Бета-окисление

В биохимии и метаболизме , бета-окисление (также β-окисление) представляет собой катаболический процесс в ходе которого молекулы жирных кислот расщепляются в цитозоле у прокариот и в митохондриях у эукариот с образованием ацетил-КоА . Ацетил-КоА входит в цикл лимонной кислоты , генерируя НАДН и ФАДН ₂ , которые являются переносчиками электронов, используемыми в цепи переноса электронов . Он назван так потому, что бета-углерод цепи жирной кислоты подвергается окислению и превращается в карбонильную группу, чтобы начать цикл заново. Бета-окислению в первую очередь способствует митохондриальный трифункциональный белок , ферментный комплекс, связанный с внутренней митохондриальной мембраной , хотя жирные кислоты с очень длинной цепью окисляются в пероксисомах .

Общая реакция одного цикла бета-окисления:

C _n -ацил-КоА + ФАД + НАД ⁺ + H ₂ O + КоА → C _{n -2} -ацил-КоА + ФАДН ₂ + НАДН + Н ⁺ + ацетил-КоА

Активация и мембранный транспорт

Свободные жирные кислоты не могут проникнуть ни в какую биологическую мембрану из-за своего отрицательного заряда. Свободные жирные кислоты должны проникать через клеточную мембрану посредством специфических транспортных белков , таких как транспортный белок жирных кислот семейства SLC27 . ^{[ 1 ]} Попав в цитозоль , следующие процессы переносят жирные кислоты в митохондриальный матрикс, чтобы могло произойти бета-окисление.

Длинноцепочечные жирные кислоты — КоА-лигаза катализирует реакцию между жирной кислотой и АТФ с образованием жирного ациладенилата, а также неорганического пирофосфата, который затем реагирует со свободным коферментом А с образованием жирного ацил-КоА-эфира и АМФ .
Если жирный ацил-КоА имеет длинную цепь, необходимо использовать карнитиновый челнок (показан в таблице ниже):
- Ацил-КоА переносится на гидроксильную группу карнитина карнитинпальмитоилтрансферазой I , расположенной на цитозольных поверхностях внешней и внутренней мембран митохондрий .
- Ацил-карнитин переносится внутрь с помощью карнитин-ацилкарнитин-транслоказы , тогда как карнитин переносится наружу.
- Ацил-карнитин превращается обратно в ацил-КоА под действием карнитинпальмитоилтрансферазы II , расположенной на внутренней поверхности внутренней митохондриальной мембраны . Высвобожденный карнитин возвращается в цитозоль, а ацилкарнитин доставляется в матрикс.
Если жирный ацил-КоА содержит короткую цепь, эти короткоцепочечные жирные кислоты могут просто диффундировать через внутреннюю митохондриальную мембрану.

Шаг 1	Шаг 2	Шаг 3	Шаг 4
Схематическая иллюстрация процесса липолиза (в жировой клетке), вызванного высоким уровнем адреналина и низким уровнем инсулина в крови. Адреналин связывается с бета-адренергическим рецептором в клеточной стенке адипоцита, что вызывает цАМФ выработку внутри клетки. цАМФ активирует протеинкиназу , которая фосфорилирует и активирует гормон-чувствительную липазу в жировых клетках. Эта липаза отщепляет свободные жирные кислоты от их прикрепления к глицерину в адипоцитах. Свободные жирные кислоты и глицерин затем попадают в кровь.	Схематическая иллюстрация транспорта свободных жирных кислот в крови, прикрепленных к альбумину плазмы , их диффузии через клеточную мембрану с помощью белка-переносчика и их активации с помощью АТФ с образованием ацил-КоА в цитозоле . На иллюстрации изображена 12-углеродная жирная кислота.	Схематическая иллюстрация переноса молекулы ацил-КоА через внутреннюю мембрану митохондрии карнитин - ацил-КоА-трансферазой (CAT). Изображенная ацильная цепь имеет длину 12 атомов углерода. CAT ингибируется высокими концентрациями малонил-КоА (первая стадия синтеза жирных кислот ) в цитоплазме. Это означает, что синтез жирных кислот и катаболизм жирных кислот не могут происходить одновременно в любой клетке.	Схематическая иллюстрация процесса бета-окисления молекулы ацил-КоА в митохондриальном матриксе. В ходе этого процесса образуется молекула ацил-КоА, которая на 2 атома углерода короче, чем в начале процесса. Ацетил-КоА, вода и 5 молекул АТФ являются другими продуктами каждого бета-окислительного процесса, пока вся молекула ацил-КоА не будет восстановлена до набора молекул ацетил-КоА .

