Церулоплазмин

Сн
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1KCW, 2J5W, 4EJX, 4ENZ
Идентификаторы
Псевдонимы	CP , CP-2, Ceruloplasmin (Ferroxidase), Ceruloplasmin, AB073614
Внешние идентификаторы	Омим : 117700 ; MGI : 88476 ; Гомологен : 75 ; GeneCards : CP ; OMA : CP - ортологи
ЕС номер	1.16.3.1
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	149,221,829 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	20,063,309 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; palpebral conjunctiva; ; nasal epithelium; ; olfactory zone of nasal mucosa; ; bronchial epithelial cell; ; mucosa of paranasal sinus; ; Epithelium of choroid plexus; ; ascending aorta; ; right coronary artery; ; tibial arteries;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; epithelium of lens; ; ciliary body; ; carotid body; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; lactiferous gland; ; tibiofemoral joint; ; right lung lobe; ; left lung; ; gallbladder;
	More reference expression data
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	chaperone binding; metal ion binding; ferroxidase activity; oxidoreductase activity; copper ion binding; oxidoreductase activity, acting on metal ions;
Cellular component	blood microparticle; extracellular region; lysosomal membrane; extracellular exosome; extracellular space; endoplasmic reticulum lumen; plasma membrane;
Biological process	ion transport; copper ion transport; cellular iron ion homeostasis; post-translational protein modification; transport; iron ion transport; iron ion homeostasis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	1356
	12870
	ENSG00000047457
	Ensmusg00000003617
	P00450
	Q61147
	NM_000096
	NM_001042611 ; NM_001276248 ; NM_001276250 ; NM_007752 ; NM_001374677
	NP_000087
	NP_001263177 ; NP_001263179 ; NP_031778 ; NP_001361606
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Церулоплазмин (или керулоплазмин ) представляет собой ферроксидазы фермент , который у людей кодируется CP геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Церулоплазмин является основным медным белком в крови и, кроме того, играет роль в метаболизме железа . Впервые он был описан в 1948 году. ^{[ 8 ]} Другой белок, гефестин , известен своей гомологией церулоплазмина, а также участвует в железом и, вероятно, метаболизме меди.

Функция

Церулоплазмин (CP) представляет собой фермент ( EC 1.16.3.1 ), синтезированный в печени, содержащей 6 атомов меди в ее структуре. ^{[ 9 ]} Ceruloplasmin несет более 95% от общей меди в здоровой плазме человека. ^{[ 10 ]} Остальное учитывается макроглобулинами. Церулоплазмин демонстрирует медную зависимую активность оксидазы, которая связана с возможным окислением Fe ²⁺ (железное железо) в Fe ³⁺ (железо железа), поэтому помогая в ее транспортировке в плазме в связи с трансферрином , который может носить железо только в состоянии железа. ^{[ 11 ]} Сообщается, что молекулярная масса человеческого церулоплазмина составляет 151 кДа.

Несмотря на обширные исследования, многое до сих пор неизвестно о точных функциях CP, большинство функций связаны с фокусом CP на наличие центров Cu. К ним относятся транспорт меди для доставки Cu в внепеченочные ткани, активность аминоксидазы, которая контролирует уровень биогенных аминов в кишечных жидкостях и плазме, удаление кислорода и других свободных радикалов из плазмы и экспорт железа из клеток для транспортировки через трансферрин . ^{[ 12 ]}

Известно, что мутации нарушают связывание меди с CP и нарушают метаболизм железа и вызывают перегрузку железа .

Церулоплазмин является относительно большим ферментом (~ 10 нм); Большой размер предотвращает потерянное медь в моче человека во время транспортировки.

