Оксоглутаратдегидрогеназный комплекс

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

оксоглутаратдегидрогеназа
оксоглутаратдегидрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.2.4.2
Номер CAS.	9031-02-1
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Комплекс оксоглутаратдегидрогеназы ( OGDC ) или комплекс α-кетоглутаратдегидрогеназы представляет собой ферментный комплекс, наиболее известный своей ролью в цикле лимонной кислоты .

Единицы

Подобно пируватдегидрогеназному комплексу (PDC), этот фермент образует комплекс, состоящий из трех компонентов:

Единица	Номер ЕС	Имя	Ген	Кофактор
И ₁	ЭК 1.2.4.2	оксоглутаратдегидрогеназа	ОГДХ	тиаминпирофосфат (TPP)
E_Е2	ЭК 2.3.1.61	дигидролипоилсукцинилтрансфераза	Экотуризм	липоевая кислота , Коэнзим А
Е ₃	ЭК 1.8.1.4	дигидролипоилдегидрогеназа	междугородная связь	ФАД , НАД

Охарактеризованы три класса этих мультиферментных комплексов: один специфичен для пирувата , второй специфичен для 2-оксоглутарата и третий специфичен для α-кетокислот с разветвленной цепью . Комплекс оксоглутаратдегидрогеназы имеет ту же структуру субъединиц и, следовательно, использует те же кофакторы, что и комплекс пируватдегидрогеназы и комплекс дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью (ТТР, КоА, липоат, ФАД и НАД). Только субъединица E3 является общей для всех трех ферментов. ^{[ 1 ]}

Характеристики

Метаболические пути

Этот фермент участвует в трех различных путях:

Цикл лимонной кислоты (ссылка KEGG: MAP00020 )
Разложение лизина (ссылка KEGG: MAP00310 )
Метаболизм триптофана (ссылка KEGG: MAP00380 )

Кинетические свойства

Следующие значения взяты из Azotobacter vinelandii. ⁽¹⁾:

КМ _мм : 0,14 ± 0,04
V _макс : 9 ± 3 мкмоль.мин ⁻¹.мг ⁻¹

Цикл лимонной кислоты

Реакция

Реакция, катализируемая этим ферментом цикла лимонной кислоты:

α-кетоглутарат + НАД ⁺ + КоА → Сукцинил-КоА + CO ₂ + НАДН

Эта реакция протекает в три стадии:

декарбоксилирование α-кетоглутарата,
снижение НАД ⁺ НАДН,
и последующий переход к КоА , который образует конечный продукт, сукцинил-КоА .

ΔG°' для этой реакции составляет -7,2 ккал моль. ⁻¹. Энергия, необходимая для этого окисления, сохраняется при образовании тиоэфирной связи сукцинил-КоА .

Регулирование

Оксоглутаратдегидрогеназа является ключевой контрольной точкой в цикле лимонной кислоты. Он ингибируется его продуктами, сукцинил-КоА и НАДН . Высокий энергетический заряд в клетке также будет тормозить. АДФ и ионы кальция являются аллостерическими активаторами фермента.

Контролируя количество доступных восстанавливающих эквивалентов, генерируемых циклом Кребса , оксоглутаратдегидрогеназа оказывает последующее регулирующее влияние на окислительное фосфорилирование и выработку АТФ . ^{[ 2 ]} Восстанавливающие эквиваленты (такие как НАД+/НАДН) доставляют электроны, которые проходят через электрон-транспортную цепь окислительного фосфорилирования. Повышенные уровни активации оксоглутаратдегидрогеназы способствуют увеличению концентрации НАДН по сравнению с НАД+. Высокие концентрации НАДН стимулируют увеличение потока за счет окислительного фосфорилирования.

Хотя увеличение потока по этому пути генерирует АТФ для клетки, этот путь также генерирует виды свободных радикалов в качестве побочного продукта, которые могут вызвать окислительный стресс в клетках, если их оставить накапливаться.

