✖


Jump to content

Порообразующий токсин

(Перенаправлено из Порообразующих токсинов )

α-гемолизин из S.aureus ( PDB : 7AHL )

Порообразующие белки ( PFT , также известные как порообразующие токсины ) обычно производятся бактериями и включают ряд белковых экзотоксинов , но могут также вырабатываться другими организмами, такими как яблочные улитки , которые производят перивителлин-2. [ 1 ] [ 2 ] или дождевые черви , которые производят лизенин . Они часто цитотоксичны (т. е. убивают клетки ), поскольку создают нерегулируемые поры в мембранах клеток-мишеней.

Типы

[ редактировать ]

PFT можно разделить на две категории, в зависимости от альфа-спиральной или бета-цилиндрической архитектуры их трансмембранного канала. [ 3 ] который может состоять из

Другие категории:

По данным TCDB , существуют следующие семейства порообразующих токсинов:

Бета-порообразующие токсины

[ редактировать ]
Лейкоцидин
Идентификаторы
Символ Лейкоцидин
Пфам PF07968
ИнтерПро ИПР001340
TCDB 1.С.3
Суперсемейство OPM 35
белок OPM 7 ахл
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

β-PFT названы так из-за своих структурных характеристик: они состоят в основном из доменов на основе β-цепи . Они имеют различные последовательности и классифицируются Pfam на несколько семейств, включая лейкоцидины, Etx-Mtx2, токсин-10 и эгеролизин. Рентгеновские кристаллографические структуры выявили некоторые общие черты: α-гемолизин [ 6 ] и лейкоцидин Пантона-Валентина S [ 7 ] структурно связаны. Аналогично, аэролизин [ 8 ] и клостридиальный эпсилон-токсин. [ 9 ] и Mtx2 объединены в семейство Etx/Mtx2. [ 10 ]

β-PFT включают ряд токсинов, представляющих коммерческий интерес для борьбы с насекомыми-вредителями. Эти токсины являются сильнодействующими, но при этом высокоспецифичными для ограниченного круга целевых насекомых, что делает их безопасными агентами биологической борьбы.

Инсектицидные представители семейства Etx/Mtx2 включают Mtx2. [ 10 ] и МТХ3 [ 11 ] из Lysinibacillus sphaericus , которые могут контролировать комаров-переносчиков заболеваний человека, а также Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry51, Cry60, Cry64 и Cry74 из Bacillus thuringiensis. [ 12 ] которые контролируют ряд насекомых-вредителей, которые могут нанести большой ущерб сельскому хозяйству.

Инсектицидные токсины семейства Toxin-10 имеют общее сходство со структурами токсинов аэролизина и Etx/Mtx2, но отличаются двумя примечательными особенностями. Хотя все эти токсины имеют головной домен и более крупный расширенный хвостовой домен бета-листа, в семействе Toxin_10 головка формируется исключительно из N-концевой области первичной аминокислотной последовательности, тогда как участки всей белковой последовательности вносят свой вклад. к головному домену токсинов Etx/Mtx2. Кроме того, головные домены белков Toxin_10 демонстрируют лектиноподобные особенности углеводсвязывающих доменов. Единственными зарегистрированными естественными мишенями белков Toxin_10 являются насекомые. За исключением Cry36. [ 13 ] и Cry78, [ 12 ] Токсины Toxin_10 действуют как двухкомпонентные бинарные токсины. Белки-партнеры в этих комбинациях могут принадлежать к разным структурным группам в зависимости от индивидуального токсина: два белка Toxin_10 (BinA и BinB) действуют вместе в комариоцидном токсине Bin Lysinibacillus sphaericus; [ 14 ] Toxin_10 Cry49 зависит от члена семейства 3-доменных токсинов Cry48 в отношении его активности против Culex ; личинок комаров [ 15 ] а белок Cry35 Toxin_10 Bacillus thuringiensis взаимодействует с семейством эгеролизинов Cry34, убивая западного кукурузного корневого червя . [ 16 ] Эта пара токсинов была включена в устойчивые к насекомым растения, такие как кукуруза SmartStax .

