Гамма-глутамилтрансфераза

Гамма-глутамилтрансфераза
Гамма-глутамилтрансфераза
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.3.2.2
Номер CAS.	9046-27-9
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Гамма-глутамилтранспептидаза
Гамма-глутамилтранспептидаза
Идентификаторы
Символ	G_glu_transpept
Пфам	PF01019
ИнтерПро	IPR000101
PROSITE	PDOC00404
Мембраном	274
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

гамма-глутамилтрансфераза 1

Идентификаторы

Символ

ГГТ1

Альт. символы

ГГТ

Другие данные

Хр. 22 q11.1-11.2

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

гамма-глутамилтрансфераза 2

Идентификаторы

Символ

ГГТ2

Альт. символы

ГГТ

Другие данные

Хр. 22 q11.1-11.2

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Гамма-глутамилтрансфераза (также γ-глутамилтрансфераза , ГГТ , гамма-ГТ , гамма-глутамилтранспептидаза ; ^{[ 1 ]} EC 2.3.2.2 ) представляет собой трансферазу (тип фермента ), которая катализирует перенос гамма -глутамила функциональных групп от молекул, таких как глутатион, к акцептору, которым может быть аминокислота , пептид или вода (образуя глутамат ). ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^: 268 ГГТ играет ключевую роль в цикле гамма-глутамила , пути синтеза и деградации глутатиона, а также лекарств и ксенобиотиков . детоксикации ^{[ 3 ]} Другие данные указывают на то, что ГГТ также может выполнять прооксидантную роль, оказывая регуляторное воздействие на различных уровнях передачи клеточного сигнала и клеточной патофизиологии. ^{[ 4 ]} Эта трансфераза обнаруживается во многих тканях, наиболее заметной из которых является печень , и имеет значение в медицине как диагностический маркер.

Номенклатура

Название γ-глутамилтрансфераза предпочитает Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии . ^{[ 5 ]}^{[ 2 ]} Группа экспертов по ферментам Международной федерации клинической химии также использовала это название. ^{[ 6 ]}^{[ 2 ]} Старое название — гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП). ^{[ 2 ]}

Функция

ГГТ присутствует в клеточных мембранах многих тканей, включая почки , желчные протоки , поджелудочную железу , желчный пузырь , селезенку , сердце , мозг и семенные пузырьки . ^{[ 7 ]} Участвует в переносе аминокислот через клеточную мембрану. ^{[ 8 ]} и лейкотриенов . метаболизм ^{[ 9 ]} Он также участвует в метаболизме глутатиона путем переноса глутамильной группы на различные молекулы-акцепторы, включая воду, некоторые L -аминокислоты и пептиды, оставляя цистеиновый продукт для сохранения внутриклеточного гомеостаза окислительного стресса . ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]} Эта общая реакция:

(5-L-глутамил)-пептид + аминокислота ⇌ пептид + 5-L-глутамил-аминокислота

Биохимия

У прокариот и эукариотов ГГТ состоит из двух полипептидных цепей, тяжелой и легкой субъединицы, процессированных из одноцепочечного предшественника путем автокаталитического расщепления. ^{[ 12 ]} Известно, что активный центр ГГТ расположен в легкой субъединице. ^{[ нужна ссылка ]}

Котрансляционное N -гликозилирование играет важную роль в правильном автокаталитическом расщеплении и правильном сворачивании GGT. Было показано, что мутации одного сайта в остатках аспарагина приводят к образованию функционально активной, но немного менее термостабильной версии фермента in vitro, в то время как нокаут всех остатков аспарагина приводит к накоплению нерасщепленной пропептидной формы фермента. ^{[ 12 ]}

Клиническое значение

ГГТ преимущественно используется в качестве диагностического маркера заболеваний печени . ^{[ нужна ссылка ]} Повышенную активность ГГТ в сыворотке крови можно обнаружить при заболеваниях печени, желчевыводящей системы, поджелудочной железы и почек. ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} Скрытое повышение уровня ГГТ обычно наблюдается у пациентов с хроническими вирусными гепатитами , для развития которых часто требуется 12 месяцев и более. ^{[ нужна ссылка ]}

