Дисульфид

В химии дисульфид содержащее (или дисульфид на британском английском ) - это соединение, r - s - s -r ' Функциональная группа или s ²⁻
₂ анион . Связь также называется SS-связью или иногда дисульфидным мостом и обычно получает из двух тиоловых групп.

В неорганической химии анион появляется в нескольких редких минералах, но функциональная группа имеет огромное значение в биохимии . Дисульфидные мосты, образованные между тиольными группами в двух остатках цистеина , являются важным компонентом третичной и четвертичной структуры белков .

Соединения формы R -s -s -h обычно называют персульфидами .

Органические дисульфиды

Выбор органических дисульфидов

цистин , сшивка во многих белках

липоевая кислота , витамин

Дифенил дисульфид , (C ₆ H ₅ ) ₂ S ₂ , общий органический дисульфид

Структура

CSSC, Дисульфиды имеют диэдрический угол приближающийся к 90 °. Длина связи SS составляет 2,03 Å в дисульфиде дифенила , ^{[ 1 ]} Похоже на это в элементарной серной.

Два вида дисульфидов распознаются, симметрично и несимметричны. Симметричные дисульфиды являются соединениями формулы RSSR . Большинство дисульфидов, встречающихся в химии органорной серы, являются симметричными дисульфидами. Несмметричные дисульфиды (также называемые гетеродисульфидами или смешанными дисульфидами ) являются соединениями формулы RSSR ' . Несмметричный дисульфид встречается реже в органической химии, но многие дисульфиды в природе не являются несимметричными. Иллюстративным симметричным дисульфидом является цистин .

Характеристики

Дисульфидные связи сильны, с типичной энергией диссоциации связи 60 ккал/моль (251 кДж моль ⁻¹) Однако, будучи примерно на 40% слабее, чем C - C и Связывание C - H , дисульфидная связь часто является «слабым звеном» во многих молекулах. Кроме того, отражая поляризуемость двухвалентной серы, Связь S -S подвержена рассеянию полярными реагентами, как электрофилами , так и особенно нуклеофилами (NU): ^{[ 2 ]}

{\ce {RS-SR + Nu- -> RS-Nu + RS-}}

Дисульфидная связь составляет около 2,05 Å в длину, примерно на 0,5 Å длиннее, чем C -C связь. Вращение о Ось S - S подвержена низкому барьеру. Дисульфиды демонстрируют отчетливое предпочтение двойным углу, приближающимся к 90 °. Когда угол приближается к 0 ° или 180 °, тогда дисульфид является значительно лучшим окислителем.

Дисульфиды, в которых две группы R одинаковы, называются симметричными, примерами являются дисульфид дисульфида и диметиловый дисульфид . Когда две группы R не идентичны, соединение, как говорят, является асимметричным или смешанным дисульфидом. ^{[ 3 ]}

Хотя гидрирование дисульфидов обычно не практическое, равновесная постоянная для реакции обеспечивает меру стандартного окислительно -восстановительного потенциала для дисульфидов:

{\ce {RSSR + H2 -> 2 RSH}}

Это значение составляет около -250 мВ по сравнению с стандартным водородным электродом (pH = 7). Для сравнения, стандартный потенциал восстановления ферродоксинов составляет около -430 мВ.

Синтез

связи обычно образуются из окисления сульфгидрила ( Дисульфидные −sh ) группы, особенно в биологических контекстах. ^{[ 4 ]} Преобразование изображено следующим образом:

{\ce {2 RSH <=> RS-SR + 2 H+ + 2 e-}}

В этой реакции участвуют различные окислители, включая перекись кислорода и водорода . Считается, что такие реакции проходят через промежуточные соединения сульфеновой кислоты . В лаборатории йод в присутствии основания обычно используется для окисления тиолов до дисульфидов. Несколько металлов, таких как комплексы меди (II) и железа (III) , влияют на эту реакцию. ^{[ 5 ]} Альтернативно, дисульфидные связи в белках, часто образованных тиоло-дисульфидным обменом :

{\ce {RS-SR + R'SH <=> R'S-SR + RSH}}

Такие реакции опосредованы ферментами в некоторых случаях, а в других случаях находятся под контролем равновесия, особенно в присутствии каталитического количества основания.

Алкилирование дает щелочных металлов ди- и полисульфидов дисульфиды. Полимеры «тиокол» возникают, когда полисульфид натрия обрабатывается алкилдихалидом. В обратной реакции карбанионические реагенты реагируют с элементной серной, давая смеси тиоэфир, дисульфид и более высокие полисульфиды. Эти реакции часто являются не вылеченными, но могут быть оптимизированы для конкретных применений.

Синтез несимметричных дисульфидов (гетеродисульфиды)

Многие специализированные методы были разработаны для формирования несимметричных дисульфидов. Реагенты, которые обеспечивают эквивалент » Рупий ⁺"Реагируйте с тиолами, чтобы дать асимметричные дисульфиды: ^{[ 4 ]}

{\ce {RSH + R'SNR''_2 -> RS-SR' + HNR''_2}}

где R ″ ₂ N - группа фталимидо . Bunte Salts , производные типа RSSO - 3 NA ⁺также используются для генерации несимметричных дисульфидов: ^{[ 6 ]}

{\ce {Na[O3S2R] + NaSR' -> RSSR' + Na2SO3}}

Реакция

Наиболее важным аспектом дисульфидных связей является их рассеяние, как Связь S - S обычно является самой слабой связью в молекуле. Многие специализированные органические реакции были разработаны для расщепления связи.

