Плектин может существовать в клетках в виде нескольких изоформ альтернативного сплайсинга, все с массой около 500 кДа и >4000 аминокислот. [ 7 ] [ 8 ] Считается, что структура плектина представляет собой димер, состоящий из центральной спиральной спирали альфа -спиралей, соединяющих два больших глобулярных домена (по одному на каждом конце). Эти глобулярные домены отвечают за соединение плектина с его различными мишенями в цитоскелете. Скарбокси-концевой домен состоит из 6 высоко гомологичных повторяющихся областей. Известно, что субдомен между пятой и шестой областями этого домена соединяется с промежуточными нитями цитокератина и виментина . На противоположном конце белка, в N-концевом домене, была определена область, ответственная за связывание с актином . [ 9 ] В 2004 году на мышах была определена точная кристаллическая структура этого актин- связывающего домена (ABD) и было показано, что он состоит из двух гомологии кальпонина (CH). доменов [ 10 ] Плектин экспрессируется почти во всех тканях млекопитающих. В сердечной мышце и скелетных мышцах плектин локализован в специализированных образованиях, известных как Z-диски . [ 11 ] Плектин связывает несколько белков, в том числе винкулин , DES , [ 12 ] актин , [ 6 ] [ 13 ] фодрин, [ 6 ] [ 13 ] белки, ассоциированные с микротрубочками, [ 6 ] [ 13 ] ядерный ламинин B, [ 6 ] [ 13 ] СПТАН1 , [ 14 ] [ 15 ] виментин [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] и ITGB4 . [ 6 ] [ 13 ]
по плектину, Исследования с использованием мышей, нокаутированных пролили свет на функции плектина. Детеныши умерли через 2–3 дня после рождения, и у этих мышей наблюдались заметные аномалии кожи, включая дегенерацию кератиноцитов . Ткани скелетных и сердечных мышц также были значительно затронуты. Сердечные вставочные диски внутриклеточное накопление аберрантных изолированных миофибриллярных пучков и компонентов Z-диска были разрушены, саркомеры имели неправильную форму, а также наблюдалось . Экспрессия винкулина в мышечных клетках резко снизилась. [ 17 ]
С помощью золото-иммуноэлектронной микроскопии, иммуноблоттинга и иммунофлуоресценции было обнаружено, что плектин связывается со всеми тремя основными компонентами цитоскелета. В мышцах плектин связывается с периферией Z-дисков. [ 12 ] и вместе с белком промежуточных филаментов десмином может образовывать латеральные связи между соседними Z-дисками. Это взаимодействие между промежуточными нитями плектина и десмина также, по-видимому, способствует тесной ассоциации миофибрилл и митохондрий, как на Z-дисках, так и вдоль остальной части саркомера . [ 18 ] Плектин также связывает цитоскелет с межклеточными соединениями, такими как десмосомы и гемидесмосомы , которые связывают сети промежуточных филаментов между клетками. Было обнаружено, что плектин локализуется в десмосомах, а исследования in vitro показали, что он может образовывать мостики между белком десмосомы, десмоплакином и промежуточными филаментами. [ 19 ] Было показано, что в гемидесмосомах плектин взаимодействует с субъединицами интегрина β4 бляшки гемидесмосом и действует по принципу зажима, связывая цитокератин промежуточных филаментов с соединением. [ 20 ]
Мутации в PLEC связаны с простым буллезным эпидермолизом и мышечной дистрофией. [ 21 ] Миссенс-вариант PLEC недавно был предложен как причина фибрилляции предсердий в некоторых популяциях. [ 22 ] Отмечено также изолированное некомпактирование левого желудочка, сопровождающее простой буллёзный эпидермолиз с мышечной дистрофией. [ 23 ]
Плектин был предложен в качестве биомаркера рака поджелудочной железы . [ 24 ] [ 25 ] Хотя обычно плектин является цитоплазматическим белком, он экспрессируется на клеточной мембране при аденокарциноме протоков поджелудочной железы (PDAC) и поэтому может использоваться для воздействия на клетки PDAC. [ 24 ]
^ Церниг Г., Виче Г. (июль 1985 г.). «Морфологическая целостность одиночных взрослых кардиомиоцитов, выделенных с помощью обработки коллагеназой: иммунолокализация тубулина, белков 1 и 2, связанных с микротрубочками, плектина, виментина и винкулина». Европейский журнал клеточной биологии . 38 (1): 113–22. ПМИД 2992982 .
^ Перейти обратно: а б Хиджиката Т., Мураками Т., Имамура М., Фудзимаки Н., Исикава Х. (март 1999 г.). «Плектин является связующим звеном промежуточных филаментов с Z-дисками в волокнах скелетных мышц». Журнал клеточной науки . 112 (6): 867–76. дои : 10.1242/jcs.112.6.867 . ПМИД 10036236 .
^ Райперт С., Стейнбёк Ф., Фишер И., Биттнер Р.Э., Зельд А., Виче Г. (ноябрь 1999 г.). «Ассоциация митохондрий с промежуточными нитями плектина и десмина в поперечно-полосатой мышце». Экспериментальные исследования клеток . 252 (2): 479–91. дои : 10.1006/excr.1999.4626 . ПМИД 10527638 .
Arc.Ask3.Ru Номер скриншота №: 030fc1946d8b59e19d86796d99961b24__1717387200 URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/03/24/030fc1946d8b59e19d86796d99961b24.html Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1: Plectin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)
