Интерлейкин 1 бета

ИЛ1Б
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1HIB, 1I1B, 1IOB, 1ITB, 1L2H, 1S0L, 1T4Q, 1TOO, 1TP0, 1TWE, 1TWM, 21BI, 2I1B, 2KH2, 2NVH, 31BI, 3O4O, 3POK, 41BI, 4DEP, 4G6J, 4G6M, 4GAI, 4I1B, 5I1B, 6I1B, 7I1B, 9ILB, 4GAF, 5BVP
Идентификаторы
Псевдонимы	IL1B , IL-1, IL1-BETA, IL1F2, интерлейкин 1 бета, IL1beta
Внешние идентификаторы	Опустить : 147720 ; МГИ : 96543 ; Гомологен : 481 ; Генные карты : IL1B ; ОМА : IL1B – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	112,836,816 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 2 (mouse)
End	129,213,059 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	periodontal fiber; ; granulocyte; ; monocyte; ; blood; ; bone marrow cells; ; cartilage tissue; ; pancreatic ductal cell; ; gallbladder; ; appendix; ; decidua;
	Top expressed in
	granulocyte; ; blood; ; tibiofemoral joint; ; spleen; ; embryo; ; bone marrow; ; islet of Langerhans; ; right lung; ; lumbar subsegment of spinal cord; ; right ventricle;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	protein domain specific binding; interleukin-1 receptor binding; cytokine activity; integrin binding; protein binding;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; extracellular region; lysosome; extracellular exosome; secretory granule; vesicle; extracellular space;
Biological process	positive regulation of protein phosphorylation; smooth muscle adaptation; positive regulation of calcidiol 1-monooxygenase activity; negative regulation of insulin receptor signaling pathway; cellular response to mechanical stimulus; positive regulation of interleukin-8 production; positive regulation of mitotic nuclear division; response to carbohydrate; embryo implantation; regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; negative regulation of cell population proliferation; apoptotic process; cellular response to organic substance; positive regulation of phagocytosis; regulation of insulin secretion; neutrophil chemotaxis; positive regulation of transcription, DNA-templated; positive regulation of protein export from nucleus; positive regulation of prostaglandin secretion; positive regulation of myosin light chain kinase activity; negative regulation of MAP kinase activity; positive regulation of T cell proliferation; positive regulation of interleukin-6 production; inflammatory response; negative regulation of lipid metabolic process; sequestering of triglyceride; hyaluronan biosynthetic process; positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion; positive regulation of lipid catabolic process; cellular response to organic cyclic compound; positive regulation of fever generation; positive regulation of DNA-binding transcription factor activity; positive regulation of angiogenesis; response to lipopolysaccharide; positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production; immune response; ectopic germ cell programmed cell death; leukocyte migration; lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of cell adhesion molecule production; response to ATP; monocyte aggregation; protein kinase B signaling; positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; cell-cell signaling; positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production; regulation of nitric-oxide synthase activity; positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis; positive regulation of interferon-gamma production; MAPK cascade; positive regulation of histone acetylation; positive regulation of gene expression; negative regulation of glucose transmembrane transport; interleukin-1 beta production; positive regulation of T cell mediated immunity; extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; positive regulation of vascular endothelial growth factor production; negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; negative regulation of lipid catabolic process; negative regulation of adiponectin secretion; regulation of establishment of endothelial barrier; positive regulation of cell division; signal transduction; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; cytokine-mediated signaling pathway; regulation of defense response to virus by host; fever generation; positive regulation of JNK cascade; positive regulation of cell population proliferation; regulation of signaling receptor activity; positive regulation of epithelial to mesenchymal transition; positive regulation of cell migration; interleukin-6 production; astrocyte activation; regulation of neurogenesis; negative regulation of neurogenesis; negative regulation of synaptic transmission; positive regulation of glial cell proliferation; regulation of ERK1 and ERK2 cascade; interleukin-1-mediated signaling pathway; cellular response to lipopolysaccharide; positive regulation of neuroinflammatory response; positive regulation of p38MAPK cascade; positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling; positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production; positive regulation of prostaglandin biosynthetic process; positive regulation of complement activation; positive regulation of inflammatory response; response to interleukin-1; positive regulation of RNA biosynthetic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3553
	16176
	ENSG00000125538
	ENSMUSG00000027398
	P01584
	P10749
	НМ_000576
	НМ_008361
	НП_000567
	НП_032387
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Интерлейкин-1 бета ( IL-1β ), также известный как лейкоцитарный пироген , лейкоцитарный эндогенный медиатор , фактор мононуклеарных клеток , фактор активации лимфоцитов и другие названия, представляет собой цитокиновый белок , который у человека кодируется IL1B геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Существует два гена интерлейкина-1 (IL-1): IL-1 альфа и IL-1 бета (этот ген). Предшественник IL-1β расщепляется цитозольной каспазой 1 (бета-конвертаза интерлейкина 1) с образованием зрелого IL-1β.

