Фосфоинозитид-зависимая киназа-1

PDPK1
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1H1W, 1OKY, 1OKZ, 1UU3, 1UU7, 1UU8, 1UU9, 1UVR, 1W1D, 1W1G, 1W1H, 1Z5M, 2BIY, 2PE0, 2PE1, 2PE2, 2R7B, 2VKI, 2XCH, 2XCK, 3H9O, 3HRC, 3HRF, 3ION, 3IOP, 3NAX, 3NAY, 3NUN, 3NUS, 3NUU, 3NUY, 3ORX, 3ORZ, 3OTU, 3PWY, 3QC4, 3QCQ, 3QCS, 3QCX, 3QCY, 3QD0, 3QD3, 3QD4, 3RCJ, 3RWP, 3RWQ, 3SC1, 4A06, 4A07, 4AW0, 4AW1, 4CT1, 4CT2, 4RQV, 4RRV, 4XX9, 5ACK, 5HO7, 5HO8, 5HKM, 5HNG
Идентификаторы
Псевдонимы	PDPK1 , PDK1, PDPK2, PRO0461, PDPK2P, фосфоинозитид-зависимая киназа-1, 3-фосфоинозитид-зависимая протеинкиназа 1
Внешние идентификаторы	Омим : 605213 ; MGI : 1338068 ; Гомологен : 37643 ; GeneCards : PDPK1 ; OMA : PDPK1 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	2,603,188 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 17 (mouse)
End	24,369,898 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	secondary oocyte; ; middle temporal gyrus; ; Brodmann area 23; ; bronchial epithelial cell; ; parotid gland; ; caput epididymis; ; corpus epididymis; ; mucosa of sigmoid colon; ; external globus pallidus; ; visceral pleura;
	Top expressed in
	Rostral migratory stream; ; nucleus accumbens; ; seminiferous tubule; ; ventromedial nucleus; ; zygote; ; pontine nuclei; ; olfactory tubercle; ; anterior amygdaloid area; ; facial motor nucleus; ; epithelium of stomach;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; phospholipase binding; insulin receptor binding; 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; phospholipase activator activity; protein binding; ATP binding; protein kinase binding; kinase activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; cell projection; membrane; focal adhesion; plasma membrane; nucleoplasm; cell junction; nucleus; perikaryon; postsynaptic density; cytoplasmic vesicle;
Biological process	intracellular signal transduction; regulation of transcription, DNA-templated; extrinsic apoptotic signaling pathway; negative regulation of protein kinase activity; phosphorylation; T cell costimulation; stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol; negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; hyperosmotic response; transcription, DNA-templated; platelet activation; cellular response to epidermal growth factor stimulus; Fc-epsilon receptor signaling pathway; positive regulation of phospholipase activity; protein phosphorylation; negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process; focal adhesion assembly; negative regulation of toll-like receptor signaling pathway; peptidyl-serine phosphorylation; regulation of endothelial cell migration; cellular response to insulin stimulus; protein autophosphorylation; regulation of mast cell degranulation; peptidyl-threonine phosphorylation; type B pancreatic cell development; T cell receptor signaling pathway; cell migration; actin cytoskeleton organization; regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; calcium-mediated signaling; negative regulation of neuron apoptotic process; cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus; epidermal growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of protein localization to plasma membrane; activation of protein kinase B activity; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; positive regulation of angiogenesis; positive regulation of vascular endothelial cell proliferation; positive regulation of sprouting angiogenesis; negative regulation of endothelial cell apoptotic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5170
	18607
	ENSG00000140992
	Ensmusg00000024122
	O15530
	Q9Z2A0
	NM_001261816 ; NM_002613 ; NM_031268
	NM_001080773 ; NM_001286662 ; NM_011062
	NP_001248745 ; NP_002604 ; NP_112558
	NP_001074242 ; NP_001273591 ; NP_035192
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

В области биохимии , PDPK1 относится к белке 3-фосфоинозитидзависимой протеинкиназе-1 , ферменту который кодируется PDPK1 геном у людей. ^{[ 5 ]} Это связано с развитием и развитием меланомы . ^{[ 6 ]}

Функция

PDPK1 является мастер -киназой , которая имеет решающее значение для активации AKT /PKB и многих других AGC -киназ, включая PKC , S6K , SGK . Важной ролью для PDPK1 является сигнальные пути, активируемые несколькими факторами роста и гормонами, включая передачу сигналов инсулина .