Оксоглутаратдегидрогеназа считается окислительно-восстановительным сенсором в митохондриях и обладает способностью изменять уровень функционирования митохондрий, помогая предотвратить окислительное повреждение. ^{[ 3 ]} В присутствии высокой концентрации свободных радикалов оксоглутаратдегидрогеназа подвергается полностью обратимому ингибированию, опосредованному свободными радикалами. ^{[ 4 ]} В крайних случаях фермент также может подвергнуться полному окислительному ингибированию. ^{[ 4 ]}

Когда митохондрии обрабатываются избытком перекиси водорода , поток через цепь переноса электронов уменьшается и производство НАДН прекращается. ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} После потребления и удаления источника свободных радикалов нормальная функция митохондрий восстанавливается.

Считается, что временное ингибирование функции митохондрий происходит в результате обратимого глутатионилирования домена Е2-липоевой кислоты оксоглутаратдегидрогеназы. ^{[ 5 ]} Глутатионилирование, форма посттрансляционной модификации , происходит во время повышенной концентрации свободных радикалов и может быть отменено после потребления перекиси водорода с помощью глутаредоксина . ^{[ 4 ]} Глутатионилирование «защищает» липоевую кислоту домена Е2 от окислительного повреждения, что помогает уберечь комплекс оксоглутаратдегидрогеназы от окислительного стресса.

Активность оксоглутаратдегидрогеназы отключается в присутствии свободных радикалов, чтобы защитить фермент от повреждения. Как только свободные радикалы поглощаются клеткой, активность фермента снова включается с помощью глутаредоксина. Снижение активности фермента во время окислительного стресса также способствует замедлению потока через цепь переноса электронов, что замедляет выработку свободных радикалов.

Помимо свободных радикалов и окислительно-восстановительного состояния митохондрий, активность оксоглутаратдегидрогеназы также регулируется соотношением АТФ/АДФ, соотношением сукцинил-КоА и КоА-SH, а также концентрацией различных кофакторов ионов металлов (Mg2+, Ca2+). ^{[ 6 ]} Многие из этих аллостерических регуляторов действуют в домене E1 ферментного комплекса, но все три домена ферментного комплекса можно контролировать аллостерически. ^{[ 7 ]} Активность ферментного комплекса усиливается за счет высоких уровней АДФ и Pi, Ca2+ и CoA-SH. Фермент ингибируется высокими уровнями АТФ, высокими уровнями НАДН и высокими концентрациями сукцинил-КоА. ^{[ 7 ]}

Стрессовая реакция

Оксоглутаратдегидрогеназа играет роль в клеточном ответе на стресс. Ферментный комплекс подвергается временному ингибированию, опосредованному стрессом, при остром воздействии стресса. Период временного торможения вызывает более сильную реакцию повышения регуляции, позволяя повышенному уровню активности оксоглутаратдегидрогеназы компенсировать острое воздействие стресса. ^{[ 8 ]} Острые воздействия стресса обычно находятся на более низких, переносимых клетками уровнях.

Патофизиология может возникнуть, когда стресс становится кумулятивным или перерастает в хронический стресс. Реакция повышения регуляции, возникающая после острого воздействия, может истощиться, если ингибирование ферментного комплекса становится слишком сильным. ^{[ 8 ]} Стресс в клетках может вызвать нарушение регуляции биосинтеза нейромедиатора глутамата . Токсичность глутамата в мозге вызвана накоплением глутамата во время стресса. Если активность оксоглутаратдегидрогеназы нарушена (отсутствует адаптивная компенсация стресса), накопление глутамата невозможно исправить, и могут возникнуть патологии головного мозга. Дисфункциональная оксоглутаратдегидрогеназа может также предрасполагать клетку к повреждению другими токсинами, которые могут вызвать нейродегенерацию . ^{[ 9 ]}

Патология

2-Оксоглутаратдегидрогеназа — аутоантиген, обнаруживаемый при первичном билиарном циррозе печени , форме острой печеночной недостаточности. Эти антитела , по-видимому, распознают окисленный белок , возникший в результате воспалительных иммунных реакций. Некоторые из этих воспалительных реакций объясняются чувствительностью к глютену . ^{[ 10 ]} Другие митохондриальные аутоантигены включают пируватдегидрогеназу и комплекс дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью , которые представляют собой антигены, распознаваемые антимитохондриальными антителами .