Функция

Лихорадочное свойство человеческого лейкоцитарного пирогена (интерлейкина 1) было очищено Динарелло в 1977 году с удельной активностью 10–20 нанограмм/кг. ^{[ 9 ]} В 1979 году Динарелло сообщил, что очищенный человеческий лейкоцитарный пироген представляет собой ту же молекулу, которая была описана Игалом Гери в 1972 году. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} лимфоцитов Он назвал его фактором активации лимфоцитов (LAF), потому что это был митоген . Лишь в 1984 году было обнаружено, что интерлейкин-1 состоит из двух отдельных белков, которые теперь называются интерлейкином-1 альфа и интерлейкином-1 бета. ^{[ 6 ]}

1β является членом интерлейкина 1 семейства цитокинов IL - . Этот цитокин вырабатывается активированными макрофагами , моноцитами и подмножеством дендритных клеток, известных как slanDC. ^{[ 13 ]} в виде пропротеина, который протеолитически преобразуется в активную форму каспазой 1 (CASP1/ICE). Этот цитокин является важным медиатором воспалительной реакции и участвует в различных клеточных процессах, включая пролиферацию, дифференцировку и апоптоз клеток . Обнаружено, что индукция циклооксигеназы-2 (PTGS2/COX2) этим цитокином в центральной нервной системе (ЦНС) способствует воспалительной гиперчувствительности к боли . Этот ген и восемь других генов семейства интерлейкина 1 образуют кластер генов цитокинов на хромосоме 2 . ^{[ 14 ]}

IL-1β в сочетании с IL-23 индуцировал экспрессию IL-17 , IL-21 и IL-22 γδ Т-клетками . Эта индукция экспрессии происходит при отсутствии дополнительных сигналов. Это предполагает, что IL-1β участвует в модуляции аутоиммунного воспаления. ^{[ 15 ]}

другой воспалительный Описан комплекс — цитозольный молекулярный комплекс. Инфламмасомы распознают сигналы опасности и активируют провоспалительный процесс и выработку IL-1β и IL-18. Тип воспаления NLRP3 (содержит три домена: пириновый домен , нуклеотидсвязывающий домен и богатый лейцином повтор ) воспалительный процесс активируется различными стимулами, и документировано несколько заболеваний, связанных с активацией NLRP3, таких как сахарный диабет 2 типа , болезнь Альцгеймера , ожирение и атеросклероз . ^{[ 16 ]}

Характеристики

До расщепления каспазой 1 про-IL-1β имеет молекулярную массу 37 кДа . ^{[ 13 ]} Молекулярная масса протеолитически процессированного IL-1β составляет 17,5 кДа. IL-1β имеет следующую аминокислотную последовательность:

APVRSLNCTL RDSQQKSLVM SGPYELKALH LQGQDMEQQV VFSMSFVQGE ESNDKIPVAL GLKEKNLYLS CVLKDDKPTL QLESVDPKNY PKKKMEKRFV FNKIEINNKL EFESAQFPNW YISTSQAENM PVFLGGTKGG QDITDFTMQF VSS

Физиологическая активность, определенная по дозозависимой пролиферации клеток D10S мыши, составляет 2,5×10. ⁸ до 7,1 х 10 ⁸ ед./мг.

