✖


Jump to content

EF-Вы

Фактор удлинения термо нестабильный
EF-Tu (синий) в комплексе с тРНК (красный) и GTP (желтый) [ 1 ]
Идентификаторы
Символ EF-Вы
Пфам ГТП_ЭФТУ
Пфам Клан CL0023
ИнтерПро ИПР004541
PROSITE PDOC00273
КАТ 1 ЭТУ
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1ЭТУ / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ
CDD cd00881
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
EF-Вы
Идентификаторы
Символ GTP_EFTU_D2
Пфам PF03144
ИнтерПро ИПР004161
CDD cd01342
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Фактор элонгации Tu домен 3
Идентификаторы
Символ GTP_EFTU_D3
Пфам PF03143
ИнтерПро ИПР004160
CDD cd01513
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

EF-Tu ( термонестабильный фактор элонгации ) — прокариотический фактор элонгации, ответственный за катализацию связывания аминоацил -тРНК (аа-тРНК) с рибосомой . Это G-белок , который облегчает отбор и связывание аа-тРНК с А-сайтом рибосомы. что отражает его решающую роль в трансляции . EF-Tu является одним из наиболее распространенных и высококонсервативных белков у прокариот, [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] Он обнаружен в митохондриях эукариот как TUFM . [ 5 ]

Как семейство факторов элонгации, EF-Tu также включает в себя его эукариотический и архейный гомолог, альфа-субъединицу eEF-1 (EF-1A).

Фон

[ редактировать ]
См. Также: Перевод (биология)

Факторы элонгации являются частью механизма синтеза новых белков посредством трансляции в рибосоме. Транспортные РНК (тРНК) несут отдельные аминокислоты , которые интегрируются в последовательность белка, и имеют антикодон для конкретной аминокислоты, которой они заряжены. Информационная РНК (мРНК) несет генетическую информацию, которая кодирует первичную структуру белка, и содержит кодоны , кодирующие каждую аминокислоту. Рибосома создает белковую цепь, следуя коду мРНК и интегрируя аминокислоту аминоацил-тРНК (также известную как заряженная тРНК) в растущую полипептидную цепь. [ 6 ] [ 7 ]

На рибосоме имеется три участка связывания тРНК. Это аминоацил/акцепторный сайт (сокращенно А), пептидильный сайт (сокращенно Р) и сайт выхода (сокращенно Е). P-сайт удерживает тРНК, связанную с синтезируемой полипептидной цепью, а A-сайт является местом связывания заряженной тРНК с антикодоном, комплементарным кодону мРНК, связанному с этим сайтом. После связывания заряженной тРНК с А-участком пептидная связь между растущей полипептидной цепью тРНК Р-участка и аминокислотой тРНК А-участка образуется , и весь полипептид переносится из Р-участка. тРНК к тРНК А-сайта. Затем в процессе, катализируемом прокариотическим фактором элонгации EF-G (исторически известным как транслоказа), происходит скоординированная транслокация тРНК и мРНК, при этом тРНК P-сайта перемещается в E-сайт, где она диссоциирует от рибосомы. , и тРНК А-сайта перемещается, чтобы занять свое место в Р-сайте. [ 6 ] [ 7 ]

Биологические функции

[ редактировать ]
Циклическая роль EF-Tu в трансляции. Структуры взяты из PDB 1EFT , 1TUI и 1TTT .

Синтез белка

[ редактировать ]

EF-Tu участвует в процессе элонгации полипептида при синтезе белка. У прокариот основной функцией EF-Tu является транспортировка правильной аа-тРНК к А-сайту рибосомы. Как G-белок, он использует GTP для облегчения своей функции. Вне рибосомы EF-Tu образует комплекс с GTP (EF-Tu • GTP) с аа-тРНК, образуя стабильный тройной комплекс EF-Tu • GTP • аа-тРНК . [ 8 ] EF-Tu • GTP связывает все правильно заряженные аа-тРНК с примерно одинаковым сродством, за исключением тех, которые заряжены остатками инициации и селеноцистеином . [ 9 ] [ 10 ] Этого можно достичь, поскольку, хотя разные аминокислотные остатки имеют разные свойства боковой цепи , тРНК, связанные с этими остатками, имеют разные структуры, чтобы компенсировать различия в аффинности связывания боковой цепи. [ 11 ] [ 12 ]