Разнообразие редакторов уменьшает дисульфиды до тиолов . Гидридные агенты являются типичными реагентами, а яйца общей лабораторной демонстрации «разбивают» с борогидридом натрия . ^{[ 7 ]} Щелочные металлы более агрессивно влияют на ту же реакцию: ${\ce {RS-SR + 2 Na -> 2 NaSR,}}$ последует протонирование полученного металлического тиолата: ${\ce {NaSR + HCl -> HSR + NaCl}}$

В биохимической лаборатории тиолы, такие как β- Mercaptoethanol (β-ME) или дитиотреитол (DTT), служат редуктанами посредством обмена тиоло-дисульфида . Реагенты тиола используются в избытке для управления равновесием справа: ${\ce {RS-SR + 2 HOCH2CH2SH <=> HOCH2CH2S-SCH2CH2OH + 2 RSH}}$ Редакторный трис (2-карбоксиэтил) фосфин (TCEP) полезен, помимо того, что он является без запаха по сравнению с β-ME и DTT, поскольку он селективен, работает как в щелочных, так и в кислотных условиях (в отличие от DTT), является более гидрофильным и более устойчивым к Окисление в воздухе. Кроме того, часто не нужно удалять TCEP перед модификацией белковых тиолов. ^{[ 8 ]}

При расщеплении цинка галогеновые окисление дисульфидов до сульфенилгалогенида : ^{[ 9 ]} ${\ce {ArSSAr + Cl2 -> 2 ArSCl}}$

Более необычно окисление дисульфидов дает первые тиосульфинаты , а затем тиосульфонаты : ^{[ 10 ]}

RSSR + [O] → RS (= O) SR

Rs (= o) sr + [o] → rs (= o) ₂ sr

Тиоло-дисульфидный обмен

При тиоло -дисульфидном обмене, тиолатная группа −s ⁻ вытесняет один серы атом в дисульфидной связи −s - s- . Первоначальная дисульфидная связь сломана, а другой ее атом серы выпускается в виде нового тиолата, унося отрицательного заряда. Между тем, новая дисульфидная связь образуется между атакующим тиолатом и исходным атом серы. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}

Тиоло -дискульфидный обмен, показывающий линейный промежуточный соединение, в котором заряд распределяется между тремя атомами серы. Тиолатная группа (показана красным) атакует атом серы (показан синим цветом) дисульфидной связи, вытесняя другой атом серы (показан зеленым) и образуя новую дисульфидную связь.

Тиолаты, а не тиолы, атакуют дисульфидные связи. Следовательно, тиоло -дисульфидный обмен ингибируется при низком pH (обычно ниже 8), где протонированная форма тиола предпочитается относительно депротонированной тиолатной формы. ( P k _a типичной тиольной группы составляет примерно 8,3, но может варьироваться в зависимости от окружающей среды.)

Тиоло -дискульфидный обмен является основной реакцией, с помощью которой образуются дисульфидные связи и переставляются в белке . Перестановление дисульфидных связей в белке обычно происходит посредством внутрипротеиновых тиоло-дисульфидных реакций обмена; Тиолатная группа остатков цистеина атакует одну из собственных дисульфидных связей белка. Этот процесс дисульфидной перестройки (известный как дисульфидный перетакание ) не меняет количество дисульфидных связей внутри белка, просто их местоположение (т.е., которое связаны цистеины). Дисульфидная пересказыва, как правило, намного быстрее, чем реакции окисления/восстановления, которые изменяют количество дисульфидных связей в белке. Окисление и восстановление дисульфидных связей белков in vitro также обычно происходит посредством тиоло -дисульфидных реакций обмена. Как правило, тиолат окислительно -восстановительного реагента, такого как глутатион , дитиотреитол атакует дисульфидную связь на белка, образующий смешанную дисульфидную связь между белком и реагентом. Эта смешанная дисульфидная связь при атаковании другого тиолата из реагента оставляет цистеин окисленным. По сути, дисульфидная связь переносится из белка в реагент в двух этапах, обе реакции обмена тиоло -дискульфида.

Окисление in vivo и снижение дисульфидных связей белка с помощью тиоло -дисульфидного обмена облегчается белком, называемым тиоредоксином . Этот небольшой белок, необходимый во всех известных организмах, содержит два аминокислотных остатка цистеиновой аминокислоты в вице -композиции (то есть рядом друг с другом), что позволяет сформировать внутреннюю дисульфидную связь или дисульфидные связи с другими белками. Таким образом, его можно использовать в качестве хранилища сниженных или окисленных дисульфидных связей.

Появление в биологии

Появление в белках

Дисульфидные связи могут быть образованы в условиях окисления и играют важную роль в складывании и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых внеклеточной среде. ^{[ 3 ]} Поскольку большинство клеточных компартментов являются уменьшающими средами , в целом дисульфидные связи нестабильны в цитозоле , за некоторыми исключениями, как отмечено ниже, если не сульфгидрилсидаза . присутствует ^{[ 13 ]}

Цистин состоит из двух цистеинов , связанных дисульфидной связью (показанной здесь в ее нейтральной форме).

