Гликопротеин
Гликопротеины представляют собой белки , которые содержат олигосахаридные (сахарные) цепи, ковалентно прикрепленные к аминокислотным боковыми цепи. Углевод котрансляционной прикреплен к белке в или посттрансляционной модификации . Этот процесс известен как гликозилирование . Секретируемые внеклеточные белки часто гликозилированы.
В белках, в которых есть сегменты, расширяющиеся внеклеточно, внеклеточные сегменты также часто гликозилированы. Гликопротеины также часто являются важными интегральными мембранными белками , где они играют роль во взаимодействиях клеток. Важно отличить эндоплазматическое гликозилирование секреторной системы на основе эндоплазматического ретикулума от обратимого цитозольного ядерного гликозилирования. Гликопротеины цитозоля и ядра могут быть модифицированы посредством обратимого добавления одного остатка GLCNAC, который считается взаимным к фосфорилированию, и функции их, вероятно, будут дополнительным регуляторным механизмом, который контролирует передачу сигналов на основе фосфорилирования. [ 2 ] Напротив, классическое секреторное гликозилирование может быть структурно необходимым. Например, ингибирование гликозилирования, связанного с аспарагином, IE, гликозилирование может предотвратить правильное складывание гликопротеина, а полное ингибирование может быть токсичным для отдельной клетки. Напротив, возмущение обработки гликана (ферментативное удаление/добавление углеводов к гликану), которое происходит как в эндоплазматического ретикулума , так и аппарате в гольги . Болезнь (врожденные расстройства гликозилирования) и может быть смертоносным на животных моделях. Следовательно, вероятно, что тонкая обработка гликанов важна для эндогенной функциональности, такой как транспортировки клеток, но это, вероятно, было вторичным по отношению к его роли во взаимодействиях с хозяином-патогеном. Известным примером этого последнего эффекта является система ABO Blood Group .
Хотя существуют различные типы гликопротеинов, наиболее распространенными являются N -связанные и o -связанные гликопротеины. [ 3 ] Эти два типа гликопротеинов отличаются структурными различиями, которые дают им их имена. Гликопротеины сильно различаются по составу, делая множество различных соединений, таких как антитела или гормоны. [ 4 ] Из -за широкого спектра функций в организме интерес к синтезу гликопротеина для медицинского использования увеличился. [ 5 ] В настоящее время существует несколько методов синтеза гликопротеинов, включая рекомбинацию и гликозилирование белков. [ 5 ]
Также известно, что гликозилирование встречается на я нуклео -цитоплазматических белках в форме o -glcnac . [ 6 ]
Типы гликозилирования
[ редактировать ]Существует несколько типов гликозилирования, хотя первые два являются наиболее распространенными.
- При n -гликозилировании сахара прикрепляются к азоту, обычно на амидной боковой цепочке аспарагина .
- При о -гликозилировании сахара прикрепляются к кислороду, обычно на серине или треонине , но также на тирозин или неканонические аминокислоты, такие как гидроксилизин и гидроксипролин .
- При P -гликозилировании сахара прикрепляются к фосфору на фосфосерине .
- При C -Glycosylation сахара прикрепляются непосредственно к углероду, например, при добавлении маннозы к триптофану .
- При S -гликозилировании бета -glcnac прикрепляется к атому серы остатка цистеина . [ 7 ]
- В глипиации гликолипид GPI прикрепляется к -конце полипептида С , служит мембранным якорем.
- При гликировании , также известном как негментативное гликозилирование, сахара ковалентно связаны с белком или молекулой липидов, без контролирующего действия фермента, но через реакцию Майяра .
Моносахариды
[ редактировать ]
Моносахариды, обычно встречающиеся в эукариотических гликопротеинах, включают: [ 8 ] : 526
| Сахар | Тип | Аббревиатура |
|---|---|---|
| β-D-глюкоза | Гексоза | GLC |
| β-D-галактоза | Гексоза | Девчонка |
| β-D-манноза | Гексоза | Мужчина |
| α-l-fucose | Дезоксигексоза | Фьюк |
| N-ацетилгалактозамин | Аминоксаза | Галнак |
| N-ацетилглюкозамин | Аминоксаза | GLCNAC |
| N-ацетилнейраминовая кислота | Аминонулозоновая кислота ( Сиаловая кислота ) |
Neunac |
| Ксилоз | Пентоза | Ксиль |
Сахарная группа может помочь в складывании белка , улучшать стабильность белков и участвовать в передаче сигналов клеток.