Связывание аа-тРНК с EF-Tu • GTP позволяет транслоцировать тройной комплекс в А-участок активной рибосомы, в котором антикодон тРНК связывается с кодоном мРНК. Если правильный антикодон связывается с кодоном мРНК, рибосома меняет конфигурацию и изменяет геометрию GTPase- домена EF-Tu, что приводит к гидролизу GTP, связанного с EF-Tu, до GDP и Pi . Таким образом, рибосома функционирует как белок, активирующий ГТФазу (GAP) для EF-Tu. При гидролизе GTP конформация EF-Tu резко меняется и диссоциирует от комплекса аа-тРНК и рибосомы. [ 4 ] [ 13 ] Затем аа-тРНК полностью входит в А-участок, где ее аминокислота приближается к полипептиду Р-участка , а рибосома катализирует ковалентный перенос полипептида на аминокислоту. [ 10 ]

В цитоплазме на деактивированный EF-Tu • GDP действует прокариотический фактор элонгации EF-Ts , который заставляет EF-Tu высвободить связанный GDP. в 5–10 раз выше, чем GDP При диссоциации EF-T EF-Tu способен образовывать комплекс с GTP из-за того, что концентрация GTP в цитоплазме , что приводит к реактивации EF-Tu • GTP, который затем может связываться с еще одна аа-тРНК. [ 8 ] [ 13 ]

Поддержание точности перевода

[ редактировать ]

EF-Tu способствует точности перевода тремя способами. При трансляции фундаментальная проблема заключается в том, что почти родственные антикодоны обладают такой же аффинностью связывания с кодоном, как и родственные антикодоны, так что связывания антикодонов с кодонами одного только в рибосоме недостаточно для поддержания высокой точности трансляции. Это решается тем, что рибосома не активирует GTPase-активность EF-Tu, если тРНК в A-сайте рибосомы не соответствует кодону мРНК, что преимущественно увеличивает вероятность выхода неправильной тРНК из рибосомы. [ 14 ] Кроме того, независимо от совпадения тРНК, EF-Tu также вызывает задержку после освобождения от аа-тРНК, прежде чем аа-тРНК полностью войдет в А-сайт (процесс, называемый аккомодацией). Этот период задержки представляет собой вторую возможность для неправильно заряженных аа-тРНК выйти из А-сайта до того, как неправильная аминокислота будет необратимо добавлена ​​к полипептидной цепи. [ 15 ] [ 16 ] Третий механизм — это менее изученная функция EF-Tu — грубая проверка ассоциаций аа-тРНК и отбраковка комплексов, в которых аминокислота не связана с правильной кодирующей ее тРНК. [ 11 ]

Другие функции

[ редактировать ]

EF-Tu был обнаружен в больших количествах в цитоскелетах бактерий, локализуясь под клеточной мембраной вместе с MreB , элементом цитоскелета, который поддерживает форму клеток. [ 17 ] [ 18 ] Было показано, что дефекты EF-Tu приводят к дефектам морфологии бактерий. [ 19 ] Кроме того, EF-Tu обладает некоторыми шапероноподобными характеристиками, при этом некоторые экспериментальные данные позволяют предположить, что он способствует рефолдингу ряда денатурированных белков in vitro . [ 20 ] [ 21 ] Было обнаружено, что EF-Tu «подсвечивает» поверхность клеток патогенных бактерий Staphylococcus aureus , Mycoplasma pneumoniae и Mycoplasma hyopneumoniae , где EF-Tu процессируется и может связываться с рядом молекул-хозяев. [ 22 ] У Bacillus cereus EF-Tu также подрабатывает на поверхности, где действует как сенсор окружающей среды и связывается с веществом P. [ 23 ]

Структура

[ редактировать ]
EF-Tu связан с GDP (желтый) и GDPNP (красный), GTP-подобной молекулой. Домен ГТФазы (домен I) EF-Tu изображен темно-синим цветом, а олигонуклеотидсвязывающие домены II и III изображены светло-синим цветом. Структуры взяты из PDB 1EFT и 1TUI для EF-Tu, привязанных к GDP и GDPNP, соответственно.

