Анкирин
| ANK1, эритроцитарный | |||
|---|---|---|---|
 Диаграмма ленты фрагмента мембранесвязывающего домена анкирина Р. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | ANK1 | ||
| Альт. символы | Ankyrinr, Band2.1 | ||
| Ген NCBI | 286 | ||
| HGNC | 492 | ||
| Омим | 182900 | ||
| PDB | 1n11 | ||
| Refseq | NM_000037 | ||
| Uniprot | P16157 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 8 P21.1-11.2 | ||
| |||
| Повторение анкирина | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Ящик | ||
| Pfam | PF00023 | ||
| InterPro | IPR002110 | ||
| УМНЫЙ | SM00248 | ||
| PROSITE | PDOC50088 | ||
| Краткое содержание | 1AWC / SCOPE / SUPFAM | ||
| |||
| ANK2, нейронал | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ANK2 | ||
| Альт. символы | Ankyrinb | ||
| Ген NCBI | 287 | ||
| HGNC | 493 | ||
| Омим | 106410 | ||
| Refseq | NM_001148 | ||
| Uniprot | Q01484 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Chr | ||
| |||
| ANK3, узел Ранвьера | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ANK3 | ||
| Альт. символы | Анкиринг | ||
| Ген NCBI | 288 | ||
| HGNC | 494 | ||
| Омим | 600465 | ||
| Refseq | NM_020987 | ||
| Uniprot | Q12955 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 10 Q21 | ||
| |||
Анкирины представляют собой семейство белков, которые опосредуют прикрепление интегральных мембранных белков к спектрина на основе мембранному цитоскелету . [ 2 ] Анкирины имеют сайты связывания для бета -субъединицы спектрина и по меньшей мере 12 семейств интегральных мембранных белков. Эта связь необходима для поддержания целостности плазматических мембран и закрепления специфических ионных каналов , ионных обменов и ионных переносчиков в плазматической мембране. Название получено из греческого слова ἄγκυρα ( ankyra ) для «якоря».
Структура
[ редактировать ]Анкирины содержат четыре функциональных домена : N-концевой домен, который содержит 24 тандемных повторений анкирина , центральный домен, который связывается со спектрином , домен смерти, который связывается с белками, участвующими в апоптозе , и С-концевой регуляторный домен, который сильно варьируется между различными Анкириновые белки. [ 2 ]
Распознавание мембранного белка
[ редактировать ]24 тандемные повторения анкирина отвечают за распознавание широкого спектра мембранных белков. Эти 24 повторения содержат 3 структурно различных сайта связывания в диапазоне от повторного 1-14. Эти сайты связывания являются квази-независимыми друг от друга и могут использоваться в комбинации. Взаимодействия, которые сайты используют для связывания с мембранными белками, не специфичны и состоят из: водородных связей, гидрофобных взаимодействий и электростатических взаимодействий. Эти неспецифические взаимодействия дают анкирину свойство для распознавания большого диапазона белков, поскольку последовательность не должна быть сохранена, только свойства аминокислот . Квази-независимость означает, что если сайт связывания не используется, он не окажет большого влияния на общее связывание. Эти два свойства в комбинации приводят к большому репертуару белков, которые можно распознать.
Подтипы
[ редактировать ]Анкирины кодируются тремя генами ( ANK1 , ANK2 и ANK3 ) у млекопитающих. Каждый ген, в свою очередь, продуцирует несколько белков посредством альтернативного сплайсинга .
ANK1
[ редактировать ]Ген ANK1 кодирует белки ankyrinr. Ankyrinr был впервые охарактеризован в эритроцитах человека, где этот анкирин назывался эритроцитом анкирином или Band2.1. [ 3 ] Ankyrinr позволяет эритроцитам противостоять силу сдвига, испытываемых в циркуляции. Люди с уменьшенным или дефектным ankyrinr имеют форму гемолитической анемии, называемой наследственным сфероцитозом . [ 4 ] В эритроцитах ankyrinr связывает мембранный скелет с CL − /HCO 3 − анионный обменник . [ 5 ]
Анкирин 1 связывает мембранный рецептор CD44 с рецептором трифосфата инозитола и цитоскелетом . [ 6 ]
Было высказано предположение, что анкирин 1 взаимодействует с kahrp (показан с помощью селективных выпадений, SPR и ELISA ). [ 7 ]
ANK2
[ редактировать ]
Впоследствии белки ankyrinb (продукты ANK2 гена [ 8 ] ) были идентифицированы в мозге и мышцах. Белки ankyrinb и ankyring необходимы для поляризованного распределения многих мембранных белков, включая NA + /K + АТФаза, напряжение, закрытое NA + канал и NA + /Что 2+ обменник.
