✖


Jump to content

Транслокатор адениновых нуклеотидов

(Перенаправлено из транслоказы АТФ-АДФ )

АДФ/АТФ-транслоказы
Цитоплазматический вид кармана связывания АТФ-АДФ-транслоказы 1, PDB : 1OKC .
Идентификаторы
Символ Аден_trnslctor
Пфам PF00153
ИнтерПро ИПР002113
TCDB 2.А.29.1.2
Суперсемейство OPM 21
белок OPM 2c3e
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Семейство растворенных носителей 25 (митохондриальный носитель; транслокатор адениновых нуклеотидов), член 4
Идентификаторы
Символ SLC25A4
Альт. символы ПЭО3, ПЭО2, АНТ1
ген NCBI 291
HGNC 10990
МОЙ БОГ 103220
RefSeq НМ_001151
ЮниПрот P12235
Другие данные
Локус 4 q35
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
Семейство растворенных носителей 25 (митохондриальный носитель; транслокатор адениновых нуклеотидов), член 5
Идентификаторы
Символ SLC25A5
Альт. символы АНТ2
ген NCBI 292
HGNC 10991
МОЙ БОГ 300150
RefSeq НМ_001152
ЮниПрот P05141
Другие данные
Локус Хр. Х q24-q26
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
Семейство растворенных носителей 25 (митохондриальный носитель; транслокатор адениновых нуклеотидов), член 6
Идентификаторы
Символ SLC25A6
Альт. символы ANT3
ген NCBI 293
HGNC 10992
МОЙ БОГ 403000
RefSeq НМ_001636
ЮниПрот P12236
Другие данные
Локус Хр. Да п
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro

Транслокатор адениновых нуклеотидов ( ANT ), также известный как транслоказа АДФ/АТФ ( ANT ), белок-носитель АДФ/АТФ ( ААС ) или митохондриальный носитель АДФ/АТФ, обменивает свободный АТФ на свободный АДФ через внутреннюю митохондриальную мембрану . [1] [2] ANT является наиболее распространенным белком во внутренней митохондриальной мембране и принадлежит к семейству митохондриальных переносчиков . [3]

Свободный АДФ транспортируется из цитоплазмы в митохондриальный матрикс, тогда как АТФ, образующийся в результате окислительного фосфорилирования , транспортируется из митохондриального матрикса в цитоплазму , обеспечивая тем самым клетки основной энергетической валютой. [4] Транслоказы АДФ/АТФ присущи исключительно эукариотам и, как полагают, развились в ходе эукариогенеза . [5] Клетки человека экспрессируют четыре транслоказы ADP/ATP: SLC25A4 , SLC25A5 , SLC25A6 и SLC25A31 , которые составляют более 10% белка внутренней мембраны митохондрий. [6] Эти белки относятся к суперсемейству митохондриальных носителей .

Типы

[ редактировать ]

У человека существуют три паралогичные ANT изоформы :

  • SLC25A4 – обнаружен преимущественно в сердце и скелетных мышцах.
  • SLC25A5 - экспрессируется преимущественно в фибробластах.
  • SLC25A6 - экспрессируется преимущественно в печени.

Структура

[ редактировать ]
Вид сбоку на транслоказу, охватывающую внутреннюю мембрану митохондрий. Шесть α-спиралей обозначены разными цветами. Карман связывания в настоящее время открыт со стороны цитоплазмы и будет связываться с АДФ, транспортируя его в матрикс. (Из PDB : 1OKC )
Транслоказа (как молекулярная поверхность, зеленая), вид с обеих сторон липидного бислоя, представляющего внутреннюю мембрану митохондрий. Левая панель (ИМ): вид из межмембранного пространства. С этой стороны белок находится в открытой конформации. Правая панель (М): вид из матрицы. Белок с этой стороны закрыт.

