Бета-рецептор TGF 2

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Трансформирующий эктодомен рецептора бета фактора роста 2
Трансформирующий эктодомен рецептора бета фактора роста 2
	Кристаллическая структура лигандсвязывающего домена человеческого рецептора tgf-бета типа II
Идентификаторы
Символ	ecTbetaR2
Пфам	PF08917
ИнтерПро	ИПР015013
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

ТГФБР2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1KTZ, 1M9Z, 1PLO, 2PJY, 3KFD, 4P7U, 4XJJ, 5E92, 5E91, 5E8V, 5E8Y
Идентификаторы
Псевдонимы	TGFBR2 , AAT3, FAA3, LDS1B, LDS2, LDS2B, MFS2, RIIC, TAAD2, TGFR-2, TGFbeta-RII, рецептор бета-трансформирующего фактора роста 2, TBR-ii, TBRII
Внешние идентификаторы	Опустить : 190182 ; МГИ : 98729 ; Гомологен : 2435 ; Генные карты : TGFBR2 ; OMA : TGFBR2 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	30,694,142 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	116,004,428 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	pericardium; ; tibia; ; parietal pleura; ; epithelium of colon; ; lower lobe of lung; ; visceral pleura; ; vena cava; ; superficial temporal artery; ; cardiac muscle tissue of right atrium; ; synovial joint;
	Top expressed in
	left lung lobe; ; gastrula; ; calvaria; ; decidua; ; lymph node; ; stroma of bone marrow; ; sciatic nerve; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; mesenteric lymph nodes; ; molar;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	transforming growth factor beta-activated receptor activity; kinase activity; ATP binding; type III transforming growth factor beta receptor binding; protein kinase activity; transforming growth factor beta receptor activity, type II; metal ion binding; protein serine/threonine kinase activity; transferase activity; type I transforming growth factor beta receptor binding; mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding; protein binding; SMAD binding; nucleotide binding; glycosaminoglycan binding; transforming growth factor beta binding; transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity; signaling receptor activity; growth factor binding;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; membrane; caveola; cell surface; membrane raft; integral component of membrane; receptor complex; plasma membrane; integral component of plasma membrane; external side of plasma membrane;
Biological process	growth plate cartilage development; response to cholesterol; lens fiber cell apoptotic process; response to steroid hormone; positive regulation of T cell tolerance induction; receptor-mediated endocytosis; response to organic substance; vasculogenesis; protein phosphorylation; positive regulation of B cell tolerance induction; positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; blood vessel development; positive regulation of mesenchymal cell proliferation; animal organ regeneration; animal organ morphogenesis; transforming growth factor beta receptor signaling pathway; embryo implantation; negative regulation of cell population proliferation; apoptotic process; pathway-restricted SMAD protein phosphorylation; common-partner SMAD protein phosphorylation; bronchus morphogenesis; lung development; response to mechanical stimulus; positive regulation of epithelial cell migration; in utero embryonic development; negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; heart development; cartilage development; positive regulation of tolerance induction to self antigen; branching involved in blood vessel morphogenesis; positive regulation of skeletal muscle tissue regeneration; smoothened signaling pathway; negative regulation of cardiac muscle cell proliferation; Notch signaling pathway; cell differentiation; phosphorylation; response to nutrient; mammary gland morphogenesis; wound healing; response to glucose; positive regulation of epithelial to mesenchymal transition; positive regulation of angiogenesis; response to estrogen; gastrulation; regulation of gene expression; embryonic cranial skeleton morphogenesis; peptidyl-threonine phosphorylation; trachea formation; lung lobe morphogenesis; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; lung morphogenesis; response to organic cyclic compound; trachea morphogenesis; human ageing; myeloid dendritic cell differentiation; bronchus development; brain development; transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway; lens development in camera-type eye; regulation of cell population proliferation; peptidyl-serine phosphorylation; positive regulation of cell population proliferation; embryonic hemopoiesis; growth plate cartilage chondrocyte growth; regulation of growth; positive regulation of NK T cell differentiation; digestive tract development; activation of protein kinase activity; response to hypoxia; heart looping; outflow tract septum morphogenesis; membranous septum morphogenesis; outflow tract morphogenesis; atrioventricular valve morphogenesis; tricuspid valve morphogenesis; cardiac left ventricle morphogenesis; endocardial cushion fusion; ventricular septum morphogenesis; positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation; cell proliferation involved in endocardial cushion morphogenesis; positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation; superior endocardial cushion morphogenesis; inferior endocardial cushion morphogenesis; miRNA transport; secondary palate development; pattern specification process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	7048
	21813
	ENSG00000163513
	ENSMUSG00000032440
	P37173
	Q62312
	НМ_001024847 ; НМ_003242
	НМ_009371 ; НМ_029575
	НП_001020018 ; НП_003233
	НП_033397 ; НП_083851
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Трансформирующий фактор роста, бета-рецептор II ( 70/80 кДа ) представляет собой бета-рецептор TGF . TGFBR2 — это человеческий ген .