Структура
[ редактировать ]
Критическим структурным элементом всех гликопротеинов является олигосахариды связанные , ковалентно с белком. [ 4 ] млекопитающих есть 10 распространенных моносахаридов В гликанах , включая: глюкозу (GLC), Fucose (FUC), ксилоза (ксил), маннозу (мужчина), галактоза (GAL), N- ацетилглюкозамин (GLCNAC), глюкуроновая кислота (GLCA), идионовая кислота (IDOA), N-ацетилгалактозамин (GALNAC), сиаловая кислота и 5- N-ацетилнейраминовая кислота (NEU5AC). [ 3 ] Эти гликаны связываются с конкретными областями белковой аминокислотной цепи.
Две наиболее распространенные связи в гликопротеинах являются n -связанные и o -связанные гликопротеины. [ 3 ] -связанный гликопротеин N имеет гликановые связи с азотом, содержащим аспарагиновую аминокислоту в белковой последовательности. [ 4 ] -связанный гликопротеин O имеет сахар, связывается с атомом кислорода сериновой или треониновой аминокислоты в белке. [ 4 ]
Размер и состав гликопротеина могут варьироваться в значительной степени, поскольку состав углеводов варьируется от 1% до 70% от общей массы гликопротеина. [ 4 ] Внутри клетки они появляются в крови, внеклеточном матрице или на внешней поверхности плазматической мембраны и составляют большую часть белков, секретируемых эукариотическими клетками. [ 4 ] Они очень широкие в своих приложениях и могут функционировать как разнообразные химические вещества от антител до гормонов. [ 4 ]
Гликомик
[ редактировать ]Glycomics - это изучение углеводных компонентов клеток. [ 4 ] Хотя это и не исключительно для гликопротеинов, он может раскрыть больше информации о различных гликопротеинах и их структуре. [ 4 ] Одной из целей этой области исследования является определение того, какие белки гликозилированы и где в аминокислотной последовательности происходит гликозилирование. [ 4 ] Исторически масс -спектрометрия использовалась для идентификации структуры гликопротеинов и характеристики прикрепленных углеводных цепей. [ 4 ] [ 10 ]
Примеры
[ редактировать ]Уникальное взаимодействие между олигосахаридными цепями имеет разные применения. Во -первых, это помогает в контроле качества, выявляя неправильно свернутые белки. [ 4 ] Цепочки олигосахаридов также изменяют растворимость и полярность белков, к которым они связаны. [ 4 ] Например, если олигосахаридные цепи отрицательно заряжены, с достаточной плотностью вокруг белка, они могут отказаться от протеолитических ферментов вдали от священного белка. [ 4 ] Разнообразие взаимодействий придается различным типам гликопротеинов с различными структурами и функциями. [ 5 ]
Одним из примеров гликопротеинов, обнаруженных в организме, являются муцины , которые секретируются в слизи дыхательных и пищеварительных трактов. Сахара при прикреплении к муцинам дают им значительную воду, а также делают их устойчивыми к протеолизу с помощью пищеварительных ферментов.
Гликопротеины важны для распознавания лейкоцитов . [ Цитация необходима ] Примерами гликопротеинов в иммунной системе являются:
- Молекулы, такие как антитела (иммуноглобулины), которые взаимодействуют непосредственно с антигенами .
- Молекулы основного комплекса гистосовместимости (или MHC), которые экспрессируются на поверхности клеток и взаимодействуют с Т -клетками как часть адаптивного иммунного ответа.
- Сиалил Льюис Х антиген на поверхности лейкоцитов.
H антиген антигенов совместимости крови ABO. Другие примеры гликопротеинов включают:
- гонадотропины (лютеинизирующий гормон и фолликуло-стимулирующий гормон)
- Гликопротеин IIB/IIIA , интегрин, обнаруженный на тромбоцитах , который необходим для нормальной агрегации тромбоцитов и приверженности эндотелии .
- Компоненты Zona Pellucida , которая окружает ооцит и важна для взаимодействия сперматозоидов с спермой .