Активность 2-оксоглутаратдегидрогеназного комплекса снижается при многих нейродегенеративных заболеваниях. Болезнь Альцгеймера , болезнь Паркинсона , болезнь Хантингтона и надъядерный паралич связаны с повышенным уровнем окислительного стресса в мозге. ^{[ 11 ]} В частности, у пациентов с болезнью Альцгеймера активность оксоглутаратдегидрогеназы значительно снижается. ^{[ 12 ]} Это приводит к возможности того, что часть цикла ТСА, ответственная за накопление свободных радикалов в мозгу пациентов, представляет собой неисправный комплекс оксоглутаратдегидрогеназы. Механизм ингибирования этого ферментного комплекса, связанного с заболеванием, остается относительно неизвестным.

При метаболическом заболевании, сочетающем малоновую и метилмалоновую ацидурию (CMAMMA), вследствие дефицита ACSF3 нарушается митохондриальный синтез жирных кислот (mtFASII), который является реакцией-предшественником биосинтеза липоевой кислоты . ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} Результатом является снижение степени липоилирования важных митохондриальных ферментов, таких как комплекс оксоглутаратдегидрогеназы (OGDC). ^{[ 14 ]}

Ссылки

^ Маккартни Р.Г., Райс Дж.Э., Сандерсон С.Дж., Буник В., Линдси Х., Линдси Дж.Г. (сентябрь 1998 г.). «Взаимодействия субъединиц в комплексе альфа-кетоглутаратдегидрогеназы млекопитающих. Доказательства прямой ассоциации компонентов альфа-кетоглутаратдегидрогеназы и дигидролипоамиддегидрогеназы» . Журнал биологической химии . 273 (37): 24158–64. дои : 10.1074/jbc.273.37.24158 . ПМИД 9727038 .
^ Треттер Л., Адам-Визи В. (декабрь 2005 г.). «Альфа-кетоглутаратдегидрогеназа: мишень и генератор окислительного стресса» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 360 (1464): 2335–45. дои : 10.1098/rstb.2005.1764 . ПМК 1569585 . ПМИД 16321804 .
^ Маклейн А.Л., Шведа П.А., Шведа Л.И. (январь 2011 г.). «А-кетоглутаратдегидрогеназа: митохондриальный окислительно-восстановительный сенсор» . Свободные радикальные исследования . 45 (1): 29–36. дои : 10.3109/10715762.2010.534163 . ПМК 3169906 . ПМИД 21110783 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Маклейн А.Л., Кормье П.Дж., Кинтер М., Шведа Л.И. (август 2013 г.). «Глутатионилирование α-кетоглутаратдегидрогеназы: химическая природа и относительная восприимчивость кофактора липоевой кислоты к модификации» . Свободно-радикальная биология и медицина . 61 : 161–9. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2013.03.020 . ПМЦ 3883985 . ПМИД 23567190 .
^ Jump up to: ^а ^б Эпплгейт М.А., Хамфрис К.М., Шведа Л.И. (январь 2008 г.). «Обратимое ингибирование альфа-кетоглутаратдегидрогеназы перекисью водорода: глутатионилирование и защита липоевой кислоты». Биохимия . 47 (1): 473–8. дои : 10.1021/bi7017464 . ПМИД 18081316 .
^ Ци Ф, Прадхан Р.К., Даш Р.К., Бирд Д.А. (сентябрь 2011 г.). «Подробная кинетика и регуляция 2-оксоглутаратдегидрогеназы млекопитающих» . БМК Биохимия . 12 (1): 53. дои : 10.1186/1471-2091-12-53 . ПМК 3195097 . ПМИД 21943256 .
^ Jump up to: ^а ^б Струмило С (2005). «Часто игнорируемые факты о контроле комплекса 2-оксоглутаратдегидрогеназы». Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 33 (4): 284–287. дои : 10.1002/bmb.2005.49403304284 . S2CID 86257831 .
^ Jump up to: ^а ^б Граф А, Трофимова Л, Лошинская А, Мкртчян Г, Строкина А, Ловать М и др. (январь 2013 г.). «Повышение регуляции 2-оксоглутаратдегидрогеназы как реакция на стресс». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 45 (1): 175–89. doi : 10.1016/j.biocel.2012.07.002 . ПМИД 22814169 .
^ Гибсон Г.Е., Бласс Дж.П., Бил М.Ф., Буник В. (2005). «Комплекс альфа-кетоглутарат-дегидрогеназы: медиатор между митохондриями и окислительным стрессом при нейродегенерации». Молекулярная нейробиология . 31 (1–3): 43–63. дои : 10.1385/мин:31:1-3:043 . ПМИД 15953811 . S2CID 10787919 .
^ Люнг П.С., Россаро Л., Дэвис П.А., Пак О., Танака А., Кикучи К. и др. (ноябрь 2007 г.). «Антимитохондриальные антитела при острой печеночной недостаточности: последствия первичного билиарного цирроза» . Гепатология . 46 (5): 1436–42. дои : 10.1002/hep.21828 . ПМЦ 3731127 . ПМИД 17657817 .
^ Ши Q, Сюй Х, Ю Х, Чжан Н, Йе Ю, Эстевес А.Г. и др. (май 2011 г.). «Инактивация и реактивация митохондриального комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы» . Журнал биологической химии . 286 (20): 17640–8. дои : 10.1074/jbc.M110.203018 . ПМЦ 3093839 . ПМИД 21454586 .
^ Сорби С., Берд Э.Д., Бласс Дж.П. (январь 1983 г.). «Снижение активности комплекса пируватдегидрогеназы в мозге Хантингтона и болезни Альцгеймера». Анналы неврологии . 13 (1): 72–8. дои : 10.1002/ана.410130116 . ПМИД 6219611 . S2CID 29106528 .
^ Левтова, Алина; Уотерс, Паула Дж.; Бухас, Даниэла; Левеск, Себастьен; Оре-Бле, Кристиана ; Кларк, Джо Т.Р.; Лафрамбуаз, Рэйчел; Маранда, Бруно; Митчелл, Грант А.; Брюнель-Гиттон, Кэтрин; Браверман, Нэнси Э. (2019). «Комбинированная малоновая и метилмалоновая ацидурия вследствие мутаций ACSF3: доброкачественное клиническое течение в невыбранной группе» . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 42 (1): 107–116. дои : 10.1002/jimd.12032 . ISSN 0141-8955 .
^ Jump up to: ^а ^б Вебе, Зейнаб; Берингер, Сидни; Алатиби, Халед; Уоткинс, Дэвид; Розенблатт, Дэвид; Шпикеркоттер, Юте; Туччи, Сара (2019). «Новая роль митохондриальной синтазы жирных кислот (mtFASII) в регуляции энергетического обмена» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1864 (11): 1629–1643. дои : 10.1016/j.bbalip.2019.07.012 .