Долгое время считалось, что ANT функционирует как гомодимер, но эта концепция была поставлена ​​под сомнение из-за проекционной структуры дрожжевого Aac3p, решенной с помощью электронной кристаллографии, которая показала, что белок является трехкратно симметричным и мономерным, с путем транслокации субстрата через центр. [7] Атомная структура бычьего ANT подтвердила это предположение и обеспечила первую структурную укладку митохондриального носителя. [8] Дальнейшие работы показали, что ANT является мономером в моющих средствах. [9] и действует как мономер в митохондриальных мембранах. [10] [11]

АДФ/АТФ-транслоказа 1 является основным AAC в клетках человека и архетипическим белком этого семейства. Он имеет массу около 30 кДа и состоит из 297 остатков. [12] Он образует шесть трансмембранных α-спиралей , которые образуют бочонок, в результате которого образуется глубокая конусообразная депрессия, доступная снаружи, где субстрат связывается . Карман связывания, консервативный в большинстве изоформ , в основном состоит из основных остатков, которые обеспечивают прочное связывание с АТФ или АДФ, и имеет максимальный диаметр 20 Å и глубину 30 Å. [8] Действительно, остатки аргинина 96, 204, 252, 253 и 294, а также лизин 38 необходимы для активности транспортера. было показано, что [13]

Функция

[ редактировать ]

Транслоказа АДФ/АТФ переносит АТФ, синтезированный в результате окислительного фосфорилирования, в цитоплазму, где он может использоваться в качестве основной энергетической валюты клетки для обеспечения термодинамически неблагоприятных реакций. После последующего гидролиза АТФ до АДФ АДФ транспортируется обратно в митохондриальный матрикс, где он может рефосфорилироваться до АТФ. Поскольку человек обычно ежедневно обменивает АТФ, эквивалентную его/ее собственной массе, транслоказа АДФ/АТФ является важным белком-переносчиком, имеющим серьезные метаболические последствия. [4] [8]

ANT транспортирует свободные, то есть депротонированные, не магний и не связанные с кальцием формы АДФ и АТФ в соотношении 1:1. [1] Транспорт полностью обратим, и его направленность определяется концентрацией его субстратов (АДФ и АТФ внутри и снаружи митохондрий), хелаторов адениновых нуклеотидов и мембранного потенциала митохондрий. Взаимосвязь этих параметров может быть выражена уравнением, решающим «реверсивный потенциал ANT» (Erev_ANT), значение потенциала митохондриальной мембраны, при котором чистый транспорт адениновых нуклеотидов не происходит с помощью ANT. [14] [15] [16] ANT и АТФ-синтаза F0-F1 не обязательно находятся в направленной синхронности. [14]

Помимо обмена АДФ и АТФ через внутреннюю мембрану митохондрий, ANT также проявляет внутреннюю разобщающую активность. [1] [17]

ANT является важным модулятором [18] и возможный структурный компонент поры перехода митохондриальной проницаемости, канала, участвующего в различных патологиях, функция которого до сих пор остается неясной. Карч и др. предложить «многопоровую модель», в которой ANT является по крайней мере одним из молекулярных компонентов поры. [19]

Транслоказный механизм

[ редактировать ]

В нормальных условиях АТФ и АДФ не могут пересекать внутреннюю мембрану митохондрий из-за их высоких отрицательных зарядов, но транслоказа АДФ/АТФ, антипортер , объединяет транспорт двух молекул. Депрессия в транслоказе АДФ/АТФ поочередно обращена к матриксу и цитоплазматической стороне мембраны. АДФ в межмембранном пространстве, поступающий из цитоплазмы, связывает транслоказу и индуцирует ее выворот, в результате чего АДФ высвобождается в матрикс. Связывание АТФ с матриксом вызывает выворот и приводит к высвобождению АТФ в межмембранное пространство, последующей диффузии в цитоплазму и одновременному возвращению транслоказы в ее исходную конформацию. [4] АТФ и АДФ — единственные природные нуклеотиды , распознаваемые транслоказой. [8]

Чистый процесс обозначается:

АДП 3− цитоплазма + АТФ 4− матрица → АДФ 3− матрица + АТФ 4− цитоплазма

Обмен АДФ/АТФ энергетически затратен: около 25% энергии, полученной в результате переноса электронов при аэробном дыхании , или одного иона водорода , расходуется на регенерацию мембранного потенциала , который используется транслоказой АДФ/АТФ. [4]

Транслокатор циклически переключается между двумя состояниями, называемыми цитоплазматическим и матриксным, поочередно открываясь в эти компартменты. [1] [2] Существуют структуры, показывающие, что транслокатор заблокирован в цитоплазматическом состоянии ингибитором карбоксиатрактилозидом . [8] [20] или в матричном состоянии ингибитором бонгкрекиновой кислотой. [21]