Мыши, лишенные PDPK1, умирают во время раннего эмбрионального развития, что указывает на то, что этот фермент имеет решающее значение для передачи сигналов, способствующих развитию, необходимым для нормального развития млекопитающих.

Мыши, которые имеют дефицит в PDPK1, имеют снижение массы тела ≈40%, легкую непереносимость глюкозы и устойчивы к раку, вызванную гиперактивацией пути PI3K (PTEN +/-). ^{[ 7 ]} ^{[ 8 ]}

Plant PDK1 играет важную роль в регулировании PIN-опосредованного транспорта ауксина и, таким образом, участвует в различных процессах развития, таких как эмбриональное развитие, формирование бокового корня, паттерна сосудов, апикальное образование крючка, гравитропизм и фототропизм. ^{[ 9 ]}

Этимология

PDPK1 обозначает 3 P hosphoinositide- Dependent 1 P Rotein K Inase - . PDPK1 функционирует вниз по течению от взаимодействия PI3K через взаимодействие PDPK1 с мембранными фосфолипидами, включая фосфатидилинозитолы , фосфатидилинозитол (3,4) -бисфосфат и фосфатидилинозитол (3,4,5) -трисфосфат . PI3K косвенно регулирует PDPK1 путем фосфорилирующих фосфатидилинозитолов , которые, в свою очередь, генерирует фосфатидилинозитол (3,4) -бисфосфат и фосфатидилинозитол (3,4,5) -трисфосфата . Тем не менее, PDPK1 считается конститутивно активным и не всегда требует фосфатидилинозитолов для ее деятельности.

Фосфатидилинозитолы необходимы только для активации на мембране некоторых субстратов, включая AKT . Однако PDPK1 не требует мембранного связывания липидов для эффективного фосфорилирования большинства его субстратов в цитозоле (не в клеточной мембране).

Структура

Структура PDPK1 может быть разделена на два домена; киназа или каталитический домен и домен рН . Домен рН функционирует в основном во взаимодействии PDPK1 с фосфатидилинозитол (3,4) -бисфосфат и фосфатидилинозитол (3,4,5) -трисфосфат , что важна для локализации и активации некоторых мембранных субстратов PDPK1, включая AKT .

Домен киназы имеет три сайта связывания лиганда ; Сайт связывания субстрата, сайт связывания ATP и сайт стыковки (также известный как PIF Pocket). Несколько субстратов PDPK1, включая S6K и протеинкиназу C , требуют связывания на этом сайте стыковки. Было показано, что малые молекулы аллостерические активаторы PDPK1 селективно ингибируют активацию субстратов, которые требуют взаимодействия с участком стыковки. Эти соединения не связываются с активным сайтом и позволяют PDPK1 активировать другие субстраты, которые не требуют взаимодействия с участком стыковки. PDPK1 является конститутивно активным, и в настоящее время не существует известных ингибиторных белков для PDPK1.

Считается, что активация основного эффектора PDPK1, AKT, требует надлежащей ориентации доменов киназы и pH PDPK1 и AKT на мембране.

Взаимодействия

Было показано, что фосфоинозитидзависимая киназа-1 взаимодействует :