Общий механизм бета-окисления

Как только жирная кислота оказывается внутри митохондриального матрикса , происходит бета-окисление путем отщепления двух атомов углерода в каждом цикле с образованием ацетил-КоА. Процесс состоит из 4 шагов. ^{[ 2 ]}

Длинноцепочечная жирная кислота дегидрируется с образованием двойной транс-связи между C2 и C3. Это катализируется ацил-КоА-дегидрогеназой с образованием транс-дельта-2-еноил-КоА. Он использует FAD в качестве акцептора электронов и восстанавливается до FADH ₂ .
Транс-дельта-2-еноил-КоА гидратируется по двойной связи с образованием L-3-гидроксиацил-КоА под действием еноил-КоА-гидратазы .
L-3-гидроксиацил-КоА снова дегидрируется с образованием 3-кетоацил-КоА под действием 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы. Этот фермент использует НАД в качестве акцептора электронов.
Тиолиз происходит между C2 и C3 (альфа- и бета-углеродами) 3-кетоацил-КоА. Фермент тиолаза катализирует реакцию, когда новая молекула кофермента А разрывает связь путем нуклеофильной атаки на С3. При этом высвобождаются первые две углеродные единицы, такие как ацетил-КоА и жирный ацил-КоА минус два атома углерода. Процесс продолжается до тех пор, пока все атомы углерода жирной кислоты не превратятся в ацетил-КоА.

Затем этот ацетил-КоА входит в митохондриальный цикл трикарбоновых кислот (цикл ТСА). Как бета-окисление жирных кислот, так и цикл ТСА производят НАДН и ФАДН ₂ , которые используются цепью переноса электронов для генерации АТФ.

Жирные кислоты окисляются большинством тканей организма. Однако некоторые ткани, такие как эритроциты млекопитающих (которые не содержат митохондрий) и клетки центральной нервной системы, не используют жирные кислоты для удовлетворения своих энергетических потребностей, а вместо этого используют углеводы (эритроциты и нейроны) или кетоновые тела. (только нейроны).

Поскольку многие жирные кислоты не являются полностью насыщенными или не имеют четного числа атомов углерода, возникло несколько различных механизмов, описанных ниже.

Четные насыщенные жирные кислоты

Попав внутрь митохондрий, каждый цикл β-окисления, высвобождающий двухуглеродную единицу ( ацетил-КоА ), происходит в последовательности из четырех реакций: ^{[ 3 ]}

Описание	Фермент	Конечный продукт
Дегидрирование с помощью FAD : Первым этапом является окисление жирных кислот ацил-КоА-дегидрогеназой. Фермент катализирует образование транс- двойной связи между C-2 и C-3, избирательно удаляя атомы водорода из β-углерода. Региоселективность этого этапа важна для последующих реакций гидратации и окисления.	ацил-КоА-дегидрогеназа	транс-D ²-еноил-КоА
Гидратация: Следующим шагом является гидратация связи между C-2 и C-3. Реакция стереоспецифична , образуется только L- изомер . Гидроксильная группа расположена в удобном для последующей реакции окисления под действием 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы с образованием β-кетогруппы.	еноил-КоА-гидратаза	L-β-гидроксиацил-КоА
Окисление НАД ⁺: Третий этап — окисление L-β-гидроксиацил-КоА НАД. ⁺. Это превращает гидроксильную группу в кетогруппу .	3-гидроксиацил-КоА дегидрогеназа	β-кетоацил-КоА
Тиолиз : Последним этапом является расщепление β-кетоацил-КоА тиоловой группой другой молекулы А. кофермента Тиол вставлен между C-2 и C-3.	β-кетотиолаза	Молекула ацетил-КоА и молекула ацил-КоА, короче на два атома углерода.

Этот процесс продолжается до тех пор, пока вся цепь не расщепится на звенья ацетил-КоА. В последнем цикле образуются два отдельных ацетил-КоА вместо одного ацил-КоА и одного ацетил-КоА. В каждом цикле ацил-КоА укорачивается на два атома углерода. по одной молекуле ФАДН ₂ Одновременно образуется , НАДН и ацетил-КоА.

Нечетные насыщенные жирные кислоты

Жирные кислоты с нечетным числом атомов углерода содержатся в липидах растений и некоторых морских организмов. Многие жвачные животные образуют большое количество 3-углеродного пропионата во время ферментации углеводов в рубце. ^{[ 4 ]} Длинноцепочечные жирные кислоты с нечетным числом атомов углерода содержатся, в частности, в жире и молоке жвачных животных. ^{[ 5 ]}

Цепи с нечетным числом атомов углерода окисляются так же, как и цепи с четным числом, но конечными продуктами являются пропионил-КоА и ацетил-КоА.