Это ген-супрессор опухоли . ^{[ 5 ]}

Функция

Этот ген кодирует члена семейства серин/треониновых протеинкиназ и подсемейства рецепторов TGFB. Кодируемый белок представляет собой трансмембранный белок, который имеет протеинкиназный домен, образует гетеродимерный комплекс с другим белком-рецептором и связывает TGF-бета. Этот комплекс рецептор/лиганд фосфорилирует белки, которые затем попадают в ядро и регулируют транскрипцию подмножества генов, связанных с пролиферацией клеток. Мутации в этом гене связаны с синдромом Марфана , синдромом аневризмы аорты Лойса-Дейца , синдромом Ослера-Вебера-Рендю и развитием различных типов опухолей. Обнаружено по меньшей мере 73 мутации этого гена, вызывающие заболевания. ^{[ 6 ]} Альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие разные изоформы, были охарактеризованы. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что бета-рецептор 2 TGF взаимодействует с:

Доменная архитектура

Рецептор 2 TGF бета состоит из С-концевого протеинкиназного домена и N-концевого эктодомена. Эктодомен состоит из компактной складки, содержащей девять бета-цепей и одну спираль , стабилизированную сетью из шести внутрицепочечных дисульфидных связей . Складчатая ( топология включает центральный пятицепочечный антипараллельный бета-лист длиной в восемь остатков, покрытый вторым слоем, состоящим из двух сегментов двухцепочечных антипараллельных бета-листов бета1-бета4, бета3-бета9). ^{[ 18 ]}