Способ действия

[ редактировать ]
Структурное сравнение поровой формы α- гемолизина (розовый/красный) и растворимой формы ПВЛ (бледно-зеленый/зеленый). Предполагается, что зеленая часть ПВЛ «переворачивается» в «красную» конформацию, как это наблюдается в α-гемолизине. ( PDB : 7AHL , 1T5R )

β-PFT представляют собой диморфные белки, которые существуют в виде растворимых мономеров , а затем собираются в мультимерные ансамбли, составляющие пору. На рисунке 1 показана пористая форма α- гемолизина , первой кристаллической структуры β-PFT в его пористой форме. 7 мономеров α-гемолизина объединяются, образуя грибовидную пору. «Шляпка» гриба располагается на поверхности клетки, а «ножка» гриба проникает в клеточную мембрану, делая ее проницаемой (см. ниже). «Стебель» состоит из 14-нитевого β-бочонка , по две цепи которого взяты от каждого мономера.

Строение холерного вибриона . цитолизина [ 17 ] по форме пор также гептамерен; однако Staphylococcus aureus гамма-гемолизин [ 18 ] обнаруживает октомерную пору, следовательно, с «ножкой» из 16 нитей.

Структура лейкоцидина S Пантона-Валентина [ 19 ] демонстрирует очень родственную структуру, но в растворимом мономерном состоянии. Это показывает, что нити, участвующие в формировании «стебля», имеют совершенно разную конформацию , как показано на рис. 2.

Структурное сравнение поровой формы α-гемолизина (розовый/красный) и растворимой формы ПВЛ (бледно-зеленый/зеленый). Предполагается, что зеленая часть ПВЛ «переворачивается» в «красную» конформацию, как это наблюдается в α-гемолизине. (PDB: 7AHL, 1T5R) β-PFT представляют собой диморфные белки, которые существуют в виде растворимых мономеров, а затем собираются в мультимерные ансамбли, составляющие пору. На рисунке 1 показана пористая форма α-гемолизина, первой кристаллической структуры β-PFT в его пористой форме. 7 мономеров α-гемолизина объединяются, образуя поры грибовидной формы. «Шляпка» гриба располагается на поверхности клетки, а «ножка» гриба проникает в клеточную мембрану, делая ее проницаемой (см. ниже). «Стебель» состоит из 14-нитевого β-бочонка, по две цепи которого взяты от каждого мономера. Строение цитолизина PDB:3O44 холерного вибриона. [ 20 ] по форме пор также гептамерен; однако Staphylococcus aureus гамма-гемолизин (PDB:3B07) [ 21 ] обнаруживает октомерную пору, следовательно, с «ножкой» из 16 нитей. Структура лейкоцидина S Пантона-Валентина (PDB: 1T5R) [ 7 ] демонстрирует очень родственную структуру, но в растворимом мономерном состоянии. Это показывает, что нити, участвующие в формировании «стебля», имеют совершенно разную конформацию, как показано на рис. 2. В то время как токсин Бин Lysinibacillus sphaericus способен образовывать поры в искусственных мембранах [ 22 ] и клетки комаров в культуре, [ 23 ] он также вызывает ряд других клеточных изменений, включая поглощение токсина при рециркуляции эндосом и образование крупных аутофагических везикул. [ 24 ] и конечная причина гибели клеток может быть апоптотической. [ 25 ] Аналогичные эффекты на клеточную биологию наблюдаются и при других действиях Toxin_10. [ 26 ] [ 27 ] но роль этих событий в токсичности еще предстоит установить.

Сборка
[ редактировать ]

Переход между растворимым мономером и мембраносвязанным протомером в олигомер не является тривиальным: считается, что β-PFT следуют тому же пути сборки, что и CDC (см. ниже «Холестерин-зависимые цитолизины »), поскольку они должны сначала собраться на клеточная поверхность (в некоторых случаях рецептор-опосредованным образом ) в предпоровом состоянии. После этого происходит крупномасштабное конформационное изменение, при котором формируется перекрывающая мембрану секция, которая вставляется в мембрану. Часть, входящая в мембрану, называемая головкой, обычно неполярна и гидрофобна, что обеспечивает энергетически выгодное внедрение порообразующего токсина. [ 3 ]

Специфика

[ редактировать ]

Некоторые β-PFT, такие как клостридиальный ε-токсин и энтеротоксин Clostridium perfringens (CPE), связываются с клеточной мембраной через специфические рецепторы – возможно, определенные клаудины для CPE, [ 28 ] возможно, якоря GPI или другие сахара для ε-токсина — эти рецепторы помогают повысить локальную концентрацию токсинов, обеспечивая олигомеризацию и образование пор.

