Плазмин

Ср.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1B2I, 1BML, 1BUI, 1CEA, 1CEB, 1DDJ, 1HPJ, 1HPK, 1I5K, 1KI0, 1KRN, 1L4D, 1L4Z, 1PK4, 1PKR, 1PMK, 1QRZ, 1RJX, 2DOH, 2DOI, 2KNF, 2L0S, 2PK4, 3UIR, 4A5T, 4CIK, 4DCB, 4DUR, 4DUU, 5HPG
Идентификаторы
Псевдонимы	Plg , Plasminogen, Plasmin, Hae4
Внешние идентификаторы	Омим : 173350 ; MGI : 97620 ; Гомологен : 55452 ; GeneCards : PLG ; OMA : PLG - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 6 (human)
End	160,754,097 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 17 (mouse)
End	12,638,272 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; kidney tubule; ; metanephric glomerulus; ; human kidney; ; Descending thoracic aorta; ; ascending aorta; ; testicle; ; tibial nerve; ; right coronary artery; ; gonad;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; gallbladder; ; human fetus; ; yolk sac; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; sexually immature organism; ; abdominal wall; ; primitive streak; ; embryo; ; thoracic diaphragm;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	apolipoprotein binding; protein domain specific binding; peptidase activity; protein binding; serine-type peptidase activity; signaling receptor binding; hydrolase activity; serine-type endopeptidase activity; chaperone binding; proteasome core complex binding; protein antigen binding; endopeptidase activity; enzyme binding; kinase binding;
Cellular component	blood microparticle; extracellular region; cell surface; extrinsic component of external side of plasma membrane; extracellular exosome; platelet alpha granule lumen; extracellular space; plasma membrane; extrinsic component of plasma membrane; intracellular membrane-bounded organelle; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	hemostasis; negative regulation of cell-substrate adhesion; negative regulation of fibrinolysis; negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin; platelet degranulation; extracellular matrix disassembly; positive regulation of fibrinolysis; tissue remodeling; negative regulation of cell population proliferation; blood coagulation; proteolysis; fibrinolysis; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; tissue regeneration; myoblast differentiation; muscle cell cellular homeostasis; proteolysis involved in cellular protein catabolic process; trophoblast giant cell differentiation; labyrinthine layer blood vessel development; mononuclear cell migration;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5340
	18815
	ENSG00000122194
	Ensmusg00000059481
	P00747
	P20918
	NM_001168338 ; NM_000301
	NM_008877
	NP_000292 ; NP_001161810
	NP_032903
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Плазмин является важным ферментом ( EC 3.4.21.7 ), присутствующим в крови , который разрушает многие белки плазмы крови , включая фибриновые сгустки . Разложение фибрина называется фибринолизом . У людей белок плазмин (в зимогенном виде плазминогена ) кодируется PLG геном . ^{[ 5 ]}

Функция

Фибринолиз (упрощенный). Синие стрелки обозначают стимуляцию и ингибирование красных стрел.

Плазмин - это сериновая протеаза , которая действует для растворения сгустков фибриновой крови. Помимо фибринолиза, белки протеолиза плазмин в различных других системах: он активирует коллагеназы , некоторые медиаторы системы комплемента и ослабляет стенку графского фолликула , что приводит к овуляции . Плазмин также неоднократно участвует в воспалении. ^{[ 6 ]} Он расщепляет фибрин , фибронектин , тромбоспондин , ламинин и фактор фон Виллебранда . Плазмин, как трипсин , принадлежит к семейству сериновых протеаз .

Плазмин высвобождается в виде зимогена, называемого плазминогеном (PLG) из печени в системное кровообращение. Две основные гликоформы плазминогена присутствуют у людей-плазминоген типа I содержит две гликозилиционные фрагменты (N-связанные с N289 и O-связанными с T346), тогда как плазминоген типа II содержит только один O-связанный сахар (O-связанный с T346), тогда как плазминоген типа содержит только один O-связанный сахар (O-связанный с T346), тогда как плазминоген типа содержит только один O-связанный сахар с T346), тогда как плазминоген типа содержит только один O-связанный сахарный Полем Плазминоген II типа преимущественно рекрутируется на клеточную поверхность над гликоформой I типа. И наоборот, плазминоген типа I кажется более легко набираемым в сгустки крови.