См. также

Бета-рецепторы TGF

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000163513 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032440 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «TGFBR2 - трансформирующий фактор роста, бета-рецептор II (70/80 кДа) - Домашний справочник генетики» . Архивировано из оригинала 10 августа 2011 г. Проверено 7 сентября 2008 г.
^ Шимчикова Д., Хенеберг П. (декабрь 2019 г.). «Уточнение прогнозов эволюционной медицины на основе клинических данных о проявлениях менделевских болезней» . Научные отчеты . 9 (1): 18577. Бибкод : 2019NatSR...918577S . дои : 10.1038/s41598-019-54976-4 . ПМК 6901466 . ПМИД 31819097 .
^ «Ген Энтреза: трансформирующий фактор роста TGFBR2, бета-рецептор II (70/80 кДа)» .
^ Яо Д., Эрлих М., Хенис Й.И., Леоф Э.Б. (ноябрь 2002 г.). «Рецепторы трансформирующего фактора роста-бета взаимодействуют с AP2 путем прямого связывания с субъединицей бета2» . Молекулярная биология клетки . 13 (11): 4001–12. дои : 10.1091/mbc.02-07-0104 . ПМК 133610 . ПМИД 12429842 .
^ Лю Дж. Х., Вэй С., Бернетт П. К., Гамеро А. М., Хаттон М., Джеу Дж. Ю. (январь 1999 г.). «Функциональная ассоциация рецептора TGF-бета II с циклином B» . Онкоген . 18 (1): 269–75. дои : 10.1038/sj.onc.1202263 . ПМИД 9926943 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Барбара Н.П., Врана Дж.Л., Летарт М. (январь 1999 г.). «Эндоглин — это вспомогательный белок, который взаимодействует с сигнальным рецепторным комплексом нескольких членов суперсемейства трансформирующего фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 274 (2): 584–94. дои : 10.1074/jbc.274.2.584 . ПМИД 9872992 .
^ Герреро-Эстео М., Санчес-Эльснер Т., Летамендия А., Бернабеу С. (август 2002 г.). «Внеклеточные и цитоплазматические домены эндоглина взаимодействуют с рецепторами трансформирующего фактора роста-бета I и II» . Журнал биологической химии . 277 (32): 29197–209. дои : 10.1074/jbc.M111991200 . hdl : 10261/167807 . ПМИД 12015308 .
^ Райтон К.Х., Лин X, Фэн XH (июль 2008 г.). «Критическая регуляция передачи сигналов TGFbeta с помощью Hsp90» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (27): 9244–9. Бибкод : 2008PNAS..105.9244W . дои : 10.1073/pnas.0800163105 . ПМК 2453700 . ПМИД 18591668 .
^ Датта П.К., Хитил А., Горска А.Е., Мозес Х.Л. (декабрь 1998 г.). «Идентификация STRAP, нового белка домена WD, трансформирующего передачу сигналов фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 273 (52): 34671–4. дои : 10.1074/jbc.273.52.34671 . ПМИД 9856985 .
^ Датта П.К., Моисей Х.Л. (май 2000 г.). «STRAP и Smad7 взаимодействуют друг с другом в ингибировании передачи сигналов бета-трансформирующего фактора роста» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (9): 3157–67. дои : 10.1128/mcb.20.9.3157-3167.2000 . ПМЦ 85610 . ПМИД 10757800 .
^ Кавабата М., Хитил А., Мозес Х.Л. (март 1995 г.). «Клонирование нового рецептора серин/треонин киназы типа II посредством взаимодействия с рецептором бета-трансформирующего фактора роста типа I» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5625–30. дои : 10.1074/jbc.270.10.5625 . ПМИД 7890683 .
^ Разани Б., Чжан XL, Битцер М., фон Герсдорф Г., Беттингер Э.П., Лисанти MP (март 2001 г.). «Кавеолин-1 регулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста (TGF)-бета/SMAD посредством взаимодействия с рецептором TGF-бета типа I» . Журнал биологической химии . 276 (9): 6727–38. дои : 10.1074/jbc.M008340200 . ПМИД 11102446 .
^ Де Крещенцо Дж., Фам П.Л., Дюрошер Ю., О'Коннор-МакКорт, доктор медицинских наук (май 2003 г.). «Связывание трансформирующего фактора роста-бета (TGF-бета) с внеклеточным доменом рецептора TGF-бета типа II: захват рецептора на поверхности биосенсора с использованием новой системы спирального захвата демонстрирует, что авидность вносит значительный вклад в связывание с высокой аффинностью». Журнал молекулярной биологии . 328 (5): 1173–83. дои : 10.1016/s0022-2836(03)00360-7 . ПМИД 12729750 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Харт П.Дж., Дип С., Тейлор А.Б., Шу З., Хинк К.С., Хинк А.П. (март 2002 г.). «Кристаллическая структура эктодомена TbetaR2 человека - комплекса TGF-бета3». Структурная биология природы . 9 (3): 203–8. дои : 10.1038/nsb766 . ПМИД 11850637 . S2CID 13322593 .
^ Ротцер Д., Рот М., Лутц М., Линдеманн Д., Себальд В., Кнаус П. (февраль 2001 г.). «Независимая от рецептора TGF-бета типа III передача сигналов TGF-бета2 через TbetaRII-B, альтернативно сплайсированный рецептор TGF-бета типа II» . Журнал ЭМБО . 20 (3): 480–90. дои : 10.1093/emboj/20.3.480 . ПМЦ 133482 . ПМИД 11157754 .

Внешние ссылки

Запись GeneReviews/NIH/NCBI/UW об аневризмах грудной аорты и расслоении аорты

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR015013.

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000163513 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032440 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[urlTGFBR2_-_transforming_growth_factor,_beta_receptor_II_(70/80kDa)_-_Genetics_Home_Reference-5] «TGFBR2 - трансформирующий фактор роста, бета-рецептор II (70/80 кДа) - Домашний справочник генетики» . Архивировано из оригинала 10 августа 2011 г. Проверено 7 сентября 2008 г.

[Šimčíková_2019_-_supplementary_table_S7-6] Шимчикова Д., Хенеберг П. (декабрь 2019 г.). «Уточнение прогнозов эволюционной медицины на основе клинических данных о проявлениях менделевских болезней» . Научные отчеты . 9 (1): 18577. Бибкод : 2019NatSR...918577S . дои : 10.1038/s41598-019-54976-4 . ПМК 6901466 . ПМИД 31819097 .

[7] «Ген Энтреза: трансформирующий фактор роста TGFBR2, бета-рецептор II (70/80 кДа)» .

[pmid12429842-8] Яо Д., Эрлих М., Хенис Й.И., Леоф Э.Б. (ноябрь 2002 г.). «Рецепторы трансформирующего фактора роста-бета взаимодействуют с AP2 путем прямого связывания с субъединицей бета2» . Молекулярная биология клетки . 13 (11): 4001–12. дои : 10.1091/mbc.02-07-0104 . ПМК 133610 . ПМИД 12429842 .