Активная структура сайта

Активный сайт CP Multicopper содержит мононуклеарную медь типа I (T1) ^{[ 12 ]} площадка и тринуклеарный центр медь ~ 12-13 Å на расстоянии (см. Рисунок 2). Центр Трикоппера состоит из двух типа III (T3) и одного типа II медоносных (T3) и одного медного иона (T2). Два иона медных T3 соединяются гидроксидным лигандом, в то время как другой гидроксидный лиганд связывает ион меди T2 с белком. Центр T1 преодолен к центру Трикоппера двумя остатками гистидина (HIS1020, HIS1022) и одним остатком Cys (1021). Субстрат связывается вблизи центра T1 и окисляется T1 CU ²⁺ Ион, образующий уменьшенный Cu ⁺ Состояние окисления. Уменьшенный T1 Cu ⁺ Затем переносит электрон через один Cys и два его мостовых остатков в центр Tricopper. После того, как четыре электрона были перенесены из субстратов в медные центры, O ₂ связывается в центре трикоппера и подвергается четырехэлектронному восстановлению с образованием двух молекул воды. ^{[ 12 ]}

Регулирование

Цис -регуляторный элемент , называемый элементом походки, участвует в селективном трансляционном молчании транскрипта церулоплазма. ^{[ 13 ]} Силком требует связывания цитозольного ингибиторного комплекса, называемого ингибитором трансляции (походки) с IFN-гамма-активированным ингибитором с элементом походки. ^{[ 14 ]}

Клиническое значение

Как и любой другой белок плазмы, уровни падают у пациентов с болезнью печени из -за снижения синтеза.

Механизмы низкого уровня церулоплазма:

Экспрессия генов генетически низкая ( ацерулоплазманемия )
Уровень меди в целом низкий
- Недостаток недоедания /трассировки металла в источнике пищи
- Цинк токсичность , из -за индуцированного дефицита меди
Медь не пересекает кишечный барьер из -за дефицита АТП7A ( болезнь Менкес и синдром затылочного рога )
Доставка меди в просвет сети ER - Гольджи отсутствует в гепатоцитах из -за отсутствия ATP7B ( болезнь Уилсона )

Доступность меди не влияет на трансляцию зарождающегося белка. Однако апофермент без меди нестабилен. Апоцерулоплазмин в значительной степени деградируется внутриклеточно в гепатоците , а небольшое количество, которое высвобождается, имеет короткую циркуляцию в 5 часов по сравнению с 5,5 днями для головцерулоплазмина.

Церулоплазмин может быть измерен с помощью анализа крови; ^{[ 15 ]} Это можно сделать с помощью иммуноанализа . Образец вращается и разделен; Он хранится около 4 ° C по Цельсию в течение трех дней. Этот тест должен определить, есть ли признаки болезни Уилсона. Другой тест, который можно сделать, - это тест на уровень медного уровня мочи; Было обнаружено, что это менее точное, чем анализ крови. Тест на ткани печени также может быть проведен.

Мутации в гене церулоплазмин ( CP ), которые очень редки, могут привести к генетическому заболеванию Aceruloplasminemia , характеризующемуся гиперферритинемией с перегрузкой железа . В мозге эта перегрузка железа может привести к характерным неврологическим признакам и симптомам, таким как атаксия мозжечка , прогрессирующая деменция и экстрапирамидные признаки . Избыточное железо может также наносить в печени, поджелудочной железе и сетчатке, что приводит к циррозу , эндокринным аномалиям и потере зрения соответственно.

Дефицит

Уровни церулоплазмина ниже, чем нормальные, могут указывать на следующее:

Болезнь Уилсона (редкая [заболевание в Великобритании 2/100 000]. ^{[ 16 ]}
Болезнь Menkes (Синдром изгибых волос Menkes) (редкая - заболеваемость в Великобритании 1/100 000)
меди Дефицит
Ацерулоплазминемия ^{[ 17 ]}
Цинк токсичность

Избыток

Больше, чем нормальные уровни церулоплазмина, могут указывать или быть замеченными в:

токсичность меди / недостаток цинка
беременность
оральное противозачаточное использование таблеток ^{[ 18 ]}
лимфома
острое и хроническое воспаление (это реагент с острой фазой )
ревматоидный артрит
Стенокардия ^{[ 19 ]}
Болезнь Альцгеймера ^{[ 20 ]}
Шизофрения ^{[ 21 ]}
Обсессивно-компульсивное расстройство ^{[ 22 ]}

Эталонные диапазоны

Нормальная концентрация церулоплазмина в крови у людей составляет 20–50 мг/дл.

