Protein-coding gene in the species Homo sapiens
Кальций/кальмодулин-зависимая протеинкиназа типа II субъединица альфа ( CAMKIIα ), он же CA 2+ /кальмодулин-зависимая протеинкиназа II альфа CAMKII , протеинкиназы (то есть фермента , который фосфорилирует белки ), которая у людей кодируется CAMK2A геном . [ 5 ] [ 6 ]
Продукт гена CAMK2A-это фермент , который принадлежит к семейству сериновой/треониновой протеинкиназы , а также к СА 2+ /кальмодулин-зависимая подсемейство протеинкиназы II . Калифорнийский 2+ Передача сигналов имеет решающее значение для нескольких аспектов синаптической пластичности при глутаматергических синапсах. Этот фермент состоит из четырех разных цепей: альфа, бета, гамма и дельта. Альфа-цепь, кодируемая этим геном, необходима для долгосрочного потенцирования гиппокампа (LTP) и пространственного обучения. [ Цитация необходима В дополнение к его кальций-кальмодулиновой (CAM)-зависимой активности, этот белок может подвергаться аутофосфорилированию, что приводит к независимой от CAM-независимой активности. Два варианта транскрипта, кодирующие различные изоформы, были идентифицированы для этого гена. [ 7 ] Bruno Reversade 2018 года , рецессивная мутация CAMK2A у людей вызывает синдром тяжелой интеллектуальной инвалидности с задержкой роста . [ 8 ]
Было показано, что Camk2a взаимодействует :
^ Jump up to: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000070808 - Ensembl , май 2017 г. ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000024617 - Ensembl , май 2017 г. ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США . ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США . ^ Нагасе Т., Ишикава К., Суяма М., Кикуно Р., Хиросава М., Мияджима Н. и др. (Февраль 1999 г.). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. XIII. Полные последовательности из 100 новых клонов кДНК из мозга, которые код для крупных белков in vitro» . ДНК -исследования . 6 (1): 63–70. doi : 10.1093/dnares/6.1.63 PMID 10231032 . ^ Лин К.Р., Капилофф М.С., Дурджериан С., Татемото К., Руссо А.Ф., Хансон П. и др. (Август 1987). «Молекулярное клонирование мозговой специфической кальция/кальмодулинзависимой протеинкиназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (16): 5962–6. Bibcode : 1987pnas ... 84.5962L . doi : 10.1073/pnas.84.16.5962 PMC 298983 PMID 3475713 . ^ «Ген Entrez: CAMK2A кальций/кальмодулин-зависимая протеинкиназа (CAM-киназа) II Альфа» . ^ Chia PH, Zhong FL, Niwa S, Bonnard C, Utami KH, Zeng R, et al. (Май 2018). потери функции «Гомозиготная мутация CAMK2A вызывает задержку роста, частые судороги и тяжелую интеллектуальную инвалидность» . элиф . 7 doi : 10.7554/elife.32451 PMC 5963920 PMID 29784083 . ^ Валиконис Р.С., Огуни А., Хорошева Э.М., Дженг С.Дж., Асунсьон Ф.Дж., Кеннеди М.Б. (январь 2001 г.). «Денсин-180 образует тройной комплекс с (альфа) -субунитом Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и (альфа) -актинина» . Журнал нейробиологии . 21 (2): 423–33. doi : 10.1523/jneurosci.21-02-00423.2001 . PMC 6763799 PMID 11160423 . ^ Дхаван Р., Грир П.Л., Морабито М.А., Орландо Л.Р., Цай Л.Х. (сентябрь 2002 г.). «Активаторы циклин-зависимой киназы 5 p35 и p39 взаимодействуют с альфа-субъединицей Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и альфа-актинина-1 в кальций-зависимом образом» . Журнал нейробиологии . 22 (18): 7879–91. doi : 10.1523/jneurosci.22-18-07879.2002 . PMC 6758084 PMID 12223541 . ^ Gardoni F, Mauceri D, Fiorentini C, Bellone C, Missale C, Cattabeni F, Di Luca M (ноябрь 2003 г.). «CAMKII-зависимое фосфорилирование регулирует взаимодействие SAP97/NR2A» . Журнал биологической химии . 278 (45): 44745–52. doi : 10.1074/jbc.m303576200 PMID 12933808 . S2CID 19885326 .