IL-1β присутствует у других видов животных, однако последовательности IL-1β немлекопитающих не имеют консервативного сайта расщепления касказы-1. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}

Клиническое значение

Повышенное производство IL-1β вызывает ряд различных аутовоспалительных синдромов , в первую очередь моногенные состояния, называемые криопирин-ассоциированными периодическими синдромами (CAPS) , из-за мутаций в воспалительном рецепторе NLRP3, который запускает процессинг IL-1β. ^{[ 20 ]}

кишечника дисбактериоз Было обнаружено, что вызывает остеомиелит IL-1β-зависимым образом. ^{[ 21 ]}

Присутствие IL-1β обнаружено также у пациентов с рассеянным склерозом (хроническим аутоиммунным заболеванием центральной нервной системы). Однако точно неизвестно, какие клетки продуцируют IL-1β. Также было показано, что лечение рассеянного склероза глатирамера ацетатом или натализумабом снижает присутствие IL-1β или его рецептора. ^{[ 22 ]}

Роль в канцерогенезе

Предполагается, что несколько типов воспалений играют роль в онкогенезе из-за их иммуномодулирующих свойств, модуляции микробиоты кишечника, дифференцировки и апоптоза. Сверхэкспрессия IL-1β, вызванная инфламмасомой, может привести к канцерогенезу. Некоторые данные свидетельствуют о том, что полиморфизм воспалительных процессов NLRP3 связан со злокачественными новообразованиями, такими как рак толстой кишки и меланома. Сообщалось, что секреция IL-1β повышена в клеточной линии аденокарциномы легкого A549. В другом исследовании также было показано, что IL-1β вместе с IL-8 играет важную роль в химиорезистентности злокачественной мезотелиомы плевры, индуцируя экспрессию трансмембранных переносчиков. ^{[ 23 ]} Другое исследование показало, что ингибирование экспрессии воспалительных процессов и IL-1β снижает развитие раковых клеток при меланоме. ^{[ 24 ]}

Кроме того, было обнаружено, что в клетках рака молочной железы IL-1β активирует пути p38 и p42/22 MAPK, что в конечном итоге приводит к секреции RANK / RANKL ингибитора остеопротегерина . Более высокие уровни остеопротегерина и IL-1β характерны для клеток рака молочной железы с более высоким метастатическим потенциалом. ^{[ 25 ]}

При инфекциях ВИЧ-1

Вирус иммунодефицита человека (ВИЧ) поражает клетки иммунной системы, такие как макрофаги, дендритные клетки и CD4. ⁺ хелперные клетки ( TH _{Т -} ). Последние могут быть инфицированы вирусом различными способами и с разной судьбой в зависимости от состояния активации Т-хелперных клеток. ^{[ 13 ]}

Во-первых, Т _- клетки могут погибнуть от вирусного лизиса из-за активной инфекции, которая производит достаточно вирионов, чтобы убить клетку . Во-вторых, CD4 ⁺ Т-клетки могут быть инфицированы вирусом, но вместо того, чтобы производить больше вирусных частиц, клетка переходит в латентную фазу. В этот период Т-хелперы выглядят одинаково снаружи, но любой стрессор может привести к возобновлению производства ВИЧ и его распространению на новые иммунные клетки. Наконец, Т _- клетка может заразиться абортивно, когда вирус обнаруживается внутри клетки, и запрограммированная смерть клетки, известная как пироптоз , убивает инфицированную клетку. Пироптоз опосредован каспазой-1 и характеризуется лизисом клеток и секрецией IL-1β, вызывая воспаление и привлечение большего количества иммунных клеток. Это может создать цикл CD4 ⁺ Т-клетки абортивно заражаются ВИЧ, умирают от пироптоза, новые Т-хелперные клетки прибывают в очаг воспаления, где снова заражаются. Результатом является истощение Т-хелперных клеток. Несмотря на то, что уровни IL-1β в крови существенно не различаются у ВИЧ-положительных и отрицательных лиц, исследования показали повышенные уровни IL-1β в лимфатической ткани у ВИЧ-инфицированных лиц. ^{[ 13 ]}