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000047457 - Ensembl , май 2017 г.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000003617 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Takahashi N, Ortel TL, Putnam FW (январь 1984). «Одноцепочечная структура человеческого церулоплазмина: полная аминокислотная последовательность всей молекулы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (2): 390–4. Bibcode : 1984pnas ... 81..390t . doi : 10.1073/pnas.81.2.390 . PMC 344682 . PMID 6582496 .
^ Kochinsky ML , Funk WD, Van Oost BA, MacGillivray RT (июль 1986). «Полная последовательность кДНК презрулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (14): 5086–90. Bibcode : 1986pnas ... 83.5086K . doi : 10.1073/pnas.83.14.5086 . PMC 323895 . PMID 2873574 .
^ Royle NJ, Irwin DM, Koschinsky ML, Macgillivray RT, Hamerton JL (май 1987). «Человеческие гены, кодирующие протромбин и карту церулоплазмина до 11p11-q12 и 3q21-24 соответственно». Соматическая клеточная и молекулярная генетика . 13 (3): 285–92. doi : 10.1007/bf01535211 . PMID 3474786 . S2CID 45686258 .
^ Холмберг CG, Laurell CB (1948). «Исследования в сывороточной меди. II. Выделение меди, содержащего белок, и описание его свойств» . Acta Chem Scand . 2 : 550–56. doi : 10.3891/acta.chem.scand.02-0550 .
^ О'Брайен П.Дж., Брюс В.Р. (2009). Эндогенные токсины: мишени для лечения и профилактики заболеваний, 2 набора объема . Джон Уайли и сыновья. С. 405–6. ISBN 978-3-527-32363-0 .
^ Hellman NE, Gitlin JD (2002). «Метаболизм и функция церулоплазмин». Ежегодный обзор питания . 22 : 439–58. doi : 10.1146/annurev.nutr.22.012502.114457 . PMID 12055353 .
^ Song D, Dunaief JL (2013). «Гомеостаз железа сетчатки в здоровье и болезнях» . Границы в стареющей нейробиологии . 5 : 24. doi : 10.3389/fnagi.2013.00024 . PMC 3695389 . PMID 23825457 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Бертини I (2007). Биологическая неорганическая химия . Калифорния, США: Университетские научные книги. С. 426–442. ISBN 978-1-891389-43-6 .
^ Sampath P, Mazumder B, Seshadri V, Fox PL (март 2003 г.). «Транскриптив-селективное трансляционное молчание гамма-интерфероном направлено новым структурным элементом в непереводящейся области мРНК 3 'церулоплазма» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1509–19. doi : 10.1128/mcb.23.5.1509-1519.2003 . PMC 151701 . PMID 12588972 .
^ Mazumder B, Sampath P, Fox PL (октябрь 2005 г.). «Регуляция экспрессии гена гена макрофага: одна парадигма 3'-UTR-опосредованного трансляционного контроля» . Молекулы и клетки . 20 (2): 167–72. doi : 10.1016/s1016-8478 (23) 13213-4 . PMID 16267389 .
^ «Тест Ceruloplasmin: медицинский тест MedlinePlus» . medlineplus.gov . Получено 2021-12-10 .
^ Scheinberg IH, Gitlin D (октябрь 1952). «Дефицит церулоплазмина у пациентов с гепатоленковой дегенерацией (болезнь Уилсона)». Наука . 116 (3018): 484–5. Bibcode : 1952sci ... 116..484S . doi : 10.1126/science.116.3018.484 . PMID 12994898 .
^ Citlin JD (сентябрь 1998). "Careulasminemia " Педиатрическое исследование 44 (3): 271–6 Doi : 10.1203/0006450-199000000-00001 . PMID 9727700
^ Elkassabany NM, Meny GM, Doria RR, Marcucci C (апрель 2008 г.). «Зеленая плазма, раскрытая» . Анестезиология . 108 (4): 764–5. doi : 10.1097/aln.0b013e3181672668 . PMID 18362615 .
^ Ziakas A, Gavrilidis S, Souliou E, Jiannoglou G, Stiliadis I, Karvounis H, Efthimiadis G, Mochlas S, Vayona MA, Hatzitolios A, Savopoulos C, Pidonia I, Parharidis G (2009). «Церулоплазмин является лучшим предиктором долгосрочного прогноза по сравнению с фибриногеном, СРБ и IL-6 у пациентов с тяжелой нестабильной стенокардией». Ангиология . 60 (1): 50–9. doi : 10.1177/0003319708314249 . PMID 18388036 . S2CID 843454 .
^ Lutsenko S, Gupta A, Burkhead JL, Zuzel V (август 2008 г.). «Клеточная многозадачность: двойная роль человеческих Cu-AtPases в доставке кофакторов и внутриклеточном медном балансе» . Архивы биохимии и биофизики . 476 (1): 22–32. doi : 10.1016/j.abb.2008.05.005 . PMC 2556376 . PMID 18534184 .
^ Wolf TL, Kotun J, Meador-Woodruff JH (сентябрь 2006 г.). «Плазменная медь, железо, церулоплазмин и активность ферроксидазы при шизофрении». Исследование шизофрении . 86 (1–3): 167–71. doi : 10.1016/j.schres.2006.05.027 . PMID 16842975 . S2CID 38267889 .
^ Вирит О., Селек С., Булут М., Савас Х.А., Селик Х., Эрел О., Херкен Х (2008). «Высокие уровни церулоплазмина связаны с обсессивным компульсивным расстройством: исследование контроля тем» . Поведенческие и мозговые функции . 4 : 52. DOI : 10.1186/1744-9081-4-52 . PMC 2596773 . PMID 19017404 .