Результаты отдельных тестов всегда следует интерпретировать с использованием референтного диапазона лаборатории, проводившей тест, хотя примерные референтные диапазоны составляют 15–85 МЕ/л для мужчин и 5–55 МЕ/л для женщин. ^{[ 15 ]} ГГТ аналогичен щелочной фосфатазе (ЩФ) при выявлении заболеваний желчевыводящих путей . Действительно, эти два маркера хорошо коррелируют, хотя существуют противоречивые данные о том, имеет ли ГГТ лучшую чувствительность . ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} В целом, ЩФ по-прежнему остается первым тестом на заболевание желчевыводящих путей . Основная ценность ГГТ заключается в подтверждении того, что повышение ЩФ на самом деле связано с заболеванием желчевыводящих путей; ЩФ также может повышаться при некоторых заболеваниях костей, а ГГТ — нет. ^{[ 17 ]}

Употребление алкоголя

ГГТ повышается при приеме большого количества алкоголя (нужна справка). Однако определение высоких уровней общей активности ГГТ в сыворотке не является специфичным для алкогольной интоксикации. ^{[ 18 ]} и измерение выбранных сывороточных форм фермента дают более конкретную информацию. ^{[ 19 ]} Изолированное повышение или непропорциональное повышение по сравнению с другими ферментами печени (такими как АЛТ или аланинаминаза ) может указывать на вредное употребление алкоголя или алкогольное заболевание печени . ^{[ 20 ]} и может указывать на чрезмерное употребление алкоголя за 3 или 4 недели до теста. ^{[ нужна ссылка ]} Механизм этого повышения неясен. Алкоголь может увеличивать выработку ГГТ, индуцируя выработку микросом печени, или вызывать утечку ГГТ из гепатоцитов . ^{[ 21 ]}

Ксенобиотики

Многие лекарства могут повышать уровень ГГТ, включая фенобарбитон и фенитоин . ^{[ 22 ]} Иногда сообщалось о повышении ГГТ после приема нестероидных противовоспалительных препаратов (включая аспирин ), зверобоя и кавы . ^{[ 23 ]}

Сердечно-сосудистые заболевания

Совсем недавно было обнаружено, что слегка повышенный уровень ГГТ в сыворотке коррелирует с сердечно-сосудистыми заболеваниями и активно исследуется как маркер сердечно-сосудистого риска. ГГТ фактически накапливается в атеросклеротических бляшках . ^{[ 24 ]} предполагая потенциальную роль в патогенезе сердечно-сосудистых заболеваний, ^{[ 25 ]} и циркулирует в крови в виде отдельных белковых агрегатов, ^{[ 19 ]} некоторые из них, по-видимому, связаны с конкретными патологиями, такими как метаболический синдром , алкогольная зависимость и хроническое заболевание печени .

Повышенный уровень ГГТ также может быть следствием застойной сердечной недостаточности . ^{[ 26 ]}

Новообразования

ГГТ экспрессируется на высоких уровнях во многих различных опухолях. Известно, что он ускоряет рост опухоли и повышает устойчивость опухолей к цисплатину. ^{[ 27 ]}

Примеры

Человеческие белки, принадлежащие к этому семейству, включают GGT1 , GGT2 , GGT6 , GGTL3 , GGTL4 , GGTLA1 и GGTLA4 .