Фактически, лимфоидная ткань, связанная с кишечником ( GALT ), имеет высокую плотность иммунных клеток, поскольку кишечник является связующим звеном между симбиотическими кишечными микробами, которые должны оставаться с хозяином, и патогенными бактериями, которые не должны получать доступ в систему кровообращения. Если ВИЧ-инфекция приводит к секреции IL-1β в моноцитах и макрофагах, это вызывает воспаление этой области. Эпителиальный слой слизистой оболочки реагирует на это, производя меньше или изменяя белки плотных соединений, что облегчает проникновение патогенных микробов в собственную пластинку слизистой оболочки . Здесь патогены могут дополнительно активировать местные иммунные клетки и усиливать воспалительную реакцию. ^{[ 13 ]}

Дегенерация сетчатки

Было показано, что семейство IL-1 играет важную роль в воспалении при многих дегенеративных заболеваниях, таких как возрастная дегенерация желтого пятна , диабетическая ретинопатия и пигментный ретинит . Значительно повышенный уровень белка IL-1β обнаружен в стекловидном теле больных диабетической ретинопатией. Роль IL-1β была исследована в качестве потенциальной терапевтической мишени для лечения диабетической ретинопатии. Однако системное применение канакинумаба не дало существенного эффекта. Роль IL-1β в возрастной макулярной дегенерации не была доказана на пациентах, но на многих животных моделях и в исследованиях in vitro была продемонстрирована роль IL-1β в повреждении пигментных эпителиальных клеток сетчатки и фоторецепторных клеток. Воспалительная сома NLRP3 активирует каспазу-1 , которая катализирует расщепление неактивного цитозольного предшественника про-IL-1β до его зрелой формы IL-1β. Пигментированные эпителиальные клетки сетчатки образуют гематоретинальный барьер в сетчатке человека, который важен для метаболической активности сетчатки, ее целостности и ингибирования инфильтрации иммунных клеток. Было показано, что пигментированные эпителиальные клетки сетчатки человека могут секретировать IL-1β при воздействии окислительный стресс . Воспалительная реакция приводит к повреждению клеток сетчатки и инфильтрации клеток иммунной системы. Воспалительный процесс, включающий активацию NLRP3, является одной из причин возрастной дегенерации желтого пятна и других заболеваний сетчатки, приводящих к потере зрения. ^{[ 26 ]}^{[ 27 ]}^{[ 28 ]} Кроме того, было показано, что каспаза-1 активируется в сетчатке пациентов с диабетом, вызывая более высокую выработку IL-1β и последующую гибель нейронов сетчатки. ^{[ 29 ]}

Нейровоспаление

Исследования на мышах экспериментального аутоиммунного энцефаломиелита (EAE), модели исследования рассеянного склероза (РС), показали, что блокирование IL-1β может сделать животных устойчивыми к EAE. IL-1β приводил к выработке антигенспецифической провоспалительной субпопуляции Т-хелперных клеток ( ) _TH17 . В сочетании с другими цитокинами интерлейкин-1β может усиливать выработку цитокина GM-CSF , который коррелирует с нейровоспалением. Подробные механизмы на этом фронте еще предстоит выяснить. ^{[ 29 ]}