Akt1 , ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}
PKN2 , ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}
Prkaca , ^{[ 14 ]}
PRKCD , ^{[ 12 ]}
Prkci , ^{[ 13 ]}
Протеинкиназа Mζ , ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}
Протеинкиназа N1 , ^{[ 13 ]}
SGK , ^{[ 15 ]}^{[ 17 ]}
SLC9A3R2 , ^{[ 17 ]} и
Ях ^{[ 18 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000140992 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000024122 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ "Entrez Gene: PDPK1" .
^ Скортеганьи М., Руллер С., Фенг Й, Лазова Р., Клугер Х., Ли Дж. Л., Де С.К., Рикерт Р., Пеллеккия М., Босенберг М., Ронаи За (2014). «Генетическая инактивация или фармакологическое ингибирование PDK1 задерживает развитие и ингибирует метастазирование BRAF (V600E) :: PTEN (-/-) Меланома» . Онкоген . 33 (34): 4330–9. doi : 10.1038/onc.2013.383 . PMC 3955742 . PMID 24037523 .
^ Мора А., Командер Д., Ван Альтен Д.М., Алесси Д.Р. (апрель 2004 г.). «PDK1, главный регулятор трансдукции сигнала AGC -киназы». Семин Клеточный дев. Биол . 15 (2): 161–70. doi : 10.1016/j.semcdb.2003.12.022 . PMID 15209375 .
^ Frödin M, Antal TL, Dümmler BA, Jensen CJ, Deak M, Gammeltoft S, Biondi RM (октябрь 2002 г.). «Фосфосерин-связывающий карман в agc-киназах и PDK1 опосредует активацию гидрофобным фосфорилированием мотива» . Embo j . 21 (20): 5396–407. doi : 10.1093/emboj/cdf551 . PMC 129083 . PMID 12374740 .
^ Tan S, Zhang X, Kong W, Yang XL, Molnár G, Vondráková Z, FilePová R, Petráshek J, Friml J, Xue HW (2020). «Липидный код-зависимый PhosphosWitch PDK1-D6PK активирует опосредованный выводом отток ауксина при арабидопсисе» . Природные растения . 6 (5): 556–569. doi : 10.1038/s41477-020-0648-9 . PMID 32393881 . S2CID 218593545 .
^ Барри Ф.А., Гиббинс Дж. М. (апрель 2002 г.). «Протеинкиназа B регулируется в тромбоцитах гликопротеином коллагенового рецептора VI» . Дж. Биол. Химический 277 (15): 12874–8. doi : 10.1074/jbc.m200482200 . PMID 11825911 .
^ Persad S, Attwell S, Grey V, Mawji N, Deng JT, Leung D, Yan J, Sanghera J, Walsh MP, Dedhar S (июль 2001 г.). «Регуляция фосфорилирования протеинкиназы B/Akt 473 с помощью интегрин-связанной киназы: критическая роль киназной активности и аминокислоты аргинина 211 и серина 343» . Дж. Биол. Химический 276 (29): 27462–9. doi : 10.1074/jbc.m102940200 . PMID 11313365 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hodgkinson CP, Sale GJ (январь 2002 г.). «Регуляция как PDK1, так и фосфорилирования PKC-Zeta и -delta с помощью C-концевого фрагмента PRK2». Биохимия . 41 (2): 561–9. doi : 10.1021/bi010719z . PMID 11781095 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Balendran A, Biondi RM, Cheung PC, Casamayor A, Deak M, Alessi DR (июль 2000 г.). «3-фосфоинозитидзависимый сайт протеинкиназы-1 (PDK1) необходим для фосфорилирования белкокиназы Цезет (PKCZETA) и связанной с PKC киназы 2 PDK1» . Дж. Биол. Химический 275 (27): 20806–13. doi : 10.1074/jbc.m000421200 . PMID 10764742 .
^ Бионди Р.М., Чеунг ПК, Касамайор А., Дик М., Керри Р.А., Алесси Д.Р. (март 2000 г.). «Идентификация кармана в домене киназы PDK1, который взаимодействует с PIF и C-концевыми остатками PKA» . Embo j . 19 (5): 979–88. doi : 10.1093/emboj/19.5.979 . PMC 305637 . PMID 10698939 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Хеммингс Б.А. (июнь 1999 г.). «Сывороточная и глюкокортикоидная индуцируемая киназа (SGK) представляет собой мишень сигнального пути, стимулированного PI 3-киназой» . Embo j . 18 (11): 3024–33. doi : 10.1093/emboj/18.11.3024 . PMC 1171384 . PMID 10357815 .
^ Le Good Ja, Ziegler WH, Parekh DB, Alessi DR, Cohen P, Parker PJ (сентябрь 1998 г.). «Изотипы протеинкиназы С, контролируемые фосфоинозитид-3-киназой через PDK1 протеинкиназы». Наука . 281 (5385): 2042–5. doi : 10.1126/science.281.5385.2042 . PMID 9748166 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Чун Дж, Квон Т., Ли Э., Су П.Г., Чой Э.Дж. "Затем (] Биохимия. Бифис. Резерв Общение 298 (2): 207–1 doi : 10.1016/s0006-291x (02) 02428-2 PMID 12387817 .
^ Sato S, Fujita N, Tsuruo T (октябрь 2002 г.). «Регуляция киназной активности 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы-1 путем связывания с 14-3-3» . Дж. Биол. Химический 277 (42): 39360–7. doi : 10.1074/jbc.m205141200 . PMID 12177059 .