ANK3
[ редактировать ]Белки анкиринга (продукты ANK3 гена [ 9 ] ) были идентифицированы в эпителиальных клетках и нейронах. Крупномасштабный генетический анализ, проведенный в 2008 году, показывает, что ANK3 участвует в биполярном расстройстве . [ 10 ] [ 11 ]
Смотрите также
[ редактировать ]- DARPIN (спроектированный анкириновый повторный белок), инженерного миметика антитела на основе структуры повторений анкирина
Ссылки
[ редактировать ]- ^ PDB : 1N11 ; Michaely P, Tomchick DR, Machius M, Anderson RG (декабрь 2002 г.). «Кристаллическая структура из 12 -го повторяющегося стека из ANK от человеческого анкиринра» . Embo Journal . 21 (23): 6387–96. doi : 10.1093/emboj/cdf651 . PMC 136955 . PMID 12456646 .
- ^ Jump up to: а беременный Bennett V, Baines AJ (июль 2001 г.). «Пути на основе спектрина и анкирина: изобретения метазои для интеграции клеток в ткани» . Физиологические обзоры . 81 (3): 1353–92. doi : 10.1152/physrev.2001.81.3.1353 . PMID 11427698 . S2CID 15307181 .
- ^ Bennett V, Stenbuck PJ (апрель 1979 г.). «Идентификация и частичная очистка анкирина, сайт прикрепления с аффинной мембраной для спектрина эритроцитов человека» . Журнал биологической химии . 254 (7): 2533–41. doi : 10.1016/s0021-9258 (17) 30254-5 . PMID 372182 .
- ^ Lux SE, TSE WT, Menninger JC, John KM, Harris P, Shalev O, Chilcote RR, Marchesi SL, Watkins PC, Bennett V (июнь 1990 г.). «Наследственный сфероцитоз, связанный с делецией гена анкирина эритроцитов человека на хромосоме 8». Природа . 345 (6277): 736–9. Bibcode : 1990natur.345..736L . doi : 10.1038/345736A0 . PMID 2141669 . S2CID 4334791 .
- ^ Bennett V, Stenbuck PJ (август 1979 г.). «Белок прикрепления мембраны для спектрина связан с полосой 3 в мембранах эритроцитов человека». Природа . 280 (5722): 468–73. Bibcode : 1979natur.280..468b . doi : 10.1038/280468a0 . PMID 379653 . S2CID 4268702 .
- ^ Singleton PA, Bourguignon Ly (апрель 2004 г.). «Взаимодействие CD44 с анкирином и рецептором IP3 в липидных рафтах способствует опосредованной гиалуронанам передачу сигналов CA2+, приводящая к выработке оксида азота и адгезии и пролиферации эндотелиальных клеток». Экспериментальные исследования клеток . 295 (1): 102–18. doi : 10.1016/j.yexcr.2003.12.025 . PMID 15051494 .
- ^ Weng H, Guo X, Papoin J, Wang J, Coppel R, Mohandas N, an x (январь 2014 г.). «Взаимодействие Plasmodium falciparum-рулона, богатого гистидином, богатым белком (KAHRP) с эритроцитом анкирином R для его прикрепления к мембране эритроцитов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes . 1838 (1 Pt B): 185–92. doi : 10.1016/j.bbamem.2013.09.014 . PMC 4403245 . PMID 24090929 .
- ^ Schott JJ, Charpentier F, Peltier S, Foley P, Drouin E, Bouhour JB, Donnelly P, Vergnaud G, Bachner L, Moisan JP (ноябрь 1995 г.). «Картирование гена для синдрома длинного QT с хромосомой 4q25-27» . Американский журнал человеческой генетики . 57 (5): 1114–22. PMC 1801360 . PMID 7485162 .
- ^ Kapfhamer D, Miller DE, Lambert S, Bennett V, Glover TW, Burmeister M (май 1995). «Хромосомная локализация гена анкиринга (ANK3/ANK3) до человека 10q21 и мыши 10». Геномика . 27 (1): 189–91. doi : 10.1006/geno.1995.1023 . PMID 7665168 .
- ^ Ferreira MA, O'Donovan MC, Meng Ya, Jones IR, Ruderfer DM, Jones L, et al. (Сентябрь 2008 г.). «Совместный анализ ассоциации по всему геному подтверждает роль ANK3 и CACNA1C при биполярном расстройстве» . Природа генетика . 40 (9): 1056–8. doi : 10.1038/ng.209 . PMC 2703780 . PMID 18711365 .
- ^ «Чаннирование психического заболевания: GWAS связывает ионные каналы, биполярное расстройство» . Исследовательский форум шизофрении: новости . Schizophreniaforum.org. 2008-08-19. Архивировано из оригинала 2010-12-18 . Получено 2008-08-21 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Анкирины в Национальной библиотеке медицинской библиотеки США медицинские заголовки (Mesh)
- Протеопедия 1n11 ankyrin-r