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б Тейт СС, Мейстер А (1985). «[50] γ-глутамилтранспептидаза из почек» . гамма-глутамилтранспептидаза из почек . Методы энзимологии. Том. 113. С. 400–19 . дои : 10.1016/S0076-6879(85)13053-3 . ISBN 978-0-12-182013-8 . ПМИД 2868390 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Уитфилд Дж. Б. (август 2001 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза». Критические обзоры клинических лабораторных наук . 38 (4): 263–355. дои : 10.1080/20014091084227 . ПМИД 11563810 . S2CID 1070555 .
^ Кортэй С., Остер Т., Мишле Ф., Висвикис А., Дидерих М., Веллман М., Сист Г. (июнь 1992 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза: нуклеотидная последовательность кДНК поджелудочной железы человека. Доказательства повсеместного распространения полипептида гамма-глутамилтрансферазы в тканях человека». Биохимическая фармакология . 43 (12): 2527–33. дои : 10.1016/0006-2952(92)90140-E . ПМИД 1378736 .
^ Доминичи С., Паолички А., Корти А., Маелларо Э., Помпелла А. (2005). «Прооксидантные реакции, которым способствует активность растворимой и клеточно-связанной γ-глутамилтрансферазы» . Прооксидантные реакции, которым способствует активность растворимой и связанной с клетками гамма-глутамилтрансферазы . Методы энзимологии. Том. 401. С. 484–501 . дои : 10.1016/S0076-6879(05)01029-3 . ISBN 978-0-12-182806-6 . ПМИД 16399404 .
^ «ЭК 2.3.2.2» . Международный союз биохимии и молекулярной биологии. 2011 . Проверено 9 октября 2016 г.
^ Шоу Л.М., Стрёмме Дж.Х., Лондон Дж.Л., Теодорсен Л. (декабрь 1983 г.). «Международная федерация клинической химии. Научный комитет, Аналитическая секция. Экспертная группа по ферментам. Методы IFCC для измерения ферментов. Часть 4. Методы IFCC для гамма-глутамилтрансферазы [(гамма-глутамил)-пептид: аминокислота гамма-глутамилтрансфераза, EC 2.3.2.2]. Документ IFCC, этап 2, проект 2, 1983-01 с целью получения рекомендации IFCC». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 135 (3): 315–338Ф. дои : 10.1016/0009-8981(83)90291-7 . ПМИД 6141014 .
^ Гольдберг Д.М. (1980). «Структурные, функциональные и клинические аспекты гамма-глутамилтрансферазы». Критические обзоры CRC в клинических лабораторных науках . 12 (1): 1–58. дои : 10.3109/10408368009108725 . ПМИД 6104563 .
^ Мейстер А. (август 1974 г.). «Гамма-глутамиловый цикл. Заболевания, связанные с недостаточностью специфических ферментов». Анналы внутренней медицины . 81 (2): 247–53. дои : 10.7326/0003-4819-81-2-247 . ПМИД 4152527 .
^ Раульф М., Стюнинг М., Кениг В. (май 1985 г.). «Метаболизм лейкотриенов L-гамма-глутамилтранспептидазой и дипептидазой из полиморфноядерных гранулоцитов человека» . Иммунология . 55 (1): 135–47. ПМЦ 1453575 . ПМИД 2860060 .
^ Шульман Дж.Д., Гудман С.И., Мейс Дж.В., Патрик А.Д., Титце Ф., Батлер Э.Дж. (июль 1975 г.). «Глутатионурия: врожденное нарушение метаболизма из-за тканевого дефицита гамма-глутамилтранспептидазы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 65 (1): 68–74. дои : 10.1016/S0006-291X(75)80062-3 . ПМИД 238530 .
^ Ёкояма Х (июнь 2007 г.). «[Гамма-глутамилтранспептидаза (гаммаГТФ) в эпоху метаболического синдрома]». Нихон Арукору Якубуцу Игаккай Засши = Японский журнал исследований алкоголя и наркозависимости (на японском языке). 42 (3): 110–24. ПМИД 17665541 .
^ Jump up to: ^а ^б Уэст М.Б., Уикхэм С., Квиналти Л.М., Павлович Р.Э., Ли С., Ханиган М.Х. (19 августа 2011 г.). «Автокаталитическое расщепление человеческой гамма-глутамилтранспептидазы сильно зависит от N-гликозилирования аспарагина 95» . Журнал биологической химии . 286 (33): 28876–28888. дои : 10.1074/jbc.M111.248823 . ISSN 1083-351X . ПМК 3190695 . ПМИД 21712391 .
^ Fine A, McIntosh WB (май 1975 г.). «Повышение уровня гамма-глутамилтранспептидазы в сыворотке крови при терминальной стадии хронической почечной недостаточности» . Шотландский медицинский журнал . 20 (3): 113–115. дои : 10.1177/003693307502000309 . ISSN 0036-9330 . ПМИД 242073 . S2CID 23177210 .