Дальнейшее чтение

Vanhaesebroeck B, Alessi DR (2000). «Подключение PI3K-PDK1: больше, чем просто дорога к PKB» . Биохимия. Дж . 346 Pt 3 (3): 561–76. doi : 10.1042/0264-6021: 3460561 . PMC 1220886 . PMID 10698680 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-капитализация: простой метод замены структуры крышки эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Алесси Д.Р., Джеймс С.Р., Даунс С.П., Холмс А.Б., Гаффни П.Р., Риз К.Б., Коэн П. (1997). «Характеристика 3-фосфоинозитидзависимой протеинкиназы, которая фосфорилирует и активирует протеинкиназу Balpha» . Карт Биол . 7 (4): 261–9. Bibcode : 1997cbio .... 7..261a . doi : 10.1016/s0960-9822 (06) 00122-9 . PMID 9094314 . S2CID 2094414 .
Мозер Б.А., Деннис П.Б., Пуллен Н., Пирсон Р.Б., Уильямсон Н.А., Веттенхолл Р.Е., Козма С.К., Томас Г. (1997). «Двойное требование для вновь идентифицированного места фосфорилирования в P70S6K» . Мол Клетка. Биол . 17 (9): 5648–55. doi : 10.1128/mcb.17.9.5648 . PMC 232413 . PMID 9271440 .
Alessi DR, Deak M, Casamayor A, Caudwell FB, Morrice N, Norman DG, Gaffney P, Reese CB, Macdougall CN, Harbison D, Ashworth A, Bownes M (1997). «3-фосфоинозитидзависимая протеинкиназа-1 (PDK1): структурная и функциональная гомология с киназой Drosophila DSTPK61» . Карт Биол . 7 (10): 776–89. Bibcode : 1997cbio .... 7..776a . doi : 10.1016/s0960-9822 (06) 00336-8 . PMID 9368760 . S2CID 1167390 .
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). «Строительство и характеристика обогащенной полной длиной и библиотекой кДНК с 5'-эндом». Ген . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
Meier R, Alessi DR, Cron P, Andjelković M, Hemmings BA (1997). «Митогенная активация, фосфорилирование и ядерная транслокация протеинкиназы Bbeta» . Дж. Биол. Химический 272 (48): 30491–7. doi : 10.1074/jbc.272.48.30491 . PMID 9374542 .
Alessi DR, Kozlowski MT, Weng QP, Morrice N, Avruch J (1998). «3-фосфоинозитид-зависимая протеинкиназа 1 (PDK1) фосфорилирует и активирует P70 S6-киназу in vivo и in vitro» (PDF) . Карт Биол . 8 (2): 69–81. Bibcode : 1998cbio .... 8 ... 69a . doi : 10.1016/s0960-9822 (98) 70037-5 . PMID 9427642 . S2CID 18688785 .
Далби К.Н., Моррис Н., Каудвелл Ф.Б., Аверч Дж., Коэн П. (1998). «Идентификация регуляторных сайтов фосфорилирования в митоген-активируемой протеинкиназе (MAPK), активированной протеинкиназой-1А/p90RSK, которые индуцируются MAPK» . Дж. Биол. Химический 273 (3): 1496–505. doi : 10.1074/jbc.273.3.1496 . PMID 9430688 .
Пуллен Н., Деннис П.Б., Анджелкович М., Дюфнер А., Козма С.К., Хеммингс Б.А., Томас Г. (1998). «Фосфорилирование и активация P70S6K с помощью PDK1». Наука . 279 (5351): 707–10. Bibcode : 1998sci ... 279..707p . doi : 10.1126/science.279.5351.707 . PMID 9445476 .
Стивенс Л., Андерсон К., Стоко Д., Эрджиммент-Бромуж Х., Художник Г.Ф., Холмс А.Б., Гаффни П.Р., Риз К.Б., Маккормик Ф., Темпст П., Коадуэлл Дж., Хокинс П.Т. (1998). «Протеинкиназа B киназы, которые опосредуют фосфатидилинозитол 3,4,5-трисфосфат-зависимая активация протеинкиназы B». Наука . 279 (5351): 710–4. Bibcode : 1998sci ... 279..710S . doi : 10.1126/science.279.5351.710 . PMID 9445477 .