Пропионил-КоА сначала карбоксилируется с использованием бикарбоната иона в D-стереоизомер метилмалонил-КоА . В этой реакции участвуют биотина кофактор , АТФ и фермент пропионил-КоА-карбоксилаза . ^{[ 6 ]} Углерод бикарбонат-иона присоединяется к среднему углероду пропионил-КоА, образуя D-метилмалонил-КоА. Однако D-конформация ферментативно превращается в L-конформацию под действием метилмалонил-КоА-эпимеразы . Затем он подвергается внутримолекулярной перегруппировке, которая катализируется мутазой метилмалонил-КоА (требующей В ₁₂ в качестве кофермента) с образованием сукцинил-КоА. Образующийся сукцинил -КоА затем входит в цикл лимонной кислоты .

Однако в то время как ацетил-КоА входит в цикл лимонной кислоты путем конденсации с существующей молекулой оксалоацетата , сукцинил-КоА входит в цикл как самостоятельный принцип. Таким образом, сукцинат просто пополняет популяцию циркулирующих молекул в цикле и не подвергается чистой метаболизации во время этого цикла. Когда эта инфузия промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты превышает катаплеротическую потребность (например, для синтеза аспартата или глутамата ), некоторые из них могут быть экстрагированы по пути глюконеогенеза в печени и почках с помощью фосфоенолпируваткарбоксикиназы и преобразованы в свободную глюкозу. ^{[ 7 ]}

Ненасыщенные жирные кислоты

β-Окисление ненасыщенных жирных кислот представляет собой проблему, поскольку расположение цис-связи может предотвратить образование транс-Δ ² связь, которая необходима для продолжения β-окисления, поскольку эта конформация идеальна для ферментативного катализа. За это отвечают еще два фермента: эноил-КоА-изомераза и 2,4-диеноил-КоА-редуктаза . ^{[ 8 ]}

β-окисление происходит обычно до тех пор, пока ацил-КоА (из-за наличия двойной связи) не перестанет быть подходящим субстратом для ацил-КоА-дегидрогеназы или еноил-КоА-гидратазы :

Если ацил-КоА содержит цис-Δ ³ связь , то цис-Δ ³- Эноил-КоА-изомераза преобразует связь в транс-Δ. ² связь, которая представляет собой обычный субстрат.
Если ацил-КоА содержит цис-Δ ⁴ двойной связи , то при его дегидрировании образуется 2,4-диеноил-интермедиат, который не является субстратом для еноил-СоА-гидратазы. Однако фермент 2,4-диеноил-КоА-редуктаза восстанавливает промежуточное соединение с помощью НАДФН до транс-Δ. ³-еноил-КоА. Это соединение превращается в подходящее промежуточное соединение с помощью 3,2- еноил-КоА-изомеразы , и β-окисление продолжается.

Пероксисомальное бета-окисление

Окисление жирных кислот также происходит в пероксисомах , когда цепи жирных кислот слишком длинные, чтобы их могли обрабатывать митохондрии. В пероксисомах используются те же ферменты, что и в митохондриальном матриксе, и образуется ацетил-КоА. Жирные кислоты с очень длинной цепью (более C-22), разветвленные жирные кислоты, ^{[ 9 ]} некоторые простагландины и лейкотриены ^{[ 10 ]} подвергаются первоначальному окислению в пероксисомах до октаноил-КоА , после чего он подвергается митохондриальному окислению. образования ^{[ 11 ]}

Одно существенное отличие состоит в том, что окисление в пероксисомах не связано с синтезом АТФ . Вместо этого электроны с высоким потенциалом передаются O ₂ , что дает перекись водорода . Фермент каталаза , обнаруженный преимущественно в пероксисомах и цитозоле эритроцитов . (а иногда и в митохондриях) ^{[ 12 ]}), преобразует перекись водорода в воду и кислород .

Пероксисомальное β-окисление также требует ферментов, специфичных к пероксисоме и очень длинным жирным кислотам. Существует четыре ключевых различия между ферментами, используемыми для митохондриального и пероксисомального β-окисления:

НАДН, образующийся на третьем этапе окисления, не может повторно окисляться в пероксисоме, поэтому восстанавливающие эквиваленты экспортируются в цитозоль.
β-окисление в пероксисоме требует использования пероксисомальной карнитинацилтрансферазы (вместо карнитинацилтрансферазы I и II, используемых в митохондриях) для транспорта активированной ацильной группы в митохондрии для дальнейшего распада.
Первый этап окисления в пероксисоме катализируется ферментом ацил-КоА-оксидазой .
β -кетотиолаза, используемая при пероксисомальном β-окислении, имеет измененную субстратную специфичность, отличную от митохондриальной β-кетотиолазы .