Дальнейшее чтение

Hellman NE, Gitlin JD (2002). «Метаболизм и функция церулоплазмин». Ежегодный обзор питания . 22 : 439–58. doi : 10.1146/annurev.nutr.22.012502.114457 . PMID 12055353 .
Mazumder B, Seshadri V, Fox PL (февраль 2003 г.). «Трансляционный контроль 3'-UTR: концы указывают средства». Тенденции в биохимических науках . 28 (2): 91–8. doi : 10.1016/s0968-0004 (03) 00002-1 . PMID 12575997 .
Giurgea N, Constantinescu Mi, Stanciu R, Suciu S, Muresan A (февраль 2005 г.). «Церулоплазмин - острый -фазный реагент или эндогенный антиоксидант? Дом сердечно -сосудистой жизни сегодня вечером». Медицинский научный монитор . 11 (2): RA48-51. PMID 15668644 .
Кингстон И.Б., Кингстон Б.Л., Путнэм Ф.В. (декабрь 1977). «Химические доказательства того, что протеолитическое расщепление вызывает гетерогенность, присутствующую в препаратах церулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (12): 5377–81. Bibcode : 1977pnas ... 74.5377K . doi : 10.1073/pnas.74.12.5377 . PMC 431726 . PMID 146197 .
Polosatov MV, Klimov PK, Masevich CG, Samartsev MA, Wünsch E (апрель 1979 г.). «Взаимодействие синтетического большого гастрина человека с белками крови человека и животных». Acta Hepato-Gastroenterologica . 26 (2): 154–9. PMID 463490 .
Schilsky ML, Stockert RJ, Pollard JW (Dec 1992). «Биосинтез Caeruluplasmin человеческой маткой » Биохимический журнал 288 (2): 657–6 Doi : 10.1042/ bj2880657 1132061PMC 1463466PMID
Уокер Ф.Дж., Фэй П.Дж. (февраль 1990 г.). «Характеристика взаимодействия между белком С и церулоплазмином» . Журнал биологической химии . 265 (4): 1834–6. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 39903-x . PMID 2105310 .
Fleming Re, Gitlin JD (май 1990). «Первичная структура церулоплазмина крысы и анализ тканевой экспрессии генов во время развития» . Журнал биологической химии . 265 (13): 7701–7. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 39171-9 . PMID 2332446 .
Yang FM, Friedrichs WE, Cupples RL, Bonifacio MJ, Sanford JA, Horton WA, Bowman BH (Jun 1990). «Человеческий церулоплазмин. Тканевая экспрессия транскриптов, продуцируемых альтернативным сплайсингом» . Журнал биологической химии . 265 (18): 10780–5. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 87015-6 . PMID 2355023 .
Ян Ф., Нейлор С.Л., Лум Дж. Б., Катшоу С., Маккомбс Дж.Л., Наберхаус К.Х., Макгилл Дж.Р., Адриан Г.С., Мур С.М., Барнетт Д.Р. (май 1986). «Характеристика, картирование и экспрессия гена церулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (10): 3257–61. Bibcode : 1986pnas ... 83.3257y . doi : 10.1073/pnas.83.10.3257 . PMC 323492 . PMID 3486416 .