Уокер К.С., Дик М., Патерсон А., Хадсон К., Коэн П., Алесси Д.Р. (1998). «Активация бета-изоформ протеинкиназы B и гамма с помощью инсулина in vivo и 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы-1 in vitro: сравнение с альфа-альтой протеинкиназы В» . Биохимия. Дж . 331 (Pt 1) (1): 299–308. doi : 10.1042/bj3310299 . PMC 1219352 . PMID 9512493 .
Андерсон К.Е., Коадуэлл Дж., Стивенс Л.Р., Хокинс П.Т. (1998). «Транслокация PDK-1 в плазматическую мембрану важна для того, чтобы PDK-1 активировал протеинкиназу B» . Карт Биол . 8 (12): 684–91. Bibcode : 1998cbio .... 8..684a . doi : 10.1016/s0960-9822 (98) 70274-x . PMID 9637919 . S2CID 13936854 .
Le Good Ja, Ziegler WH, Parekh DB, Alessi DR, Cohen P, Parker PJ (1998). «Изотипы протеинкиназы С, контролируемые фосфоинозитид-3-киназой через PDK1 протеинкиназы». Наука . 281 (5385): 2042–5. doi : 10.1126/science.281.5385.2042 . PMID 9748166 .
Керри Р.А., Уокер К.С., Грей А., Дик М., Касамайор А., Даунс С.П., Коэн П., Алесси Д.Р., Лучк Дж. (1999). «Роль фосфатидилинозитола 3,4,5-трисфосфата в регуляции активности и локализации 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы-1» . Биохимия. Дж . 337 (Pt 3) (3): 575–83. doi : 10.1042/0264-6021: 3370575 . PMC 1220012 . PMID 9895304 .
Кобаяши Т., Коэн П. (1999). «Активация сывороточной и глюкокортикоидной регулируемой протеинкиназы агонистами, которые активируют фосфатидилинозитид-3-киназу опосредуется 3-фосфоинозитидзависимой протеинкиназой-1 (PDK1) и PDK2» . Биохимия. Дж . 339 (Pt 2) (2): 319–28. doi : 10.1042/0264-6021: 3390319 . PMC 1220160 . PMID 10191262 .
Balendran A, Casamayor A, Deak M, Paterson A, Gaffney P, Currie R, Downes CP, Alessi DR (1999). «PDK1 приобретает активность PDK2 в присутствии синтетического пептида, полученного из карбоксильного конца PRK2» . Карт Биол . 9 (8): 393–404. Bibcode : 1999cbio .... 9..393b . doi : 10.1016/s0960-9822 (99) 80186-9 . PMID 10226025 . S2CID 16473977 .
Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Hemmings BA (1999). «Сывороточная и глюкокортикоидная индуцируемая киназа (SGK) представляет собой мишень сигнального пути, стимулированного PI 3-киназой» . Embo j . 18 (11): 3024–33. doi : 10.1093/emboj/18.11.3024 . PMC 1171384 . PMID 10357815 .
Paradis S, Ailion M, Toker A, Thomas JH, Ruvkun G (1999). «Гомолог PDK1 необходим и достаточен для преобразования сигналов PI3-киназы AGE-1, которые регулируют диапаузу у Caenorhabditis elegans» . Гены Дев . 13 (11): 1438–52. doi : 10.1101/gad.13.11.1438 . PMC 316759 . PMID 10364160 .
Casamayor A, Morrice NA, Alessi DR (1999). «Фосфорилирование Ser-241 необходимо для активности 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы-1: идентификация пяти сайтов фосфорилирования in vivo» . Биохимия. Дж . 342 (Pt 2) (2): 287–92. doi : 10.1042/0264-6021: 3420287 . PMC 1220463 . PMID 10455013 .