^ Эндре З.Х., Пикеринг Дж.В., Уокер Р.Дж., Девараджан П., Эдельштейн К.Л., Бонвентре Дж.В., Фрэмптон К.М., Беннетт М.Р., Ма Кью, Саббисетти В.С., Вайдья В.С., Уолчер А.М., Шоу ГМ, Хендерсон С.Дж., Неджат М., Шоллум Дж.Б., Джордж П.М. (2 мая 2011 г.). «Улучшение показателей мочевых биомаркеров острого повреждения почек у больных в критическом состоянии путем стратификации по продолжительности повреждения и исходной функции почек» . Почки Интернешнл . 79 (10): 1119–1130. дои : 10.1038/ki.2010.555 . ISSN 0085-2538 . ПМЦ 3884688 . ПМИД 21307838 .
^ Мэннион CM (2012). Общее лабораторное руководство (PDF) . Отделение патологии Медицинского центра Университета Хакенсака. п. 129 . Проверено 20 февраля 2014 г.
^ Бетро М.Г., Ун Р.К., Эдвардс Дж.Б. (ноябрь 1973 г.). «Гамма-глутамилтранспептидаза при заболеваниях печени и костей». Американский журнал клинической патологии . 60 (5): 672–8. дои : 10.1093/ajcp/60.5.672 . ПМИД 4148049 .
^ Jump up to: ^а ^б Лам Дж., Гамбино С.Р. (апрель 1972 г.). «Активность сывороточной гамма-глутамилтранспептидазы как индикатор заболевания печени, поджелудочной железы или костей» . Клиническая химия . 18 (4): 358–62. дои : 10.1093/клинчем/18.4.358 . ПМИД 5012259 .
^ Лами Дж., Бэглин М.К., Феррант Дж.П., Вейл Дж. (1974). «Определение гамма-глутамилтранспептидазы в алкоголе после отлучения от груди». Клин Чим Акта . 56 (2): 169–73. дои : 10.1016/0009-8981(74)90225-3 . ПМИД 4154814 .
^ Jump up to: ^а ^б Францини М., Браманти Е., Оттавиано В., Гири Е., Скатена Ф., Барсакки Р., Помпелла А., Донато Л., Эмдин М., Паолички А. (март 2008 г.). «Метод высокоэффективной гель-фильтрационной хроматографии для анализа фракции гамма-глутамилтрансферазы». Аналитическая биохимия . 374 (1): 1–6. дои : 10.1016/j.ab.2007.10.025 . hdl : 11382/3163 . ПМИД 18023410 .
^ Каплан М.М., Матлофф Д.С., Селинджер М.Дж., Куарони Э.Г. (1985). «Биохимические основы нарушений ферментов сыворотки крови при алкогольной болезни печени». В Чанге, Северная Каролина, Чао Х.М. (ред.). Раннее выявление злоупотребления алкоголем, Материалы семинара 31 октября – 1 ноября 1983 г. Роквилл, Мэриленд: Национальный институт злоупотребления алкоголем и алкоголизма. стр. 186–198. LCCN 84601128 . Научная монография № 17.
^ Баруки Р., Чоберт М.Н., Финидори Дж., Аггербек М., Налпас Б., Ханун Дж. (1983). «Эффекты этанола на клеточную линию гепатомы крыс: индукция гамма-глутамилтрансферазы» . Гепатология . 3 (3): 323–9. дои : 10.1002/hep.1840030308 . ПМИД 6132864 . S2CID 84080031 .
^ Росалки С.Б., Тарлоу Д., Рау Д. (август 1971 г.). «Повышение уровня гамма-глутамилтранспептидазы в плазме у пациентов, получающих препараты, индуцирующие ферменты». Ланцет . 2 (7720): 376–7. дои : 10.1016/S0140-6736(71)90093-6 . ПМИД 4105075 .
^ «Использование, польза и дозировка кавы» . База данных трав . Наркотики.com.
^ Эмдин М., Помпелла А., Паолички А. (октябрь 2005 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза, атеросклероз и сердечно-сосудистые заболевания: запуск окислительного стресса в бляшках» . Тираж . 112 (14): 2078–80. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.105.571919 . ПМИД 16203922 .
^ Помпелла А., Эмдин М., Пассино С., Паолички А. (2004). «Значение сывороточной гамма-глутамилтрансферазы при сердечно-сосудистых заболеваниях». Клиническая химия и лабораторная медицина . 42 (10): 1085–91. дои : 10.1515/CCLM.2004.224 . ПМИД 15552264 . S2CID 4248204 .
^ Руттманн Э., Брант Л.Дж., Концин Х., Дием Дж., Рапп К., Улмер Х. (октябрь 2005 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза как фактор риска смертности от сердечно-сосудистых заболеваний: эпидемиологическое исследование в когорте из 163 944 взрослых австрийцев». Тираж . 112 (14): 2130–7. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.105.552547 . ПМИД 16186419 .
^ Ханиган М.Х., Галлахер BC, Таунсенд DM, Габарра V (апрель 1999 г.). «Гамма-глутамилтранспептидаза ускоряет рост опухоли и повышает устойчивость опухолей к цисплатину in vivo» . Канцерогенез . 20 (4): 553–559. дои : 10.1093/carcin/20.4.553 . ISSN 0143-3334 . ПМК 6522259 . ПМИД 10223181 .