Mercer JF, Grimes A (июль 1986). «Выделение клона кДНК к кДНК человека, которое включает в себя N-концевую последовательность лидеров». Письма Febs . 203 (2): 185–90. doi : 10.1016/0014-5793 (86) 80739-6 . PMID 3755405 . S2CID 23472934 .
Rask L, Valtersson C, Anundi H, Kvist S, Eriksson U, Dallner G, Peterson PA (январь 1983). «Субклеточная локализация в нормальной и витаминной A-дефицитной печени крысы витамина А сывороточных белков, альбумин, церулоплазмин и основных антигенов гистосовместимости I класса». Экспериментальные исследования клеток . 143 (1): 91–102. doi : 10.1016/0014-4827 (83) 90112-х . PMID 6337857 .
Kressner MS, Stockert RJ, Morell AG, Sternlieb I (1984). «Происхождение желчной меди». Гепатология . 4 (5): 867–70. doi : 10.1002/hep.1840040512 . PMID 6479854 . S2CID 43824397 .
Takahashi N, Bauman RA, Ortel TL, Dwulet FE, Wang CC, Putnam FW (январь 1983). «Внутреннее трижды в структуре церулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (1): 115–9. Bibcode : 1983pnas ... 80..115t . doi : 10.1073/pnas.80.1.115 . PMC 393320 . PMID 6571985 .
Dwulet FE, Putnam FW (февраль 1981 г.). «Полная аминокислотная последовательность фрагмента куроплазмина человека из 50 000-дальтона» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 78 (2): 790–4. Bibcode : 1981pnas ... 78..790d . doi : 10.1073/pnas.78.2.790 . PMC 319888 . PMID 6940148 .
Кингстон И.Б., Кингстон Б.Л., Путнэм Ф.В. (апрель 1980). «Первичная структура богатого гистидином протеолитического фрагмента человеческого церулоплазма. I. аминокислотная последовательность цианогеновых бромидных пептидов» . Журнал биологической химии . 255 (7): 2878–85. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 85822-2 . PMID 6987229 .

Внешние ссылки

Genereviews/ncbi/nih/uw inpity на ацерулоплазминемии
Записи OMIM на Acerloplasminimia
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для Uniprot : P00450 (человеческий церулоплазмин) в PDBE-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000047457 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000003617 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid6582496-5] Takahashi N, Ortel TL, Putnam FW (январь 1984). «Одноцепочечная структура человеческого церулоплазмина: полная аминокислотная последовательность всей молекулы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (2): 390–4. Bibcode : 1984pnas ... 81..390t . doi : 10.1073/pnas.81.2.390 . PMC 344682 . PMID 6582496 .