Пероксисомальное окисление индуцируется диетой с высоким содержанием жиров и применением гиполипидемических препаратов, таких как клофибрат .

Выход энергии

Четные насыщенные жирные кислоты

Теоретически выход АТФ для каждого цикла окисления, при котором одновременно расщепляются два углерода, составляет 17, поскольку каждый НАДН производит 3 АТФ, ФАДН ₂ производит 2 АТФ, а полное вращение ацетил-КоА в цикле лимонной кислоты дает 12 АТФ. ^{[ 13 ]} На практике это ближе к 14 АТФ для полного цикла окисления, поскольку на каждую молекулу НАДН производится 2,5 АТФ, на каждую молекулу ФАДН ₂ вырабатывается 1,5 АТФ, а ацетил-КоА производит 10 АТФ за один оборот цикла лимонной кислоты. ^{[ 13 ]}(согласно коэффициенту P/O ). Эта разбивка выглядит следующим образом:

Источник	СПС	Общий
1 FADH_1ФАДХ2	х 1,5 АТФ	= 1,5 АТФ (Теоретически 2 АТФ) ^{[ 13 ]}
1 НАДН	х 2,5 АТФ	= 2,5 АТФ (Теоретически 3 АТФ) ^{[ 13 ]}
1 Ацетил-КоА	х 10 АТФ	= 10 АТФ (Теоретически 12 АТФ)
1 сукцинил-КоА	х 4 АТФ	= 4 АТФ
Общий		= 14 АТФ

Для насыщенного жира с четным числом (Cn ₎ необходимо 0,5*n-1 окислений, а в конечном процессе образуется дополнительный ацетил-КоА. Кроме того, два эквивалента АТФ при активации жирной кислоты теряются . Таким образом, общий выход АТФ можно выразить как:

(0.5\times n-1)\times 14+10-2=ATP

^{[ 14 ]}

или

7n-6

Например, выход АТФ пальмитата (C ₁₆ , n = 16 ) составляет:

7\times 16-6=106ATP

Представлено в виде таблицы:

Источник	СПС	Общий
7 ФАДХ ₂	х 1,5 АТФ	= 10,5 АТФ
7 НАДН	х 2,5 АТФ	= 17,5 АТФ
8 Ацетил-КоА	х 10 АТФ	= 80 АТФ
Активация		= -2 АТФ
Общий		= 106 АТФ

Нечетные насыщенные жирные кислоты

Этапы бета-окисления нечетных насыщенных жирных кислот ^{[ 15 ]}

Для нечетного насыщенного жира (C _n ) необходимо 0,5 * n - 1,5 окислений, и в конечном процессе получается 8 ацетил-КоА и 1 пропионил-КоА. Затем он превращается в сукцинил-КоА в результате реакции карбоксилирования и генерирует дополнительно 5 АТФ (1 АТФ расходуется в процессе карбоксилирования, в результате чего образуется всего 4 АТФ). Кроме того, два эквивалента АТФ при активации жирной кислоты теряются . Таким образом, общий выход АТФ можно выразить как:

(0.5\times n-1.5)\times 14+4-2=ATP

или

7n-19

Например, выход АТФ нонадециловой кислоты (C ₁₉ , n = 19 ) составляет:

7\times 19-19=114ATP

Представлено в виде таблицы:

Источник	СПС	Общий
8 ФАДХ ₂	х 1,5 АТФ	= 12 АТФ
8 НАДН	х 2,5 АТФ	= 20 АТФ
8 Ацетил-КоА	х 10 АТФ	= 80 АТФ
1 сукцинил-КоА	х 4 АТФ	= 4 АТФ
Активация		= -2 АТФ
Общий		= 114 АТФ

Клиническое значение

В пути β-окисления участвуют по меньшей мере 25 ферментов и специфических транспортных белков. ^{[ 16 ]} Из них 18 были связаны с заболеваниями человека как врожденные нарушения метаболизма .