EF-Tu представляет собой мономерный белок с молекулярной массой около 43 кДа в Escherichia coli . [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] Белок состоит из трех структурных доменов : GTP-связывающего домена и двух олигонуклеотид -связывающих доменов, часто называемых доменом 2 и доменом 3. N-концевой домен I EF-Tu является GTP-связывающим доменом. Он состоит из шести бета-цепей , окруженных шестью альфа-спиралями . [ 8 ] Домены II и III EF-Tu, олигонуклеотидсвязывающие домены, имеют бета-цилиндра . структуру [ 27 ] [ 28 ]

GTP-связывающий домен I претерпевает резкие конформационные изменения при гидролизе GTP до GDP, что позволяет EF-Tu диссоциировать от аа-тРНК и покинуть рибосому. [ 29 ] Реактивация EF-Tu достигается за счет связывания GTP в цитоплазме, что приводит к значительному конформационному изменению, которое реактивирует сайт связывания тРНК EF-Tu. В частности, связывание GTP с EF-Tu приводит к повороту домена I на ~90° относительно доменов II и III, обнажая остатки активного сайта связывания тРНК. [ 30 ]

Домен 2 имеет структуру бета-цилиндра и участвует в связывании с заряженной тРНК. [ 31 ] Этот домен структурно связан с C-концевым доменом EF2 , с которым он имеет слабое сходство последовательностей. Этот домен также обнаружен в других белках, таких как фактор инициации трансляции IF-2 и белки, устойчивые к тетрациклину . Домен 3 представляет собой С-концевой домен, который имеет структуру бета-цилиндра и участвует в связывании как с заряженной тРНК, так и с EF1B (или EF-T). [ 32 ]

Эволюция

[ редактировать ]
Дополнительная информация: GTPase § Семейство факторов трансляции.

GTP-связывающий домен консервативен как в EF-1alpha/EF-Tu, так и в EF-2 / EF-G и, таким образом, кажется типичным для GTP-зависимых белков, которые связывают неинициаторные тРНК с рибосомой . Семейство GTP-связывающих факторов трансляции также включает эукариот. пептидной цепи фактора высвобождения GTP-связывающие субъединицы [ 33 ] и фактор высвобождения пептидной цепи прокариот 3 (RF-3); [ 34 ] прокариотический гомолог GTP-связывающий белок lepA и его у дрожжей (GUF1) и Caenorhabditis elegans (ZK1236.1); дрожжи HBS1; [ 35 ] крысиный Eef1a1 (ранее «статин S1»); [ 36 ] и прокариотический селеноцистеин -специфичный фактор элонгации selB. [ 37 ]

Актуальность заболевания

[ редактировать ]