- Структурные гликопротеины, которые встречаются в соединительной ткани . Они помогают связывать волокна, клетки и наземное вещество соединительной ткани . Они также могут помочь компонентам ткани связываться с неорганическими веществами, такими как кальций в кости .
- Гликопротеин-41 ( GP41 ) и гликопротеин-120 ( GP120 ) являются вирусными белками ВИЧ-вируса.
Растворимые гликопротеины часто демонстрируют высокую вязкость , например, в яичного белка и плазме крови .
- Miraculin , представляет собой гликопротеин, экстрагированный из Synsepalum dulcificum ягода , которая изменяет рецепторы языка человека, чтобы распознать кисло -сладкую пищу. [ 11 ]
Переменные поверхностные гликопротеины позволяют паразиту спящей болезни трипаносомы избежать иммунного ответа хозяина.
Вирусный всплеск вируса иммунодефицита человека в значительной степени гликозилирован. [ 12 ] Приблизительно половина массы шипа является гликозилирование, и гликаны действуют, чтобы ограничить распознавание антител, поскольку гликаны собираются клеткой -хозяева и, таким образом, в значительной степени «я». Со временем некоторые пациенты могут развивать антитела, чтобы распознавать гликаны ВИЧ, и почти все так называемые «широко нейтрализующие антитела (BNAB) распознают некоторые гликаны». Это возможно, главным образом, потому что необычно высокая плотность гликанов препятствует нормальному созреванию гликана, и поэтому они оказались в ловушке в недоношенном, высоком мужском состоянии. [ 13 ] [ 14 ] Это обеспечивает окно для иммунного распознавания. Кроме того, поскольку эти гликаны гораздо менее варьируются, чем базовый белок, они стали перспективными мишенями для дизайна вакцины. [ 15 ]
P-гликопротеины имеют решающее значение для противоопухолевых исследований из-за его способности блокировать эффекты противоопухолевых лекарств. [ 4 ] [ 16 ] P-гликопротеин, или транспортер Multydrug (MDR1), является типом транспортера ABC, который транспортирует соединения из клеток. [ 4 ] Этот транспорт соединений из клеток включает лекарства, сделанные для доставки в клетку, что вызывает снижение эффективности лекарственного средства. [ 4 ] Следовательно, способность ингибировать это поведение уменьшит интерференцию P-гликопротеина в доставку лекарств, что сделает это важной темой в обнаружении лекарств. [ 4 ] Например, P-гликопротеин вызывает снижение накопления противоракового препарата в опухолевых клетках, ограничивая эффективность химиотерапии, используемых для лечения рака. [ 16 ]
Гормоны
[ редактировать ]Гормоны , которые являются гликопротеинами, включают:
- Фолликул-стимулирующий гормон
- Лютеинизирующий гормон
- Стимулирующий щитовидную железу
- Человеческий хорионный гонадотропин
- Альфа-фетопротеин
- Эритропоэтин (EPO)
Различие между гликопротеинами и протеогликанами
[ редактировать ]Цитируя по рекомендациям для IUPAC: [ 17 ]
Гликопротеин представляет собой соединение, содержащее углевод (или гликан), ковалентно связанный с белком. Углевод может быть в форме моносахарида, дисахаридного (ах). Олигосахарид (ы), полисахарид (ы) или их производные (например, сульфо- или фосфозамещенные). Один, несколько или много углеводов могут присутствовать. Протеогликаны представляют собой подкласс гликопротеинов , в которых углеводы представляют собой полисахариды, которые содержат амино -сахара. Такие полисахариды также известны как гликозаминогликаны.