[pmid9926943-9] Лю Дж. Х., Вэй С., Бернетт П. К., Гамеро А. М., Хаттон М., Джеу Дж. Ю. (январь 1999 г.). «Функциональная ассоциация рецептора TGF-бета II с циклином B» . Онкоген . 18 (1): 269–75. дои : 10.1038/sj.onc.1202263 . ПМИД 9926943 .

[pmid9872992-10] Перейти обратно: ^а ^б Барбара Н.П., Врана Дж.Л., Летарт М. (январь 1999 г.). «Эндоглин — это вспомогательный белок, который взаимодействует с сигнальным рецепторным комплексом нескольких членов суперсемейства трансформирующего фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 274 (2): 584–94. дои : 10.1074/jbc.274.2.584 . ПМИД 9872992 .

[pmid12015308-11] Герреро-Эстео М., Санчес-Эльснер Т., Летамендия А., Бернабеу С. (август 2002 г.). «Внеклеточные и цитоплазматические домены эндоглина взаимодействуют с рецепторами трансформирующего фактора роста-бета I и II» . Журнал биологической химии . 277 (32): 29197–209. дои : 10.1074/jbc.M111991200 . hdl : 10261/167807 . ПМИД 12015308 .

[pmid18591668-12] Райтон К.Х., Лин X, Фэн XH (июль 2008 г.). «Критическая регуляция передачи сигналов TGFbeta с помощью Hsp90» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (27): 9244–9. Бибкод : 2008PNAS..105.9244W . дои : 10.1073/pnas.0800163105 . ПМК 2453700 . ПМИД 18591668 .

[pmid9856985-13] Датта П.К., Хитил А., Горска А.Е., Мозес Х.Л. (декабрь 1998 г.). «Идентификация STRAP, нового белка домена WD, трансформирующего передачу сигналов фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 273 (52): 34671–4. дои : 10.1074/jbc.273.52.34671 . ПМИД 9856985 .

[pmid10757800-14] Датта П.К., Моисей Х.Л. (май 2000 г.). «STRAP и Smad7 взаимодействуют друг с другом в ингибировании передачи сигналов бета-трансформирующего фактора роста» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (9): 3157–67. дои : 10.1128/mcb.20.9.3157-3167.2000 . ПМЦ 85610 . ПМИД 10757800 .

[pmid7890683-15] Кавабата М., Хитил А., Мозес Х.Л. (март 1995 г.). «Клонирование нового рецептора серин/треонин киназы типа II посредством взаимодействия с рецептором бета-трансформирующего фактора роста типа I» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5625–30. дои : 10.1074/jbc.270.10.5625 . ПМИД 7890683 .

[pmid11102446-16] Разани Б., Чжан XL, Битцер М., фон Герсдорф Г., Беттингер Э.П., Лисанти MP (март 2001 г.). «Кавеолин-1 регулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста (TGF)-бета/SMAD посредством взаимодействия с рецептором TGF-бета типа I» . Журнал биологической химии . 276 (9): 6727–38. дои : 10.1074/jbc.M008340200 . ПМИД 11102446 .

[pmid12729750-17] Де Крещенцо Дж., Фам П.Л., Дюрошер Ю., О'Коннор-МакКорт, доктор медицинских наук (май 2003 г.). «Связывание трансформирующего фактора роста-бета (TGF-бета) с внеклеточным доменом рецептора TGF-бета типа II: захват рецептора на поверхности биосенсора с использованием новой системы спирального захвата демонстрирует, что авидность вносит значительный вклад в связывание с высокой аффинностью». Журнал молекулярной биологии . 328 (5): 1173–83. дои : 10.1016/s0022-2836(03)00360-7 . ПМИД 12729750 .

[pmid11850637-18] Перейти обратно: ^а ^б Харт П.Дж., Дип С., Тейлор А.Б., Шу З., Хинк К.С., Хинк А.П. (март 2002 г.). «Кристаллическая структура эктодомена TbetaR2 человека - комплекса TGF-бета3». Структурная биология природы . 9 (3): 203–8. дои : 10.1038/nsb766 . ПМИД 11850637 . S2CID 13322593 .

[pmid11157754-19] Ротцер Д., Рот М., Лутц М., Линдеманн Д., Себальд В., Кнаус П. (февраль 2001 г.). «Независимая от рецептора TGF-бета типа III передача сигналов TGF-бета2 через TbetaRII-B, альтернативно сплайсированный рецептор TGF-бета типа II» . Журнал ЭМБО . 20 (3): 480–90. дои : 10.1093/emboj/20.3.480 . ПМЦ 133482 . ПМИД 11157754 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]