Компонент BinB Toxin_10 токсина Lysinibacillus sphaericus Bin специфически распознает альфа-гликозидазу, закрепленную GPI, в средней кишке Culex. [ 29 ] и комаров Anopheles , но не родственного белка, обнаруженного у комаров Aedes, [ 30 ] следовательно, придавая токсину специфичность.

Цитолетальное действие поры

[ редактировать ]

Когда пора образуется, нарушается жесткое регулирование того, что может и не может войти/выйти из клетки. Ионы и небольшие молекулы, такие как аминокислоты и нуклеотиды внутри клетки, выводятся наружу, а вода из окружающей ткани поступает внутрь. Потеря важных малых молекул в клетке может нарушить синтез белка и другие важные клеточные реакции. Потеря ионов, особенно кальция , может привести клеточных сигнальных к ложной активации или деактивации путей. Неконтролируемое попадание воды в клетку может привести к неконтролируемому разбуханию клетки: это вызывает процесс, называемый пузырением , при котором большие части клеточной мембраны деформируются и поддаются растущему внутреннему давлению. В конечном итоге это может привести к разрыву клетки. В частности, безъядерные эритроциты под действием альфа-стафилотоксина подвергаются гемолизу с потерей крупного белка гемоглобина.

Бинарные токсины

[ редактировать ]
Основные статьи: токсин сибирской язвы и токсин AB

Существует много различных типов бинарных токсинов. Термин «бинарный токсин» просто подразумевает токсин, состоящий из двух частей, где оба компонента необходимы для токсической активности. Некоторые β-PFT образуют бинарные токсины.

Как обсуждалось выше, большинство белков семейства Toxin_10 действуют как часть бинарных токсинов с белками-партнерами, которые могут принадлежать к Toxin_10 или другим структурным семействам. Взаимодействие отдельных компонентов до сих пор недостаточно изучено. Другие бета-токсины, имеющие коммерческое значение, также являются бинарными. К ним относится токсин Cry23/Cry37 Bacillus thuringiensis. [ 31 ] Эти токсины имеют некоторое структурное сходство с бинарным токсином Cry34/Cry35, но ни один из компонентов не соответствует установленным семействам Pfam, а характеристики более крупного белка Cry23 имеют больше общего с семейством Etx/Mtx2, чем с семейством Toxin_10, к которому принадлежит Cry35.

Ферментативные бинарные токсины

[ редактировать ]

Некоторые бинарные токсины состоят из ферментативного компонента и компонента, который участвует в мембранных взаимодействиях и проникновении ферментативного компонента в клетку. Компонент, взаимодействующий с мембраной, может иметь структурные домены, богатые бета-листами. Бинарные токсины, такие как летальные и отечные токсины сибирской язвы (Основная статья: токсин сибирской язвы), токсин йота C. perfringens и C. difficile цитолетальные токсины , состоят из двух компонентов (следовательно, бинарных ):

  • ферментативный компонент – А
  • мембраноизменяющий компонент – B

В этих ферментативных бинарных токсинах компонент B облегчает проникновение ферментативной «полезной нагрузки» (субъединицы A) в клетку-мишень путем образования гомоолигомерных пор, как показано выше для βPFT. Затем компонент А попадает в цитозоль и ингибирует нормальные функции клеток одним из следующих способов:

АДФ-рибозилирование

[ редактировать ]

АДФ-рибозилирование — это распространенный ферментативный метод, используемый различными бактериальными токсинами разных видов. Токсины, такие как токсин йота C. perfringens и токсин C2 C. botulinum , присоединяют фрагмент рибозил-АДФ к поверхностному остатку аргинина 177 G-актина. Это предотвращает сборку G-актина с образованием F-актина, и, таким образом, цитоскелет разрушается, что приводит к гибели клеток. Инсектицидные члены семейства токсинов АДФ-рибозилтрансферазы включают токсин Mtx1 Lysinibacillus sphaericus. [ 32 ] и токсин Vip1/Vip2 Bacillus thuringiensis и некоторые члены токсинного комплекса (Tc) токсины грамотрицательных бактерий, таких как виды Photorhabdus и Xenorhabdus . Области белка Mtx1, богатые бета-листами, представляют собой лектиноподобные последовательности, которые могут участвовать во взаимодействиях гликолипидов. [ 33 ]