Функции
[ редактировать ]| Функция | Гликопротеины |
|---|---|
| Структурная молекула | Коллагены |
| Смазка и защитный агент | Муцины |
| Транспортная молекула | Трансферрин , Церулоплазмин |
| Иммунологическая молекула | Иммуноглобулины , [ 18 ] Гистосовместимость антигенов |
| Гормон | Человеческий хорионный гонадотропин (HCG), гормон стимулирования щитовидной железы (TSH) |
| Фермент | Различный, например, щелочная фосфатаза , пататин |
| Сайт распознавания клеток | Различные белки, вовлеченные в клеточные , сперма ( например взаимодействия |
| Антифриз белок | Определенные плазменные белки рыбы холодной воды |
| Взаимодействовать с конкретными углеводами | Лектины , селекты (лектины клеточной адгезии), антитела |
| Рецептор | Различные белки, участвующие в действии гормонов и лекарств |
| Влиять на складывание определенных белков | Кальнексин , кальрекулин |
| Регулирование развития | Notch и его аналоги, ключевые белки в развитии |
| Гемостаз (и тромбоз ) | Специфические гликопротеины на поверхностных мембранах тромбоцитов |
Анализ
[ редактировать ]Различные методы, используемые при обнаружении, очистке и структурном анализе гликопротеинов [ 8 ] : 525 [ 18 ] [ 10 ]
| Метод | Использовать |
|---|---|
| Периодическая кислотная пятно пятна | Обнаружает гликопротеины как розовые полосы после электрофоретического разделения. |
| Инкубация культивируемых клеток с гликопротеинами в качестве радиоактивных полос распада | Приводит к обнаружению радиоактивного сахара после электрофоретического разделения. |
| Лечение соответствующей эндо- или экзогликозидазой или фосфолипазами | Результирующие сдвиги в электрофоретической миграции помогают различать белки с помощью N-гликана, O-Glycan или GPI-связей, а также между высокой маннозой и сложными N-гликанами. |
| Агароза - лектина хроматография колонки , аффинная хроматография лектина | Очистить гликопротеины или гликопептиды, которые связывают конкретный используемый лектин. |
| лектина Электрофорез с аффинностью | Результирующие сдвиги в электрофоретической миграции помогают различать и характеризовать гликоформы , т.е. варианты гликопротеина, отличающегося по углеводу. |
| Композиционный анализ после кислотного гидролиза | Идентифицирует сахара, которые содержит гликопротеин, и их стехиометрия. |
| Масс -спектрометрия | Предоставляет информацию о молекулярной массе , композиции, последовательности и иногда разветвлении гликановой цепи. Его также можно использовать для профилирования гликозилирования, специфичного для участка. [ 18 ] |
| ЯМР -спектроскопия | Чтобы идентифицировать конкретные сахара, их последовательность, связи и аномерную природу гликозидной цепи. |
| Многоугольное рассеяние света | В сочетании с эксклюзионной хроматографией, ультрафиолетовой поглощения и дифференциальной рефрактометрии, предоставляет информацию о молекулярной массе , соотношении белка-карбогидрата, состоянии агрегации, размере и иногда ветвлении гликанской цепи. В сочетании с анализом градиента композиции анализирует самосовершенствование и гетеро-ассоциацию для определения аффинности связывания и стехиометрии с белками или углеводами в растворе без маркировки. |
| Двойная поляризационная интерферометрия | Измеряют механизмы, лежащие в основе биомолекулярных взаимодействий, включая скорости реакций, аффинность и связанные с ними конформационные изменения . |
| метилирования Анализ (сцепления) | Определить связь между сахарами. |
| аминокислот или кДНК Секвенирование | Определение аминокислотной последовательности. |
Синтез
[ редактировать ]Гликозилирование белков имеет множество различных применений от влияния клеток до клеточной связи до изменения тепловой стабильности и складывания белков. [ 4 ] [ 19 ] Из -за уникальных способностей гликопротеинов их можно использовать во многих методах лечения. [ 19 ] Понимая гликопротеины и их синтез, их можно сделать для лечения рака, болезни Крона , высокого уровня холестерина и многого другого. [ 3 ]
Процесс гликозилирования (связывание углеводов с белком) является посттрансляционной модификацией , что означает, что это происходит после производства белка. [ 3 ] Гликозилирование - это процесс, который подвергается примерно половине всех человеческих белков и сильно влияет на свойства и функции белка. [ 3 ] Внутри клетки гликозилирование происходит в эндоплазматической ретикулуме . [ 3 ]
