Иннексин
| Иннексин | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Иннексин | ||
| Пфам | PF00876 | ||
| ИнтерПро | IPR000990 | ||
| TCDB | 1.А.25 | ||
| Суперсемейство OPM | 194 | ||
| белок OPM | 5ч1р | ||
| |||
Иннексины — трансмембранные белки , образующие щелевые контакты у беспозвоночных . Щелевые контакты состоят из мембранных белков , образующих канал, проницаемый для ионов и малых молекул, соединяющий цитоплазму соседних клеток. Хотя щелевые контакты выполняют схожие функции во всех многоклеточных организмах, до конца 1990-х годов не было известно, какие белки беспозвоночные используют для этой цели. Хотя семейство белков щелевых соединений коннексинов было хорошо охарактеризовано у позвоночных , гомологи не были обнаружены у немордовых .
Иннексины или родственные им белки широко распространены среди Eumetazoa , за исключением иглокожих . [1]
Открытие
[ редактировать ]Белки щелевых соединений, не имеющие гомологии последовательностей с коннексинами, первоначально были идентифицированы у плодовых мух . Было высказано предположение, что эти белки представляют собой специфические щелевые контакты беспозвоночных, поэтому их назвали «иннексины» (аналог коннексинов беспозвоночных). [2] Позже они были идентифицированы у различных беспозвоночных. Геномы беспозвоночных могут содержать более десятка генов иннексина. После секвенирования человеческого генома гомологи иннексина были идентифицированы у людей, а затем и у других позвоночных, что указывает на их повсеместное распространение в животном мире. Эти гомологи получили название « паннексины » (от греческого pan — весь, повсюду и латинского nexus — соединение, связь). [3] [4] Однако все больше данных свидетельствует о том, что паннексины не образуют щелевых соединений, если они не сверхэкспрессируются в тканях, и, таким образом, функционально отличаются от иннексинов. [5]
Структура
[ редактировать ]Иннексины имеют четыре трансмембранных сегмента (TMS), и, как и белок щелевого соединения коннексин позвоночных , субъединицы иннексина вместе образуют канал («иннексон») в плазматической мембране клетки. [6] Два иннексона в прилегающих плазматических мембранах могут образовывать щелевой контакт. Иннексоны состоят из восьми субъединиц вместо шести субъединиц коннексонов. [7] Структурно иннексины и коннексины очень похожи и состоят из 4 трансмембранных доменов, 2 внеклеточных и 1 внутриклеточной петли, а также внутриклеточных N- и C-концевых хвостов. Несмотря на эту общую топологию, семейства белков не имеют достаточного сходства последовательностей, чтобы с уверенностью сделать вывод об общем происхождении.
Паннексины подобны иннексинам и обычно считаются подгруппой, но они не участвуют в образовании щелевых контактов и каналы имеют семь субъединиц. [8] [9]
Виннексины , вирусные гомологи иннексинов, идентифицированы у полиднавирусов , встречающихся в облигатных симбиотических ассоциациях с паразитоидными осами. Было высказано предположение, что виннексины могут изменять белки щелевых соединений в инфицированных клетках-хозяевах, возможно, изменяя межклеточную связь во время реакций инкапсуляции у паразитированных насекомых. [10] [11] [12]
Функция
[ редактировать ]Иннексины образуют щелевые контакты, обнаруженные у беспозвоночных. Они также образуют непересекающиеся мембранные каналы со свойствами, подобными паннексонам. [13] N-концевые удлиненные иннексины могут действовать как пробка для управления закрытием полуканалов и обеспечивать механизм, связывающий эффект закрытия полуканалов непосредственно с апоптотического передачей сигнала из внутриклеточного во внеклеточный компартмент. [14]
Гомолог паннексина позвоночных не образует щелевых соединений. Они образуют только полуканальные «паннексоны». Эти полуканалы могут присутствовать в плазме, мембранах ЭР и Гольджи. Они транспортируют Ca 2+ , АТФ, инозитолтрифосфат и другие небольшие молекулы и могут образовывать полуканалы с большей легкостью, чем субъединицы коннексина. [15]
Транспортная реакция
[ редактировать ]Транспортные реакции, катализируемые щелевыми контактами иннексина:
- Малые молекулы (цитоплазма клетки 1) ⇌ малые молекулы (цитоплазма клетки 2)
Или для полуканалов:
- Малые молекулы (цитоплазма клетки) ⇌ малые молекулы (снаружи)
Примеры
[ редактировать ]- Ценорабдитис элегантный
- unc-7
- unc-9
- inx-3
- Дрозофила меланогастер
- Inx2
- Inx3
- Inx4 (нулевой прирост населения, zpg)
- Огр
- тряска-Б
- Медицинская пиявка
- Хм-inx1
- Хм-inx2
- Хм-inx3
- Хм-inx6
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хасэгава Д.К., Тернбулл М.В. (апрель 2014 г.). «Последние открытия в эволюции и функциях иннексинов насекомых». Письма ФЭБС . 588 (8): 1403–10. дои : 10.1016/j.febslet.2014.03.006 . ПМИД 24631533 . S2CID 25970503 .