Протеолиз митоген-активируемых протеинкиназных киназ (МАРКК)

[ редактировать ]

Компонентом А летального токсина токсина сибирской язвы является цинк - металлопротеаза , которая проявляет специфичность к консервативному семейству митоген-активируемых протеинкиназ . Потеря этих белков приводит к нарушению клеточной сигнализации, что, в свою очередь, делает клетку нечувствительной к внешним раздражителям, поэтому иммунный ответ не запускается.

Повышение внутриклеточного уровня цАМФ

[ редактировать ]

Токсин сибирской язвы, отечный токсин, вызывает приток ионов кальция в клетку-мишень. Впоследствии это повышает внутриклеточные уровни цАМФ . Это может глубоко изменить любой тип иммунного ответа, ингибируя лейкоцитов пролиферацию , фагоцитоз и провоспалительных цитокинов высвобождение .

Холестеринзависимые цитолизины

[ редактировать ]
ЭМ-реконструкция препоры пневмолизина
а) Строение перфринголизина О [ 34 ] и б) структура PluMACPF. [ 35 ] В обоих белках два небольших кластера α-спиралей , которые раскручиваются и прокалывают мембрану, отмечены розовым цветом. ( ПДБ : 1ПФО , 2QP2 )

CDC , такие как пневмолизин из S. pneumoniae , образуют поры размером до 260 Å (26 нм), содержащие от 30 до 44 мономерных звеньев. [ 36 ] Электронно-микроскопические исследования пневмолизина показывают, что он собирается в большие мультимерные периферические мембранные комплексы перед тем, как претерпевать конформационные изменения, при которых группа α-спиралей в каждом мономере превращается в удлиненные амфипатические β-шпильки , охватывающие мембрану, что напоминает α-спирали в каждом мономере. -гемолизин, хотя и в гораздо большем масштабе (рис. 3). CDC гомологичны MACPF , и предполагается, что оба семейства используют общий механизм (рис. 4). семейству порообразующих токсинов [ 35 ] эукариот Белки MACPF участвуют в иммунной защите и содержатся в таких белках, как перфорин и комплемент C9. [ 37 ] хотя перивителлин-2 представляет собой MACPF, прикрепленный к доставляющему лектину , который обладает энтеротоксическими и нейротоксическими свойствами по отношению к мышам. [ 1 ] [ 2 ] [ 38 ]

Семейство высококонсервативных холестерин-зависимых цитолизинов, тесно связанных с перфринголизином Clostridium perfringens, продуцируется бактериями всего отряда Bacillales и включает антролизин, альвеолизин и сфериколизин. [ 29 ] Было показано, что сфериколизин проявляет токсичность для ограниченного круга насекомых, которым вводили очищенный белок. [ 39 ]

Биологическая функция

[ редактировать ]

Бактерии могут тратить много времени и энергии на выработку этих токсинов: CPE может составлять до 15% сухой массы C. perfringens во время споруляции . [ нужна ссылка ] Считается, что целью токсинов является одно из следующих:

  • Защита от фагоцитоза , например, макрофагов . [ 40 ]
  • Внутри хозяина , вызывая реакцию, благоприятную для размножения бактерий, например, при холере . [ 40 ] или, в случае инсектицидных бактерий, уничтожение насекомого, чтобы обеспечить в трупе богатый источник питательных веществ для роста бактерий.
  • Еда: после того, как клетка-мишень разорвалась и выпустила свое содержимое, бактерии могут собирать из остатков питательные вещества или, как указано выше, бактерии могут колонизировать трупы насекомых.
  • млекопитающих Окружающая среда: Иммунный ответ помогает создать анаэробную среду, необходимую анаэробным бактериям. [ нужна ссылка ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б Джильо М.Л., Итуарте С., Милези В., Дреон М.С., Брола Т.Р., Карамело Дж. и др. (август 2020 г.). «Экзаптация двух древних иммунных белков в новый димерный порообразующий токсин у улиток». Журнал структурной биологии . 211 (2): 107531. doi : 10.1016/j.jsb.2020.107531 . hdl : 11336/143650 . ПМИД   32446810 . S2CID   218873723 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Джильо М.Л., Итуарте С., Ибаньес А.Е., Дреон М.С., Прието Э., Фернандес П.Е., Херас Х. (13 марта 2020 г.). «Новая роль молекул врожденного иммунитета животных: энтеротоксическая активность MACPF-токсина яйца улитки» . Границы в иммунологии . 11 : 428. дои : 10.3389/fimmu.2020.00428 . ПМК   7082926 . ПМИД   32231667 .
  3. ^ Перейти обратно: а б Мюллер М., Граушопф У., Майер Т., Глокшубер Р., Бан Н. (июнь 2009 г.). «Структура поры цитолитического альфа-спирального токсина раскрывает механизм ее сборки». Природа . 459 (7247): 726–730. Бибкод : 2009Natur.459..726M . дои : 10.1038/nature08026 . ПМИД   19421192 . S2CID   205216795 .
  4. ^ Структура канала гастермина А в липидном бислое.
  5. ^ КАНЕ, Люсия; Гусман, Фанни; Балатти, Петух; Даса Миллоне, Мария-Антуанетта; Пуччи Молинерис, Мелиса; МАТЕ, Сабина; МАРТИНИ, М. Флоренсия; Херлакс, Ванеса (24 мая 2023 г.). «Биофизический анализ для оценки взаимодействия CRAC и CARC Riot пептидов альфа-гемолизина Escherichia coli с мембранами» . Биохимия . 62 (12): 1994–2011. doi : 10.1021/acs.biochem.3c00164 . ISSN   0006-2960 . ПМИД   37224476 .
  6. ^ Сонг Л., Хобо М.Р., Шустак С., Чели С., Бэйли Х., Гуо Дж.Э. (декабрь 1996 г.). «Структура стафилококкового альфа-гемолизина, гептамерной трансмембранной поры». Наука . 274 (5294): 1859–1866. Бибкод : 1996Sci...274.1859S . дои : 10.1126/science.274.5294.1859 . ПМИД   8943190 . S2CID   45663016 .
  7. ^ Перейти обратно: а б Гийе В., Роблин П., Вернер С., Корайола М., Менестрина Г., Монтейл Х. и др. (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура компонента лейкотоксина S: новый взгляд на стафилококковые порообразующие токсины» . Журнал биологической химии . 279 (39): 41028–41037. дои : 10.1074/jbc.M406904200 . ПМИД   15262988 .
  8. ^ Паркер М.В., Бакли Дж.Т., Постма Дж.П., Такер А.Д., Леонард К., Паттус Ф., Церноглу Д. (январь 1994 г.). «Структура проаэролизина токсина Aeromonas в его водорастворимом и мембранно-канальном состояниях». Природа . 367 (6460): 292–295. Бибкод : 1994Natur.367..292P . дои : 10.1038/367292a0 . ПМИД   7510043 . S2CID   4371932 .
  9. ^ Коул А.Р., Гиберт М., Попофф М., Мосс Д.С., Титболл Р.В., Басак А.К. (август 2004 г.). « Эпсилон-токсин Clostridium perfringens демонстрирует структурное сходство с порообразующим токсином аэролизином». Структурная и молекулярная биология природы . 11 (8): 797–8. дои : 10.1038/nsmb804 . ПМИД   15258571 . S2CID   24508677 .