Дисульфидные связи в белках образуются между тиольскими группами остатков цистеина в процессе окислительного складывания . Другая аминокислота, содержащая серу, метионин , не может образовывать дисульфидные связи. Дисульфидная связь обычно обозначается путем гифенации аббревиатуры для цистеина, например, при обращении к рибонуклеазе дисульфидной связи «Cys26 -Cys84" или «26–84 дисульфидной связи» или наиболее просто как «C26 -C84» ^{[ 14 ]} где дисульфидная связь понимается и не должна упоминаться. Прототип дисульфидной связи белка представляет собой двухаминокислотный пептидный пептидный цистин , который состоит из двух цистеиновых аминокислот, соединенных дисульфидной связью. Структура дисульфидной связи может быть описана с помощью его χ _SS диэдрического угла между С ^{беременный}−s ^в−s ^в−c ^{беременный} Атомы, которые обычно близки к ± 90 °.

Дисульфидная связь стабилизирует сложенную форму белка несколькими способами:

Он содержит две части белка вместе, смеет белок в сторону сложенной топологии. То есть дисульфидная связь дестабилизирует развернутую форму белка, снижая его энтропию .
Дисульфидная связь может образовывать ядро гидрофобного ядра сложенного белка, то есть, локальные гидрофобные остатки могут конденсироваться вокруг дисульфидной связи и друг на друга через гидрофобные взаимодействия .
Связанные с 1 и 2, дисульфидная связь связывает два сегмента белковой цепи, увеличивает эффективную локальную концентрацию остатков белка и снижает эффективную локальную концентрацию молекул воды. Поскольку молекулы воды нападают на амид-амидные водородные связи и разбивают вторичную структуру , дисульфидная связь стабилизирует вторичную структуру в его окрестностях. Например, исследователи идентифицировали несколько пар пептидов, которые неструктурированы в изоляции, но принимают стабильную вторичную и третичную структуру при формировании дисульфидной связи между ними.

Дисульфидные виды представляют собой особое сопряжение цистеинов в дисульфидном белке и обычно изображаются путем перечисления дисульфидных связей в скобках, например, «(26–84, 58–110) дисульфидные виды». Дисульфидный ансамбль представляет собой группировку всех дисульфидных видов с одинаковым количеством дисульфидных связей и обычно обозначается как ансамбль 1S, ансамбль 2S и т. Д. Для дисульфидных видов, имеющих один, два и т. Д. Дисульфидные связи. Таким образом, (26–84) дисульфидные виды принадлежат к ансамблу 1S, тогда как виды (26–84, 58–110) принадлежат к ансамблу 2S. Одиночный вид без дисульфидных связей обычно обозначается как R для «полностью уменьшенного». При типичных условиях поврежденная дисульфидная пересказы намного быстрее, чем формирование новых дисульфидных связей или их сокращения; Следовательно, дисульфидные виды в ансамбле уравновешивают быстрее, чем между ансамблями.

Нативная форма белка обычно представляет собой единый дисульфидский вид, хотя некоторые белки могут циклироваться между несколькими дисульфидными состояниями как часть их функции, например, тиоредоксин . У белков с более чем двумя цистеинами могут быть образованы неродные дисульфидные виды, которые почти всегда неправильно свернуты. По мере увеличения количества цистеинов число неродных видов увеличивается факторно.

В бактериях и археи

Дисульфидные связи играют важную защитную роль бактерий в качестве обратимого переключателя, который включает или выключает белок, когда бактериальные клетки подвергаются воздействию реакций окисления . Перекись водорода ( H ₂ O ₂ ), в частности, может сильно повредить ДНК и убить бактерию при низких концентрациях, если не для защитного действия SS-связи. Археа , как правило, имеет меньше дисульфидов, чем более высокие организмы. ^{[ 15 ]}

У эукариот

В эукариотических клетках, в целом, стабильные дисульфидные связи образуются в просвете RER ( грубая эндоплазматическая ретикулума) и митохондриальное межмембранное пространство , но не в цитозоле . Это связано с более окислительной средой вышеупомянутых компартментов и более уменьшенной средой цитозоля (см. Глутатион ). Таким образом, дисульфидные связи в основном обнаруживаются в секреторных белках, лизосомальных белках и экзоплазматических доменах мембранных белков.

Есть заметные исключения из этого правила. Например, многие ядерные и цитозольные белки могут стать дисульфидными пересеченными во время некротической гибели клеток. ^{[ 16 ]} Точно так же ряд цитозольных белков, которые имеют остатки цистеина в близости друг к другу, которые функционируют как датчики окисления или окислительно -восстановительные катализаторы; Когда восстановительный потенциал клетки выходит из строя, они окисляют и запускают механизмы клеточного ответа. Вирусная вакциния также продуцирует цитозольные белки и пептиды, которые имеют много дисульфидных связей; Хотя причина этого неизвестна, предположительно, они оказывают защитные эффекты против внутриклеточного протеолиза.

образуются внутри и между протатаминами в сперматозоидах Дисульфидные связи также многих видов млекопитающих .