В циркуляции плазминоген принимает закрытую, устойчивую к активации конформацию. Upon binding to clots, or to the cell surface, plasminogen adopts an open form that can be converted into active plasmin by a variety of enzymes , including tissue plasminogen activator (tPA), urokinase plasminogen activator (uPA), kallikrein , and factor XII ( Фактор Hageman). Фибрин является кофактором для активации плазминогена активатором тканевого плазминогена. Рецептор активатора плазминогена урокиназы (UPAR) является кофактором активации плазминогена активатором урокиназы плазминогена. Превращение плазминогена в плазмин включает в себя расщепление пептидной связи между ARG-561 и VAL-562. ^{[ 5 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Плазминовое расщепление продуцирует ангиостатин .

Механизм активации плазминогена

Полная длина плазминогена состоит из семи доменов. В дополнение к С-концевой химотрипсин-подобной сериновой протеазой, плазминоген содержит N-концевой домен Pan Apple (PAP) вместе с пятью доменами Kringle (KR1-5) . Домен пан-яблока содержит важные детерминанты для поддержания плазминогена в закрытой форме, а домены Kringle ответственны за связывание с остатками лизина, присутствующих в рецепторах и субстратах.

Рентгеновская кристаллическая структура закрытого плазминогена показывает, что домены PAP и SP поддерживают закрытую конформацию посредством взаимодействий, выполняемых во всем массиве Kringle. ^{[ 9 ]} Хлоридные ионы дополнительно соединяют интерфейсы PAP / KR4 и SP / KR2, объясняя физиологическую роль хлорида сыворотки в стабилизации закрытого конформера. Структурные исследования также показывают, что различия в гликозилировании изменяют положение KR3. Эти данные помогают объяснить функциональные различия между плазминогенными гликоформами типа I и типа II. ^{[ Цитация необходима ]}

В замкнутом плазминогене доступ к активационной связи (R561/V562), нацеленный на расщепление TPA, а UPA блокируется через положение последовательности линкера KR3/KR4 и сахарного сахара O на T346. Положение KR3 также может препятствовать доступу к циклу активации . Междоменные взаимодействия также блокируют все сайты связывания Kringle, помимо взаимосвязанного от KR-1, что позволяет предположить, что последний домен регулирует рекрутирование про-энзийона для целей. Анализ промежуточной структуры плазминогена позволяет предположить, что конформационные изменения плазминогена в открытой форме инициируются через KR-5, временно отслаиваясь от домена PAP. Эти движения подвергают сайт связывания лизина KR5 с потенциальными партнерами по связыванию и предполагают требование к пространственно различным остаткам лизина в выявлении рекрутирования плазминогена и конформационных изменений соответственно. ^{[ 9 ]}

Механизм инактивации плазмина

Плазмин инактивируется белками, такими как α2-макроглобулин и α2-антиплазмин . ^{[ 10 ]} Механизм инактивации плазмина включает в себя расщепление α2-макроглобулина в области приманки (сегмент AM, который особенно восприимчив к протеолитическому расщеплению) плазмином. Это инициирует конформационное изменение, так что α2-макроглобулин падает по плазминам. В полученном комплексе α2-макроглобулино-плазмин активный сайт плазмина стерически экранируется, что существенно уменьшает доступ плазмина к белковым субстратам. Два дополнительных события происходят в результате расщепления области приманки, а именно (i) h-цистеинил-G-глутамил тиол эфир α2-макроглобулина становится высоко реактивным, и (ii) основное конформационное изменение подвергает консервативного связывания COOH-концевого рецептора связы домен. Воздействие этого рецепторного связывающего домена позволяет α2-макроглобулиново-протеаз-комплекс связываться с рецепторами клиренса и удалять из кровообращения.