Дальнейшее чтение

Буник В., Вестфаль А.Х., де Кок А. (июнь 2000 г.). «Кинетические свойства комплекса 2-оксоглутаратдегидрогеназы Azotobacter vinelandii свидетельствуют об образовании прекаталитического комплекса с 2-оксоглутаратом» . Европейский журнал биохимии . 267 (12): 3583–91. дои : 10.1046/j.1432-1327.2000.01387.x . ПМИД 10848975 .
Буник В.И., Струмило С. (2009). «Регуляция катализа внутри клеточной сети: метаболические и сигнальные последствия окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата». Современная химическая биология . 3 (3): 279–290. дои : 10.2174/187231309789054904 .
Буник В.И., Ферни А.Р. (август 2009 г.). «Метаболический контроль, осуществляемый реакцией 2-оксоглутаратдегидрогеназы: межгосударственное сравнение перекрестка между производством энергии и ассимиляцией азота». Биохимический журнал . 422 (3): 405–21. дои : 10.1042/bj20090722 . ПМИД 19698086 .
Трофимова Л, Ловать М, Грозная А, Ефимова Е, Дунаева Т, Маслова М и др. (октябрь 2010 г.). «Поведенческое влияние регуляции комплекса 2-оксоглутаратдегидрогеназы мозга синтетическим фосфонатным аналогом 2-оксоглутарата: значение роли комплекса при нейродегенеративных заболеваниях» . Международный журнал болезни Альцгеймера . 2010 : 749061. doi : 10.4061/2010/749061 . ПМЦ 2964918 . ПМИД 21049004 .