Дисульфиды в регуляторных белках

Поскольку дисульфидные связи могут быть обратимо снижены и повторно окислены, окислительно-восстановительное состояние этих связей превратилось в сигнальный элемент. Например, в хлоропластах ферментативное восстановление дисульфидных связей было связано с контролем многочисленных метаболических путей, а также экспрессии генов. Редактивная сигнальная активность была показана до сих пор, которая должна переноситься системой ферредоксина-тиоредоксина , направляя электроны из световых реакций фотосистемы I, чтобы каталитически снизить дисульфиды в регулируемых белках в зависимости от света. Таким образом, хлоропласты корректируют активность ключевых процессов, таких как цикл Кальвина -Бенсона , крахмала деградация , выработка АТФ и экспрессию генов в соответствии с интенсивностью света. Кроме того, сообщалось, что дисульфиды играют значительную роль в регуляции окислительно-восстановительных состояний двухкомпонентных систем (TCS), которая может быть обнаружена у некоторых бактерий, включая фотогеничный штамм. Уникальные внутримолекулярные дисульфидные связи цистеина в АТФ-связывающем домене SRRAB TCS, обнаруженные в Staphylococcus aureus является хорошим примером дисульфидов в регуляторных белках, который окислительно -восстановительный состояние молекулы SRRB контролируется цистеиновыми дисульфидными связями, что приводит к модификации активности SRRA, включая регуляцию генов. ^{[ 17 ]}

В волосах и перьях

Более 90% сухого веса волос содержит белки, называемые кератинами , которые имеют высокое содержание дисульфида, из аминокислотного цистеина. Устойчивость, отчасти предоставленная дисульфидными связями, иллюстрируется восстановлением практически неповрежденных волос от древних египетских гробниц. Перья имеют сходные кератины и чрезвычайно устойчивы к пищеварительным ферментам белка. Жесткость волос и пера определяется содержанием дисульфида. Манипулирование дисульфидными связями в волосах является основой для постоянной волны в прическе. Реагенты, которые влияют на создание и разрыв связей S -S, являются ключевыми, например, тиогликолят аммония . Высокое содержание дисульфидов в перьях диктует высокое содержание серы в птичьих яиц. Высокое содержание серы в волосах и перьях способствует неприятному запаху, который приводит к сжиганию.

В болезнях

Цистиноз - это состояние, в котором цистин осаждается в виде твердого вещества в различных органах. Это накопление мешает функции организма и может быть смертельным. Это расстройство может быть разрешено путем лечения цистеамином . ^{[ 18 ]} Цистеамин действует для растворения цистина путем (1), образуя смешанный дисульфид-цистеин-цистеамин, который является более растворимым и экспортируемым и (2) снижение цистина до цистеина.

Неорганические дисульфиды

Выбор дисульфидов

Пирит , FES ₂ , "Gool's Gold". Цветовой код: желтый = S, фиолетовый = Fe

Дихлорид дивлорида , S ₂ Cl ₂ , общий промышленный химический вещество

Дисульфидный анион ²⁻
₂ , или ⁻S - S. ⁻Полем В дисульфиде сера существует в уменьшенном состоянии с номером окисления -1. Затем его электронная конфигурация напоминает на конфигурации атома хлора . Таким образом, имеет тенденцию образовывать ковалентную связь с другим S ⁻ Центр для формирования s ²⁻
₂ Группа, похожая на элементарный хлор, существующий как диатомный CL ₂ . Кислород также может вести себя аналогично, например, в пероксидах , таких как H ₂ O ₂ . Примеры:

Дисульфид водорода (S ₂ H ₂ ), самый простой неорганический дисульфид
Дихлорид дилефура (с ₂ Cl ₂ ), дистиллельная жидкость.
Железный дисульфид (FES ₂ ), или пирит .

Связанные соединения

CS ₂

MOS ₂

Тиосульфоксиды являются ортогонально изомерными с дисульфидами, имея второе ветвление серы от первой и не участвующей в непрерывной цепи, то есть, а не -S-S-.

Дисульфидные связи аналогичны, но более распространены, чем связанные перекиси , тиозеленид и рассеянные связи. Промежуточные соединения из них также существуют, например, тиопероксиды (также известные как оксасульфиды), такие как тиопероксид водорода , имеют формулу R ¹Оср ² (эквивалентно r ²ПИВО ¹) Они изомерны по сульфоксидам аналогично вышеупомянутым; IE> S = O, а не -S -O-.

Дисульфиды Thiuram , с формулой (R ₂ NCSS) ₂ , являются дисульфидами, но они ведут себя отчетливо из -за тиокарбонильной группы.

Соединения с тремя атомами серы, такими как CH ₃ S -S -Sch ₃ , называются трисульфидами или трисульфидными связями.

Неправильно

Дисульфид также используется для обозначения соединений, которые содержат два сульфида (s ²⁻) Центры. Составной дисульфид углерода , CS ₂ описан со структурной формулой, то есть S = c = s. Эта молекула не является дисульфидом в том смысле, что ей не хватает связи. Точно так же дисульфид молибдена , MOS ₂ , не является дисульфидом в том смысле, что его атомы серы не связаны.