  10. ^ Перейти обратно: а б Танабалу Т., Портер АГ (апрель 1996 г.). «Ген Bacillus sphaericus, кодирующий новый тип комариного токсина массой 31,8 кДа». Джин . 170 (1): 85–89. дои : 10.1016/0378-1119(95)00836-5 . ПМИД   8621095 .
  11. ^ Лю Дж.В., Портер А.Г., Ви БАЙ, Танабалу Т. (июнь 1996 г.). «Новый ген из девяти штаммов Bacillus sphaericus, кодирующий высококонсервативные комариные токсины массой 35,8 килодальтон» . Прикладная и экологическая микробиология . 62 (6): 2174–2176. Бибкод : 1996ApEnM..62.2174L . дои : 10.1128/АЕМ.62.6.2174-2176.1996 . ПМК   167996 . ПМИД   8787415 .
  12. ^ Перейти обратно: а б Берри С., Крикмор Н. (январь 2017 г.). «Структурная классификация инсектицидных белков - К характеристике новых токсинов in silico» (PDF) . Журнал патологии беспозвоночных . 142 : 16–22. дои : 10.1016/j.jip.2016.07.015 . ПМИД   27480403 .
  13. ^ US 7078592 , Rupar MJ, Donovan WP, Chu CR, Pease E, Tan Y, Slaney AC, Malvar TM, Baum JA, «Нуклеиновые кислоты, кодирующие полипептиды, токсичные для жесткокрылых, и содержащие их трансгенные растения, устойчивые к насекомым», выдан в 2007 г., присвоен компании Monsanto Technology LLC (Сент-Луис, Миссури)  
  14. ^ Оэй С., Хиндли Дж., Берри С. (ноябрь 1990 г.). «Анализ генов, кодирующих токсины 51,4 и 41,9 кДа Bacillus sphaericus 2297, методом делеционного мутагенеза: конструирование слитых белков» . Письма FEMS по микробиологии . 60 (3): 265–273. дои : 10.1016/0378-1097(90)90315-h . ПМИД   2083839 .
  15. ^ Джонс Г.В., Нильсен-Леру С., Ян Й., Юань З., Дюма В.Ф., Моннерат Р.Г., Берри С. (декабрь 2007 г.). «Новый токсин Cry с уникальной двухкомпонентной зависимостью от Bacillus sphaericus» . Журнал ФАСЭБ . 21 (14): 4112–4120. дои : 10.1096/fj.07-8913com . ПМИД   17646596 . S2CID   15049423 .
  16. ^ Эллис Р.Т., Стокхофф Б.А., Стэмп Л., Шнепф Х.Э., Шваб Г.Е., Кнут М. и др. (март 2002 г.). «Новые бинарные инсектицидные кристаллические белки Bacillus thuringiensis, активные в отношении западного кукурузного жука, Diabrotica virgifera virgifera LeConte» . Прикладная и экологическая микробиология . 68 (3): 1137–1145. Бибкод : 2002ApEnM..68.1137E . дои : 10.1128/АЕМ.68.3.1137-1145.2002 . ПМЦ   123759 . ПМИД   11872461 .
  17. ^ ПДБ 3о44 Де С., Олсон Р. (май 2011 г.). «Кристаллическая структура гептамера цитолизина Vibrio cholerae обнаруживает общие черты среди разрозненных порообразующих токсинов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (18): 7385–7390. Бибкод : 2011PNAS..108.7385D . дои : 10.1073/pnas.1017442108 . ПМК   3088620 . ПМИД   21502531 .
  18. ^ ПДБ 3b07 Ямасита К., Каваи Ю., Танака Ю., Хирано Н., Канеко Дж., Томита Н. и др. (октябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура октамерной поры стафилококкового γ-гемолизина раскрывает механизм образования пор β-цилиндра за счет двух компонентов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (42): 17314–17319. Бибкод : 2011PNAS..10817314Y . дои : 10.1073/pnas.1110402108 . ПМК   3198349 . ПМИД   21969538 .
  19. ^ ПДБ 1T5R Гийе В., Роблин П., Вернер С., Корайола М., Менестрина Г., Монтейл Х. и др. (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура компонента лейкотоксина S: новый взгляд на стафилококковые порообразующие токсины» . Журнал биологической химии . 279 (39): 41028–41037. дои : 10.1074/jbc.M406904200 . ПМИД   15262988 .
  20. ^ Де С., Олсон Р. (май 2011 г.). «Кристаллическая структура гептамера цитолизина Vibrio cholerae обнаруживает общие черты среди разрозненных порообразующих токсинов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (18): 7385–7390. Бибкод : 2011PNAS..108.7385D . дои : 10.1073/pnas.1017442108 . ПМК   3088620 . ПМИД   21502531 .