Внешние ссылки

Оксоглутарат + дегидрогеназа Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[1] Маккартни Р.Г., Райс Дж.Э., Сандерсон С.Дж., Буник В., Линдси Х., Линдси Дж.Г. (сентябрь 1998 г.). «Взаимодействия субъединиц в комплексе альфа-кетоглутаратдегидрогеназы млекопитающих. Доказательства прямой ассоциации компонентов альфа-кетоглутаратдегидрогеназы и дигидролипоамиддегидрогеназы» . Журнал биологической химии . 273 (37): 24158–64. дои : 10.1074/jbc.273.37.24158 . ПМИД 9727038 .

[TRETTER-2] Треттер Л., Адам-Визи В. (декабрь 2005 г.). «Альфа-кетоглутаратдегидрогеназа: мишень и генератор окислительного стресса» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 360 (1464): 2335–45. дои : 10.1098/rstb.2005.1764 . ПМК 1569585 . ПМИД 16321804 .

[McLain-3] Маклейн А.Л., Шведа П.А., Шведа Л.И. (январь 2011 г.). «А-кетоглутаратдегидрогеназа: митохондриальный окислительно-восстановительный сенсор» . Свободные радикальные исследования . 45 (1): 29–36. дои : 10.3109/10715762.2010.534163 . ПМК 3169906 . ПМИД 21110783 .

[MCLAIN-4] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Маклейн А.Л., Кормье П.Дж., Кинтер М., Шведа Л.И. (август 2013 г.). «Глутатионилирование α-кетоглутаратдегидрогеназы: химическая природа и относительная восприимчивость кофактора липоевой кислоты к модификации» . Свободно-радикальная биология и медицина . 61 : 161–9. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2013.03.020 . ПМЦ 3883985 . ПМИД 23567190 .

[APPLE-5] Jump up to: ^а ^б Эпплгейт М.А., Хамфрис К.М., Шведа Л.И. (январь 2008 г.). «Обратимое ингибирование альфа-кетоглутаратдегидрогеназы перекисью водорода: глутатионилирование и защита липоевой кислоты». Биохимия . 47 (1): 473–8. дои : 10.1021/bi7017464 . ПМИД 18081316 .

[QI-6] Ци Ф, Прадхан Р.К., Даш Р.К., Бирд Д.А. (сентябрь 2011 г.). «Подробная кинетика и регуляция 2-оксоглутаратдегидрогеназы млекопитающих» . БМК Биохимия . 12 (1): 53. дои : 10.1186/1471-2091-12-53 . ПМК 3195097 . ПМИД 21943256 .

[STRUM-7] Jump up to: ^а ^б Струмило С (2005). «Часто игнорируемые факты о контроле комплекса 2-оксоглутаратдегидрогеназы». Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 33 (4): 284–287. дои : 10.1002/bmb.2005.49403304284 . S2CID 86257831 .

[GRAF-8] Jump up to: ^а ^б Граф А, Трофимова Л, Лошинская А, Мкртчян Г, Строкина А, Ловать М и др. (январь 2013 г.). «Повышение регуляции 2-оксоглутаратдегидрогеназы как реакция на стресс». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 45 (1): 175–89. doi : 10.1016/j.biocel.2012.07.002 . ПМИД 22814169 .

[GIBSON-9] Гибсон Г.Е., Бласс Дж.П., Бил М.Ф., Буник В. (2005). «Комплекс альфа-кетоглутарат-дегидрогеназы: медиатор между митохондриями и окислительным стрессом при нейродегенерации». Молекулярная нейробиология . 31 (1–3): 43–63. дои : 10.1385/мин:31:1-3:043 . ПМИД 15953811 . S2CID 10787919 .