Наряду с рибосомой EF-Tu является одной из наиболее важных мишеней для антибиотиками . ингибирования трансляции, опосредованного [ 8 ] Антибиотики, нацеленные на EF-Tu, можно отнести к одной из двух групп в зависимости от механизма действия и к одному из четырех структурных семейств. В первую группу входят антибиотики пульвомицин и GE2270A, которые ингибируют образование тройного комплекса. [ 38 ] Вторая группа включает антибиотики кирромицин и энацилоксин и предотвращает высвобождение EF-Tu из рибосомы после гидролиза ГТФ. [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ PDB Молекула месяца EF-Tu
  2. ^ Вейланд А., Хармарк К., Кул Р.Х., Анборг П.Х., Пармеджиани А. (март 1992 г.). «Фактор элонгации Tu: молекулярный переключатель в биосинтезе белка» . Молекулярная микробиология . 6 (6): 683–8. дои : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . ПМИД   1573997 .
  3. ^ «TIGR00485: EF-Ту» . Национальный центр биотехнологической информации . 3 марта 2017 г.
  4. ^ Перейти обратно: а б Ямамото Х., Цинь Ю., Ахенбах Дж., Ли К., Киджек Дж., Спан СМ., Нирхаус К.Х. (февраль 2014 г.). «EF-G и EF4: транслокация и обратная транслокация на бактериальной рибосоме». Обзоры природы. Микробиология . 12 (2): 89–100. дои : 10.1038/nrmicro3176 . ПМИД   24362468 . S2CID   27196901 .
  5. ^ Линг М., Меранте Ф., Чен Х.С., Дафф С., Дункан А.М., Робинсон Б.Х. (ноябрь 1997 г.). «Ген фактора элонгации митохондрий человека tu (EF-Tu): последовательность кДНК, геномная локализация, геномная структура и идентификация псевдогена». Джин . 197 (1–2): 325–36. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00279-5 . ПМИД   9332382 .
  6. ^ Перейти обратно: а б Лаурсен Б.С., Соренсен Х.П., Мортенсен К.К., Сперлинг-Петерсен Х.У. (март 2005 г.). «Инициация синтеза белка у бактерий» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 69 (1): 101–23. дои : 10.1128/MMBR.69.1.101-123.2005 . ПМЦ   1082788 . ПМИД   15755955 .
  7. ^ Перейти обратно: а б Рамакришнан V (февраль 2002 г.). «Строение рибосом и механизм трансляции» . Клетка . 108 (4): 557–72. дои : 10.1016/s0092-8674(02)00619-0 . ПМИД   11909526 . S2CID   2078757 .
  8. ^ Перейти обратно: а б с д Краб И.М., Пармеджиани А (1 января 2002 г.). Механизмы EF-Tu, пионера ГТФазы . Том. 71. стр. 513–51. дои : 10.1016/S0079-6603(02)71050-7 . ISBN  9780125400718 . ПМИД   12102560 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  9. ^ «Фактор элонгации трансляции EFTu/EF1A, бактериальная/органелла (IPR004541)» . ИнтерПро .
  10. ^ Перейти обратно: а б Диван, Джойс (2008). «Перевод: Синтез белка» . Политехнический институт Ренсселера . Архивировано из оригинала 30 июня 2017 г. Проверено 9 марта 2017 г.
  11. ^ Перейти обратно: а б ЛаРивьер Ф.Дж., Вольфсон А.Д., Уленбек О.К. (октябрь 2001 г.). «Равномерное связывание аминоацил-тРНК с фактором элонгации Tu путем термодинамической компенсации». Наука . 294 (5540): 165–8. Бибкод : 2001Sci...294..165L . дои : 10.1126/science.1064242 . ПМИД   11588263 . S2CID   26192336 .