Приложения

Производство резины

Вулканизация связей каучука ; приводит к сшиванию групп, которые состоят из дисульфидных (и полисульфидных) В аналогии с роли дисульфидов в белках связи S -S в резине сильно влияют на стабильность и реологию материала. ^{[ 19 ]} Хотя точный механизм, лежащий в основе процесса вулканизации Резина, а именно, большая степень сшивания соответствует более сильному и более жесткому материалу. ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]} Текущие традиционные методы производства резины, как правило, необратимы, поскольку нерегулируемые механизмы реакции могут привести к сложным сетям сульфидных связей; Таким образом, резина считается терморетическим материалом. ^{[ 19 ]}^{[ 21 ]}

Ковалентные адаптируемые сети

Из -за их относительно слабой энергии диссоциации связи (по сравнению с связями C -C и тому подобным), дисульфиды использовались в системах ковалентной адаптируемой сети (CAN), чтобы обеспечить динамическое поломку и реформацию сшивок. ^{[ 22 ]} Включая дисульфидные функциональные группы в качестве сшивки между полимерными цепями, можно получить материалы, которые стабильны при комнатной температуре, а также позволяют обратимую диссоциацию сшивки при применении повышенной температуры. ^{[ 20 ]} Механизм этой реакции может быть связан с расщеплением дисульфидных связей (RS-SR) в тиельные радикалы (2 RS •), которые впоследствии могут повторно разместить в новые связи, что приводит к повторности и характеристикам самовосстановления для массового материала. ^{[ 22 ]} Однако, поскольку энергия диссоциации связи дисульфидной связи все еще довольно высока, обычно необходимо увеличить связь с соседней химией, которая может стабилизировать непарный электрон промежуточного состояния. ^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} Таким образом, в исследованиях обычно используются ароматические дисульфиды или дисульфидиамин (RNS -SNR) функциональные группы, чтобы стимулировать динамическую диссоциацию связи S -S; Эти химии могут привести к снижению энергии диссоциации связи до половины (или даже меньше) его предыдущей величины. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}

С практической точки зрения, дисульфидсодержащие банки могут использоваться для передачи переработки полимерным материалам, при этом демонстрируя физические свойства, сходные с свойствами терморексов. ^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} Как правило, переработка ограничена термопластичными материалами, поскольку указанные материалы состоят из полимерных цепей, которые не связаны друг с другом на молекулярном уровне; В результате их можно расплавить и реформировать (поскольку добавление тепловой энергии позволяет цепи распутываться, проходить мимо друг друга и принимать новые конфигурации), но это происходит за счет их физической надежности. ^{[ 22 ]} Между тем, обычные терморетики содержат постоянные сшивки, которые поддерживают их прочность , вязкость , сопротивление ползучести и тому подобное (поскольку связь между цепями обеспечивает устойчивость к деформации на макроскопическом уровне), но из -за постоянства указанных сшивок эти материалы не могут быть переработаны сродни термопластикам. ^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} Однако из -за динамического характера сшивок в дисульфидных банках они могут быть разработаны, чтобы показать лучшие атрибуты обоих вышеупомянутых типов материалов. Исследования показали, что дисульфидные банки могут быть переработаны несколько раз с незначительной деградацией в характеристиках, а также демонстрируют сопротивление ползучести, стеклянный переход и динамические значения модуля, сопоставимые с тем, которые наблюдаются в аналогичных обычных терморековых системах. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}