  21. ^ Ямасита К., Каваи Ю., Танака Ю., Хирано Н., Канеко Дж., Томита Н. и др. (октябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура октамерной поры стафилококкового γ-гемолизина раскрывает механизм образования пор β-цилиндра за счет двух компонентов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (42): 17314–17319. Бибкод : 2011PNAS..10817314Y . дои : 10.1073/pnas.1110402108 . ПМК   3198349 . ПМИД   21969538 .
  22. ^ Шварц Дж.Л., Потвин Л., Ку Ф., Чарльз Дж.Ф., Берри С., Хамфрис М.Дж. и др. (ноябрь 2001 г.). «Пермеабилизация модельных липидных мембран комариным бинарным токсином Bacillus sphaericus и его отдельными компонентами». Журнал мембранной биологии . 184 (2): 171–183. дои : 10.1007/s00232-001-0086-1 . ПМИД   11719853 . S2CID   22113520 .
  23. ^ Кокмус С., Дэвидсон Э.В., Купер К. (май 1997 г.). «Электрофизиологические эффекты бинарного токсина Bacillus sphaericus на культивируемые клетки комаров». Журнал патологии беспозвоночных . 69 (3): 197–204. дои : 10.1006/jipa.1997.4660 . ПМИД   9170345 .
  24. ^ Опота О, Готье Н.К., Дой А., Берри С., Гунон П., Лемичес Э., Паурон Д. (февраль 2011 г.). «Бинарный токсин Bacillus sphaericus вызывает аутофагию клеток-хозяев в ответ на интоксикацию» . ПЛОС ОДИН . 6 (2): e14682. Бибкод : 2011PLoSO...614682O . дои : 10.1371/journal.pone.0014682 . ПМК   3038859 . ПМИД   21339824 .
  25. ^ Тансонгчароен С., Чомани Н., Промдонкой Б., Бунсерм П. (июнь 2015 г.). «Бинарный токсин Lysinibacillus sphaericus индуцирует апоптоз у восприимчивых личинок Culex quinquefasciatus». Журнал патологии беспозвоночных . 128 : 57–63. дои : 10.1016/j.jeep.2015.04.008 . ПМИД   25958262 .
  26. ^ де Мело Дж.В., Джонс Г.В., Берри С., Васконселос Р.Х., де Оливейра К.М., Фуртадо А.Ф. и др. (июль 2009 г.). «Цитопатологические эффекты токсина Bacillus sphaericus Cry48Aa/Cry49Aa на чувствительных к бинарному токсину и устойчивых к бинарному токсину личинках Culex quinquefasciatus» . Прикладная и экологическая микробиология . 75 (14): 4782–4789. Бибкод : 2009ApEnM..75.4782D . дои : 10.1128/АЕМ.00811-09 . ПМК   2708442 . ПМИД   19502449 .
  27. ^ Нарва К.Э., Ван Н.С., Герман Р. (январь 2017 г.). «Соображения безопасности, основанные на структуре и функциях Cry34Ab1/Cry35Ab1». Журнал патологии беспозвоночных . 142 : 27–33. дои : 10.1016/j.jip.2016.07.019 . ПМИД   27480405 .
  28. ^ Фудзита К., Катахира Дж., Хоригучи Ю., Сонода Н., Фурусе М., Цукита С. (июль 2000 г.). «Энтеротоксин Clostridium perfringens связывается со второй внеклеточной петлей клаудина-3, интегрального мембранного белка с плотными соединениями». Письма ФЭБС . 476 (3): 258–261. дои : 10.1016/S0014-5793(00)01744-0 . HDL : 2433/150516 . ПМИД   10913624 . S2CID   10333473 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Сильва-Филья М.Х., Нильсен-Леру С., Чарльз Дж.Ф. (август 1999 г.). «Идентификация рецептора кристаллического токсина Bacillus sphaericus в мембране щеточной каймы комара Culex pipiens (Diptera: Culicidae)». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 29 (8): 711–721. дои : 10.1016/S0965-1748(99)00047-8 . ПМИД   10451923 .
  30. ^ Феррейра Л.М., Роман Т.П., де-Мело-Нето ОП, Сильва-Филья М.Х. (август 2010 г.). «Ортолог рецептора Cpm1/Cqm1 у Aedes aegypti экспрессируется как α-глюкозидаза, заякоренная в средней кишке GPI, которая не связывается с инсектицидным бинарным токсином». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 40 (8): 604–610. дои : 10.1016/j.ibmb.2010.05.007 . ПМИД   20685335 .