Кроме того, исследования показывают, что липидные нарушения участвуют в различных аспектах онкогенеза, а метаболизм жирных кислот делает злокачественные клетки более устойчивыми к гипоксической среде. Соответственно, раковые клетки могут проявлять нерегулярный липидный метаболизм в отношении как синтеза жирных кислот, так и митохондриального окисления жирных кислот (FAO), которые участвуют в различных аспектах онкогенеза и роста клеток. ^{[ 17 ]} Было идентифицировано несколько специфических нарушений β-окисления.

Дефицит среднецепочечной ацил-коэнзима А-дегидрогеназы (MCAD)

Дефицит среднецепочечной ацил-коэнзима А-дегидрогеназы (MCAD) ^{[ 18 ]} Это наиболее распространенное нарушение β-окисления жирных кислот и распространенная врожденная метаболическая ошибка. Его часто выявляют при скрининге новорожденных. Хотя дети при рождении нормальны, симптомы обычно появляются в возрасте от трех месяцев до двух лет, а в некоторых случаях появляются и во взрослом возрасте.

Среднецепочечная ацил-КоА-дегидрогеназа (MCAD) играет решающую роль в β-окислении митохондриальных жирных кислот, процессе, жизненно важном для выработки энергии во время длительного голодания или периодов высокой потребности в энергии. Этот процесс, особенно важный при истощении гликогена в печени, поддерживает печеночный кетогенез. Конкретная стадия, катализируемая MCAD, включает дегидрирование ацил-КоА. На этом этапе ацил-КоА со средней длиной цепи преобразуется в транс-2-еноил-КоА, который затем метаболизируется с получением энергии в форме АТФ.

Симптомы

У больных детей, которые изначально кажутся здоровыми, могут наблюдаться такие симптомы, как низкий уровень сахара в крови без кетонов ( гипокетотическая гипогликемия ) и рвота.
Может перерасти в летаргию , судороги и кому , обычно вызванные болезнью.
Острые эпизоды могут также включать увеличение печени ( гепатомегалию ) и проблемы с печенью.
Внезапная смерть

Лечение

Прием простых углеводов
Избегание голодания
Частое кормление младенцев
Для малышей рекомендуется диета, в которой менее 30% общей энергии приходится на жиры.
Прием 2 г/кг сырого кукурузного крахмала перед сном для обеспечения достаточного уровня глюкозы на ночь.
Предотвращение гипогликемии, особенно вследствие чрезмерного голодания.
Отказ от детских смесей, в которых триглицериды со средней длиной цепи являются основным источником жира.

Дефицит длинноцепочечной гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы (LCHAD)

Дефицит длинноцепочечной гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы (LCHAD) ^{[ 19 ]} Это митохондриальный эффект нарушения функции ферментов.

LCHAD осуществляет дегидрирование производных гидроксиацил-КоА, способствуя удалению водорода и образованию кетогруппы . Эта реакция необходима для последующих этапов бета-окисления, которые приводят к выработке ацетил-КоА, НАДН и ФАДН2, которые важны для генерации АТФ, энергетической валюты клетки.

Дефицит длинноцепочечной гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы (LCHAD) — это состояние, которое влияет на функцию митохондрий из-за нарушений ферментов. Дефицит LCHAD вызван дефицитом фермента длинноцепочечной 3-гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы. Это приводит к неспособности организма преобразовывать определенные жиры в энергию, особенно в периоды голодания.

Симптомы

Тяжелый фенотип: симптомы появляются вскоре после рождения и включают гипогликемию , гепатомегалию , дисфункцию головного мозга ( энцефалопатию ) и часто кардиомиопатию.
Промежуточный фенотип: характеризуется гипокетотической гипогликемией , вызванной инфекцией или голоданием в младенчестве.
Легкий (позднее начало) фенотип: проявляется мышечной слабостью ( миопатией ) и заболеванием нервов ( невропатией ).
Долгосрочные осложнения: могут включать периферическую нейропатию и повреждение глаз ( ретинопатию ).

Лечение

Регулярное кормление во избежание голодания
Использование добавок триглицеридов со средней длиной цепи (МСТ) или тригептаноина и карнитина . добавок
Диета с низким содержанием жиров
Госпитализация с внутривенным введением жидкостей, содержащих не менее 10% декстрозы.
Бикарбонатная терапия при тяжелом метаболическом ацидозе
Управление высоким уровнем аммиака и разрушением мышц
кардиомиопатии Лечение
Регулярный контроль питания, анализы крови и печени с ежегодным профилем жирных кислот.
Рост, развитие, оценка сердца и неврологии, а также оценка зрения

Дефицит очень длинноцепочечной ацил-коэнзима А-дегидрогеназы (VLCAD)