Смотрите также

Тиосульфинат - функциональная группа
Дисслониды в химии органоселении

Ссылки

^ Ли, JD; Брайант, MWR (1969). «Кристаллическая структура дифенилового дисульфида». Acta Crystallographica Раздел B Структурная кристаллография и химия кристаллов . 25 (10): 2094–2101. Bibcode : 1969ccrb..25.2094L . doi : 10.1107/s0567740869005188 .
^ Кремлин, RJ (1996). Введение в химию органосульфы . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 0-471-95512-4 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Sevier, CS; Кайзер, Калифорния (2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках» . Природа обзор молекулярной клеточной биологии . 3 (11): 836–847. doi : 10.1038/nrm954 . PMID 12415301 . S2CID 2885059 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Витт Д. (2008). «Недавние события в формировании дисульфидной связи». Синтез . 2008 (16): 2491–2509. doi : 10.1055/s-2008-1067188 .
^ Крейтман, Гал Ю. (5 марта 2017 г.). «Медная (II)-опосредованная серо водорода и окисление тиола с дисульфидами и органическими полисульфанами и их восстановительное расщепление в вине: механистическое выяснение и потенциальные применения» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (12): 2564–2571. doi : 10.1021/acs.jafc.6b05418 . PMID 28260381 . Получено 31 мая 2021 года .
^ Я Алонсо; Х. Арагона (1978). «Синтез сульфида при приготовлении несимметричных диалкил дисульфидов: сек-бутилзопропил дисульфид». Орг Синтезатор 58 : 147. doi : 10.15227/orgsyn.058.0147 .
^ Hervé это. Можно ли сыграть приготовленным яичным белком? Химический интеллект (Springer Verlag), 1996 (14), 51.
^ TCEP Техническая информация , от Interchim
^
- Хубахер, Макс Х. (1935). « О -нитрофенилсульфурхлорид». Органические синтезы . 15 : 45. doi : 10.15227/orgsyn.015.00452 .
- Дуглас, Ирвин Б.; Нортон, Ричард В. (1960). «Метанасульфинилхлорид». Органические синтезы . 40 : 62. doi : 10.15227/orgsyn.040.0062 .
^ Nikolai S. Zefirov, Nikolai V. Zyk, Elena K. Beloglazkina, Andrei G. Kutateladze (1993). «Тиосульфонаты: синтез, реакции и практические применения». Серная сообщает . 14 : 223–240. doi : 10.1080/01961779308055018 . {{cite journal}}: Cs1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
^ Гилберт, HF (1990). «Молекулярные и клеточные аспекты тиоло -дискульфидного обмена». Достижения в области фермеров и связанных с ними областей молекулярной биологии . Достижения в области фермеров и связанных с ними областей молекулярной биологии. Тол. 63. С. 69–172. doi : 10.1002/9780470123096.CH2 . ISBN 9780470123096 Полем PMID 2407068 .
^ Гилберт, HF (1995). «Равновесие обмена тиол/дисульфид и стабильность дисульфидной связи». Биотиолы, часть A: монотиолы и дитиолы, белковые тиолы и тиельные радикалы . Методы в фермере . Тол. 251. С. 8–28. doi : 10.1016/0076-6879 (95) 51107-5 . ISBN 9780121821524 Полем PMID 7651233 .
^ Хатахет, Ф.; Нгуен, Vd; Salo, Ke; Ruddock, LW (2010). «Разрушение уменьшения путей не является необходимым для эффективного образования дисульфидной связи в цитоплазме кишечной палочки » . Микробные клеточные фабрики . 9 (67): 67. doi : 10.1186/1475-2859-9-67 . PMC 2946281 . PMID 20836848 .
^ Ruoppolo, M.; Винчи, Ф.; Клинк, та; Рейнс, RT; Марино, Г. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительное складывание рибонуклеазы А». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. doi : 10.1021/bi001044n . PMID 11009618 .
^ Ladenstein, R.; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы, говоря:« Нет никаких доказательств дисульфидных связей в белках из архей » ». Экстремафилы . 12 (1): 29–38. doi : 10.1007/s00792-007-0076-z . PMID 17508126 . S2CID 11491989 .
^ Самсон, Андре Л.; Knaupp, Anja S.; Sashindranath, Maithili; Борг, Рэйчел Дж.; AU, Amanda E.-L.; Полицейские, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М.; Коди, Стивен Х.; Маклин, Катриона А. (2012-10-25). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, которое дисульфида сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Сотовые отчеты . 2 (4): 889–901. doi : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . PMID 23041318 .
^ Тивари, Нития; Лопес-Редондо, Мариса; Мигель-Ромеро, Лора; Кулханкова, Катарина; Cahill, Michael P.; Тран, Фуонг М.; Кинни, Кайл Дж.; Килгор, Сэмюэль Х.; Al-Tameemi, Hassan; Herfst, Christine A.; Tuffs, Stephen W.; Кирби, Джон Р.; Бойд, Джеффри М.; Маккормик, Джон К.; Сальгадо-Пабон, Уилмара; Марина, Альберто; Schlievert, Patrick M.; Фуэнтес, Эрнесто Дж. (19 мая 2020 г.). «Двухкомпонентная система SRRAB регулирует патогенность Staphylococcus aureus с помощью окислительно-чувствительных цистеинов» . Труды Национальной академии наук . 117 (20): 10989–10999. Bibcode : 2020pnas..11710989T . doi : 10.1073/pnas.1921307117 . PMC 7245129 . PMID 32354997 .
^ Подумайте, Мартин; Maseren, Rosalinds; От Дена Хеуве, Ламберт; Levtch, Elena (2013). «Cysteamin: старый препарат новый потенциал». Drug Discovery сегодня . 18 (15–16): 785–792. doi : 10,1016/j.drudis.2013 003. PMID 23416144 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Акиба, М.; Hashim, AS (1997). «Вулканизация и сшивание у эластомеров» . Прогресс в полимерной науке . 22 (3): 475–521. doi : 10.1016/s0079-6700 (96) 00015-9 -через Elsevier Science Direct .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Мутлу, Хатис; Тито, Патрик (2020). «Создание лучших из полимеров с серы -соседями: от источников до инновационных материалов» . Макромолекулярная быстрая связь . 41 (13): 2000181. DOI : 10.1002/marc.202000181 . PMID 32462759 . S2CID 218975603 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Бен Русайис, Мухаммед; Торкельсон, Джон (2021). «Переусильные ковалентные адаптируемые сети с превосходной температурной сопротивлением ползучести: облегчение динамическими, диссоциативными бис (амино-амино-амино)» . Полимерная химия . 12 (18): 2760–2771. doi : 10.1039/d1py00187f . S2CID 234925061 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин Чжэн, Цзе; Png, Zhuang Mao; Нг, Ши мотыга; THAM, Guo Xiong; Ye, Enyi; Го, Шермин с.; Ло, Сянь Джун; Ли, Зибиао (2021). «Витримеры: текущие тенденции исследования и их новые приложения» . Материалы сегодня . 51 : 586–625. doi : 10.1016/j.mattod.2021.07.003 . S2CID 237649642 .