Внешние ссылки

3-фосфоинозитидзависимый+белок+киназа в Национальной библиотеке Медицинской библиотеки США ( Mesh)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000140992 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000024122 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[entrez-5] "Entrez Gene: PDPK1" .

[6] Скортеганьи М., Руллер С., Фенг Й, Лазова Р., Клугер Х., Ли Дж. Л., Де С.К., Рикерт Р., Пеллеккия М., Босенберг М., Ронаи За (2014). «Генетическая инактивация или фармакологическое ингибирование PDK1 задерживает развитие и ингибирует метастазирование BRAF (V600E) :: PTEN (-/-) Меланома» . Онкоген . 33 (34): 4330–9. doi : 10.1038/onc.2013.383 . PMC 3955742 . PMID 24037523 .

[pmid15209375-7] Мора А., Командер Д., Ван Альтен Д.М., Алесси Д.Р. (апрель 2004 г.). «PDK1, главный регулятор трансдукции сигнала AGC -киназы». Семин Клеточный дев. Биол . 15 (2): 161–70. doi : 10.1016/j.semcdb.2003.12.022 . PMID 15209375 .

[pmid12374740-8] Frödin M, Antal TL, Dümmler BA, Jensen CJ, Deak M, Gammeltoft S, Biondi RM (октябрь 2002 г.). «Фосфосерин-связывающий карман в agc-киназах и PDK1 опосредует активацию гидрофобным фосфорилированием мотива» . Embo j . 21 (20): 5396–407. doi : 10.1093/emboj/cdf551 . PMC 129083 . PMID 12374740 .

[9] Tan S, Zhang X, Kong W, Yang XL, Molnár G, Vondráková Z, FilePová R, Petráshek J, Friml J, Xue HW (2020). «Липидный код-зависимый PhosphosWitch PDK1-D6PK активирует опосредованный выводом отток ауксина при арабидопсисе» . Природные растения . 6 (5): 556–569. doi : 10.1038/s41477-020-0648-9 . PMID 32393881 . S2CID 218593545 .

[pmid11825911-10] Барри Ф.А., Гиббинс Дж. М. (апрель 2002 г.). «Протеинкиназа B регулируется в тромбоцитах гликопротеином коллагенового рецептора VI» . Дж. Биол. Химический 277 (15): 12874–8. doi : 10.1074/jbc.m200482200 . PMID 11825911 .

[pmid11313365-11] Persad S, Attwell S, Grey V, Mawji N, Deng JT, Leung D, Yan J, Sanghera J, Walsh MP, Dedhar S (июль 2001 г.). «Регуляция фосфорилирования протеинкиназы B/Akt 473 с помощью интегрин-связанной киназы: критическая роль киназной активности и аминокислоты аргинина 211 и серина 343» . Дж. Биол. Химический 276 (29): 27462–9. doi : 10.1074/jbc.m102940200 . PMID 11313365 .

[pmid11781095-12] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hodgkinson CP, Sale GJ (январь 2002 г.). «Регуляция как PDK1, так и фосфорилирования PKC-Zeta и -delta с помощью C-концевого фрагмента PRK2». Биохимия . 41 (2): 561–9. doi : 10.1021/bi010719z . PMID 11781095 .

[pmid10764742-13] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Balendran A, Biondi RM, Cheung PC, Casamayor A, Deak M, Alessi DR (июль 2000 г.). «3-фосфоинозитидзависимый сайт протеинкиназы-1 (PDK1) необходим для фосфорилирования белкокиназы Цезет (PKCZETA) и связанной с PKC киназы 2 PDK1» . Дж. Биол. Химический 275 (27): 20806–13. doi : 10.1074/jbc.m000421200 . PMID 10764742 .

[pmid10698939-14] Бионди Р.М., Чеунг ПК, Касамайор А., Дик М., Керри Р.А., Алесси Д.Р. (март 2000 г.). «Идентификация кармана в домене киназы PDK1, который взаимодействует с PIF и C-концевыми остатками PKA» . Embo j . 19 (5): 979–88. doi : 10.1093/emboj/19.5.979 . PMC 305637 . PMID 10698939 .

[pmid10357815-15] Jump up to: ^а ^{беременный} Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Хеммингс Б.А. (июнь 1999 г.). «Сывороточная и глюкокортикоидная индуцируемая киназа (SGK) представляет собой мишень сигнального пути, стимулированного PI 3-киназой» . Embo j . 18 (11): 3024–33. doi : 10.1093/emboj/18.11.3024 . PMC 1171384 . PMID 10357815 .

[pmid9748166-16] Le Good Ja, Ziegler WH, Parekh DB, Alessi DR, Cohen P, Parker PJ (сентябрь 1998 г.). «Изотипы протеинкиназы С, контролируемые фосфоинозитид-3-киназой через PDK1 протеинкиназы». Наука . 281 (5385): 2042–5. doi : 10.1126/science.281.5385.2042 . PMID 9748166 .

[pmid12387817-17] Jump up to: ^а ^{беременный} Чун Дж, Квон Т., Ли Э., Су П.Г., Чой Э.Дж. "Затем (] Биохимия. Бифис. Резерв Общение 298 (2): 207–1 doi : 10.1016/s0006-291x (02) 02428-2 PMID 12387817 .

[pmid12177059-18] Sato S, Fujita N, Tsuruo T (октябрь 2002 г.). «Регуляция киназной активности 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы-1 путем связывания с 14-3-3» . Дж. Биол. Химический 277 (42): 39360–7. doi : 10.1074/jbc.m205141200 . PMID 12177059 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)