Рекомбинация
[ редактировать ]
Есть несколько методов для сборки гликопротеинов. Один метод использует рекомбинацию . [ 3 ] Первым соображением для этого метода является выбор хозяина, поскольку существует много различных факторов, которые могут влиять на успех гликопротеиновой рекомбинации, такой как стоимость, среда хозяина, эффективность процесса и другие соображения. [ 3 ] Некоторые примеры клеток -хозяев включают E. coli, дрожжи, растительные клетки, клетки насекомых и клетки млекопитающих. [ 3 ] Из этих вариантов клетки млекопитающих являются наиболее распространенными, потому что их использование не сталкивается с теми же проблемами, что и другие клетки -хозяина, такие как различные структуры гликана, более короткие полуживы и потенциальные нежелательные иммунные ответы у людей. [ 3 ] Из клеток млекопитающих, наиболее распространенной клеточной линией, используемой для рекомбинантной продукции гликопротеина, является линия яичника китайского хомяка . [ 3 ] Однако по мере развития технологий наиболее перспективными клеточными линиями для рекомбинантного выработки гликопротеина являются клеточные линии человека. [ 3 ]
Гликозилирование
[ редактировать ]Образование связи между гликаном и белком является ключевым элементом синтеза гликопротеинов. [ 5 ] Наиболее распространенным методом гликозилирования N-связанных гликопротеинов является реакция между защищенным гликаном и защищенным аспарагином. [ 5 ] Точно так же O-связанный гликопротеин может быть образован через добавление донора гликозила с защищенным серином или треонином . [ 5 ] Эти два метода являются примерами естественной связи. [ 5 ] Однако есть также методы неестественных связей. [ 5 ] Некоторые методы включают лигирование и реакцию между сульфамидатом серина и тиохексосами в воде. [ 5 ] Как только эта связь завершена, аминокислотная последовательность может быть расширена при использовании синтеза твердофазного пептида. [ 5 ]
Смотрите также
[ редактировать ]Примечания и ссылки
[ редактировать ]- ^ Ruddock LW, Molinari M (ноябрь 2006 г.). «Обработка N-гликана в контроле качества ER» . Журнал сотовой науки . 119 (Pt 21): 4373–4380. doi : 10.1242/jcs.03225 . PMID 17074831 .
- ^ Funakoshi Y, Suzuki T (февраль 2009 г.). «Гликобиология в цитозоле: горькая сторона сладкого мира» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие субъекты . 1790 (2): 81–94. doi : 10.1016/j.bbagen.2008.09.009 . PMID 18952151 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон глин час я Дж k л м Picanco E Castro V, Swiech SH (2018). Рекомбинантные методы производства гликопротеина и протоколы . Спрингер. ISBN 978-1-4939-7312-5 Полем OCLC 1005519572 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон глин час я Дж k л м не а п Q. ведущий с Нельсон Д.Л., Кокс М.М., Хоскинс А.А., Лехнингер А.Л. (2013). Лехнингер Принципы биохимии (шестое изд.). Macmillan Learning. ISBN 978-1-319-38149-3 Полем OCLC 1249676451 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон глин час я Дж Gamblin DP, Scanlan EM, Davis BG (январь 2009 г.). «Синтез гликопротеина: обновление». Химические обзоры . 109 (1): 131–163. doi : 10.1021/cr078291i . PMID 19093879 .
- ^ Hart GW (27 октября 2014 г.). «Три десятилетия исследований по о -глкнацилированию - основной датчик питательных веществ, который регулирует передачу сигналов, транскрипцию и клеточный метаболизм» . Границы в эндокринологии . 5 : 183. doi : 10.3389/fendo.2014.00183 . PMC 4209869 . PMID 25386167 .
- ^ Stepper J, Shastri S, Loo TS, Preston JC, Novak P, Man P, et al. (Февраль 2011 г.). «Цистеин S-гликозилирование, новая посттрансляционная модификация, обнаруженная в гликопептидных бактериоцинах». Письма Febs . 585 (4): 645–650. doi : 10.1016/j.febslet.2011.01.023 . PMID 21251913 . S2CID 29992601 .
- ^ Jump up to: а беременный в Murray RC, Granner DK, Rodwell VW (2006). Иллюстрированная биохимия Харпера (27 -е изд.). МакГроу - Хилл.
- ^ Классификация гликана архивировал 27 октября 2012 года на машине Wayback Sigma
- ^ Jump up to: а беременный Dell A, Morris HR (март 2001 г.). «Определение структуры гликопротеина с помощью масс -спектрометрии». Наука . 291 (5512): 2351–2356. Bibcode : 2001sci ... 291.2351d . doi : 10.1126/science.1058890 . PMID 11269315 . S2CID 23936441 .