IL-1β также наблюдался в повышенных уровнях спинномозговой жидкости и тканей мозга у пациентов с болезнью Альцгеймера . Бляшки бета-амилоида , характерные для болезни Альцгеймера, представляют собой молекулярные структуры, связанные с повреждением (DAMP), которые распознаются рецепторами распознавания образов (PRR) и приводят к активации микроглии . Следовательно, микроглия высвобождает интерлейкин-1β среди других цитокинов. Тем не менее, значение IL-1β при болезни Альцгеймера и возникновении нейровоспаления до сих пор остается в значительной степени неизвестным. ^{[ 29 ]}

Наконец, исследования in vitro показали, что IL-1β вызывает увеличение активности митохондриальной глутаминазы. В ответ происходит чрезмерная секреция глутамата, оказывающая нейротоксический эффект. ^{[ 29 ]}

В качестве терапевтической цели

Анакинра представляет собой рекомбинантную и слегка модифицированную версию белка-антагониста рецептора интерлейкина-1 человека. Анакинра блокирует биологическую активность IL-1 альфа и бета путем конкурентного ингибирования связывания IL-1 с рецептором интерлейкина 1 типа (IL-1RI), который экспрессируется в самых разных тканях и органах. Анакинра продается как Кинерет и одобрена в США для лечения РА, НОМИД, ДИРА .

Канакинумаб представляет собой человеческое моноклональное антитело, нацеленное на IL-1B, одобренное во многих странах для лечения криопирин-ассоциированных периодических синдромов .

Рилонасепт — это ловушка IL-1, разработанная Regeneron для воздействия на IL-1B и одобренная в США под названием Arcalyst. ^{[ 30 ]}

Орфографическое примечание

Поскольку многие авторы научных рукописей допускают небольшую ошибку, используя гомоглиф , диез s (β) вместо бета (β), упоминания «IL-1β» [так в оригинале] часто превращаются в «IL-1ss» [так в оригинале] при автоматическом использовании. транскодирование (потому что ß транскодирует в ss). Именно поэтому в результатах веб-поиска появляется так много упоминаний о последнем.