Дефицит ацил-коэнзима А с очень длинной цепью ( дефицит VLCAD ) — это генетическое заболевание, которое влияет на способность организма расщеплять определенные жиры. В цикле β-окисления роль VLCAD заключается в удалении двух атомов водорода из молекулы ацил-КоА, образовании двойной связи и превращении ее в транс-2-еноил-КоА. Этот решающий первый шаг в цикле необходим для дальнейшей обработки жирных кислот и производства энергии. При дефиците VLCAD организму сложно эффективно расщеплять длинноцепочечные жирные кислоты. Это может привести к накоплению этих жиров и нехватке энергии, особенно в периоды голодания или повышенной физической активности. ^{[ 20 ]}

Симптомы

Тяжелая форма сердечной и полиорганной недостаточности с ранним началом: симптомы появляются в течение нескольких дней после рождения и включают гипертрофическую / дилатационную кардиомиопатию , жидкость вокруг сердца ( выпот в перикарде ), проблемы с сердечным ритмом ( аритмии ), гепатомегалию и случайную периодическую гипогликемию.

Печеночная или гипокетотическая гипогликемическая форма: обычно появляется в раннем детстве с гипокетотической гипогликемией.

Эпизодическая миопатическая форма с поздним началом: проявляется разрушением мышц после тренировки ( интермиттирующий рабдомиолиз ), мышечными спазмами и болью, непереносимостью физических упражнений и низким уровнем сахара в крови.

Лечение

Диета с низким содержанием жиров

Использование добавок триглицеридов со средней длиной цепи (МСТ).

Регулярное, частое кормление, особенно для младенцев и детей.
Перекусы с высоким содержанием сложных углеводов перед сном
Управляемые и ограниченные упражнения для пожилых людей
Введение высокоэнергетических жидкостей внутривенно.

Избегайте L-карнитина и внутривенных жиров.
Много жидкости и подщелачивание мочи для разрушения мышц.