Внешние ссылки

Энциклопедия MedlinePlus : Анализ крови на гамма-глутамилтранспептидазу (ГГТ)
гамма-глутамилтрансфераза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
GGT - Лабораторные тесты онлайн
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P19440 (гамма-глутамилтрансфераза 1) в PDBe-KB .

[Tate_1985-1] Jump up to: ^а ^б Тейт СС, Мейстер А (1985). «[50] γ-глутамилтранспептидаза из почек» . гамма-глутамилтранспептидаза из почек . Методы энзимологии. Том. 113. С. 400–19 . дои : 10.1016/S0076-6879(85)13053-3 . ISBN 978-0-12-182013-8 . ПМИД 2868390 .

[Whitfield_2001-2] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Уитфилд Дж. Б. (август 2001 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза». Критические обзоры клинических лабораторных наук . 38 (4): 263–355. дои : 10.1080/20014091084227 . ПМИД 11563810 . S2CID 1070555 .

[Courtay_1992-3] Кортэй С., Остер Т., Мишле Ф., Висвикис А., Дидерих М., Веллман М., Сист Г. (июнь 1992 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза: нуклеотидная последовательность кДНК поджелудочной железы человека. Доказательства повсеместного распространения полипептида гамма-глутамилтрансферазы в тканях человека». Биохимическая фармакология . 43 (12): 2527–33. дои : 10.1016/0006-2952(92)90140-E . ПМИД 1378736 .

[Dominici_2005-4] Доминичи С., Паолички А., Корти А., Маелларо Э., Помпелла А. (2005). «Прооксидантные реакции, которым способствует активность растворимой и клеточно-связанной γ-глутамилтрансферазы» . Прооксидантные реакции, которым способствует активность растворимой и связанной с клетками гамма-глутамилтрансферазы . Методы энзимологии. Том. 401. С. 484–501 . дои : 10.1016/S0076-6879(05)01029-3 . ISBN 978-0-12-182806-6 . ПМИД 16399404 .