  12. ^ Луи А., Рибейро Н.С., Рид Б.Р., Юрнак Ф. (апрель 1984 г.). «Относительное сродство всех аминоацил-тРНК Escherichia coli к фактору элонгации Tu-GTP» . Журнал биологической химии . 259 (8): 5010–6. дои : 10.1016/S0021-9258(17)42947-4 . ПМИД   6370998 .
  13. ^ Перейти обратно: а б Кларк Б.Ф., Нюборг Дж. (февраль 1997 г.). «Тройной комплекс EF-Tu и его роль в биосинтезе белка». Современное мнение в области структурной биологии . 7 (1): 110–6. дои : 10.1016/s0959-440x(97)80014-0 . ПМИД   9032056 .
  14. ^ Нильссон Дж., Ниссен П. (июнь 2005 г.). «Факторы элонгации рибосомы». Современное мнение в области структурной биологии . 15 (3): 349–54. дои : 10.1016/j.sbi.2005.05.004 . ПМИД   15922593 .
  15. ^ Уитфорд ПК, Геггьер П., Альтман Р.Б., Бланшар СК, Онучич Дж.Н., Санбонмацу К.Ю. (июнь 2010 г.). «Аккомодация аминоацил-тРНК в рибосоме включает обратимые перемещения по множеству путей» . РНК . 16 (6): 1196–204. дои : 10.1261/rna.2035410 . ПМЦ   2874171 . ПМИД   20427512 .
  16. ^ Ноэль Дж. К., Уитфорд ПК (октябрь 2016 г.). «Как EF-Tu может способствовать эффективной корректуре аа-тРНК рибосомой» . Природные коммуникации . 7 : 13314. Бибкод : 2016NatCo...713314N . дои : 10.1038/ncomms13314 . ПМК   5095583 . ПМИД   27796304 .
  17. ^ Дефеу Суфо Х.Дж., Реймольд К., Линн У., Кнуст Т., Гешер Дж., Грауманн П.Л. (февраль 2010 г.). «Бактериальный фактор элонгации трансляции EF-Tu взаимодействует и колокализуется с актиноподобным белком MreB» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (7): 3163–8. Бибкод : 2010PNAS..107.3163D . дои : 10.1073/pnas.0911979107 . ПМК   2840354 . ПМИД   20133608 .
  18. ^ Майер Ф (01 января 2003 г.). «Цитоскелеты у прокариот». Международная клеточная биология . 27 (5): 429–38. дои : 10.1016/s1065-6995(03)00035-0 . ПМИД   12758091 . S2CID   40897586 .
  19. ^ Майер Ф (01 января 2006 г.). «Цитоскелетные элементы бактерий Mycoplasma pneumoniae, Thermoanaerobacterium sp. и Escherichia coli, выявленные с помощью электронной микроскопии». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 11 (3–5): 228–43. дои : 10.1159/000094057 . ПМИД   16983198 . S2CID   23701662 .
  20. ^ Ришарм Дж. (ноябрь 1998 г.). «Белко-дисульфид-изомеразная активность фактора элонгации EF-Tu». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 252 (1): 156–61. дои : 10.1006/bbrc.1998.9591 . ПМИД   9813162 .
  21. ^ Кудлицки В., Коффман А., Крамер Г., Хардести Б. (декабрь 1997 г.). «Ренатурация роданезы с помощью фактора элонгации трансляции (EF) Tu. Рефолдинг белка за счет сгибания EF-Tu» . Журнал биологической химии . 272 (51): 32206–10. дои : 10.1074/jbc.272.51.32206 . ПМИД   9405422 .
  22. ^ Виджаджа, Майкл; Харви, Кейт Луиза; Хагеманн, Лиза; Берри, Иэн Джеймс; Яроцкий, Вероника Мария; Раймонд, Бенджамин Бернар Армандо; Такки, Джессика Ли; Грюндель, Энн; Стил, Джоэл Рики; Падула, Мэтью Пол; Чарльз, Ян Джордж; Думке, Роджер; Джорджевич, Стивен Филип (11 сентября 2017 г.). «Фактор элонгации Tu представляет собой многофункциональный и перерабатываемый белок, подрабатывающий по совместительству» . Научные отчеты . 7 (1): 11227. doi : 10.1038/s41598-017-10644-z . ISSN   2045-2322 . ПМК   5593925 .