См. также

Ссылки

^ Андерсон, Кортни М.; Шталь, Андреас (2013). «Белки-переносчики жирных кислот SLC27» . Молекулярные аспекты медицины . 34 (2–3): 516–528. дои : 10.1016/j.mam.2012.07.010 . ПМЦ 3602789 . ПМИД 23506886 .
^ Хаутен, Сандер Мишель; Вандерс, Рональд Дж.А. (2010). «Общее введение в биохимию β-окисления митохондриальных жирных кислот» . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 33 (5): 469–477. дои : 10.1007/s10545-010-9061-2 . ISSN 0141-8955 . ПМК 2950079 . ПМИД 20195903 .
^ Тэлли, Джейкоб Т.; Мохиуддин, Шамим С. (2023), «Биохимия, окисление жирных кислот» , StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID 32310462 , получено 3 декабря 2023 г.
^ Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2005). Ленингерские принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 648–649 . ISBN 978-0-7167-4339-2 .
^ Родвелл Фольксваген. Иллюстрированная биохимия Харпера (31-е изд.). Издательская компания МакГроу-Хилл.
^ Шульц, Хорст (1 января 1991 г.), Вэнс, Деннис Э.; Вэнс, Джин Э. (ред.), Глава 3 Окисление жирных кислот , Новая комплексная биохимия, том. 20, Elsevier, стр. 87–110, номер документа : 10.1016/s0167-7306(08)60331-2 , ISBN. 978-0-444-89321-5 , получено 3 декабря 2023 г.
^ Кинг М. «Глюконеогенез: синтез новой глюкозы» . Подраздел: «Пропионат» . themedicalbiochemistrypage.org, LLC . Проверено 20 марта 2013 г.
^ Шульц, Хорст (28 января 1991 г.). «Бета-окисление жирных кислот» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Липиды и липидный обмен . 1081 (2): 109–120. дои : 10.1016/0005-2760(91)90015-А . ISSN 0005-2760 . ПМИД 1998729 .
^ Сингх I (февраль 1997 г.). «Биохимия пероксисом в здоровье и болезни». Молекулярная и клеточная биохимия . 167 (1–2): 1–29. дои : 10.1023/A:1006883229684 . ПМИД 9059978 . S2CID 22864478 .
^ Гибсон Дж.Г., Лейк Б.Г. (8 апреля 2013 г.). Пероксисомы: биология и значение в токсикологии и медицине . ЦРК Пресс. стр. 69–. ISBN 978-0-203-48151-6 .
^ Лазаров П.Б. (март 1978 г.). «Пероксисомы печени крысы катализируют бета-окисление жирных кислот» . Журнал биологической химии . 253 (5): 1522–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)34897-4 . ПМИД 627552 .
^ Бай Дж, Седербаум А.И. (2001). «Митохондриальная каталаза и окислительное повреждение». Биологические сигналы и рецепторы . 10 (3–4): 3189–199. doi : 10.1159/000046887 (неактивен 28 июля 2024 г.). ПМИД 11351128 . S2CID 33795198 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на июль 2024 г. ( ссылка )
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Родвелл, Виктор (2015). Иллюстрированная биохимия Харпера, 30-е издание . США: Образование Макгроу Хилл. п. 164. ИСБН 978-0-07-182537-5 .
^ Джайн П., Сингх С., Арья А. (январь 2021 г.). «Студенческий метод расчета энергетики жирных кислот: интегрированная формула и веб-инструмент». Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 1 (1): 492–499. дои : 10.1002/bmb.21486 . PMID 33427394 . S2CID 231577993 .
^ «Биосинтез изо-жирных кислот в миксобактериях: изо-четные жирные кислоты образуются путем а-окисления из изо-нечетных жирных кислот» . dx.doi.org . дои : 10.1021/ja043570y.s001 . Проверено 7 ноября 2023 г.
^ Тейн I (2013). «Нарушения окисления жирных кислот». Детская неврология Часть III . Справочник по клинической неврологии. Том. 113. стр. 1675–88. дои : 10.1016/B978-0-444-59565-2.00035-6 . ISBN 9780444595652 . ПМИД 23622388 .
^ Эззеддини Р., Тагихани М., Салек Фаррохи А., Соми М.Х., Самади Н., Исфахани А., Расаи, MJ (май 2021 г.). «Подавление окисления жирных кислот за счет участия HIF-1α и PPARγ в аденокарциноме желудка человека и связанное с этим клиническое значение» . Журнал физиологии и биохимии . 77 (2): 249–260. дои : 10.1007/s13105-021-00791-3 . ПМИД 33730333 . S2CID 232300877 .
^ Вишванат, Виджай А. (2016). «Нарушения бета-окисления жирных кислот: краткий обзор» . Анналы нейронаук . 23 (1): 51–55. дои : 10.1159/000443556 . ISSN 0972-7531 . ПМЦ 4934411 . ПМИД 27536022 .
^ Прасун, Панкадж; ЛоПикколо, Мэри Кейт; Гиневич, Илона (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Дефицит длинноцепочечной гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы / дефицит трифункционального белка», GeneReviews®, Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл, PMID 36063482, получено 3 декабря 2023 г.
^ Лесли, Нэнси Д.; Саенс-Аяла, София (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Дефицит дегидрогеназы очень длинной цепи ацил-коэнзима А» , GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Университет Вашингтона, Сиэтл, PMID 20301763 , получено 4 декабря 2023 г.

Дальнейшее чтение

Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. (2002). «Некоторые жирные кислоты требуют дополнительных шагов для разложения» . Биохимия (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3 .

Внешние ссылки

Сильва П. «Химическая логика метаболизма жирных кислот» . Университет Фернандо Пессоа. Архивировано из оригинала 16 марта 2010 года.
«Анимация окисления жирных кислот» . Cengage Обучение . Архивировано из оригинала 8 мая 2012 г. Проверено 2 мая 2007 г.
Джайн, П.; Сингх, С.; Арья, А. (2021). «Комплексные формулы расчета выхода АТФ жирных кислот» . Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 49 (3): 492–499. дои : 10.1002/bmb.21486 . PMID 33427394 . S2CID 231577993 .

[1] Андерсон, Кортни М.; Шталь, Андреас (2013). «Белки-переносчики жирных кислот SLC27» . Молекулярные аспекты медицины . 34 (2–3): 516–528. дои : 10.1016/j.mam.2012.07.010 . ПМЦ 3602789 . ПМИД 23506886 .

[2] Хаутен, Сандер Мишель; Вандерс, Рональд Дж.А. (2010). «Общее введение в биохимию β-окисления митохондриальных жирных кислот» . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 33 (5): 469–477. дои : 10.1007/s10545-010-9061-2 . ISSN 0141-8955 . ПМК 2950079 . ПМИД 20195903 .

[3] Тэлли, Джейкоб Т.; Мохиуддин, Шамим С. (2023), «Биохимия, окисление жирных кислот» , StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID 32310462 , получено 3 декабря 2023 г.

[4] Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2005). Ленингерские принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 648–649 . ISBN 978-0-7167-4339-2 .

[5] Родвелл Фольксваген. Иллюстрированная биохимия Харпера (31-е изд.). Издательская компания МакГроу-Хилл.