Изменения

[ редактировать ]

Редкие, но тяжелые заболевания, такие как митохондриальные миопатии, связаны с дисфункцией транслоказы АДФ/АТФ человека. Митохондриальные миопатии (ММ) относятся к группе клинически и биохимически гетерогенных заболеваний, которые имеют общие черты основных митохондриальных структурных аномалий в скелетных мышцах . Основным морфологическим признаком ММ являются рваные красные волокна, содержащие периферические и интермиофибриллярные скопления аномальных митохондрий. [22] [23] В частности, аутосомно-доминантная прогрессирующая наружная офтальмоплегия (адПЭО) является распространенным заболеванием, связанным с дисфункцией транслоказы АДФ/АТФ и может вызывать паралич мышц, ответственных за движения глаз. Общие симптомы не ограничиваются глазами и могут включать непереносимость физической нагрузки, мышечную слабость, нарушение слуха и многое другое. adPEO демонстрирует менделевские закономерности наследования , но характеризуется крупномасштабными делециями митохондриальной ДНК (мтДНК). мтДНК содержит мало интронов или некодирующих участков ДНК, что увеличивает вероятность вредных мутаций . Таким образом, любая модификация мтДНК транслоказы АДФ/АТФ может привести к дисфункции транспортера, [24] особенно остатки, участвующие в связывающем кармане, которые снижают эффективность транслоказы. [13] ММ обычно связана с дисфункцией транслоказы АДФ/АТФ, но ММ может быть вызвана множеством различных митохондриальных аномалий.

Торможение

[ редактировать ]
Бонгкрекиевая кислота

Транслоказа АДФ/АТФ весьма специфически ингибируется двумя семействами соединений. Первое семейство, которое включает атрактилозид (ATR) и карбоксиатрактилозид (CATR), связывается с транслоказой ADP/ATP с цитоплазматической стороны, фиксируя ее в открытой конформации на цитоплазматической стороне. Напротив, второе семейство, которое включает бонгкрекивую кислоту (BA) и изобонгкрекивую кислоту (isoBA), связывает транслоказу с матрикса, фиксируя ее в открытой конформации со стороны матрикса. [7] Отрицательно заряженные группы ингибиторов прочно связываются с положительно заряженными остатками глубоко внутри кармана связывания. Высокое сродство ( K d в наномолярном диапазоне) делает каждый ингибитор смертельным ядом, препятствуя клеточному дыханию/передаче энергии к остальной части клетки. [8] Существуют структуры, показывающие, что транслокатор заблокирован в цитоплазматическом состоянии ингибитором карбоксиатрактилозидом . [8] [20] или в матричном состоянии ингибитором бонгкрекиновой кислотой. [21]

История

[ редактировать ]

В 1955 году Зикевиц и Поттер продемонстрировали, что адениновые нуклеотиды распределяются в клетках в двух пулах, расположенных в митохондриальном и цитозольном компартментах. [25] Вскоре после этого Прессман предположил, что эти два пула могут обмениваться нуклеотидами. [26] Однако существование транспортера АДФ/АТФ не было постулировано до 1964 года, когда Bruni et al. обнаружили ингибирующее действие атрактилозида на систему переноса энергии (окислительное фосфорилирование) и сайты связывания АДФ митохондрий печени крыс . [27]