  23. ^ Н'Диай, Ава Р.; Боррель, Валери; Расин, Петер-Жан; Кламенс, Томас; Депайрас, Сеголен; Джерси, Оливер; Шаак, Беатрис; Шевалье, Сильви; Лесуэтье, Оливер; Фейоле, Марк Дж.Дж. (04 февраля 2019 г.). «Механизм действия подрабатывающего белка EfTu как сенсора вещества P в Bacillus cereus» . Научные отчеты 9 1):1304.doi : ( 10.1038/s41598-018-37506-6 . ISSN   2045-2322 . ПМК   6361937 . В эту статью включен текст из этого источника, доступного по лицензии CC BY 4.0 .
  24. ^ Кальдас Т.Д., Эль Ягуби А., Кохияма М., Ришарм Дж. (октябрь 1998 г.). «Очистка факторов элонгации EF-Tu и EF-G из Escherichia coli методом ковалентной хроматографии на тиол-сефарозе». Экспрессия и очистка белков . 14 (1): 65–70. дои : 10.1006/prep.1998.0922 . ПМИД   9758752 .
  25. ^ Выборг О., Андерсен Дж., Кнудсен Ч.Р., Кларк Б.Ф., Нюборг Дж. (август 1996 г.). «Картирование остатков Tu фактора элонгации Escherichia coli, участвующих в связывании аминоацил-тРНК» . Журнал биологической химии . 271 (34): 20406–11. дои : 10.1074/jbc.271.34.20406 . ПМИД   8702777 .
  26. ^ Вурмбах П., Нирхаус К.Х. (1 января 1979 г.). «Выделение факторов элонгации синтеза белка EF-Tu, EF-Ts и EF-G из Escherichia coli» . Нуклеиновые кислоты и синтез белка . Часть H. Методы энзимологии. Том. 60. С. 593–606 . дои : 10.1016/s0076-6879(79)60056-3 . ISBN  9780121819606 . ПМИД   379535 .
  27. ^ Ван Ю, Цзян Ю, Мейеринг-Фосс М, Спринцл М, Сиглер ПБ (август 1997 г.). «Кристаллическая структура комплекса ЭФ-Ту.ЭФ-Ц из Thermus thermophilus». Структурная биология природы . 4 (8): 650–6. дои : 10.1038/nsb0897-650 . ПМИД   9253415 . S2CID   10644042 .
  28. ^ Ниссен П., Кьельдгаард М., Тируп С., Полехина Г., Решетникова Л., Кларк Б.Ф., Нюборг Дж. (декабрь 1995 г.). «Кристаллическая структура тройного комплекса Phe-tRNAPhe, EF-Tu и аналога GTP». Наука 270 (5241): 1464–72. дои : 10.1126/science.270.5241.1464 . ПМИД   7491491 . S2CID   24817616 .
  29. ^ Мёллер В., Шиппер А., Амонс Р. (сентябрь 1987 г.). «Консервативная аминокислотная последовательность вокруг Arg-68 фактора элонгации артемии 1 альфа участвует в связывании гуаниновых нуклеотидов и аминоацил-транспортных РНК». Биохимия . 69 (9): 983–9. дои : 10.1016/0300-9084(87)90232-х . ПМИД   3126836 .
  30. ^ Кьелдгаард М., Ниссен П., Тируп С., Нюборг Дж. (сентябрь 1993 г.). «Кристаллическая структура фактора элонгации EF-Tu Thermus aquaticus в конформации GTP» . Структура 1 (1): 35–50. дои : 10.1016/0969-2126(93) 90007-4 ПМИД   8069622 .
  31. ^ Ниссен П., Кьельдгаард М., Тируп С., Полехина Г., Решетникова Л., Кларк Б.Ф., Нюборг Дж. (декабрь 1995 г.). «Кристаллическая структура тройного комплекса Phe-tRNAPhe, EF-Tu и аналога GTP». Наука 270 (5241): 1464–72. дои : 10.1126/science.270.5241.1464 . ПМИД   7491491 . S2CID   24817616 .
  32. ^ Ван Ю, Цзян Ю, Мейеринг-Фосс М, Спринцл М, Сиглер ПБ (август 1997 г.). «Кристаллическая структура комплекса ЭФ-Ту.ЭФ-Ц из Thermus thermophilus». Нат. Структура. Биол . 4 (8): 650–6. дои : 10.1038/nsb0897-650 . ПМИД   9253415 . S2CID   10644042 .