[6] Шульц, Хорст (1 января 1991 г.), Вэнс, Деннис Э.; Вэнс, Джин Э. (ред.), Глава 3 Окисление жирных кислот , Новая комплексная биохимия, том. 20, Elsevier, стр. 87–110, номер документа : 10.1016/s0167-7306(08)60331-2 , ISBN. 978-0-444-89321-5 , получено 3 декабря 2023 г.

[7] Кинг М. «Глюконеогенез: синтез новой глюкозы» . Подраздел: «Пропионат» . themedicalbiochemistrypage.org, LLC . Проверено 20 марта 2013 г.

[8] Шульц, Хорст (28 января 1991 г.). «Бета-окисление жирных кислот» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Липиды и липидный обмен . 1081 (2): 109–120. дои : 10.1016/0005-2760(91)90015-А . ISSN 0005-2760 . ПМИД 1998729 .

[pmid90599782-9] Сингх I (февраль 1997 г.). «Биохимия пероксисом в здоровье и болезни». Молекулярная и клеточная биохимия . 167 (1–2): 1–29. дои : 10.1023/A:1006883229684 . ПМИД 9059978 . S2CID 22864478 .

[GibsonLake20132-10] Гибсон Дж.Г., Лейк Б.Г. (8 апреля 2013 г.). Пероксисомы: биология и значение в токсикологии и медицине . ЦРК Пресс. стр. 69–. ISBN 978-0-203-48151-6 .

[pmid6275522-11] Лазаров П.Б. (март 1978 г.). «Пероксисомы печени крысы катализируют бета-окисление жирных кислот» . Журнал биологической химии . 253 (5): 1522–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)34897-4 . ПМИД 627552 .

[pmid113511282-12] Бай Дж, Седербаум А.И. (2001). «Митохондриальная каталаза и окислительное повреждение». Биологические сигналы и рецепторы . 10 (3–4): 3189–199. doi : 10.1159/000046887 (неактивен 28 июля 2024 г.). ПМИД 11351128 . S2CID 33795198 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на июль 2024 г. ( ссылка )

[:12-13] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Родвелл, Виктор (2015). Иллюстрированная биохимия Харпера, 30-е издание . США: Образование Макгроу Хилл. п. 164. ИСБН 978-0-07-182537-5 .

[14] Джайн П., Сингх С., Арья А. (январь 2021 г.). «Студенческий метод расчета энергетики жирных кислот: интегрированная формула и веб-инструмент». Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 1 (1): 492–499. дои : 10.1002/bmb.21486 . PMID 33427394 . S2CID 231577993 .

[15] «Биосинтез изо-жирных кислот в миксобактериях: изо-четные жирные кислоты образуются путем а-окисления из изо-нечетных жирных кислот» . dx.doi.org . дои : 10.1021/ja043570y.s001 . Проверено 7 ноября 2023 г.

[Tein20132-16] Тейн I (2013). «Нарушения окисления жирных кислот». Детская неврология Часть III . Справочник по клинической неврологии. Том. 113. стр. 1675–88. дои : 10.1016/B978-0-444-59565-2.00035-6 . ISBN 9780444595652 . ПМИД 23622388 .

[17] Эззеддини Р., Тагихани М., Салек Фаррохи А., Соми М.Х., Самади Н., Исфахани А., Расаи, MJ (май 2021 г.). «Подавление окисления жирных кислот за счет участия HIF-1α и PPARγ в аденокарциноме желудка человека и связанное с этим клиническое значение» . Журнал физиологии и биохимии . 77 (2): 249–260. дои : 10.1007/s13105-021-00791-3 . ПМИД 33730333 . S2CID 232300877 .

[18] Вишванат, Виджай А. (2016). «Нарушения бета-окисления жирных кислот: краткий обзор» . Анналы нейронаук . 23 (1): 51–55. дои : 10.1159/000443556 . ISSN 0972-7531 . ПМЦ 4934411 . ПМИД 27536022 .

[19] Прасун, Панкадж; ЛоПикколо, Мэри Кейт; Гиневич, Илона (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Дефицит длинноцепочечной гидроксиацил-КоА-дегидрогеназы / дефицит трифункционального белка», GeneReviews®, Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл, PMID 36063482, получено 3 декабря 2023 г.

[20] Лесли, Нэнси Д.; Саенс-Аяла, София (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Дефицит дегидрогеназы очень длинной цепи ацил-коэнзима А» , GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Университет Вашингтона, Сиэтл, PMID 20301763 , получено 4 декабря 2023 г.

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]