[pmid2873574-6] Kochinsky ML , Funk WD, Van Oost BA, MacGillivray RT (июль 1986). «Полная последовательность кДНК презрулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (14): 5086–90. Bibcode : 1986pnas ... 83.5086K . doi : 10.1073/pnas.83.14.5086 . PMC 323895 . PMID 2873574 .

[pmid3474786-7] Royle NJ, Irwin DM, Koschinsky ML, Macgillivray RT, Hamerton JL (май 1987). «Человеческие гены, кодирующие протромбин и карту церулоплазмина до 11p11-q12 и 3q21-24 соответственно». Соматическая клеточная и молекулярная генетика . 13 (3): 285–92. doi : 10.1007/bf01535211 . PMID 3474786 . S2CID 45686258 .

[8] Холмберг CG, Laurell CB (1948). «Исследования в сывороточной меди. II. Выделение меди, содержащего белок, и описание его свойств» . Acta Chem Scand . 2 : 550–56. doi : 10.3891/acta.chem.scand.02-0550 .

[O'BrienBruce2009-9] О'Брайен П.Дж., Брюс В.Р. (2009). Эндогенные токсины: мишени для лечения и профилактики заболеваний, 2 набора объема . Джон Уайли и сыновья. С. 405–6. ISBN 978-3-527-32363-0 .

[Hellman-10] Hellman NE, Gitlin JD (2002). «Метаболизм и функция церулоплазмин». Ежегодный обзор питания . 22 : 439–58. doi : 10.1146/annurev.nutr.22.012502.114457 . PMID 12055353 .

[Song-11] Song D, Dunaief JL (2013). «Гомеостаз железа сетчатки в здоровье и болезнях» . Границы в стареющей нейробиологии . 5 : 24. doi : 10.3389/fnagi.2013.00024 . PMC 3695389 . PMID 23825457 .

[:0-12] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Бертини I (2007). Биологическая неорганическая химия . Калифорния, США: Университетские научные книги. С. 426–442. ISBN 978-1-891389-43-6 .

[pmid12588972-13] Sampath P, Mazumder B, Seshadri V, Fox PL (март 2003 г.). «Транскриптив-селективное трансляционное молчание гамма-интерфероном направлено новым структурным элементом в непереводящейся области мРНК 3 'церулоплазма» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1509–19. doi : 10.1128/mcb.23.5.1509-1519.2003 . PMC 151701 . PMID 12588972 .

[pmid16267389-14] Mazumder B, Sampath P, Fox PL (октябрь 2005 г.). «Регуляция экспрессии гена гена макрофага: одна парадигма 3'-UTR-опосредованного трансляционного контроля» . Молекулы и клетки . 20 (2): 167–72. doi : 10.1016/s1016-8478 (23) 13213-4 . PMID 16267389 .

[15] «Тест Ceruloplasmin: медицинский тест MedlinePlus» . medlineplus.gov . Получено 2021-12-10 .

[16] Scheinberg IH, Gitlin D (октябрь 1952). «Дефицит церулоплазмина у пациентов с гепатоленковой дегенерацией (болезнь Уилсона)». Наука . 116 (3018): 484–5. Bibcode : 1952sci ... 116..484S . doi : 10.1126/science.116.3018.484 . PMID 12994898 .

[17] Citlin JD (сентябрь 1998). "Careulasminemia " Педиатрическое исследование 44 (3): 271–6 Doi : 10.1203/0006450-199000000-00001 . PMID 9727700

[pmid18362615-18] Elkassabany NM, Meny GM, Doria RR, Marcucci C (апрель 2008 г.). «Зеленая плазма, раскрытая» . Анестезиология . 108 (4): 764–5. doi : 10.1097/aln.0b013e3181672668 . PMID 18362615 .

[pmid18388036-19] Ziakas A, Gavrilidis S, Souliou E, Jiannoglou G, Stiliadis I, Karvounis H, Efthimiadis G, Mochlas S, Vayona MA, Hatzitolios A, Savopoulos C, Pidonia I, Parharidis G (2009). «Церулоплазмин является лучшим предиктором долгосрочного прогноза по сравнению с фибриногеном, СРБ и IL-6 у пациентов с тяжелой нестабильной стенокардией». Ангиология . 60 (1): 50–9. doi : 10.1177/0003319708314249 . PMID 18388036 . S2CID 843454 .