  33. ^ Стэнсфилд И., Джонс К.М., Кушниров В.В., Дагкесаманская А.Р., Позняковский А.И., Паушкин С.В., Ньеррас Ч.Р., Кокс Б.С., Тер-Аванесян М.Д., Туите М.Ф. (сентябрь 1995 г.). «Продукты генов SUP45 (eRF1) и SUP35 взаимодействуют, опосредуя терминацию трансляции у Saccharomyces cerevisiae» . ЭМБО Дж . 14 (17): 4365–73. дои : 10.1002/j.1460-2075.1995.tb00111.x . ПМЦ   394521 . ПМИД   7556078 .
  34. ^ Гренцманн Г., Брешемье-Бэй Д., Эрге-Амар В., Бэкингем Р.Х. (май 1995 г.). «Функция фактора высвобождения полипептидной цепи RF-3 в Escherichia coli. Действие RF-3 при терминации происходит преимущественно на UGA-содержащих стоп-сигналах» . Ж. Биол. Хим . 270 (18): 10595–600. дои : 10.1074/jbc.270.18.10595 . ПМИД   7737996 .
  35. ^ Нельсон Р.Дж., Цигельхоффер Т., Николет С., Вернер-Уошберн М., Крейг Э.А. (октябрь 1992 г.). «Машина трансляции и белок теплового шока массой 70 кД взаимодействуют в синтезе белка». Клетка . 71 (1): 97–105. дои : 10.1016/0092-8674(92)90269-I . ПМИД   1394434 . S2CID   7417370 .
  36. ^ Энн Д.К., Муцацос И.К., Накамура Т., Лин Х.Х., Мао П.Л., Ли М.Дж., Чин С., Лием Р.К., Ван Е (июнь 1991 г.). «Выделение и характеристика крысиного хромосомного гена полипептида (pS1), антигенно связанного со статинами» . Ж. Биол. Хим . 266 (16): 10429–37. дои : 10.1016/S0021-9258(18)99243-4 . ПМИД   1709933 .
  37. ^ Форчхаммер К., Лейнфельдер В., Бок А. (ноябрь 1989 г.). «Идентификация нового фактора трансляции, необходимого для включения селеноцистеина в белок». Природа . 342 (6248): 453–6. Бибкод : 1989Natur.342..453F . дои : 10.1038/342453a0 . ПМИД   2531290 . S2CID   4251625 .
  38. ^ Сельва Э., Беретта Г., Монтанини Н., Сэдлер Г.С., Гастальдо Л., Феррари П., Лоренцетти Р., Ландини П., Рипамонти Ф., Гольдштейн Б.П. (июль 1991 г.). «Антибиотик GE2270 a: новый ингибитор синтеза бактериального белка. I. Выделение и характеристика» . Журнал антибиотиков . 44 (7): 693–701. дои : 10.7164/антибиотики.44.693 . ПМИД   1908853 .
  39. ^ Хогг Т., Местерс-младший, Хильгенфельд Р. (февраль 2002 г.). «Ингибирующие механизмы антибиотиков, воздействующих на фактор элонгации Tu». Современная наука о белках и пептидах . 3 (1): 121–31. дои : 10.2174/1389203023380855 . ПМИД   12370016 .
  40. ^ Андерсен Г.Р., Ниссен П., Нюборг Дж. (август 2003 г.). «Факторы элонгации в биосинтезе белка». Тенденции биохимических наук . 28 (8): 434–41. дои : 10.1016/S0968-0004(03)00162-2 . ПМИД   12932732 .
  41. ^ Пармеджиани А., Ниссен П. (август 2006 г.). «Антибиотики, нацеленные на фактор элонгации Tu: четыре разные структуры, два механизма действия» . Письма ФЭБС . 580 (19): 4576–81. Бибкод : 2006FEBSL.580.4576P . дои : 10.1016/j.febslet.2006.07.039 . ПМИД   16876786 . S2CID   20811259 .
[ редактировать ]
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro :
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=EF-Tu&oldid=1233264798"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 74bfa5a85c437c2848d31fb9279157af__1720403880
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/74/af/74bfa5a85c437c2848d31fb9279157af.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
EF-Tu - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)