Дальнейшее чтение

Sela, M.; Лифсон С. (1959). «Реформация дисульфидных мостов в белках». Biochimica et Biophysica Acta . 36 (2): 471–478. doi : 10.1016/0006-3002 (59) 90188-х . PMID 14444674 .
Старк, Гр; Стерн, К.; Атала, а.; Yoo, J. (1977). Расщепление при цистеине после цианилирования . Методы в фермере. Тол. 47. С. 129–132. doi : 10.1016/j.ymeth.2008.09.005 . PMID 927170 .
Торнтон, JM (1981). «Дисульфидные мосты в глобулярных белках». Журнал молекулярной биологии . 151 (2): 261–287. doi : 10.1016/0022-2836 (81) 90515-5 . PMID 7338898 .
Thannhauser, Tw; Konishi, Y.; Scheraga, HA (1984). «Чувствительный количественный анализ дисульфидных связей в полипептидах и белках». Аналитическая биохимия . 138 (1): 181–188. doi : 10.1016/0003-2697 (84) 90786-3 . PMID 6547275 .
Wu, J.; Уотсон, JT (1998). «Оптимизация реакции расщепления для цианилированных цистеинильных белков для эффективного и упрощенного картирования массы». Аналитическая биохимия . 258 (2): 268–276. doi : 10.1006/abio.1998.2596 . PMID 9570840 .
Futami, J.; Tada, H.; Seno, M.; Ишиками, с.; Ямада, Х. (2000). «Стабилизация человеческой РНКазы 1 путем введения дисульфидной связи между остатками 4 и 118». Журнал биохимии . 128 (2): 245–250. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022747 . PMID 10920260 .
Виттенберг, Г.; Данон, А. (2008). «Образование дисульфидной связи в хлоропластах: образование дисульфидных связей в сигнальных белках хлоропластов». Наука растений . 175 (4): 459–466. doi : 10.1016/j.plantsci.2008.05.011 .
Кадокура, Хироши; Катцен, Федерико; Беквит, Джон (2003). «Образование дисульфидной связи белка у прокариот». Ежегодный обзор биохимии . 72 (1): 111–135. doi : 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161459 . PMID 12524212 .
TU, BP; Weissman, JS (2004). «Окислительное складывание белка у эукариот: механизмы и последствия» . Журнал клеточной биологии . 164 (3): 341–346. doi : 10.1083/jcb.200311055 . PMC 2172237 . PMID 14757749 .
Эллгаард, Ларс; Руддок, Ллойд В. (2005). «Семейство дисульфидных изомеразы человека человеческого белка: субстратные взаимодействия и функциональные свойства» . Embo сообщает . 6 (1): 28–32. doi : 10.1038/sj.embor.7400311 . PMC 1299221 . PMID 15643448 .

Внешние ссылки

СМИ, связанные с дисульфидами в Wikimedia Commons

[1] Ли, JD; Брайант, MWR (1969). «Кристаллическая структура дифенилового дисульфида». Acta Crystallographica Раздел B Структурная кристаллография и химия кристаллов . 25 (10): 2094–2101. Bibcode : 1969ccrb..25.2094L . doi : 10.1107/s0567740869005188 .

[2] Кремлин, RJ (1996). Введение в химию органосульфы . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 0-471-95512-4 .

[Sevier-3] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Sevier, CS; Кайзер, Калифорния (2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках» . Природа обзор молекулярной клеточной биологии . 3 (11): 836–847. doi : 10.1038/nrm954 . PMID 12415301 . S2CID 2885059 .

[Witt-4] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Витт Д. (2008). «Недавние события в формировании дисульфидной связи». Синтез . 2008 (16): 2491–2509. doi : 10.1055/s-2008-1067188 .

[5] Крейтман, Гал Ю. (5 марта 2017 г.). «Медная (II)-опосредованная серо водорода и окисление тиола с дисульфидами и органическими полисульфанами и их восстановительное расщепление в вине: механистическое выяснение и потенциальные применения» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (12): 2564–2571. doi : 10.1021/acs.jafc.6b05418 . PMID 28260381 . Получено 31 мая 2021 года .

[6] Я Алонсо; Х. Арагона (1978). «Синтез сульфида при приготовлении несимметричных диалкил дисульфидов: сек-бутилзопропил дисульфид». Орг Синтезатор 58 : 147. doi : 10.15227/orgsyn.058.0147 .

[7] Hervé это. Можно ли сыграть приготовленным яичным белком? Химический интеллект (Springer Verlag), 1996 (14), 51.

[FT-242214-8] TCEP Техническая информация , от Interchim

[9] 
Хубахер, Макс Х. (1935). « О -нитрофенилсульфурхлорид». Органические синтезы . 15 : 45. doi : 10.15227/orgsyn.015.00452 .
Дуглас, Ирвин Б.; Нортон, Ричард В. (1960). «Метанасульфинилхлорид». Органические синтезы . 40 : 62. doi : 10.15227/orgsyn.040.0062 .

[10] Хубахер, Макс Х. (1935). « О -нитрофенилсульфурхлорид». Органические синтезы . 15 : 45. doi : 10.15227/orgsyn.015.00452 .

[11] Дуглас, Ирвин Б.; Нортон, Ричард В. (1960). «Метанасульфинилхлорид». Органические синтезы . 40 : 62. doi : 10.15227/orgsyn.040.0062 .