[IUBMB-5] «ЭК 2.3.2.2» . Международный союз биохимии и молекулярной биологии. 2011 . Проверено 9 октября 2016 г.

[Shaw_1983-6] Шоу Л.М., Стрёмме Дж.Х., Лондон Дж.Л., Теодорсен Л. (декабрь 1983 г.). «Международная федерация клинической химии. Научный комитет, Аналитическая секция. Экспертная группа по ферментам. Методы IFCC для измерения ферментов. Часть 4. Методы IFCC для гамма-глутамилтрансферазы [(гамма-глутамил)-пептид: аминокислота гамма-глутамилтрансфераза, EC 2.3.2.2]. Документ IFCC, этап 2, проект 2, 1983-01 с целью получения рекомендации IFCC». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 135 (3): 315–338Ф. дои : 10.1016/0009-8981(83)90291-7 . ПМИД 6141014 .

[Goldberg_1980-7] Гольдберг Д.М. (1980). «Структурные, функциональные и клинические аспекты гамма-глутамилтрансферазы». Критические обзоры CRC в клинических лабораторных науках . 12 (1): 1–58. дои : 10.3109/10408368009108725 . ПМИД 6104563 .

[Meister_1974-8] Мейстер А. (август 1974 г.). «Гамма-глутамиловый цикл. Заболевания, связанные с недостаточностью специфических ферментов». Анналы внутренней медицины . 81 (2): 247–53. дои : 10.7326/0003-4819-81-2-247 . ПМИД 4152527 .

[Raulf_1985-9] Раульф М., Стюнинг М., Кениг В. (май 1985 г.). «Метаболизм лейкотриенов L-гамма-глутамилтранспептидазой и дипептидазой из полиморфноядерных гранулоцитов человека» . Иммунология . 55 (1): 135–47. ПМЦ 1453575 . ПМИД 2860060 .

[Schulman_1975-10] Шульман Дж.Д., Гудман С.И., Мейс Дж.В., Патрик А.Д., Титце Ф., Батлер Э.Дж. (июль 1975 г.). «Глутатионурия: врожденное нарушение метаболизма из-за тканевого дефицита гамма-глутамилтранспептидазы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 65 (1): 68–74. дои : 10.1016/S0006-291X(75)80062-3 . ПМИД 238530 .

[Yokoyama_2007-11] Ёкояма Х (июнь 2007 г.). «[Гамма-глутамилтранспептидаза (гаммаГТФ) в эпоху метаболического синдрома]». Нихон Арукору Якубуцу Игаккай Засши = Японский журнал исследований алкоголя и наркозависимости (на японском языке). 42 (3): 110–24. ПМИД 17665541 .

[:0-12] Jump up to: ^а ^б Уэст М.Б., Уикхэм С., Квиналти Л.М., Павлович Р.Э., Ли С., Ханиган М.Х. (19 августа 2011 г.). «Автокаталитическое расщепление человеческой гамма-глутамилтранспептидазы сильно зависит от N-гликозилирования аспарагина 95» . Журнал биологической химии . 286 (33): 28876–28888. дои : 10.1074/jbc.M111.248823 . ISSN 1083-351X . ПМК 3190695 . ПМИД 21712391 .

[13] Fine A, McIntosh WB (май 1975 г.). «Повышение уровня гамма-глутамилтранспептидазы в сыворотке крови при терминальной стадии хронической почечной недостаточности» . Шотландский медицинский журнал . 20 (3): 113–115. дои : 10.1177/003693307502000309 . ISSN 0036-9330 . ПМИД 242073 . S2CID 23177210 .