- ^ Theerasilp S, Kurihara Y (август 1988 г.). «Полная очистка и характеристика модифицирующего вкусовой белок, miraculin, от чудо-фруктов» . Журнал биологической химии . 263 (23): 11536–11539. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 37991-2 . PMID 3403544 .
- ^ Причард Л.К., Васильжевич С., Озоровский Г., Сибрайт Г.Е., Купочка А., Ринге Р. и др. (Июнь 2015 г.). «Структурные ограничения определяют гликозилирование тримеров оболочки ВИЧ-1» . Сотовые отчеты . 11 (10): 1604–1613. doi : 10.1016/j.celrep.2015.05.017 . PMC 4555872 . PMID 26051934 .
- ^ Причард Л.К., Спенсер Д.И., Ройл Л., Бонолли С., Сибрайт Г.Е., Беренс А.Дж. и др. (Июнь 2015 г.). «Гликан кластеризация стабилизирует маннозу ВИЧ-1 и сохраняет уязвимость для широкого нейтрализации антител» . Природная связь . 6 : 7479. Bibcode : 2015natco ... 6.7479p . doi : 10.1038/ncomms8479 . PMC 4500839 . PMID 26105115 .
- ^ Behrens AJ, Vasiljevic S, Pritchard LK, Harvey DJ, Andev RS, Krumm SA, et al. (Март 2016 г.). «Композиция и антигенные эффекты отдельных гликановых участков тримерного гликопротеина огибального ВИЧ-1» . Сотовые отчеты . 14 (11): 2695–2706. doi : 10.1016/j.celrep.2016.02.058 . PMC 4805854 . PMID 26972002 .
- ^ Crispin M, Doores KJ (апрель 2015 г.). «Нацеливание на гликаны, полученные из хозяина на охваченные вирусы для конструкции вакцины на основе антител» . Текущее мнение о вирусологии . Вирусный патогенез • Профилактические и терапевтические вакцины. 11 : 63–69. doi : 10.1016/j.coviro.2015.02.002 . PMC 4827424 . PMID 25747313 .
- ^ Jump up to: а беременный Ambudkar SV, Kimchi-Sarfaty C, Sauna Ze, Gottesman MM (октябрь 2003 г.). «P-гликопротеин: от геномики до механизма» . Онкоген . 22 (47): 7468–7485. doi : 10.1038/sj.onc.1206948 . PMID 14576852 . S2CID 11259597 .
- ^ «Номенклатура гликопротеинов, гликопептидов и пептидогликанов, рекомендации 1985 года» . www.qmul.ac.uk. Получено 16 марта 2021 года .
- ^ Jump up to: а беременный в Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gersshwin ME, Patel F, Wilken R, et al. (Февраль 2015 г.). «Гликаны в иммунной системе и измененная теория аутоиммунитета гликана: критический обзор» . Журнал аутоиммунитета . 57 (6): 1–13. doi : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .
- ^ Jump up to: а беременный Дэвис Б.Г. (февраль 2002 г.). «Синтез гликопротеинов». Химические обзоры . 102 (2): 579–602. doi : 10.1021/cr0004310 . PMID 11841255 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Маверакис Э., Ким К., Шимода М., Гершвин М.Е., Патель Ф., Уилкен Р., Рейчаудхури С., Рухаак Л.Р., Лебрилла К.Б. (февраль 2015). «Гликаны в иммунной системе и измененная теория аутоиммунитета гликана: критический обзор» . Журнал аутоиммунитета . 57 : 1–13. doi : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .
- Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). «Углеводы могут быть прикреплены к белкам с образованием гликопротеинов» . Биохимия (5 -е изд.). Нью -Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Гликопротеины в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
- «Биологическое значение гликозилирования белка» . Биохикалы . 15 августа 2015 года. Архивировано с оригинала 30 ноября 2020 года . Получено 18 августа 2015 года .
- «Химия углеводов и гликобиология: веб -тур» . Наука . 291 (5512): 2263–2502. 23 марта 2001 года. Архивировано с оригинала 9 января 2008 года.
Специальное веб -дополнение
- «Гликан распознает белки» . BioWorld .
- «Структура гликопротеина и углеводной цепи» . Домашняя страница для изучения химии окружающей среды .