[pmid17657817-10] Люнг П.С., Россаро Л., Дэвис П.А., Пак О., Танака А., Кикучи К. и др. (ноябрь 2007 г.). «Антимитохондриальные антитела при острой печеночной недостаточности: последствия первичного билиарного цирроза» . Гепатология . 46 (5): 1436–42. дои : 10.1002/hep.21828 . ПМЦ 3731127 . ПМИД 17657817 .

[11] Ши Q, Сюй Х, Ю Х, Чжан Н, Йе Ю, Эстевес А.Г. и др. (май 2011 г.). «Инактивация и реактивация митохондриального комплекса α-кетоглутаратдегидрогеназы» . Журнал биологической химии . 286 (20): 17640–8. дои : 10.1074/jbc.M110.203018 . ПМЦ 3093839 . ПМИД 21454586 .

[SORBI-12] Сорби С., Берд Э.Д., Бласс Дж.П. (январь 1983 г.). «Снижение активности комплекса пируватдегидрогеназы в мозге Хантингтона и болезни Альцгеймера». Анналы неврологии . 13 (1): 72–8. дои : 10.1002/ана.410130116 . ПМИД 6219611 . S2CID 29106528 .

[13] Левтова, Алина; Уотерс, Паула Дж.; Бухас, Даниэла; Левеск, Себастьен; Оре-Бле, Кристиана ; Кларк, Джо Т.Р.; Лафрамбуаз, Рэйчел; Маранда, Бруно; Митчелл, Грант А.; Брюнель-Гиттон, Кэтрин; Браверман, Нэнси Э. (2019). «Комбинированная малоновая и метилмалоновая ацидурия вследствие мутаций ACSF3: доброкачественное клиническое течение в невыбранной группе» . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 42 (1): 107–116. дои : 10.1002/jimd.12032 . ISSN 0141-8955 .

[:0-14] Jump up to: ^а ^б Вебе, Зейнаб; Берингер, Сидни; Алатиби, Халед; Уоткинс, Дэвид; Розенблатт, Дэвид; Шпикеркоттер, Юте; Туччи, Сара (2019). «Новая роль митохондриальной синтазы жирных кислот (mtFASII) в регуляции энергетического обмена» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1864 (11): 1629–1643. дои : 10.1016/j.bbalip.2019.07.012 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

v т и Ферменты : мультиферментные комплексы
Photosynthesis	Photosynthetic reaction center complex proteins Photosystem I II
Dehydrogenase	Pyruvate dehydrogenase complex E1 E2 E3 Oxoglutarate dehydrogenase OGDH DLST DLD Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
Other	CAD Carbamoyl phosphate synthase II Aspartate carbamoyltransferase Dihydroorotase P450-containing systems Cytochrome b6f complex Electron transport chain Fatty acid synthetase complex Glycine decarboxylase complex Mitochondrial trifunctional protein HADHA HADHB Phosphoenolpyruvate sugar phosphotransferase system Polyketide synthase Sucrase-isomaltase complex Tryptophan synthase

v т и Аутоантигены
Dehydrogenase	Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex Oxoglutarate dehydrogenase Pyruvate dehydrogenase
Transglutaminase	Epidermal transglutaminase Tissue transglutaminase
Nucleoporins	NUP35 NUP37 NUP43 NUP50 NUP54 NUP62 NUP85 NUP88 NUP93 NUP98 NUP107 NUP133 NUP153 NUP155 NUP160 NUP188 NUP210 NUP205 NUP214
Other	Acetylcholine receptor Actin Apolipoprotein H Cardiolipin Centromere Filaggrin (Citrullinate) Gangliosides Sp100 nuclear antigen Thrombin Topoisomerase

v т и Альдегид/ оксооксидоредуктазы ( EC 1.2)
1.2.1: NAD or NADP	Aldehyde dehydrogenase Acetaldehyde dehydrogenase Long-chain-aldehyde dehydrogenase Mycothiol-dependent formaldehyde dehydrogenase
1.2.2: cytochrome	Formate dehydrogenase (cytochrome)
1.2.3: oxygen	Aldehyde oxidase
1.2.4: disulfide	Oxoglutarate dehydrogenase complex Pyruvate dehydrogenase Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
1.2.7: iron–sulfur protein	Pyruvate synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)