Патология

Дефицит плазмина может привести к тромбозу , так как сгустки не имеют адекватного ухудшения. Дефицит плазминогена у мышей приводит к дефектному восстановлению печени, ^{[ 11 ]} Дефектное заживление ран, репродуктивные аномалии. ^{[ 12 ]} ^{[ 13 ]}

У людей редкое расстройство, называемое дефицитом плазминогена типа I ( онлайн -наследство менделия у человека (OMIM): 217090 ), вызвано мутациями гена PLG и часто проявляется лигновым конъюнктивитом . ^{[ 14 ]}

Редкая миссенс-мутация в домене Kringle 3 плазминогена, приводящая к новому типу диспласплазмагеноемии, представляет молекулярную основу подтипа наследственного ангионеврена с нормальным ингибитором C1; ^{[ 15 ]} Мутация создает новый сайт связывания лизина в Kringle 3 и изменяет гликозилирование плазминогена. ^{[ 15 ]} Было показано, что мутантный плазминогенный белок является высокоэффективной кининогеназой, которая непосредственно высвобождает брадикинин из высоко- и низкого молекулярного кининогена. ^{[ 16 ]}

Взаимодействия

Было показано, что плазмин взаимодействует с тромбоспондином 1 , ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} Альфа 2-антиплазмин ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]} и IGFBP3 . ^{[ 21 ]} Более того, плазмин индуцирует генерацию брадикинина у мышей и людей с помощью высокомолекулярного расщепления кининогена. ^{[ 22 ]}