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000125538 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027398 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Аурон П.Е., Уэбб А.С., Розенвассер Л.Дж., Муччи С.Ф., Рич А., Вольф С.М., Динарелло Калифорния (декабрь 1984 г.). «Нуклеотидная последовательность кДНК предшественника интерлейкина 1 моноцитов человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (24): 7907–7911. Бибкод : 1984PNAS...81.7907A . дои : 10.1073/pnas.81.24.7907 . ПМЦ 392262 . ПМИД 6083565 .
^ Jump up to: ^а ^б «Катаболин» — это название, данное Джереми Саклатвалой IL-1 альфа. Марч С.Дж., Мосли Б., Ларсен А., Серретти Д.П., Бредт Г., Прайс В. и др. (1985). «Клонирование, последовательность и экспрессия двух различных комплементарных ДНК человеческого интерлейкина-1». Природа . 315 (6021): 641–647. Бибкод : 1985Natur.315..641M . дои : 10.1038/315641a0 . ПМИД 2989698 . S2CID 4240002 .
^ Кларк Б.Д., Коллинз К.Л., Ганди М.С., Уэбб А.К., Аурон П.Е. (октябрь 1986 г.). «Геномная последовательность человеческого проинтерлейкина 1 бета: возможная эволюция обратно транскрибируемого гена проинтерлейкина 1 альфа» . Исследования нуклеиновых кислот . 14 (20): 7897–7914. дои : 10.1093/нар/14.20.7897 . ПМЦ 311823 . ПМИД 3490654 .
^ Бенси Г., Раужей Г., Палла Е., Каринчи В., Торнезе Буонамасса Д., Мелли М. (1987). «Ген человеческого интерлейкина-1 бета». Джин . 52 (1): 95–101. дои : 10.1016/0378-1119(87)90398-2 . ПМИД 2954882 .
^ Динарелло Калифорния, Ренфер Л., Вольф С.М. (октябрь 1977 г.). «Человеческий лейкоцитарный пироген: очистка и разработка радиоиммуноанализа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (10): 4624–4627. Бибкод : 1977PNAS...74.4624D . дои : 10.1073/pnas.74.10.4624 . ПМК 431999 . ПМИД 22079 .
^ Гери И., Гершон Р.К., Ваксман Б.Х. (июль 1972 г.). «Потенцирование ответа Т-лимфоцитов на митогены. I. Отвечающая клетка» . Журнал экспериментальной медицины . 136 (1): 128–142. дои : 10.1084/jem.136.1.128 . ПМК 2139184 . ПМИД 5033417 .
^ Гери I, Ваксман Б.Х. (июль 1972 г.). «Потенцирование ответа Т-лимфоцитов на митогены. II. Клеточный источник потенцирующего медиатора (ов)» . Журнал экспериментальной медицины . 136 (1): 143–155. дои : 10.1084/jem.136.1.143 . ПМК 2139186 . ПМИД 5033418 .
^ Гери I, Handschumacher RE (март 1974 г.). «Потенцирование ответа Т-лимфоцитов на митогены. III. Свойства медиатора (медиаторов) из прикрепленных клеток». Клеточная иммунология . 11 (1–3): 162–169. дои : 10.1016/0008-8749(74)90016-1 . ПМИД 4549027 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Ясин М.М., Абухарфейл Н.М., Дармани Х. (январь 2023 г.). «Роль IL-1β при инфицировании вирусом иммунодефицита человека типа 1». Обзоры по медицинской вирусологии . 33 (1): e2400. дои : 10.1002/rmv.2400 . ПМИД 36209388 . S2CID 252762935 .
^ «Ген Энтрез: интерлейкин IL1B 1, бета» .
^ Саттон CE, Лалор С.Дж., Суини CM, Бреретон CF, Лавель EC, Миллс К.Х. (август 2009 г.). «Интерлейкин-1 и IL-23 индуцируют врожденную выработку IL-17 гаммадельта-Т-клетками, усиливая ответы Th17 и аутоиммунитет» . Иммунитет . 31 (2): 331–341. doi : 10.1016/j.immuni.2009.08.001 . hdl : 2262/67623 . ПМИД 19682929 .
^ Абдерразак А, Сировец Т, Кучи Д, Эль Хадри К, Фриге Б, Симмет Т, Руи М (апрель 2015 г.). «Инфламмасома NLRP3: от датчика сигнала опасности к регуляторному узлу окислительного стресса и воспалительных заболеваний» . Редокс-биология . 4 : 296–307. дои : 10.1016/j.redox.2015.01.008 . ПМЦ 4315937 . ПМИД 25625584 .
^ Пелегрин П., Гарсиа-Кастильо Х., Мулеро В., Месегер Х. (октябрь 2001 г.). «Интерлейкин-1бета, выделенный из морской рыбы, обнаруживает повышенную экспрессию в макрофагах после активации липополисахаридом и лимфокинами». Цитокин . 16 (2): 67–72. дои : 10.1006/cyto.2001.0949 . ПМИД 11683587 .
