластной рибосомы: новые домены для регуляции перевода» . PLOS Биология . 5 (8): E209. doi : 10.1371/journal.pbio.0050209 . PMC 1939882 . PMID 17683199 .

[:6-8] GC Аткинсон; Sl Baldauf (2011). «Эволюция фактора удлинения G и происхождение форм митохондриальных и хлоропластов» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (3): 1281–92. doi : 10.1093/molbev/msq316 . PMID 21097998 .

[9] «Болезнь Кегга: комбинированный дефицит окислительного фосфорилирования» . www.genome.jp .

[10] Аткинсон, Джемма С; Hauryliuk, Vasili; Тенсон, Танель (21 января 2011 г.). «Древнее семейство белков, похожих на фактор, похожих на фактор удлинения SELB, с широким, но разбитым распределением по архей» . BMC Эволюционная биология . 11 (1): 22. doi : 10.1186/1471-2148-11-22 . PMC 3037878 . PMID 21255425 .

[11] Lee H, Iglewski WJ (1984). «Клеточная аддибозилтрансфераза с тем же механизмом действия, что и дифтерийный токсин и псевдомонас токсин А» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 81 (9): 2703–7. Bibcode : 1984pnas ... 81.2703L . doi : 10.1073/pnas.81.9.2703 . PMC 345138 . PMID 6326138 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]