  31. ^ Донован В.П., Донован Дж.К., Слейни AC (2000). «Композиции CryET33 и CryET34 Bacillus thuringiensis и их применение». Компания Монсанто (патент) .
  32. ^ Танабалу Т. Клонирование и характеристика гена, кодирующего токсин массой 100 кДа из Bacillus sphaericus SSII-1, и экспрессия инсектицидных токсинов в Caulobacter crescentus (докторская диссертация). Институт молекулярной и клеточной биологии Национального университета Сингапура.
  33. ^ Трейбер Н., Райнерт Д.Д., Карпуска И., Акториес К., Шульц Г.Е. (август 2008 г.). «Строение и механизм действия комариного голотоксина». Журнал молекулярной биологии . 381 (1): 150–159. дои : 10.1016/j.jmb.2008.05.067 . ПМИД   18586267 .
  34. ^ Россджон Дж., Фейл СК, МакКинстри В.Дж., Твитен Р.К., Паркер М.В. (май 1997 г.). «Структура холестеринсвязывающего, тиол-активируемого цитолизина и модель его мембранной формы» . Клетка . 89 (5): 685–692. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80251-2 . ПМИД   9182756 . S2CID   8345038 .
  35. ^ Перейти обратно: а б Росадо С.Дж., Бакл А.М., Лоу Р.Х., Батчер Р.Э., Кан В.Т., Бёрд Ч.С. и др. (сентябрь 2007 г.). «Общая складка обеспечивает защиту позвоночных и бактериальную атаку» . Наука . 317 (5844): 1548–1551. Бибкод : 2007Sci...317.1548R . дои : 10.1126/science.1144706 . ПМИД   17717151 . S2CID   20372720 .
  36. ^ Тилли С.Дж., Орлова Е.В., Гилберт Р.Дж., Эндрю П.В., Сайбил Х.Р. (апрель 2005 г.). «Структурные основы образования пор бактериальным токсином пневмолизином» . Клетка . 121 (2): 247–256. дои : 10.1016/j.cell.2005.02.033 . ПМИД   15851031 . S2CID   1613454 .
  37. ^ Чопп Дж., Массон Д., Стэнли К.К. (1986). «Структурное / функциональное сходство между белками, участвующими в цитолизе, опосредованном комплементом и цитотоксическими Т-лимфоцитами». Природа . 322 (6082): 831–834. Бибкод : 1986Natur.322..831T . дои : 10.1038/322831a0 . ПМИД   2427956 . S2CID   4330219 .
  38. ^ Дреон М.С., Фрасса М.В., Сеолин М., Итуарте С., Цю Дж.В., Сан Дж. и др. (30 мая 2013 г.). ван дер Гут Ф.Г. (ред.). «Новая защита животных от хищников: нейротоксин яиц улитки, сочетающий в себе лектин и порообразующие цепи, который напоминает защиту растений, а бактерии атакуют токсины» . ПЛОС ОДИН . 8 (5): e63782. Бибкод : 2013PLoSO...863782D . дои : 10.1371/journal.pone.0063782 . ПМЦ   3667788 . ПМИД   23737950 .
  39. ^ Нишиваки Х., Накашима К., Исида С., Кавамура Т., Мацуда К. (май 2007 г.). «Клонирование, функциональная характеристика и механизм действия нового инсектицидного порообразующего токсина сфериколизина, продуцируемого Bacillus sphaericus» . Прикладная и экологическая микробиология . 73 (10): 3404–3411. Бибкод : 2007ApEnM..73.3404N . дои : 10.1128/AEM.00021-07 . ПМК   1907092 . ПМИД   17400778 .
  40. ^ Перейти обратно: а б Альбертс Б. , Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (март 2002 г.). Молекулярная биология клетки (твердый переплет; вес 7,6 фунтов) (4-е изд.). Рутледж. ISBN  978-0-8153-3218-3 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
В Wikimedia Commons есть медиафайлы, связанные с цитотоксическими белками, образующими поры .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Pore-forming_toxin&oldid=1219972271"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 2be512281eed167270e309f50d4e1165__1713651840
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/2b/65/2be512281eed167270e309f50d4e1165.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Pore-forming toxin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)