^ Скапильяти Г., Буонокоре Ф., Берд С., Зу Дж., Пелегрин П., Фаласка С. и др. (ноябрь 2001 г.). «Филогения цитокинов: молекулярное клонирование и анализ экспрессии интерлейкина-1бета морского окуня Dicentrarchus labrax». Иммунология рыб и моллюсков . 11 (8): 711–726. дои : 10.1006/fsim.2001.0347 . ПМИД 11759041 .
^ Пелегрин П., Чавес-Посо Э., Мулеро В., Месегер Дж. (март 2004 г.). «Продукция и механизм секреции интерлейкина-1бета из морской рыбы дорады». Развивающая и сравнительная иммунология . 28 (3): 229–237. дои : 10.1016/j.dci.2003.08.002 . ПМИД 14642889 .
^ Мастерс С.Л., Саймон А., Аксентьевич И., Кастнер Д.Л. (2009). «Ужас автовоспалительных заболеваний: молекулярная патофизиология аутовоспалительных заболеваний (*)» . Ежегодный обзор иммунологии . 27 : 621–668. doi : 10.1146/annurev.immunol.25.022106.141627 . ПМК 2996236 . ПМИД 19302049 .
^ Люкенс Дж.Р., Гурунг П., Фогель П., Джонсон Г.Р., Картер Р.А., МакГолдрик DJ и др. (декабрь 2014 г.). «Диетическая модуляция микробиома влияет на аутовоспалительные заболевания» . Природа . 516 (7530): 246–249. Бибкод : 2014Natur.516..246L . дои : 10.1038/nature13788 . ПМК 4268032 . ПМИД 25274309 .
^ Лин К.С., Эдельсон Б.Т. (июнь 2017 г.). «Новый взгляд на роль IL-1β в экспериментальном аутоиммунном энцефаломиелите и рассеянном склерозе» . Журнал иммунологии . 198 (12): 4553–4560. doi : 10.4049/jimmunol.1700263 . ПМК 5509030 . ПМИД 28583987 .
^ Милошевич В., Копецка Дж., Салароглио И.С., Либенер Р., Наполи Ф., Иззо С. и др. (январь 2020 г.). «Аутокринные схемы Wnt/IL-1β/IL-8 контролируют химиорезистентность в клетках, инициирующих мезотелиому, путем индукции ABCB5». Международный журнал рака . 146 (1): 192–207. дои : 10.1002/ijc.32419 . hdl : 2318/1711962 . ПМИД 31107974 . S2CID 160014053 .
^ Муссави М., Парсаманеш Н., Бахрами А., Аткин С.Л., Сахебкар А. (ноябрь 2018 г.). «Роль воспаления NLRP3 при раке» . Молекулярный рак . 17 (1): 158. дои : 10.1186/s12943-018-0900-3 . ПМК 6240225 . ПМИД 30447690 .
^ Тулотта С., Оттевелл П. (июль 2018 г.). «Роль IL-1B в костных метастазах рака молочной железы» . Эндокринный рак . 25 (7): Р421–Р434. дои : 10.1530/ERC-17-0309 . ПМЦ 5987176 . ПМИД 29760166 .
^ Биан З.М., Филд М.Г., Элнер С.Г., Каленберг Дж.М., Элнер В.М. (май 2018 г.). «Отдельные рецепторы CD40L опосредуют активацию воспаления и секрецию IL-1β и MCP-1 в культивируемых клетках пигментного эпителия сетчатки человека» . Экспериментальное исследование глаз . 170 : 29–39. дои : 10.1016/j.exer.2018.02.014 . ПМЦ 5924621 . ПМИД 29454857 .
^ Ценг В.А., Тейн Т., Киннунен К., Лашкари К., Грегори М.С., Д'Амор П.А., Ксандер Б.Р. (январь 2013 г.). «Активация воспаления NLRP3 в клетках пигментного эпителия сетчатки путем лизосомальной дестабилизации: последствия возрастной дегенерации желтого пятна» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 54 (1): 110–120. дои : 10.1167/iovs.12-10655 . ПМК 3544415 . ПМИД 23221073 .
^ Вуофф Ю., Ман С.М., Аджио-Брюс Р., Натоли Р., Фернандо Н. (16 июля 2019 г.). «Члены семейства IL-1 опосредуют клеточную гибель, воспаление и ангиогенез при дегенеративных заболеваниях сетчатки» . Границы в иммунологии . 10 : 1618. дои : 10.3389/fimmu.2019.01618 . ПМК 6646526 . ПМИД 31379825 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Мендиола А.С., Кардона А.Е. (май 2018 г.). «Феномены IL-1β при нейровоспалительных заболеваниях» . Журнал нейронной передачи . 125 (5): 781–795. дои : 10.1007/s00702-017-1732-9 . ПМК 5699978 . ПМИД 28534174 .
^ «Этикетка продукта ARCALYSTTM (рилонацепт)» (PDF) . Регенерон Фармасьютикалс, Инк . Управление по контролю за продуктами и лекарствами США . Проверено 5 октября 2020 г.