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000122194 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000059481 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: плазминоген» .
^ Atsev S, Томов N (декабрь 2020 г.). «Использование антифибринолитики для борьбы с нейровоспалением» . Исследование нейронной регенерации . 15 (12): 2203–2206. doi : 10.4103/1673-5374.284979 . PMC 7749481 . PMID 32594031 .
^ Miyata T, Iwanaga S, Sakata Y, Aoki N (октябрь 1982). «Плазминоген Точиги: неактивный плазмин в результате замены аланина-600 треонином в активном участке» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 79 (20): 6132–6136. Bibcode : 1982pnas ... 79.6132M . doi : 10.1073/pnas.79.20.6132 . PMC 347073 . PMID 6216475 .
^ Forsgren M, Råden B, Israelsson M, Larsson K, Hedén Lo (март 1987 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика полноразмерного клона кДНК для человеческого плазминогена» . Письма Febs . 213 (2): 254–260. doi : 10.1016/0014-5793 (87) 81501-6 . PMID 3030813 . S2CID 9075872 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Law RH, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, et al. (Март 2012 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура полноразмерного человеческого плазминогена» . Сотовые отчеты . 1 (3): 185–190. doi : 10.1016/j.celrep.2012.02.012 . PMID 22832192 .
^ Wu G, Quek AJ, Caradoc-Davies TT, Ekkel SM, Mazzitelli B, Whispock JC, Law RH (апрель 2019 г.). «Структурные исследования ингибирования плазмина». Биохимическое общество транзакций . 47 (2): 541–557. doi : 10.1042/bst20180211 . PMID 30837322 . S2CID 73463150 .
^ Bezerra JA, Bugge TH, Melin-Aldana H, Sabla G, Kombrinck KW, Witte DP, Degen JL (декабрь 1999 г.). «Дефицит плазминогена приводит к нарушению ремоделирования после токсического повреждения печени» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (26): 15143–15148. Bibcode : 1999pnas ... 9615143b . doi : 10.1073/pnas.96.26.15143 . PMC 24787 . PMID 10611352 .
^ Romer J, Bugge TH, Pyke C, Lund LR, Flick MJ, Deden JL, Dano K (март 1996 г.). «Нарушение заживления ран у мышей с нарушенным геном плазминогена». Природная медицина . 2 (3): 287–292. doi : 10.1038/nm0396-287 . PMID 8612226 . S2CID 29981847 .
^ Ploplis VA, Carmeliet P, Vazirzadeh S, Van Vlaenderen I, Moons L, Plow EF, Collen D (ноябрь 1995). «Влияние нарушения гена плазминогена на тромбоз, рост и здоровье у мышей». Циркуляция . 92 (9): 2585–2593. doi : 10.1161/01.cir.92.9.2585 . PMID 7586361 .
^ Schuster V, Hügle B, Tefs K (декабрь 2007 г.). «Дефицит плазминогена» . Журнал тромбоза и гемостаза . 5 (12): 2315–2322. doi : 10.1111/j.1538-7836.2007.02776.x . PMID 17900274 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Dewald G (март 2018 г.). «Миссенс -мутация в гене плазминогена, в домене плазминогена Kringle 3, в наследственном ангиочедовом облегчении с нормальным ингибитором C1». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 498 (1): 193–198. doi : 10.1016/j.bbrc.2017.12.060 . PMID 29548426 .
^ Dickeson SK, Kumar S, Sun MF, Mohammed BM, Phillips DR, Whisstock JC, et al. (Май 2022). «Механизм наследственного ангионевротического образования, вызванный лизином 311-к-глутаминовой кислотой в плазминоген» . Кровь . 139 (18): 2816–2829. doi : 10.1182/blood.2021012945 . PMC 9074402 . PMID 35100351 .
^ Silverstein RL, Leung LL, Harpel PC, Nachman RL (ноябрь 1984 г.). «Сложное образование тромбоспондина тромбоцитов с плазминогеном. Модуляция активации активатором ткани» . Журнал клинических исследований . 74 (5): 1625–1633. doi : 10.1172/jci111578 . PMC 425339 . PMID 6438154 .
^ Depoli P, Bacon-Baguley T, Kendra-Franczak S, Cederholm MT, Walz Da (март 1989 г.). «Взаимодействие тромбоспондина с плазминогеном. Свидетельством связывания с определенной областью структуры Kringle плазминогена» . Кровь . 73 (4): 976–982. doi : 10.1182/blood.v73.4.976.976 . PMID 2522013 .
^ Wiman B, Collen D (сентябрь 1979 г.). «О механизме реакции между альфа-альфа-2-антиплазмином человека и плазмином» . Журнал биологической химии . 254 (18): 9291–9297. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 86843-6 . PMID 158022 .
^ Shieh BH, Travis J (май 1987). «Реактивный сайт человеческого альфа-2-антиплазмин» . Журнал биологической химии . 262 (13): 6055–6059. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 45536-6 . PMID 2437112 .
^ Кэмпбелл П.Г., Дарем С.К., Суваничкул А., Хейс Д.Д., Пауэлл Д.Р. (август 1998 г.). «Плазминоген связывает гепарин-связывающий домен инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3». Американский журнал физиологии . 275 (2): E321 - E331. doi : 10.1152/ajpendo.1998.275.2.e321 . PMID 9688635 .
^ Marcos-Contreras OA, Martinez de Lizarrondo S, Bardou I, Orset C, Pruvost M, Anfray A, et al. (Ноябрь 2016). «Гиперфибринолиз увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьеры с помощью плазмин- и брадикикинина-зависимого механизма» . Кровь . 128 (20): 2423–2434. doi : 10.1182/blood-2016-03-705384 . PMID 27531677 .