- ^ Фелан П., Стеббингс Л.А., Бейнс Р.А., Бэкон Дж.П., Дэвис Дж.А., Форд С. (январь 1998 г.). «Белок Shaking-B дрозофилы образует щелевые контакты в парных ооцитах Xenopus». Природа . 391 (6663): 181–4. Бибкод : 1998Natur.391..181P . дои : 10.1038/34426 . ПМИД 9428764 . S2CID 205003383 .
- ^ Панчин Ю., Кельмансон И., Мац М., Лукьянов К., Усман Н., Лукьянов С. (июнь 2000 г.). «Вездесущее семейство предполагаемых молекул щелевых соединений» . Современная биология . 10 (13): Р473-4. дои : 10.1016/S0960-9822(00)00576-5 . ПМИД 10898987 . S2CID 20001454 .
- ^ Кельмансон И.В., Шагин Д.А., Усман Н., Мац М.В., Лукьянов С.А., Панчин Ю.В. (декабрь 2002 г.). «Изменение электрических связей в нервной системе крылоногих моллюсков Clione limacina с помощью нейрональных инъекций мРНК щелевых соединений». Европейский журнал неврологии . 16 (12): 2475–6. дои : 10.1046/j.1460-9568.2002.02423.x . ПМИД 12492443 . S2CID 41324492 .
- ^ Даль Г. и Харрис А. 2009. Паннексины или коннексины? Глава 12. В: А. Харрис, Д. Локк (ред.), Коннексины: Руководство. дои : 10.1007/978-1-59745-489-6_12
- ^ Бао Л., Сэмюэлс С., Локовей С., Маканьо Э.Р., Мюллер К.Дж., Даль Г. (декабрь 2007 г.). «Иннексины образуют каналы двух типов» . Письма ФЭБС . 581 (29): 5703–8. дои : 10.1016/j.febslet.2007.11.030 . ПМК 2489203 . ПМИД 18035059 .
- ^ Осима А., Мацудзава Т., Мурата К., Тани К., Фудзиеси Ю. (март 2016 г.). «Шестидесятикамерная структура канала щелевого соединения беспозвоночных» . Журнал молекулярной биологии . 428 (6): 1227–1236. дои : 10.1016/j.jmb.2016.02.011 . ПМИД 26883891 .
- ^ Михальски К., Сирьянен Дж.Л., Хенце Э., Кумпф Дж., Фурукава Х., Кавате Т. (февраль 2020 г.). «Крио-ЭМ-структура паннексина 1 обнаруживает уникальные механизмы отбора и ингибирования ионов» . электронная жизнь . 9 : е54670. doi : 10.7554/eLife.54670 . ПМЦ 7108861 . ПМИД 32048993 .