Дальнейшее чтение

Смирнова М.Г., Киселев С.Л., Гнучев Н.В., Бирчалл Дж.П., Пирсон Дж.П. (2003). «Роль провоспалительных цитокинов фактора некроза опухоли-альфа, интерлейкина-1 бета, интерлейкина-6 и интерлейкина-8 в патогенезе среднего отита с выпотом». Европейская цитокиновая сеть . 13 (2): 161–172. ПМИД 12101072 .
Гриффин В.С., Мрак Р.Э. (август 2002 г.). «Интерлейкин-1 в генезе, прогрессировании и риске развития дегенерации нейронов при болезни Альцгеймера» . Журнал биологии лейкоцитов . 72 (2): 233–238. дои : 10.1189/jlb.72.2.233 . ПМЦ 3835694 . ПМИД 12149413 .
Аренд В.П. (2003). «Баланс между IL-1 и IL-1Ra при заболевании». Обзоры цитокинов и факторов роста . 13 (4–5): 323–340. дои : 10.1016/S1359-6101(02)00020-5 . ПМИД 12220547 .
Чакраворти М., Гош А., Чоудхури А., Сантра А., Хембрум Дж., Ройчоудхури С. (февраль 2004 г.). «Этнические различия в распределении аллелей генов IL8 и IL1B в популяциях восточной Индии». Биология человека . 76 (1): 153–159. дои : 10.1353/hub.2004.0016 . ПМИД 15222686 . S2CID 2816300 .
Джозеф А.М., Кумар М., Митра Д. (январь 2005 г.). «Нэф: «необходимый и принудительный фактор» при ВИЧ-инфекции». Текущие исследования ВИЧ . 3 (1): 87–94. дои : 10.2174/1570162052773013 . ПМИД 15638726 .
Маруяма Ю., Стенвинкель П., Линдхольм Б. (2005). «Роль интерлейкина-1бета в развитии недостаточности питания у больных хронической почечной недостаточностью». Очищение крови . 23 (4): 275–281. дои : 10.1159/000086012 . ПМИД 15925866 . S2CID 72570361 .
Милошевич В., Копецка Дж., Салароглио И.С., Либенер Р., Наполи Ф., Иззо С. и др. (январь 2020 г.). «Аутокринные схемы Wnt/IL-1β/IL-8 контролируют химиорезистентность в клетках, инициирующих мезотелиому, путем индукции ABCB5». Международный журнал рака . 146 (1): 192–207. дои : 10.1002/ijc.32419 . hdl : 2318/1711962 . ПМИД 31107974 . S2CID 160014053 .
Рой Д., Саркар С., Фелти К. (январь 2006 г.). «Уровни IL-1 бета-контроля, стимулирующего/ингибирующего рост раковых клеток» . Границы бионауки . 11 : 889–898. дои : 10.2741/1845 . ПМИД 16146780 . S2CID 23009646 .
Коупленд К.Ф. (декабрь 2005 г.). «Модуляция транскрипции ВИЧ-1 цитокинами и хемокинами». Мини-обзоры по медицинской химии . 5 (12): 1093–1101. дои : 10.2174/138955705774933383 . ПМИД 16375755 .
Принц С., Швенди С., Воланд П. (сентябрь 2006 г.). «H. pylori и рак желудка: изменение глобального бремени» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 12 (34): 5458–5464. дои : 10.3748/wjg.v12.i34.5458 . ПМК 4088226 . ПМИД 17006981 .
Камангар Ф., Ченг С., Абнет К.С., Рабкин К.С. (октябрь 2006 г.). «Полиморфизмы интерлейкина-1B и риск рака желудка - метаанализ». Эпидемиология рака, биомаркеры и профилактика . 15 (10): 1920–1928. doi : 10.1158/1055-9965.EPI-06-0267 . ПМИД 17035400 . S2CID 8542733 .