Вскоре после этого было проведено огромное количество исследований с целью доказать существование и выяснить связь между транслоказой АДФ/АТФ и транспортом энергии. [28] [29] [30] кДНК транслоказы ADP/ATP была секвенирована для крупного рогатого скота в 1982 году. [31] и вид дрожжей Saccharomyces cerevisiae в 1986 г. [32] прежде чем, наконец, Battini et al. секвенировали клон кДНК человеческого транспортера в 1989 году. Гомология в кодирующих последовательностях между человеческой и дрожжевой АДФ/АТФ-транслоказой составила 47%, в то время как бычьи и человеческие последовательности значительно простирались до 266 из 297 остатков, или 89,6%. В обоих случаях наиболее консервативные остатки лежат в кармане связывания субстрата АДФ/АТФ. [12]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д Клингенберг М. (октябрь 2008 г.). «Транспорт АДФ и АТФ в митохондриях и его переносчик». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1778 (10): 1978–2021. дои : 10.1016/j.bbamem.2008.04.011 . ПМИД   18510943 .
  2. ^ Jump up to: а б Кунджи Э.Р., Александрова А., Кинг М.С., Мажд Х., Эштон В.Л., Серсон Э., Спрингетт Р., Кибальченко М., Тавулари С., Крайтон П.Г., Рупрехт Дж.Дж. (октябрь 2016 г.). «Механизм транспорта митохондриального переносчика АДФ/АТФ» . Биохимия и биофизика Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . Каналы и транспортеры в клеточном метаболизме. 1863 (10): 2379–93. дои : 10.1016/j.bbamcr.2016.03.015 . ПМИД   27001633 .
  3. ^ Палмьери Ф, Монне М (октябрь 2016 г.). «Открытия, метаболическая роль и заболевания митохондриальных носителей: обзор» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . Каналы и транспортеры в клеточном метаболизме. 1863 (10): 2362–78. дои : 10.1016/j.bbamcr.2016.03.007 . hdl : 11563/126168 . ПМИД   26968366 .
  4. ^ Jump up to: а б с д Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2007). Биохимия . Сан-Франциско: WH Freeman. п. 553. ИСБН  978-0-7167-8724-2 .
  5. ^ Радзвилавичюс А.Л., Блэкстоун, Северо-Запад (октябрь 2015 г.). «Конфликт и сотрудничество в эукариогенезе: последствия для сроков эндосимбиоза и эволюции пола» . Журнал Королевского общества, Интерфейс . 12 (111): 20150584. doi : 10.1098/rsif.2015.0584 . ПМЦ   4614496 . ПМИД   26468067 .
  6. ^ Брандолин Г., Дюпон И., Винье П.В. (апрель 1985 г.). «Субстрат-индуцированные модификации собственной флуоресценции изолированного белка-носителя адениновых нуклеотидов: демонстрация различных конформационных состояний». Биохимия . 24 (8): 1991–7. дои : 10.1021/bi00329a029 . ПМИД   2990548 .
  7. ^ Jump up to: а б Кунджи Э.Р., Хардинг М. (сентябрь 2003 г.). «Проекционная структура ингибированного атрактилозидом митохондриального носителя АДФ/АТФ Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 278 (39): 36985–8. дои : 10.1074/jbc.C300304200 . ПМИД   12893834 .
  8. ^ Jump up to: а б с д и ж г Пебай-Пейрула Э., Даут-Гонсалес С., Кан Р., Трезеге В., Локин Г.Дж., Брандолин Г. (ноябрь 2003 г.). «Структура митохондриального носителя АДФ/АТФ в комплексе с карбоксиатрактилозидом». Природа . 426 (6962): 39–44. Бибкод : 2003Natur.426...39P . дои : 10.1038/nature02056 . ПМИД   14603310 . S2CID   4338748 .
  9. ^ Бамбер Л., Slotboom DJ, Кунджи Э.Р. (август 2007 г.). «Дрожжевые митохондриальные носители АДФ/АТФ являются мономерами в детергентах, что продемонстрировано дифференциальной аффинной очисткой» . Журнал молекулярной биологии . 371 (2): 388–95. дои : 10.1016/j.jmb.2007.05.072 . ПМИД   17572439 . S2CID   6153793 .