- ^ Цюй Р., Донг Л., Чжан Дж., Юй Х, Ван Л., Чжу С. (март 2020 г.). «Крио-ЭМ структура гептамерного канала паннексина 1 человека» . Клеточные исследования . 30 (5): 446–448. дои : 10.1038/s41422-020-0298-5 . ПМК 7196123 . ПМИД 32203128 .
- ^ Тернбулл М., Уэбб Б. (2002). Перспективы происхождения и эволюции полиднавирусов . Достижения в области исследования вирусов. Том. 58. стр. 203–54. дои : 10.1016/S0065-3527(02)58006-4 . ISBN 9780120398584 . ПМИД 12205780 .
- ^ Кремер Дж. А., Уэбб Б. А. (2004). «Гены и геномы полиднавирусов: новые семейства генов и новое понимание репликации полиднавирусов». Ежегодный обзор энтомологии . 49 (1): 431–56. дои : 10.1146/annurev.ento.49.072103.120132 . ПМИД 14651471 .
- ^ Марциано НК; Хасэгава Д.К.; Фелан П.; Тернбулл М.В. (октябрь 2011 г.). «Функциональные взаимодействия между полиднавирусом и клеточными иннексинами хозяина» . Журнал вирусологии . 85 (19): 10222–9. дои : 10.1128/jvi.00691-11 . ПМК 3196458 . ПМИД 21813607 .
- ^ Бао Л., Сэмюэлс С., Локовей С., Маканьо Э.Р., Мюллер К.Дж., Даль Г. (декабрь 2007 г.). «Иннексины образуют каналы двух типов» . Письма ФЭБС . 581 (29): 5703–8. дои : 10.1016/j.febslet.2007.11.030 . ПМК 2489203 . ПМИД 18035059 .
- ^ Чэнь Ю.Б., Сяо В., Ли М., Чжан Ю., Ян Ю., Ху Дж.С., Луо К.Дж. (май 2016 г.). «УЛИНЕННЫЕ НА N-КОНЦЕ SpliInx2 И SpliInx3 СНИЖАЮТ АПОПТОЗ, ЗАПУСКАЕМЫЙ БАКУЛОВИРУСОМ, ЧЕРЕЗ ЗАКРЫТИЕ ПОЛУКАНАЛОВ». Архив биохимии и физиологии насекомых . 92 (1): 24–37. дои : 10.1002/arch.21328 . ПМИД 27030553 .
- ^ Шестопалов В.И., Панчин Ю. (февраль 2008 г.). «Паннексины и разнообразие белков щелевых соединений» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (3): 376–94. дои : 10.1007/s00018-007-7200-1 . ПМЦ 11131650 . ПМИД 17982731 . S2CID 23181471 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Фелан П., Бэкон Дж.П., Дэвис Дж.А., Стеббингс Л.А., Тодман М.Г., Эйвери Л. и др. (сентябрь 1998 г.). «Иннексины: семейство белков щелевых соединений беспозвоночных» . Тенденции в генетике . 14 (9): 348–9. дои : 10.1016/S0168-9525(98)01547-9 . ПМЦ 4442478 . ПМИД 9769729 .
- Фелан П., Стеббингс Л.А., Бейнс Р.А., Бэкон Дж.П., Дэвис Дж.А., Форд С. (январь 1998 г.). «Белок Shaking-B дрозофилы образует щелевые контакты в парных ооцитах Xenopus». Природа . 391 (6663): 181–4. Бибкод : 1998Natur.391..181P . дои : 10.1038/34426 . ПМИД 9428764 . S2CID 205003383 .
- Дайкс IM, Macagno ER (апрель 2006 г.). «Молекулярная характеристика и эмбриональная экспрессия иннексинов у пиявки Hirudo Medicineis». Гены развития и эволюция . 216 (4): 185–97. дои : 10.1007/s00427-005-0048-1 . ПМИД 16440200 . S2CID 21780341 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]На момент редактирования в этой статье используется контент из «1.A.25 The Gap Junction-forming Innexin (Innexin) Family» , который лицензируется таким образом, чтобы его можно было повторно использовать в соответствии с непортированной лицензией Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 , но не в рамках ГФДЛ . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.