[review-10] Nikolai S. Zefirov, Nikolai V. Zyk, Elena K. Beloglazkina, Andrei G. Kutateladze (1993). «Тиосульфонаты: синтез, реакции и практические применения». Серная сообщает . 14 : 223–240. doi : 10.1080/01961779308055018 . {{cite journal}}: Cs1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )

[11] Гилберт, HF (1990). «Молекулярные и клеточные аспекты тиоло -дискульфидного обмена». Достижения в области фермеров и связанных с ними областей молекулярной биологии . Достижения в области фермеров и связанных с ними областей молекулярной биологии. Тол. 63. С. 69–172. doi : 10.1002/9780470123096.CH2 . ISBN 9780470123096 Полем PMID 2407068 .

[12] Гилберт, HF (1995). «Равновесие обмена тиол/дисульфид и стабильность дисульфидной связи». Биотиолы, часть A: монотиолы и дитиолы, белковые тиолы и тиельные радикалы . Методы в фермере . Тол. 251. С. 8–28. doi : 10.1016/0076-6879 (95) 51107-5 . ISBN 9780121821524 Полем PMID 7651233 .

[Hatahet-13] Хатахет, Ф.; Нгуен, Vd; Salo, Ke; Ruddock, LW (2010). «Разрушение уменьшения путей не является необходимым для эффективного образования дисульфидной связи в цитоплазме кишечной палочки » . Микробные клеточные фабрики . 9 (67): 67. doi : 10.1186/1475-2859-9-67 . PMC 2946281 . PMID 20836848 .

[Ruoppolo-14] Ruoppolo, M.; Винчи, Ф.; Клинк, та; Рейнс, RT; Марино, Г. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительное складывание рибонуклеазы А». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. doi : 10.1021/bi001044n . PMID 11009618 .

[15] Ladenstein, R.; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы, говоря:« Нет никаких доказательств дисульфидных связей в белках из архей » ». Экстремафилы . 12 (1): 29–38. doi : 10.1007/s00792-007-0076-z . PMID 17508126 . S2CID 11491989 .

[16] Самсон, Андре Л.; Knaupp, Anja S.; Sashindranath, Maithili; Борг, Рэйчел Дж.; AU, Amanda E.-L.; Полицейские, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М.; Коди, Стивен Х.; Маклин, Катриона А. (2012-10-25). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, которое дисульфида сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Сотовые отчеты . 2 (4): 889–901. doi : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . PMID 23041318 .

[17] Тивари, Нития; Лопес-Редондо, Мариса; Мигель-Ромеро, Лора; Кулханкова, Катарина; Cahill, Michael P.; Тран, Фуонг М.; Кинни, Кайл Дж.; Килгор, Сэмюэль Х.; Al-Tameemi, Hassan; Herfst, Christine A.; Tuffs, Stephen W.; Кирби, Джон Р.; Бойд, Джеффри М.; Маккормик, Джон К.; Сальгадо-Пабон, Уилмара; Марина, Альберто; Schlievert, Patrick M.; Фуэнтес, Эрнесто Дж. (19 мая 2020 г.). «Двухкомпонентная система SRRAB регулирует патогенность Staphylococcus aureus с помощью окислительно-чувствительных цистеинов» . Труды Национальной академии наук . 117 (20): 10989–10999. Bibcode : 2020pnas..11710989T . doi : 10.1073/pnas.1921307117 . PMC 7245129 . PMID 32354997 .

[18] Подумайте, Мартин; Maseren, Rosalinds; От Дена Хеуве, Ламберт; Levtch, Elena (2013). «Cysteamin: старый препарат новый потенциал». Drug Discovery сегодня . 18 (15–16): 785–792. doi : 10,1016/j.drudis.2013 003. PMID 23416144 .

[:0-19] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Акиба, М.; Hashim, AS (1997). «Вулканизация и сшивание у эластомеров» . Прогресс в полимерной науке . 22 (3): 475–521. doi : 10.1016/s0079-6700 (96) 00015-9 -через Elsevier Science Direct .

[:1-20] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Мутлу, Хатис; Тито, Патрик (2020). «Создание лучших из полимеров с серы -соседями: от источников до инновационных материалов» . Макромолекулярная быстрая связь . 41 (13): 2000181. DOI : 10.1002/marc.202000181 . PMID 32462759 . S2CID 218975603 .

[:2-21] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон Бен Русайис, Мухаммед; Торкельсон, Джон (2021). «Переусильные ковалентные адаптируемые сети с превосходной температурной сопротивлением ползучести: облегчение динамическими, диссоциативными бис (амино-амино-амино)» . Полимерная химия . 12 (18): 2760–2771. doi : 10.1039/d1py00187f . S2CID 234925061 .

[:3-22] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин Чжэн, Цзе; Png, Zhuang Mao; Нг, Ши мотыга; THAM, Guo Xiong; Ye, Enyi; Го, Шермин с.; Ло, Сянь Джун; Ли, Зибиао (2021). «Витримеры: текущие тенденции исследования и их новые приложения» . Материалы сегодня . 51 : 586–625. doi : 10.1016/j.mattod.2021.07.003 . S2CID 237649642 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]