[14] Эндре З.Х., Пикеринг Дж.В., Уокер Р.Дж., Девараджан П., Эдельштейн К.Л., Бонвентре Дж.В., Фрэмптон К.М., Беннетт М.Р., Ма Кью, Саббисетти В.С., Вайдья В.С., Уолчер А.М., Шоу ГМ, Хендерсон С.Дж., Неджат М., Шоллум Дж.Б., Джордж П.М. (2 мая 2011 г.). «Улучшение показателей мочевых биомаркеров острого повреждения почек у больных в критическом состоянии путем стратификации по продолжительности повреждения и исходной функции почек» . Почки Интернешнл . 79 (10): 1119–1130. дои : 10.1038/ki.2010.555 . ISSN 0085-2538 . ПМЦ 3884688 . ПМИД 21307838 .

[Mannion_2012-15] Мэннион CM (2012). Общее лабораторное руководство (PDF) . Отделение патологии Медицинского центра Университета Хакенсака. п. 129 . Проверено 20 февраля 2014 г.

[Betro_1973-16] Бетро М.Г., Ун Р.К., Эдвардс Дж.Б. (ноябрь 1973 г.). «Гамма-глутамилтранспептидаза при заболеваниях печени и костей». Американский журнал клинической патологии . 60 (5): 672–8. дои : 10.1093/ajcp/60.5.672 . ПМИД 4148049 .

[Lum_1972-17] Jump up to: ^а ^б Лам Дж., Гамбино С.Р. (апрель 1972 г.). «Активность сывороточной гамма-глутамилтранспептидазы как индикатор заболевания печени, поджелудочной железы или костей» . Клиническая химия . 18 (4): 358–62. дои : 10.1093/клинчем/18.4.358 . ПМИД 5012259 .

[Lamy_1974-18] Лами Дж., Бэглин М.К., Феррант Дж.П., Вейл Дж. (1974). «Определение гамма-глутамилтранспептидазы в алкоголе после отлучения от груди». Клин Чим Акта . 56 (2): 169–73. дои : 10.1016/0009-8981(74)90225-3 . ПМИД 4154814 .

[Franzini_2006-19] Jump up to: ^а ^б Францини М., Браманти Е., Оттавиано В., Гири Е., Скатена Ф., Барсакки Р., Помпелла А., Донато Л., Эмдин М., Паолички А. (март 2008 г.). «Метод высокоэффективной гель-фильтрационной хроматографии для анализа фракции гамма-глутамилтрансферазы». Аналитическая биохимия . 374 (1): 1–6. дои : 10.1016/j.ab.2007.10.025 . hdl : 11382/3163 . ПМИД 18023410 .

[Kaplan_1985-20] Каплан М.М., Матлофф Д.С., Селинджер М.Дж., Куарони Э.Г. (1985). «Биохимические основы нарушений ферментов сыворотки крови при алкогольной болезни печени». В Чанге, Северная Каролина, Чао Х.М. (ред.). Раннее выявление злоупотребления алкоголем, Материалы семинара 31 октября – 1 ноября 1983 г. Роквилл, Мэриленд: Национальный институт злоупотребления алкоголем и алкоголизма. стр. 186–198. LCCN 84601128 . Научная монография № 17.

[Barouki_1983-21] Баруки Р., Чоберт М.Н., Финидори Дж., Аггербек М., Налпас Б., Ханун Дж. (1983). «Эффекты этанола на клеточную линию гепатомы крыс: индукция гамма-глутамилтрансферазы» . Гепатология . 3 (3): 323–9. дои : 10.1002/hep.1840030308 . ПМИД 6132864 . S2CID 84080031 .

[Rosalki_1971-22] Росалки С.Б., Тарлоу Д., Рау Д. (август 1971 г.). «Повышение уровня гамма-глутамилтранспептидазы в плазме у пациентов, получающих препараты, индуцирующие ферменты». Ланцет . 2 (7720): 376–7. дои : 10.1016/S0140-6736(71)90093-6 . ПМИД 4105075 .

[Drugs.com-23] «Использование, польза и дозировка кавы» . База данных трав . Наркотики.com.