  10. ^ Бамбер Л., Хардинг М., Монне М., Slotboom DJ, Кунджи Э.Р. (июнь 2007 г.). «Митохондриальный носитель АДФ/АТФ дрожжей действует как мономер в митохондриальных мембранах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (26): 10830–4. Бибкод : 2007PNAS..10410830B . дои : 10.1073/pnas.0703969104 . ПМК   1891095 . ПМИД   17566106 .
  11. ^ Кунджи Э.Р., Крайтон П.Г. (март 2010 г.). «Митохондриальные переносчики действуют как мономеры». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1797 (6–7): 817–31. дои : 10.1016/j.bbabio.2010.03.023 . ПМИД   20362544 .
  12. ^ Jump up to: а б Баттини Р., Феррари С., Качмарек Л., Калабретта Б., Чен С.Т., Басерга Р. (март 1987 г.). «Молекулярное клонирование кДНК человеческого носителя АДФ/АТФ, рост которого регулируется» . Журнал биологической химии . 262 (9): 4355–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)61355-9 . hdl : 11380/811305 . ПМИД   3031073 .
  13. ^ Jump up to: а б Нельсон Д.Р., Лоусон Дж.Э., Клингенберг М., Дуглас М.Г. (апрель 1993 г.). «Сайт-направленный мутагенез дрожжевого митохондриального транслокатора АДФ/АТФ. Необходимы шесть аргининов и один лизин». Журнал молекулярной биологии . 230 (4): 1159–70. дои : 10.1006/jmbi.1993.1233 . ПМИД   8487299 .
  14. ^ Jump up to: а б Чинопулос С., Геренчер А.А., Манди М., Мате К., Тёрёксик Б., Дочи Дж., Туриак Л., Кисс Г., Конрад С., Вайда С., Веречки В., О Р.Дж., Адам-Визи В. (июль 2010 г.). «Прямое действие адениннуклеотид-транслоказы во время обращения F O F 1 -АТФазы: решающая роль фосфорилирования на уровне матричного субстрата» . Журнал ФАСЭБ . 24 (7): 2405–16. дои : 10.1096/fj.09-149898 . ПМЦ   2887268 . ПМИД   20207940 .
  15. ^ Чинопулос С (май 2011 г.). «Митохондриальное потребление цитозольного АТФ: не так быстро» . Письма ФЭБС . 585 (9): 1255–9. дои : 10.1016/j.febslet.2011.04.004 . ПМИД   21486564 . S2CID   24773903 .
  16. ^ Чинопулос С (декабрь 2011 г.). «Пространство B» фосфорилирования митохондрий» . Журнал нейробиологических исследований . 89 (12): 1897–904. дои : 10.1002/jnr.22659 . ПМИД   21541983 . S2CID   6721812 .
  17. ^ Брустовецкий Н., Клингенберг М. (ноябрь 1994 г.). «Восстановленный носитель АДФ/АТФ может опосредовать транспорт H+ свободными жирными кислотами, который дополнительно стимулируется мерсалилом» . Журнал биологической химии . 269 ​​(44): 27329–36. дои : 10.1016/S0021-9258(18)46989-X . ПМИД   7961643 .
  18. ^ Дочи Дж., Торочик Б., Эчанис-Лагуна А., Муссон де Камаре Б., Старков А., Старкова Н., Гал А., Молнар М.Дж., Кавамата Х., Манфреди Г., Адам-Визи В., Чинопулос С. (май 2016 г.). «Изменения в чувствительности к напряжению переходной поры митохондриальной проницаемости в клетках с дефицитом ANT1» . Научные отчеты . 6 : 26700. Бибкод : 2016NatSR...626700D . дои : 10.1038/srep26700 . ПМЦ   4879635 . ПМИД   27221760 .
  19. ^ Карч Дж., Браунд М.Дж., Халил Х. и др. Ингибирование перехода митохондриальной проницаемости за счет делеции семейства ANT и CypD. Научный адв. 2019;5(8):eaaw4597. Опубликовано 28 августа 2019 г. doi:10.1126/sciadv.aaw4597
  20. ^ Jump up to: а б Рупрехт Дж.Дж., Хеллавелл А.М., Хардинг М., Крайтон П.Г., Маккой А.Дж., Кунджи Э.Р. (январь 2014 г.). «Структуры дрожжевых митохондриальных носителей АДФ/АТФ поддерживают механизм транспорта с альтернативным доступом на основе доменов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (4): Е426-34. Бибкод : 2014PNAS..111E.426R . дои : 10.1073/pnas.1320692111 . ПМЦ   3910652 . ПМИД   24474793 .
  21. ^ Jump up to: а б Рупрехт Дж.Дж., Кинг М.С., Зёгг Т., Александрова А.А., Пардон Э., Крайтон П.Г., Стеярт Дж., Кунджи Э.Р. «Молекулярный механизм транспорта митохондриальным переносчиком АДФ/АТФ» . Ячейка 176 (3): 435–447.e15. дои : 10.1016/j.cell.2018.11.025 . ПМК   6349463 . ПМИД   30611538 .