Soderling TR (июнь 2000 г.). «Кам-киназы: модуляторы синаптической пластичности». Современное мнение о нейробиологии . 10 (3): 375–80. doi : 10.1016/s0959-4388 (00) 00090-8 . PMID 10851169 . S2CID 31122499 . Крюк С.С., Синд AR (2001). «CA (2+)/CAM-зависимые киназы: от активации к функционированию». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 41 (1): 471–505. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.471 . PMID 11264466 . Yamamoto H (март 2002 г.). «[Молекулярные механизмы внутриклеточных локализаций изоформ Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и их физиологических функций]». Tanpakushitsu Kakusan Koso. Белок, нуклеиновая кислота, фермент . 47 (3): 241–7. PMID 11889801 . Counterway JL, Nairn AC, Davis RJ (январь 1992 г.). «Механизм десенсибилизации белко-тирозинкиназы эпидермального фактора роста» . Журнал биологической химии . 267 (2): 1129–40. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 48406-2 PMID 1309762 . Wegner M, Cao Z, Rosenfeld MG (апрель 1992 г.). «Регулируемое кальцием фосфорилирование внутри лейциновой молнии бета C/EBP». Наука . 256 (5055): 370–3. Bibcode : 1992sci ... 256..370W . doi : 10.1126/science.256.5055.370 . PMID 1314426 . S2CID 34818876 . Omary MB, Baxter GT, Chou CF, Riopel CL, Lin WY, Strulovici B (май 1992). «PKC Epsilon, связанная с киназой, ассоциируется с и фосфорилирует цитокератин 8 и 18» . Журнал клеточной биологии . 117 (3): 583–93. doi : 10.1083/jcb.117.3.583 . PMC 2289443 PMID 1374067 . Bredt DS, Ferris CD, Snyder SH (июнь 1992 г.). «Регуляторные сайты синтазы азота. Фосфорилирование циклической ампер-зависимой протеинкиназой, протеинкиназой C и кальциевой/кальмодулин протеинкиназа; идентификация сайтов связывания флавина и кальмодулина» . Журнал биологической химии . 267 (16): 10976–81. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 49862-1 PMID 1375933 . Токуи Т., Ямаучи Т., Яно Т., Ниши Ю., Кусагава М., Ятани Р., Инагаки М (июнь 1990 г.). «CA2 (+)-кальмодулин-зависимая протеинкиназа II фосфорилирует различные типы неэпителиальных белков промежуточных филаментов». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 169 (3): 896–904. doi : 10.1016/0006-291x (90) 91977-z . PMID 2114109 . Инагаки М., Гонда Ю., Нишизава К., Китамура С., Сато С., Андо С. и др. (Март 1990 г.). «Сайты фосфорилирования, связанные с разборкой глиальной нити in vitro, находятся в неалфало-спиральной головной домене» . Журнал биологической химии . 265 (8): 4722–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 39622-x PMID 2155236 . Ohta Y, Ohba T, Miyamoto E (июль 1990 г.). «Ca2+/кальмодулин-зависимая протеинкиназа II: локализация в межфазном ядре и митотическом аппарате клеток млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (14): 5341–5. Bibcode : 1990pnas ... 87.5341o . doi : 10.1073/pnas.87.14.5341 PMC 54319 PMID 2164678 . Ли Р.Х., Браун Б.М., Лолли Р.Н. (сентябрь 1990). «Протеинкиназа A фосфорилирует фосдуцин сетчатки на сериновом 73 in situ» . Журнал биологической химии . 265 (26): 15860–6. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 55478-8 PMID 2394752 . Ку нет, Омари М.Б. (октябрь 1994 г.). «Идентификация основного физиологического места фосфорилирования человеческого кератина 18: потенциальные киназы и роль в реорганизации нити» . Журнал клеточной биологии . 127 (1): 161–71. doi : 10.1083/jcb.127.1.161 . PMC 2120194 PMID 7523419 . Дрюс Г., Тринцце Б., Илленбергер С., Бирнат Дж., Шмитт-Ульмс Г., Мейер Х. и др. (Март 1995 г.). «Ассоциированная микротрубочками киназа с аффинностью белка/микротрубочки (P110mark). Новая протеинкиназа, которая регулирует взаимодействия тау-микротубочки и динамическую нестабильность с помощью фосфорилирования в специфическом сайте Альцгеймера Serine 262» . Журнал биологической химии . 270 (13): 7679–88. doi : 10.1074/jbc.270.13.7679 PMID 7706316 . S2CID 2039456 . Tsujimura K, Anago J, Ando S, Mathoko Y, Mustest M, Suguira H, et al. (Август 1994). 2+ 2+ (2+). Журнал 116 (2): 426–3 doi : 1093/oxforjours . PMID 7822264 . Toyofuku T, Curotto Kurzydlowski K, Narayanan N, Maclennan DH (октябрь 1994 г.). «Идентификация Ser38 как сайта в сердечной саркоплазматической ретикулуме Ca (2+)-АТФаза, которая фосфорилируется Ca2+/кальмодулинзависимой протеинкиназой» . Журнал биологической химии . 269 (42): 26492–6. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 47221-3 PMID 7929371 . Rivera VM, Miranti CK, Misra RP, Ginty DD, Chen RH, Blenis J, Greenberg ME (октябрь 1993 г.). «Индуцированная фактором роста киназа фосфорилирует фактор отклика сыворотки в месте, который регулирует его ДНК-связывающую активность» . Молекулярная и клеточная биология . 13 (10): 6260–73. doi : 10.1128/mcb.13.10.6260 . PMC 364685 PMID 8413226 . Omkumar RV, Kiely MJ, Rosenstein AJ, Min KT, Kennedy MB (декабрь 1996 г.). «Идентификация сайта фосфорилирования для кальциевого/кальмодулиндзависимой протеинкиназы II в субъединице NR2B рецептора N-метил-D-аспартата» . Журнал биологической химии . 271 (49): 31670–8. doi : 10.1074/jbc.271.49.31670 PMID 8940188 . S2CID 8332020 . Ротенберг А., Мэйфорд М., Хокинс Р.Д., Кандель Э.Р., Мюллер Ру (декабрь 1996 г.). «У мышей, экспрессирующих активированные CAMKII, отсутствует низкочастотный LTP и не образуют стабильные помещения клеток в области CA1 гиппокампа» . Клетка . 87 (7): 1351–61. doi : 10.1016/s0092-8674 (00) 81829-2 PMID 8980240 . S2CID 16704390 . Paudel HK (январь 1997 г.). «Регуляторный SER262 белка, ассоциированного с микротрубочками, фосфорилируется фосфорилазе-киназой» . Журнал биологической химии . 272 (3): 1777–85. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 67481-8 PMID 8999860 .
показывать Activity Regulation Classification Kinetics Types