[Emdin_2006-24] Эмдин М., Помпелла А., Паолички А. (октябрь 2005 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза, атеросклероз и сердечно-сосудистые заболевания: запуск окислительного стресса в бляшках» . Тираж . 112 (14): 2078–80. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.105.571919 . ПМИД 16203922 .

[Pompella_2004-25] Помпелла А., Эмдин М., Пассино С., Паолички А. (2004). «Значение сывороточной гамма-глутамилтрансферазы при сердечно-сосудистых заболеваниях». Клиническая химия и лабораторная медицина . 42 (10): 1085–91. дои : 10.1515/CCLM.2004.224 . ПМИД 15552264 . S2CID 4248204 .

[Ruttmann_2005-26] Руттманн Э., Брант Л.Дж., Концин Х., Дием Дж., Рапп К., Улмер Х. (октябрь 2005 г.). «Гамма-глутамилтрансфераза как фактор риска смертности от сердечно-сосудистых заболеваний: эпидемиологическое исследование в когорте из 163 944 взрослых австрийцев». Тираж . 112 (14): 2130–7. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.105.552547 . ПМИД 16186419 .

[27] Ханиган М.Х., Галлахер BC, Таунсенд DM, Габарра V (апрель 1999 г.). «Гамма-глутамилтранспептидаза ускоряет рост опухоли и повышает устойчивость опухолей к цисплатину in vivo» . Канцерогенез . 20 (4): 553–559. дои : 10.1093/carcin/20.4.553 . ISSN 0143-3334 . ПМК 6522259 . ПМИД 10223181 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

v т и Обмен веществ : липидный обмен – эйкозаноидов . метаболизма ферменты
Precursor	Phospholipase A2 Phospholipase C Diacylglycerol lipase
Prostanoids	Cyclooxygenase PTGS1 PTGS2 PGD2 synthase PGE synthase Prostaglandin-E2 9-reductase PGI2 synthase TXA synthase
Leukotrienes	5-Lipoxygenase activating protein/Arachidonate 5-lipoxygenase LTA4 hydrolase (B4 synthesis) LTC4 synthase Gamma-glutamyl transpeptidase LTD4 hydrolase
Ungrouped	HPGD

v т и Трансферазы : ацилтрансферазы ( EC 2.3)
2.3.1: other than amino-acyl groups	acetyltransferases: Acetyl-Coenzyme A acetyltransferase N-Acetylglutamate synthase Choline acetyltransferase Dihydrolipoyl transacetylase Acetyl-CoA C-acyltransferase Beta-galactoside transacetylase Chloramphenicol acetyltransferase N-acetyltransferase Serotonin N-acetyl transferase HGSNAT ARD1A Histone acetyltransferase P300/CBP NAT2 palmitoyltransferases: Carnitine O-palmitoyltransferase CPT1 CPT2 Serine C-palmitoyltransferase SPTLC1 SPTLC2 other: Acyltransferase like 2 Aminolevulinic acid synthase Beta-ketoacyl-ACP synthase Glyceronephosphate O-acyltransferase Lecithin—cholesterol acyltransferase Glycerol-3-phosphate O-acyltransferase 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase 2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase ABHD5
2.3.2: Aminoacyltransferases	Gamma-glutamyl transpeptidase Peptidyl transferase Transglutaminase Tissue transglutaminase Keratinocyte transglutaminase Factor XIII
2.3.3: converted into alkyl on transfer	Citrate synthase Decylcitrate synthase Citrate (Re)-synthase Decylhomocitrate synthase 2-methylcitrate synthase 2-ethylmalate synthase 3-ethylmalate synthase ATP citrate lyase Malate synthase HMG-CoA synthase HMGCS2 2-hydroxyglutarate synthase 3-propylmalate synthase 2-isopropylmalate synthase Homocitrate synthase Sulfoacetaldehyde acetyltransferase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)