  22. ^ Хардинг А.Е., Петти Р.К., Морган-Хьюз Дж.А. (август 1988 г.). «Митохондриальная миопатия: генетическое исследование 71 случая» . Журнал медицинской генетики . 25 (8): 528–35. дои : 10.1136/jmg.25.8.528 . ПМК   1080029 . ПМИД   3050098 .
  23. ^ Роуз М.Р. (январь 1998 г.). «Митохондриальные миопатии: генетические механизмы». Архив неврологии . 55 (1): 17–24. дои : 10.1001/archneur.55.1.17 . ПМИД   9443707 . S2CID   36345010 .
  24. ^ Кауконен Дж., Юселиус Ю.К., Тиранти В., Киттяля А., Зевиани М., Коми Г.П., Керянен С., Пелтонен Л., Суомалайнен А. (август 2000 г.). «Роль транслокатора адениновых нуклеотидов 1 в поддержании мтДНК». Наука . 289 (5480): 782–5. Бибкод : 2000Sci...289..782K . дои : 10.1126/science.289.5480.782 . ПМИД   10926541 .
  25. ^ Сикевиц П., Поттер В.Р. (июль 1955 г.). «Биохимическая структура митохондрий. II. Радиоактивное мечение внутримитохондриальных нуклеотидов при окислительном фосфорилировании» . Журнал биологической химии . 215 (1): 237–55. дои : 10.1016/S0021-9258(18)66032-6 . ПМИД   14392158 .
  26. ^ Прессман BC (июнь 1958 г.). «Внутримитохондриальные нуклеотиды. I. Некоторые факторы, влияющие на чистые взаимопревращения адениновых нуклеотидов» . Журнал биологической химии . 232 (2): 967–78. дои : 10.1016/S0021-9258(19)77415-8 . ПМИД   13549480 .
  27. ^ Бруни А., Лучани С., графиня А.Р. (март 1964 г.). «Ингибирование атрактилозидом связывания адениннуклеотидов с митохондриями печени крысы». Природа . 201 (1): 1219–20. Бибкод : 1964Natur.201.1219B . дои : 10.1038/2011219a0 . ПМИД   14151375 . S2CID   4170544 .
  28. ^ Дуэ ЭД, Винье ПВ (август 1965 г.). «[Обмен между экстра- и внутримитохондриальными адениннуклеотидами]». Биохимика и биофизика Acta . 107 (1): 184–8. дои : 10.1016/0304-4165(65)90419-8 . ПМИД   5857365 .
  29. ^ Пфафф Э., Клингенберг М., Хелдт Х.В. (июнь 1965 г.). «Неспецифическое проникновение и специфический обмен адениновых нуклеотидов в митохондриях печени». Acta биохимии и биофизики (BBA) – общие предметы 104 (1): 312–5. дои : 10.1016/0304-4165(65) 90258-8 ПМИД   5840415 .
  30. ^ Сакс В.А., Липина Н.В., Смирнов В.Н., Чазов Е.И. (март 1976 г.). «Исследование транспорта энергии в клетках сердца. Функциональная связь между митохондриальной креатинфосфокиназой и АТФ-АДФ-транслоказой: кинетические данные». Архив биохимии и биофизики . 173 (1): 34–41. дои : 10.1016/0003-9861(76)90231-9 . ПМИД   1259440 .
  31. ^ Акила Х., Мисра Д., Юлитц М., Клингенберг М. (март 1982 г.). «Полная аминокислотная последовательность носителя АДФ/АТФ из митохондрий бычьего сердца». Журнал физиологической химии Хоппе-Зейлера . 363 (3): 345–9. дои : 10.1515/bchm2.1982.363.1.345 . ПМИД   7076130 .
  32. ^ Адриан Г.С., Маккаммон М.Т., Монтгомери Д.Л., Дуглас М.Г. (февраль 1986 г.). «Последовательности, необходимые для доставки и локализации транслокатора АДФ/АТФ на внутренней мембране митохондрий» . Молекулярная и клеточная биология . 6 (2): 626–34. дои : 10.1128/mcb.6.2.626 . ПМЦ   367554 . ПМИД   3023860 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Adenine_nucleotide_translocator&oldid=1217059814"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 95b8a1bcb65fc1fe476a6ad759bdee5d__1712149860
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/95/5d/95b8a1bcb65fc1fe476a6ad759bdee5d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Adenine nucleotide translocator - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)