Дальнейшее чтение

Shanmukhappa K, Mourya R, Sabla GE, Degen JL, Bezerra Ja (июль 2005 г.). «Печеночный переключатель поджелудочной железы определяет роль гемостатических факторов в клеточной пластичности у мышей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (29): 10182–10187. Bibcode : 2005pnas..10210182S . doi : 10.1073/pnas.0501691102 . PMC 1177369 . PMID 16006527 .
Anglés-Cano E, Rojas G (январь 2002 г.). «Аполипопротеин (а): структурная функция взаимосвязан в сайте связывания лизин и участком расщепления плазминогена». Биологическая химия . 383 (1): 93–99. doi : 10.1515/bc.2002.009 . PMID 11928826 . S2CID 29248198 .
Ranson M, Andronicos NM (май 2003 г.). «Связывание плазминогена и рак: обещания и подводные камни». Границы в биологии . 8 (6): S294 - S304. doi : 10.2741/1044 . PMID 12700073 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных Merops S01.233 для пептидаз и их ингибиторов: Archived 2019-09-13 на машине Wayback
Плазмин в Национальной библиотеке медицинской библиотеки Медицинской библиотеки (Mesh)

Эта статья включает в себя текст из Национальной медицины Соединенных Штатов , которая находится в общественном достоянии .

[refGRCh38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000122194 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000059481 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[entrez-5] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: плазминоген» .

[6] Atsev S, Томов N (декабрь 2020 г.). «Использование антифибринолитики для борьбы с нейровоспалением» . Исследование нейронной регенерации . 15 (12): 2203–2206. doi : 10.4103/1673-5374.284979 . PMC 7749481 . PMID 32594031 .

[pmid6216475-7] Miyata T, Iwanaga S, Sakata Y, Aoki N (октябрь 1982). «Плазминоген Точиги: неактивный плазмин в результате замены аланина-600 треонином в активном участке» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 79 (20): 6132–6136. Bibcode : 1982pnas ... 79.6132M . doi : 10.1073/pnas.79.20.6132 . PMC 347073 . PMID 6216475 .

[pmid-8] Forsgren M, Råden B, Israelsson M, Larsson K, Hedén Lo (март 1987 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика полноразмерного клона кДНК для человеческого плазминогена» . Письма Febs . 213 (2): 254–260. doi : 10.1016/0014-5793 (87) 81501-6 . PMID 3030813 . S2CID 9075872 .

[Law_2012-9] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Law RH, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, et al. (Март 2012 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура полноразмерного человеческого плазминогена» . Сотовые отчеты . 1 (3): 185–190. doi : 10.1016/j.celrep.2012.02.012 . PMID 22832192 .

[10] Wu G, Quek AJ, Caradoc-Davies TT, Ekkel SM, Mazzitelli B, Whispock JC, Law RH (апрель 2019 г.). «Структурные исследования ингибирования плазмина». Биохимическое общество транзакций . 47 (2): 541–557. doi : 10.1042/bst20180211 . PMID 30837322 . S2CID 73463150 .

[11] Bezerra JA, Bugge TH, Melin-Aldana H, Sabla G, Kombrinck KW, Witte DP, Degen JL (декабрь 1999 г.). «Дефицит плазминогена приводит к нарушению ремоделирования после токсического повреждения печени» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (26): 15143–15148. Bibcode : 1999pnas ... 9615143b . doi : 10.1073/pnas.96.26.15143 . PMC 24787 . PMID 10611352 .

[12] Romer J, Bugge TH, Pyke C, Lund LR, Flick MJ, Deden JL, Dano K (март 1996 г.). «Нарушение заживления ран у мышей с нарушенным геном плазминогена». Природная медицина . 2 (3): 287–292. doi : 10.1038/nm0396-287 . PMID 8612226 . S2CID 29981847 .

[13] Ploplis VA, Carmeliet P, Vazirzadeh S, Van Vlaenderen I, Moons L, Plow EF, Collen D (ноябрь 1995). «Влияние нарушения гена плазминогена на тромбоз, рост и здоровье у мышей». Циркуляция . 92 (9): 2585–2593. doi : 10.1161/01.cir.92.9.2585 . PMID 7586361 .

[14] Schuster V, Hügle B, Tefs K (декабрь 2007 г.). «Дефицит плазминогена» . Журнал тромбоза и гемостаза . 5 (12): 2315–2322. doi : 10.1111/j.1538-7836.2007.02776.x . PMID 17900274 .