[pmid18534184-20] Lutsenko S, Gupta A, Burkhead JL, Zuzel V (август 2008 г.). «Клеточная многозадачность: двойная роль человеческих Cu-AtPases в доставке кофакторов и внутриклеточном медном балансе» . Архивы биохимии и биофизики . 476 (1): 22–32. doi : 10.1016/j.abb.2008.05.005 . PMC 2556376 . PMID 18534184 .

[pmid16842975-21] Wolf TL, Kotun J, Meador-Woodruff JH (сентябрь 2006 г.). «Плазменная медь, железо, церулоплазмин и активность ферроксидазы при шизофрении». Исследование шизофрении . 86 (1–3): 167–71. doi : 10.1016/j.schres.2006.05.027 . PMID 16842975 . S2CID 38267889 .

[pmid19017404-22] Вирит О., Селек С., Булут М., Савас Х.А., Селик Х., Эрел О., Херкен Х (2008). «Высокие уровни церулоплазмина связаны с обсессивным компульсивным расстройством: исследование контроля тем» . Поведенческие и мозговые функции . 4 : 52. DOI : 10.1186/1744-9081-4-52 . PMC 2596773 . PMID 19017404 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

v Т и Белки : белки -носители
Fatty acid	FABP1 FABP2 FABP3 FABP4 FABP5 FABP6 FABP7
Hormone	peptide hormone: Follistatin Growth hormone binding protein Insulin-like growth factor binding protein IGFBP1 IGFBP2 IGFBP3 IGFBP4 IGFBP5 IGFBP6 IGFBP7 Neurophysins Neurophysin I II steroid hormone: Sex hormone binding globulin/Androgen binding protein Transcortin Thyroxine-binding globulin Transthyretin
Metal/element	calcium Calcium-binding protein Calmodulin-binding proteins copper Ceruloplasmin iron Iron-binding proteins Transferrin receptor
Vitamin	Retinol binding protein 1 2 3 4 Transcobalamin
Pigment	Plant Light-Harvesting Complex Orange Carotenoid Protein Phycobiliprotein Photosynthetic Reaction Centers Phytochrome Rhodopsin
Other	Acyl carrier protein Adaptor protein Cholesterylester transfer protein F-box protein GTP-binding protein Latent TGF-beta binding protein Major urinary proteins Membrane transport protein Odorant binding protein

v Т и Острые фазные белки
Amyloid	SAP SAA
Other positive	Alpha 1-antichymotrypsin Alpha 1-antitrypsin Alpha 2-macroglobulin C-reactive protein Ceruloplasmin C3 Ferritin Fibrin Haptoglobin Haptoglobin-related protein Hemopexin Orosomucoid
Negative	Serum albumin Transferrin

v Т и Другие оксидоредуктазы ( EC 1.15–1.21)
1.15: Acting on superoxide as acceptor	Superoxide dismutase SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidizing metal ions	Ceruloplasmin (Methionine synthase) reductase
1.17: Acting on CH or CH2 groups	Xanthine oxidase Ribonucleotide reductase 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl diphosphate reductase 7-Hydroxymethyl chlorophyll a reductase
1.18: Acting on iron–sulfur proteins as donors	Nitrogenase
1.19: Acting on reduced flavodoxin as donor	Nitrogenase (flavodoxin)
1.20: Acting on phosphorus or arsenic in donors	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Acting on X-H and Y-H to form an X-Y bond	Isopenicillin N synthase Columbamine oxidase Reticuline oxidase Sulochrin oxidase (+)-bisdechlorogeodin-forming (-)-bisdechlorogeodin-forming Aureusidin synthase Tetrahydrocannabinolic acid synthase Cannabidiolic acid synthase Dichlorochromopyrrolate synthase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)