[Dewald-15] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Dewald G (март 2018 г.). «Миссенс -мутация в гене плазминогена, в домене плазминогена Kringle 3, в наследственном ангиочедовом облегчении с нормальным ингибитором C1». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 498 (1): 193–198. doi : 10.1016/j.bbrc.2017.12.060 . PMID 29548426 .

[16] Dickeson SK, Kumar S, Sun MF, Mohammed BM, Phillips DR, Whisstock JC, et al. (Май 2022). «Механизм наследственного ангионевротического образования, вызванный лизином 311-к-глутаминовой кислотой в плазминоген» . Кровь . 139 (18): 2816–2829. doi : 10.1182/blood.2021012945 . PMC 9074402 . PMID 35100351 .

[pmid6438154-17] Silverstein RL, Leung LL, Harpel PC, Nachman RL (ноябрь 1984 г.). «Сложное образование тромбоспондина тромбоцитов с плазминогеном. Модуляция активации активатором ткани» . Журнал клинических исследований . 74 (5): 1625–1633. doi : 10.1172/jci111578 . PMC 425339 . PMID 6438154 .

[pmid2522013-18] Depoli P, Bacon-Baguley T, Kendra-Franczak S, Cederholm MT, Walz Da (март 1989 г.). «Взаимодействие тромбоспондина с плазминогеном. Свидетельством связывания с определенной областью структуры Kringle плазминогена» . Кровь . 73 (4): 976–982. doi : 10.1182/blood.v73.4.976.976 . PMID 2522013 .

[pmid158022-19] Wiman B, Collen D (сентябрь 1979 г.). «О механизме реакции между альфа-альфа-2-антиплазмином человека и плазмином» . Журнал биологической химии . 254 (18): 9291–9297. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 86843-6 . PMID 158022 .

[pmid2437112-20] Shieh BH, Travis J (май 1987). «Реактивный сайт человеческого альфа-2-антиплазмин» . Журнал биологической химии . 262 (13): 6055–6059. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 45536-6 . PMID 2437112 .

[pmid9688635-21] Кэмпбелл П.Г., Дарем С.К., Суваничкул А., Хейс Д.Д., Пауэлл Д.Р. (август 1998 г.). «Плазминоген связывает гепарин-связывающий домен инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3». Американский журнал физиологии . 275 (2): E321 - E331. doi : 10.1152/ajpendo.1998.275.2.e321 . PMID 9688635 .

[22] Marcos-Contreras OA, Martinez de Lizarrondo S, Bardou I, Orset C, Pruvost M, Anfray A, et al. (Ноябрь 2016). «Гиперфибринолиз увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьеры с помощью плазмин- и брадикикинина-зависимого механизма» . Кровь . 128 (20): 2423–2434. doi : 10.1182/blood-2016-03-705384 . PMID 27531677 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

v Т и Эндопептидазы : сериновые протеазы/сериновые эндопептидазы ( EC 3.4.21 )
Digestive enzymes	Enteropeptidase Trypsin Chymotrypsin Elastase Neutrophil Pancreatic
Coagulation	factors: Thrombin Factor VIIa Factor IXa Factor Xa Factor XIa Factor XIIa Kallikrein PSA KLK1 KLK2 KLK3 KLK4 KLK5 KLK6 KLK7 KLK8 KLK9 KLK10 KLK11 KLK12 KLK13 KLK14 KLK15 fibrinolysis: Plasmin Plasminogen activator Tissue plasminogen activator Urinary plasminogen activator
Complement system	Factor B Factor D Factor I MASP MASP1 MASP2 C3-convertase
Other immune system	Chymase Granzyme Tryptase Proteinase 3/Myeloblastin
Venombin	Ancrod Batroxobin
Other	Acrosin Prolyl endopeptidase Pronase Proprotein convertases 1 2 Prostasin Reelin Subtilisin/Furin/S1P4 Sedolisin/TPP1 Streptokinase Cathepsin A G

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)